食品化学蛋白质化学课件
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蛋白质化学ppt文档课件
NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH 3
Cysteine (Cys)
H3C CH CH COO
苏氨酸 Threonine
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸 带负电荷
OOC CH2 CH COO
NH 3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
蛋白质的主要化学组成
含N量平均——%， 即1克的N相当于——克的蛋白质。
粗蛋白% = N% ——
第二节 蛋白质的基本结构--氨基酸
氨基酸的结构通式∶
组 成 蛋 白 质 的 二 十 种 基 本 氨 基 酸
常见氨基酸的分类及结构
(1)、根据R基团的化学性质 (2)、根据R基团的酸碱性 (3)、根据R基团的电性质
红色代表带正点荷最多的阳离子氨基酸，与 离子交换树脂结合最紧密，洗脱时最晚流出
分离氨基酸常用的是 带有耐酸性非常强的 磺酸根SO3－Na＋ （以盐的形式出现） 的强阳离子交换树脂。
首先将这种树脂填充 到柱子中，然后注入 含有样品的流动相， 样品中含有阳离子成 分X＋，通过静电吸 引，与树脂中的带电 基团相互作用，结果 X＋与Na＋交换，即 发生阳离子交换后， 形成SO3－X＋。
Imino Acids
Proline
Pro - P
2.4 9.4 2.0 10.6
(三）、氨基酸的重要化学反应
1、α－氨基的反应 （A）与亚硝酸的反应
可用于氨基酸定量 和蛋白质水解程度 的测定
Pro是一个亚氨基酸，没有此反应
（B）与醛类反应
AA是一个两性电解质，但不能用酸、碱直接来滴定， 因为等电点pH或过高（12－13）或过低（1－2）没有适当 的指示剂可以被选用。醛类化合物与－NH2结合后降低了氨 基的碱性生成了弱碱（西佛碱-Schiff‘s base），是滴定终
食品生物化学-2.3蛋白质化学ppt课件
蛋白质含量=式样中氮含量*6.25
2.3.2氨基酸
蛋白质的相对分子量非常大，但是用酸水解后， 蛋白质分子产生一系列相对分子质量低的简单有 机化合物——α-氨基酸，构成蛋白质的α-氨基 酸共有20种，称为天然氨基酸或基本氨基酸。
不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸 （稀有氨基酸）。
（1）蛋白质氨基酸的结构特点即表示方法
2.3.4.3蛋白质的变性
大多数蛋白质分子只有在一定的温度和pH范围内 才能保持其生物学活性。将蛋白质分子暴露在极 端的温度或pH中就会使它们发生变化，称为变性。
球蛋白变性最显著的效应就是溶解度下降。大多 数蛋白质加热到50~60℃以上即发生变性，有些 蛋白质冷却到10~15℃以下也会发生变性。
超滤是利用压力或离心力使小分子溶质通过半透 膜而蛋白质被截留在膜上而分离。
图 超滤装置
离心沉降法
原理：不同蛋白质颗粒在质量、密度和 性状上存在差异，在一定的强离心力场 中表现出不同的下沉速度-沉降速度。
许多蛋白质的变性之所以表现为不可逆，是由于 重新折叠成天然状态往往是极慢的过程。
细胞或组织蛋白质变性后不能复性。
核糖核酸酶变性与复性作用
Native ribonuclease
8 M urea and -mercapotoethanol
变性
Denative reduced ribonuclease
丝氨酸-缬氨酸-酪氨酸-谷氨酰胺
2.3.3.2蛋白质分子的二级结构
概念：蛋白质的二级结构，是指多肽链中 彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互 作用而形成的空间关系；是指蛋白质分子 中多肽链本身的折叠方式。
主要是α-螺旋结构，其次是β-折叠结构和β转角。
（1）α-螺旋
2.3.2氨基酸
蛋白质的相对分子量非常大，但是用酸水解后， 蛋白质分子产生一系列相对分子质量低的简单有 机化合物——α-氨基酸，构成蛋白质的α-氨基 酸共有20种，称为天然氨基酸或基本氨基酸。
不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸 （稀有氨基酸）。
（1）蛋白质氨基酸的结构特点即表示方法
2.3.4.3蛋白质的变性
大多数蛋白质分子只有在一定的温度和pH范围内 才能保持其生物学活性。将蛋白质分子暴露在极 端的温度或pH中就会使它们发生变化，称为变性。
球蛋白变性最显著的效应就是溶解度下降。大多 数蛋白质加热到50~60℃以上即发生变性，有些 蛋白质冷却到10~15℃以下也会发生变性。
超滤是利用压力或离心力使小分子溶质通过半透 膜而蛋白质被截留在膜上而分离。
图 超滤装置
离心沉降法
原理：不同蛋白质颗粒在质量、密度和 性状上存在差异，在一定的强离心力场 中表现出不同的下沉速度-沉降速度。
许多蛋白质的变性之所以表现为不可逆，是由于 重新折叠成天然状态往往是极慢的过程。
细胞或组织蛋白质变性后不能复性。
核糖核酸酶变性与复性作用
Native ribonuclease
8 M urea and -mercapotoethanol
变性
Denative reduced ribonuclease
丝氨酸-缬氨酸-酪氨酸-谷氨酰胺
2.3.3.2蛋白质分子的二级结构
概念：蛋白质的二级结构，是指多肽链中 彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互 作用而形成的空间关系；是指蛋白质分子 中多肽链本身的折叠方式。
主要是α-螺旋结构，其次是β-折叠结构和β转角。
（1）α-螺旋
食品化学蛋白质课件
酵母
酵母是单细胞微生物，含有丰富 的蛋白质和B族维生素，广泛应用
于食品和制药行业。
食用菌
如蘑菇、木耳等食用菌含有较为丰 富的蛋白质，同时也提供其他有益 的营养成分。
微生物蛋白
通过微生物发酵工程生产的微生物 蛋白，是一种高蛋白、低脂肪的食 品化学蛋白质来源。
食品化学蛋白质的提取方法
酸碱提取法
利用酸碱溶液改变蛋白质的溶 解度，将目标蛋白质从混合物
根据来源和性质，食品化学蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。动物 性蛋白质主要来源于肉类、蛋类、乳制品等，植物性蛋白质主要来源于豆类、 坚果、种子等。
食品化学蛋白质的结构与功能
结构
食品化学蛋白质的结构包括一级 结构、二级结构和三级结构等， 这些结构决定了蛋白质的功能和 性质。
功能
食品化学蛋白质的功能包括水合 、胶凝、乳化、气体吸附等，这 些功能对食品的加工和感官特性 具有重要影响。
安全性检测
对食品化学蛋白质进行安全性检测，包括理化指标、微生物指标、 毒理学指标等，确保食品化学蛋白质符合国家食品安全标准。
风险预警
建立食品化学蛋白质的风险预警机制，及时发现并处理食品安全问题， 防止食品安全事故的发生。
食品化学蛋白质的安全性风险评估
风险识别
识别食品化学蛋白质可 能存在的安全性风险， 如原料污染、添加剂超 标、生产过程不规范等。
风险评估
对识别出的安全性风险 进行评估，确定风险的 性质、程度和影响范围， 为制定风险控制措施提 供依据。
风险交流
加强食品化学蛋白质生 产者、消费者和监管部 门之间的风险交流，提 高公众对食品安全的认 识和自我保护能力。
提高食品化学蛋白质安全性的措施
加强源头管理
酵母是单细胞微生物，含有丰富 的蛋白质和B族维生素，广泛应用
于食品和制药行业。
食用菌
如蘑菇、木耳等食用菌含有较为丰 富的蛋白质，同时也提供其他有益 的营养成分。
微生物蛋白
通过微生物发酵工程生产的微生物 蛋白，是一种高蛋白、低脂肪的食 品化学蛋白质来源。
食品化学蛋白质的提取方法
酸碱提取法
利用酸碱溶液改变蛋白质的溶 解度，将目标蛋白质从混合物
根据来源和性质，食品化学蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。动物 性蛋白质主要来源于肉类、蛋类、乳制品等，植物性蛋白质主要来源于豆类、 坚果、种子等。
食品化学蛋白质的结构与功能
结构
食品化学蛋白质的结构包括一级 结构、二级结构和三级结构等， 这些结构决定了蛋白质的功能和 性质。
功能
食品化学蛋白质的功能包括水合 、胶凝、乳化、气体吸附等，这 些功能对食品的加工和感官特性 具有重要影响。
安全性检测
对食品化学蛋白质进行安全性检测，包括理化指标、微生物指标、 毒理学指标等，确保食品化学蛋白质符合国家食品安全标准。
风险预警
建立食品化学蛋白质的风险预警机制，及时发现并处理食品安全问题， 防止食品安全事故的发生。
食品化学蛋白质的安全性风险评估
风险识别
识别食品化学蛋白质可 能存在的安全性风险， 如原料污染、添加剂超 标、生产过程不规范等。
风险评估
对识别出的安全性风险 进行评估，确定风险的 性质、程度和影响范围， 为制定风险控制措施提 供依据。
风险交流
加强食品化学蛋白质生 产者、消费者和监管部 门之间的风险交流，提 高公众对食品安全的认 识和自我保护能力。
提高食品化学蛋白质安全性的措施
加强源头管理
食品化学蛋白质
蛋白质不足，面色黄，手掌尤其指尖黄，若工作不累，手掌皮肤仍粗， 则因营养不良，粗皮没法去掉；有些人粗皮总留在脸上，就是皮肤新 生速度不够，有人设法把老的皮肤磨掉，但磨几次就过敏，所以越是 营养不足的人越要磨，却又禁不起磨。
合成各种各样的生理物质： 血液中的物质，如输送氧气的RBC、抗病的WBC、白蛋白 酶：三大物质吸收、代谢，肝脏解毒等 激素：肾上腺素不足，白天没精神，晚上睡不着，反应不灵敏，
请列出富含上述各种氨基酸的食物
五、合理摄入不同来源蛋白质
完全蛋白质是指包括完整的必需氨基酸，比例恰当，含量高，母乳是最 好的完全蛋白质，其次是蛋、牛奶。既维持生命，又促进生长。
不完全蛋白质或半不完全蛋白质，指必需氨基酸含量低，或缺一二种必 需氨基酸，可维持生命，不能促进生长。
动物蛋白质较好，很多是完全蛋白质，植物蛋白质多为不完全蛋白质， 植物中大豆蛋白质最好，接近完全蛋白质。
人体通过摄入的植物和动物食品补充蛋白质。植物蛋白质主要由粮食提 供，一般粮食中含有4-11%的蛋白质，稻米含8-9%，面粉含10-11％左右。 在植物中含蛋白质最丰富的食物是黄豆，100克黄豆含蛋白质35克，豆 制品含蛋白质也都比较丰富。在动物食品中一般瘦肉类食品蛋白质含量 在15-20%左右，鱼虾类及软体动物类食品中蛋白质含量在15％—20％左 右，牛奶蛋白质含量是2.3%，鸡蛋是12.8%。蔬菜、水果中蛋白质含量 一般不高，大约在3%以下。
β－乳球蛋白：分子量18000，162个残基。这一族乳球蛋白一共有8个变体，大约 占乳清蛋白总量的一半。β-乳球蛋白含有2个内部的二硫键，以及一个自由地硫醇 基。构象上包括相当数量的二级结构，自然状态下以共价二聚体的形式存在，在等 电点时（pH为3.5-5.2），二聚体进一步聚合成八聚体，不过在pH低于3.4时，又分 解为单体。
合成各种各样的生理物质： 血液中的物质，如输送氧气的RBC、抗病的WBC、白蛋白 酶：三大物质吸收、代谢，肝脏解毒等 激素：肾上腺素不足，白天没精神，晚上睡不着，反应不灵敏，
请列出富含上述各种氨基酸的食物
五、合理摄入不同来源蛋白质
完全蛋白质是指包括完整的必需氨基酸，比例恰当，含量高，母乳是最 好的完全蛋白质，其次是蛋、牛奶。既维持生命，又促进生长。
不完全蛋白质或半不完全蛋白质，指必需氨基酸含量低，或缺一二种必 需氨基酸，可维持生命，不能促进生长。
动物蛋白质较好，很多是完全蛋白质，植物蛋白质多为不完全蛋白质， 植物中大豆蛋白质最好，接近完全蛋白质。
人体通过摄入的植物和动物食品补充蛋白质。植物蛋白质主要由粮食提 供，一般粮食中含有4-11%的蛋白质，稻米含8-9%，面粉含10-11％左右。 在植物中含蛋白质最丰富的食物是黄豆，100克黄豆含蛋白质35克，豆 制品含蛋白质也都比较丰富。在动物食品中一般瘦肉类食品蛋白质含量 在15-20%左右，鱼虾类及软体动物类食品中蛋白质含量在15％—20％左 右，牛奶蛋白质含量是2.3%，鸡蛋是12.8%。蔬菜、水果中蛋白质含量 一般不高，大约在3%以下。
β－乳球蛋白：分子量18000，162个残基。这一族乳球蛋白一共有8个变体，大约 占乳清蛋白总量的一半。β-乳球蛋白含有2个内部的二硫键，以及一个自由地硫醇 基。构象上包括相当数量的二级结构，自然状态下以共价二聚体的形式存在，在等 电点时（pH为3.5-5.2），二聚体进一步聚合成八聚体，不过在pH低于3.4时，又分 解为单体。
食品化学蛋白质1-PPT课件
食品化学
第四章 蛋白质 1
氨基酸与肽 蛋白质的结构及其维持力量 蛋白质的变性 食物中的蛋白质 蛋白质的水合性
4.1 蛋白质的分类
清蛋白 球蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白 组蛋白 鱼精蛋白 硬蛋白
糖蛋白和黏蛋白 脂蛋白 磷蛋白 核蛋白 血红蛋白 黄素蛋白 金属蛋白
4.1.1 氨基酸的分类
非极性或疏水氨基酸：Phe, Leu, Ile, Val 极性但不带电荷的氨基酸：Gly, Ser, Thr, Gln, Asn, Trp, Pro, Met, Tyr 中性条件下带负电荷：Asp, Glu 中性条件下带正电荷：Lys, Arg, His
非极性氨基酸：苯丙氨酸
大豆球蛋白 燕麦球蛋白
92 108
---
影响蛋白质变性的因素：1.压力 2.界面 作用 3其它 物理因素
1。1100-1200MPa破坏细胞结构发生变性 1。2高压变性的应用：
鸡蛋凝胶 牛肉嫩化界面上高能量水作用
2。1氢键断裂 2。2疏水基团暴露 2。3分子重新定位 3。1剪切力：挤压、高速搅拌、均质等 3。2辐照：灭菌处理
4.2 蛋白质的功能性质
水合性质：吸水性、保水性、溶胀性、黏着性、 溶解度、水分散性、粘度等 表面性质：乳化性、起泡性、成膜性、吸收气味 结构性质：弹性、凝胶性、质构性等 感官性质：色泽、气味、味道、适口性、咀嚼性、 爽滑度、浑浊度等
蛋白质在食品中的典型功能
功能性质 溶解性 持水性 粘 度 胶凝性 作用方式 蛋白质溶解，与pH有关 以氢键结合持水 结合水，增粘 形成蛋白胶冻 食品系统 饮料 肉肠、面包、糕点 汤、卤 肉冻、豆腐、乳酪
第四章 蛋白质 1
氨基酸与肽 蛋白质的结构及其维持力量 蛋白质的变性 食物中的蛋白质 蛋白质的水合性
4.1 蛋白质的分类
清蛋白 球蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白 组蛋白 鱼精蛋白 硬蛋白
糖蛋白和黏蛋白 脂蛋白 磷蛋白 核蛋白 血红蛋白 黄素蛋白 金属蛋白
4.1.1 氨基酸的分类
非极性或疏水氨基酸：Phe, Leu, Ile, Val 极性但不带电荷的氨基酸：Gly, Ser, Thr, Gln, Asn, Trp, Pro, Met, Tyr 中性条件下带负电荷：Asp, Glu 中性条件下带正电荷：Lys, Arg, His
非极性氨基酸：苯丙氨酸
大豆球蛋白 燕麦球蛋白
92 108
---
影响蛋白质变性的因素：1.压力 2.界面 作用 3其它 物理因素
1。1100-1200MPa破坏细胞结构发生变性 1。2高压变性的应用：
鸡蛋凝胶 牛肉嫩化界面上高能量水作用
2。1氢键断裂 2。2疏水基团暴露 2。3分子重新定位 3。1剪切力：挤压、高速搅拌、均质等 3。2辐照：灭菌处理
4.2 蛋白质的功能性质
水合性质：吸水性、保水性、溶胀性、黏着性、 溶解度、水分散性、粘度等 表面性质：乳化性、起泡性、成膜性、吸收气味 结构性质：弹性、凝胶性、质构性等 感官性质：色泽、气味、味道、适口性、咀嚼性、 爽滑度、浑浊度等
蛋白质在食品中的典型功能
功能性质 溶解性 持水性 粘 度 胶凝性 作用方式 蛋白质溶解，与pH有关 以氢键结合持水 结合水，增粘 形成蛋白胶冻 食品系统 饮料 肉肠、面包、糕点 汤、卤 肉冻、豆腐、乳酪
食品生物化学教学(2)ppt课件
HO
N H 4-羟 脯 氨 酸
C OO H
COOH
HOOC NH 2
γ -亚 甲 基 谷 氨 酸 (存 在 于 花 生 中 )
HO
H 2N NH
H NO
刀豆氨酸
C OO H
NH 2
NH 2
5-羟 赖 氨 酸
I
I
COOH NH 2
COOH HO
H 2N 高丝氨酸
O
C OO H N H
NH 2 茶 氨 酸 (存 在 于 茶 叶 中 )
连。如酪蛋白、胃蛋白酶等。 5、血红素蛋白 辅基为血红素，它是卟啉类化合物。 6、黄素蛋白 辅基为黄素腺膘呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢酶 7、金基酸
生物体内常见氨基酸的分类 蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸
稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分别出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。
HR
—N=C=S + N—CH—COOH
PITC
H
pH8.3
H
HR
—N—C—N—CH—COOH
S
PTC-氨基酸
无水HF
S
—N—C
CN O
C
HR
PTH-氨基酸
多用于反复测定多 肽链N端氨基酸陈列顺 序，设计出“多肽顺 序自动分析仪〞
〔5〕成盐反响
R—CH—COOH + HCl
R—CH—COOH
NH2
I
O H 2N
C OO H I
OH I
OH
H 2N
C OO H
I
3,5-二 碘 酪 氨 酸
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血
在加热后冷却时才能凝结成凝胶
清
形成有序的透明的凝胶网状结构
蛋
食品化学蛋白质化学
白
25
透明凝胶
不透明凝胶
食品化学蛋白质化学
26
（二）凝胶类型
2.根据凝胶形成途径
• 热致凝胶－－通过加热形成
• 非热致凝胶－－通过调节pH值、加入二价金属离 子或部分水解蛋白质而形成
食品化学蛋白质化学
27
（二）凝胶类型
18
影响蛋白质流体黏度特性因素：
蛋白质分子或颗粒的表观直径 表观直径 黏度
•蛋白质分子固有的特性。 •蛋白质-溶剂间的相互作用。 •蛋白质-蛋白质间的相互作用。
食品化学蛋白质化学
19
四、蛋白质的胶凝作用
• 聚合或聚集反应：一般是指大的复合物的形成。
食品化学蛋白质化学
ห้องสมุดไป่ตู้
20
聚合或聚集反应:
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。
如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶 凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋 白质的相互作用。
食品化学蛋白质化学
8
作用方式：
食品化学蛋白质化学
9
结合过程
化合水和邻近水
A.非水合蛋白质 B.带电基团的最初水合 C.在接近极性和带电部位形成水簇
多分子层水 D.在极性表面完成水合
E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖 F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥 G.完成流体动力学水合
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。
凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋 白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应，定义为凝结作用。
凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成 有序的蛋白质网络结构过程。
食品化学蛋白质化学
3.根据凝胶对热的稳定性
• 热可逆凝胶－－重新加热后形成溶液，冷却后恢 复凝胶
• 非热可逆凝胶－－凝胶形成后加热处理不再变化
食品化学蛋白质化学
28
（三）影响蛋白质凝胶化作用的因素
1.氨基酸残基的类型
高于31.5%非极性AA—凝结块类型
低于31.5%非极性AA—透明类型
2.pH
pI—凝结块类凝胶 极端pH—弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适pH约7～8
进一步水化
食品化学蛋白质化学
10
氨基酸残基的水合能力
带电的氨基酸残基数目越大， 水合能力越大。
食品化学蛋白质化学
11
影响蛋白质水合性质的环境因素
1.浓度：浓度 ，蛋白质总吸水量 2.pH ：pI，水合作用最低；pH 9~10时水合能力较强 3.温度：温度 ，蛋白质结合水的能力
（变性蛋白质结合水的能力比天然蛋白质高约10％）
胶凝作用
肉和奶酪
肌肉蛋白和乳蛋白
粘结-粘合 肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
弹性
肉和面包
肌肉蛋白，谷物蛋白
乳化
香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
泡沫
冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白
脂肪和风味 的结合
油炸面圈
谷物蛋白
水化性质 结构性质食品化学蛋白表质化面学 性质
感观性质
7
一、蛋白质的水合性质
蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、 Gln的酰胺基、Ser、The和非极性残基团与水分 子相互结合的性质。
4.盐：盐溶效应与盐析效应。
食品化学蛋白质化学
12
二、溶解度
蛋白质----蛋白质 +
溶剂---溶剂
蛋白质----溶剂
实 质
疏水相 互作用
+
离子相 互作用
蛋白质的溶解度大小
食品化学蛋白质化学
13
影响因素
1.pH和溶解度
植物蛋白质提取: pH8～9高度溶解 pH4.5～4.8处采用
等电点沉淀。
2.离子强度
食品化学蛋白质化学
5
第一节 蛋白质在食品中的功能性质
功能性质：在食品加工、保藏、制备和消费
期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋 白质的物理和化学性质。
水化性质、表面性质、结构性质、感观性质
食品化学蛋白质化学
6
功能
食品
蛋白质类型
溶解性
饮料
乳清蛋白
粘度
汤、调味汁
明胶
持水性 香肠、蛋糕、 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
《食品化学》
第五章
蛋白质化学
食品化学蛋白质化学
1
蛋白质在食品加工中的意义
蛋白质是食品中三大营养素之一 蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有 重要意义 一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性 食品原料之一
食品化学蛋白质化学
2
蛋白质的分类
按分子形状分：纤维状蛋白质、球 状蛋白质
按分子组成分：简单蛋白质、结合 蛋白质
食品化学蛋白质化学
23
大豆蛋白质的胶凝过程示意图
食品化学蛋白质化学
24
（二）凝胶类型
1.根据凝胶形成方式
➢凝结块（不透明）凝胶
大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集，不溶性聚集体 不可逆凝胶
乳 清 蛋 白
聚集和网状结构的形成速度高于变性速度
➢透明凝胶
少量非极性氨基酸残基
变性时形成可溶性复合物
缔合速度低于变性速度
3.蛋白质的浓度 浓度越大，越易形成凝胶
按蛋白质的溶解度分：清蛋白、 谷 蛋白、 球蛋白、 醇溶蛋白
食品化学蛋白质化学
3
食品中蛋白质来源
动物中蛋白质: 如猪肉、鱼肉、 鸡肉、乳 植物中蛋白质：如大豆、谷物 微生物中蛋白质：酵母
食品化学蛋白质化学
4
本章内容
• 第一节 蛋白质在食品中的功能性质 • 第二节 蛋白质在贮藏和加工过程中物理和
化学变化 • 第三节 食品中常见的蛋白质
食品化学蛋白质化学
14
影响因素
3.温度 0～40℃ ＞40℃
温度↑，溶解度↑ 温度↑，溶解度
一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些 谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关 。
食品化学蛋白质化学
15
影响因素
4.有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
21
凝胶化作用机制
溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状 态
凝胶化的相互作用
静电相互作用 氢键、疏水相互作用 二硫键 金属离子的交联相互作用
食品化学蛋白质化学
22
（一）胶凝过程
• 蛋白质分子构象的改变或部分伸展，发生变性
• 单个变性的蛋白质分子逐步聚集，有序地形成可以容纳水等物质 的网状结构
食品化学蛋白质化学
16
三、蛋白质溶液的黏度
• 理想溶液
• 蛋白质溶液
牛顿流体
假塑性或剪切变稀
食品化学蛋白质化学
17
蛋白质切变稀释的原因：
• 分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减 少。
• 蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。 • 氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或
网络结构的解离。
食品化学蛋白质化学