蚕丝蛋白
解朝阳
蚕丝蛋白（Fibroin；シルクタンパク）又名：丝素蛋白。丝素蛋白，是从蚕丝中提取的天然高分子纤维蛋白，含量约占蚕丝的70%～80%，含有18种氨基酸，其中甘氨酸(gly)、丙氨酸(ala)和丝氨酸(ser)约占总组成的80%以上
提取工艺
1.蚕种场削口茧及下脚丝一丝素蛋白一水解一过滤提纯一滤液pH测试调整一浓缩一灭
菌一成品。
①削口茧、下脚丝去杂脱胶：即把蚕种场制种的削口茧壳内的脱皮或缫丝厂的下脚丝中
的杂质剔除，然后在一定浓度的弱碱溶液中煮沸半小时，取出茧丝用水漂洗几次拧干(脱胶)。
②水解：严格控制反应的温度、浴比、时间、溶剂浓度等条件，掌握至多肽的形式终止
水解。
③过滤提纯：滤去没有完全水解的固体物质及杂质。
④pH调整：用pH调节剂调整pH在6．5~7．0左右。
⑤浓缩：把pH调整后的水解液上柱在薄膜浓缩器上进行浓缩。
⑥灭菌：(浓缩后的水解蛋白液如在食品上应用用酶制剂继续酶解，控制分子量在
300~800左右中止，然后灭菌。)加入微量防腐剂，以防霉菌的滋生。
提高力学性能
丝素膜是被研究得最早和最深入的丝素材料，它是由丝素溶液干燥而得。经不溶化处理后的丝素膜脆性，是丝素膜的最大缺点。造成不溶化处理后的丝素膜脆性的主要原因是：丝素蛋白质大分子肽链上的肽键—CO—NH—中的C—N的键长为0.132nm，比C—N单键的键长0.147nm要短一点，比C=N双键的键长0.127nm要长些，使肽链具有部分双键的性质，刚性较大，影响了丝素蛋白质大分子主链的柔顺性。在经不溶化处理过程中，丝素蛋白的结构会发生从任意卷曲到β结构的转变。在丝素蛋白发生结构转变后，侧链与侧链间、
侧链与主链间以及分子与分子之间可形成大量的氢键结合，产生大量的次级交联点,使丝素蛋白质大分子更难以运动，致使丝素膜的柔软性、伸长和弹性都较差。不少研究通过共混、接枝、交联等方法，以提高和改良丝素膜的力学性能。
提高热性能
聚丙烯酰胺（PAAm）是一种水溶性聚合物，目前，它在生物医学和制药上被用作水凝胶，与血液有良好的相容性。因此，丝素蛋白与PAAm共混膜的性能也广受学者的关注。Freddi等曾报道了丝素/聚丙烯酰胺共混膜的结构和物理性能。通过测定混合前后热能的变化来分析，结果表明PAAm的加入，提高了丝素蛋白的热稳定性。即使PAAm含量很低（小于25%）时，膜断裂至少在300℃（比纯丝素蛋白高出100℃）。高温下，丝素蛋白的动力学损耗系数峰发生了很大的变化，这些都归因于PAAm链的导入增强了丝素链的分子运动所造成的。
提高抗血凝性
异丁烯酰基丙烯酰基磷酸胆碱（MPC）是一种新合成的磷酸胆碱聚合物。在没有抗凝血剂的条件下，也能有效地阻止血凝的发生。把MPC聚合物接枝到丝素蛋白分子链上，可以很好地观察到接枝物的抗血凝性。Furuzono等通过异丁烯酰基丙烯酰基异氰酸酯（MOI）使丝素蛋白和MPC聚合体相互接枝。通过测定血小板在MPC-SF上的粘附能力，与原始丝素SF相比，血小板粘附量有了明显的减少。由此可以得出，经MPC修饰后的丝素材料的抗血凝性有所提高[17]。
此外，硫化丝素也具有很好的抗血凝性。它是通过丝素蛋白与硫酸或氯代硫酸在嘧啶溶液下反应所得。硫化后的丝素能延长血液凝固时间，并且随着硫酸基团的增加，抗血凝性也有了明显的提高。
调控丝素蛋白细胞培养基质的功能
丝素材料具有良好的生物相容性，可以用来做细胞培养基质。为了增强丝素蛋白材料的功能，如更强的抗菌抑菌性，调控细胞生长速度等，一些研究尝试了化学改性的方法。
5.1丝素/低聚糖接枝物
N-乙炔-壳聚寡糖（NACOS）含有6个以上的单糖单元，具有很强的抗菌性和抗肿瘤性。将其接枝到丝素蛋白上后，并在0.6%壳聚寡糖/丝素接枝物（NACOS-SF）上培养大肠杆菌24h后发现，此接枝物上大肠杆菌的细胞数目并没有明显的增加，这就是低聚寡糖（COS）发挥了作用。因此，NACOS-SF可以起到抗菌抑菌的效果。
最近，Gotoh等报道了关于乳糖/丝素接枝物作为肝细胞粘附支架材料的研究。他们利用氰尿酰氯（CY）把乳糖接枝到丝素蛋白主链上，所得溶液制成膜，在其上培养肝细胞，结果发现细胞粘附能力是纯丝素膜的8倍，与胶原相当；培养2d后，涂有接枝物的肝细胞形成的单层与胶原相比稍显圆滑和集中，更有利于肝细胞的培养。
总结展望
丝素蛋白材料具有良好的生物相容性，在生物医用材料领域的应用前景甚广。但是，纯丝素蛋白材料的力学性能等尚未达到实用性的要求，而改性的研究是一种良好的途径。
2014年11月20日，西南大学家蚕基因组生物学国家重点实验室通过敲除Fib-H基因获得空丝腺，蚕宝宝吐出人工合成蚕丝蛋白，人们或许可以穿上人工合成蚕丝做的衣服。
摘要：针对蚕丝蛋白的结构和特点，综述了蚕丝蛋白作为人工神经、皮肤、骨骼、血管、肌腱、韧带和角膜等生物医学材料的功能开发和研究现状。 关键词：蚕丝蛋白；生物相容性；生物降解性；生物医学材料 中图分类号：TS149；TS102.33 文献标识码：A 文章编号：1001-7003(2010)07-0018-05 蚕丝蛋白生物医学材料的研究现状 侯春春，张胡静，李圣春，成国涛，徐 水 (西南大学 生物技术学院，重庆 400715) Research Status of Silk Protein as Arti ? cial Tissue Material HOU Chun-chun, ZHANG Hu-jing, LI Sheng-chun, CHENG Guo-tao, XU Shui (College of Biotechnology, Southwest University, Chongqing 400715, China ) Abstract: Silk protein is a natural polymer material with good mechanical properties, chemical properties, biodegradability and good compatibility with human body. It is a good biomedical material. In view of the structure and characteristics of silk protein, this paper reviewed the status quo and development of silk protein as artificial nerve, skin, bones, blood vessels, tendons, ligaments, cornea and other features of biomedical materials, as while discussed the prospects for their development. Keywords: Silk protein; Biocompatibility; Biodegradability; Biomedical materials 收稿日期：2010-03-18；修回日期：2010-05-08 基金项目：重庆市科委科技攻关项目（CSTC2009AC1006）作者简介：侯春春(1986－ )，女，硕士研究生，研究方向为生物材料。通讯作者：徐水，副教授，硕士生导师，xushui@https://www.doczj.com/doc/0d6311293.html,。 蚕丝是一种天然纤维，是人类最早利用的动物纤维之一，享有“纤维皇后”的美誉。传统意义上，蚕丝是优质的服饰原料。随着对蚕丝显微结构的深入研究发现，蚕丝的非服饰用途也非常广泛，如在食品、化妆品、保健品以及医学等方面的应用。特别是随着现代组织医学的发展，丝素蛋白以其良好的生物相容性和生物降解性成为人工组织材料中的重要天然材料。 人体组织损伤的修复多采用自体移植，其优势在于供体与受体间的排异反应弱，生物相容性好，受损区域能在短时间内达到较好修复效果，缺陷是供体有限。后期的研究中尝试采用异体移植，临床中虽不乏成功案例，但其缺陷也尤为明显，潜藏人畜共患病传播的危险，以及受体表现出严重的排异现象。随着组织医学材料研究的兴起，新材料的开发逐渐替代了传统的治疗方法，已取得大量突破性进展。如利用金属、陶瓷分别修复人体骨骼缺损和作为牙齿的替 代品，人工多聚物合成人工晶体用作眼疾的治疗，或是利用硅胶作为人体脂肪的替代品。大量的临床案例已证明以上材料的适用性。但随着植入时间的增加，金属以及人工多聚物在体内血液和体液的作用下逐渐降解成小分子或溶出金属离子，引起受体局部炎症反应，严重者造成组织坏死。近年来，天然材料的应用逐渐引起人们的关注，如胶原、蚕丝、纤维蛋白、几丁质、珊瑚、壳聚糖等。 1 蚕丝蛋白在生物医学应用方面的优势 1.1 生物相容性 作为组织的替代品，人工材料首先应具有较好的生物相容性，并适宜细胞的附着、延伸和繁殖。生物相容性是由材料本身和结构决定的，一般分为材料表面的生物相容性和结构相容性两方面，表面相容性由材料表面的化学性质控制，影响细胞的贴附和延伸；结构上的生物相容性是指材料在空间结构上影响细胞的生长和繁殖[1]。Bruce Panilaitis等[2]通过比较 在不同蚕丝纤维表面培养小鼠的巨噬细胞1～7 d，证实了单纯的丝素蛋白不会产生免疫反应。Gregory H Altman等[3]尝试在丝素做成的载体上培养成人的骨髓基质细胞，通过扫描电镜观察、DNA量化分析，以及
综述论文 蚕丝蛋白制备工艺研究学院（系、部）： 实验课程名称： 班级名称： 学生姓名： 学生学号：
目录 蚕丝蛋白制备工艺研究 (4) 1、蚕丝及其成分性质的组成 (5) 1．1丝素 (5) 1．2丝胶 (6) 2、蚕丝蛋白的结构 (7) 3、蚕丝的应用 (7) 3.1共混纺丝 (8) 3.2酶的固定化和生物传感器 (8) 3.3智能性水凝胶 (8) 4、实验 (8) 4．1蚕丝结构及其水解原理 (8) 4．2主要材料及仪器 (8) 4．3分离提取过程 (8) 5、结果及讨论 (9) 5.1 pH值对蚕丝水解液收率的影响（图1） (9) 5．2水质对水解液的影响（图2） (9) 5．3设备对丝蛋白水解液质量的影响（图3） (10) 5．4贮存方式对丝蛋白水解液质量的影响 (10) 5．5样品分析 (10) 6、结论 (11) 3
蚕丝蛋白制备工艺研究 【摘要】：植桑养蚕是我国一些地区的传统产业，在养蚕过程中得到大量的蚕茧。20世纪80年代初以来，对蚕茧开始进行深度加工的研究，其中含有丰富的丝胶、丝素、多肽蛋白等成分在食品和医药工业中有广泛的用途。为了合理利用蚕茧资源，本论文主要研究了提取丝胶的新工艺，以指导工业生产。即以蚕丝为原料，在碱性条件下加热水解提取了蚕丝蛋白。其优化的提取条件为：温度90～96℃、pH值11～12、水解时间3～4h。 【关键字】：蚕丝丝胶丝素蛋白 【引言】： 蚕丝是一种高蛋白纤维，富含18种氨基酸]1[，且其结构与人体皮肤相似。经水解后的丝蛋白相对分子量减小、渗透力增强，可加速细胞的新陈代谢，使肌肤富有光泽、增加弹性。同时具有很好的保湿、抗皱、润肤、抑制黑色素的生成及防止化学损害的作用。将蚕丝水解液作营养添加剂加入化妆品中，能让肌肤感觉清爽自然，另外，蚕丝蛋白可以废茧丝作为原料，成本低廉，不含生理活性成分，来源充足]2[。因此，将蚕丝蛋白提取分离并应用于化妆品行业已成为国内外普遍研究的课题，并已达到了实用化程度。此外，蚕丝水解液在医疗保健、美容、食品、酶工程等方面也具有广阔的应用前景。丝胶是球状蛋白，可从下茧，废丝中经高温脱胶，浓缩，干燥制得，也可从丝绸制造厂家排放的废水中大量提取，丝胶二级结构主要以无规卷曲结构为主和部分β构象，含有74．61％的极性侧链氨基酸，丝胶具有良好的吸放湿性能，抗氧化性，营养及保健功能，可用作合成纤维的涤层材料，化妆品和食品的添加剂，还可在医药，固定化酶载体，高分子材料和水泥浆添国剂等方面被开发利用，回收利用丝胶，对保护环境和增加经济效益具有重要意义。 天然蚕丝由丝素和被覆在其外部的胶质物质两部分组成，前者是蚕丝蛋白的主要成分，约占总重量70％，后者主要是丝胶蛋白，占总重量的25％，其余约5％是杂质部分，主要包括碳水化合物、色素、盐和蜡质等。丝素和丝胶蛋白均由18种氨基酸组成，但氨基酸组成完全不同。丝素蛋白中包含的l8种氨基酸以甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸为主，极性氨基酸仅占18％左右。这种丝素蛋白作为人工皮肤和医用组织工程材料正在研究与开发。而丝胶蛋白的氨基酸组成则不同，极性氨基酸占多数，且以丝氨酸和天冬氨酸为主，非极性氨基酸只占22％。目前，丝胶蛋白已在高级化妆品、医用生物材料和表面活性改性材料等方面得到广泛应用。丝胶蛋白的广泛应用主要归功于它所具有的多种生物活性，主要包括抗氧化、美白、促进细胞有丝分裂和增殖、作为细胞培养的基质、促进微量元素吸收、抗紫外线、防癌等。在上述生物活性的试验中所用的丝胶蛋白样品，有的是利用碳酸钠、中性皂等水溶液煮沸而获得的脱胶液，经过24-48 h水透析而获得的丝胶溶液及其冻干粉作为试验材料，这种纯化处理并不能保证试验样品是单一的丝胶蛋白，也就是说，可能吸附在丝胶蛋白上的一些茧层小分子物质特别是具有生物活性的黄酮类物质没有完全被除去。还有些试验用丝胶样品是用普通水或高温高压水处理后获得的脱胶液，直接干燥制成的丝胶肽及其水解物作为试验样品，这些样品中也含有黄酮类物质。目前市场上用于化妆品、护肤品和护发品等领域的丝胶粉末，大多是从茧壳或茧衣脱胶后经过酶解，没有经过进一步的纯化就直接喷雾干燥制成，同样，这些产品中仍可能含有黄酮类物质。 目前已有报道彩色茧的茧层中含有叶黄素、一胡萝卜素等活性物质，新开发的家蚕荧光判性蚕茧品种的茧层中含有多种紫色荧光色素和黄色荧光色素，特别是大造茧层中含有许多黄酮类色素，这些物质都具有诸多生物活性。由于研究人员用的蚕茧品种、丝胶制备与纯化方法各不相同，很难比较和确定丝胶蛋白哪些成分具有真正的生物活性。因此，本试验 4
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
蚕丝蛋白发展的综述 安亭亭姚娟 摘要简要介绍了蚕丝蛋白的组成和性能，具体叙述了蚕丝在服装、化妆品、食品、医药、医用材料、生物技术和环保领域等方面的应用和研究进展。最后阐述了蚕丝蛋白广阔的发展前景。 关键词蚕丝蛋白；应用；进展；发展前景 我国是世界上家蚕丝及柞蚕丝产量最大的国家，家蚕生丝产量约占世界一半。一直以来绝大部分的蚕丝都被用来作为纺织材料。自2O世纪70年代至今，国内外对蚕丝开发利用的研究逐渐延伸到食品、发酵工业新材料、生物制药、临床诊断治疗、环境保护、能源利用、医用材料及化妆品等领域。 1 蚕丝蛋白的组成及性能 1．1 蚕丝蛋白的组成 蚕丝蛋白质含量高达98％，主要由丝素、丝胶两种蛋白质组成，其中丝素占70％一80％，丝胶为20％～3O％【3J。丝素蛋白由一条H链和一条L链通过s — s键结合而成。丝素和丝胶蛋白均含有包括人体必需氨基酸在内的18种氨基酸。丝素的主要成分是甘氨酸、丙氨酸、酪氨酸、丝氨酸；而丝胶中则含有大量的丝氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸，其次是甘氨酸、苏氨酸和赖氨酸等。丝胶中亲水性的氨基酸多于疏水性的氨基酸；而丝素中亲水性的氨基酸少于疏水性的氨基酸。丝蛋白还含不超过0．7％的钾、钙、硅、锶、磷、铁和铜等多种无机元素。1．2 蚕丝蛋白的性能 从工业用材料的角度来看，丝蛋白与其它天然生物聚合物相比有如下的杰出特性l 4l：①材料均匀单纯，蛋白含量大于95％，由蚕丝即可得到纯的丝蛋白；②家蚕丝纤维无须使用有害的还原剂，用水透析后便能得到纯丝素蛋白溶液；③蚕丝可以随时随地通过对蚕使用人工饲料来得到；④使用加热、干燥、压缩、化学药品处理等，很容易改变它的结构；⑤能制成纤维、粉末、薄膜、溶液等多种形态。⑥丝蛋白在醇类溶液中难溶，此特性有助于丝素蛋白用作生物材料，因为这种溶剂对活组织无害。 2 蚕丝蛋白的综合利用现状
什么是蚕丝？蚕丝有哪些功能和特点？桑蚕丝与真丝、榨蚕丝有哪些区别？ 蚕丝：是熟蚕结茧时分泌丝液凝固而成的连续长纤维，也称“天然丝”。它与羊毛一样，是人类最早利用的动物纤维之一，根据食物的不同，又分桑蚕、柞蚕、木薯蚕、樟蚕、柳蚕和天蚕等。从单个蚕茧抽得的丝条称为茧丝，它由两根单纤维借丝胶粘合包覆而成。将几个蚕茧的茧丝抽出，借丝胶粘合包裹而成的丝条，有桑蚕丝（也称生丝）与柞蚕丝之分，统称为蚕丝。除去丝胶的蚕丝，叫做精炼丝。以它们为原料，就可用织机加工成各类品种的织物了。空白汗衫 蚕丝纤维由两根呈三角形或半椭圆形的丝素外包丝胶组成，横截面呈椭圆形。蚕丝纤维为蛋白质纤维，丝胶和丝素是其主要组成部分，其中丝素约占3/4，丝胶约占1/4。丝胶和丝素由18种氨基酸组成，约含97%的纯蛋白质。丝胶是水溶性较好的的球状蛋白质，将蚕丝溶解于热水中脱胶精练，就是利用了丝胶的这一特性。由于丝胶和丝素的氨基酸组成不同，丝素为纤蛋白，丝胶为球蛋白。桑蚕所吐之丝全长可达1000米以上。 一、桑蚕丝特点 （一）、桑蚕丝的物理性能 1、蚕丝手触柔软而有弹性，精炼脱胶后的练丝，表面平滑均匀，光洁雅致。蚕丝是多孔性蛋白质纤维，具有良好的吸湿、散湿性能和含气、透气性能。四肢物柔和舒适，具有独特的"丝鸣"特征。 2、蚕丝强伸力高，断裂强度可达3.1~3.6dN/tex(3.50~4.09gf/旦)、断裂伸长度可达15~25%；单位截面积所承受的切断强度达到432.1~471.4N/mm2(44~48kgf/mm2)，接近于钢丝。蚕丝的耐磨性能优于其它天然纤维，22.2/24.42dtex(20/22旦)4A计生丝包和力达80次左右。 3、蚕丝耐热性好，其分解点为150℃左右，同时，蚕丝的保暖性好，穿着时有冬暖夏凉的感觉。 4、蚕丝绝缘性能好，是电的不良导体，但回潮率高时会降低电阻而减低绝缘性能，一般情况下，蚕丝纤维回潮率为8%~14%。 5、蚕丝染色性能良好，可用直接染料、酸性染料、活性染料和多种媒染剂染色，碱性染料需加保护剂。染色效果美观、鲜明、细腻。 6、蚕丝对酸的抵抗力比棉花强、比羊毛弱，随着浓度的增加、温度的提高，丝纤维中止膨润而溶解。苛性碱即使低温也能溶解丝胶并损伤丝素。 7、蚕丝中的丝素能吸附某些金属（如锡），利用这一特性可进行锡增量加工，以增加丝素的体积和耐皱性。也可利用丝胶固着等方法处理蚕丝，获得独具风格的蚕丝新素材，制作某些服用饰物以及夏令服装。 8、蚕丝纤维的缺陷是长期保存或暴晒，容易引起黄变和脆化，丝织物洗涤后再经日晒也容易褪色，某些微生物菌类能使蚕丝变色，影响丝织物品质。另外，纤维的摩擦强度、屈曲强度、伸长疲劳等服用性能不如合成纤维。（二）、桑蚕丝特性 1、舒适感。真丝绸是由蛋白纤维组成的，与人体有极好的生物相容性，加之表面光滑，其对人体的摩擦刺激系数在各类纤维中是最低的，仅为7.4%。因此，当我们的娇嫩肌肤与滑爽细腻的丝绸邂逅时，它以其特有的柔顺质感，依着人体的曲线，体贴而又安全地呵护着我们的每一寸肌肤。 2、吸、放湿性好。蚕丝蛋白纤维富集了许多胺基（-CHNH）、氨基（-NH2）等亲水性基团，又由于其多孔性，易于水分子扩散，所以它能在空气中吸收水分或散发水分，并保持一定的水分。在正常气温下，它可以帮助皮肤保有一定的水分，不使皮肤过于干燥；在夏季穿着，又可将人体排出的汗水及热量迅速散发，使人感到凉爽无比。正是由于这种性能，使真丝织品更适合于与人体皮肤直接接触，因此，人们都把丝绸服装作为必备的夏装之一。丝绸不仅具有较好的散热性能，还有很好的保暖性。它的保温性得意于它的多孔隙纤维结构。在一根蚕丝纤维里有许多极细小的纤维，而这些细小的纤维又是由更为细小的纤维组成。因此，看似实心的蚕丝实际上有38%以上是空心的，在这些空隙中存在着大量的空气，这些空气阻止了热量的散发，使丝绸具有很好的保暖性。 3、吸音、吸尘、耐热性。真丝织物有较高的空隙率，因而具有很好的吸音性与吸气性，所以除制作服装外，还可用于室内装饰，如真丝地毯、挂毯、窗帘、墙布等。用真丝装饰品布置房间，不仅可以使屋子纤尘不染，而且能保持室内安静。由于蚕丝具有吸湿、放湿性能以及保湿性、吸气性和多孔性，还可调节室内温湿度，并能将有害气体、灰尘、微生物吸掉。另外，真丝纤维的热变性小，比较耐热。它在加热到100℃时，只有5~8%左右脆化，而大多数合成纤维的热变度要比真丝大4~5倍。蚕丝的燃烧温度在300~400℃，属难燃纤维，而合成纤维的燃烧温度在200~2600C，即易燃、易熔。因此，采用蚕丝纤维作为室内装饰的原料，不但可以起到吸音、吸尘、保温作用，还有起到阻燃功能。
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
刘永成 1963年生于浙江。 1984年7月毕业于宁波大学师 范学院。1986年9月考入中科院兰州化物所,在姚钟麒研究员指导下从事有机合成。1989年7月获得理学硕士后回宁波大学,协助陈珊妹教授创建应用与工程化 学研究所和膜科学实验室,从事膜科学技术研究工作。 1993年9月考入复旦大学,师从于同隐教授,在生物大 分子领域里进行研究工作。1996年7月获理学博士后,留校任教,已有40余篇论文发表在国内外核心期刊上。 蚕丝蛋白的结构和功能 刘永成 邵正中 孙玉宇 于同隐 (复旦大学高分子科学系,教育部聚合物分子工程实验室,上海,200433) 提要 较为全面地综述了最近几十年国内外关于蚕丝蛋白的组成、结构、性能及其应用的研究和作者课题组十几年来在蚕丝蛋白方面的工作。 关键词 蚕丝蛋白,组成,结构,性能,应用 从基础科学的角度看,高分子化学今后的主要研究目标应该是阐明生命科学中的高分子化学基础或者说高分子化学模拟,如酶的模拟,生物膜的模拟等[1]。生物大分子是目前高分子领域中很活跃而且富有挑战性的一个研究领域,蛋白质是一类重要的生物大分子。蚕丝是人类最早利用的天然蛋白质之一,作为一种性能优良的纤维,主要应用于纺织品中。近来它还应 用于生物技术、医药、精细化工等诸多方面,引起人们的广泛关注,已有好几本专著进行总结[2～4]。蚕丝具有纯度高,来源广等一系列优点。尤其我国是丝的生产大国,家蚕生丝产量已占世界一半[5],对其进行详细的研究无论从基础科学还是从应用科学来看都是很有意义的[6]。 1 蚕丝的组成 茧丝是由丝素蛋白(F ib ro in )和丝胶 (Sericin )两部分组成,丝胶包在丝素蛋白的外部,约占重量的25%,蚕丝中还有5%左右的杂质,丝素蛋白是蚕丝中主要的组成部分,约占重量的70%。丝素蛋白以反平行折叠链构象(Β2sheet )为基础,形成直径大约为10nm 的微纤 维,无数微纤维密切结合组成直径大约为1Λm 的细纤维,大约100根细纤维沿长轴排列构成直径大约为10Λm ～18Λm 的单纤维,即蚕丝蛋白纤维[7]。 丝素蛋白中包含18种氨基酸,其中侧基较 为简单的甘氨酸(Gly )、丙氨酸(A la )和丝氨酸 (Ser )约占总组成的85%[8,9],三者的摩尔比为4∶3∶1,并且按一定的序列结构排列成较为规 整的链段,这些链段大多位于丝素蛋白的结晶 区域;而带有较大侧基的苯丙氨酸(Phe )、酪氨酸(T yr )、色氨酸(T ry )等主要存在于非晶区域[10]。丝素蛋白的分子量很高,由于品种很多,以致于不同研究小组得到的结果相差较大,普遍认为在(316～317)×105的范围[11]。丝素蛋白的组成包含几个亚单元,过去一直没有定论,具有不同的说法[12～16]。作者用十二烷基硫酸钠2聚丙烯酰胺凝胶电泳(SD S —PA GE )方法研究,发现丝素蛋白是由分子量为2180×105、2130×105和0125×105的3种亚 单元组成,并且进一步证明丝素蛋白中存在两个或更多个非二硫链连接的独立亚单元[17]。 丝素蛋白和其他蛋白一样,除了包含C 、H 、O 、N 四种元素以外,还含有多种其他元素组
丝绸作为生物材料 摘要 丝绸是具有卓越的力学性能，蚕和蜘蛛在纤维形式生产的纤维状蛋白质。丝绸纤维的缝合线形式已使用数百年了。最近再生丝解决方案已经应用到窗体各种不同的生物材料，例如凝胶、海绵和电影，为医学上的应用。丝绸可以通过化学修饰氨基酸侧链来改变表面性能或固定化细胞的生长因子。分子工程的丝绸序列被用于修改的丝绸和特定的功能，如细胞识别或成矿作用。可降解性丝绸生物材料可以涉及的处理模式和 b 单结晶的相应内容。几个原代细胞和细胞系就在不同丝绸的生物材料，展示一系列的生物地成功种植结果。丝绸的生物材料的生物相容性的研究，在体内和体外时。已成功用于丝类支架在伤口愈合及在组织工程骨、软骨、肌腱和韧带组织中。 2007 爱思唯尔有限公司保留所有权利。 关键词: 丝绸；丝素蛋白；蛛丝蛋白；支架；组织工程；生物材料 内容 1.介绍说明： 丝绸，俗称为纺织行业其光泽和力学性能，被制作体外培养的蚕宝宝。丝绸是由成员产生的。蛛形纲类（超过30,000 的物种的蜘蛛）和由几个蠕虫的顺序鳞翅目昆虫，其中包括螨，蝴蝶和飞蛾。丝绸是合成中的纤维蛋白质专业线在这些腺体的上皮细胞有机体。丝素蛋白聚合物组成的重复蛋白序列和提供结构在茧中的作用形成、筑巢、陷阱、成网、安全线和蛋保护。丝绸是一般制成堆肥的b 表结构疏水性域组成的优势在初选中短侧链氨基酸含量序列。这些结构允许紧密地堆积摞的氢键反平行这种蛋白质链。大型的疏水性域与小亲水性域培养基碳大会的丝的强度和弹性蚕丝纤维。 从蚕丝绸{如家蚕}和orb 织蜘蛛有一直探讨，以便了解处理机制并利用这些属性用于使用蛋白作为生物材料。蚕的丝绸orb 织蜘蛛有令人印象深刻力学性能，此外到环境的稳定性、生物相容性控制蛋白水解降解形态变化的灵活性和氨基酸侧的能力修改固定化生长因子。 生物医用材料设计是一项重要内容组织工程的情况，包括物理、化学和生
1、蚕丝蛋白粉末的制备及结构性能测试分析 【作者】常德城； 【导师】左保齐；钟文龙； 【作者基本信息】苏州大学，纺织工程，2002，硕士 【摘要】利用红外光谱、X射线衍射、DSC热分析和电镜扫描等先进测试手段和常规测试方法对不同制备方法的桑蚕丝丝素粉末和柞蚕丝丝素粉末进行结构、外观、水溶性等测试，获得了其主要组分、结晶度、热性能、微观形态、水溶性和吸湿率等理化性能，为蚕丝蛋白粉在生物医学、食品工业、日用工艺品、化妆品和建筑涂料等诸多新应用领域提供理论基础。更多还原 【关键词】蚕丝蛋白粉；红外光谱；DSC；X－射线衍射；结构分析； 2、蚕丝蛋白水解工艺及作为化妆品添加剂的应用研究 【作者】王方林；韩艳霞；陈伟； 【Author】WANG Fang-lin,HAN Yan-xia,CHEN Wei(College of Chemical Engineering,Kaifeng University,Henan Kaifeng 475004,China) 【机构】开封大学化工学院；开封大学化工学院河南开封475004；河南开封475004； 【摘要】蚕丝蛋白是一种新型化妆品添加剂,含有多种氨基酸和蛋白质,无毒、副作用,具有很广泛的应用价值。研究了蚕丝水解液的制备工艺及水解过程中pH、温度、反应时间对水解程度的影响。结果表明,pH越高,蚕丝蛋白水解程度越大,收率越高。较高的温度可使蚕丝蛋白水解速度加快,但水解液颜色较深,较低的温度,水解速度较慢。反应时间越长,蚕丝蛋白水解程度越大。并介绍蚕丝水解液在化妆品中的添加方法及如何解决试验过程中存在的实际问题。更多还原 【关键词】蚕丝蛋白；化妆品；乳化；搅拌； 3、蚕丝蛋白在化妆品中的应用研究进展 【作者】赵林；谢艳招；郑贻德；蔡聪育；肖华山； 【Author】ZHAO Lin,XIE Yan-zhao,ZHENG Yi-de,CAI Cong-yu,XIAO Hua-shan(Department of Chemistry and Life Sciences,Minnan Science and Technology Institute, Fujian Normal University,Quanzhou,Fujian 362332,China) 【机构】福建师范大学闽南科技学院生命科学与化学系； 【摘要】简要介绍了丝胶及丝素的结构、性能、提取工艺以及蚕丝蛋白的生物学特性。重点阐述了蚕丝蛋白在化妆品领域的研究现状。从防晒、保湿、美白祛斑、延缓衰老、遮瑕、护发及表面活性等多个角度介绍了蚕丝蛋白在化妆品中发挥的不同功能,并对蚕丝蛋白系列化妆品的开发等进行了展望。更多还原 【关键词】化妆品；蚕丝蛋白；功效； 4、蚕丝蛋白的结构和功能 【作者】刘永成；邵正中；孙玉宇；于同隐；
原生态蚕丝蛋白面膜 第五代的五星级面膜 青春的皮肤=弹力十足+净白无瑕。 一面膜的分类：1. 水洗膜 2. 硬膜 3. 软膜 4 无纺布面贴 5. 蚕丝面膜—仿生真皮（蚕丝薄膜）（代替无纺布） 二蚕丝面膜的特点： 本公司蚕丝蛋白膜采用100%高纯蚕丝纤维经世界先进的水织工艺精心制作，蚕丝是不同于麻纤维和毛纤维的一种生物蛋白质，它完全是由蚕的生命化成的，蚕吃进含有水、蛋白质、糖类、脂肪的桑叶后，经过消化分解，最后变成蚕丝，所以蚕丝中含有18种氨基酸，包括8种人体所必需的体内又不能自身合成的氨基酸。蚕丝不但可作药用，更有很高的美容价值。通过纳米技术提取。蚕丝面膜超薄透气，如真丝般服帖。面膜纸里的珠光膜千孔百洞，犹如会呼吸的毛孔，敷在脸庞就像皮肤的第二张脸，自动散发出皮肤的热气和废物。 100%天然蚕丝，不加任何香型，保留原生态特性，高含量蚕丝蛋白无任何破坏，结合于胶原蛋白湿润侵泡。高含量胶原蛋白大量填充到皮肤内 三蚕丝面膜的优势 1.薄如蝉翼，轻柔似水，3重保护—20分钟补水，长效保湿，紧实肌肤，快渗透， 水嫩透白。 2．轻，薄，软，透气性好，敷面时受地心引力小，敷面膜时能达到透明隐形效果，不仅不会滑落，还能防止皮肤被拉扯松垮,同时也不会有普通无纺布面膜所产生的反吸现象。敷面不影响正常活动，省时又方便；被誉为行业中的五星级面膜 3.蚕丝蛋白面膜本是用于医学界处理烫伤的仿生真皮——“蚕丝薄膜”。在美国和日本被广泛用于手术过后伤口敷料、烧伤创面敷料来使用，有助于创面愈合且无刺激，被著称为“人工皮肤”。蚕丝蛋白面膜目前正成为取代无纺布面膜的革命性产品。 4.让每个细胞都得到全方位的照顾，同时随意走动不会掉。 四蚕丝面膜的功效。 1、深层美白：深入肌肤底层，从根本上美白肌肤而无副作用； 2、长效保湿：NMF因子十倍于常规植物或化学保湿剂，给肌肤持续高效 补充水分； 3、抗衰活颜：能激活肌肤细胞，改善微循环，抗衰除皱，活颜悦色; 4、抗氧化：有效抵抗外部污染，保持皮肤PH值平衡，增强肌肤免疫力。
蚕丝蛋白生物医学材料的研究进展 摘要 主要介绍蚕丝蛋白的结构，制备已经在生物医学材料上的应用优势。针对蚕丝蛋白的结构和特点，综述了蚕丝蛋白作为人工神经、皮肤、骨骼、血管、肌腱、韧带和角膜等生物医学材料的功能开发和研究现状。 关键词：蚕丝蛋白丝素丝胶生物相容性生物医学材料 Abstract Mainly introduces the structure of silk protein, the preparation has application in biomedical materials. Silk protein is a natural polymer material with good mechanical properties，chemical properties，biodegradability and good compatibility with human body．It is a good biomedical material．In view of the structure and characteristics of silk protein，this paper reviewed the status quo and development of silk protein as artificial nerve，skin，bones，blood vessels，tendons，ligaments，cornea and other features of biomedical materials，as while discussed the prospects for their development． Key word：silk protein；fibroin ；sericin ；Biocompatibility；biomedical material 引言 蚕丝是一种天然纤维，是人类最早利用的动物纤维之一，在我国具有悠久的历史，享有―纤维皇后‖的美誉。传统意义上，蚕丝是优质的服饰原料。随着对蚕丝显微结构的深入研究发现，其用途不断扩大，产品种类日益增多。现在，蚕丝不仅用作高档服饰的面料，还在食品、化妆品、保健品以及医学等方面有着广泛的应用[1]。特别是随着现代组织医学的发展，丝素蛋白以其良好的生物相容性和生物降解性成为人工组织材料中的重要天然材料。 目前，我国是世界上家蚕丝及柞蚕丝产量最大的国家，家蚕生丝产量约占世界一
蚕 丝 氨 基 酸 的 组 成 与 功 能 彭 晓 虹 (江西省蚕桑茶叶研究所 330202 ) 蚕丝由丝素和丝胶构成 ,蚕丝蛋白质是由 18 种 氨基酸组成 。蚕丝脱胶后的丝素蛋白经酸 、碱或酶 水解后可获得对人体具有营养 、保健 、医药和生理功 能的多肽和氨基酸混合物 。蚕丝蛋白不同分子量的 降解物对人体有不同的生理功能 ,而作为最基本的 构成单位 - - 氨基酸的功能 ,已越来越为人们所认 识 。现将蚕丝蛋白氨基酸组成 、特征及对人体的作 用等相关研究作一阐述 。 中除了这几种氨基酸外 ,还含有多量的天门冬氨酸 、 谷氨酸等 ,并且含量的比例也大不相同 ,从而决定了 丝素 、丝胶的不同特征 ,因此可根据应用目的和工艺 需要 ,在两者中选择 ,而制备所需要的纯氨基酸和氨 基酸混合物 。 表 1 氨基酸的结构 、分子量和晶体形态 名称 化学结构 ( R - ) 分子量 晶体形态 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨 酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 蛋氨酸 H - CH 3 - ( CH 3 ) 2 CH - ( CH ) 2 CHCH 2 - CH 3 CH 2 CH ( CH 3 ) - C 6 H 5 CH 2 - CH 3 SCH 2 CH 2 - 75106 89109 白色单斜晶 斜方晶 1 丝素蛋白的结构特性 蚕丝作为一种天然蛋白质 ,其中的丝素蛋白是 由一条长链和一条短链所构成的亚单位结构 ,长链 主要由甘氨酸 、丙氨酸和丝氨酸等组成 ,分子质量为 30～35 万 ,短链含有较多疏松残基的氨基酸 , 分子 质量约为 215万 。丝素蛋白的氨基酸排序片断 Gly . A la . Gly . A la . Gly . Sir 占 丝素 构成 的 70 % , 称为“结 构区 ”,而以酪氨酸为中心 , 天门冬氨酸 、谷 氨酸 等 所组成的序列为易感受反应的活性部位 。丝素在蚕 体内以浓缩的液态形式存在 ,经吐丝牵引成纤维状 , 具有高度的定向结构 ,当液状丝素受加热 、冷冻 、PH 变化和有机溶剂等处理后 ,均会发生结构和性质的 变化 ,丝素的这种结构特性决定了它所具有的生物 活性 。蚕丝蛋白氨基酸的名称 、化学结构和分子量 等见表 1所示 。 117115 六方叶片晶 、柱晶 131117 无色叶片晶 131117 斜方叶片晶 、板晶 165119 149121 叶片晶 、针晶 六方板晶 H 2 - 色氨酸 204123 无色六方叶片晶 N H - COOH - 脯氨酸 115113 柱晶 、针晶 N H 181119 酪氨酸 HO CH 2 - 丝状针晶 SCH 2 - 240130 胱氨酸 六方板晶 、柱晶 SCG 2 - HOCH 2 - CH 3 CH (OH ) - HOOCCH 2 - HOOCCH 2 CH 2 - 2 蚕丝蛋白氨基酸的组成 105109 119112 133110 147113 丝氨酸 苏氨酸 天门冬氨酸 谷氨 酸 六方板晶 、 柱晶 斜方晶 无色斜方叶片晶 无色正方板晶 分别将取自绢丝腺和茧丝的丝素 、丝胶试样 ,用 6N HC l 溶液 ,在 110 ℃条件下加水分解 48 小时 ,然 后在真空装置中反复浓缩去除 HC l,再用 012N 柠檬 酸钠 ( pH 2120 )稀释配制成 011 %的试液 ,用氨基酸 自动分析仪 ( S H I M AD Z U , LC - 5A , J ap an )测定氨基 酸的组成 。见表 2。 由表 2可知 ,蚕丝蛋白中的丝素 、丝胶均含有包 括人体必须氨基酸在内的十八种氨基酸 。丝素以甘 氨酸 、丙氨酸 、丝氨酸和酪氨酸的含量为最多 ,丝胶 H 2 - 组氨酸 155116 叶片晶 N N H 2 NCH 2 CH 2 CH 2 CH 2 - H 2 NCNHCH 2 CH 2 CH 2 - 赖氨酸 146119 六方平板晶 、针晶 174120 柱晶 、无水板晶 精氨酸 N H C C
蚕丝蛋白的功效及价值 （本文有专业蚕丝被厂家邵氏家纺整理提供） 蚕丝蛋白（Fibroin；シルクタンパク）又名：丝素蛋白。丝素蛋白，是从蚕丝中提取的天然高分子纤维蛋白，含量约占蚕丝的70%～80%，含有18种氨基酸，其中甘氨酸(gly)、丙氨酸(ala)和丝氨酸(ser)约占总组成的80%以上。 概述 丝素本身具有良好的机械性能和理化性质，如良好的柔韧性和抗拉伸强度、透气透湿性、缓释性等，而且经过不同处理可以得到不同的形态，如纤维、溶液、粉、膜以及凝胶等。蚕丝蛋白护肤 天然蚕丝蛋白水解液中的有效成份分层释放, 10秒钟渗透肌肤真皮层，有效抑制黑色素生成，控制色素。促进胶原蛋白合成,活化细胞，提高细胞的免疫力，促进肌肤的新陈代谢率，帮助修补受损的皮肤组织，令暗哑疲倦的肌肤再添生机，从而在极短时间内还原美白、光泽的肌肤。早在唐代孙思邈《千金要方》、宋代王怀隐《太平圣惠方》、明代李时珍《本草纲目》等医籍中均有记载,蚕丝的天然亲肤力十分明显,由于蚕丝中含有多种氨基酸和蛋白质，含有的蛋白质大大高于珍珠，其中含氮量比珍珠高几十倍，主要氨基酸含量高10倍以上，天然蚕丝加工提炼成天然蚕丝蛋白水解液。蚕丝蛋白水解液的渗透力极强，涂于皮肤10秒钟左右，蚕丝蛋白就能渗入肌肤真皮层，发挥保湿作用，其透过角质层与皮肤表皮细胞结合，并被细胞作为营养吸收，参与和促进细胞代谢，为其新陈代谢提供必需的养分，还能修复已损伤的皮肤。促进肌肤细胞再生的作用。实验进一步证实，蚕丝蛋白对黑色素生成的抑制更为有效,丝缩氨基酸还能抑制皮肤中酪氨酸酶的活性，从而抑制酪氨酸酶生成黑色素,有内而外改善暗淡肤色。富含多种氨基酸和小分子蛋白质，极易为肌肤吸收，提供肌肤美白所需的营养成分。肌肤逐渐恢复并保持健康白皙，呈现如丝般柔滑细腻，焕发动人光彩,倍增魅力！进一步更实现了女人希望皮肤白皙的梦想. 护肤5大功效