0409蛋白质1-1-2-1
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食品化学第5章蛋白质化学
溶解性
饮料
乳清蛋白
粘度
汤、调味汁
明胶
持水性 香肠、蛋糕、 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
胶凝作用
肉和奶酪
肌肉蛋白和乳蛋白
粘结-粘合 肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
弹性
肉和面包
肌肉蛋白，谷物蛋白
乳化
香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白
泡沫
冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白
脂肪和风味 的结合
油炸面圈
谷物蛋白
水化性质 路漫漫其修远兮,
路漫漫其修远兮, 吾将上下而求索
路漫漫其修远兮, 吾将上下而求索
大豆组织蛋白的结构
六、面团的形成
面筋蛋白
麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链
间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度
（占Pr80％） 麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流
动性、伸展性和膨胀性。
过度黏结
路漫漫其修远兮, 吾将上下而求索
吾将上下而求索
结构性质
表面性质
感观性质
一、蛋白质的水合性质
蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、 Asn、Gln的酰胺基、Ser、The和非极性 残基团与水分子相互结合的性质。
如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶 凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋 白质的相互作用。
路漫漫其修远兮, 吾将上下而求索
作用方式：
凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成 有序的蛋白质网络结构过程。
路漫漫其修远兮, 吾将上下而求索
凝胶化作用机制
溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态
凝胶化的相互作用
静电相互作用 氢键、疏水相互作用 二硫键 金属离子的交联相互作用
路漫漫其修远兮, 吾将上下而求索
王艳萍版生化名词解释 第一章蛋白质
生化名词解释-王艳萍版第一章蛋白质1.蛋白质:由L型α-氨基酸(20种编码氨基酸)通过肽键构成并具有稳定的构象和生物学功能的一类复杂高分子含氮化合物。
2.α-氨基酸:是在α-碳原子上含有一个碱性氨基(—NH2)和一个酸性羧基(—COOH)的有机化合物(脯氨酸为α-亚氨基酸)。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
3.构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D 型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。
4.构象:分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
5.必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，但自身不能合成或者合成的量不足,必需由食物中供给的氨基酸。
人体必需氨基酸有苯丙氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等8种。
6.非必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，自身能合成,不需要依赖食物中供给的氨基酸。
7.半必需氨基酸:人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足以满足自身的需要,需要从食物中摄取一部分。
8.非蛋白质氨基酸:除组成蛋白质的氨基酸外,迄今发现150余种非蛋白质氨基酸,例如鸟氨酸、瓜氨酸、γ-氨基丁酸，这些非蛋白质氨基酸有些是代谢中间产物，有些是结构成分等。
9.两性(酸碱性)离子:两性离子是指在同一分子中,既有能放出质子的基团，又有能接受质子的基团。
10.两性解离:氨基酸分子中的羧基、氨基及侧链基团均可解离,在一定的pH条件下,这些基团能解离为带电基团从而使氨基酸带电:在酸性环境中各碱性基团与质子结合,使氨基酸带正电荷;在碱性环境中酸性基团解离出质子,与环境中的OH-结合成水，使氨基酸带负电荷。
11.氨基酸的等电点:当调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子中可放出质子基团与可接受质子基团的解离度完全相等，氨基酸处于兼性离子状态,所带静电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动,此时氨基酸所处溶液的pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
蛋白质工程
蛋白质工程一、名词解释：1.蛋白质工程:是研究蛋白质结构和定点改造蛋白质结构的一门学科。
它运用基因工程手段，通过有控制的基因修饰和基因合成，对现有蛋白质进行定向改造，以期获得性能更加优良、更符合人类社会需要的蛋白质分子。
2. 抗体:指机体的免疫系统在抗原刺激下产生的可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。
3. 人-鼠嵌合抗体：用鼠可变区和人恒定区融合形成的抗体。
4.人源化抗体：将鼠杂交瘤抗体的超变区嫁接到人抗体上形成的抗体。
5. 一级结构：是多肽链中氨基酸残基从N-末端到C-末端的排列顺序及二硫键的位置。
6.二级结构：是指多肽链主链借助氢键排列成特有的规则的反复构象。
7.超二级结构（结构模体）：一级顺序上相邻的二级结构在三维折叠中，彼此靠近、按特定的几何排布形成排列规则的、在空间结构上可以辨认的、可以同一结构模式出现在不同蛋白质中的二级结构组合体，称为结构模体。
8.发夹式β模体（或ββ组合单位）：两段相邻的反平行β链被一环链连接在一起构成的组合单位，其形貌与发夹相似，称为发夹式β模体。
9.希腊钥匙模体：四段紧邻的反平行β链以特定的方式来回往复组合，其形貌类似于古希腊钥匙上特有的回形装饰纹，故称为希腊钥匙型模体。
11.结构域：二级结构和结构模体以特定的方式组织连接，在蛋白质分子中形成两个或多个在空间上可以明显区分的三级折叠实体，称为结构域。
12.三级结构：在二级结构、结构模体的基础上，进一步盘曲、折叠形成的，涉及主链、侧链在内的所有原子和基团的空间排布。
13.四级结构：是指在多条肽链组成的一个蛋白质分子中，各亚单位在寡聚蛋白质中的空间排布及亚单位间的互相作用。
14.优势构象：任何氨基酸侧链中的组成基团都可以绕着其间的C-C单键旋转，从而产生各种不同的构象。
AA分子的各种构象异构体并不是平均分布的, 总是以其最稳定的构象为重要的存在形式即为优势构象。
15.交错构象：是能量上最有利的排布，在这种构象中，一个碳原子的取代基正好处在另一个碳原子的两个取代基之间。
第03章_蛋白质i
5 收缩和运动蛋白（contractile and motile protein） 6 结构蛋白（structural protein） 7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
A0005801.mov
一个过程多重功能蛋白
ห้องสมุดไป่ตู้
A0213101.mov
三、薄层层析 （Thin-layer Chromatography） 四、离子交换柱层析 （Ion-exchange Column Chromatography） 离子交换树脂
带酸性基团、能解离出质子，与溶液 中阳离子发生交换的叫阳离子交换树 脂。 -SO3H(强酸型)、－COOH(弱酸型) 带正电荷的AA与阳离子交换树脂 结合力强。
* 应用: 鉴定多肽链的氨基末端氨基酸 在弱碱性溶液中, DNFB 将α-氨基酸转变 成黄色的2,4-二硝基苯基氨基酸.
（二）艾德曼反应（Edman reaction） 试剂：苯异硫氰酸酯 （Phenylisothiocyanate, PITC） α－氨基参加的反应（烃基化反应）
艾德曼 反应
用途：鉴定多肽链氨基末端AA;蛋白质测序
第二节 氨基酸--蛋白质的构件分子 一、氨基酸的分类
（一）常见蛋白质氨基酸（standard amino acid） α－氨基酸结构通式 α－氨基酸的区别在于侧链R基的不同
1 非极性R基氨基酸（Aromatic R Groups） 8种
吲哚基团
非极性R基氨基酸
2 不 带 电 荷 的 极 性 R 基 氨 基 酸 （Polar,uncharged R Group） 7种
结合蛋白按辅基种类分为： 辅基 核蛋白（nucleoprotein ） 脂蛋白（lipoprotein ） 糖蛋白（glycoprotein） 磷蛋白（phosphoprotein） 核酸 脂质 糖 磷酸基
1-1 蛋白质
动物体重增加(g)
蛋白质功效比值＝
摄入食物蛋白质(g) 实验组功效比值 被测蛋白质功效比值＝ 对照组功效比值 ×2.5
氨基酸评分(amino acid score，AAS)：是用被测 食物蛋白质的必需氨基酸评分模式(amino acid scoring pattern)和推荐的理想的模式或参考蛋白的模 式进行比较，因此是反映蛋白质构成和利用的关系。
谷、豆、奶类混合 （67：22：11）
51
32
35
12
88（苏氨酸）
常见几种食物蛋白质质量
食物 BV NPU(%) PER AAS
全鸡蛋 全牛奶 鱼 牛肉 大豆 精制面粉 大米 土豆
94 87 83 74 73 52 63 67
84 82 81 73 66 51 63 60
3.92 3.09 4.55 2.30 2.32 0.60 2.16 -
被测蛋白质每克氮(或蛋白质)中氨基酸量(mg) 氨基酸评分= 理想模式或参考蛋白质中每克氮(或蛋白质)中氨基酸量 (mg)
确定某一食物蛋白质氨基酸评分步骤 ※计算被测蛋白质每种必需氨基酸的评分值
※在上述计算结果中，找出第一限制氨基酸评分值， 即为该蛋白质的氨基酸评分。
几种食物蛋白质的氨基酸评分
氨基酸含量（mg/g蛋白质） 蛋白质来源 化学分 赖氨酸 蛋氨酸 苏氨酸 色氨酸 （限制氨基酸） FAO/WHO 谷类 豆类 奶类 55 24 72 80 35 38 24 29 40 30 42 37 10 11 14 13 100 44（赖氨酸） 68（蛋氨酸） 83（蛋氨酸）
2. 正氮平衡：摄入氮 > 排出氮 反应儿童,孕妇及恢复期病人的代谢情况 3.负氮平衡：摄入氮﹤排出氮 见于膳食蛋白质摄入不足，吸收不良或消 耗性疾病
蛋白质功效比值＝
摄入食物蛋白质(g) 实验组功效比值 被测蛋白质功效比值＝ 对照组功效比值 ×2.5
氨基酸评分(amino acid score，AAS)：是用被测 食物蛋白质的必需氨基酸评分模式(amino acid scoring pattern)和推荐的理想的模式或参考蛋白的模 式进行比较，因此是反映蛋白质构成和利用的关系。
谷、豆、奶类混合 （67：22：11）
51
32
35
12
88（苏氨酸）
常见几种食物蛋白质质量
食物 BV NPU(%) PER AAS
全鸡蛋 全牛奶 鱼 牛肉 大豆 精制面粉 大米 土豆
94 87 83 74 73 52 63 67
84 82 81 73 66 51 63 60
3.92 3.09 4.55 2.30 2.32 0.60 2.16 -
被测蛋白质每克氮(或蛋白质)中氨基酸量(mg) 氨基酸评分= 理想模式或参考蛋白质中每克氮(或蛋白质)中氨基酸量 (mg)
确定某一食物蛋白质氨基酸评分步骤 ※计算被测蛋白质每种必需氨基酸的评分值
※在上述计算结果中，找出第一限制氨基酸评分值， 即为该蛋白质的氨基酸评分。
几种食物蛋白质的氨基酸评分
氨基酸含量（mg/g蛋白质） 蛋白质来源 化学分 赖氨酸 蛋氨酸 苏氨酸 色氨酸 （限制氨基酸） FAO/WHO 谷类 豆类 奶类 55 24 72 80 35 38 24 29 40 30 42 37 10 11 14 13 100 44（赖氨酸） 68（蛋氨酸） 83（蛋氨酸）
2. 正氮平衡：摄入氮 > 排出氮 反应儿童,孕妇及恢复期病人的代谢情况 3.负氮平衡：摄入氮﹤排出氮 见于膳食蛋白质摄入不足，吸收不良或消 耗性疾病
蛋白质,营养学必备
蛋白质蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg 重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
食入的蛋白质在体内经过消化被水解成氨基酸被吸收后，重新合成人体所需蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。
因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
蛋白质又分为完全蛋白质和不完全蛋白质。
富含必需氨基酸，品质优良的蛋白质统称完全蛋白质，如奶、蛋、鱼、肉类等属于完全蛋白质，植物中的大豆亦含有完全蛋白质。
缺乏必需氨基酸或者含量很少的蛋白质称不完全蛋白质，如谷、麦类、玉米所含的蛋白质和动物皮骨中的明胶等。
蛋白质在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小肠中完成整个消化吸收过程。
氨基酸的吸收通过小肠黏膜细胞，是由主动运转系统进行，分别转运中性、酸性和碱性氨基酸。
在肠内被消化吸收的蛋白质，不仅来自于食物，也有肠黏膜细胞脱落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白质进入消化系统，其中大部分被消化和重吸收。
未被吸收的蛋白质由粪便排出体外。
生理功能1．构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。
人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。
蛋白质对人的生长发育非常重要。
比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。
第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。
蛋白质一二三四结构概念
蛋白质一二三四结构概念一、蛋白质一级结构1. 定义- 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
它由基因上遗传密码的排列顺序所决定。
例如，胰岛素是一种蛋白质，其一级结构就是由特定的氨基酸按照一定顺序连接而成的一条多肽链。
2. 化学键- 主要靠肽键（由一个氨基酸的α - 羧基与另一个氨基酸的α - 氨基脱水缩合形成）连接氨基酸残基，在蛋白质分子中，还可能存在二硫键（由两个半胱氨酸残基的巯基（ - SH）氧化形成的 - S - S - 键），它对维持蛋白质的一级结构稳定性也有重要作用。
3. 意义- 蛋白质的一级结构是其空间结构和生物学功能的基础。
一级结构的不同会导致蛋白质具有完全不同的性质和功能。
例如，正常的血红蛋白（HbA）和镰刀型细胞贫血症患者的血红蛋白（HbS），二者在一级结构上仅有一个氨基酸的差异（HbA中的谷氨酸被HbS中的缬氨酸取代），却导致红细胞形态和功能的巨大改变，HbS在低氧分压下容易聚集，使红细胞扭曲成镰刀状，影响氧气运输并引发一系列健康问题。
二、蛋白质二级结构1. 定义- 蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
它主要是靠氢键维持稳定。
2. 常见类型- α - 螺旋- 多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
α - 螺旋结构中的每个肽键的N - H和第四个肽键的C = O形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
例如，毛发中的α - 角蛋白就含有大量的α - 螺旋结构。
- β - 折叠- 是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的N - H和C = O之间形成氢键而稳定。
这些肽链可以是平行的（相邻肽链的N端在同一方向），也可以是反平行的（相邻肽链的N端方向相反）。
β - 折叠结构使多肽链形成片层状，如蚕丝中的丝心蛋白就富含β - 折叠结构。
生命基础——蛋白质
第二十三页，编辑于星期日：二十点 四十四分。
酶
酶： 特殊的蛋白质，生物制造的催化剂
酶的特性： 离开生物机体后仍具活性
酶的作用： 催化许多有机化学反应和生物体 内的复杂反应
酶作催化剂的特点：反应条件温和、反应快 、专一性
应用： 食品、发酵、纺织、制药、制革等
第二十四页，编辑于星期日：二十点 四十四分。
在酸或碱或酶催化 多肽 水解
继续水解 多种α-氨基酸
思考 什么是多肽呢？
第九页，编辑于星期日：二十点 四十四分。
氨基酸的成肽反应与肽键
一分子氨基酸的羧基跟另一氨基酸的氨基脱
去水分子经缩合得到的产物
——肽
O
O
CH2-C-OH + H-NH-CH2-C-OH
NH2
O
肽键
CH2－C－NH-CH2-COOH +H2O
盐析的方法，可以分离和提纯蛋白质。
第十三页，编辑于星期日：二十点 四十四分。
蛋白质的变性
——化学变化
蛋白质在一定条件下发生不可逆的凝固（凝固后不能在 水中溶解），这种变化叫做变性。
变 ①铜，汞，铅等重金属盐
性 ②加热
的 ③紫外线，X射线
④强
条 件
酸，强碱
⑤有机化合物如甲醛、酒精、
苯甲酸等
蛋白质变性后丧失了原有的可溶性，同时失
D、铜离子和石灰乳使菌体蛋白质变性。
第二十七页，编辑于星期日：二十点 四十四分。
练习
1、下列关于蛋白质的叙述中，正确的是
( AB)
A、蛋白质溶液中加(NH4)2SO4溶液可提纯蛋白
质。
B、在豆浆中加少量石膏，能使豆浆凝结为 豆腐。
C、温度越高，酶对某些化学反应的催化效 率越高。
酶
酶： 特殊的蛋白质，生物制造的催化剂
酶的特性： 离开生物机体后仍具活性
酶的作用： 催化许多有机化学反应和生物体 内的复杂反应
酶作催化剂的特点：反应条件温和、反应快 、专一性
应用： 食品、发酵、纺织、制药、制革等
第二十四页，编辑于星期日：二十点 四十四分。
在酸或碱或酶催化 多肽 水解
继续水解 多种α-氨基酸
思考 什么是多肽呢？
第九页，编辑于星期日：二十点 四十四分。
氨基酸的成肽反应与肽键
一分子氨基酸的羧基跟另一氨基酸的氨基脱
去水分子经缩合得到的产物
——肽
O
O
CH2-C-OH + H-NH-CH2-C-OH
NH2
O
肽键
CH2－C－NH-CH2-COOH +H2O
盐析的方法，可以分离和提纯蛋白质。
第十三页，编辑于星期日：二十点 四十四分。
蛋白质的变性
——化学变化
蛋白质在一定条件下发生不可逆的凝固（凝固后不能在 水中溶解），这种变化叫做变性。
变 ①铜，汞，铅等重金属盐
性 ②加热
的 ③紫外线，X射线
④强
条 件
酸，强碱
⑤有机化合物如甲醛、酒精、
苯甲酸等
蛋白质变性后丧失了原有的可溶性，同时失
D、铜离子和石灰乳使菌体蛋白质变性。
第二十七页，编辑于星期日：二十点 四十四分。
练习
1、下列关于蛋白质的叙述中，正确的是
( AB)
A、蛋白质溶液中加(NH4)2SO4溶液可提纯蛋白
质。
B、在豆浆中加少量石膏，能使豆浆凝结为 豆腐。
C、温度越高，酶对某些化学反应的催化效 率越高。
食物蛋白质含量表
食物蛋白质含量表在我们的日常生活中，了解食物中的蛋白质含量是非常重要的。
蛋白质是人体必需的营养素之一，对于维持身体的正常生理功能、促进生长发育、修复组织等都起着关键作用。
接下来，让我们一起来看看常见食物的蛋白质含量。
首先是蛋类，鸡蛋是优质蛋白质的良好来源。
一个中等大小的鸡蛋（约 50 克）大约含有 6 7 克蛋白质。
蛋清中的蛋白质含量相对较高，几乎不含脂肪，是许多健身人士和控制体重人群的首选。
牛奶及其制品也是富含蛋白质的食物。
每 100 毫升纯牛奶中，蛋白质含量约为 3 克。
而酸奶在发酵过程中，蛋白质的含量基本不变，并且由于其富含益生菌，对于肠道健康有益。
肉类中的蛋白质含量较为丰富。
以鸡肉为例，100 克鸡胸肉中约含有 20 克左右的蛋白质，且脂肪含量相对较低，是增肌减脂人群的常见选择。
牛肉也是优质蛋白质的来源，100 克瘦牛肉中蛋白质含量约为20 25 克。
猪肉中的蛋白质含量因部位而异，里脊肉相对较高，每 100 克约含 20 克蛋白质。
鱼类同样是优质蛋白质的提供者。
比如常见的三文鱼，100 克中约含有 20 克蛋白质，并且富含对心脑血管有益的不饱和脂肪酸。
鳕鱼、金枪鱼等也是不错的选择。
豆类及其制品也是植物性蛋白质的重要来源。
每 100 克大豆中含有约35 40 克蛋白质。
豆腐、豆浆等豆制品中的蛋白质含量也较为可观，例如 100 克豆腐中约含 8 10 克蛋白质。
坚果类食物虽然脂肪含量较高，但也含有一定量的蛋白质。
例如杏仁，每 100 克约含 20 克蛋白质。
在谷物中，燕麦的蛋白质含量相对较高，每 100 克约含 15 克蛋白质。
蔬菜中的蛋白质含量通常较低，但也有一些例外。
例如西兰花，每100 克约含 4 克蛋白质。
了解食物的蛋白质含量对于我们合理安排饮食至关重要。
对于不同的人群，蛋白质的需求量也有所不同。
比如，生长发育期的青少年、孕妇、哺乳期妇女、运动员以及老年人，对蛋白质的需求可能会更高。
蛋白质元素有哪些【养生健康食谱大全】
蛋白质元素有哪些
文章导读
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蛋白质是我们身体所必须要的营养元素，往往都是通过我们的日常饮食进行摄取，但是有很多人由于饮食的不规律，以及不能按时用餐，总是会导致身体缺少蛋白质，这样长此已久会导致抵抗力变得越来越差，特别容易出患有疾病，所以说我们在生活中一定要多了解一下蛋白质元素有哪些，以便从饮食上获取丰富的蛋白质，只有这样身体才能越来越健康。
蛋白质(protein)是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。
没有蛋白质就没有生命。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸(Amino acid)按不同比例组吅而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
蛋白质元素有哪些
蛋白质是由C（碳）、H（氢）、O（氧）、N（氮）组成，一般蛋白质可能还会含有P （磷）、S（硫）、Fe（铁）、Zn（锌）、Cu（铜）、B（硼）、Mn(锰)、I（碘）、Mo （钼）等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他。
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Phe疏水性最强.。 酪氨酸的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控机制，Tyr在较 高pH值时，酚羟基离解。 Trp有复杂的π共轭休系，比Phe和Tyr更易形成电荷转移络合 物。
3、杂环氨基酸
脯氨酸 （Pro,P） 组氨酸 （His,H）
Pro，有时也把His、Trp归入此类。
Pro是唯一的一种环状结构的氨基酸，它的α亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性
3、极性带正电荷的氨基酸
三种碱性氨基酸：Lys、Arg、His
在 pH7 时带正电荷。
当胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间 (内)交联。Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。 His是一个弱碱，在 pH6.0 时，His 的 R 基 50% 以 上质子化，但 pH7.0 时，质子化的分子不到10%
三个有特性的氨基酸
一是脯氨酸（Pro），因为它是一个环状的亚 氨基酸。它的氨基和其它氨基酸的羧基形成的 肽键有明显的特点，较易变成顺式肽键。
二是甘氨酸（Gly），它是唯一的在α－碳原子 上只有两个氢原子，没有侧链的氨基酸。为此 它既不能和其它残基的侧链相互作用，也不产 生任何位阻现象，进而在蛋白质的立体结构形 成中有其特定的作用。
2. 碱水解
方法：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10－20 h。 优点：色氨酸在水解中不受破坏。 缺点：多数氨基酸受到不同程度的破坏，产生 消旋现象，得到的是D-和L-氨基酸的混 合物。此外，引起精氨酸脱氨（生成鸟 氨酸和尿素）。
3. 酶水解
方法：用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶或称 蛋白酶（proteinase）已有十多种，常用 的有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（或称糜 蛋白酶）及胃蛋白酶等。 优点：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。水解
3. 氨基酸是许多含N分子的前体物
核苷酸和核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合 成都需要aa
4. 一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物
精氨酸、Citrulline(瓜氨酸)、Ornithine(鸟氨酸)是 尿素循不(Urea cycle)的中间物，含氮废物在脊椎动 物肝脏中合成尿素是排除它们的一种重要机制。
三、氨基酸的结构与分类
1809年发现Asp，1938年发Thr，目前已发现180多种。 但是组成蛋白质的aa常见的有20种，称为基本氨 基酸（编码的蛋白质氨基酸），还有一些称为稀 有氨基酸，是多肽合成后由基本aa经酶促修饰而 来。此外还有存在于生物体内但不组成蛋白质的 非蛋白质氨基酸(约150种)。
含羟基或硫脂肪族氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 （Cys,C）
甲硫氨酸 （Met,M）
含羟基的有两种：Ser和Thr
Ser的-CH2 OH基（pKa=15），在生理条件下不解离，但它是一 个极性基团，能与其它基团形成氢键，具有重要的生理意义。在大 多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。
2、极性不带电荷的氨基酸（七种）
6种，丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬 酰胺、谷氨酰胺。这类氨基酸的侧链都能与水形成 氢键，因此很容易溶于水。 酪氨酸的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控机制， Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，Asn和Gln的NH2很容易形成氢键，因此能增加蛋白质的稳定性。
二、非编码的蛋白质氨基酸
也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。
Prothrombin(凝血酶原)中含有-羧基谷氨酸，能结合Ca2+。 结缔组织中最丰富的蛋白质胶原蛋白含有大量4-羟脯氨酸和5-羟赖 氨酸。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 （3）6-N-甲基赖氨酸（存在于肌球蛋白中） (4)г-羧基谷氨酸
第三个是半胱氨酸(Cys)。它的个性不仅表现在 其侧链有一定的大小和具有高度的化学反应活 性，还在于两个 Cys 能形成稳定的带有二硫 （桥）键的胱氨酸。二硫键不仅可以在肽链内， 也可以在肽链间存在。更有甚者，同样的一对 二硫键能具有不同的空间取向。
（浙江大学2006年题）按氨基酸R基的极性性质 将其分为哪几类？请写出各类的性质，氨基酸的 名称以及三字符号和单子符号 解析：主要考察编码蛋白质的20种氨基酸的结构 和极性及单字和三字符号
二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。
Cys还常常出现在酶的活性中心。
Met的R中含有甲硫基（-SCH3），硫原子有亲核性，易发
生极化，因此，Met是一种重要的甲基供体。
Cys与结石
在细胞外液如血液中，Cys以胱氨酸(Cystine)氧化形式存在， 胱氨酸的溶解性最差。
胱氨酸尿(Cystinuria)是一种遗传病，由于胱氨酸的跨膜运输缺 陷导致大量的胱氨酸排泄到尿中。胱氨酸在肾(Kidney)、输尿 管(ureter)、膀胱(urinary bladder)中结晶形成结石(Calculus, calculi)，结石会导致疼痛、发炎甚至尿血。
结构。它在蛋白质空间结构中具有极重要的
作用，一般出现在两段α-螺旋之间的转角处， Pro残基所在的位置必然发生骨架方向的变化
2. 按R基的极性分类(能否与水形成氢键)
20种基本氨基酸可以分成以下四组：
1、非极性氨基酸（八种）
Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、 Pro 这类氨基酸的R基都是疏水性的，在维持蛋白质的三 维结构中起着重要作用。
Asn、Gln
酰胺基中氨基易发生氨基转移反应，转氨基反应在 生物合成和代谢中有重要意义
碱性氨基酸
杂环
赖氨酸 （Lys,K）
精氨酸 （Arg,R）
组氨酸 （His,H）
Lys的R侧链上含有一个氨基，侧链氨基的pKa为10.53。 生理条件下，Lys侧链带有一个正电荷（—NH3+），同 时它的侧链有4个C的直链，柔性较大，使侧链的氨基 反应活性增大。（如肽聚糖的短肽间的连接） Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最 强的有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。 His含咪唑环，咪唑环的pKa在游离氨基酸中和在多肽 链中不同，前者pKa为6.00，后者为7.35，它是20种氨 基酸中侧链pKa值最接近生理pH值的一种，在接近中性 pH时，可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具有缓 冲能力的氨基酸。 His含咪唑环，一侧去质子化和另一侧质子化同步进行， 因而在酶的酸碱催化机制中起重要作用。
His 是 R 基的pK值在7附近的唯一的氨基酸。 是天
然的缓冲剂，它往往存在于许多酶的活性中心。
4、极性带负电荷的氨基酸 两种酸性氨基酸：Asp、Glu。在pH6~7时， 谷氨酸和天冬氨酸的第二个羧基解离，因此， 带负电荷。 酶的活性中心：His、Ser、Cys
非极性aa一般位于蛋白质的疏水核心，带电荷 的aa和极性aa位于表面。
第一章 蛋白质化学
蛋白质是许多不同的 α - 氨基酸按一 定的序列通过酰胺键（蛋白质化学 中专称为肽键）缩合而成的，具有 较稳定的构象并具有一定生物功能 的生物大分子
第一节 蛋白质的元素组成
N含量在各种蛋白质中比较接近 15%~18% ，平均为16%。
每1g 氮相当于 6.25g 的蛋白质 蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法 测定蛋白质含量的理论依据： 粗蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
大量服用青霉胺(Penicillcemine)能降低肾中胱氨的含量，因为 青霉胺与半胱氨酸形成的化合物比胱氨酸易溶解。
酸性氨基酸及酰胺
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
Asp、Glu，一般称酸性氨基酸
Asp侧链羧基pKa（β-COOH）为3.86，Glu侧链羧基 pKa（γ-COOH）为4.25 它们是在生理条件下带有负电荷的仅有的两个 氨基 酸。
第二节
蛋白质的氨基酸组成
一、蛋白质的水解
1. 酸水解 方法：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫 酸，回流煮沸时间约 20 h。 优点：不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸。 缺点：色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨 基酸（丝氨酸、苏氨酸）有一小部分 被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基 被水解成了羧基。
鸟氨酸
胍氨酸
肌氨酸
甜菜碱
四、氨基酸的重要理化性质
（一）一般物理性质 α - 氨基酸为无色晶体，熔点极高，一般在 200 ℃以上。有的无味、有的味甜、有的味 苦、谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要 成分。 各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，除胱 氨酸和酪氨酸外一般都能溶于水，并能溶解 于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。 通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中。
位点特异，用于一级结构分析，肽谱
缺点：使用一种酶往往水解不彻底，需几种酶协 同作用才能使蛋白质完全水解。该法主要用于 部分水解。
二、氨基酸的功能：
1. 组成蛋白质 2. 一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-amino butyric acid (-氨基丁酸)、Serotonic(5-羟 色胺，血清紧张素)、melatonin(褪黑激素，N-乙酰 -甲氧基色胺)，都是神经递质，后二者是色氨酸衍 生物(神经递质是一个神经细胞产生的影响第二个 神经细胞或肌肉细胞功能的物质)。 Thyroxine(甲状腺素，动物甲状腺thyroid gland产 生的Tyr衍生物)和吲哚乙酸(植物中的Trp衍生物) 都是激素(激素就是一个细胞产生的调节其它细胞 的功能的化学信号分子)。
（一）编码的蛋白质氨基酸（20种）
也称基本氨基酸或标准氨基酸，有对应的遗传密码。
α-氨基酸的一般结构
氨基在α-位，为L-构型.
除脯氨酸外，均为α-氨基酸 除甘氨酸外，均为手性氨基酸
氨基酸的分类
1. 按R基的化学结构分类 可以分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族 脂肪族氨基酸 含一氨基一羧基的中性氨基酸
3、杂环氨基酸
脯氨酸 （Pro,P） 组氨酸 （His,H）
Pro，有时也把His、Trp归入此类。
Pro是唯一的一种环状结构的氨基酸，它的α亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性
3、极性带正电荷的氨基酸
三种碱性氨基酸：Lys、Arg、His
在 pH7 时带正电荷。
当胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间 (内)交联。Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。 His是一个弱碱，在 pH6.0 时，His 的 R 基 50% 以 上质子化，但 pH7.0 时，质子化的分子不到10%
三个有特性的氨基酸
一是脯氨酸（Pro），因为它是一个环状的亚 氨基酸。它的氨基和其它氨基酸的羧基形成的 肽键有明显的特点，较易变成顺式肽键。
二是甘氨酸（Gly），它是唯一的在α－碳原子 上只有两个氢原子，没有侧链的氨基酸。为此 它既不能和其它残基的侧链相互作用，也不产 生任何位阻现象，进而在蛋白质的立体结构形 成中有其特定的作用。
2. 碱水解
方法：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10－20 h。 优点：色氨酸在水解中不受破坏。 缺点：多数氨基酸受到不同程度的破坏，产生 消旋现象，得到的是D-和L-氨基酸的混 合物。此外，引起精氨酸脱氨（生成鸟 氨酸和尿素）。
3. 酶水解
方法：用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶或称 蛋白酶（proteinase）已有十多种，常用 的有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（或称糜 蛋白酶）及胃蛋白酶等。 优点：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。水解
3. 氨基酸是许多含N分子的前体物
核苷酸和核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合 成都需要aa
4. 一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物
精氨酸、Citrulline(瓜氨酸)、Ornithine(鸟氨酸)是 尿素循不(Urea cycle)的中间物，含氮废物在脊椎动 物肝脏中合成尿素是排除它们的一种重要机制。
三、氨基酸的结构与分类
1809年发现Asp，1938年发Thr，目前已发现180多种。 但是组成蛋白质的aa常见的有20种，称为基本氨 基酸（编码的蛋白质氨基酸），还有一些称为稀 有氨基酸，是多肽合成后由基本aa经酶促修饰而 来。此外还有存在于生物体内但不组成蛋白质的 非蛋白质氨基酸(约150种)。
含羟基或硫脂肪族氨基酸
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 （Cys,C）
甲硫氨酸 （Met,M）
含羟基的有两种：Ser和Thr
Ser的-CH2 OH基（pKa=15），在生理条件下不解离，但它是一 个极性基团，能与其它基团形成氢键，具有重要的生理意义。在大 多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。
2、极性不带电荷的氨基酸（七种）
6种，丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬 酰胺、谷氨酰胺。这类氨基酸的侧链都能与水形成 氢键，因此很容易溶于水。 酪氨酸的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控机制， Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，Asn和Gln的NH2很容易形成氢键，因此能增加蛋白质的稳定性。
二、非编码的蛋白质氨基酸
也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。
Prothrombin(凝血酶原)中含有-羧基谷氨酸，能结合Ca2+。 结缔组织中最丰富的蛋白质胶原蛋白含有大量4-羟脯氨酸和5-羟赖 氨酸。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 （3）6-N-甲基赖氨酸（存在于肌球蛋白中） (4)г-羧基谷氨酸
第三个是半胱氨酸(Cys)。它的个性不仅表现在 其侧链有一定的大小和具有高度的化学反应活 性，还在于两个 Cys 能形成稳定的带有二硫 （桥）键的胱氨酸。二硫键不仅可以在肽链内， 也可以在肽链间存在。更有甚者，同样的一对 二硫键能具有不同的空间取向。
（浙江大学2006年题）按氨基酸R基的极性性质 将其分为哪几类？请写出各类的性质，氨基酸的 名称以及三字符号和单子符号 解析：主要考察编码蛋白质的20种氨基酸的结构 和极性及单字和三字符号
二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。
Cys还常常出现在酶的活性中心。
Met的R中含有甲硫基（-SCH3），硫原子有亲核性，易发
生极化，因此，Met是一种重要的甲基供体。
Cys与结石
在细胞外液如血液中，Cys以胱氨酸(Cystine)氧化形式存在， 胱氨酸的溶解性最差。
胱氨酸尿(Cystinuria)是一种遗传病，由于胱氨酸的跨膜运输缺 陷导致大量的胱氨酸排泄到尿中。胱氨酸在肾(Kidney)、输尿 管(ureter)、膀胱(urinary bladder)中结晶形成结石(Calculus, calculi)，结石会导致疼痛、发炎甚至尿血。
结构。它在蛋白质空间结构中具有极重要的
作用，一般出现在两段α-螺旋之间的转角处， Pro残基所在的位置必然发生骨架方向的变化
2. 按R基的极性分类(能否与水形成氢键)
20种基本氨基酸可以分成以下四组：
1、非极性氨基酸（八种）
Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、 Pro 这类氨基酸的R基都是疏水性的，在维持蛋白质的三 维结构中起着重要作用。
Asn、Gln
酰胺基中氨基易发生氨基转移反应，转氨基反应在 生物合成和代谢中有重要意义
碱性氨基酸
杂环
赖氨酸 （Lys,K）
精氨酸 （Arg,R）
组氨酸 （His,H）
Lys的R侧链上含有一个氨基，侧链氨基的pKa为10.53。 生理条件下，Lys侧链带有一个正电荷（—NH3+），同 时它的侧链有4个C的直链，柔性较大，使侧链的氨基 反应活性增大。（如肽聚糖的短肽间的连接） Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最 强的有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。 His含咪唑环，咪唑环的pKa在游离氨基酸中和在多肽 链中不同，前者pKa为6.00，后者为7.35，它是20种氨 基酸中侧链pKa值最接近生理pH值的一种，在接近中性 pH时，可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具有缓 冲能力的氨基酸。 His含咪唑环，一侧去质子化和另一侧质子化同步进行， 因而在酶的酸碱催化机制中起重要作用。
His 是 R 基的pK值在7附近的唯一的氨基酸。 是天
然的缓冲剂，它往往存在于许多酶的活性中心。
4、极性带负电荷的氨基酸 两种酸性氨基酸：Asp、Glu。在pH6~7时， 谷氨酸和天冬氨酸的第二个羧基解离，因此， 带负电荷。 酶的活性中心：His、Ser、Cys
非极性aa一般位于蛋白质的疏水核心，带电荷 的aa和极性aa位于表面。
第一章 蛋白质化学
蛋白质是许多不同的 α - 氨基酸按一 定的序列通过酰胺键（蛋白质化学 中专称为肽键）缩合而成的，具有 较稳定的构象并具有一定生物功能 的生物大分子
第一节 蛋白质的元素组成
N含量在各种蛋白质中比较接近 15%~18% ，平均为16%。
每1g 氮相当于 6.25g 的蛋白质 蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法 测定蛋白质含量的理论依据： 粗蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
大量服用青霉胺(Penicillcemine)能降低肾中胱氨的含量，因为 青霉胺与半胱氨酸形成的化合物比胱氨酸易溶解。
酸性氨基酸及酰胺
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
Asp、Glu，一般称酸性氨基酸
Asp侧链羧基pKa（β-COOH）为3.86，Glu侧链羧基 pKa（γ-COOH）为4.25 它们是在生理条件下带有负电荷的仅有的两个 氨基 酸。
第二节
蛋白质的氨基酸组成
一、蛋白质的水解
1. 酸水解 方法：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫 酸，回流煮沸时间约 20 h。 优点：不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸。 缺点：色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨 基酸（丝氨酸、苏氨酸）有一小部分 被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基 被水解成了羧基。
鸟氨酸
胍氨酸
肌氨酸
甜菜碱
四、氨基酸的重要理化性质
（一）一般物理性质 α - 氨基酸为无色晶体，熔点极高，一般在 200 ℃以上。有的无味、有的味甜、有的味 苦、谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要 成分。 各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，除胱 氨酸和酪氨酸外一般都能溶于水，并能溶解 于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。 通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中。
位点特异，用于一级结构分析，肽谱
缺点：使用一种酶往往水解不彻底，需几种酶协 同作用才能使蛋白质完全水解。该法主要用于 部分水解。
二、氨基酸的功能：
1. 组成蛋白质 2. 一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-amino butyric acid (-氨基丁酸)、Serotonic(5-羟 色胺，血清紧张素)、melatonin(褪黑激素，N-乙酰 -甲氧基色胺)，都是神经递质，后二者是色氨酸衍 生物(神经递质是一个神经细胞产生的影响第二个 神经细胞或肌肉细胞功能的物质)。 Thyroxine(甲状腺素，动物甲状腺thyroid gland产 生的Tyr衍生物)和吲哚乙酸(植物中的Trp衍生物) 都是激素(激素就是一个细胞产生的调节其它细胞 的功能的化学信号分子)。
（一）编码的蛋白质氨基酸（20种）
也称基本氨基酸或标准氨基酸，有对应的遗传密码。
α-氨基酸的一般结构
氨基在α-位，为L-构型.
除脯氨酸外，均为α-氨基酸 除甘氨酸外，均为手性氨基酸
氨基酸的分类
1. 按R基的化学结构分类 可以分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族 脂肪族氨基酸 含一氨基一羧基的中性氨基酸