第四章 蛋白质
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第四章蛋白质(中医)
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽 链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉 淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固 的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成
阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
脱水作用
++ +
+
+
+ ++
带正电荷的蛋白质
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
三、蛋白质的变性、沉淀和凝固
* 蛋白质的变性(denaturation) 在某些物理和化学因素作用下，其特定的 空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无 序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生 物活性的丧失。
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
（1） -螺旋
第四章蛋白质的共价结构
三字母符号时，氨基酸之间用连字符(－)或(· )隔开。
• 一级结构的全部内容包括： 多肽链数目、氨基酸组成、氨基酸顺序、连接方式、 二硫键的数目和位置、非氨基酸成分等
自1953年Sanger F.报道了牛胰岛素两条多肽链 的氨基酸序列以来，已有100，000多个不同蛋白质 的氨基酸序列被测定（简称蛋白质测序）。
蛋白质的一级结构研究
研究一级结构需要阐明的内容： • 1）蛋白质分子的多肽链数目。 • 2）每条肽链的末端残基种类。 • 3）每条肽链的氨基酸顺序。 • 4）链内或链间二硫键的配置等。
测定蛋白质的一级结构的主要意义： • 一级结构是研究高级结构的基础。 • 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。 • 可以为生物进化理论提供依据。 • 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
CH C
N
CH COO -
O
Peptide bond
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸 缩合则形成三肽……
* 由二十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的 肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全， 被称为氨基酸残基(residue)。
R2 O
R3 O
H2N CH C HN CH C HN CH C
N端
氨基酸残基 氨基酸残基
肽链书写方式：N端→C端 肽链有链状、环状和分支状。
Rn O HN CH COH
C端
命名：根据氨基酸组成，由N端→C端命名
O
O
H3C CH C HN CH2 C HN CH COOH
NH2
CH2
CH H3C CH3
蛋白质的一级结构是指蛋 白质多肽链中氨基酸的排 列顺序，包括二硫键的位 置。其中最重要的是多肽 链的氨基酸顺序，它是蛋 白质生物功能的基础。
• 一级结构的全部内容包括： 多肽链数目、氨基酸组成、氨基酸顺序、连接方式、 二硫键的数目和位置、非氨基酸成分等
自1953年Sanger F.报道了牛胰岛素两条多肽链 的氨基酸序列以来，已有100，000多个不同蛋白质 的氨基酸序列被测定（简称蛋白质测序）。
蛋白质的一级结构研究
研究一级结构需要阐明的内容： • 1）蛋白质分子的多肽链数目。 • 2）每条肽链的末端残基种类。 • 3）每条肽链的氨基酸顺序。 • 4）链内或链间二硫键的配置等。
测定蛋白质的一级结构的主要意义： • 一级结构是研究高级结构的基础。 • 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。 • 可以为生物进化理论提供依据。 • 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
CH C
N
CH COO -
O
Peptide bond
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸 缩合则形成三肽……
* 由二十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的 肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全， 被称为氨基酸残基(residue)。
R2 O
R3 O
H2N CH C HN CH C HN CH C
N端
氨基酸残基 氨基酸残基
肽链书写方式：N端→C端 肽链有链状、环状和分支状。
Rn O HN CH COH
C端
命名：根据氨基酸组成，由N端→C端命名
O
O
H3C CH C HN CH2 C HN CH COOH
NH2
CH2
CH H3C CH3
蛋白质的一级结构是指蛋 白质多肽链中氨基酸的排 列顺序，包括二硫键的位 置。其中最重要的是多肽 链的氨基酸顺序，它是蛋 白质生物功能的基础。
第四章蛋白质的物理化学性质
五、热力学参数在分子水平上的解释
从分子的相互作用来理解蛋白质天然结构的稳定性 为了使蛋白质折叠起来，就需要通过多肽链各 部分间相互作用所引起的内能的减少来抵消构象熵 减少带来的自由能增加。
G=H-TS=E+pV-TS
稳定蛋白质三维结构的作用力：氢键、范德华 力、疏水作用力和盐键（离子键）及共价二硫键。
残基pka值的移动很小，但蛋白质大分子可电离集团
相当多，小pka值移动的大量积累对蛋白质稳定性很重
要。
静电相互作用对折叠稳定性潜在的重要性
2．范德华相互作用
范德华力（van der Waals interaction）
在物质的聚集态中，分子间存在着一种较弱的吸 引力，当两个不带电荷的原子非常靠近时，它们 的电子云相互作用，核周围电子位置的随机变化 可能产生一个瞬间电偶。该电偶能够诱导邻近的 原子产生一个短暂的反向电偶。这两个电偶之间 会产生微弱的引力,从而拉近两个原子核。这种微 弱的吸引力即为范德华力 。
它描述的是体系的一个状态性质，焓的 变化是系统在等压可逆过程中所吸收的热 量的度量。用符号H表示，即
H=E+pV
E为系统内能，p为其压强，V则为体积
熵（S）是度量体系混乱度的热力学函数
从微观的角度来看，熵具有统计意义，它 是体系微观状态数(或无序程度)的一种量度。
熵值小，对应比较有秩序的状态 熵值大，对应比较无秩序的状态
动，产生瞬间正、负电荷重心不重合，而出现瞬时偶 极。瞬时偶极之间的相互作用力 。
3.氢键（Hydrogen Bonding）
由电负性原子与氢形成的基团如（N-H和O-H） 具有很大的偶极矩，成键电子云分布偏向负电性 大的原子，因此氢原子核周围的电子分布就少，
蛋白质
pH=9 -
pH>ppIH=pI
4.2 基本结构单位——氨基酸
阴离子 pI= ½ (pKn+pKn+1) = ½ (2.34+9.60) = 5.97
两性离子
阳离子
甘氨酸的滴定曲线
4.2 基本结构单位——氨基酸
光学性质
280nm吸收值的测定是蛋 白质定量最常用的方法
芳香族氨基酸 的紫外吸收谱
4.2 基本结构单位——氨基酸
4.3 肽
四肽的形成
4.3 肽
肽的结构和表示法
肽键 性质相当于双键 酰胺平面
氨基端 或N端
多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基 主链：氨基酸由肽键连接成的长链骨架 侧链：各氨基酸残基的R基团
羧基端 或C端
4.3 肽
中文表示法：从肽链的N端开始，对氨基酸残基逐一命名， 残基称氨酰，如：甲硫氨酰天冬氨酰亮氨酰酪氨酸 三字母表示法： Met-Asp-Leu-Tyr 或 Met.Asp.Leu.Tyr 单字母表示法：MDLY
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构及其测定 蛋白质的分子构象 蛋白质分子结构与功能的关系
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构及其测定 蛋白质的一级结构
指蛋白质分子中氨基酸残基的连接方式和排列 顺序。包括肽链的数目、端基的组成、氨基酸 的排列和二硫键的位置等，又称化学结构
表示法 三字母表示法 单字母表示法 标注二硫键
牛胰岛素
4.4 蛋白质的分子结构
蛋白质一级结构的测定
蛋白质制剂的纯化 活性蛋白质（未变性蛋白质）分子量测定 活性蛋白质肽链数的测定和分离 氨基酸序列测定
第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）
侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）
侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类：
非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷：Arg, Lys, His
二、蛋白质的分类
（一）按分子形状分类
1.球状蛋白 外形近似球体，多溶于水，大都具有活性，如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。
2.纤维状蛋白 外形细长，分子量大，大都是结构蛋白，如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等结构蛋白。
三.蛋白质的结构
一级结构 结构特点、测定步骤、常用方法、酶
二级结构 四种 结构特点、数据、超二级结构
侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）
侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类：
非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷：Arg, Lys, His
二、蛋白质的分类
（一）按分子形状分类
1.球状蛋白 外形近似球体，多溶于水，大都具有活性，如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。
2.纤维状蛋白 外形细长，分子量大，大都是结构蛋白，如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等，后者如胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白等结构蛋白。
三.蛋白质的结构
一级结构 结构特点、测定步骤、常用方法、酶
二级结构 四种 结构特点、数据、超二级结构
食品营养学-第四章-蛋白质
下公式推算出蛋白质的大致含量：
1/16 % 100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
一块块砖头垒成了万里长城
氨基酸就是构成蛋白质这个 “万里长城”的基石
必需氨基酸 构成蛋白质的氨基酸常见约有20种,其中 有8种是人体自身不能合成的必需通过食物 摄入称为必需氨基酸。
缬氨酸 、亮氨酸、异亮氨酸、 苯丙氨酸、蛋氨酸、丝氨酸、 苏氨酸、赖氨酸。
氨基酸模式 (amino acid pattern) 是指某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。
当食物蛋白质的氨基酸模式越接近人体蛋白质的 氨基酸模式时，必需氨基酸被机体利用的程度也越高， 则食物蛋白质的营养价值越高。 其中氨基酸模式与人体蛋白质氨基酸模式最接近的 某种蛋白质常被作为参考蛋白 (reference protein) ，通常为鸡蛋蛋白质。
蛋白质的食物来源
蛋白质广泛存在于动物性食物（畜、禽、鱼、 蛋、奶）和植物性食物（豆类、谷类）中。
动物性蛋白质质量好，在人体内利用率高，但 同时富含脂肪酸和胆固醇。
植物性蛋白质利用率较低。我国膳食谷类蛋白 为主。 大豆蛋白质量好，利用率高。 应注意膳食中蛋白质互补！
6、蛋白质缺乏的表现
按照蛋白质营养价值高低分类
完全蛋白质
半完全蛋白质
不完全蛋白质
种类齐全 数量充足 比例合适
种类齐全
种类不全
食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸含量 相对较低，导致其它必需氨基酸在体内不能被 充分利用，造成食物蛋白质营养价值降低，则 这些含量较低的氨基酸称限制氨基酸 (limiting amino acid，LAA)。其中含量最低 的称第一限制氨基酸。
二、蛋白质的组成
第四章 蛋白质的重要性质
(六)蛋白质的的分离、纯化与鉴定
1.蛋白质分离、纯化的过程和一般原则
（1）前处理（Pretreatment）---细胞破碎，蛋白
质从原来的组织或细胞中以溶解的状态释放出来。
（2）粗分级（Rough fractionation） 当蛋白质混
合物的提取液获得后，选用一套适当分离纯化方法
，使目的蛋白与大量的杂蛋白分离开。
四.蛋白质的重要性质
(六)蛋白质的的分离、纯化与鉴定
2.蛋白质分离纯化的一般方法 （1）根据蛋白质分子大小不同的分离方法
a. 透析和超滤 透析（dialysis）
b. 和超滤（ultrafiltration）
四.蛋白质的重要性质
(六)蛋白质的的分离、纯化与鉴定 2.蛋白质分离纯化的一般方法 （1）根据蛋白质分子大小不同的分离方法 b. 密度梯度（区带）离心 c. 凝胶过滤（gel filtration）
2.蛋白质分离纯化的一般方法
（3）根据蛋白质电荷不同的分离方法 a. 电泳--在电场中，带电颗粒向着与其带相反电荷的 电极移动，这种现象称电泳（electrophoresis）。
四.蛋白质的重要性质
影响迁移率的因素：电位梯度
电流密度
导电性
环境pH （分子电荷）
离子强度
分子的大小、形状
根据电泳的原理和影响因素可以设计不同的电 泳方法以达到预期的目的
四.蛋白质的重要性质
(二)两性解离及等电点
蛋白质的等电点（pI）：当某蛋白质在一定的pH
的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场中既不向
阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值叫做该蛋白质
的等电点。
蛋白质的带电性质与溶液的pH有关。利用蛋白质 的两性解离可以通过电泳分离纯化蛋白质。
第四章蛋白质的营养
1）概念：某种或几种氨基酸含量不足，不能 满足动物需要，而影响动物的生产性能。
2）特点：缺乏的氨基酸常常是EAA ；常发 生在低蛋白饲粮和生长快、高产的动物； 缺乏症可通过补充所缺乏的氨基酸而缓解 或纠正。
（4）氨基酸中毒
由于饲粮中某种氨基酸含量过高而引起 动物生产性能下降，添加其他氨基酸可部 分缓解中毒症，但不能完全消除。
生长猪：10种EAA---- 赖 、蛋 、色 、苯丙、 亮、异亮、缬、苏、组、精氨酸；
成年猪禽：8种---不包含组氨酸和精氨酸；
生长禽：13种----部分节约EAA的AA。 丝氨酸→甘氨酸（部分） 胱氨酸→蛋氨酸（50%） 酪氨酸→苯丙氨酸（30-50%） 5.条件性必需氨基酸：
是指饲粮中各种氨基酸的数量和相互间的 比例与动物的需要量相符合。说明该饲粮 （料）的氨基酸是平衡的，反之，则为不 平衡。 只有在饲粮中氨基酸保持平衡状态下，氨 基酸才能最有效地被利用，任何一种氨基 酸的不平衡都会导致动物体内的蛋白质消 耗增多，而生产性能也将明显降低。
（2）水桶理论
（3）氨基酸的缺乏
9.氨基酸互补
也称蛋白质互补，是指两种或两种以上的 蛋白质通过混合，以弥补各自在氨基酸组 成和含量上的营养缺陷。
生产实践中，这是提高蛋白质生物学价值 的有效方法。混合料蛋白质的生物学价值 高于任何一种单一饲料的蛋白质生物学价 值。是配合饲料生产的理论基础之一。
三、AA平衡理论及理想蛋白质
1.AA平衡理论 （1）AA平衡的概念
特定条件下必需由饲料供给的AA.
如:对仔猪, Arg、Glu是条件性EAA
6.非必需氨基酸（NEAA，Non-essential amino acid）:是指可不由饲粮提供，动物体内的合成完
全可以满足需要的氨基酸。但并不是指动物在生 长和维持生命活动的过程中不需要这些氨基酸。
2）特点：缺乏的氨基酸常常是EAA ；常发 生在低蛋白饲粮和生长快、高产的动物； 缺乏症可通过补充所缺乏的氨基酸而缓解 或纠正。
（4）氨基酸中毒
由于饲粮中某种氨基酸含量过高而引起 动物生产性能下降，添加其他氨基酸可部 分缓解中毒症，但不能完全消除。
生长猪：10种EAA---- 赖 、蛋 、色 、苯丙、 亮、异亮、缬、苏、组、精氨酸；
成年猪禽：8种---不包含组氨酸和精氨酸；
生长禽：13种----部分节约EAA的AA。 丝氨酸→甘氨酸（部分） 胱氨酸→蛋氨酸（50%） 酪氨酸→苯丙氨酸（30-50%） 5.条件性必需氨基酸：
是指饲粮中各种氨基酸的数量和相互间的 比例与动物的需要量相符合。说明该饲粮 （料）的氨基酸是平衡的，反之，则为不 平衡。 只有在饲粮中氨基酸保持平衡状态下，氨 基酸才能最有效地被利用，任何一种氨基 酸的不平衡都会导致动物体内的蛋白质消 耗增多，而生产性能也将明显降低。
（2）水桶理论
（3）氨基酸的缺乏
9.氨基酸互补
也称蛋白质互补，是指两种或两种以上的 蛋白质通过混合，以弥补各自在氨基酸组 成和含量上的营养缺陷。
生产实践中，这是提高蛋白质生物学价值 的有效方法。混合料蛋白质的生物学价值 高于任何一种单一饲料的蛋白质生物学价 值。是配合饲料生产的理论基础之一。
三、AA平衡理论及理想蛋白质
1.AA平衡理论 （1）AA平衡的概念
特定条件下必需由饲料供给的AA.
如:对仔猪, Arg、Glu是条件性EAA
6.非必需氨基酸（NEAA，Non-essential amino acid）:是指可不由饲粮提供，动物体内的合成完
全可以满足需要的氨基酸。但并不是指动物在生 长和维持生命活动的过程中不需要这些氨基酸。
烹饪化学第四章 蛋白质
➢ 例如，牛奶中加酸立刻会看到絮状沉淀。
三、吸水性和持水性
（一）蛋白质的吸水性
1.吸水理论
由于蛋白质分子表面分布着各种不同的亲 水基，如氨基、羧基及氨基酸的侧链等， 能通过氢键、静电引力、疏水作用等形式 与水分子相互结合，蛋白质表面被一层水 分子紧紧包围。蛋白质的这种能力称为蛋 白质的水化作用。吸附在蛋白质分子表面 水层中的水，它不再具有溶解其他溶质的 性质，这一部分水称为结合水。
脱氨反应
R CH COOH
NH2
氨基酸
[O] 氧化酶
R C COOH + NH3
O
羧酸
氨气
氨基酸在氧化酶的作用下容易脱去氨基（—NH2），放 出氨气，使食品原料具有一种刺激性味道 。
（6）羰氨反应
羰氨反应---氨基酸中的氨基与还原糖中的
羰基在一定的条件下发生缩合反应，脱去 一分子的水，同时伴有产香、产色和质感 的一些变化。 这个反应是食品中的重要呈色、呈味反应。 这个反应也会造成氨基酸尤其是必需氨基 酸——赖氨酸的破坏及不期望的色泽和气 味。
α-氨基酸有D-型和L-型两种异构体
COOH
COOH
H C NH2
H2N C H
R D-氨 基 酸
R L-氨 基 酸
绝大多数构成蛋白质的氨基酸都属于L-型 结构
2. 氨基酸的分类
脂 肪 族 （1）按氨基酸侧链R基的化学结构分 芳香族
杂 环 族 必脂需肪氨族 基酸 (2) 按氨基酸生理作用分类 芳香族 杂 非必环需族 氨基酸
（7）热分解
氨基酸在加热的过程中，容易发生分子间 共价键的断裂而生成小分子的化合物，如 醇、酮、酸、杂环化合物、含硫化合物 。
在烹饪加工中，应注意加热引起的氨基酸 的热分解作用。
三、吸水性和持水性
（一）蛋白质的吸水性
1.吸水理论
由于蛋白质分子表面分布着各种不同的亲 水基，如氨基、羧基及氨基酸的侧链等， 能通过氢键、静电引力、疏水作用等形式 与水分子相互结合，蛋白质表面被一层水 分子紧紧包围。蛋白质的这种能力称为蛋 白质的水化作用。吸附在蛋白质分子表面 水层中的水，它不再具有溶解其他溶质的 性质，这一部分水称为结合水。
脱氨反应
R CH COOH
NH2
氨基酸
[O] 氧化酶
R C COOH + NH3
O
羧酸
氨气
氨基酸在氧化酶的作用下容易脱去氨基（—NH2），放 出氨气，使食品原料具有一种刺激性味道 。
（6）羰氨反应
羰氨反应---氨基酸中的氨基与还原糖中的
羰基在一定的条件下发生缩合反应，脱去 一分子的水，同时伴有产香、产色和质感 的一些变化。 这个反应是食品中的重要呈色、呈味反应。 这个反应也会造成氨基酸尤其是必需氨基 酸——赖氨酸的破坏及不期望的色泽和气 味。
α-氨基酸有D-型和L-型两种异构体
COOH
COOH
H C NH2
H2N C H
R D-氨 基 酸
R L-氨 基 酸
绝大多数构成蛋白质的氨基酸都属于L-型 结构
2. 氨基酸的分类
脂 肪 族 （1）按氨基酸侧链R基的化学结构分 芳香族
杂 环 族 必脂需肪氨族 基酸 (2) 按氨基酸生理作用分类 芳香族 杂 非必环需族 氨基酸
（7）热分解
氨基酸在加热的过程中，容易发生分子间 共价键的断裂而生成小分子的化合物，如 醇、酮、酸、杂环化合物、含硫化合物 。
在烹饪加工中，应注意加热引起的氨基酸 的热分解作用。
第4章蛋白质的化学第五节 蛋白质的理化性质
食品生物化学
二、蛋白质的两性解离和等电点
蛋白质和氨基酸一样，既能和酸作用又能和碱作用，是两 性 电 解 质 。 分 子 中 ， 除 氨 基 末 端 的 α-NH2 和 羧 基 末 端 的 αCOOH，肽链内多种氨基酸残基的R侧链还有许多可离子化基 团，如－NH3、－COOH、－OH等。在一定的pH条件下，这 些基团解离而使蛋白质分子带电荷。其解离过程和带电状态取 决于溶液的pH。当某一pH条件时，蛋白质解离成阳、阴离子 的数量相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。 等电点时蛋白质以兼性离子状态存在。
NH2 P
COO-
蛋白质的阴离子
三、蛋白质的溶解性
蛋白质在低盐溶液中溶解度较大，在高盐溶液中溶解度下 降。前者称为盐溶，后者称为盐析。当盐溶液较低时，蛋白质 颗粒上吸附盐离子，使蛋白质颗粒带有同种电荷而相互排斥， 并加强与水分子的作用，溶解度增加。
食品生物化学
在高盐溶液中，盐不仅与水的亲合性很强，而且又是强电 解质。一方面从蛋白质中夺取水分，破坏蛋白质表面的水膜； 另一方面，由于盐离子浓度比较高，可以大量中和蛋白质颗粒 上的电荷，破坏了蛋白质胶体的稳定性，出现沉淀。
食品生物化学
第四章 蛋白质的化学
• 第一节 概述 • 第二节 蛋白质的化学组成 • 第三节 氨基酸的化学 • 第四节 蛋白质的结构 • 第五节 蛋白质的理化性质 • 第六节 蛋白质的分类 • 第七节 食物中的蛋白质 • 第八节 食品加工储藏对蛋白质的影响
食品生物化学
学习目标
1．掌握常见氨基酸的种类、结构/重要的性质以及常见氨 基酸名称和符号。
食品生物化学
五、蛋白质的呈色反应
1．双缩脲反应 尿素在加热时，两分子尿素缩合生成双缩脲并放出一分子 氨。双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应产生紫红色络合物。 蛋白质分子中含有许多与双缩脲结构相似的肽键，因此蛋白质 分子与碱性铜溶液中的铜离子形成紫红色络合物的反应，称为 双缩脲反应。碱性铜溶液称为双缩脲试剂。该反应可用于蛋白 质和多肽的定性、定量测定，也可用于蛋白质水解程度的测定。
第4章 蛋白质
将H原子靠近自己，观察CAR的走向，逆时 针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。 D：dextro 右 C：carboxyl group ; 拉丁语中 L： levo 左 A：amino group ;
R：residue ;
A L型
C R
R A
C D型
24
• 天然pr中的aa均为L-型； • 两型aa的生理功能不同。
抗 体
11
6、激素作用：
胰岛素等
7、接受和传递信息的受体：
受体蛋白
8、控制细胞生长、分化：
生长因子、阻遏蛋白
9、毒蛋白：
植物、微生物、昆虫所分泌
10、许多蛋白在凝血作用、通透作用、 营养作用、记忆活动等方面起重要作用。
12
二、蛋白质的含量与分布
动物性食品：肌肉、皮、骨骼、血液、乳 和蛋中； 植物性食品：籽实和块根、块茎； 在微生物中也含有丰富的蛋白质 一般食物蛋白质含量:肉类(包括鱼类)为10 %～30%；乳类为1.5%～3.8%；蛋类为11%～ 14%；干豆类20%～49.8%，坚果类(核桃仁、 榛子仁等)为15%～26%；谷类果实6%～10%， 薯类约为2%～3%。
6
一、蛋白质的生物学功能
（一）组织、细胞中主要蛋白质的功能 1、催化作用 • 几乎所有的酶都是蛋白质
7
2、生物体的结构成分
膜 蛋 白
8
3、运输和储存
血红蛋白在血中输送氧 肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
9
4、在协调运动中的作用中
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动神经传 导
10
5、在识别、防御免疫保护作用
54
1．氨基酸的连接方式——肽键
• 肽键(peptide bond)：为1个氨基酸的α氨基和另一氨基酸的α-羧基之间脱水后 形成的共价键，即酰胺键。 • 此为蛋白质中氨基酸连接的基本方式。
食品营养学 第四章蛋白质与氨基酸 -第三节食用蛋白质的需要量及营养评价
分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
第四章 蛋白质与氨基酸
（2）结合蛋白 由简单蛋白与其他非蛋白成分（辅基） 结合而成。
色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、 叶绿蛋白和细胞色素等。
糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖 蛋白等。
脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血浆低密度脂 蛋白、血浆高密度脂蛋白等。
第四章 蛋白质与氨基酸
蛋白质来源
理想模式 稻谷 豆 奶粉
谷、豆、奶粉混 合（67:22 : 11）
表4-8 几种食物蛋白的氨基酸评分
赖氨酸 55 24 72 80 51
氨基酸含量/（mg/g蛋白质）
含硫氨酸
苏氨酸
35
40
38
30
24
42
29
37
32
35
色氨酸 10 11 14 13 12
氨基酸评分 （限制氨基酸）
（3）不完全蛋白质 所含必需氨基酸的种类不全，若在 膳食中作为唯一蛋白质来源，既不能维持生命，也不能促进 儿童生长发育。如玉米中的玉米胶蛋白，动物结缔组织中的 胶原蛋白以及豌豆中的豆球蛋白等。
一般来说，动物性食品比植物性食品中所含的完全蛋白质 多，所以动物性食品蛋白质的营养价值一般高于植物性食品 蛋白质。
表4-7 常见食物蛋白质的生物价
食物蛋白质
鸡蛋蛋白质 鸡蛋白 鸡蛋黄 脱脂牛奶 鱼 牛肉 猪肉
生物价
94 83 96 85 83 76 74
食物蛋白质
大米 小麦 生大豆 熟大豆 扁豆 蚕豆 白面粉
生物价
77 67 57 64 72 58 52
食物蛋白质
小米 玉米 白菜 红薯 马铃薯 花生
生物价
第四章 蛋白质与氨基酸
（2）结合蛋白 由简单蛋白与其他非蛋白成分（辅基） 结合而成。
色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、 叶绿蛋白和细胞色素等。
糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖 蛋白等。
脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血浆低密度脂 蛋白、血浆高密度脂蛋白等。
第四章 蛋白质与氨基酸
蛋白质来源
理想模式 稻谷 豆 奶粉
谷、豆、奶粉混 合（67:22 : 11）
表4-8 几种食物蛋白的氨基酸评分
赖氨酸 55 24 72 80 51
氨基酸含量/（mg/g蛋白质）
含硫氨酸
苏氨酸
35
40
38
30
24
42
29
37
32
35
色氨酸 10 11 14 13 12
氨基酸评分 （限制氨基酸）
（3）不完全蛋白质 所含必需氨基酸的种类不全，若在 膳食中作为唯一蛋白质来源，既不能维持生命，也不能促进 儿童生长发育。如玉米中的玉米胶蛋白，动物结缔组织中的 胶原蛋白以及豌豆中的豆球蛋白等。
一般来说，动物性食品比植物性食品中所含的完全蛋白质 多，所以动物性食品蛋白质的营养价值一般高于植物性食品 蛋白质。
表4-7 常见食物蛋白质的生物价
食物蛋白质
鸡蛋蛋白质 鸡蛋白 鸡蛋黄 脱脂牛奶 鱼 牛肉 猪肉
生物价
94 83 96 85 83 76 74
食物蛋白质
大米 小麦 生大豆 熟大豆 扁豆 蚕豆 白面粉
生物价
77 67 57 64 72 58 52
食物蛋白质
小米 玉米 白菜 红薯 马铃薯 花生
生物价
食品化学必考点难题解析(第四章蛋白质)
第四章主要考点题型解析一、名词解释1、单细胞蛋白：单细胞蛋白，也叫微生物蛋白，它是用许多工农业废料及石油废料人工培养的微生物菌体。
因而，单细胞蛋白不是一种纯蛋白质，而是由蛋白质、脂肪、碳水化合物、核酸及不是蛋白质的含氮化合物、维生素和无机化合物等混合物组成的细胞质团。
单细胞蛋白中重要的是酵母蛋白、细菌蛋白和藻类蛋白，它们的化学组成中一般以蛋白质、脂肪为主。
2、蛋白质变性：蛋白质变性是指当天然蛋白质受到物理或化学因素的影响时，使蛋白质分子内部的二、三、四级结构发生异常变化，从而导致生物功能丧失或物理化学性质改变的现象。
3、盐析：当溶液中的中性盐浓度在 0.5mol/L 时，可增加蛋白质的溶解性，盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。
4、盐溶：当溶液中的中性盐的浓度大于 1mol/L 时，蛋白质会沉淀析出，这是盐与蛋白质竞争水分的结果。
5、蛋白质织构(组织)化：是指采用物理或化学方法改变原料蛋白质的组织形式，使其形成具有咀嚼性和良好持水性的产品。
6、面团形成：小麦胚乳中的面筋蛋白质在当有水分存在时在室温下混合和揉搓能够形成强内聚力和粘弹性糊状物的过程。
7、蛋白质共凝胶作用：不同的蛋白质相互混合，可促进凝胶的形成，将这种现象称为蛋白质的共凝胶作用。
在蛋白质溶液中添加多糖，如在带正电荷的明胶与带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过离子相互作用形成高熔点凝胶。
三、问答题1、试论述影响蛋白质水溶性的因素，并举例说明蛋白质的水溶性在食品加工中的重要性。
答：蛋白质与水的相互作用：蛋白质的水溶性蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。
影响蛋白质水溶性的应素很多：（1）pH>pI 时，蛋白质带负电荷，pH=pI 时，蛋白质不带电荷，pH<pI 时，蛋白质带正电荷。
溶液的 pH 低于或高于蛋白质的 pI 都有利于蛋白质水溶性的增加，一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用，另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。
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如何合理摄入蛋白质
正常人每日所需蛋白质约70-80克，包括：
主食300～400克 ， 100克肉类（瘦肉、鸡鸭、鱼虾）， 250ml牛奶 ， 一个鸡蛋， 50～100克豆腐。
大头婴儿
头比较大，面部肌肉松驰，表情比较呆滞，对外界 事物的刺激反应较低。
婴儿长期吃劣质奶粉会出现这种症状
经检测这些劣质奶 粉蛋白质、脂肪、 维生素等的含量都 不达标，尤其是蛋 白质含量极低
第四章
生命活动的主要承者
——蛋白质
问题探讨
当你购买某些食品时，包装上常附有食品 成分说明。你会发现蛋白质是许多食品的重要 成分，有时你还会看到添加某些氨基酸的食品。
（二）消化吸收率
反映蛋白质在消化道内被分解、吸收程度
。蛋白质的消化吸收率越高,其营养价值也
就越高。
几种食物的蛋白质消化吸收率（%）
食物
鸡蛋
消化吸收率
97
食物
米饭
消化吸收率
82
牛奶
牛肉
95
94
面包
土豆
79
74
鱼肉
94
炒大豆
60
动、植物性蛋白质消化吸收率比较
植物性食物中蛋白质被膳食纤维所包围，
不容易与人体消化酶接触，所以消化吸收 率较低。 动物性蛋白质消化吸收率一般高于植物性
H
NH2
COOH
CH3
NH2
COOH
CH2CH2COOH
NH2
COOH
甘氨酸
丙氨酸
谷氨酸
(1)每个氨基酸分子至少都含有一个氨 基(--NH2)和一个羧基(--COOH)，并 且都有一个氨基和一个羧基连在同 一个碳原子上，这个碳原子上还连 接一个氢原子和一个侧链基团（R)。 (2)R基不同、氨基酸不同(生物体内 约20种)。
2、半完全蛋白质
这类蛋白质所含必需氨基酸虽然种类齐 全，但某些氨基酸的数量不能满足人体的需 要。它们可以维持生命，但不能促进生长发 育。 如，小麦、谷类中的蛋白质。
3、不完全蛋白质
这类蛋白质不能提供人体所需的全部必
需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育， 也不能维持生命。 如，肉皮、玉米中的蛋白质。
缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、 甲硫氨酸 色氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
口决：携一两本单色书来
观察以下几种氨基酸的结构
H
H2N C H
甘氨酸
O C OH H2N CH3
H C
缬氨酸
O C CH3 OH
H H2N C CH3
丙氨酸
O C OH H2N
H
O
C
CH3
C
OH
CH3
CH3
亮氨酸
2、氨基酸的结构通式及特点：
六、蛋白质互补作用
两种或两种以上食物蛋白质混合食用,其中
所含有的必需氨基酸取长补短 , 相互补充 , 达到较好的比例,从而提高蛋白质的营养价 值。
蛋白质互补作用的运用
1.粮豆混合 2.素什锦 3.八宝粥 4.蛋炒饭 5.荤素搭配
八宝粥
鱼头豆腐
素什锦
蛋炒饭
鱼香肉丝、土豆羊肉
应用原则
1.食物种类越多越好 2.食物种属越远越好 3.同时食用
蛋白质。
但植物性食物经过加工处理，如去皮、去渣等，可使食物消化
率提高。
因此，食用豆腐更有利于蛋白质的吸收。
生大豆60%
熟豆浆85% / 豆腐90-96%
九、蛋白质的供给量
健 康 成 年 人 每 天 蛋 白 质 摄 入 量 在 1.01.2g/kg体重。
而儿童、青少年、妇女怀孕和授乳期间所 需要的蛋白质要多些。
七 、 蛋 白 质 缺 乏 的 表 现
蛋白质过多危害
①代谢产物增加，加重肾脏负担。
②增加钙的排出，加剧骨质疏松。
③增加患高血脂症、冠心病的危险。
④容易诱发癌症。
八、食物蛋白质的营养评价
（一）蛋白质含量
大豆30～40%
畜禽肉类10～20%
粮谷类8～10%
蛋类12～14%
鲜奶类1.5～3.8%
鱼类15～20%
讨论：
1.你能够说出多少种富含蛋白质的食品？
2.为什么有些食品中要添加某些氨基酸？
抢 答 ： 蛋 白 质 的 食 品 有 那 些
蛋白质介绍
一 含量: 占细胞干重的 50% 以上。 二 组成元素： 主要由C、H、O、N四种元素组成，有的含P、 S，有的含微量的金属元素Fe、Cu、Mn、Zn等 三 相对分子质量：
长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活 动都离不开蛋白质。 每天约有3%的蛋白质被更新，几乎一个 月内全身的蛋白质就换新一遍，因此每天供 应一定量的蛋白质是非常重要的。
蛋白质的营养分类
1、完全蛋白质﹙优质蛋白质﹚
这类蛋白质所含的必需氨基酸种类齐全， 数量充足，彼此比例适当，不但可以维持人 体健康，也能促进生长发育。 如奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质。
高分子化合物
很大（从几千到100万以上）
考一考你
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收 呢? 答：不能,要分解成氨基酸,才被人体吸 收,也就是说蛋白质是由氨基酸组成的. 什么是氨基酸呢?
1、氨基酸的种类
非必需氨基酸：共12种，人体可自身 合成的氨基酸
20种氨基酸
必需氨基酸：共8种（婴儿9种-组氨 酸），人体不能自身合成的氨基酸。
构成肽链的氨基酸排列顺序不同， 肽链的结构则不同；
多肽链形成后，往往要盘曲、折叠 形成不同的空间结构。
蛋白质结构多样性的原因：
组成氨基酸种类不同;
每种氨基酸的数目成百上千;
氨基酸形成肽链时，不同种类氨基酸
的排列顺序千变万化;
肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空
间结构千差万别。
四、蛋白质的功能多样性
二肽
二、蛋白质的分子结构：氨基酸的结合方式
氨基酸分子经过不断的脱水缩合形成一条多肽链。
三肽
H2O
动动脑
三、蛋白质结构多样性
如果以 代表不同的氨基酸，则下列几种情况由氨基酸构成的肽链是否相 同？并说明理由。
构成肽链的氨基酸数目不同，肽链 的结构则不同； 构成肽链的氨基酸种类不同，肽链 的结构则不同；
思 考：
下列物质中，其中构成人体的氨基酸有_________ ①②④ 。 ① H2N CH
COOH
CH2COOH
② H2N
CH2
COOH
③ H2N
④ CH H CH2 COOH
O C H
NH2
H2N C COOH
二、蛋白质的分子结构：氨基酸的结合方式
酶
H2O 肽键
脱 水 缩 合 反 应
+ H2O
胰岛素结晶
血 红 蛋 白 分 子
人的红细胞和心肌细胞的主要成分都是蛋白 质，为什么这两种细胞的功能却完全不同？
注: 蛋白质结构的不同 决定了其功能的不同
肌球蛋白
即蛋白质结构的多样性 决定了其功能的多样性
血红蛋白
Байду номын сангаас 五、蛋白质的营养分类
蛋白质是构成和制造肌肉、血液、皮肤、
骨骼等多种身体组织的重要成分。人体的生