蛋白质变性
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蛋白质的变性名词解释
蛋白质的变性名词解释蛋白质是生物体中一类重要的有机物质，它在细胞内发挥着各种重要的功能。
而蛋白质的变性是指在一定条件下，蛋白质分子结构的空间构象发生改变，导致其失去原有的生物活性和功能。
这是一种可逆或不可逆的结构变化，常见于各种环境因素的影响下。
以下将对蛋白质变性的一些常见名词进行解释和讨论。
1. 热变性（Thermal denaturation）热变性是指在高温下，蛋白质分子结构受热能影响而发生改变的过程。
高温使蛋白质分子中的氢键和疏水力相互作用受到破坏，导致蛋白质空间结构的彻底破坏，失去其生物活性和功能。
常见的热变性现象发生在煮蛋白质、加热肉类等烹饪过程中。
2. 酸性变性（Acid denaturation）酸性变性是指在低pH值环境下，蛋白质分子的空间构象发生改变的过程。
在酸性条件下，蛋白质分子中的酸碱性残基（如赖氨酸、组氨酸等）容易受到质子化而改变电荷状态，从而破坏氢键和离子键的稳定性，导致蛋白质结构的紊乱。
3. 碱性变性（Alkaline denaturation）碱性变性是指在高pH值环境下，蛋白质分子的空间构象发生改变的过程。
在碱性条件下，蛋白质分子中的酸性残基（如天冬氨酸、谷氨酸等）容易失去质子而改变电荷状态，从而破坏氢键和离子键的稳定性，导致蛋白质结构的紊乱。
碱性物质如氢氧化钠、氨水等能引起蛋白质的碱性变性。
4. 氧化变性（Oxidative denaturation）氧化变性是指蛋白质分子受到氧化剂的作用而发生结构变化的过程。
氧化剂可以引发蛋白质内氧化还原反应，导致酶活性的丧失、氨基酸残基的氧化或硫醇基团的氧化，从而破坏蛋白质的空间结构。
5. 盐溶液变性（Salt-induced denaturation）盐溶液变性是指在高浓度盐溶液中，蛋白质分子的空间构象发生改变的过程。
高盐浓度能够抵消溶液中的静电排斥作用，从而使蛋白质分子中的离子键和水合作用减弱，导致蛋白质的空间结构纠缠或解离。
蛋白质变性名词解释生物化学
蛋白质变性名词解释生物化学
蛋白质变性是指蛋白质由其原有的有序结构发生变化，从而丧失或减少其生物功能的过程。
这种变性可以在体外由外界因素（如高温、氧化剂和溶剂）引起，也可以在体内由内在因素（如小分子底物和其他蛋白质）引起。
此外，蛋白质变性也可以被自身结构因素（如蛋白质本身的折叠和结构失调）引起。
蛋白质变性是一项基础的生物化学研究，其主要内容包括分子水平的蛋白质折叠、蛋白质生物学调控和蛋白质功能紊乱等。
例如，蛋白质变性可以抑制蛋白质在体内的功能，这是由于蛋白质变性使蛋白质失去其原来的结构和功能。
在蛋白质变性方面，分子水平的研究主要集中在：蛋白质的性质和结构的变化，蛋白质折叠的机制，蛋白质的稳定性和受体配体的相互作用，以及蛋白质变性对蛋白质生物功能的影响等。
例如，蛋白质的折叠可以改变蛋白质的活性，控制细胞中蛋白质的功能；结构变化可以影响蛋白质的可溶性、亲和力和活性，进而影响其在细胞中的功能。
此外，蛋白质变性还可以影响蛋白质与其他蛋白质之间的相互作用，从而影响蛋白质的性质和功能。
另外，蛋白质变性是一个重要的生物学研究领域，可以帮助我们了解生物体在环境变化、生物反应和病理过程中的变性。
蛋白质变性也可以用作一种筛选手段，以寻找新蛋白质的异常表达，从而确定疾病的分子机制。
例如，癌症可能会引起某些蛋白质的变性，并影响其活性和功能，从而造成细胞的不正常分裂，进而引发癌症的发生。
总之，蛋白质变性是一个重要的生物化学研究方向，从分子水平到细胞水平，它都可以为我们提供重要的信息和洞察，以帮助我们更好地理解生物体的疾病发生机制。
蛋白质变性的原理应用
蛋白质变性的原理应用1. 蛋白质变性的基本原理蛋白质是生物体内重要的大分子有机物，它具有复杂的结构和多种功能。
蛋白质变性是指蛋白质在外界环境条件改变时，其结构发生改变，从而导致其功能的失活或改变的过程。
蛋白质变性可以通过物理、化学或生物手段引发。
蛋白质变性的基本原理包括热变性、酸碱变性、氧化变性等多种形式。
2. 蛋白质变性的应用蛋白质变性在生物科学、食品工业、制药等领域具有重要的应用价值。
下面列举了几个蛋白质变性应用的实例。
2.1 食品工业中的应用•加热处理：在食品加工过程中，通过加热处理食材可以改变蛋白质的结构，提高其稳定性和抗菌性能。
例如，牛奶加热能够使其中的乳蛋白变性，形成固态凝胶状物质，从而制得奶酪。
•高温杀菌：通过高温处理食品能够杀灭其中的细菌和病原体。
高温能够导致蛋白质变性，使其失去原有的功能，从而破坏了细菌的结构和代谢机制。
•果胶的制备：果胶是一种具有胶状特性的多糖，可以通过果胶酶的作用将果胶酸与蛋白质结合，形成胶体，用于食品的增稠、凝胶和保水等方面。
2.2 制药业中的应用•蛋白质药物的制备：通过蛋白质变性技术，可以改变蛋白质的结构和性质，使其具有更好的药理活性和稳定性。
例如，将某些蛋白质主动部位进行变性，可以增强蛋白质药物的靶向性和溶解度，提高其在体内的吸收和利用率。
•蛋白质质量控制：蛋白质变性技术可以用于药物生产过程中的质量控制。
通过引入特定的蛋白质标记物，如荧光标记或酶标记等，可以对药物的纯度、浓度和稳定性等进行快速准确的检测和分析。
2.3 生物科学中的应用•蛋白质研究：蛋白质变性技术是生物科学中蛋白质研究的重要手段之一。
通过变性技术，可以研究蛋白质的结构、功能和相互作用等方面的问题。
例如，通过蛋白质变性后的电泳分析，可以研究不同条件下蛋白质的电泳迁移率，从而了解其结构和特性的变化。
•蛋白质纯化：利用蛋白质变性技术，可以改变蛋白质的溶解特性和亲和性，从而方便蛋白质的分离和纯化。
蛋白质变性与复性
蛋白质相互作用与复合物分离
蛋白质变性
利用变性剂分离和纯化蛋白质复合物 中的各个组分，有助于研究蛋白质之 间的相互作用和复合物的组成。
蛋白质复性
在研究蛋白质相互作用和复合物分离 后，通过复性技术将蛋白质恢复其天 然状态，可用于进一步的功能和结构 研究。
蛋白质优化与改造
蛋白质变性
通过蛋白质变性技术可以去除非必需的氨基酸残基或引入突 变，从而优化蛋白质的稳定性、活性或选择性。
蛋白质复性
复性后的蛋白质可用于进一步的功能和结构研究，以验证优 化和改造的效果。
人工酶设计与合成
蛋白质变性
在人工酶设计与合成过程中，利用变性技术可以去除天然酶中的非必需部分，提 高酶的活性和选择性。
蛋白质复性
复性后的酶可用于催化特定化学反应，以验证人工酶的活性和效果。
生物制药与疫苗开发
蛋白质变性
医疗领域
改进蛋白质检测和诊断技术，提高疾病诊断的准 确性和效率，为患者提供更好的医疗服务。
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蛋白质变性与复性
目录
CONTENTS
• 蛋白质变性 • 蛋白质复性 • 蛋白质变性与复性的应用 • 蛋白质变性与复性的研究进展 • 蛋白质变性与复性的挑战与前景
01 蛋白质变性
定义
蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和 化学因素作用下，其特定的空间构象 被破坏，导致理化性质发生改变，生 物学活性丧失的现象。
复性后的蛋白质溶解度增加，有利于其在溶液中的稳 定性。
Байду номын сангаас
03 蛋白质变性与复性的应用
蛋白质结构与功能关系
蛋白质变性
通过改变蛋白质的理化条件，使其空间构象发生改变，从而改变其生物学活性。 有助于研究蛋白质的结构与功能关系，深入了解蛋白质在生物体内的生理作用。
蛋白质变性名词解释
蛋白质变性名词解释蛋白质变性是指当蛋白质分子受到一定外界条件（如温度、酸碱度、离子浓度等）的影响时，其原有的生物学结构和功能发生改变的现象。
蛋白质变性可以导致蛋白质失去原有的构象和功能，进而影响生物体的正常生理活动。
以下是常见的蛋白质变性的类型和解释。
1. 热变性：当蛋白质分子受到高温的影响时，其分子内部的稳定性降低，发生变性。
这种变性通常会导致蛋白质的结构解开、失去生物活性。
举例来说，蛋白质在高温下会发生部分或全部解离、蛋白质的二级结构（α-螺旋、β-折叠等）会解开、α-螺旋结构变成无规卷波状结构等。
2. 酸碱变性：当蛋白质分子受到酸碱条件的变化时，其分子内的离子键和氢键可能会断裂，导致蛋白质分子结构变性，失去原有的构象和功能。
举例来说，强酸、强碱可以影响蛋白质的离子键，使得分子结构发生变化。
3. 溶剂变性：当蛋白质分子受到溶剂的作用时，溶剂分子能与蛋白质分子中的极性基团（如羟基、氨基等）发生作用，导致蛋白质分子结构的改变，进而发生变性。
举例来说，有机溶剂（如醇类）可以与蛋白质的极性基团形成氢键，使蛋白质变性。
4. 盐变性：当蛋白质分子处于高浓度的盐溶液中时，盐离子可以与蛋白质中的水合层相互作用，破坏蛋白质分子结构，导致蛋白质变性。
举例来说，高盐浓度的溶液中，盐离子会与蛋白质分子的氢键相互作用，导致蛋白质变性。
5. 氧化变性：当蛋白质分子受到氧化剂的影响时，蛋白质中的硫氨基酸（如半胱氨酸）可能会发生氧化反应，引起蛋白质的构象和功能改变，导致蛋白质变性。
这种变性常见于蛋白质的氧化降解和肿瘤中氧化应激。
总的来说，蛋白质变性是蛋白质分子受到外界条件影响后，原有的折叠结构、构象和功能发生改变的现象。
不同类型的变性会导致蛋白质的不同变化，进而影响其生物学功能。
蛋白质的变性-沉淀-凝固
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蛋白质的变性/沉淀/凝固
蛋白质的变性/沉淀/凝固：
蛋白质的二级结构以氢键维系局部主链构象稳定，三、四级结构主要依赖于氨基酸残基侧链之间的相互作用，从而保持蛋白质的天然构象。
1.变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失的现象称为蛋白质的变性。
蛋白质变性后溶解度下降、容易消化生物活性丧失。
2.沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。
蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集容易沉淀。
3.凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可医`学教育网搜集整理溶解于强酸和强碱中医|学教育网搜集整理。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
4.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
蛋白质变性的主要特点
蛋白质变性的主要特点
蛋白质变性是指蛋白质结构发生改变，使其失去原有的生物活性的过程。
它是一种自然的生物学过程，也是一种疾病的重要原因。
蛋白质变性的主要特点有：
首先，蛋白质变性会导致蛋白质结构的改变，使其失去原有的生物活性。
蛋白质变性可以通过多种方式发生，如热变性、化学变性、光变性、电变性等。
其中，热变性是最常见的，它是指在高温条件下，蛋白质结构发生改变，使其失去原有的生物活性。
其次，蛋白质变性会导致蛋白质的功能发生改变。
蛋白质变性会改变蛋白质的结构，从而改变其功能。
例如，蛋白质变性可以改变蛋白质的结合能力，使其不能正常结合其他物质，从而影响其功能。
最后，蛋白质变性会导致蛋白质的稳定性发生改变。
蛋白质变性会改变蛋白质的结构，从而改变其稳定性。
例如，蛋白质变性可以改变蛋白质的热稳定性，使其在高温条件下不能维持原有的结构，从而影响其稳定性。
总之，蛋白质变性的主要特点是：它会导致蛋白质结构的改变，使其失去原有的生物活性；它会改变蛋白质的功能；它会改变蛋白质的稳定性。
蛋白质变性的原理
蛋白质变性的原理
蛋白质变性是指蛋白质在受到一定的外界条件（如高温、酸碱性环境、浓度溶剂等）的影响下，失去其原有的结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构（由氨基酸序列确定）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（具体三维
折叠形态）和四级结构（由多个蛋白质亚基组成的复合体）。
在这些层次的结构中，存在着许多非共价键相互作用，如氢键、疏水作用、电荷作用、范德华力等。
当蛋白质受到外界条件改变时，这些非共价键相互作用可能会被破坏，从而使蛋白质的结构发生改变。
其中，高温是蛋白质变性的主要因素之一。
高温会加剧蛋白质分子内部的热运动，使其趋向不稳定的状态。
当温度达到一定程度时，蛋白质分子内部的氢键和疏水作用开始破坏，使得蛋白质的结构发生变化。
这种变化可能导致蛋白质的二级结构（α-螺旋、β-折叠等）变
为无序结构，进一步影响到其三级结构和四级结构的稳定。
除了高温外，酸碱性环境和浓度溶剂也可以引起蛋白质的变性。
酸碱条件改变会破坏蛋白质分子内部的离子键和氢键，从而导致蛋白质的结构发生变化。
浓度溶剂可以改变蛋白质的溶剂化状态，使其结构发生变化。
蛋白质的变性是可逆的或不可逆的，取决于变性条件的严重程度及持续时间。
一些轻微的变性条件可能只导致部分结构发生变化，蛋白质在恢复正常条件后可以重新折叠。
但是，较强的变性条件可能会导致蛋白质的不可逆变性，使其失去折叠能力
和功能。
总的来说，蛋白质变性是由于外界条件导致蛋白质结构内部的非共价键相互作用破坏，进而使得蛋白质的结构发生变化。
不同的变性条件可能对蛋白质的影响程度和方式有所不同。
蛋白质变性名词解释
蛋白质变性名词解释
蛋白质变性是蛋白质受到了物理或化学因素的影响，改变了其分子内部结构，从而使其性质和功能发生了部分或者全部的变化。
1、物理因素：主要包括加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等，比如鸡蛋、肉类经过高温加工可以发生变性，变熟以后更容易被消化和吸收。
2、化学因素：主要包括强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等，通过使用强酸、强碱可以使细菌和病毒的蛋白质变性而灭活，从而起到灭菌和消毒的作用。
蛋白质变性后，会发生理化性质的改变，如溶解度降低而产生沉淀，可以使黏度增加。
由于蛋白分子的结构发生了变化，变得更加松散，容易被蛋白酶水解，更加容易地被消化和吸收。
平时需要注意合理膳食，均衡营养，适当参加体育锻炼，提高身体素质，减少疾病发生的可能。
蛋白质的变性的名词解释
蛋白质的变性的名词解释
蛋白质的变性（denaturation），在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象
被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性
的丧失，称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。
物理因素可以就是冷却、冷却、水解、烘烤、震荡、紫外线照射、超声波的促进作用等；化学因素存有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基硫酸钠(sds)等。
（一）重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成
不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。
（二）强酸、强碱并使蛋白质变性，是因为强酸、强碱可以并使蛋白质中的氢键脱落。
也可以和游离的氨基或羧基构成盐，在变化过程中也存有化学键的脱落和分解成，因此，
可以看做就是一个化学变化。
（三）尿素、乙醇、丙酮等，它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键，从而破坏了蛋白质中原有的氢键，使蛋白质变性。
但氢键不是化学键，因此在变化过程中
没有化学键的断裂和生成，所以，通常是一个物理变化。
（四）冷却、紫外线照射、频繁震荡等物理方法并使蛋白质变性，通常就是毁坏蛋白
质分子中的氢键，在变化过程中也没化学键的脱落和分解成，没崭新物质分解成，因此通
常属物理变化。
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蛋白质变性集团企业公司编码：（LL3698-KKI1269-TM2483-LUI12689-ITT289-蛋白质在烹调过程中的变化富含蛋白质的食物在烹调加工中，原有的化学结构将发生多种变化，使蛋白质改变了原有的特性，甚至失去了原有的性质，这种变化叫做蛋白质的变性。
蛋白质的变性受到许多因素的影响，如温度、浓度、加工方法、酸、碱、盐、酒等。
许多食品加工需要应用蛋白质变性的性质来完成，如:水煮蛋、咸蛋、皮蛋、豆腐、豆花、鱼丸子、肉皮冻等。
在烹调过程中，蛋白质还会发生水解作用，使蛋白质更容易被人体消化吸收和产生诱人的鲜香味。
因此我们需要了解和掌握蛋白质在烹调和食品加工过程中的各种变化，使烹调过程更有利于保存时食物中的营养素和增进营养素在人体的吸收。
一、烹调使蛋白质变性1、振荡使蛋白质形成蛋白糊在制作芙蓉菜或蛋糕时，常常把鸡蛋的蛋清和蛋黄分开，将蛋清用力搅拌振荡，使蛋白质原有的空间结够发生变化，因其蛋白质变性。
变形后的蛋白质将形成一张张有粘膜的网，把空气包含到蛋白质的分子中间，使蛋白质的体积扩大扩大很多倍，形成粘稠的白色泡沫，即蛋泡糊。
蛋清形成蛋泡糊是振荡引起蛋白质的变性。
蛋清能否形成稳定的蛋泡糊，受很多因素的影响。
蛋清之所以形成蛋泡糊，是由于蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白能增加蛋白质的粘稠性和起泡性，鸡蛋越新鲜，蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白质越多，振荡中越容易形成蛋泡糊。
因此烹调中制作蛋泡糊，要选择新鲜鸡蛋。
如果搅拌震动的时的温度越低或振荡时间较短，蛋清形成的蛋白糊放置不久仍会还原为蛋清，因为这种情况下，只能破坏蛋白质的三、四结构，蛋白质二级螺旋结构没有拉伸开，无法形成稳定的蛋白质网。
一旦失去振荡的条件，空气就会从泡沫中逸出，蛋白质又回复到原来的结构，这种变性称为可逆性。
烹调和食品加工都不希望发生这种可逆变性发生，要设法提高蛋泡糊的稳定性。
向蛋清中加入一定量的糖，可以提高蛋泡糊的稳定性。
蛋清中的卵清与空气接触凝固，使振荡后形成的气体泡膜变硬，不能保容较多的气体，影响蛋泡糊的膨胀。
糖很强的渗透性，可以防止卵清蛋白遇空气凝固，使蛋泡糊的泡膜软化，延伸性、弹性都增加，蛋泡糊的体积和稳定性也增加。
做蛋泡糊时，容器、工具和蛋清液都不能沾油。
搅打蛋清时如果沾上少量油脂就会严重破坏蛋清的起泡性能，因为油脂的表面张力大于蛋清泡膜的表面张力，能将蛋泡糊的的泡沫拉裂，泡沫中的空气很快从断裂处逸出，蛋泡糊就不能形成。
蛋清变成稳定性的蛋泡糊，不能在恢复成原来的蛋清，这种变性称作不可逆变性。
不可能变性完全破坏了蛋白质的空间结构，组成蛋白质大分子的肽链充分伸展开，这些肽链在搅拌过程中互相聚集又互相交联，形成稳定的三维空间网状结构，将水分和气体包含固定的网状结构内，这就是蛋白质变性的实质，也是蛋清形成稳定蛋泡糊的实质。
2、搅拌使蛋白质产生凝胶在肉类的蛋白质中，好有较多的是肌动蛋白和肌球蛋白。
其中肌球蛋白又多与肌动蛋白。
肌球蛋白能溶解于盐的水溶液中，经加热或稀释形成凝胶，肌动蛋白也能溶于盐溶液，并和肌球蛋白结合成肌动球蛋白。
实验证明：球状的蛋白质都能结合水发生水化作用、盐能提高蛋白质的水化作用，这是因为盐的正负离子吸附在蛋白质的表面，增加了蛋白质分子表面典型的缘故。
蛋白质的凝胶是水分散在蛋白质中的一种胶体状态。
它可以含有大量的水，如明胶的凝胶含水可达99％以上。
同时它具有一定的形状和弹性以及半固体的性质。
在动物的肌肉组织中，蛋白质的凝胶状态使肉能保持大量的水分。
在烹制肉茸制品的菜肴（如鱼丸子）时,将肉糜加盐和水适量，顺一个方向搅拌。
肉糜中含有多种蛋白质，经搅拌，它们以各种方式连在一起，形成一个高度有组织的空间网状结构。
蛋白质分子中与水为结合的部位继续发生水化作用，使肉持有大量的水分。
肉糜中含量约有65％左右的肌动蛋白在搅拌条件下，从肌肉纤维中游离出来，形成粘性较大的肌动蛋白，使肉糜产生较强的粘弹性。
由于这类蛋白质分子更容易发生水化作用，肉的持水能力强，多数的蛋白质网进一步交联，形成了凝胶。
利用这一原理制做的肉丸子或鱼丸子，肉质鲜嫩，口感细腻。
制做这种菜肴，搅拌是关键的一个步骤。
搅拌时必须朝一个方向，否则会把已经形成的蛋白质网打破，影响蛋白质形成凝胶。
搅拌要充分，如果不充分搅拌，则肌动蛋白和肌球蛋白不能充分游离出来，会影响肉的持水性，继而影响菜肴的风味和质量。
在中餐烹调中，蛋白质的胶体作用还表现在厨师“吊汤”的过称中。
名厨“吊汤”用料讲究，火候和步骤清楚，整个过程要用红臊（猪肉茸）和白臊（鸡肉茸）分两次清洗汤。
肉茸中的蛋白质胶体在加热的汤中沉渣和油脂吸附在自己身上形成较大的胶体颗粒而沉降于汤底，把沉渣和油脂一网打尽，使汤清澈透明，这就是胶体的聚沉作用。
3、加热使蛋白质凝固由于加热以其蛋白质得变性，因热变性产生的凝固叫热凝固。
如水煮蛋煮后蛋清、蛋黄都发生凝固，熘肉片、涮羊肉，肉质鲜嫩可口，都是由于原料表面骤然受到高温作用，表面的蛋白质变性凝固，原料内部的水分和其他营养成分包在中间不会外逸。
蛋白质的热凝固受多种因素的影响，不同的蛋白质热凝固的温度不同，一般的蛋白质热凝固的温度在45～75℃之间；牛奶中酪蛋白的凝固温度高达160～200℃；蛋黄在65℃左右时变为粘胶体，70℃以上失去流动性。
如果将鸡蛋加热到65～75℃之间，就可以得到蛋白嫩、蛋黄凝固的半熟鸡蛋加盐可以降低蛋白质凝固的温度，如像稀豆浆中加入氯化钠、氯化镁，就能使豆浆中的蛋白质凝固成豆腐脑或豆腐。
加糖可以提高蛋白质凝固的温度。
用绞肉机绞肉时因为机械摩擦产生热量，被绞的肉局部温度上升，产生不可逆的热变性，使受到摩擦的肌动蛋白和肌球蛋白还来不及从肌肉纤维中释放出来，就产生了变性凝固。
用这样的肉馅作出来的肉制品粘结性和保水性都降低如果在绞肉时添加少量蔗糖，糖有很强的渗透性，它很快渗透到肌肉纤维内与蛋白质争夺水分，使蛋白质分子出现暂时性收缩而变性凝固浓度也是影响蛋白质热变性的因素之一，10％豆浆加热只有少量清蛋白发生凝固，20％浓豆浆加热就凝固，所以豆浆中蛋白质的凝固除盐的作用外还与浓度有关。
二、烹饪使蛋白质水解蛋白质在酸、碱、的作用下，分子中的肽链即被破坏，发生水解作用，菊偶见水解为较小的中间产物，最终分解为氨基酸。
它的水解过程为;蛋白质→眎→胨→多肽→低聚肽→氨基酸。
工业上常利用酸，碱，酶水解的办法来提取各种氨基酸。
富含蛋白质的食物如肉，鱼等在烹调中，也可以水解出游离状态的氨基酸和小分子肽。
这不仅又利于人体的吸收，对菜肴的色、香、味形成也起到重要的作用。
1、水解作用使菜肴产生鲜香味蛋白质水解后产生的氨基酸和低聚肽有很好的呈味作用。
一般氨基酸的呈味作用比较鲜明，如谷氨酸有鲜味，甘氨酸有甜味，蛋氨酸有时显苦味。
低聚肽的呈味作用比较柔和，它使烹饪制品的味道更加协调和美。
如酱油中除含有呈鲜味的氨基酸外，还有由天门冬氨酸，谷氨酸和亮氨酸构成的低聚肽，而使酱油具有独特的鲜香味道。
实验证明，在烹调过程中，食物原料在100～140℃的温度条件下，长时间加热如炖、煮牛肉会使食物原料中的蛋白质与水发生水解反应。
产生有鲜香味的氨基酸和低聚肽，水解产物中低聚肽的含量高于游离氨基酸。
因为在加热的过程中，氨基酸的分子间发生了交联，水解产生的肌肽、鹅肌肽等低聚肽组成味道，形成了牛肉汁特有的风味。
鱼肉鲜美的味道是由天门冬氨酸和谷氨酸以及由它们组成的低聚肽构成的。
低聚肽的生成虽然在炖肉时加点醋，就可以提高菜肴中游离氨基酸的含量，这样做，不但可以增加人体对食物蛋白质的消化吸收，还可以使菜肴更鲜香。
２.水解作用使蛋白质形成明胶动物的皮、筋、骨等结缔组织中的蛋白质主要是胶原蛋白，胶原蛋白缺少人体必需的氨基酸，是一种不完全蛋白质，由于它的氨基酸组成特殊，因而形成特有的三股螺旋结构分子，外形呈棒状。
许多棒状的胶原分子相互结合形成胶原纤维，组成动物体的皮、骨和结缔组织。
这种组织的结构非常严密，好像冰的晶体，当加热到一定的温度时，会突然熔化收缩，如肌肉中的胶原纤维在65℃时就会发生这一变化，继续升高温度，在水中煮沸，胶原蛋白变为一个混合多肽，就是明胶。
工业上将动物的骨、皮等在酸或碱的作用下，长时间水煮提取明胶。
纯净的明胶是无色或者淡黄色透明体，不溶于冷水，易溶于热水，具有较高的粘性和可塑性，冷却后就呈为富有弹性的凝胶。
由于它的这一性质，明胶广泛用于食品工业中。
在制作冰淇淋时，明胶作为稳定剂和增稠剂加入其中，目的是使水分子船头冰淇淋形成一个薄的网络，防止形成大块冰结晶。
明胶的熔点是27～31℃，接近并低于人的体温，因此入口即化，易于吸收。
烹调中常常会遇到这样的情况：用水涨发鱿鱼时，如浸泡时间过长，鱿鱼就会“化”掉。
因为鱿鱼中的胶原蛋白在碱的作用下水解成明胶而溶于说中。
涨发海参时也会发生这样的情况。
因此涨发海参、鱿鱼时间不可过长，防止胶原蛋白过度水解而浪费原料。
有些菜肴烹调时需要长时间加热，促进胶原蛋白形成明胶。
如用肉熬汤，晾凉后就凝结成肉皮冻。
明胶的浓度越大，汤越浓，形成的肉皮冻弹性越大。
因为明胶分子清水性强，在加热情况下，极易与水发生水化作用，在明胶分子外面形成一层水化膜（图３－４）。
水化膜的形成使蛋白质分子体积增大，活动能力减弱，在溶液中流动时阻力增大，造成蛋白质胶体溶液的的粘度也增大，冷却后凝固成有弹性肉皮冻，不仅口感柔软滑爽，还有利于人体吸收。