一. 名词解释（多数为理解为主）
第一章蛋白质的结构与功能
1.蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。5.生物活性肽：具有生物学活性的寡肽或多肽。例如谷胱甘肽等。
2. 蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键
3.蛋白质四级结构：由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
4.肽单元(peptide unit)：参与肽键的6个原子——C-α1，C，O，N，H，C-α2。位于同一平面，C-α1 和C-α2 在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
5. 盐析：指将硫酸铵、硫酸钠等无机盐类加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在溶液中的稳定性因素而沉淀，各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH均不同。
6.氨基酸的等电点：在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴／阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
7.glutathine：即谷胱甘肽，是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽，分子中半胱氨酸的巯基是其主要功能基因，具有还原性和嗜核特性，故谷胱甘肽可保护机体免遭氧化剂和毒物的损害。10.蛋白质变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称蛋白质的变性。
8.肽平面：参与肽键形成的6个原子(C-α1，C，O，N，H，C-α2)位于同一平面，C-α1和C-α2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成肽平面，即肽单元(peptide unit)。
9.次级键：指不形成共价键的键，如氢键、疏水（键）作用、范德华力等。
10.结构域：蛋白质结构中二级结构与三级结构之间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链相邻时超二级结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别的局部区域，这种局部区域称为结构域。结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离，这是它与蛋白质亚基结构的区别，一般每个结构域由100~200个氨基酸组成，各有独特的空间构象，承担不同的生物学功能。例如，免疫球蛋白有12个结构域，补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。
11.Edman降解法：为肽链氨基酸测序的方法。肽段先与异硫氰酸苯酯反应，异硫氰酸苯酯只与肽段的氨基末端的氨基酸的游离α氨基作用，再用冷稀酸处理，氨基末端残基从肽链上脱落下来，成为异硫氰酸苯酯的衍生物，用层析的方法可鉴定为何种氨基酸的衍生物。残留的肽链可继续与异硫氰酸苯酯作用，逐个鉴定出氨基酸的排列顺序。
12-折叠(β pleated sheet)：是蛋白质二级结构的一种，其主要特征是：①多肽链充分伸展，每个肽单元以C-α为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。第二章核酸的结构与功能
1.反密码子：存在于tRNA的反密码环中，可与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补，从而tRNA能将氨基酸携带至核糖体上参与蛋白质合成。
2.DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。
3.退火：变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，也称退火。
4.β-转角：是蛋白质的二级结构形式，常发生于肽链进行180°回折时的转角上。β-转角通常由4个氨基酸残基组成，其第1个氨基酸残基的羰基氧与第4个残基的氨基氢可形成氢键。β-转角的结构较特殊，第2个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。
5解链温度: DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这一范围内，紫外线吸收值达到最大值50％时的温度称为解链温度。
6. DNA变性：双链DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下，解链成单链DNA(ssDNA)的过程称之为DNA变性。DNA变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。
第三章酶
1. allosteric regulation(变构调节)：生物体内有些酶除了有结合底物的活性中心外，还有一个或几个能与调节物相结合的调节部位(变构部位)，当特异的调节物分子可逆的结合在酶的调节部位时，可引起酶的构象发生改变，进而引起酶的催化活性发生改变。酶的这种调节方式称为酶的变构调节。
2共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团能可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰，最常见的是磷酸化和脱磷酸化修饰。
3.酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可以在另一种酶的催化下，与某种化学基团发生可逆的共价结合，使酶的构象发生改变，从而改变酶的催化活性，这一过程称为酶的共价修饰调节。在共价修饰过程中，酶发生无活性(或低活性)与有活性(或高活性)两种形式的互变。以磷酸化和去磷酸化调节最为普遍。
4.酶的活性中心：酶的必需基因在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
5.同工酶：指能催化同一种化学反应，而酶蛋白本身的分子，结构组成有所不同的一组酶。这类酶一般由两个或两个以上的亚基聚合而成，它们虽能催化同一种化学反应，但它们的理化性质和免疫性能方面都有明显差异。同工酶存在于同一个体的同一组织或不同组织中，对细胞生长发育分化及代谢调控都很重要。举例乳酸脱氢酶。
6.酶的竞争性抑制作用：有些酶的抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。这种抑制作用称为酶的竞争性抑制作用。
第四章糖代谢
1. 乳酸循环(Cori循环)：又称Cori循环，指将肌肉内的糖原和葡萄糖通过糖酵解生成乳酸，乳酸进入血中运输至肝脏，在肝内乳酸异生成葡萄糖并弥散入血，释入血中的葡萄糖又被肌肉摄取利用，构成的循环过程称为乳酸循环。1
2.三羧酸循环：又称Krebs循环或枸橼酸循环，为乙酰辅酶A氧化的途径，先由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成三羧基酸枸橼酸，再经2次脱羧，4次脱氢等一系列反应，再次生成草酰乙酸，这一循环过程称为三羧酸循环。
2. 血糖：血液中所含的葡萄糖称为血糖。血中葡萄糖水平的正常范围是
3.89～6.11mmol／L。
3. 高血糖：临床上将空腹血糖浓度高于7.22～7.78mmol／L，称为高血糖。
4. .低血糖：临床上将空腹血糖浓度低于3.33～3.89mmo1／L，称为低血糖。
5. 糖尿：指血糖浓度高于8.89~10.00mmol／L，超过了肾小管对葡萄糖的重吸收能力，尿中出现葡萄糖，称为糖尿。
6. 糖异生：由非糖物质乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖异生，糖异生只在肝脏、肾脏发生。
7. 糖酵解：在无氧情况下，葡萄糖经丙酮酸分解成乳酸的过程称为糖酵解。
8.糖酵解途径：自葡萄糖分解为丙酮酸的反应阶段为糖酵解和有氧氧化所共有，称为糖酵解途径。
9.钙调蛋白(calmoduline)：是细胞内的重要调节蛋白。由一条多肽链组成，CaM上有4个Ca2+结合位点，当胞质Ca2+浓度升高，Ca2+与CaM结合，其构象发生改变进而激活Ca2+CaM激酶。
10糖原合成与糖原分解：糖原为体内糖的贮存形式，也可被迅速动用。由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原合酶为关键酶。由肝糖原分解为6-磷酸葡萄糖，再水解成葡萄糖释出的过程称为糖原分解，磷酸化酶为关键酶。11.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为糖的有氧氧化。糖的有氧氧化是糖氧化的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。
14.磷酸戊糖途径：葡萄糖或糖原转变成葡萄糖-6-磷酸后，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶等酶的催化下进行氧化分解，主要生成5-磷酸核糖和NADPH+H+的途径。
15.丙酮酸脱氢酶复合体：存在于线粒体，催化丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，该复合体由丙酮酸脱氢酶，二氢硫辛酰胺转乙酰酶和二氢硫辛酰胺脱氢酶3种酶按一定比例组成，其辅酶为TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA。
20.底物水平磷酸化：直接将底物分子中的能量转移至ADP(或GDP)，生成ATP(或GTP)的过程。
第5章脂类代谢
1.脂肪酸的β氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β氧化多酶复合体的催化下从脂
酰基的口碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成1分
子乙酰CoA及1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA，此过程即脂肪酸的β氧化。
2.胆固醇的逆向转运：HDL在LCAT、apoAI及CETP等的作用下不断从肝外组织获取胆固醇并转运至肝进行代谢，这种将肝外组织多余胆固醇运输至肝代谢转化排出体外的过程称为胆固醇的逆向转运。
