铁蛋白结构与功能
摘要：铁元素是生物体中的半微量元素，铁元素子生物体内的平衡对生物体的健康有着很重要的作用，而作为可以调节体内铁元素平衡的铁蛋白很早就出现在学者的研究中。铁蛋白不仅直接在人体内发挥作用，也通过植物食物的铁元素积累影响着人类的健康，所以通过阅读了几篇文献后，简单概括一下目前对铁蛋白的结构和功能的研究情况。
关键词：铁蛋白结构功能
铁是生物体很重要的一种半微量元素，对生物体的健康有着极为重要的作用，铁在动物体内参与造血、运输氧气、免疫和防御等生理过程，在植物体内则参与叶绿素的形成，但是铁含量超标则会造成消化功能紊乱、生长受阻等。所以，维持生物体体内铁含量平衡至关重要。铁蛋白是生物体内的铁贮藏蛋白质，起着调节生物体铁平衡的作用。
目前，在动物、植物和微生物体内都对铁蛋白进行了大量研究[1]，除了对其基因[2]、结构和功能做了大量研究之外，也在不断探索研究铁蛋白的方法[3]、铁蛋白的新作用[4-5]以及铁蛋白的作用方法等6-7]。由于铁元素在生物体内的重要作用和植物性食物的铁含量很低，甚至在某些地区有缺铁现象的发生，为了提高植物食物中的铁含量，有学者已经开始了通过转基因技术，将豌豆铁蛋白基因专人水稻[8-9]。
虽然铁蛋白对动物和植物都很重要，但是无论是存在分布、结构和功能上，动物和植物体内的铁蛋白都不同[10]。与动物铁蛋白相比，植物铁蛋白具有两个显着的特点：首先，植物铁蛋白在其N端具有一个独特的EP 肽段；其次，植物铁蛋白只含有H型亚基，且有两种不同的H型亚基组成。
1.铁蛋白的结构
铁蛋白分子通常由24个亚基形成一个中空的球状蛋白质外壳，内径通常为7~8nm，外径为12~13nm，厚度为2~。每个球状铁蛋白分子大约有4500个三价铁原子储存在其中。每两个铁蛋白亚基反向平行形成一组，再由这十二组亚基对构成一个近似正八面体，成4-3-2重轴对称的球状分子 (图1)。每个铁蛋白亚基外形成空心的柱状(长约5nm，直径约，且由一个两两成反向平行的4个α螺旋簇 (A、B和C、D)、C末端第五个较短α螺旋(E)以及N末端的伸展肽段 (EP) 构成。B和C螺旋之间由一段含18个氨基酸的BC环连接，E螺旋位于4α螺旋簇的尾端并与之成60° 夹角 (图2)。每个铁蛋白分子形成12个二重轴通道、8个三重轴通道和6个四重轴通道，这些通道被认为是铁蛋白内部与外部离子出入铁蛋白的必经之路，起着联系铁蛋白内部空腔与外部环境的作用。
图1 图2
植物铁蛋白和动物铁蛋白起源是相同的，但足植物铁蛋与动物铁蛋白有以下几方面的不同之处：
(1)分布不同：植物铁蛋白主要存在于质体中(叶子的叶绿体中，种子的淀粉体巾)，而动物铁蛋白则存在于细胞质中埋；
(2)表达调控水平不同：动物铁蛋白的表达严格受控于铁反应元件和
铁调节蛋白的相互作用，是属于转录水平的调控；而植物铁蛋白基因的表达主要在翻译水平一；
(3)通道亲疏性不同：动物铁蛋白中，3倍轴是亲水性的，4倍轴通道是疏水性的，而在植物铁蛋白中，这两种通道都是亲水性的；
(4)亚基结构不同：对于哺乳动物来说，铁蛋白通常由H(重链，分子量约为2lkDa)和L(轻链，分子量约为19．5kDa)两种类型的亚基组成，二者氨基酸序列具有55％的相似度，而且功能截然不同。H型亚基包含一个由His65、GIu27、Glu61、Glul07、Tyr34、Glu62和Glnl4l七个保守的氨基酸组成的亚铁氧化中心，主要负责亚铁离子的快速氧化，1个亚铁氧化中心可同时结合2个Fe2+离子；而L型亚基缺乏这个活性中心，但是它含有一个成核中心，负责亚铁离子的缓慢氧化以及矿化核的形成。而且两种亚基的组成比例具有组织特异性，例如：心脏和脑由于铁代谢旺盛而富含H型亚基，肝脏和脾脏由于主要用于铁的长期储藏而富含L型亚基。另外，对于牛蛙等两栖动物来说，其红细胞中铁蛋白除了具有与哺乳动物类似的H和L型亚基外，还存在一种包含一个亚铁氧化中心的M型亚基或叫做类H型亚基，三种亚基可以形成杂合体铁蛋白。对于植物铁蛋白来说，亚基结构明显不同于动物铁蛋白。组成铁蛋自的24个亚基均为H型亚基，每个亚基都含有一个亚铁氧化中心，其氨基酸组成与动物铁蛋白H型亚具有约40％的相似度。到目前为止，已经从豌豆、大豆、黑豆、玉米，苜蓿以及拟南芥等植物种中分离得到了铁蛋白．这些植物铁蛋白都是由(H-1)和(H-2)两种亚基组成。
2.植物铁蛋白的功能
铁离子解毒和储存
在体内，铁蛋白可储存机体中的过剩铁，避免产生铁中毒；另一方面，
可以释放铁给需铁的细胞，用于体内合成含铁的蛋白质。铁蛋白是非红细胞中主要的铁绑定蛋白。铁蛋白合成的增加引起了铁储存的增加，抑制了细胞对铁的释放。在胃肠粘膜中，铁蛋白在调节铁进人体内中发挥重要作朋，它通过储存不需要的铁，然后当细胞脱落时将其排出体外。铁蛋白在大多细胞中只是部分饱和，每分子少于1500个铁原子。当铁进入细胞后，其中有一部分不是马上被细胞利用，而是被储存在铁蛋白中，铁蛋白把铁由溶解状态转化成固定相。被存储的铁作为一个备用铁库，当外源的可利用的铁不足时再被细胞利用。铁储存到铁蛋白中分为4个步骤：Fe2+的进入及氧化、Fe3+的迁移、铁核形成以及铁核的增大，每个阶段在时间和空间上都是独立的。Fe2+的进入是发生在铁蛋白与细胞质接触面上的一个迅速的过程，Fe2+的氧化发生在蛋白壳中，将Fe2+绑定在位于亚基螺旋折叠内
部的一个特殊位点——亚铁氧化酶中心，Fe2+和分子氧反应生成了Fe(OH)
3
，
由于Fe(OH)
3溶解度很低，Fe2+和O
2
的反应可以不断进行，其速率是根据铁
的浓度变化的二变化。Fe3+移向空腔表面，继而成核、矿化，最后形成铁核。
抗氧化功能
所有的铁蛋白都可以在有氧条件下与溶液中的Fe2+反应。铁离子螯合
在内部的空心结构中，抑制铁氧化反应，从而保护细胞不受铁过量引起的氧化损害；而且亚铁氧化中心能利用芬顿反应的反应物阻止自由基的产生，所以认为铁蛋白具有抗氧化功能。
在生物体内，铁参加很多生理生化进程，如氧的运输、电子传递和DNA 复制等。然而，细胞中铁含量过高会导致蛋白、脂肪和DNA的氧化损害，从而造成细胞损伤和死。铁的毒性在体内主要表现为促进了活性氧自由基的生成，除去Fe2+的酶系统可以减少铁的毒性。铁蛋白的H链具有铁氧化酶活性，可螯合溶液中的二价铁以减少由芬顿反应引起的脂肪过氧化。铁过量时导致了肝脏损害，主要是因为铁过量增加了细胞膜脂肪的过氧化，而由此引起的保护效应，即是细胞增加了铁蛋白的合成，并以无毒的形式来沉积大量的铁。铁蛋白H亚基与L亚基相比，在吸收和释放铁方面，其作用更积极，并且在阻止由过鼍铁引起的氧化损害时起到重要的作用。线粒体中的铁蛋白，可以保护线粒体免受氧化损伤；在一些细胞中H亚基可以转移到细胞核中以阻止过量的铁损害DNA。在细胞培养中观察到铁蛋白可以抑制氧化损伤。许多与氧化应激有关的因素直接或者间接地通过调整IRP的活性来调节铁蛋白基因的表达，这表明铁蛋白在阻止氧化损伤过程巾发挥作用。
作为急性时相反应蛋白
铁蛋白不仅是主要的铁调节蛋白，而且是也是细胞用来抵抗应激和炎症的一种蛋。在组织损伤、炎症或感染时，体内许多血浆成分的浓度可以在数小时内出现显着的改变，这种改变总称急性时相反应。急性时相反应
时，出现显着变化的血浆成分主要是一些蛋白质，称为急性时相反应蛋白，是一种循环蛋白。它们的浓度变化有重要的临床意义。在狗发生炎症的部位发现巨噬细胞含有高浓度的细胞内铁蛋白。
铁蛋白作为生物纳米材料
由于铁蛋白具有特殊的结构，铁蛋白不仅仅可以在蛋白质内部空腔装载铁核，而且可以利用脱铁铁蛋白的蛋白质外壳作为载体装载其它可供利用的金属离子以制备纳米材料。将铁蛋白内部的铁核在无氧条件下通过化学还原反应除去得到脱铁的铁蛋白，随后用各种物理化学方法将其它矿物质离子加入到脱铁蛋白当中，最后形成新型的功能性生物纳米颗粒。通过铁蛋白作为载体的金属纳米材料运载体系，它可以克服金属离子溶解度低、易受环境物质干扰的缺点，进而大大提高被包被材料的生物利用率。
铁蛋白除可以储存铁和其他重金属离子以外，还可以贮存一些有机小分子物质，因此完全有可能将铁蛋白进行改造，利用它作为合成生物来源的纳米材料。若能在它的蛋白壳空腔内组装药物，并使它的外蛋白壳与生物素或特定的抗体相结合，就可以实现药物的定向传递，并且可以避免产生免疫原性的问题。
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蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的主要功能：已知有些蛋白质具有多种功能，也有些蛋白质功能至今尚未阐明。蛋白质在机体内几乎无处不发挥各种特有的功能。 1：构成细胞和生物体结构蛋白质是组成人体各种组织、器官、细胞的重要成分。人的肌肉，内脏、神经、血液、骨骼等，包括皮肤，毛发都含有丰富的蛋白质。蛋白质是细胞的重要结构组分，如膜蛋白质，细胞器的组成蛋白质，染色体蛋白质等。这些组织细胞每天都在不断的更新。因此，人体必须每天摄入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。 2：物质运输体内的各种物质主要通过血液进行运输。人体不断地从外界获取的营养物质和氧气运输到组织细胞，将代谢产生的废物排出体外。血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分，供组织细胞代谢使用。体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合，将其作为载体才能运转。例如血液中的载脂蛋白不仅运输脂质，还具有调节被运输脂质代谢的作用。清蛋白能与脂肪酸，ca2+.胆红素，磺酸等多种物质结合。此外，血浆中还有皮质激素传递蛋白，运铁蛋白，铜蓝蛋白等。 3：催化功能人体内每时每刻都进行着化学反应来实施新陈代谢。大量的酶类快速精准的催化化学反应，所有的生命活动都离不开酶和水的参与，没有酶就没有生命。这些各具特殊功能的酶，绝大多数是蛋白质。 4：信息交流存在于细胞膜上使细胞对外界刺激产生相应的效应的受体是蛋白质。信号转导通路中的衔接蛋白，含有各种能与其他蛋白质结合的结构域，能形成各种信号复合体。通过特异性的蛋白质—蛋白质相互作用形成蛋白质复合体来激活下游信号通路。 5：免疫功能保护机体抵抗相应病原体的感染的抗体、淋巴因子等免疫分子，都是蛋白质。6：氧化功能体内的蛋白质可以彻底氧化分解为水，二氧化碳，并释放能量。正常膳食情况下，机体首先利用糖提供能量。饥饿时，组织蛋白质分解增加，故氧化供能是蛋白质的生理功能。 7：维持机体的酸碱平衡机体内组织细胞必须处于合适的酸碱度范围内才能完成其正常的生理活动。机体的这种维持酸碱平衡的能力是通过肺，肾以及血液缓冲系统来实现的。蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分。因此，蛋白质在维持机体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 8：维持正常的血浆渗透压血浆胶体渗透压主要由蛋白质分子构成，其中，血浆清蛋白分子量较小，数目较多，决定血浆胶体渗透压的大小。血浆渗透压能使血浆和组织之间的物质交换保持平衡。如果血浆蛋白质特别是清蛋白的含量降低，血液内的水分便会过多地渗入周围组织，造成临床上的营养不良性水肿。
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
铁蛋白结构与功能 摘要：铁元素是生物体中的半微量元素，铁元素子生物体内的平衡对生物体的健康有着很重要的作用，而作为可以调节体内铁元素平衡的铁蛋白很早就出现在学者的研究中。铁蛋白不仅直接在人体内发挥作用，也通过植物食物的铁元素积累影响着人类的健康，所以通过阅读了几篇文献后，简单概括一下目前对铁蛋白的结构和功能的研究情况。 关键词：铁蛋白结构功能 铁是生物体很重要的一种半微量元素，对生物体的健康有着极为重要的作用，铁在动物体内参与造血、运输氧气、免疫和防御等生理过程，在植物体内则参与叶绿素的形成，但是铁含量超标则会造成消化功能紊乱、生长受阻等。所以，维持生物体体内铁含量平衡至关重要。铁蛋白是生物体内的铁贮藏蛋白质，起着调节生物体铁平衡的作用。 目前，在动物、植物和微生物体内都对铁蛋白进行了大量研究[1]，除了对其基因[2]、结构和功能做了大量研究之外，也在不断探索研究铁蛋白的方法[3]、铁蛋白的新作用[4-5]以及铁蛋白的作用方法等6-7]。由于铁元素在生物体内的重要作用和植物性食物的铁含量很低，甚至在某些地区有缺铁现象的发生，为了提高植物食物中的铁含量，有学者已经开始了通过转基因技术，将豌豆铁蛋白基因专人水稻[8-9]。
虽然铁蛋白对动物和植物都很重要，但是无论是存在分布、结构和功能上，动物和植物体内的铁蛋白都不同[10]。与动物铁蛋白相比，植物铁蛋白具有两个显着的特点：首先，植物铁蛋白在其N端具有一个独特的EP 肽段；其次，植物铁蛋白只含有H型亚基，且有两种不同的H型亚基组成。 1.铁蛋白的结构 铁蛋白分子通常由24个亚基形成一个中空的球状蛋白质外壳，内径通常为7~8nm，外径为12~13nm，厚度为2~。每个球状铁蛋白分子大约有4500个三价铁原子储存在其中。每两个铁蛋白亚基反向平行形成一组，再由这十二组亚基对构成一个近似正八面体，成4-3-2重轴对称的球状分子 (图1)。每个铁蛋白亚基外形成空心的柱状(长约5nm，直径约，且由一个两两成反向平行的4个α螺旋簇 (A、B和C、D)、C末端第五个较短α螺旋(E)以及N末端的伸展肽段 (EP) 构成。B和C螺旋之间由一段含18个氨基酸的BC环连接，E螺旋位于4α螺旋簇的尾端并与之成60° 夹角 (图2)。每个铁蛋白分子形成12个二重轴通道、8个三重轴通道和6个四重轴通道，这些通道被认为是铁蛋白内部与外部离子出入铁蛋白的必经之路，起着联系铁蛋白内部空腔与外部环境的作用。
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
龙源期刊网 https://www.doczj.com/doc/0514714013.html, 转铁蛋白受体的结构及功能 作者：文雪 来源：《科技视界》2016年第15期 【摘要】人体细胞的正常代谢需要铁，其中转铁蛋白受体（TfR）参与铁的吸收和调节。TfR在所有细胞都呈低表达，在增殖活跃的细胞高表达。与正常组织相比，肿瘤组织TfR的表达显著增高，因此，TfR成为肿瘤靶向治疗的研究热点。 【关键词】转铁蛋白受体；结构；功能 0 前言 铁是人体细胞进行代谢不可缺少的重要元素，在运送氧、传递电子、DNA合成等过程中起着非常重要的作用。细胞内铁的转运主要通过转铁蛋白（Tf）和转铁蛋白受体（TfR）来进行调控。由于转铁蛋白受体在所有细胞都呈低表达，而在增殖活跃的细胞如肿瘤细胞高表达，使得转铁蛋白受体在临床和药物转运上得到越来越广泛的研究。本文主要对转铁蛋白受体的结构及功能进行综述。 1 转铁蛋白受体的结构 转铁蛋白受体是由两个大小约为90KDa的亚单位通过两条二硫键交联而成的一种II型跨膜糖蛋白[1]。每个亚单位包括一个胞外C端区域，一个单跨膜区域和一个N端区域。C端区域也称外功能区，又分为蛋白酶样区、顶区和螺旋区[2]，其中包含Tf的结合位点。TfR对不同的Tf均有较高的亲和力。科学家通过X线晶体衍射发现Tf通过其C片段和N片段与TfR 的螺旋区和蛋白酶样区相互作用从而导致Tf和TfR的结合。此外，Tf与铁结合的饱和度对Tf 识别TfR也有明显影响[3]。TfR共有两个家族成员，分别是TfR1和TfR2。与TfR1不同，TfR2没有铁反应元件，其表达不受胞内铁水平的调节，而且对Tf的亲和力很低，起作用还不是很清楚，可能与调节和维持铁在内环境的稳定有关[4]。 2 转铁蛋白受体的表达 TfR在机体的所有细胞中低表达，在增殖活跃的细胞高表达。尤其是肿瘤细胞，由于肿瘤细胞中铁代谢发生了很多改变，导致TfR表达显著增高，尤其是TfR1的表达增高。肿瘤细胞为更加快速的摄取铁因此高表达TfR1，其高表达与肿瘤细胞快速增殖相关。体外实验研究发现使用抗TfR1单克隆抗体可有效抑制血液系统恶性肿瘤细胞增殖[5]。研究证实在人类B淋巴细胞中TfR1是可诱导的癌基因c-myc位于下游区的重要靶位。Lepelletier等人研究发现，非霍奇金淋巴瘤中5例弥漫性大B细胞淋巴瘤全部高度表达TfR1，而滤泡性淋巴瘤和小淋巴细胞性淋巴瘤则低表达TfR1。在对脑肿瘤及正常脑组织TfR1表达研究中发现，TfR1mRNA在海马和延髓中表达最高，在丘脑、皮质及和小脑中的表达明显降低。TfR1在脑肿瘤组织中表达显
铁蛋白高是什么原因 铁蛋白高是什么原因？你知道吗？铁蛋白为机体内一种贮存铁的可溶组织蛋白，正常人血清中含有少量铁蛋白，那么，铁蛋白高是什么原因呢？下面跟小编一起来了解。 文章目录 一、铁蛋白高是什么原因 铁蛋白高是什么原因 1、铁蛋白高是什么原因 血清中的铁蛋白升高的原因主要是铁蛋白的来源增加或存在清除障碍。一般肝癌、肺癌、胰癌、白血病等会造成这种现象,癌细胞合成的铁蛋白增加,血清铁蛋白就会升高了。而且肝病会导致肝细胞受损功能下降,血清中的铁蛋白也会
升高。 与肝细胞癌(HCC)患者也增加铁蛋白因为肝癌细胞能合成和分泌铁蛋白和铁蛋白,肝细胞癌(HCC)的铁的吸收和清除作用,肝细胞损伤坏死,储存在肝胞浆蛋白会溢出到血液中,导致血清铁蛋白升高。 2、铁蛋白高肝功能正常是什么原因 铁蛋白是我们身体中一种贮存铁的可溶组织蛋白,它的升高说明身体出了问题,一般可能是急慢性肝脏损害和肝癌。但是有人检查的结果是铁蛋白高,但肝功能正常,这是什
么原因呢?原来临床上引起铁蛋白偏高的原因并不仅仅是肝病和肝癌造成的,输血过多、营养不良、恶性肿瘤、炎症等都可能引起铁蛋白偏高。除了急慢性肝炎、肝癌、乙肝等疾病以外,原发性血色病、反复输血、不恰当铁剂治疗等也会引起铁蛋白偏高,而当患有急性粒细胞白血病、淋巴瘤、胰腺瘤、炎症等疾病时,会引起铁蛋白偏高。 需要注意的是,如果乙肝患者突然出现铁蛋白偏高,一般都是由于乙肝病情恶化所致,此时患者的病情非常严重,要及时进行治疗。 3、铁蛋白高病症介绍 铁蛋白为机体内一种贮存铁的可溶组织蛋白,正常人血清中含有少量铁蛋白,但不同的检测法有不同的正常值,一般正常均值男性约80-130ug/L(80-130ng/ml)女性约 35-55ug/L(35-55ng/ml),血清铁水平在妊娠期及急性贫血时降低,急慢性肝脏损害和肝癌时升高,国内报道肝癌患者阳性率高达90%。
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。 铁蛋白测定方法及临床意义 铁蛋白广泛分布于人体组织细胞内和体液中。是一种贮铁蛋白质。1972年Addison等人建立血清铁蛋白放射免疫测定方法后，相继对外周血细胞及体液中铁蛋白也能测定。其定义为机体内一种贮存铁的可溶组织蛋白，正常人血清中含有少量铁蛋白，但不同的检测法有不同的正常值，一般正常均值男性约80－ 130ug/L(80-130ng/ml)女性约35－55ug/L (35-55ng/ml)，血清铁水平在妊娠期 及急性贫血时降低，急慢性肝脏损害和肝癌时升高，国内报道肝癌患者阳性率高达90%。 一、铁蛋白的分子结构和功能 铁蛋白分子量为450000，由24个多肽亚单位组成一个中间空心的球形蛋白质。其外壳即为去铁铁蛋白。中空核心部分是贮存铁胶体分子团（羟基磷酸化高铁）的地，核心中铁原子含量不等。平均2000个，最多可达4500个。去铁铁蛋白可摄取Fe++，经其6个通道进入核心，氧化成Fe+++沉积下来，铁原子释放时要经还原剂的作用。铁本身又可刺激去铁铁蛋白的合成。 铁蛋白存在于体内各组织和细胞，特别在肝、脾、骨髓中含量高，脑组织中也含有，外周血细胞包括红细胞、白细胞和血小板都含有铁蛋白。不同组织来源的铁蛋白有明显的异质性。人体的铁蛋白达20种以上。总称为异铁蛋白（isoferritin）.它由两种不同的亚单位（L和H）.按不同比例构成，L和H亚单位的分子量和所带电荷量不同，前者分子量为19000.后者为21000，心型铁蛋白为酸性铁蛋白，主要由H亚单位组成，等电点4.8～5.2.与心肌铁蛋白抗体结合力强；脾型铁蛋白为碱性铁蛋白，主要由L亚单位组成。等电点5.3～5.8， 与睥铁蛋白抗体结合力强：肾铁蛋白介于两者之闻。碱性铁蛋白存在于正常成人肝细胞厦肝、脾、骨髓等网状内皮细胞中。酸性铁蛋白见于正常成人心肌，肾，胰及胎肝中。血清铁蛋白主要由网状内皮系统的吞噬细胞释放出来。由碱性铁蛋白和微量酸性铁蛋白所组成。在血循环中半寿期为27～30小时。为肝实质细胞所清除。正常人外周血细饱内铁蛋白含量甚微，红细咆内铁蛋白台量碱性铁蛋白为0.025fg／细胞。酸性铁蛋白比前者高10倍；白细胞碱性铁蛋白；多形核粒 细胞6.6fg／细胞，淋巴细胞为8.0fg／细胞单核细胞含量最高为54.6fg／细胞。血小板中含量甚微。 铁蛋白的生理功能：（1）作为铁的贮存库用于血红蛋白合成：（2）将铁保存在中空的球形蛋白内，防止细胞内游离铁过多而产生有害作用。成熟红细胞内铁蛋白是幼红细胞铁蛋白残留下来的。其碱性铁蛋白和持存有关，酸性铁蛋白则起铁转运作用。 二、血清铁蛋白测定 （一）血清铁蛋白（SF）测定方法有多种，如放射免疫双抗体法，放射免疫标记抗体法，碱性磷酸酶或辣根过氧化酶标记抗体酶联免疫法及直接乳胶凝集法。 人转铁蛋白(TF)酶联免疫分析试剂盒使用说明书 本试剂盒仅供研究使用 检测范围：0.023nmol/L –1.5nmol/L 最低检测限：0.006nmol/L 特异性：本试剂盒可检测人TF，且与其他相关蛋白无交叉反应。 有效期：6 个月 预期应用：ELISA 法定量测定人血清、血浆中TF 含量。 说明 1. 试剂盒保存：2-8℃。 2. 中、英文说明书可能会有不一致之处，请以英文说明书为准。 3. 刚开启的酶联板孔中可能会含有少许水样物质，此为正常现象，不会对实验结果造成任何影响。 实验原理 用纯化的抗体包被微孔板，制成固相载体，往包被抗TF 抗体的微孔中加入标本或标准品、HRP 标记的抗TF 抗体，经过彻底洗涤后用底物显色。底物在过氧化物酶的催化下转化成蓝色，并在酸的作用下转化成最终的黄色。颜色的深浅和样品中的TF 呈正相关。用酶标仪在450nm 波长下测定吸光度（OD 值），计算样品浓度。 试剂盒组成及试剂配制 1. 酶联板(Assay plate )：一块（96 孔）。 2. 标准品（Standard）：2 瓶(冻干品)。 3. 酶结合物（HRP-conjugate）: 1 x 120μl /瓶。 4. 酶结合物稀释液(HRP-conjugate Diluent) : 1×20ml/瓶。 5. 样品稀释液(Sample Diluent)：2×20ml/瓶。 6. 底物溶液（TMB Substrate）：1×10ml/瓶。 7. 浓洗涤液（Wash Buffer）1×20ml/瓶，使用时每瓶用蒸馏水稀释25 倍。 8. 终止液（Stop Solution）：1×10ml/瓶。 需要而未提供的试剂和器材 1. 标准规格酶标仪 2. 高速离心机 3. 电热恒温培养箱 4. 干净的试管和Eppendof 管 5. 系列可调节移液器及吸头，一次检测样品较多时，最好用多通道移液器 6. 蒸馏水，容量瓶等 标本的采集及保存 1. 血清：全血标本请于室温放置2 小时或4℃过夜后于1000 x g 离心20 分钟，取上清即可检测，或将标本放于-20℃或-80℃保存，但应避免反复冻融。 2. 血浆：可用EDTA 或肝素作为抗凝剂，标本采集后30 分钟内于2 - 8° C1000 x g 离心15 分钟，或将标本放于-20℃或-80℃保存，但应避免反复冻融。 注：标本溶血会影响最后检测结果，因此溶血标本不宜进行此项检测。 标本的稀释原则： 血清，血浆样本用样本稀释液进行1:20000 倍稀释后进行检测，具体操作如下：取1μl 样本加入到99μl 的样本稀释液（1:100 稀释）中混匀，再从上述稀释液中取1μl 加入到 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系小编给各位考生整理了高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧，希望对大家有所帮助。更多的资讯请持续关注。 高考复习正在进行中，高考生物想在原有的基础上提分，这就要求考生要掌握一定的知识量，能随机应变，灵活运用已掌握的知识。以下是小编对《高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧》进行的总结，供考生参考。 常见考法：在平常测试中，蛋白质知识占有较大比例，可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题，出题形式灵活，难度较大。在高考中，从近几年生物试题看，有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点，题目多以选择题形式考查。除上海高考题外，其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构又称化学结构(primary structure)，是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全 部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 二级结构(secondary structure)是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。 三级结构(tertiary structure)是指多肽链在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲而形成特定的球状分子结构。 四级结构(quaternary structure)是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 高考生物必备知识点：蛋白质相关概念 1、氨基酸：氨基酸的结构是这节的一个难点，因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写，而这些内容在化学方面还没有介绍，因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多，但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种，这20种都有个共同的特定，就是都至少有一个氨基和一个羧基，并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点，大家只需要记住氨基酸的结构通式，会判断就可以，具体氨基酸的结构式不需要掌握。 2、氨基酸的脱水缩合：这个也是一个难点。脱水缩合是氨 蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可 蛋白质的结构与功能概述 「考纲」 1.蛋白质的分子组成：①元素组成；②基本单位。 2.蛋白质的分子结构：①肽键与肽；②一级结构；③二级结构--α螺旋；④三级和四级结构概念。 3.蛋白质的理化性质：①等电点；②沉淀；③变性。 「考点」 1.蛋白质的含氮量平均为16%。 2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。 3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。 5.一级结构的主要化学键是肽键。 6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键 7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。 8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH 9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。 「试题」 （1～3题共用备选答案） A.蛋白质一级结构 B.蛋白质二级结构 C.蛋白质三级结构 D.蛋白质四级结构 E.单个亚基结构 1.不属于空间结构的是 答案：A 2.整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置即是 答案：C 3.蛋白质变性时，不受影响的结构是 答案：A 4.维系蛋白质分子一级结构的化学键是 A.离子键 B.肽键 C.二硫键 D.氢键 E.疏水键 答案：B 5.变性蛋白质的主要特点是 A.不易被蛋白酶水解 B.分子量降低 C.溶解性增加 D.生物学活性丧失 E.共价键被破坏 答案：D 蛋白质二级结构是指分子中6. A.氨基酸的排列顺序 B.每一氨基酸侧链的空间构象 C.局部主链的空间构象 D.亚基间相对的空间位置 E. 每一原子的相对空间位置 答案： C 7.下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是 A.由C α和 C-COOH组成 B.由Cα1 和Cα2组成 C.由 Cα和 N组成 D. 肽键有一定程度双键性质 E. 肽键可以自由旋转 答案： D （ 8～ 9题共用备选答案） A. 一级结构破坏 B.二级结构破坏 C. 三级结构破坏 D.四级结构破坏 E. 空间结构破坏 8.亚基解聚时 答案： D 9. 蛋白酶水解时 答案： A 10. 关于蛋白质二级结构的叙述正确的是指 A. 氨基酸的排列顺序 B.每一氨基酸侧链的空间构象 C.局部主链的空间构象 D.亚基间相对的空间位置 E.每一原子的相对空间位置 C 答案： 蛋白笼形结构是由特定的蛋白质自组装形成直径为5～100 nm的中空蛋白球，可用于纳米颗粒的修饰和包装，药物运送和靶向释放的纳米载体，活体/活细胞 示踪成像技术等。量子点作为一种新型荧光半导体纳米颗粒正广泛应用于生物医学和电子学等领域。它们目前已成为纳米生物医学等相关领域的研究热点。本论文结合量子点、磁性纳米颗粒和蛋白质自组装等技术，针对活细胞示踪成像关键技术开展了研究，主要为两个方面： (1)针对量子点与病毒样颗粒体外的可控自组装展开了工作，拟通过制备不同表面修饰的量子点，进行特定的SV40病毒蛋白质体外包装实验，并初步研 究了病毒样颗粒包装纳米材料的机制。实验选用金属有机合成法合成了II-VI型CdSe/ZnS和CdSe/CdZnS核壳型量子点。量子点产物具有好的稳定性，单 分散性，集中的粒径分布，荧光性质优越和发射峰狭窄而对称等性质。利用相转换技术对CdSe/CdZnS量子点进行水溶化修饰，制得MPA-QDs，DNA-QDs，mPEG-QDs和NH2PEG-QDs四种不同表面修饰的水溶化量子点。随后用 SV40衣壳蛋白VP1五聚体分别去包装上述表面带有不同电荷的量子点，得到 并表征了这些SV40病毒样颗粒.量子点复合纳米颗粒，结果发现SV40病毒样颗粒能包装各种不同表面修饰的带有不同表面电荷的量子点并且保持了其“侵染”活性。本研究不仅证实了SV40衣壳蛋白VP1作为包装基本材料有很强通用性，而且对纳米颗粒的包装机制有了新的了解，可望实现对其他不同纳米材料(如：DNA/蛋白质/有机或无机药物等纳米颗粒)的包装，提升其广泛应用价值。 (2)针对铁蛋白能进行体外生物矿化、且本身又是生物体内活性物质等特点，制备基于铁蛋白的多功能生物纳米器件，将其用于生物医学研究和应用，有潜在的应用前景。实验在铁蛋白H链的氨基端融合了RGD肿瘤靶向短肽和绿色荧光蛋白，然后其内腔合成Fe3O4纳米颗粒，从而发展了一种肿瘤靶向的磁共振成像和荧光成像的多功能纳米颗粒，可望应用于特异的肿瘤细胞研究、肿瘤临床诊断的多功能适时成像技术和肿瘤的载药靶向治疗等。肿瘤检测一直是癌症诊疗的重 要课题，生物纳米探针为肿瘤检测提供了新的材料和方法。中科院武汉病毒所崔宗强研究员领导的科研团队基于铁蛋白笼型纳米结构，构建了肿瘤靶向-磁性-荧光多功能探针，实现了肿瘤细胞靶向特异性的荧光成像和磁共振成像。 人铁蛋白能自组装形成24聚体的蛋白笼形结构，并且其内腔具有催化Fe2+氧化成Fe3+的亚铁氧化酶活性。基于这个原理，崔宗强课题组博士生李可在铁蛋白一端融合绿色荧光蛋白和肿瘤靶向短肽，自组装形成带有肿瘤靶向肽和荧光蛋白的铁蛋白笼形结构。然后在其内腔矿化合成Fe3O4纳米颗粒，从而发展了一种肿瘤靶向的荧光成像和磁共振成像的多功能纳米探针。该探针被成功用于肿瘤细胞靶向特异性的荧光成像和磁共振成像。该成果发展了肿瘤细胞检测和多模式成像新方法 铁蛋白与肿瘤 【摘要】铁蛋白，作为重要的铁贮存蛋白，对于铁内环境的稳定非常重要，并参与许多生理和病理过程。过量的铁负荷可以破坏机体对肿瘤细胞的免疫监视。多种实体恶性肿瘤的细胞可以合成或分泌铁蛋白，所以铁蛋白不仅是贮铁指标，而且也是恶性肿瘤的标志物之一。铁蛋白和铁蛋白受体蛋白水平在乳腺癌组织中含量较高。血清铁近来被认为是异基因骨髓移植患者预后的标志物。过多的铁负荷将降低移植的存活率。过多的铁负荷似乎可以增加治疗相关的死亡率，而不是增加疾病的侵袭性和复发率。 【关键词】铁蛋白；铁；恶性肿瘤 【中图分类号】R73 【文献标识码】A 【文章编 号】1005-0019（2014）03-0501-01 铁是人体重要的不可或缺的金属元素，它广泛参与许多重要的生命代谢过程，例如在氧的运送、电子的传递、DNA的合成等过程中均有铁的参与。另外，参与三羧酸循环的酶和辅酶中有半数均需要铁的存在。铁含量的增加，即铁的超负荷也是肿瘤形成的危险因素。 1 铁 几乎所有细胞都需要铁作为基本生化活动的辅助因子，然而，铁也有潜在的毒性，它能够催化ROS （活性氧簇）并产生高反应基团。铁的摄入、利用和解毒对细胞和组织非常重要。 人体铁的大部分分布于血红蛋白和红系细胞并作为氧的载体，哺乳动物通过出血等丢失铁，但是没有任何释放铁的调解机制。因此平衡的维持需要十二指 肠对于铁吸收的严密控制。营养铁的摄取包括小肠通过还原酶对于三价铁的还原，以及随之在肠上皮细胞的顶膜通过二价金属载体进行的二价铁的转运。 2 铁蛋白（Ferritin） 2.1 铁蛋白的结构：铁蛋白是广泛存在于动植物体内的一类贮存铁的蛋白，主要存在于肝脏和脾脏中。铁蛋白的外径约12～14nm，其外壳（即脱铁铁蛋白）由24个亚基组成，每个亚基约含有163个氨基酸残基，每个分子最多结合4500个铁原子。其分子量比较大，约为450kd。结合铁的铁蛋白是可“溶”于水的，血浆铁蛋白的浓度与体内储存的铁量成正比。 2.2 铁蛋白的生理作用：铁蛋白为机体内一种贮存铁的可溶性的组织蛋白，正常人群血清中含有少量的铁蛋白，在正常条件下，其含量稳定。它的主要的生理功能是储存铁元素，同时在机体合成含铁的物质 高中生物蛋白质结构与功能的关系 常见考法：在平常测试中，蛋白质知识占有较大比例，可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题，出题形式灵活，难度较大。在高考中，从近几年生物试题看，有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点，题目多以选择题形式考查。除上海高考题外，其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 1蛋白质相关概念 1.氨基酸：氨基酸的结构是这节的一个难点，因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写，而这些内容在化学方面还没有介绍，因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多，但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种，这20种都有个共同的特定，就是都至少有一个氨基和一个羧基，并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点，大家只需要记住氨基酸的结构通式，会判断就可以，具体氨基酸的结构式不需要掌握。小编为大家整理整理了高中语数外、政史地、物化生九科知识点，各科知识点都包含了知识专题、学习方法、解题技巧等内容。更多2016年高考各科复习知识点请查看>>，高考知识点频道有你想要的珍贵复习资料。欢迎访问，高考生的专属网站。 2.氨基酸的脱水缩合：这个也是一个难点。脱水缩合是氨基酸相互结合的方式，并且脱水缩合只发生在共同结构的氨基和羧基之间，R基上的氨基和羧基不参与脱水缩合。三肽和三肽以上又叫多肽，也叫肽链，有时还考查到环状肽。肽链不呈直线，也不在同一平面上，因此使得蛋白质具有十分复杂的空间结构。 3.蛋白质的结构和功能：蛋白质的结构可以分为化学结构和空间以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系
铁蛋白测定方法及临床意义
人转铁蛋白(TF)
高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的结构和功能的关系
蛋白质的结构与功能概述
铁蛋白
铁蛋白与肿瘤
高中生物蛋白质结构与功能的关系
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