第二章 氨基酸 多肽和蛋白质【生物化学】
- 格式:pdf
- 大小:5.50 MB
- 文档页数:107
考研笔记:生物化学复习知识点静态生物化学-结构和催化作用1.1氨基酸、多肽和蛋白质1.部分氨基酸的特殊性质:蛋白质中的氨基酸都是L型的,D型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中;只有Ile和XXX有两个手性碳原子,Gly是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性;Ser、Thr、Tyr,这些AA残基的-OH上磷酸化是一个十分普遍的调控机制,可进行可逆性磷酸化,可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应;Asn、Gln在生理pH范围内其酰氨基不被质子化,因此侧链不带电荷;Cys,在pro经常以其氧化型的胱氨酸存在,-S-S-二硫桥;His是唯一一个R基的pka值在7附近的AA,因此在PH7.0附近有明显的缓冲作用;Phe:它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断;Met又称蛋氨酸,它是体内代谢中甲基的供体。
(SAM—S-腺苷蛋氨酸);A280:Trp、Tyr和Phe残基的苯环含有共轭双键;Trp显现磷光,是一种寿命较长的发射光,对研讨卵白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码,可能是第21种卵白质氨基酸。
2.氨基酸分类按照R基的极性性子(可否与水形成氢键)20种根本aa,可以分为4类:非极性氨基酸(9种)、不带电何的极性氨基酸(6种)、带负电荷的aa(酸性aa,2种)、带正电何的aa(碱性aa,3种) 酶的活性中心:His、Ser、Cys3.氨基酸的化学性子所有的α-AA都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质,570nm测定;Pro和羟脯氨酸生成亮黄色,440nm测定;在近紫外区(200-400nm)只有芳香族AA有吸收光的能力,含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性,紫外吸收法定量蛋白质的依据;Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力)在280nm有最大光吸收。
4.自然存在的活性肽:I谷胱甘肽:Glu—Cys—Gly:红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程,清除内源性过氧化物和自由基,维护卵白质活性中心的巯基处于还原状态。
第二章蛋白质化学一、填空题:1、不同蛋白质的含量颇为相近,平均含量为____%。
2、蛋白质中存在种氨基酸,除了氨基酸外,其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。
3、能形成二硫键的氨基酸是,分子量最小的氨基酸是。
4、蛋白质具有两性电离性质,大多数在酸性溶液中带电荷,在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时,它所带的正负电荷数相等,此时的蛋白质成为,该溶液的pH值称为蛋白质的________。
5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。
6、在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫,它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳,它将向极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰,这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构,稳定其结构的作用力是。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的;天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的,而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键,使天然蛋白质原有的与性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。
15、已知下列肽段:(1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu—(2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala—(3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala—(4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val—其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是;在280nm有最大光吸收的是;可能形成二硫键桥的是;α—螺旋中断的是。
二、选择题(只有一个最佳答案):1、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60,它的等电点(pI)是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽链中的肽键是:( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是:( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是由于()A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、必需氨基酸是对()而言的。
生物化学(本科)第二章蛋白质的结构与功能随堂练习与参考答案第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构与理化性质之间的关系第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的分类第六节血浆蛋白质1. (单选题)测得某一蛋白质溶液N元素的含量为4 g/L,则该溶液中蛋白质含量约为A.16 g/LB.20 g/LC.25 g/LD.30 g/LE.40 g/L参考答案:C2. (单选题)组成蛋白质的氨基酸基本上属于A.L-β-氨基酸B.D-β-氨基酸C.L-α-氨基酸D.D-α-氨基酸E.L、D-α-氨基酸参考答案:C3. (单选题)属于碱性氨基酸的是A.精氨酸B.赖氨酸C.组氨酸D.A+BE.A+B+C参考答案:E4. (单选题)下列有关肽的叙述,错误的是A.肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物B.组成肽的氨基酸分子都不完整C.多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D.氨基酸一旦生成肽,完全失去其原有的理化性质E.根据N末端数目,可得知蛋白质的亚基数参考答案:E5. (单选题)维系蛋白质二级结构稳定的化学键是A.盐键B.二硫键C.肽键D.疏水键E.氢键参考答案:E6. (单选题)蛋白质α-螺旋的特点有A.多为左手螺旋B.螺旋方向与长轴垂直C.氨基酸侧链伸向螺旋外侧D.肽键平面充分伸展E.靠盐键维系稳定性参考答案:C7. (单选题)有关蛋白质三级结构的描述,错误的是A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性B.亲水基团多位于三级结构的表面C.三级结构的稳定性由次级键维系D.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构E.三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果参考答案:A8. (单选题)关于蛋白质亚基的描述,正确的是A.一条多肽链卷曲成螺旋结构B.两条以上多肽链卷曲成二级结构C.两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质D.每个亚基都有各自的三级结构E.以上都不正确参考答案:D9. (单选题)蛋白质的空间构象主要取决于A.肽链氨基酸的序列B.α-螺旋和β-折叠C.肽链中的氨基酸侧链D.肽链中的肽键E.肽链中的二硫键位置参考答案:A10. (单选题)蛋白质溶液的稳定因素是A.蛋白质溶液有分子扩散现象B.蛋白质在溶液中有布朗运动C.蛋白质分子在溶液中带有水化膜和同种电荷D.蛋白质溶液的粘度大E.蛋白质分子在溶液中带电荷参考答案:C11. (单选题)蛋白质变性时伴随的结构变化是A.肽链的断裂B.氨基酸残基的化学修饰C.一些侧链基团的暴露D.二硫键的打开E.以上选项均不是参考答案:C12. (单选题)绝大多数血浆蛋白质的合成场所是B.肾脏C.肝脏D.脾脏E.肌肉参考答案:C13. (多选题)谷胱甘肽A.是体内的还原型物质B.含有两个特殊的肽键C.其功能基团是疏基D.为三肽E.是体内的氧化型物质参考答案:ACD14. (多选题)空间构象包括A.β-折叠B.结构域C.亚基E.氨基酸残基的排列顺序参考答案:ABCD15. (多选题)蛋白质结构域A.都有特定的功能B.为折叠得较为紧密的区域C.属于三级结构D.存在于每一种蛋白质中E.属于四级结构参考答案:ABC16. (多选题)蛋白质变性A.由肽键断裂而引起B.都是不可逆的C.可使其生物活性丧失D.可增加其溶解度E.构象被破坏参考答案:CE17. (多选题)蛋白质三级结构A.存在于每个天然蛋白质分子中B.是指局部肽段空间构象C.包括模体结构D.属于高级结构E.包括结构域参考答案:CDE18. (多选题)血浆白蛋白的功能有A.维持胶体渗透压B.维持血浆的正常pH值C.运输某些物质,尤其是脂溶性物质D.营养作用E.抵抗外来入侵参考答案:ABCD如有侵权请联系告知删除,感谢你们的配合!。
第二章蛋白质化学A型题一、名词解释1.氨基酸的等电点2.肽键3.多肽链4.肽平面5.蛋白质一级结构6.肽单位7.多肽8.氨基酸残基9.蛋白质二级结构10.超二级结构11.结构域12.蛋白质三级结构13.蛋白质四级结构14.二硫键15.二面角16.α–螺旋17.β–折叠或β–折叠片18.β–转角19.无规卷曲20.亚基21.寡聚蛋白22.蛋白质的高级结构23.蛋白质激活24.分子病25.变构效应26.蛋白质变性27.蛋白质复性28.蛋白质的等电点29.电泳30.盐溶31.盐析32.简单蛋白质33.结合蛋白质二、填空题1.结缔组织(肌腱、韧带、毛发、软骨)以_____为主要成分。
2.天然氨基酸的结构通式为______________。
3.氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在,在pH>pI时的溶液中,大部分以______离子形式存在,在pH<pI的溶液中主要以_________离子形式存在。
4.在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________3种。
5.当氨基酸在等电点时,由于静电引力的作用,其_________最小,容易发生沉淀。
6.所谓的两性离子是指____________________。
7.在一定的实验条件下,___________是氨基酸的特征常数。
8.在常见的20种氨基酸中,结构最简单的氨基酸是________。
9.蛋白质中氮元素的含量比较恒定,平均值为_______。
10.蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。
11.维系蛋白质二级结构最主要的力是________ 。
12.α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键,氢键取向几乎与________平行。
氢键是由每个氨基酸的______与前面隔3个氨基酸的_________形成的,它允许所有_______都参与氢键的形成。
13.参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、和_______。
考研笔记:生物化学复习知识点静态生物化学-结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质:蛋白质中的氨基酸都是L 型的,D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中;只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子,Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性;Ser 、Thr、 Tyr,这些AA 残基的-OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制,可进行可逆性磷酸化,可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应;Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化,因此侧链不带电荷;Cys,在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在,-S-S-二硫桥;His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA,因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用;Phe:它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断;Met 又称蛋氨酸,它是体内代谢中甲基的供体。
(SAM—S-腺苷蛋氨酸);A280:Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键;Trp 显现磷光,是一种寿命较长的发射光,对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码,可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa,可以分为4 类:非极性氨基酸(9 种)、不带电何的极性氨基酸(6 种)、带负电荷的aa(酸性aa,2种)、带正电何的aa(碱性aa,3 种)酶的活性中心:His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质,570nm 测定;Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色,440nm 测定;在近紫外区(200-400nm)只有芳香族AA 有吸收光的能力,含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性,紫外吸收法定量蛋白质的依据;Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。