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考研西医综合大纲详解：生物化学（四）一、生物化学考查目标西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学教材。
要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够运用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解决有关理论问题和实际问题。
二、生物化学考点解析这节我们来解析一下生物化学。
今年生物化学未发生任何改变。
生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。
下面我们就按大纲分的四大部分进行详细的解析。
生物化学第一部分生物大分子的结构和功能重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。
熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常以代号直接出现。
蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维系键。
蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。
注意氨基酸及蛋白质理化性质的鉴别。
核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。
DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T（2个氢键）、G三C（3个氢键）配对存在，各种RNA的特点。
另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。
酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。
米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方程解释酶促反应浓度与反应速度之间关系的方程式。
考试时有时会让考生根据此方程做简单计算后才能作答。
几种抑制剂的区别。
变构酶的特点，解题时应注意变构调节可引起酶的构象变化。
在这里要特别注意的是构型是指物质的基本结构组成，构象是指物质的空间变化，别构调节可引起酶的构象变化，而不是引起酶的构型变化。
生物化学名词解释整理版章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分参考教学、各教辅术后习题及试卷标准答案整理录入/清水秋香第一章蛋白质结构与功能isoelectric point, pI:氨基酸得等电点:在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液得pH值称为该氨基酸得等电点。
Peptide bond:肽键。
由一个氨基酸得a-羧基与另一个氨基酸得a-氨基脱水缩合而形成得酰胺键。
Glutathione,GSH:谷胱甘肽。
由谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸组成得三肽。
就是体内重要得还原剂。
peptide unit:肽单元。
参与肽键得6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1与Ca2在平面上所处得位置为反式(trans)构型,此同一平面上得6个原子构成了所谓得肽单元。
peptide plane:肽平面。
肽链主链得肽键C-N具有部分双键得性质,因而不能自由得旋转,使连接在肽键上得六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽单位平面,又称酰胺平面。
通常就是反式得。
α-helix:α-螺旋。
常见得蛋白质二级结构之一。
为具有最大氢键联系得右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧,每3、6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距0、54nm。
motif:模体。
在一个或几个蛋白质中出现得2个或2个以上二级结构元件得不同折叠形式,又称折叠或超二级结构。
也就是在DNA中对特殊序列得描述。
zinc finger:锌指结构。
一种常见得模体。
由1个α -螺旋与2个反平行得β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA得功能。
Domain:结构域:大分子蛋白质得三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状得区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain) 。
Molecular chaperon:分子伴侣。
就是细胞内一类可识别肽链得非天然构象、促进各功能域与整体蛋白质正确折叠得保守蛋白质。
第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。
(2)多肽链：由许多氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。
(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上，称为肽键平面。
(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
(5)亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。
(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应: 一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应: 蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1) 核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的变性。
(2) DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3) 杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。
第一章蛋白质的结构1、氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2、氨基酸的英文缩写：3、必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
4、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
5、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的显色反应，此化合物的最大吸收峰在570nm波长处，吸收峰的大小与氨基酸释放的氨量成正比，因此可以作为氨基酸定量分析的方法。
6、双缩脲反应（biuret reaction）：肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应，氨基酸不发生此反应，因此双缩脲反应可以检测蛋白质水解的程度。
7、肽键（peptide bond）:一氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
8、肽（peptide）:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
9、亚基（subunit）：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。
10、同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，如血红蛋白。
11、两性离子（zwitter-ion）：指同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
12、蛋白质的等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH值的溶液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13、谷胱甘肽(glutathione, GSH)：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
第七版生物化学名词解释第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-(2)(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式(5)(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1)核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此(2)DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3)杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序(4)增色效应：DNA变性时，A260(5)解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
(6)DNA的一级结构：DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序第三章酶学(1)辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。
生物化学基础知识整理总结一、生物化学的定义与重要性生物化学是研究生物体内化学过程和化学物质的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它主要关注生物体如何通过化学反应来维持生命活动，包括能量转换、物质代谢、信息传递、基因表达等。
生物化学在医学、农业、食品科学、药物研发等领域都有广泛应用，对理解生命现象和开发新技术具有重要意义。
二、生物化学的主要知识点1. 蛋白质结构与功能蛋白质的基本单位：氨基酸。
通过肽键连接形成多肽链，再折叠成具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的分类：酶、激素、抗体、结构蛋白等。
蛋白质的结构层次：一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体三维结构）、四级结构（多亚基蛋白质）。
举例：血红蛋白是一种含铁的蛋白质，具有四级结构，能够运输氧气。
2. 核酸结构与功能核酸的种类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
核酸的组成：核苷酸（由五碳糖、磷酸和含氮碱基组成）。
核酸的结构：一级结构（核苷酸序列）、二级结构（DNA双螺旋、RNA折叠等）、三级结构（空间构象）。
举例：DNA双螺旋结构通过碱基配对（A-T、G-C）维持稳定，实现遗传信息的传递。
3. 酶与催化作用酶的定义：具有催化功能的蛋白质或RNA。
酶的特性：高效性、专一性、可调节性。
酶的作用机制：降低化学反应的活化能，加快反应速率。
举例：唾液淀粉酶能催化淀粉水解为麦芽糖，帮助消化。
4. 细胞代谢能量代谢：通过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等过程产生ATP，为细胞提供能量。
物质代谢：包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等，维持细胞内外物质平衡。
举例：糖酵解过程中，葡萄糖被分解为丙酮酸，并产生少量ATP。
5. 信号转导信号转导的概念：细胞通过接收、传递和响应外界信号，调节生命活动的过程。
信号转导的途径：激素信号转导、神经信号转导、生长因子信号转导等。
举例：胰岛素通过与细胞膜上的受体结合，激活信号转导通路，调节血糖代谢。
6. 基因表达调控基因表达的概念：基因转录和翻译成蛋白质的过程。
第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-(2)(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式(5)(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1)核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此(2)DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3)杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序(4)增色效应：DNA变性时，A260(5)解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
(6)DNA的一级结构：DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序第三章酶学(1)辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。
辅基：与酶蛋白结合的比较(2)酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
生物化学第七版考研考点及其分布二这一篇的考点分布呈现两个特点：第一，糖代谢、脂代谢、生物氧化、氨基酸代谢和核苷酸代谢各自均有一堆比较集中的考点，第二上述任意两个以上代谢的联合考察其实答案都可以从同一个地方组织，即课本P222页糖、脂、蛋白质代谢途径间的相互联系（四个要点）及P223页的图。
几大物质代谢之间最重要的三种物质是葡萄糖-6-磷酸、丙酮酸、乙酰辅酶A第4章糖代谢1 糖酵解glycolysisi 亦称无氧氧化anaerobic oxidation 概念2 糖酵解途径从葡萄糖到丙酮酸，以及10个酶（考过至少6次）3 底物磷酸化substrate-level phosphorylation 概念4糖酵解三个关键酶己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶5 2,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强变构激活剂6 PKA（cAMP依赖的蛋白激酶）概念7 糖酵解的生物意义是在机体缺氧的情况下快速功能（2次）8糖的有氧氧化反应过程包括：糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环以及氧化磷酸化；有氧氧化是获得ATP主要方式9 Krebs循环、citric acid cycle 柠檬酸循环、tricarboxylic acid cycle TCA 三羧酸循环概念及整个环式反应过程（至少8次）10 琥珀酰辅酶A合成酶催化TCA唯一的一次底物磷酸化11 琥珀酸脱氢酶位于线粒体内膜上，辅酶是FAD12 TCA 单个关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶13 从糖酵解到TCA生成ATP（对照计算P100页表格）14 Pasteur effect 巴斯德效应15 磷酸戊糖途径pentose phosphate pathway 概念（至少3次）以及该途径的两个阶段（氧化反应和非氧化反应）、磷酸戊糖途径的生理意义P103 16 糖醛酸途径从未考过，注意UDPG脱氢酶、UDPGA 、5-磷酸木酮糖17肝糖原与肌糖原各自作用18 糖原合成与分解过程（至少11次）主要包括的考点：葡萄糖活化：葡糖糖激酶把葡萄糖磷酸化为1-磷酸葡萄糖，而后1-P-G与UTP反应得到UDPG糖原合酶glycogen synthase ，糖原引物，糖原分支酶branching enzyme 概念糖原分解glycogenolysis 习惯上指肝糖原分解为葡萄糖糖原磷酸化酶（glycogen phosphorylase）、脱脂酶（debranching enzyme）、级联放大系统（cascade system）概念19 gluconeogenesis 糖异生这一块（至少9次）考点包括：胞液草酰乙酸进线粒体途径苹果酸途径、天冬氨酸途径以丙酮酸或能转化成丙酮酸的生糖氨基酸作为糖异生原料生糖，以苹果酸逸出线粒体进行糖异生；以乳酸进行糖异生时，通过天冬氨酸途径逸出线粒体无效循环futile cycle三步反应所需酶与糖酵解不同：磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡糖糖-6-磷酸酶2,6-二磷酸果糖是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号，高，则糖分解；低，则糖异生。
人卫第七版生物化学重点整理HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）××100。
3. 氨基酸的分类所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
（1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
（2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
（4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
3. 氨基酸的分类所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
（1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（V al）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
（2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
（4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。
此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。
pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。
2. 氨基酸的紫外吸收性质（1）吸收波长：280nm（2）结构特点：分子中含有共轭双键（3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸（4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。
肽的相关概念(1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。
(2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。
(3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
(4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。
(4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
三、蛋白质分子结构特点见表1-1。
表1-1 蛋白质分子结构的比较1.模体：蛋白质分子中，由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象并发挥特定的作用。
2.锌指结构：是一个典型的模体，由一个α-螺旋和二个反平衡的β-折叠的3个肽段组成，具有结合锌离子的功能。
3.分子伴侣：能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质，也对蛋白质二硫键正确形成起到重要作用。
四、蛋白质一级结构与空间结构的关系1.一级结构是空间构象的基础，具有相似一级结构的多肽或蛋白质，其空间构象及功能也相似。
2.分子病：由于蛋白质分子一级结构发生改变，导致其功能改变而产生的疾病。
五、蛋白质空间结构与功能的关系1.蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。
2.血红蛋白（Hb）由四个亚基组成，两个α亚基，两个β亚基。
记忆要点如下：(1)血红蛋白分子存着紧张态（T）和松弛态（R）两种不同的空间构象。
(2)T型和氧分子亲和力低，R型与氧分子的亲和力强，四个亚基与氧分子结合的能力不一样。
(3)第一个亚基与氧分子结合后，使Hb分子空间构象发生变化，引起后一个亚基与氧分子结合能力加强(正协同效应)。
(4)肌红蛋白分子只有一个亚基，不存在变构效应3.协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中的另一个亚基与配体的结合能力。
促进作用则为正协同效应；反之为负协同效应。
4.变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象发生变化的现象。
5.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
疯牛病：是由朊病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变，具有传染性、遗传性或散在发病的特点。
生物体内含有正常的α-螺旋形式的PrPc，转变为异常的β-折叠形式的PrPSc具有致病性。
六、蛋白质重要的理化性质及相关概念1.蛋白质的等电点：当蛋白质在某一pH溶液中时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，带有的净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
(1)体内的蛋白质等电点各不相同，大多数接近于pH5.0(2)碱性蛋白质：鱼精蛋白、组蛋白酸性蛋白质：胃蛋白酶、丝蛋白(3)蛋白质处于大于其等电点的pH值溶液中时，蛋白质颗粒带负电荷。
反之则带有正电荷。
2.蛋白质胶体溶液稳定的两个因素：水化膜、表面电荷。
3.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致理化性质的改变和生物活性的丧失。
(1)变性的本质：二硫键与非共价键的破坏，不涉及肽键的断裂(2)变性后特点：生物学活性丧失、溶解度下降、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解(3)变性的因素：加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等(4)蛋白质复性：变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能(5)蛋白质的凝固作用：蛋白质经强酸或强碱变性后，仍能溶解于该溶液中。
若调节pH值至其等电点时，变性蛋白质呈絮状析出，再加热，形成坚固的凝块。
蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
4.蛋白质的紫外吸收：含有具有共轭双键的三种芳香族氨基酸，于280nm波长处有特征吸收峰。
5.蛋白质的呈色反应：(1)茚三酮反应：蛋白质水解后可产生游离的氨基酸，原理同前(2)双缩脲反应：肽键与碱性硫酸铜共热，呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应，当蛋白质不断水解时，氨基酸浓度上升，其双缩脲呈色浓度逐渐下降，因此可以检测蛋白质的水解程度。
七、蛋白质的分离纯化1.透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
2.超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜的方法。
3.丙酮沉淀：0-4℃低温；丙酮的体积10倍于被沉淀蛋白质；蛋白质沉淀后应迅速分离。
4.盐析：硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐放入蛋白质溶液中，破坏水化膜并中和表面电荷，导致蛋白质胶体的稳定因素去除而沉淀。
5.免疫沉淀法：利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，形成抗原抗体复合物，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白的方法。
6.电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中，受到电场力的作用向正极或负极泳动。
(1)SDS-PAGE电泳：加入负电荷较多的SDS（十二烷基磺酸钠），导致蛋白质分子间的电荷差异消失，此时蛋白质在电场中的泳动速率只和蛋白质颗粒大小有关，用于蛋白质分子量的测定。
(2)等电聚焦电泳：在电场中形成一个连续而稳定的线性pH梯度，电泳时被分离的蛋白质泳动至其等电点相等的pH值区域时，净电荷为零不再受电场力移动，该法用于根据蛋白质等电点的差异进行分离。
(3)层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
7.阴离子交换层析：负电量小的蛋白质首先被洗脱8.凝胶过滤：分子量大的蛋白质最先洗脱9.超速离心：既可分离纯化蛋白质也可测定蛋白质的分子量；对于球形蛋白质而言，沉降系数S大体上和分子量成正比关系S（未知）/S（标准）＝｛Mr（未知）/Mr（标准）｝2/3八、多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称氨基酸序列分析1.步骤一：分析已纯化蛋白质的氨基酸组成2.步骤二：测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸。
以前用二硝基氟苯，现多用丹酰氯3.步骤三：将肽链水解成片段（表1-2）。
表1-2 三种肽链水解方式的比较4.步骤四：测定各肽段的氨基酸排列顺序，采用Edman降解法，试剂为异硫氰酸苯酯5.步骤五：统计学分析，组合排列对比，得到完整肽链氨基酸排列顺序通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列的步骤：1.步骤一：分离编码蛋白质的基因2.步骤二：测定DNA序列3.步骤三：排列出mRNA序列4.步骤四：按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列蛋白质空间结构测定蛋白质二级结构含量测定：圆二色光谱法，测α-螺旋较多的蛋白质时，结果较为准确。
蛋白质三维空间结构测定：X射线衍射法和磁共振技术。
第二章一、核酸的分类、细胞分布、核酸元素组成特点及碱基、核苷、核苷酸的化学结构1.核酸是生物遗传的物质基础，是一切生物体所含有的最重要的生物大分子之一。
天然存在的核酸根据其分子的物质组成不同分为两大类：DNA与RNA。
2.核酸的元素组成：主要由碳、氢、氧、氮、磷组成，磷的含量较为稳定，占核酸总量的9-10%。
3.基本组成：核酸的基本组成是核苷酸。
二、核苷酸间的连接方式3’,5’-磷酸二酯键；5’末端是指在DNA或RNA链中末端为5’-磷酸基，未形成磷酸二酯键的一端；3’末端是指在DNA或RNA链中末端为3’-OH，未被酯化的一端；各种简化式书写时都是5’→3’，其读向都是从左到右，所表示的碱基序列也都是从5’端到3’端。
三、两类核酸（DNA与RNA）性质的异同详见表2-1。
表2-1 DNA与RNA性质的比较四、DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律，了解DNA的高级结构形式详见表2-2。
表2-2 DNA分子结构的比较五、mRNA、tRNA二级结构特点及rRNA的类型和其它小分子RNAmRNA、tRNA、rRNA结构特点见表2-3。
其它小分子RNA种类及功能见表2-4。
表2-3 三种常见RNA的比较表2-4 其它小分子RNA种类及功能六、DNA（热）变性、复性及分子杂交的概念。
a)DNA变性：在某些理化因素（温度、pH、离子强度）作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象。
