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1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
生物化学简明教程第4版课后习题答案6酶1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase）碱性磷酸酶（alkaline phosphatase）●肌酸激酶（creatine kinase）❍甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase）⏹琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase）☐柠檬酸合酶（citrate synthase）☐葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）❑谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase）❒蔗糖酶（invertase）♦ T4 RNA连接酶（T4 RNA ligase）解答：前两个问题参考本章第3节内容。
异构酶类；水解酶类；●转移酶类；❍氧化还原酶类中的脱氢酶；⏹合成酶类；☐裂合酶类；☐氧化还原酶类中的氧化酶；❑转移酶类；❒水解酶类；♦合成酶类（又称连接酶类）。
3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。
4．阐述酶活性部位的概念、组成与特点。
解答：参考本章第5节内容。
5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。
