氨基酸蛋白质和核酸课件
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二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
3) 酰化反响
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
5-2 氨基酸_蛋白质_核酸
NH2 CH2-COOH + H+ NH2 R–CH–COO－ CH2-COO- + H2O NH2 CH2-COOH
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋ 两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论： 教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时 含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO － 离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋ 的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 （2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋ 两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论： 教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时 含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO － 离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋ 的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 （2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt
第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
有机化学 蛋白质和核酸
Phe
2）. C-末端测定
羧肽酶法： 羧肽酶只能水解C端氨基酸的肽键。
O O O H2NCH 2CNHCHCNHCHCOH CH2C6H5 CH3
H2O, 羧肽酶
O O O H2NCH2CNHCHCOH + H2NCHCOH CH3 CH2C6H5
新C端 根据各氨基酸放出的先后和含量，就可以推断出C端 氨基酸的种类和次序。 对于大分子蛋白质或较长的肽链，必须结合部分水解 法，利用各个肽片断中的重叠结构推出整个肽链的氨基酸 排列次序。
α-羟基-α氨基酸
α-酮酸
α - 氨基酸中的氨基被氧化剂氧化，或在生物体内酶的作 用下生成α - 亚氨基酸，然后经过水解、脱氨生成α - 酮酸。
3.脱水反应—成肽
O -H2O H2N CH C OH + H NH CH COOH R R
O H2N CH C NH CH COOH R
二肽
肽键
R
4. 与水合茚三酮的反应
pH=9 说明为碱性氨基酸，调pI 应加碱，故pI >9。
2.氨基酸中氨基的性质
（１）与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O
OH α - 氨基酸中的伯氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸， 并放出氮气，根据放出氮气的量可计算出α - 氨基酸的 含量。脯氨酸不含伯氨基除外。
（3）与生物碱试剂作用
+ NH3 Pr COOH
+ Cl 3COO
Pr
NH2 COOH
+ OOCCCl 3
5、蛋白质的变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响，改变了分子内部 的特有结构，导致理化性质改变，生理活性丧失的现象称 为蛋白质的变性。
2024届高三一轮复习生物第3讲蛋白质和核酸课件
（蛋白质的空间结构没有发生变化）
蛋白质在高浓度盐溶液中析出，而DNA是在低浓度盐溶液 中析出，盐析为可逆过程。
五、蛋白质的变性和盐析
3.蛋白质的水解：
在蛋白酶作用下，肽键断裂，蛋白质分解为短肽和氨基酸。 水解和脱水缩合的过程是相反的。
肽键的断裂需要蛋白酶或肽酶水解。
易错辨析
（1）细胞内蛋白质发生水解时，通常需要另一种蛋白质的参与。
五、蛋白质的变性和盐析
1.蛋白质的变性：
过酸、过碱、重金属盐或高温会使蛋白质的 空间结构 遭到破 坏，使酶永久失活，但肽键 并未断裂 ，依然能和双缩脲试剂发生 紫色反应；低温不会破坏蛋白质的空间结构，只是抑制其功能。
应用 ①鸡蛋、肉类煮熟后由于高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，
易于被蛋白酶水解，因而易于消化。 ②经过加热、加酸、加酒精等引起细菌和病毒的蛋白质变性，
2.(源于必修1 P22图2－6)胰岛素在核糖体上合成后还不具有降低血 糖的生物学活性，请从蛋白质的结构方面分析原因：
核糖体上合成的多肽需经内质网、高尔基体加工后才具备 一定的空间结构，从而成为有活性的蛋白质。
3.(源于必修1 P23“与生活的联系”)熟鸡蛋更容易消化的原因是： 高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，容易被蛋
赖氨酸为必需氨基酸，人体不能合成，只能从食物中摄取才 能保证正常生命活动，玉米中不含赖氨酸，因此长期以玉米为 主食的人容易因赖氨酸缺乏而患病。
阐述基本原理，突破长句表达
1.(源于必修1 P21“正文”)请叙述氨基酸的结构特点： 每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一
个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一 个氢原子和一个侧链基团。
氨基酸、蛋白质和核酸
负离子 正离子 偶极离子
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计 算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反 应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反 应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称 为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计 算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反 应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反 应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称 为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
大学化学《有机化学-氨基酸》课件
去保护基
R O CH3 (CH3)3C+ + CO2 + +NH3CHCNHCHCOO -
*1. 催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温 和的酸性水解法除去。
*2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。 *3. 用Z保护还是用BOC保护，视实际情况而定。
22.5.2 羧基的保护
RCHCOON+ H3
（甘-丙-亮）（Gly-Ala-Leu）
2 结构
1. 肽键和肽的几何形状
H O H RH O
NCCNC CNCC
HR H O H R
2. 二硫键
CH2SH
+
CHNH 3
COO-
空气氧化 Na +液NH3
CH2S
+
CHNH 3
COO-
SCH2
+
CHNH 3 COO-
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly •NH2
HCl
CH3OH
上保护基
R H2NCHCOOCH3
CH3
SO3H RCHCOOCH2
CH2OH NH2
上保护基
(CH3)2C=CH2
上保护基
O RCHCOBu-t
NH2
A
接肽
OR
R'CHCHNCHCOOCH3
NH2
去保护基 Na2CO3
A
接肽
Pd / H2
OR R'CHCHNCHCOOH
去保护基
NH2
蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的 脂肪酸酯)是人的营养中的三种要素。
1 定义和分类
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。
蛋白质和核酸化学PPT课件.ppt
试问100g大豆中含蛋白质多少克？
▪ 2. 用凯氏微量定氮法测得0.2ml血清中含
氮2.1mg，问100ml血清中含蛋白质多少克？
二、蛋白质的基本单位—氨基酸
▪ 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 ▪ 20标准氨基酸 ▪ 氨基（-NH2）和羧基（-COOH）
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
2.空间结构与功能的关系
▪ 蛋白质的空间
结构一旦改变 就会影响蛋白 质的生物活性。
▪ （如右图）牛
核糖核酸酶的 空间结构与功 能。
•牛脑海绵状病，简称BSE。1985年4月，医学家 们在英国发现了一种新病，专家们对这一世界 始发病例进行组织病理学检查，并于1986年11 月将该病定名为BSE，首次在英国报刊上报道。 •食用被疯牛病污染了的牛肉、牛脊髓的人，有 可能染上致命的克罗伊茨费尔德—雅各布氏症 （简称克－雅氏症），其典型临床症状为出现 痴呆或神经错乱，视觉模糊，平衡障碍，肌肉 收缩等。病人最终因精神错乱而死亡。 医学 界对克－雅氏症的发病机理还没有定论，也未 找到有效的治疗方法。
(1)
(2)
（二）
一级结构是空间结构的基础。结构与功能密切相关，蛋白质的一级 结构一旦确立，其空间结构以及生理功能也基本确立。
四、蛋白质的空间结构
▪ 多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间
结构。蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分 子内部原子形成一定的空间排布及相互关 系，称为蛋白质的构象，即空间结构。
（2）分子病
——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与 正常有所不同的遗传病。
镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。
▪ 2. 用凯氏微量定氮法测得0.2ml血清中含
氮2.1mg，问100ml血清中含蛋白质多少克？
二、蛋白质的基本单位—氨基酸
▪ 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 ▪ 20标准氨基酸 ▪ 氨基（-NH2）和羧基（-COOH）
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
2.空间结构与功能的关系
▪ 蛋白质的空间
结构一旦改变 就会影响蛋白 质的生物活性。
▪ （如右图）牛
核糖核酸酶的 空间结构与功 能。
•牛脑海绵状病，简称BSE。1985年4月，医学家 们在英国发现了一种新病，专家们对这一世界 始发病例进行组织病理学检查，并于1986年11 月将该病定名为BSE，首次在英国报刊上报道。 •食用被疯牛病污染了的牛肉、牛脊髓的人，有 可能染上致命的克罗伊茨费尔德—雅各布氏症 （简称克－雅氏症），其典型临床症状为出现 痴呆或神经错乱，视觉模糊，平衡障碍，肌肉 收缩等。病人最终因精神错乱而死亡。 医学 界对克－雅氏症的发病机理还没有定论，也未 找到有效的治疗方法。
(1)
(2)
（二）
一级结构是空间结构的基础。结构与功能密切相关，蛋白质的一级 结构一旦确立，其空间结构以及生理功能也基本确立。
四、蛋白质的空间结构
▪ 多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间
结构。蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使分 子内部原子形成一定的空间排布及相互关 系，称为蛋白质的构象，即空间结构。
（2）分子病
——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与 正常有所不同的遗传病。
镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。
必修1 第1单元 第3讲 蛋白质和核酸
C．作为能量“货币”的 ATP 能参与细胞信号传递 D．蛋白质磷酸化和去磷酸化反应受温度的影响
B [蛋白质在磷酸化和去磷酸化过程中，通过构象改变发挥相 应的功能，能够体现蛋白质结构与功能相适应的观点，A 叙述正确； 这些蛋白质特定磷酸化位点的氨基酸缺失，会导致这些蛋白质不能 发生磷酸化和去磷酸化，不能参与细胞信号传递，B 叙述错误；由题 图可知，在蛋白质磷酸化过程中，ATP 为蛋白质提供磷酸基团，参 与了细胞信号传递，C 叙述正确；蛋白质磷酸化和去磷酸化反应均 属于酶促反应，受温度的影响，D 叙述正确。]
5．分子大小相同，碱基含量相同的核酸分子所携带的遗传信息
一定相同。
(× )
提示：遗传信息决定于碱基的排列顺序。
6．真核生物以 DNA 为遗传物质，部分原核生物以 RNA 为遗传
物质。
(× )
提示：细胞生物的遗传物质都是 DNA。
1．DNA 能够提供犯罪嫌疑人的信息的原因是什么？DNA 鉴定 技术还可以应用在哪些方面？(必修 1 P34“问题探讨”)
3．多糖和核酸都是由许多单体组成的多聚体，核酸能携带遗传 信息，但多糖不能，原因是什么？(必修 1P38“复习与提高”)
提示：核酸分子中 4 种脱氧核苷酸(或核糖核苷酸)在数量、排列 顺序上会千差万别，从而能够承担起携带遗传信息的功能。构成多 糖的单体是葡萄糖，无论多少个葡萄糖构成的多糖，它的顺序没有 变化。
D [尿素只是改变蛋白质的空间结构，不会使蛋白质的肽键水 解，与肽蛋白酶的作用不同，A 错误；由题意可知，蛋白质在尿素 中空间结构改变，因此过氧化氢酶经高浓度尿素溶液处理后活性改 变，B 错误；由题意可知，发生蛋白质变性的蛋白质分子也可以复性， 这表明其空间结构的改变是可逆的，C 错误；由题意可知，除去尿 素后，蛋白质分子越小复性效果越好，这说明氨基酸的数目可以影 响蛋白质分子的空间结构而影响复性效果，D 正确。]
B [蛋白质在磷酸化和去磷酸化过程中，通过构象改变发挥相 应的功能，能够体现蛋白质结构与功能相适应的观点，A 叙述正确； 这些蛋白质特定磷酸化位点的氨基酸缺失，会导致这些蛋白质不能 发生磷酸化和去磷酸化，不能参与细胞信号传递，B 叙述错误；由题 图可知，在蛋白质磷酸化过程中，ATP 为蛋白质提供磷酸基团，参 与了细胞信号传递，C 叙述正确；蛋白质磷酸化和去磷酸化反应均 属于酶促反应，受温度的影响，D 叙述正确。]
5．分子大小相同，碱基含量相同的核酸分子所携带的遗传信息
一定相同。
(× )
提示：遗传信息决定于碱基的排列顺序。
6．真核生物以 DNA 为遗传物质，部分原核生物以 RNA 为遗传
物质。
(× )
提示：细胞生物的遗传物质都是 DNA。
1．DNA 能够提供犯罪嫌疑人的信息的原因是什么？DNA 鉴定 技术还可以应用在哪些方面？(必修 1 P34“问题探讨”)
3．多糖和核酸都是由许多单体组成的多聚体，核酸能携带遗传 信息，但多糖不能，原因是什么？(必修 1P38“复习与提高”)
提示：核酸分子中 4 种脱氧核苷酸(或核糖核苷酸)在数量、排列 顺序上会千差万别，从而能够承担起携带遗传信息的功能。构成多 糖的单体是葡萄糖，无论多少个葡萄糖构成的多糖，它的顺序没有 变化。
D [尿素只是改变蛋白质的空间结构，不会使蛋白质的肽键水 解，与肽蛋白酶的作用不同，A 错误；由题意可知，蛋白质在尿素 中空间结构改变，因此过氧化氢酶经高浓度尿素溶液处理后活性改 变，B 错误；由题意可知，发生蛋白质变性的蛋白质分子也可以复性， 这表明其空间结构的改变是可逆的，C 错误；由题意可知，除去尿 素后，蛋白质分子越小复性效果越好，这说明氨基酸的数目可以影 响蛋白质分子的空间结构而影响复性效果，D 正确。]
蛋白质和核酸
2．胶体性质与沉淀作用 ． （1）可逆沉淀（盐析） ）可逆沉淀（盐析）
蛋白质溶液 碱金属盐或铵盐 沉淀 （蛋白质） H2O 溶解
（2）不可逆沉淀 ）
3、蛋白质的变性作用 、 蛋白质在一定条件下，共价键不变， 蛋白质在一定条件下，共价键不变，但构象发生 变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。 变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。
4、蛋白质的四级结构 、 由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称 为蛋白质亚基， 为蛋白质亚基，由几个亚基借助各种副键的作用而 构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。 构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。 三、蛋白质的性质 1．两性及等电点 ．
P = Protin 蛋白质 P COO NH2 pH > pI H OH P COO NH3 pH H OH P COOH NH3 pH < pI
蛋白质和核酸
蛋白质和核酸都是天然高分子化合物， 蛋白质和核酸都是天然高分子化合物，是生命 物质的基础。我们知道， 物质的基础。我们知道，生命活动的基本特征就是 蛋白质的不断自我更新。蛋白质是一切活细胞的组 蛋白质的不断自我更新。 织物质，也是酶、抗体和许多激素中的主要物质。 织物质，也是酶、抗体和许多激素中的主要物质。 所有蛋白质都是α 由氨基酸构成的 因此， 由 由氨基酸构成的， 所有蛋白质都是α-由氨基酸构成的，因此，α-由 氨基酸是建筑蛋白质的砖石。 氨基酸是建筑蛋白质的砖石。要讨论蛋白质的结构 和性质，首先要研究α 由氨基酸的化学 由氨基酸的化学。 和性质，首先要研究α-由氨基酸的化学。
O C O COOH COOH + NH2
R N CH COOR'
R CH COOH + R'OH
蛋白质PPT课件
H3C CH COOH
OH H3C CH COOH
+ N2↑
收集反应放出的氮气，可用来测定氨基酸的含量，这种测定氨基
酸含量的方法称为范斯莱克（Van slyke）氨基测定法。
15
§19-1 氨基酸
（2）与甲醛反应
NH 2
甲醛
NHCH 2OH 甲醛
NH 2 HOOC CH2 CH COOH
天门冬氨酸 asp 2-氨基丁二酸
NH 2 HOOC-CH 2 CH2 CH COOH
谷氨酸 glu
酸性的 共2种2-氨9+基2戊二酸 9
§19-1 氨基酸
碱性氨基酸 共2种：
NH 2 H2N-CH2CH2CH2 CH COOH
NH
NH 2
H2N C NH CH2 CH2 CH2 CH COOH
酰基的 共2种 18+2
天门冬酰胺 asp 2-氨-3-氨酰基丁酸
谷酰胺 glu
2-氨-4-氨酰基戊酸
常见的氨基酸 共20种:
在上述氨基酸中，苯丙氨酸、色氨酸、赖氨
酸、蛋氨酸、缬氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮
氨酸八种氨基酸人体不能自身合成，需要从食
物中摄取。
12
§19-1 氨基酸
二、-氨基酸的构型
组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，其它氨基酸
分子中碳原子均为手性碳原子，因此都具有旋
光性。大多数-氨基酸都只有一个手性碳原子，其
构型一般用D/L法来标记。若有两个或更多的手 性碳原子，则以距羧基最近的手性碳原子为基准
来标记其构型。
COOH HO H
CH3
L-乳酸
COOH
H2N
H
CH3
L-丙氨酸
有机化学 第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸
氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求 出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极 离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实 际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸 的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据， 丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙 氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的 生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们 的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白 质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水 解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手 性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而 确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大 多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构 型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在 于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐 （zwitterion):
氨基酸、蛋白质、核酸的结构、分类和命名
R
L-α-氨基酸
COOH H2N H 2S
CH3
L-丙氨酸
CH2 C*H COOH
SH NH2
半胱氨酸
COOH
H2N H
2S
CH2CH2COOH
L-谷氨酸
COOH H2N H 2R
CH2SH
L-半胱氨酸
COOH
H2N H
H 2S OH 3R
CH3
L-苏氨酸
二、α-氨基酸的物理性质
α-氨基酸大都为无色晶体，熔点一般在 200～300℃之间，比相应的羧酸或胺类高。 多数氨基酸能溶于水，而难溶于有机溶剂。
正离子 强酸溶液中的主
要存在形式
pH > pI
pH = pI
pH < pI
思考题：
如果把甘氨酸、谷氨酸和赖氨酸 三 种 氨 基 酸 混 合 起 来 ， 溶 液 pH 调 至 5.97 ， ① 这 些 氨 基 酸 各 带 什 么 电 荷 ？ ②在电场中移动方向？
甘氨酸
pH=5.97
偶极离子
在电场中
不移动
谷氨酸 负离子
向正极移动
赖氨酸 正离子
向负极移动
用这种方法可分离不同的氨基酸，这种 方法叫电泳。
在等电点时氨基酸的溶解度最小，易生 成沉淀。也可用分级沉淀的方法分离氨基酸 混合物。
4．与水合茚三酮的反应
O O
O
O OH
OH O
茚
茚三酮
水合茚三酮
氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热， 经氧化、脱氨、脱羧及缩合等反应，最后生成蓝 紫色的物质。
一、氨基酸的结构、分类和命名
1. 氨基酸的结构：
α
R CH COOH NH2
2. 分类
L-α-氨基酸
COOH H2N H 2S
CH3
L-丙氨酸
CH2 C*H COOH
SH NH2
半胱氨酸
COOH
H2N H
2S
CH2CH2COOH
L-谷氨酸
COOH H2N H 2R
CH2SH
L-半胱氨酸
COOH
H2N H
H 2S OH 3R
CH3
L-苏氨酸
二、α-氨基酸的物理性质
α-氨基酸大都为无色晶体，熔点一般在 200～300℃之间，比相应的羧酸或胺类高。 多数氨基酸能溶于水，而难溶于有机溶剂。
正离子 强酸溶液中的主
要存在形式
pH > pI
pH = pI
pH < pI
思考题：
如果把甘氨酸、谷氨酸和赖氨酸 三 种 氨 基 酸 混 合 起 来 ， 溶 液 pH 调 至 5.97 ， ① 这 些 氨 基 酸 各 带 什 么 电 荷 ？ ②在电场中移动方向？
甘氨酸
pH=5.97
偶极离子
在电场中
不移动
谷氨酸 负离子
向正极移动
赖氨酸 正离子
向负极移动
用这种方法可分离不同的氨基酸，这种 方法叫电泳。
在等电点时氨基酸的溶解度最小，易生 成沉淀。也可用分级沉淀的方法分离氨基酸 混合物。
4．与水合茚三酮的反应
O O
O
O OH
OH O
茚
茚三酮
水合茚三酮
氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热， 经氧化、脱氨、脱羧及缩合等反应，最后生成蓝 紫色的物质。
一、氨基酸的结构、分类和命名
1. 氨基酸的结构：
α
R CH COOH NH2
2. 分类
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N H 2N H 2
2-氨基丙酸
C H 2C H C C H O 2C O H H C O O H C H 2 C H 2 C
N H 2 N H 2 C H 2 C N H 2
3-苯基-2-氨基丙酸
C H 2 C H 2
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第一节 氨 基 酸 第十五章 氨基酸、蛋白质和核酸 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
二、氨基酸的分类和命名
2．命名
(1)俗名 天然α-氨基酸一般采用俗名，根据其来源或性质命名
例如甘氨酸，因其具有甜味而得名，门冬氨酸是在植物天门 冬的幼苗中发现的，由此得名。
(2)系统名称 氨基酸的系统命名法是以羧酸为母体，氨基看作 取代基
例 如： C H 3C C H H C 3C O H O C H O O H
O
化合物——肽。形成的酰胺键（ C NH）又叫做肽键。 许多肽类具有重要的生理功能，如有的具有解毒作用，可 以保护肌体免受重金属及环氧化合物的毒害 ；有的则具有 比吗啡更强的镇痛作用。
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第一节 氨 基 酸 第十五章 氨基酸、蛋白质和核酸 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。 四、氨基酸的制法
1．分类
中性氨基酸（氨基和羧基的数目相等） 氨基和羧基的 相对数目不同 酸性氨基酸（氨基的数目小于羧基的数目）
碱性氨基酸（氨基的数目大于羧基的数目）
例 如：
脂肪族氨基酸
分子中所含烃 基的结构不同
C 芳H 3香C H 族C 氨O O 基H 酸
N H 2
C H 3C H C O O H
C 杂H 2 环C H 族C 氨O O 基H 酸
OH
O
蓝紫色物质，称为茚三酮反应，非常灵敏,用于鉴别。
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第一节 氨 基 酸 第十五章 氨基酸、蛋白质和核酸 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
三、α-氨基酸的性质
3．缩合反应
一个α-氨基酸分子中的氨基可与另一个α-氨基酸分子中 的羧基发生缩合反应，失去一分子水生成以酰胺键连接的Βιβλιοθήκη N H 2N H 2
C H 3C H C O O H N H 2
C H 2C H C O O N H 2
C H 2C H C O O H N H 2
C H 2 C H 2
C H 2 C HC O O H C H 2 N H
C H 2
C H 2
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第一节 氨 基 酸 第十五章 氨基酸、蛋白质和核酸 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
1．水解法 由蛋白质在酸性条件下发生水解再经分离得到 2．发酵法 由糖类物质在微生物的作用下发酵制得 3．合成法 例 如：
二、氨基酸的分类和命名
1．分类
例 如：
α-氨基酸
氨基和羧基C β 的H 3 C α βH C -氨O O 基H 酸
相对位置不同 N H 2
α
βα
H 3 C H C O O H C H 2 C γH 2 -C 氨O 基O H 酸
βα
βα
C H 3 C H C O O H C H 2 C H 2 C O O H
氨基酸在强酸性溶液中以正离子的形式存在，在强碱性溶液 中则以负离子的形式存在，调节溶液的pH为一定数值时，氨 基酸以偶极离子的形式存在，此时溶液的pH叫做氨基酸的等 电点。在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易呈结晶析出。 可利用这一性质分离和提纯氨基酸。
2．茚三酮反应
O
α-氨基酸与水合茚三酮（
）的OH 醇溶液作用，生成
有 机 化 学 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
第十五章 氨基酸、蛋白质和核酸
初玉霞制作
有 机 化 学 第十五章 氨 基 酸、蛋 白 质 和 核 酸 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
本章要点与学习要求:
【要点】
1．氨基酸的两性和等电点、显色反应、缩合反应 2．蛋白质的两性和等电点、胶体性质、盐析、变性和显色反应
例
如：
O H
R C H C O O H
R C H C O O
O H
R C H C O O
H +
H +
+N H 3
+N H 3
N H 2
正离子
偶极离子（两性离子）
负离子
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(2)等电性
三、α-氨基酸的性质
1．两性和等电性
(1)两性 既能与酸反应，又能与碱作用，具有两性
例 如：R C H C O O HH C l R C H C O O HN a O H R C H C O O N a +
+ N H 3 C l
铵盐
N H 2
α-氨基酸
N H 2
羧酸盐
(2)等电性 分子中的氨基与羧基还可相互作用生成内盐 ，这 种内盐又叫做偶极离子:
【学习要求】 学习本章内容应该在了解氨基酸、蛋白质及核酸
的组成和结构特点的基础上做到： 1．了解氨基酸的分类，掌握其命名、性质及应用 2．了解蛋白质的组成和分类，掌握其性质 3．了解核酸的组成及生物功能
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有 机 化 学 第十四章 碳 水 化 合 物 有
化 学 第十五章 氨 基 酸、蛋 白 质 和 核 酸 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
N H 2
N H 2
βα
γ βα
C H 2 C H 2 C O O H C H 2 C H 2 C H 2 C O
N H 2
N H 2
γ βα
C H 2 C H 2 C H 2 C O O H
N H 2
N H 2
N H 2
其中α-氨基酸是构成蛋白质的基本单位，因此主要介绍α-氨基酸
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第一节 氨 基 酸 第十五章 氨基酸、蛋白质和核酸 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
氨基酸、蛋白质、核酸都是具有重要生理功能的物质。氨基酸 是组成蛋白质的基石，蛋白质与核酸是构成生命的物质基础。
第一节 氨 基 酸
一、氨基酸的含义
氨基酸是分子中既含有氨基（—NH2）又含有羧基 （— COOH）的一类有机化合物。它可以看成是羧 酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的产物。
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2-氨基丙酸
C H 2C H C C H O 2C O H H C O O H C H 2 C H 2 C
N H 2 N H 2 C H 2 C N H 2
3-苯基-2-氨基丙酸
C H 2 C H 2
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二、氨基酸的分类和命名
2．命名
(1)俗名 天然α-氨基酸一般采用俗名，根据其来源或性质命名
例如甘氨酸，因其具有甜味而得名，门冬氨酸是在植物天门 冬的幼苗中发现的，由此得名。
(2)系统名称 氨基酸的系统命名法是以羧酸为母体，氨基看作 取代基
例 如： C H 3C C H H C 3C O H O C H O O H
O
化合物——肽。形成的酰胺键（ C NH）又叫做肽键。 许多肽类具有重要的生理功能，如有的具有解毒作用，可 以保护肌体免受重金属及环氧化合物的毒害 ；有的则具有 比吗啡更强的镇痛作用。
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1．分类
中性氨基酸（氨基和羧基的数目相等） 氨基和羧基的 相对数目不同 酸性氨基酸（氨基的数目小于羧基的数目）
碱性氨基酸（氨基的数目大于羧基的数目）
例 如：
脂肪族氨基酸
分子中所含烃 基的结构不同
C 芳H 3香C H 族C 氨O O 基H 酸
N H 2
C H 3C H C O O H
C 杂H 2 环C H 族C 氨O O 基H 酸
OH
O
蓝紫色物质，称为茚三酮反应，非常灵敏,用于鉴别。
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三、α-氨基酸的性质
3．缩合反应
一个α-氨基酸分子中的氨基可与另一个α-氨基酸分子中 的羧基发生缩合反应，失去一分子水生成以酰胺键连接的Βιβλιοθήκη N H 2N H 2
C H 3C H C O O H N H 2
C H 2C H C O O N H 2
C H 2C H C O O H N H 2
C H 2 C H 2
C H 2 C HC O O H C H 2 N H
C H 2
C H 2
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第一节 氨 基 酸 第十五章 氨基酸、蛋白质和核酸 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
1．水解法 由蛋白质在酸性条件下发生水解再经分离得到 2．发酵法 由糖类物质在微生物的作用下发酵制得 3．合成法 例 如：
二、氨基酸的分类和命名
1．分类
例 如：
α-氨基酸
氨基和羧基C β 的H 3 C α βH C -氨O O 基H 酸
相对位置不同 N H 2
α
βα
H 3 C H C O O H C H 2 C γH 2 -C 氨O 基O H 酸
βα
βα
C H 3 C H C O O H C H 2 C H 2 C O O H
氨基酸在强酸性溶液中以正离子的形式存在，在强碱性溶液 中则以负离子的形式存在，调节溶液的pH为一定数值时，氨 基酸以偶极离子的形式存在，此时溶液的pH叫做氨基酸的等 电点。在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易呈结晶析出。 可利用这一性质分离和提纯氨基酸。
2．茚三酮反应
O
α-氨基酸与水合茚三酮（
）的OH 醇溶液作用，生成
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第十五章 氨基酸、蛋白质和核酸
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本章要点与学习要求:
【要点】
1．氨基酸的两性和等电点、显色反应、缩合反应 2．蛋白质的两性和等电点、胶体性质、盐析、变性和显色反应
例
如：
O H
R C H C O O H
R C H C O O
O H
R C H C O O
H +
H +
+N H 3
+N H 3
N H 2
正离子
偶极离子（两性离子）
负离子
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(2)等电性
三、α-氨基酸的性质
1．两性和等电性
(1)两性 既能与酸反应，又能与碱作用，具有两性
例 如：R C H C O O HH C l R C H C O O HN a O H R C H C O O N a +
+ N H 3 C l
铵盐
N H 2
α-氨基酸
N H 2
羧酸盐
(2)等电性 分子中的氨基与羧基还可相互作用生成内盐 ，这 种内盐又叫做偶极离子:
【学习要求】 学习本章内容应该在了解氨基酸、蛋白质及核酸
的组成和结构特点的基础上做到： 1．了解氨基酸的分类，掌握其命名、性质及应用 2．了解蛋白质的组成和分类，掌握其性质 3．了解核酸的组成及生物功能
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有 机 化 学 第十四章 碳 水 化 合 物 有
化 学 第十五章 氨 基 酸、蛋 白 质 和 核 酸 文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
N H 2
N H 2
βα
γ βα
C H 2 C H 2 C O O H C H 2 C H 2 C H 2 C O
N H 2
N H 2
γ βα
C H 2 C H 2 C H 2 C O O H
N H 2
N H 2
N H 2
其中α-氨基酸是构成蛋白质的基本单位，因此主要介绍α-氨基酸
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氨基酸、蛋白质、核酸都是具有重要生理功能的物质。氨基酸 是组成蛋白质的基石，蛋白质与核酸是构成生命的物质基础。
第一节 氨 基 酸
一、氨基酸的含义
氨基酸是分子中既含有氨基（—NH2）又含有羧基 （— COOH）的一类有机化合物。它可以看成是羧 酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的产物。
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