下载文档原格式
生物化学知识点汇总(王镜岩版)————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：生物化学讲义（2003）孟祥红绪论(preface)一、生物化学(biochemistry)的含义：生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。
生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。
1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。
2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。
3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复杂。
二、生物化学的分类根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。
糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。
三、生物化学的发展史1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的燃烧——生物有氧化理论的雏形瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。
（2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。
（3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。
2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。
德国化学家李比希：1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。
另一位是德国医生霍佩赛勒：1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成生物化学。
第十六章DNA 的复制与修复第一节 DNA 的复制 一、半保留复制（semi-conservation replication ）（一）证据：15标记大肠杆菌DNA ，然后在氮-14中培养，新形成的DNA 是杂合双链，即双链中一条是重链（约重1％），一条是轻链。
第二代则有一半全是轻链，一半是杂合双链。
DNA 在用氚标记的胸苷复制近两代，放射自显影，未复制部分银密度低，由一条放射链和一条非放射链组成；已复制部分有一条双链是放射的，一条双链有一半是放射的。
这证明大肠杆菌DNA 是环状分子，以半保留方式复制。
（二）特点：子代保留一条亲代链，而不是将它分解。
这说明DNA 是相对稳定的。
双螺旋DNA （或RNA ）是所有已知基因的复制形式。
二、复制的起点和单位（一）基因组能独立进行复制的单位称为复制子。
原核生物是单复制子，真核生物是多复制子。
每个复制子有起点。
通过测定基因出现的频率可以确定起点位置，距离起点越近的基因出现的频率越高。
起点有发动复制的序列，也有决定拷贝数的序列。
起点的结构是很保守的。
（二）复制终止点：已发现Ecoli 的与复制终止有关位点，其中含有23bp 的保守序列，由tus 蛋白与此位点结合参与复制的终止。
真核生物中似乎没有复制终止点。
（三）复制多数是双向、对称的，但也有例外。
通过放射自显影可以判断复制是双向还是单向：先在低放射性培养基中起始复制，再转移到高放射性培养基中，如是双向复制，其放射自显影图是中间银密度低；单向复制则为一端低。
（四）单向复制有一些特殊方式：噬菌体φX174DNA 是环状单链分子，复制时先形成双链，再将正链切开，将5’连接在细胞膜上，从3’延长，滚动合成出新的正链。
DNA 复制时是高度不对称的，一条链先复制，另一条链保持单链而被取代，呈D 环形状。
这是因为两条链的复制起点不同，另一条链的起点露出才能复制。
三、有关的酶（一）反应特点： dNTP 为底物3’-羟基存在链的生长方向是5’-3’DNA 的性质与模板相同（二）大肠杆菌DNA 聚合酶聚合酶I ：单链球状蛋白，含锌。
第六章核酸提要一.概述核酸分类分布与功能二.核苷酸碱基嘌呤与嘧啶DNA与RNA中的核苷与核苷酸多磷酸核苷酸环核苷酸三.DNA的结构磷酸二酯键DNA的一级结构DNA的二级结构DNA的三级结构DNA的拓扑结构四.RNA的结构DNA与RNA的区别RNA的种类与功能tRNA的结构特点mRNA的结构特点五.核酸的理化性质紫外吸收DNA的变性与复性限制性内切酶第一节概述一发现核酸占细胞干重的5－15％，1868年被瑞士医生Miescher发现，称为“核素”。
在很长时间内，流行“四核苷酸假说”，认为核酸是由等量的四种核苷酸构成的，不可能有什么重要功能。
1944年Oswald Avery通过肺炎双球菌的转化实验首次证明DNA是遗传物质。
正常肺炎双球菌有一层粘性发光的多糖荚膜，有致病性，称为光滑型（S型）；一种突变型称为粗糙型（R型），无荚膜，没有致病能力（缺乏UDP-葡萄糖脱氢酶）。
1928年，格里菲斯发现肺炎双球菌的转化现象，即将活的粗糙型菌和加热杀死的光滑型菌混合液注射小鼠，可致病，而二者单独注射都无致病性。
这说明加热杀死的光滑型菌体内有一种物质使粗糙型菌转化为光滑型菌。
艾弗里将加热杀死的光滑型菌的无细胞抽提液分级分离，然后测定各组分的转化活性，于1944年发表论文指出“脱氧核糖型的核酸是型肺炎球菌转化要素的基本单位”。
其实验证据如下：DNA组成非常接近。
DNA的相似。
RNA酶处理也不不影响其转化活性。
酶可使其转化活性丧失。
艾弗里的论文发表后，有些人仍然坚持蛋白质是遗传物质，认为他的分离不彻底，是混杂的微量的蛋白质引起的转化。
1952年，Hershey和Chase的T2噬菌体旋切实验彻底证明遗传物质是核酸，而不是蛋白质。
他们用35S标记蛋白质，用32P标记核酸。
用标记的噬菌体感染细菌，然后测定宿主细胞的同位素标记。
当用硫标记的噬菌体感染时，放射性只存在于细胞外面，即噬菌体的外壳上；当用磷标记的噬菌体感染时，放射性在细胞内，说明感染时进入细胞的是DNA，只有DNA是连续物质，所以说DNA是遗传物质。
生物化学笔记第一章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（一）氨基酸的结构通式组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。
旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。
构型与旋光性没有直接对应关系。
（二）氨基酸的分类1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp）带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
生物化学笔记针对王镜岩等《生物化学》第三版适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导教材的各高校的生物类考生备考目录第一章概述------------------------------01第二章糖类------------------------------06第三章脂类------------------------------14第四章蛋白质（注1）-------------------------21第五章酶类（注2）-------------------------38第六章核酸（注3）--------------------------------------48第七章维生素（注4）-------------------------56第八章抗生素------------------------------60第九章激素------------------------------63第十章代谢总论------------------------------68第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------70第十二章生物氧化------------------------------78第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------80第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------85第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------91第十六章DNA的复制与修复（注8）---------------------------93第十七章RNA的合成与加工（注9）---------------------------98第十八章蛋白质的合成与运转-------------------101第十九章代谢调空-----------------------------103第二十章生物膜（补充部分）---------------------108注：（1）对应生物化学课本上册第3、4、5、6、7章。
第一章概述第一节概述一、生物分子是生物特有的有机化合物生物分子泛指生物体特有的各类分子，它们都是有机物。
典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。
其余都是生物小分子的聚合物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子。
构成生物大分子的小分子单元，称为构件。
氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。
二、生物分子具有复杂有序的结构生物分子都有自己特有的结构。
生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，排列顺序千变万化，因而其结构十分复杂。
估计仅蛋白质就有1010-1012种。
生物分子又是有序的，每种生物分子都有自己的结构特点，所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。
三、生物结构具有特殊的层次生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。
生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单，没有种属专一性，结合力强;高层次结构复杂，有种属专一性，结合力弱。
生物大分子是生命的物质基础，生命是生物大分子的存在形式。
生物大分子的特殊运动体现着生命现象。
四、生物分子都行使专一的功能每种生物分子都具有专一的生物功能。
核酸能储存和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。
任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意义。
人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用它的功能。
五、代谢是生物分子存在的条件代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更新。
一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，进入非生命世界。
六、生物分子体系有自我复制的能力遗传物质DNA能自我复制，其他生物分子在DNA 的直接或间接指导下合成。
生物分子的复制合成，是生物体繁殖的基础。
第二章糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号,D型末端羟甲基向下,α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧.3.构象：椅式稳定,β稳定,因其较大基团均为平键.三、反应1.与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂.2.与碱：弱碱互变,强碱分解.3.氧化：三种产物.4.还原：葡萄糖生成山梨醇.5.酯化6.成苷：有α和β两种糖苷键.7.成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖.四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖地结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素地结构粘多糖、糖蛋白、蛋白多糖一般了解七、计算比旋计算,注意单位.第一节概述一、糖地命名糖类是含多羟基地醛或酮类化合物,由碳氢氧三种元素组成地,其分子式通常以Cn(H2O>n 表示.实际上这一名称并不确切,如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不符合通式,而甲醛、乙酸等虽符合这个通式但并不是糖.只是"碳水化合物"沿用已久,一些较老地书仍采用.我国将此类化合物统称为糖,而在英语中只将具有甜味地单糖和简单地寡糖称为糖(sugar>.二、糖地分类根据分子地聚合度分,糖可分为单糖、寡糖、多糖.也可分为：结合糖和衍生糖.葡萄糖,果糖都是常见单糖.根据羰基在分子中地位置,单糖可分为醛糖和酮糖.根据碳原子数目,可分为丙糖,丁糖,戊糖,己糖和庚糖.寡糖由2-20个单糖分子构成,其中以双糖最普遍.寡糖和单糖都可溶于水,多数有甜味.多糖由多个单糖<水解是产生20个以上单糖分子）聚合而成,又可分为同聚多糖和杂聚多糖.同聚多糖由同一种单糖构成,杂聚多糖由两种以上单糖构成.糖链与蛋白质或脂类物质构成地复合分子称为结合糖.其中地糖链一般是杂聚寡糖或杂聚多糖.如糖蛋白,糖脂,蛋白聚糖等.由单糖衍生而来,如糖胺、糖醛酸等.三、糖地分布与功能在人体中,糖主要地存在形式:(1>以糖原形式贮藏在肝和肌肉中.糖原代谢速度很快,对维持血糖浓度衡定,满足机体对糖地需求有重要意义.(2>以葡萄糖形式存在于体液中.细胞外液中地葡萄糖是糖地运输形式,它作为细胞地内环境条件之一,浓度相当衡定.(3>存在于多种含糖生物分子中.糖作为组成成分直接参与多种生物分子地构成.如:DNA分子中含脱氧核糖,RNA和各种活性核苷酸(ATP、许多辅酶>含有核糖,糖蛋白和糖脂中有各种复杂地糖结构.2.功能糖在生物体内地主要功能是构成细胞地结构和作为储藏物质.植物细胞壁是由纤维素,半纤维素或胞壁质组成地,它们都是糖类物质.作为储藏物质地主要有植物中地淀粉和动物中地糖原.此外,糖脂和糖蛋白在生物膜中占有重要位置,担负着细胞和生物分子相互识别地作用.糖在人体中地主要作用:(1>作为能源物质.一般情况下,人体所需能量地70%来自糖地氧化.(2>作为结构成分.糖蛋白和糖脂是细胞膜地重要成分,蛋白聚糖是结缔组织如软骨,骨地结构成分.(3>参与构成生物活性物质.核酸中含有糖,有运输作用地血浆蛋白,有免疫作用地抗体,有识别,转运作用地膜蛋白等绝大多数都是糖蛋白,许多酶和激素也是糖蛋白.(4>作为合成其它生物分子地碳源.糖可用来合成脂类物质和氨基酸等物质.第二节单糖一、单糖地结构(一>单糖地链式结构单糖地种类虽多,但其结构和性质都有很多相似之处,因此我们以葡萄糖为例来阐述单糖地结构.葡萄糖地分子式为C6H12O6,具有一个醛基和5个羟基,我们用费歇尔投影式表示它地链式结构:以上结构可以简化:(二>葡萄糖地构型葡萄糖分子中含有4个手性碳原子,根据规定,单糖地D、L构型由碳链最下端手性碳地构型决定.人体中地糖绝大多数是D-糖.(三>葡萄糖地环式结构葡萄糖在水溶液中,只要极小部分(<1%>以链式结构存在,大部分以稳定地环式结构存在.环式结构地发现是因为葡萄糖地某些性质不能用链式结构来解释.如:葡萄糖不能发生醛地NaHSO3加成反应。
赤藓糖葡萄糖甘油醛核糖甘露糖半乳糖(Gal)（（Gal）二羟基丙酮核酮糖果糖讲一生物大分子：糖、脂、蛋白质（酶）、核酸、维生素、激素生物化学之父：费舍尔讲二地球上数量最多的一类有机化合物：糖类α和β吡喃葡萄糖（羟基在下为α型，在上为β型）糖原高度分支的生理意义：第三章、蛋白质20种氨基酸英文名等电点掌握氨基酸的用途、现象DNFB法PITCCys半胱氨酸Ellman反应，DTNB，二硫硝基苯甲酸Ellman反应（二硫硝基苯甲酸，DTNB）Cys与二硫硝基苯甲酸(DTNB) 或称Ellman 试剂发生硫醇-二硫化物交换反应。
反应中1 分子的Cys引起1分子的硫硝基苯甲酸的释放。
它在pH 8.0 时, 在412nm 波长处有强烈的光吸收, 因此可利用分光光度法定量测定-SH。
肽平面（酰胺平面）——由肽键周围的6个原子组成的刚性平面3.6蛋白质的纯化注：用尽可能少的步骤、尽可能短的时间。
1.前处理阶段物理法——冻融法，超声波法，均浆法，研磨法等。
酶裂解法——就是利用水解酶将细胞壁和细胞膜消化的方法，常用的水解酶有溶菌酶、葡聚糖酶、蛋白酶、糖苷酶、壳多糖酶、细胞壁溶解酶等。
其中溶菌酶主要对细菌类有作用，其他酶对酵母作用显著。
2.粗分级/粗分离根据蛋白质的①溶解性质、②大小不同、③带电状态不同/电荷多少④净化方法根据与其他化合物相互作用的蛋白质（部分蛋白质对..有特定的..）②：凝胶过滤层析常用凝胶过滤介质Sephadex：交联葡聚糖，是采用环氧氯丙烷作交联剂将右旋葡聚糖交联而成。
干粉容易膨胀，在水、盐溶液、有机溶液、碱和弱酸中化学性质稳定，可高压灭菌。
高交联度的Sephadex，其颗粒坚硬，适于高流速下操作。
Sephacryl : 烯丙基葡聚糖同N、Nˊ—甲叉双丙烯酰胺共价交联而成。
颗粒坚硬，性质比Sephadex更为稳定，可高压灭菌，在pH3~11条件下稳定，可用有机溶剂洗脱，也可用SDS、尿素及盐酸胍洗脱。
生物化学知识点汇总(王镜岩版)————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：生物化学讲义（2003）孟祥红绪论(preface)一、生物化学(biochemistry)的含义：生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。
生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。
1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。
2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。
3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复杂。
二、生物化学的分类根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。
糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。
三、生物化学的发展史1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的燃烧——生物有氧化理论的雏形瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。
（2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。
（3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。
2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。
德国化学家李比希：1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。
另一位是德国医生霍佩赛勒：1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成生物化学。
第一章蛋白质化学教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（一）氨基酸的结构通式组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。
旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。
构型与旋光性没有直接对应关系。
（二）氨基酸的分类1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp）带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。
计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。
若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）。
3．氨基酸的化学反应氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
重要的有：（1）茚三酮反应所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质）。
用分光光度法可定量测定微量的氨基酸。
蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm波长处，黄色在440nm波长下测定。
吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨量成正比。
（2）与2，4-二硝基氟苯（DNFB）的反应在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与DNFB作用生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸），这一反应在蛋白质化学的研究史上起过重要作用，Sanger等人应用它测定胰岛素一级结构。
多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的，即利用多肽链N端氨基酸的α-氨基与异硫氰酸苯酯PITC反应（Edman降解法）。
三、肽（peptide）1．肽键与肽链一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。
由氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。
肽键及其两端的α-碳原子相连所形成的长链骨架，即…Cα—C—N—C α—C—N—Cα—C—N—Cα…称为多肽主链，—CαCN—是重复单位。
肽键是蛋白质分子中的主要共价键。
多肽链的方向性是从N 末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。
肽按其序列从N端到C端命名。
一般10肽以下属寡肽，10肽以上为多肽。
2．生物活性肽（1）谷胱甘肽（glutathione，GSH）是由Glu、Cys、Gly组成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（含γ-肽键）。
Cys的-SH是主要功能基团，GSH是一种抗氧化剂，是某些酶的辅酶，可保护蛋白质分子中的-SH免遭氧化，保护巯基蛋白和酶的活性。
在GSH过氧化物酶的作用下，GSH还原细胞内产生的H2O2，生成H2O，2分子GSH被氧化成GSSG，后者在GSH还原酶催化下，又生成GSH。
（2）多肽类激素和神经肽人体内有许多激素属寡肽或多肽，如下丘脑—垂体分泌的催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（ACTH，39肽）等。
催产素和加压素结构仅第3、第8位两个氨基酸残基不同，前者使平滑肌收缩，有催产和使乳腺泌乳的作用；后者能使小动脉收缩，增高血压，也有减少排尿的作用。
神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。
如脑啡肽（5肽）、β-内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）等。
随着脑科学的发展，会发现更多的生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。
二级以上的结构称高级结构或构象（conformation）。
一、蛋白质的一级结构（primary structure）蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。
Edman降解是经典的化学方法，比较复杂。
首先要纯化一定量的待测蛋白质，分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，对照不同水解制成的两套肽段，找出重叠片段，最后推断蛋白质的完整序列。
重组DNA法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，而是先要得到编码该种蛋白质的基因（DNA片段），测定DNA中核苷酸的序列，再按三个核苷酸编码一个氨基酸的原则推测蛋白质的完整序列。
这两种方法可以相互印证和补充。
蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构（secondary structure）蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象（不包括侧链R基团）。
构象是分子中原子的空间排列，但这些原子的排列取决于它们绕键的旋转，构象不同于构型，一个蛋白质的构象在不破坏共价键情况下是可以改变的。
但是蛋白质中任一氨基酸残基的实际构象自由度是非常有限的，在生理条件下，每种蛋白质似乎是呈现出称为天然构象的单一稳定形状。
20世纪30年代末，L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准键长和键角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出了两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和（β-折叠）。
1．肽单位肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上，组成了肽单位（所在的平面称肽键平面）。
肽键C—N键长为0.132nm，比相邻的单键（0.147nm）短，而较C=N双键（0.128nm）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。
肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型（trans configuration）。
主链中的Cα—C和Cα—N单键可以旋转，其旋转角φ、ψ决定了两个相邻的肽键平面相对关系。
由于肽键平面的相对旋转，使主链可以以非常多的构象出现。
事实上，肽链在构象上受到很大限制，因为主链上有1/3不能自由旋转的肽键，另外主链上有很多侧链R的影响。
蛋白质的主链骨架由许多肽键平面连接而成。
2.α-螺旋(α-helix)α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密螺旋盘绕，是有周期的一种主链构象。
其特点是：①螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm（每个残基上升0.15nm，旋转100O）。
②相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。
典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子（3.613），前后间隔3个残基。
③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。
R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。
3.β-折叠(β-pleated sheet)β-折叠是一种肽链相当伸展的周期性结构。
①相邻肽键平面间折叠成110O角，呈锯齿状。
②两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列，形成β-折叠片层，其稳定因素是肽链间的氢键。
③逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。
α-螺旋和β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。
毛发中的α-角蛋白和蚕丝中的丝心蛋白是其典型，在许多球蛋白中也存在，但所占比例不一样。
胶原蛋白中存在的螺旋结构不同于一般的α-螺旋，是由3条具有左手螺旋的链相互缠绕形成右手超螺旋分子。
链间氢键以及螺旋和超螺旋的反向盘绕维持其稳定性。
4．β-转角（β-turn）为了紧紧折叠成球蛋白的紧密形状，多肽链180O回折成发夹或β-转角。
其处由4个连续的氨基酸残基构成，常有Gly和Pro 存在，稳定β-转角的作用力是第一个氨基酸残基羰基氧（O）与第四个氨基酸残基的氨基氢（H）之间形成的氢键。
