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名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域(domain)，常包含多个超二级结构。
2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH 值称该氨基酸的等电点。
3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该蛋白质的等电点。
4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5、酶的活性中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特意地结合并将底物转化为产物，这一区域称为活性中心。
辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。
6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。
7、酶的别构调节：一些代谢物与关键酶活性中心以外的某个部位可逆地结合，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。
又称别构调节。
8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些化学基团在另一种酶的催化作用下与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。
9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竟争同一酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。
竟争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。
10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP 生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。
一、名词解释1、糖苷键：糖基和配基之间的连键。
2、必须脂肪酸：是指人体维持机体正常代谢不可或缺儿自身又不能合成，或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸。
3、必需氨基酸：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获取的氨基酸，包括甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Luy）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr)。
4、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一特定PH值时，氨基酸所带正、负电荷相等，即静电荷为零，在电场中不定向移动，此时的PH值称为氨基酸的等电点。
5、蛋白质的等电点：当溶液在某一特定PH值环境中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并丢失其生物活性的现象。
7、DNA的变性：在一定条件下，核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态，但不涉及共价键的断裂，即空间结构破坏而相对分子质量不变的过程。
8、DNA的复性：在适当条件下，变性的DNA分开的两条互补链重新进由氢键连接形成双螺旋结构的过程。
9、酶原的激活：酶原必须在特定条件下，经由适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性，这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
10、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
11、电子传递链：在生物氧化过程中，从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给氧气并生成水。
这种氢和电子的传递体系称为电子传递链，又称为氧化呼吸链。
12、高能化合物：是在生化反应中释放的能量等于或大于水解ATP成ADP所释放的能量的某些化合物。
1.氨基酸：蛋白质的构件分子，有20种标准氨基酸。
丙氨酸、精氨酸、天门冬酰胺、天门冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸、缬氨酸2.脂肪族基团氨基酸：侧链为脂肪烃侧链的氨基酸，包括甘氨酸侧链基团为氢原子、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸。
甘氨酸侧链基团为氢原子，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸带有饱和脂肪烃链。
脯氨酸有一个环状饱和烃侧链。
3.芳香族基团氨基酸：含有芳香环侧链的氨基酸。
苯丙氨酸有苯基的氨基酸，酪氨酸带有酚基的氨基酸，色氨酸带有双环的吲哚基。
4.含硫基团的氨基酸：侧链含有硫的氨基酸，蛋氨酸侧链上带有一个非极性甲硫醚基，是疏水氨基酸，半胱氨酸侧链上含有一个巯基。
5.含醇基基团氨基酸：侧链含不带电荷的β-羟基的氨基酸。
丝氨酸和苏氨酸具有一级和二级醇的弱的离子化特性。
6.碱性基团的氨基酸：侧链带有含氮碱基基团的氨基酸，在生理pH下带净正电荷。
包括组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
组氨酸侧链有一个咪唑环，赖氨酸是一个双氨基酸，精氨酸侧链含有胍基基团。
7.酸性基团的氨基酸：侧链带有羧基的氨基酸，生理pH下带净负电荷。
都含有α-羧基，天冬氨酸还有β-羧基，谷氨酸还有γ-羧基。
8.含酰胺基团的氨基酸：天冬酰胺(α-氨基- β-羧基丙酰胺)和谷氨酰胺(α-氨基- γ-羧基丁酰胺)分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化产物，侧链不带电荷，但极性很强，可与水相互作用，因而经常出现在蛋白质表面，可以与其他的极性氨基酸的侧链上的原子形成氢键9.谷胱甘肽：动植物细胞中都含有的一种三肽，即-谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸，谷胱甘肽有还原型和氧化型两种类型，还原型谷胱甘肽在体内主要作用是保护含巯基的蛋白质脑肽：Met-及Leu-脑啡呔，都是五肽，它们在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类鸦片剂。
Met-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-蛋氨酸Leu-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-亮氨酸10.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成酰胺键，将两个氨基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键11.肽单位：肽键是一种酰胺键，通常用羧基碳和酰胺氮之间的单键表示，肽键中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位12.肽平面：羰基氧原子，酰胺氢原子以及两个相邻的Cα原子构成了一个肽平面。
⽣物化学名词解释和问答重点名词解释1)蛋⽩质变性：在某些物理或化学因素作⽤下，蛋⽩质的空间结构受到破坏，从⽽导致其理化性质的改变和⽣物活性的丧失，称蛋⽩质变性。
2)蛋⽩质的⼀级结构：在蛋⽩质分⼦中，从N-端⾄C-端的氨基酸排列顺序及其连接⽅式称为蛋⽩质的⼀级结构。
3)核苷酸：核苷或脱氧核苷中的戊糖的羟基与磷酸脱⽔后形成磷脂键，构成核苷酸或脱氧核苷酸。
4)DNA的⼀级结构：指DNA分⼦中脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序。
5)维⽣素：⼀类维持⼈体正常⽣理功能所需的必需营养素，是⼈体内不能合成或合成量甚少，必须有⾷物供给的⼀类低分⼦有机化合物。
6)全酶：结合酶由蛋⽩质部分组成，前者称为酶蛋⽩，后者称为辅助因⼦，酶蛋⽩和辅助因⼦结合后形成的复合物称为全酶。
7)酶的活性中⼼：酶分⼦中的必需基团在其⼀级结构上可能相差甚远，但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构，这些基团可彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物分⼦特异结合并催化底物转换为产物，这⼀区域称为酶的活性中⼼。
8)竞争性抑制作⽤：竞争性抑制剂（Ι）与酶的底物结构相似，可与底物分⼦竞争酶的活性中⼼，从⽽阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作⽤称为竞争性抑制作⽤。
9)⽣物氧化：有机化合物在体内进⾏⼀系列氧化分解，最终⽣成CO2和H2O并释放能量的过程称为⽣物氧化。
10)氧化磷酸化：代谢物脱下氢，经线粒体氧化呼吸链电⼦传递释放能量，偶联驱动ADT磷酸化⽣成ATP的过程，称为氧化磷酸化。
11)底物⽔平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分⼦内部能量重新分布产⽣⾼能磷酸键（或⾼能硫酯键），由此⾼能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化⽣成ATP（或GTP）的过程称为底物⽔平磷酸化。
此过程与呼吸链的作⽤⽆关，以底物⽔平磷酸化⽅式只产⽣少量ATP。
12)呼吸链：物质代谢过程中脱下成对氢原⼦（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氢结合⽣成⽔，同时释放能量，这个过程在细胞线粒体进⾏，与细胞呼吸有关，故将此传递链称为呼吸链。
1 核酸的杂交：热变性后DNA 片段并不能回到原来的结构状态，这是因为各片段之间只要有一定数量的碱基彼此互补，就可以重新形成双螺旋结构，碱基不互补的区域形成突环，不同的变性DNA之间发生了杂交。
2 核苷：戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷。
3 呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终于氧结合生成水，这样的电子或氢原子传递体系称为呼吸链或电子传递链。
4：氧化磷酸化作用：在第五被氧化过程中伴随有ADP磷酸化生成A TP的作用。
5 底物水平磷酸化：在底物被氧化过程中底物分子中形成高能磷酸键，由此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的作用。
6解偶联剂：能使氧化和磷酸化偶联作用接触的化合物。
7 反馈抑制：在反应体系中最终产物对起始反应得酶活性的抑制作用。
8 别构调节：别构剂于酶蛋白别构部位产生非共价键结合，使酶蛋白分子发生构象改变，从而影响酶活性及相应的代谢途径。
9 细胞水平代谢调节：通过细胞内酶的结构和含量的变化而调节物质代谢过程。
10 激素水平代谢调节：机体内外环境变化后，高等生物的内分泌细胞分泌一定的激素，激素通过受体对其他细胞发挥代谢调节作用。
11 三羧酸循环：从柠檬酸开始经过一系列的脱氢脱羧将乙酰辅酶A彻底氧化为水合二氧化碳的过程。
12 启动子：RNA聚合酶识别DNA模板上的特异起始部位，并形成牢固结合。
13 同工酶：催化相同的化学反应但分子结构和组成不同的酶。
14 增色效应：核酸变性后紫外吸收明显增加的现象。
15 SD序列：细菌mRNA 起始密码子AUG上游10个碱基左右处，有一段富含嘌呤的碱基序列，能与细菌16SrRNA3’端识别，帮助从起始AUG处开始翻译。
16 糖异生：非糖物质转化为糖代谢的中间产物后，在向相应酶催化作用下，绕过糖酵解的三个不可逆反应，利用糖酵解的其他酶生成葡萄糖的途径。
1．简述米氏常数的意义。
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？3．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？4．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义5．简述尿素循环的基本过程及发生部位6.DNA双螺旋结构有什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？7．氨中毒原理8为什么用反应初速度表示酶活力？9什么是蛋白质的变性,引起蛋白质变性的因素有哪些?10何谓氧化磷酸化作用？NADH呼吸链中有个氧化磷酸化偶联部位？11为什么说“三羧酸循环”是三大类物质代谢的枢纽？1．简述米氏常数的意义。
名词解释1、等电点（PI）：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
2、模体(序)（motif）：在蛋白质分子中，有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为motif3、结构域(domain)：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别的局部区域，各自行使其功能。
4、DNA变性：在一定理化因素作用下，DNA双螺旋的空间构象破坏解体，但其一级结构仍完整的现象称变性。
5、DNA复性：变性DNA经过一定处理重新形成双螺旋DNA的过程称复性。
6、Tm值：融解温度，在DNA发生热变性时，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为融解温度（Tm值）。
在Tm值时，DNA分子内50%的双螺旋结构被解开。
7、Km：米氏常数，单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合，是酶的特征性常数之一，其值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
8、酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与酶的底物竞争酶的活性中心，从而阻断酶与底物结合形成中间产物。
由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例，这种作用称为竞争性抑制。
9、同工酶(Isoenzyme)：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。
10、糖酵解（glycolysis）：在缺氧状况下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程称为糖酵解。
11、乳酸循环（Cori cycle）：在肌肉中葡萄糖经酵解生成乳酸，乳酸经血循环运到肝脏，肝脏又将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。
12、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle）：由活性二碳化合物（乙酰CoA）与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，以四次脱氢、二次脱羧再生成草酰乙酸完成循环反应过程，成为三羧酸循环，又称kerb 循环和柠檬酸循环。
《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。
5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性例子或偶级离子必需氨基酸：指人体自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的PH值，用符号PL表示稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其他罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体内的各种组织和细胞的氨基酸构型：指在立体异构体重不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，一级二硫键的位置构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象氢键：指负电荷很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力蛋白质的司机结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构离子键：带相反电荷的基团直接的静电引力，也称为静电键或盐键超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构耽误组合在一起所形成的有规则的。
在空间上能辨认的二级结构组合体琉水键：非极性分子之间的一种弱的，非共价的相互作用范德华力：中性原子直接通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力盐析：指在蛋白质溶液中加入一定量的高溶度中性盐，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象蛋白质的沉淀作用：指在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术层析：按照在移动相和固定相直接的分配比例将混合成分分开的技术单核苷酸：指核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯磷酸二酯键：指单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键不对称比率：不同生物的碱基组成有很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基直接的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基互补规律反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。
DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上反义RNA:具有互补序列的RNA非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。
生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：生物体的化学组成、分子结构及功能物质代谢及其调控遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。
氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。
羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。
因此氨基酸具有两性解离的性质。
在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。
当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键称为肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。
2.调节身体功能 3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？1答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
1氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
2 必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
3 非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
4等电点（pI，isoelect ric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
5茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
7 肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
8蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9层析(chromatogra phy)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
11透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12凝胶过滤层析(gel filtration ch romatography)：也叫做分子排阻层析（m olecular-exclusion chromatogra phy）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
生物化学名词解释及简答题名词解释1.酮体:脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物。
2.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
酶的活性中心有两个功能部位:第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成;第二是催化部位，由一些参与反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。
3.呼吸链:线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH 和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给氧气形成水。
这种由载体组成的电子传递系统称为电子传递链，因为其功能和呼吸作用直接相关，也叫呼吸链。
4．遗传密码:存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。
密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上;共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码，3个是作为终止密码子。
其特点有:简并性、通用性、变偶性、无间隔、不重叠。
5.DNA半保留复制:DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补配对的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基序列完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来至亲代，另一条链新合成，这种复制方式称为半保留复制。
6.联合脱氨基作用:大多数氨基酸通过联和脱氨基作用水解产生NH3，过程是通过转氨酶将氨基转移给α-酮戊二酸，再由谷氨酸脱氢酶催化脱氨，联和脱氨基包括以谷氨酸为核心和以嘌呤核苷酸为核心的联和脱氨基方式。
7.分子杂交:不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
8.二面角:两个肽键平面之间的α―碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角(dihedral angle)。
生物化学名词解释和问答题第一章蛋白质1．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
2. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
3．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
4．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
5．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
6．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
7．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
8．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
9．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
10．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
11．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
12．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
13．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
14．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
第二章核酸15. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
第三章酶与辅酶16．米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。
11年一、名词解释1.双缩脲反应：指蛋白质或多肽（含两个以上肽键，且可溶于碱性水溶液）（1分），在碱性条件下与CuSO4反应生成蓝紫色或紫红色化合物的反应（2.5分），可用于蛋白质含量的检测（0.5分）2.酶原激活：某些酶类在最初合成出来的时候，为没有活性的形式称为酶原（1分），酶原在其他蛋白酶或外界环境作用下转变为有活性的酶的过程称为酶原激活（2.5分），酶原激活多数通过切去多余肽段的形式实现，为不可逆过程（0.5分）3.在真核生物或病毒的染色体中（0.5分），有一些DNA序列，对基因转录起增强作用，有时甚至是必不可少的，称为增强子（3分），增强子与效应基因之间可以有很远的距离，可以在效应基因的上游或下游，但一般只作用于同一条DNA分子上的启动子（0.5分）4.P/O比，是指一对电子经呼吸链传递至氧，能够合成的ATP数量（无机磷酸消耗量）（3.5分），常用于检测生物氧化磷酸化的效率（0.5分）5.别构效应：指蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象（3.5分），具有别构效应的蛋白质，多为寡聚蛋白（0.5分）6.糖酵解：葡萄糖在无氧条件下分解产生丙酮酸，并产生ATP的过程（3.5分），是糖类无氧代谢的共同途径（0.5分）12年一、名词解释1.亲和层析是利用待分离蛋白质与固定相中相应配体的特异性结合（3分），将目标蛋白质与其他物质分开（1分）。
2.鸟氨酸循环：是机体合成尿素的代谢途径（1分），由氨与二氧化碳合成氨基甲酰磷酸（1分），再与鸟氨酸结合，经过循环后，生成尿素（1.5分），并再次形成鸟氨酸（0.5分），故称～～3.核酸杂交是指不同来源的的核酸分子，因存在互补的片段，经变性后，在复性过程中形成局部双链的现象（2.5分），常用于核酸的分离，特定核酸序列（基因）的分离和标记鉴别（1分），常见有DNA之间的杂交（SouthernBlotting），RNA之间的杂交(Northern Blotting)(0.5分)。
第一章核酸化学一、名词解释核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。
核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。
移码：在阅读过程中，如在mRNA单链上加上或删去一个核苷酸，就会引起读码发生错误，这种加上一个核苷酸或删去一个核苷酸的过程叫移码，移码可引起突变。
DNA变性在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变为单链，即为DNA变性DNA超螺旋（DNA supercoil）DNA双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。
超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。
当盘旋方向与DNA双螺旋方向相同时，其超螺旋结构为正超螺旋，反之则为负超螺旋，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。
hnDNA即核不均一RNA，是mRNA的前体。
DNA复性指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。
核糖体RNA（r ibosomal RNA, rRNA）是一种具有催化能力的核糖酶，但其单独存在时不能发挥作用，仅在与多种核糖体蛋白质共同构成核糖体（一种无膜细胞器）后才能执行其功能。
minor bases稀有碱基:核酸中含量比较稀少的碱基,可看作是基本碱基的化学修饰产物.环化核苷酸，即单核苷酸中磷酸部分与核糖中第三位和第五位碳原子同时脱水缩合形成一个环状二酯、即3'，5'-环化核苷酸，A-DNA又称A型DNA，为DNA双螺旋的一种形式，拥有与较普遍的B-DNA相似的右旋结构，但其螺旋较短较紧密。
Z-DNA又称Z型DNA，是DNA双螺旋结构的一种形式，具有左旋型态的双股螺旋（与常见的B-DNA 相反），并呈现锯齿形状。
信使核糖核酸（mRNA,：一类用作蛋白质合成模板的RNA。
转移核糖核酸：一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上的RNA。
tRNA 含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
生物化学名词解释和简答题名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。
调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。
3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。
4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。
构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。
5．结构域：结构域又成为辖区。
在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。
结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
6．蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。
这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。
二级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。
三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。
此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。
有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。
DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上反义RNA:具有互补序列的RNA非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程辅基:酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去复制叉:复制DNA分子的Y形区域,在此区域发生链的分离及新链的合成冈崎片段:一组短的DNA片段,就是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接形成较长的片段,在大肠杆菌生长期间,将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中,就可证明冈崎片段的存在,冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯格机理提供了依据构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布构型:指在立体异构体重不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布寡聚酶:有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶光复活:将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射,大部分损伤细胞可以恢复,这种可见光引起的修复过程就就是光复活作用核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA溶解缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下,分散开的两条DNA链可以完全重新组合成合原来一样的双股螺旋,这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的传递体系称为呼吸链活性中心:酶分子直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位激活剂:凡就是能提高酶活性的物质,都称激活剂减色效应:DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处的吸收的总与小得多,这现象称为减色效应简并密码:或称同义密码子,为同一种氨基酸编码几个密码子之一碱基互补规律:在形成双螺旋结构的过程中由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基直接的互补配对只能在G…C(或C…G)与A…T(T…A)之间进行结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体离子键:带相反电荷的基团直接的静电引力,也称为静电键或盐键两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性例子或偶级离子磷氧比:电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水,在此过程中所释放的能力用于ADP 磷酸化生成ATP,经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数称为琉水键:非极性分子之间的一种弱的,非共价的相互作用酶的比活力:就是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数。
比活力=活力单位数/蛋白质量(mg) 酶原:酶的无活性前体,通常在有限度的蛋白质水解作用后,转变为具有活性的酶米氏常数(Km值):Km值就是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度密码子:存在于信使RNA中三个相邻的核苷酸顺序,就是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位,密码子确定哪一种氨基酸渗入蛋白质多肽链的特定位置上,共有64个密码子,其中61个就是氨基酸的密码,3个就是作为终止密码子内含子:真核生物的mRNA前体中,除了贮存遗传序列外,还存在非编码序列,称为内含子逆转录:Temin与Baltimore各自发现在RNA肿瘤病毒中含有RNA知道的DNA聚合酶,才证明发生逆向转录,即以RNA为模板合成DNA尿素循环:也称鸟氨酸循环,就是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程,有解除氨毒害的作用柠檬酸穿梭:线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸,然后经内膜上的三羟酸载体运至胞液中,在柠檬酸裂解酶催化下,需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸与,后者就可以于脂肪酸合成,而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸,丙酮酸经内膜载体运回线粒体,在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸,这样就可又一次参与转运乙酰CoA的循环前导链:DNA的双股链就是反向平行的,一条链就是5’→3’方向,另一条就是3’→5’,上述的起点处合成领头链,沿着亲代DNA单链的3’→5’方向不断延长,所以领头链就是连续的氢键:指负电荷很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力生糖氨基酸:在分解过程中能转变成丙酮酸,a-酮戊二酸乙,琥珀酰辅酶A,延胡索酸与草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基生酮氨基酸:在分解过程总能转变成乙酰辅酶A与乙酰乙酸辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸随后链:已知的DNA聚合酶不能催化DNA链朝3’→5’方向延长,在两条亲代链起点的3’端一侧的DNA链复制就是不连续的,而分为多个片段,每段就是朝5’→3’方向进行,所以随后链就是不连续的糖异生:非糖物质转变为葡萄糖的过程上同工酶:就是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶退火:当将双股键呈现分散状态的DNA溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成的双链螺旋结构,这现象称为退火外显子:真核生物的mRNA前体中,编码序列称为外显子。
限制性核酸内切酶:能作用于核酸分子内部,并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶,就是基因工程中的重要工具酶信号肽:信号肽假说认为,编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的N末端带有琉水氨基酸残基的信号肽,它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。
盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加盐析:指在蛋白质溶液中加入一定量的高溶度中性盐,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象氧化磷酸化:在底物脱氢被氧化时,电子或氢原子在呼吸链的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用,称为氧化磷酸化一碳单位:仅含一个碳原子的基因如甲基等,一碳单位可来源于甘氨酸。
苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸,一碳单位的载体主要就是四氢叶酸,功能就是参与生物分子的修饰移码突变:一种突变,其结果为导致核酸的核苷酸顺序之间的正常关系发生改变。
乙酰CoA羧化酶系:大肠杆菌乙酰CoA羧化酶含生物素羧化酶,生物素羧基载体蛋白与转羧基酶三种组份,它们共同作用催化乙酰CoA的羧化反应,生成丙二酸单酰-CoA抑制剂:能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性或使酶的催化活性完全丧失的有意义链:即华森链,华森—克里格型DNA中,在体内被转录的那股DNA链诱导酶:就是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显著增高,这种诱导物往往就是该酶底物的类似物或底物本身增色效应:DNA从双螺旋结构变成单链的规律卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应脂肪酸的a-氧化:a-氧化作用就是以具有3-18碳原子的游离脂肪作为底物,有分子氧间接参与,经脂肪酸过氧化物酶催化作用,由a碳原子开始氧化,氧化产物D-a-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸脂肪酸的B-氧化:脂肪酸的B-氧化作用就是脂肪酸在一系列酶的作用下,在a碳原子与B碳原子之间断裂,B碳原子氧化成羟基生成含2个碳原子的乙酰CoA与比原来少2个碳原子的脂肪酸脂肪酸的w-氧化:w-氧化就是C5,C6,C10、C12脂肪酸在远离羟基的烷基末端碳原子被氧化成羟基,再进一步氧化而成为羟基,生成a。
w-二羟酸的过程脂肪酸合酶系统:脂肪酸合酶系统包括酰基载体蛋白与6种酶,分别就是:乙酰转酰酶,丙二酸单酰转酰酶,B-酮脂酰ACP合成酶,B-酮脂酰ACP还原酶,B-羟,脂酰ACP脱水酶,烯脂酰ACP还原酶重组修复:这个过程就是先进行复制,再进行修复,复制时子代DNA链损伤的对应部位出现缺口,这可通过分子重组从完整的母链上,将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处,然后再合成一段多核苷酸键来填补母链的缺口,这个过程称为重组修复转氨作用:在转氨酶的作用下,把一种氨基酸上的氨基转移到a-酮酸上,形成另一种氨基酸ACP:酰基载体蛋白ADPG:腺苷二磷酸葡萄糖,就是合成淀粉时葡萄糖的供体ADPG:腺苷二磷酸葡萄糖,就是合成淀粉时葡萄糖的供体APS:腺苷酰硫酸BCCP:生物素羟基载体蛋白CaM:钙调蛋白CAP:降解物基因活化蛋白COA:辅酶ANAD+:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸:辅酶ⅠEF:原核生物蛋白质合成的延伸因子F-1-P:果糖-1-磷酸,由果糖激酶催化果糖生成,不含高能磷酸键F-1-P:果糖-1-磷酸,由果糖激酶催化果糖生成,不含高能磷酸键FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸F-D-P:1,6-二磷酸果糖,由磷酸果糖激酶催化果糖-1-磷酸生成,属于高能磷酸化合物,在糖酵解过程生成F-D-P:1,6-二磷酸果糖,由磷酸果糖激酶催化果糖-1-磷酸生成,属于高能磷酸化合物,在糖酵解过程生成fMet-tRNA:原核蛋白质合成的第一个氨酰基转移RNAFMN:黄素单核苷酸G-1-P:葡萄糖-1-磷酸,由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成,不含高能键G-1-P:葡萄糖-1-磷酸,由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成,不含高能键GDH:谷氨酸脱氢酶GOT:谷草转氨酶GPT:谷内转氨酶hnRNA:核不均一RNAIF:原核生物蛋白质合成的起始因子IMP:次黄嘌呤核苷酸Met-tRNA:真核生物蛋白质合成的第一个氨酰基转移RNANADP+:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸:辅酶ⅡORF:开放阅读框架PAL:苯丙氨酸解氨酶PEP:磷酸烯醇式丙酮酸,含高能磷酸键,属于高能磷酸化合物,在糖酵解过程生成PEP:磷酸烯醇式丙酮酸,含高能磷酸键,属于高能磷酸化合物,在糖酵解过程生成PKA:蛋白激酶APLP:磷酸吡哆酸PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸RF:原核生物蛋白质合成的终止因子SAM:S-腺苷蛋氨酸THFA:四氢叶酸UDPG:尿苷二磷酸葡萄糖,就是合成蔗糖时葡萄糖的供体UDPG:尿苷二磷酸葡萄糖,就是合成蔗糖时葡萄糖的供体。
