氨基酸的分类特点及理化性质
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氨基酸(amino acid)的结构与性质
第一章氨基酸(amino acid)的结构与性质•蛋白质(protein)是一类重要的生物大分子，是生命的物质基础。
分子中主要的元素组成是：C、H、O、N、S等。
其中N元素的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。
•蛋白质的基本组成单位－－－氨基酸第一节氨基酸的结构与分类一、氨基酸的结构组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
从氨基酸的结构通式可以看出：◆构成蛋白质的氨基酸均为L—α—氨基酸。
◆除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。
L-α-氨基酸的结构通式COOH│H2N —C —H│R*在空间各原子有两种排列方式：L——构型与D——构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸为例：二、氨基酸的分类：1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸；中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
2.按侧基R基的结构特点分：脂肪族氨基酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸3.按侧基R基与水的关系分：非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸；极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸；极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4. 按氨基酸是否能在人体内合成分： 必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。
非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。
有十种。
半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
常见的氨基酸的分类特点及理化性质
非极性氨基酸的理化性质
2
疏水性
非极性氨基酸具有很强的疏水性。
4
溶解性
非极性氨基酸在水中的溶解度较低,但在有机溶剂如酒精或丙酮中的溶解度较高。
8
热稳定性
非极性氨基酸的烷基或芳基结构使其具有较高的热稳定性,可以在较高温度下保持结构完整。 非极性氨基酸由于其疏水性,在蛋白质折叠过程中通常会聚集在蛋白质的内部,形成疏水性核心,使得蛋白质整体结 构更加紧密和稳定。
氨基酸的酸碱性
氨基酸中的氨基(-NH2)和羧基(-COOH)具有不同的酸碱性。氨基是弱碱性基 团,而羧基是弱酸性基团。在水溶液中,氨基和羧基会发生质子交换反应,形 成两性离子。这种两性离子的pH值称为氨基酸的等电点(pI)。
1-14
—
pH
pH 值范围
氨基酸在不同pH值下会呈现不同的 离子形式,从而影响其理化性质和
抗原-抗体反应、免 疫标记等
氨基酸的生物学功能
蛋白质合成
氨基酸是构建生物体内蛋白质 的基本单位,是决定蛋白质结构 和功能的关键要素。
能量来源
通过代谢氧化,某些氨基酸可以 向细胞提供ATP,满足机体的能 量需求。
细胞信号传导
部分氨基酸及其代谢产物可作 为细胞间信号传递的载体,调节 生理过程。
抗氧化防护
农业应用
氨基酸可用作生物农药和 叶面肥料,提高作物抗病虫 能力和产量。还可用于饲 料添加,改善动物营养和生 长。
工业生产
许多工业合成过程需要用 到氨基酸,如制药、化工、 材料等领域。它们可作为 原料、催化剂或中间体。
氨基酸的研究进展
持续创新
科学家们不断探索新的技术和方法来研 究氨基酸的结构、性质和功能,推动着这 一领域的持续创新。
各种氨基酸理化性质-20101202综述
甘氨酸（Gly）
分子式：C2H5NO2 化学式：NH2CH2COOH 结构式
分子量：75.07
物化性质：甘氨酸是20个氨基酸中最简单的一个，是一个非极性的氨基酸。白
色单斜晶系 或六方晶系晶体，或白色结晶粉末，无臭，有特殊甜味； 相对密度1.16，熔点 248℃（分解），易溶于水；在水中的溶解度： 25℃ 时为 25g/100ml，50℃时为 39.1g/100ml，75℃时为 54.4g/100ml，100℃时为67.2g /100ml；极 难溶于乙醇，在100g无水 乙醇中约溶解 0.06 g，几乎不溶于丙酮 和乙醚；等电点6.06。
2.合成法：合成法很多，一种是由异丁酸与氨生成氨基异丁醇，再与氰化氢合 成氨基异丁腈，然后水解而成。一种是由异丁醛与氰化氢合成羟基异丁腈，水解 得DL-缬氨酸，经化学法或酶法拆分得L-缬氨酸。也可由异丁醛与氰化钠和氯化铵 直接合成氨基异丁腈，再水解而成。上述三种方法的得率为36%～40%。合成法 所得为外消旋体，须经外消旋拆开。旋光拆开的方法很多，如用酰基-DL-氨基
各种氨基酸性质
酸的酶进行水解，再利用游离氨基酸与酰化体的溶解度差进行分离。化学合成法生产 成本高，反应复杂，步骤多，且有许多副产物。
3.发酵法：利用微生物发酵法生产L-缬氨酸具有原料成本低、反应条件温和及易实 现大规模生产等优点，是一种非常经济的生产方法。 （1）添加前体物发酵法：又称微生物转化法。这种方法使用葡萄糖作为发酵碳源 ，再添加特异的前体物质即在氨基酸生物合成途径中的一些合适中间代谢产物，以避 免氨基酸生物合成途径中的反馈调节作用，经微生物作用将其有效转化为目的氨基酸 。由于其前体物质如丙酮酸等稀少或价格昂贵，目前已少采用此法生产L-缬氨酸。 （2）直接发酵法：是借助于微生物具有合成自身所需氨基酸的能力，通过对特定微 生物ide诱变处理，选育出营养缺陷型及氨基酸结构类似物抗性突变株，以解除代谢调 节中的反馈抑制和反馈阻遏作用，从而达到过量累积某种氨基酸的目的。目前，世界 上L-缬氨酸均采用直接发酵法生产。国外曾对发酵法所用L-缬氨酸优良生产菌株的诱 变育种和代谢调节作了一些研究，而国内尚处于研究与小规模生产阶段，菌株产酸水 平不高，生产水平和产量远不能满足市场需求。因此，以微生物发酵法生产L-缬氨酸 的研究具有重要的意义。
分子式：C2H5NO2 化学式：NH2CH2COOH 结构式
分子量：75.07
物化性质：甘氨酸是20个氨基酸中最简单的一个，是一个非极性的氨基酸。白
色单斜晶系 或六方晶系晶体，或白色结晶粉末，无臭，有特殊甜味； 相对密度1.16，熔点 248℃（分解），易溶于水；在水中的溶解度： 25℃ 时为 25g/100ml，50℃时为 39.1g/100ml，75℃时为 54.4g/100ml，100℃时为67.2g /100ml；极 难溶于乙醇，在100g无水 乙醇中约溶解 0.06 g，几乎不溶于丙酮 和乙醚；等电点6.06。
2.合成法：合成法很多，一种是由异丁酸与氨生成氨基异丁醇，再与氰化氢合 成氨基异丁腈，然后水解而成。一种是由异丁醛与氰化氢合成羟基异丁腈，水解 得DL-缬氨酸，经化学法或酶法拆分得L-缬氨酸。也可由异丁醛与氰化钠和氯化铵 直接合成氨基异丁腈，再水解而成。上述三种方法的得率为36%～40%。合成法 所得为外消旋体，须经外消旋拆开。旋光拆开的方法很多，如用酰基-DL-氨基
各种氨基酸性质
酸的酶进行水解，再利用游离氨基酸与酰化体的溶解度差进行分离。化学合成法生产 成本高，反应复杂，步骤多，且有许多副产物。
3.发酵法：利用微生物发酵法生产L-缬氨酸具有原料成本低、反应条件温和及易实 现大规模生产等优点，是一种非常经济的生产方法。 （1）添加前体物发酵法：又称微生物转化法。这种方法使用葡萄糖作为发酵碳源 ，再添加特异的前体物质即在氨基酸生物合成途径中的一些合适中间代谢产物，以避 免氨基酸生物合成途径中的反馈调节作用，经微生物作用将其有效转化为目的氨基酸 。由于其前体物质如丙酮酸等稀少或价格昂贵，目前已少采用此法生产L-缬氨酸。 （2）直接发酵法：是借助于微生物具有合成自身所需氨基酸的能力，通过对特定微 生物ide诱变处理，选育出营养缺陷型及氨基酸结构类似物抗性突变株，以解除代谢调 节中的反馈抑制和反馈阻遏作用，从而达到过量累积某种氨基酸的目的。目前，世界 上L-缬氨酸均采用直接发酵法生产。国外曾对发酵法所用L-缬氨酸优良生产菌株的诱 变育种和代谢调节作了一些研究，而国内尚处于研究与小规模生产阶段，菌株产酸水 平不高，生产水平和产量远不能满足市场需求。因此，以微生物发酵法生产L-缬氨酸 的研究具有重要的意义。
第三章 氨基酸
★除甘氨酸Gly和脯氨酸Pro外，其他均具
有如下结构通式。
-氨基酸的通式
COOH H 2N C R H
不变部分
可变部分
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、 极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3 大类。
（ 3 ） 酰 化 反 应
五、氨基酸的化学性质
1．-氨基参与的反应
O R1 C X + H 2N R2 CH COO
-
X = -C l, O H ,-O C O R
OH
-
O R1 C HN
R2 CH COO
-
用途：用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等。
（ 4 ） 烃 基 化 反 应
五、氨基酸的化学性质
含羟基氨基酸有 含硫氨基酸有
Ser
Cys
Thr
Met
Tyr
一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨 基二羧基氨基酸又称酸性氨基酸(Glu、Asp)，二 氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸(Arg、Lys、 His) 。脯氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于 天然蛋白，习惯上也列入氨基酸。 蛋白质中存在的氨基酸皆为L-型，但在微生 物体内及抗菌素中亦有D-型氨基酸存在(自由或 肽结合形式)。
1．-氨基参与的反应
Cl
C H2 C H2 C l S: R1
R2
C H2 C H2 S
+
H 2N
CH
COO
-
R1
-
R 1 S C H 2 N H C H (R 2 )C O O
用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。
有如下结构通式。
-氨基酸的通式
COOH H 2N C R H
不变部分
可变部分
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、 极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3 大类。
（ 3 ） 酰 化 反 应
五、氨基酸的化学性质
1．-氨基参与的反应
O R1 C X + H 2N R2 CH COO
-
X = -C l, O H ,-O C O R
OH
-
O R1 C HN
R2 CH COO
-
用途：用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等。
（ 4 ） 烃 基 化 反 应
五、氨基酸的化学性质
含羟基氨基酸有 含硫氨基酸有
Ser
Cys
Thr
Met
Tyr
一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨 基二羧基氨基酸又称酸性氨基酸(Glu、Asp)，二 氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸(Arg、Lys、 His) 。脯氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于 天然蛋白，习惯上也列入氨基酸。 蛋白质中存在的氨基酸皆为L-型，但在微生 物体内及抗菌素中亦有D-型氨基酸存在(自由或 肽结合形式)。
1．-氨基参与的反应
Cl
C H2 C H2 C l S: R1
R2
C H2 C H2 S
+
H 2N
CH
COO
-
R1
-
R 1 S C H 2 N H C H (R 2 )C O O
用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。
2蛋白质的基本结构单位—氨基酸
三、 氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质
1.氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此 都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
氨基酸的结构
α—氨基酸除甘氨酸外都具有光学活性。 通常（+）表示右旋体dewtroisomer）,（-） 表示左旋体（Levoisomer），L与D只代表立 体异构型，不表示旋光性。例如人体蛋白质的 α—氨基酸均为L—型，但有左右旋之别。天冬 氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸 （Lys）、异亮氨酸（Ile）等为L（+）;而亮 氨酸（Leu）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸 （Thr）、半胱氨酸（Cys）等都为L（-）。
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
-氨基异己酸
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
-氨基--甲基戊酸
氨基酸的结构
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 （二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需 氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见 氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H
氨基乙酸
OH
氨基酸的结构
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
H2 N CH2 CH2 C NH2 O
第三章 氨基酸
1889
1895
1896 1899
1901
1901 1901
1904
1922 1935
Drechsel
Hedin
Kossel Morner
Fischer
Fischer Hopkins
Erhlich
Mueller McCoy et al
珊瑚
牛角
奶酪
牛角 奶酪
奶酪
奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
20种基本氨基酸的名称与符号
-
COO
H2N C H
+
H3N C H
R
R
熔点： 高
溶液介电常数： 增加
2、等电点
Br?nsted -Lowry 的酸碱理论，即广义酸碱
理论。
HA
A- + H +
酸
碱 质子
氨基酸在水中的两性离子形式既能像酸一 样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨 基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。
+
H 3N
-
R
正离子
+
H 3N
-
COO
CH
R
两性离子
+ OH + H+
-
COO
H2N C H R
负离子
在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子
和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离
子，呈电中性。此时溶液的 pH值称为该氨
基酸的等电点 （isoelectric point ），以
pI表示。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存
半胱胺酸 Cysteine (Cys,C)
甲硫胺酸（蛋胺酸）
Methionine (Met,M)
氨基酸的分类特点和理化性质
氨基酸的分类特点和理化性质氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具有多种功能和作用。
根据它们的理化性质和分类特点，氨基酸可以分为非极性氨基酸、极性氨基酸和特殊氨基酸。
1.非极性氨基酸：非极性氨基酸的中心原子由一个氨基基团（NH2）、一个羧基（COOH）、一个氢原子（H）和一个碳原子（C）组成。
这类氨基酸的侧链由多种有机基团组成，不带任何阳离子或阴离子功能性团。
它们通常不溶于水，但溶于有机溶剂。
在生物体内，非极性氨基酸主要负责蛋白质的折叠和稳定。
在非极性氨基酸中，最简单的是甘氨酸、丙氨酸和异亮氨酸等。
这些氨基酸的侧链中带有碳和氢原子，由于不带电荷，属于非极性，因此有亲水性较强。
2.极性氨基酸：这类氨基酸的侧链通常包含含氧或氮等具有强电负性的原子，可以形成氢键、离子键等。
大多数极性氨基酸具有亲水性，能与水进行相互作用，因此溶解度较高。
极性氨基酸可以进一步分为酸性和碱性氨基酸。
-酸性氨基酸：这类氨基酸的侧链含有羟基和羧基，具有负电荷。
代表性的酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸等。
这些氨基酸在水溶液中具有酸性，能够释放出负电荷的氢离子，与基性氨基酸发生中和反应。
-碱性氨基酸：这类氨基酸的侧链含有氨基和胺基等功能性团，在水溶液中带正电荷。
代表性的碱性氨基酸有赖氨酸和精氨酸等。
这些氨基酸能够接受负电荷的氢离子，与酸性氨基酸发生中和反应。
3.特殊氨基酸：这是一类在生物体中含量较少，具有特殊功能和结构的氨基酸。
代表性的特殊氨基酸有脯氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸等。
这些氨基酸的结构中具有额外的官能团，能够参与特殊的生化反应和代谢途径。
总的来说，氨基酸的分类特点主要根据其理化性质和功能特点来区分。
非极性氨基酸主要由碳和氢原子组成，溶解度较低，主要负责蛋白质的结构稳定；极性氨基酸具有亲水性，溶解度较高，包括酸性和碱性两种，具有酸碱中和的作用；特殊氨基酸则具有特殊的结构和功能，用于特定的生化反应和代谢途径。
这些特征使得氨基酸能够在生物体内进行多种功能的发挥，并形成复杂的蛋白质结构。
蛋白质氨基酸共有的理化性质
蛋白质氨基酸共有的理化性质氨基酸是有机化学中的一类结构相对简单的有机化合物，是生物体具有高度组成和功能的重要的组成单位。
氨基酸的分子中包含一个氨基（乙胺基）和一个酸基（羧基），至少包含C、H、O、N 四种化学元素，以脱水缩合方式联接，以-CO-NH-结构连接在一起，因此氨基酸又被称为“二元碱型”。
根据氨基酸的最终加成体，氨基酸可以分为四类：α-酰胺型氨基酸、γ-胺基酸、内酰胺型氨基酸和醛胺型氨基酸。
氨基酸含有一个醇类基团（-HCH2R），是一种典型的碱性氨基，具有较强的核碱反应性质；一个酸类基团（-COOH），具有较强的酸性，可以参与酸基反应；一个酰胺基团（-CO-NH2），可以参与水解、脱水缩合、氨基缩合等反应；一个连接二氧基（-C=O），可形成共价键，是大分子在线缆和蛋白质等生物大分子结构的重要构成部分。
氨基酸的分子结构和分子量，严格来说，其理化性质差别较大：在常温常压下，氨基酸的熔点差异也较大，如γ-氨基丙酸的熔点为172℃，苯丙氨酸的为267℃，而丙二酸的熔点却只有85℃；折射率差异也较大，如右旋糖胺酸的折射率只有1.541，苯兰氨酸的折射率却高达1.641；氨基酸盐的溶解度差别较大，如γ-氨基丙酸钠的溶解度，在0℃下为214g/100ml，而甲基羟基脯氨酸钠在0℃下的溶解度仅为0.15g/100ml；氨基酸的碱度，离子均衡常数和酸度，也有一定差异；氨基酸的质荷比也有较大差异，如精氨酸的质荷比为-0.77，而去氧多巴的质荷比为-1.1等。
通过氨基酸的对比可以发现，同类氨基酸的理化性质具有一定的相似性，它们的分子量和分子式有一定的相似性，比较类似的氨基酸的折射率、熔点等特征也很接近，具有一定的重要性和系统性，可以说是一种有效性的划分。
在生物体中，氨基酸是蛋白质构成的基础，因此不同的氨基酸对它具有重要的作用，通过彼此之间的复合、折叠、加工等，可以组成不同的分子和不同的空间结构，使得蛋白质的形态更加的复杂和丰富，从而发挥出不同的生物学功能，一般来讲，氨基酸的变化越多，蛋白质的功能越丰富、越精确。
氨基酸PPT幻灯片课件
20
等电点（pI）
对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净 电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的 特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移 动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解离成阳 离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。
21
氨基酸的主要反应性质
17
18
特殊的酸碱性质与等电点
由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧 基，因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基 算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一 个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时 带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被 称为兼性离子（zwitterions）或两性离子。
19
氨基酸的两性解离
质氨基酸：含硒半胱氨酸（第21种）和吡咯赖氨酸 （第22种）
非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子 之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物
例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸
4
氨基酸的分类
① 脂肪族 ② 芳香族 ③ 含硫族
① 极性/不带电荷 ② 碱性/酸性
疏水：非极性R基团
亲水：极性的R基团 （电中性、带负电荷、 带正电荷）
2
氨基酸的结构通式
不同的侧链基团 不同的理化性质
3
蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质生物 合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白 质分子之中
共22种：20种常见+2种不常见 ① 相同的结构通式 ② 差别在侧链基团（R基团） ③ 所有的生物体都含有常见的20种；2种不常见的蛋白
5
亲水氨基酸VS疏水氨基酸
亲水氨基酸，即极性氨基酸，其R基团呈极性，一般能 和水分子形成氢键，故对水分子具有一定的亲和性。它 们包括：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、 Glu、Pyl、Arg、Lys、His；
等电点（pI）
对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净 电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的 特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移 动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解离成阳 离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。
21
氨基酸的主要反应性质
17
18
特殊的酸碱性质与等电点
由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧 基，因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基 算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一 个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时 带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被 称为兼性离子（zwitterions）或两性离子。
19
氨基酸的两性解离
质氨基酸：含硒半胱氨酸（第21种）和吡咯赖氨酸 （第22种）
非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子 之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物
例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸
4
氨基酸的分类
① 脂肪族 ② 芳香族 ③ 含硫族
① 极性/不带电荷 ② 碱性/酸性
疏水：非极性R基团
亲水：极性的R基团 （电中性、带负电荷、 带正电荷）
2
氨基酸的结构通式
不同的侧链基团 不同的理化性质
3
蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质生物 合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白 质分子之中
共22种：20种常见+2种不常见 ① 相同的结构通式 ② 差别在侧链基团（R基团） ③ 所有的生物体都含有常见的20种；2种不常见的蛋白
5
亲水氨基酸VS疏水氨基酸
亲水氨基酸，即极性氨基酸，其R基团呈极性，一般能 和水分子形成氢键，故对水分子具有一定的亲和性。它 们包括：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、 Glu、Pyl、Arg、Lys、His；
氨基酸
③两条长链的碱基在螺旋内侧，碱基平面与中心轴相垂直， 它们通过嘌呤碱基和嘧啶碱基之间形成的氢键而固定下来。
由于螺旋圈的直径是一定的，因此两条链上的碱基以一定规律 相互配对。在DNA双螺旋结构中只能A与T、G与C之间配对， 这一规律称碱基配对原则或叫碱基互补原则。
碱基配对
DNA的双螺旋结构
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
1、两性性质和等电点
氨基酸分子中含有 氨基和 羧基，可与酸反应生成铵盐， 又可与碱反应生成羧酸盐，因此氨基酸具有酸、碱两性性 质。
R CH COOH
NH2
米隆试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合溶液。
蛋白质的颜色反应可用于蛋白质的定性和定量分析。
核酸 (nucleic acid）
核酸分为核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA) 。 RNA主要存在于细胞质中，参与生物体内蛋白质的合成。 DNA主要分布在细胞核中，它决定着生物体的繁殖、遗 传和变异。
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH
H 2N
H
CH3
L-α-丙氨酸
脂肪族氨基酸
α-氨基酸根据R基分为 芳香族氨基酸
根据氨基、羧基的数目分为
杂环氨基酸
中性氨基酸 氨基数 = 羧基数
碱性氨基酸 氨基数 > 羧基数 赖、组、精
酸性氨基酸 氨基数 < 羧基数 谷、天冬(氨酸)
名称（俗名） 中文缩写 英文缩写（表15-1）
蛋白质和氨基酸一样，也具有两性和等电点。不同的pH
条件下，蛋白质可主要以正离子、负离子或偶极离子形式
由于螺旋圈的直径是一定的，因此两条链上的碱基以一定规律 相互配对。在DNA双螺旋结构中只能A与T、G与C之间配对， 这一规律称碱基配对原则或叫碱基互补原则。
碱基配对
DNA的双螺旋结构
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
1、两性性质和等电点
氨基酸分子中含有 氨基和 羧基，可与酸反应生成铵盐， 又可与碱反应生成羧酸盐，因此氨基酸具有酸、碱两性性 质。
R CH COOH
NH2
米隆试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合溶液。
蛋白质的颜色反应可用于蛋白质的定性和定量分析。
核酸 (nucleic acid）
核酸分为核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA) 。 RNA主要存在于细胞质中，参与生物体内蛋白质的合成。 DNA主要分布在细胞核中，它决定着生物体的繁殖、遗 传和变异。
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH
H 2N
H
CH3
L-α-丙氨酸
脂肪族氨基酸
α-氨基酸根据R基分为 芳香族氨基酸
根据氨基、羧基的数目分为
杂环氨基酸
中性氨基酸 氨基数 = 羧基数
碱性氨基酸 氨基数 > 羧基数 赖、组、精
酸性氨基酸 氨基数 < 羧基数 谷、天冬(氨酸)
名称（俗名） 中文缩写 英文缩写（表15-1）
蛋白质和氨基酸一样，也具有两性和等电点。不同的pH
条件下，蛋白质可主要以正离子、负离子或偶极离子形式
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• 苯丙氨酸的max＝ 257nm，257=2.0x102
• 酪氨酸的max＝275nm， 275=1.4x103
• 色氨酸的max＝280nm， 280=5.6x103
氨基酸的光吸收
3、氨基酸的两性性质和等电点
（1）、氨基酸是兼性离子
质子受体和质子供体。
所谓兼性离子是指在同一分子上带有 能释放质子的正离子基团和能接受质子的负 离子基团。兼性离子本身既是酸又是碱。因 此它既可以和酸反应，也可以和碱反应。
6-N-甲基赖氨酸
I
HO
CH2CHCOOH
I
NH2
3,5-二碘酪氨酸
从各种生物分离到的氨基酸已达250种以上 大量出现在胶原蛋白
结缔组织
结缔组织
凝血酶
信号传导
写出下列氨基酸的汉文 名称与结构
Ala
Arg
Asn
Cys
Gly
His
Ile
Met
Thr
Trp
二、氨基酸的理化性质
1、一般物理性质
无色晶体，熔点较高（200℃～300℃） 水中溶解度各不同，取决于侧链。氨基酸 能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是 离子晶体。氨基酸是离子化合物。
亚氨基酸
H N
CO OH
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 S CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
天冬门芽 明胶 羊毛、肌肉 奶酪 蚕丝 面筋 蚕豆 羽扇豆芽 丝心蛋白 珊瑚 牛角 奶酪 牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
Ala
A
arginine
精氨酸
Arg
R
asparagiic acid 天冬氨酸
Asp Asx
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
N NH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
四、多肽
氨基酸是蛋白质的基本组成材料
蛋白质用强酸、强碱处理后，可以得到 各种各样的氨基酸。在动植物组织中可以 分离得到26~30种不同的氨基酸。第一个氨 基酸早在两个世纪前就已经被发现，而最 后一个氨基酸在1935年才发现。直到1965 年才搞清楚，只有20种氨基酸才是合成蛋
白质的原材料(称为Primary amino acid )。
L型氨基酸 与 D型氨基酸
L- amino acid
D- amino acid
L型和D型的由来 甘油醛的旋光性
左旋甘油 醛的构型
右旋甘油 醛的构型
按原子序数法确定了L型和D型氨基酸，但现在L和D已经不 代表氨基酸的旋光性，只代表氨基酸的绝对构型。
苏氨酸(Thr)有四种异构体
别 别
半胱氨酸Cysteine和胱氨酸Cystine
实验证明：氨基酸在水溶液中或在晶 体状态时，都以兼性离子形式存在。
(2)、氨基酸的pK值和氨基酸解离的关系
• 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或 氨基形式存在，而是离解成兼性离子。在兼性离子中，氨 基 是 以 质 子 化 ( - NH3+) 形 式 存 在 ， 羧 基 是 以 离 解 状 态 ( COO-)存在。
二十种氨基酸除 Gly外全是L-型。
Pro呢？
H2N
C
H
R
α碳原子,不对称碳原子
侧链
Chiral carbon
残基：在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子，脱水后的 残余部分叫残基（residue), 因此蛋白质肽链中的氨基 酸统统是残基形式。
一、氨基酸的分类及特点
1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、 Pro、Phe、Trp、Met共8种，这类氨基酸在水 中的溶解度较小
§1.2 氨基酸的分类特点及理化性质
一、氨基酸的分类及特点 二、氨基酸的理化性质
1、一般物理性质 2、氨基酸的旋光性和光吸收 3、氨基酸的两性性质和等电点 (1)、氨基酸是兼性离子 (2)、氨基酸的PK值和氨基酸解离的关系 (3)、电泳及等电点 (4)、氨基酸的滴定曲线 (5)、氨基酸等电点及解离百分数的计算 (6)、α-氨基的反应 三、氨基酸的鉴定、分离纯化
D
cystine
半胱氨酸
Cys
C
glutarmine 谷氨酰胺
Gln Glx
Q
glutarmic acid 谷氨酸
Glu Glx
E
glycine
甘氨酸
Gly
G
histidine
组氨酸
His
H
isoleucine
异亮氨酸
Ile
I
leucine
亮氨酸
Leu
L
lysine
赖氨酸
Lys
K
methionine 甲硫氨酸
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH OH CH3
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asnaragine
一般一氨基一羧基的氨基酸等电点在pH 6左 右，这是由于羧基的解离程度大于氨基，故PI偏 酸，碱性氨基酸pI在pH 10左右，酸性氨基酸的pI 在pH 3左右。
*氨基酸水溶液中其解离度与溶液的PH有关
向氨基酸溶液中加酸时，羧基接受质 子，使氨基酸带正电，加碱时，氨基释放 质子，与OH-中和，使氨基酸带负电。
• 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
H3N+
COOH CH R
-H+ pK1'
+ H+
H3N+
COOCH R
-H+ pK2' + H+
COOH2N C H
R
PH
1
净电荷 +1
正离子
7 0 兼性离子
10 -1 负离子
COOH -H+
COO-
H3N+ C H
pK1' H3N+ C H
Vauquelin Braconnot Braconnot Bopp Cramer Ritthausen Ritthausen Schultze Weyl Drechsel Hedin Kossel,Hedin Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al
2、极性R基氨基酸 （1）、不带电荷的极性R基氨基酸
Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly （2）、带正电荷的R基氨基酸Lys、Arg、His （3）、带负电荷的R基氨基酸Asp、Glu
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
H
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸
胱氨酸的光学 异构体有几种
二硫键
Disulfide bond
• 构成蛋白质的20种氨基 酸在可见光区都没有光吸 收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm) 只有酪氨酸、苯丙氨酸和 色氨酸有吸收光的能力。 可以通过测定280nm 处 的紫外吸收值的方法对蛋 白溶液进行定量。
20种氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 酪氨酸 丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 胱氨酸 缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸
1806 1820 1820 1849 1865 1866 1868 1881 1881 1889 1895 1896 1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO NH2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asnaragine
谷氨酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO NH2
二 要求全部背出 十 种 氨 基 酸 的 化 学 结 构
几种重要的不常见氨基酸
• 从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称 为不常见蛋白质氨基酸。
Glycine Alanine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
HN
氨基酸的结构
• 酪氨酸的max＝275nm， 275=1.4x103
• 色氨酸的max＝280nm， 280=5.6x103
氨基酸的光吸收
3、氨基酸的两性性质和等电点
（1）、氨基酸是兼性离子
质子受体和质子供体。
所谓兼性离子是指在同一分子上带有 能释放质子的正离子基团和能接受质子的负 离子基团。兼性离子本身既是酸又是碱。因 此它既可以和酸反应，也可以和碱反应。
6-N-甲基赖氨酸
I
HO
CH2CHCOOH
I
NH2
3,5-二碘酪氨酸
从各种生物分离到的氨基酸已达250种以上 大量出现在胶原蛋白
结缔组织
结缔组织
凝血酶
信号传导
写出下列氨基酸的汉文 名称与结构
Ala
Arg
Asn
Cys
Gly
His
Ile
Met
Thr
Trp
二、氨基酸的理化性质
1、一般物理性质
无色晶体，熔点较高（200℃～300℃） 水中溶解度各不同，取决于侧链。氨基酸 能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是 离子晶体。氨基酸是离子化合物。
亚氨基酸
H N
CO OH
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 S CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
天冬门芽 明胶 羊毛、肌肉 奶酪 蚕丝 面筋 蚕豆 羽扇豆芽 丝心蛋白 珊瑚 牛角 奶酪 牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
Ala
A
arginine
精氨酸
Arg
R
asparagiic acid 天冬氨酸
Asp Asx
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
N NH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
四、多肽
氨基酸是蛋白质的基本组成材料
蛋白质用强酸、强碱处理后，可以得到 各种各样的氨基酸。在动植物组织中可以 分离得到26~30种不同的氨基酸。第一个氨 基酸早在两个世纪前就已经被发现，而最 后一个氨基酸在1935年才发现。直到1965 年才搞清楚，只有20种氨基酸才是合成蛋
白质的原材料(称为Primary amino acid )。
L型氨基酸 与 D型氨基酸
L- amino acid
D- amino acid
L型和D型的由来 甘油醛的旋光性
左旋甘油 醛的构型
右旋甘油 醛的构型
按原子序数法确定了L型和D型氨基酸，但现在L和D已经不 代表氨基酸的旋光性，只代表氨基酸的绝对构型。
苏氨酸(Thr)有四种异构体
别 别
半胱氨酸Cysteine和胱氨酸Cystine
实验证明：氨基酸在水溶液中或在晶 体状态时，都以兼性离子形式存在。
(2)、氨基酸的pK值和氨基酸解离的关系
• 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或 氨基形式存在，而是离解成兼性离子。在兼性离子中，氨 基 是 以 质 子 化 ( - NH3+) 形 式 存 在 ， 羧 基 是 以 离 解 状 态 ( COO-)存在。
二十种氨基酸除 Gly外全是L-型。
Pro呢？
H2N
C
H
R
α碳原子,不对称碳原子
侧链
Chiral carbon
残基：在肽链中氨基酸之间脱去一个水分子，脱水后的 残余部分叫残基（residue), 因此蛋白质肽链中的氨基 酸统统是残基形式。
一、氨基酸的分类及特点
1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、 Pro、Phe、Trp、Met共8种，这类氨基酸在水 中的溶解度较小
§1.2 氨基酸的分类特点及理化性质
一、氨基酸的分类及特点 二、氨基酸的理化性质
1、一般物理性质 2、氨基酸的旋光性和光吸收 3、氨基酸的两性性质和等电点 (1)、氨基酸是兼性离子 (2)、氨基酸的PK值和氨基酸解离的关系 (3)、电泳及等电点 (4)、氨基酸的滴定曲线 (5)、氨基酸等电点及解离百分数的计算 (6)、α-氨基的反应 三、氨基酸的鉴定、分离纯化
D
cystine
半胱氨酸
Cys
C
glutarmine 谷氨酰胺
Gln Glx
Q
glutarmic acid 谷氨酸
Glu Glx
E
glycine
甘氨酸
Gly
G
histidine
组氨酸
His
H
isoleucine
异亮氨酸
Ile
I
leucine
亮氨酸
Leu
L
lysine
赖氨酸
Lys
K
methionine 甲硫氨酸
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH OH CH3
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asnaragine
一般一氨基一羧基的氨基酸等电点在pH 6左 右，这是由于羧基的解离程度大于氨基，故PI偏 酸，碱性氨基酸pI在pH 10左右，酸性氨基酸的pI 在pH 3左右。
*氨基酸水溶液中其解离度与溶液的PH有关
向氨基酸溶液中加酸时，羧基接受质 子，使氨基酸带正电，加碱时，氨基释放 质子，与OH-中和，使氨基酸带负电。
• 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
H3N+
COOH CH R
-H+ pK1'
+ H+
H3N+
COOCH R
-H+ pK2' + H+
COOH2N C H
R
PH
1
净电荷 +1
正离子
7 0 兼性离子
10 -1 负离子
COOH -H+
COO-
H3N+ C H
pK1' H3N+ C H
Vauquelin Braconnot Braconnot Bopp Cramer Ritthausen Ritthausen Schultze Weyl Drechsel Hedin Kossel,Hedin Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al
2、极性R基氨基酸 （1）、不带电荷的极性R基氨基酸
Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly （2）、带正电荷的R基氨基酸Lys、Arg、His （3）、带负电荷的R基氨基酸Asp、Glu
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
H
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸
胱氨酸的光学 异构体有几种
二硫键
Disulfide bond
• 构成蛋白质的20种氨基 酸在可见光区都没有光吸 收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm) 只有酪氨酸、苯丙氨酸和 色氨酸有吸收光的能力。 可以通过测定280nm 处 的紫外吸收值的方法对蛋 白溶液进行定量。
20种氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 酪氨酸 丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 胱氨酸 缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸
1806 1820 1820 1849 1865 1866 1868 1881 1881 1889 1895 1896 1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO NH2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asnaragine
谷氨酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO NH2
二 要求全部背出 十 种 氨 基 酸 的 化 学 结 构
几种重要的不常见氨基酸
• 从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称 为不常见蛋白质氨基酸。
Glycine Alanine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
HN
氨基酸的结构