细胞生物学：第10章 细胞骨架

功能：调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合
3. 肌钙蛋白（troponin,Tn）
含有3个亚基： 肌钙蛋白C (Tn-C): 与Ca2+特异结合 肌钙蛋白T (Tn-T): 与原肌球蛋白结合 肌钙蛋白I (Tn-I)：抑制肌球蛋白ATPase活性 肌钙蛋白结合在 原肌球蛋白上
肌动蛋白
（四）微丝特异性药物
肌动蛋白纤维
肌球蛋白尾 部结合膜泡
双极性的肌 球蛋白参与 肌丝滑动
不同种类肌球蛋白的特殊功能由它们的尾部决定： ● 肌球蛋白Ⅰ和Ⅴ：运输作用 ● 肌球蛋白Ⅱ:肌肉收缩、胞质分裂
2. 原肌球蛋白（tropomyosin.Tm）
原肌球蛋白 肌动蛋白
肌球蛋白 头部结合 位点被原 肌球蛋白 占据
由两条平行的多肽链形成α 螺旋结构，并结合于 肌动蛋白螺旋的沟内
③Pi释放，头部与肌动 蛋白强结合，同时头部 弯曲，引起肌动蛋白 （细肌丝）相对于肌球 蛋白滑动；
④ADP释放ATP结合上 去，头部与肌动蛋白纤 维分离。
如此循环
体外实验：肌动蛋 白推动微丝运动
肌动蛋白就是肌球蛋白运动的轨道，其运动的方 向是定向的：从肌动蛋白的- 端向+端运动 运动的结果要根据不同肌球蛋白尾部是如何锚定的
（五）微丝的功能
◆维持细胞形态，赋予质膜机械强度
◆细胞运动 ◆胞质环流 ◆微绒毛(microvillus) ◆应力纤维(stress fiber) ◆参与胞质分裂 ◆肌肉收缩(muscle contraction)
1. 维持细胞形态，赋予质膜机械强度
微丝遍及胞质各处，集中分布于质膜下，和微丝 结合蛋白形成网络结构，维持细胞形状和赋予质膜 机械强度，如哺乳动物红细胞膜骨架的作用
负极
II IV
ATP
Leabharlann BaiduIII
I
正极
G-actin
单体G-actin聚合成微丝，即纤维状肌动蛋白 (fibrous actin, F-actin)。在电子显微镜下, F-actin呈 螺旋状, 直径为7nm
纤维状肌动蛋白 (F-actin)
（二）装配
G-actin首尾相连形成纤维状肌动蛋白F-actin，F-肌 动蛋白又能够解聚成G-肌动蛋白。整个过程是可逆的
1. 肌球蛋白(myosin) :占肌肉总蛋白的一半，为分子马达 头部 颈部 尾部
参 与 肌 肉 的 收 缩
头部：为马达结构，可结合肌动蛋白和ATP，通过 水解ATP导致构象变化而沿肌动蛋白移动
肌球蛋白运动的 滑动模型
①肌球蛋白结合ATP，引起 头部与肌动蛋白纤维分离；
②ATP水解，引起头部与肌 动蛋白弱结合；
核纤层
第一节 细胞骨架组份
微丝
主要分布在细胞质膜的 内侧和细胞核膜的内侧
微管
主要分布在核周围,并呈 放射状向胞质四周扩散
中间纤维 分布在整个细胞中
微丝:主要分布在细胞质膜和细胞核膜的内侧
微管:主要分布在核周围,并呈放射状向胞质四周扩散
中间纤维:分布在整个细胞中
细胞骨架功能
1. 作为支架，维持细胞结构和形态 2. 胞内运输的轨道 3. 参与细胞运动和细胞分裂 4. 细胞器的空间区域定位
细胞骨架在细胞内形成一个框架结构, 为细胞内的各种细胞器提供附着位点
为mRNA提供锚定位点， 促进mRNA翻译成多肽
细胞质骨架可作为胞内物质运输的轨道 细胞骨架的极性决定物质定向运输，最终引起细胞极性
一、微丝 （microfilament , MF）
微丝，是真核细胞中由肌动蛋白组成的直径为7nm 的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维（actin filament）
2. 参与细胞运动：微丝的装配与去装配
运动细胞前缘的鞘和指
3. 胞质环流
由肌动蛋白和肌球蛋白相互作用引起的。能够 不断地分配使各种营养物和代谢物，它们在细胞 内均匀分布
◆细胞松弛素B(cytochalasins B) 可以切断微丝,并结合在微丝正极 阻抑肌动蛋白聚合,因而可以破坏 微丝的三维结构
◆鬼笔环肽(phalloidin) 与聚合的微丝亲和力强,抑制了微丝 的解体。不与肌动蛋白单体结合
影响微丝装配动态性的药物对细胞都有毒害，说明微丝 功能的发挥依赖于微丝与肌动蛋白单体库间的动态平衡
THE CYTOSKELETON
重点内容 •微丝、微管和中间纤维的结构与功能
细胞骨架：是真核细胞中由蛋白质纤维 组成的三维网架体系。布落于整个细胞 中，帮助细胞支撑起它的胞质巨大体积
扫 描 电 镜 下 的 细 胞 骨 架
广 细胞质骨架
义
的
细
胞 骨
核基质（狭义的核骨架）
架 细胞核骨架 核孔复合体
（三）微丝结合蛋白
肌动蛋白纤维在装配成不同的微丝网络结构时，需 要微丝结合蛋白的参与，以行使特定的功能。即：微 丝的特定功能由微丝结合蛋白决定
胶连蛋白：连接相邻微丝
成束蛋白：促使微丝形成紧密、平行的束状
微丝剪刀蛋白：将微丝截成两段
例如：与肌动收缩有关的三种重要的微丝结合蛋白
1. 肌球蛋白 2. 原肌球蛋白 3. 肌钙蛋白
在一定条件下，由于G-actin在正极端装配，负极 去装配，微丝的净长度未变，表现出踏车行为tread milling
细胞内的微丝，有些是永久性结构： 肌肉中的细肌丝 上皮细胞微绒毛中的微丝
有些微丝是暂时性的结构，在细胞生命周期中， 依功能需要，可以随时解聚和重新组成
微绒毛中 的微丝
胞质分裂环 中的微丝
肌动蛋白单体具有极 性, 装配时呈头尾相接, 故微丝具有极性
微丝装配过程
G-actin慢慢聚 合形成短的、不 稳定的寡聚体
G-actin快速地 从短纤维的两 端添加上去
G-actin同Factin浓度达 到平衡
体外实验表明，微丝正极与负极都能生长，生长 快的一端为正极，慢的一端为负极；去装配时，负 极比正极快。
微丝由一条肌动蛋白单体链形成的螺旋，具有极性
肌动蛋白纤维在细胞中通常成束存在，这种成束的 肌动蛋白纤维比单个的肌动蛋白纤维的强度大
(a) 微绒毛中的微丝束； (b)细胞质中的张力纤维； (c)运动细胞前缘的鞘和指中的微丝束； (d) 细胞分裂时的收缩环；
（一）成分
肌动蛋白(actin)是微丝的结构成分，以两种形式 存在：单体和多聚体 单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin)，具有4 个亚基称上、下及两侧排列