第一章：蛋白质的结构与功能
一、名词解释
1.构象 2．构型 3．氨基酸的等电点 4．二面角 5．肽单位 6．蛋白质一级结构 7．蛋白质二级结构 8．蛋白质三级结构 9．蛋白质四级结构10．超二级结构 11．结构域 12．蛋白质的等电点 13．盐溶 14．蛋白质的变性作用 15．蛋白质的复性 16．盐析 17．蛋白质的变构效应 18．沉降系数 19．电泳 20. 偶极离子
二、填空题
1.肽链的N末端可以用（）法、（）法、（）法和（）法测定，而（）法和（）法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。
2.已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有（）、（）和（）。
3.确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用（），然后用（）技术分离水解后的混合肽段。
4.因为（），（）和（）等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，所以在（）nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质
5.带电氨基酸有（）氨基酸与（）氨基酸两类，其中前者包括（）、（）后者包括（）、（）、（）。
6.在蛋白质元素组成中，氮的含量相当恒定，平均为（）%。
7.当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（）离子形成存在；当pH＞pI时，氨基酸以（）离子形式存在。
8.氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被（）滴定，又可被（）滴定。丙氨酸的PK
α-COOH=2.34，PKα-NH3+=9.69，其pI=（），在pH=7时，在电场中向（）极方向移动。
9．有两种蛋白质,一种经末端分析得知含两个N-末端，用SDS电泳显示两条带，说明此蛋白质含有（）个（）亚基；另一蛋白质用巯基乙醇处理后，SDS电泳显示一条带，则该蛋白质的结构特点是（）。
10.我国科学家于1965年首次用（）方法人工合成了（）蛋白质。
11.蛋白质中存在（）种氨基酸，除了（）氨基酸外，其余氨基酸的
α-碳原子上都有一个自由的（）基及一个自由的（）基。
12.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（）平行。氢键是由
每个氨基酸的（）与前面隔三个氨基酸的（）形成的，它允许所有的（）都能参与氢键的形成。
13．能形成二硫键的氨基酸是（），分子量最小的氨基酸是（）。
14．稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的（）及（）。
15．蛋白质根据分子形状可分为（）和（）两种。
16. 用胰蛋白酶水解蛋白或多肽时，由（）和（）的羧基所形
成的肽键最易被水解。
17．丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的（）基提供的，天冬酰胺和氨酰胺的极性是由其（）引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含（）的缘故。
18．已知下列肽段：
（1）-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu-
（2）-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala-
（3）-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala-
（4）-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val-
其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是（）；在280nm有最大吸收的是（）；可能形成二硫键桥的是（）；α-螺旋中断的是（）。
19.Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型中，每圈螺旋包含（）个氨基酸残基，高度
为（）。每个氨基酸残基沿轴上升（）并旋转100°。
20．血红蛋白与氧的结合过程呈现（）效应，这是通过血红蛋白的（）作用来实现的。
21.天然蛋白质分子中的α-螺旋都属于（）手螺旋。
22.维持蛋白质一级结构的化学键有（）和（）。维持二级结构主要靠（），
维持三级结构的作用力除了以上几种外还需（）、（）和（）。
23.氨基酸顺序自动分析仪是根据（）反应原理设计的，多肽链的氨基末端与（）
试剂反应生成（）然后在无水的酸中经环化裂解成（）。
24.蛋白质主链构象的结构单元包括（）、（）、（）、（）。
25.维系蛋白质四级结构的最主要作用力是（）。
26.常用的测定蛋白质分子量的方法有（）、（）和（）等。
27.GSH表示（），它由（）、（）和（）通过（）键连接而成，活性基团是（）。
28.（）花费10年时间，利用（）反应首先弄清、
（）的一级结构。它由（）条多肽链组成，各条多肽链分别包括
（）和（）个氨基酸残基，链内和链间有（）个（）键。
29.α-螺旋和β-折叠结构属于蛋白质的（）级结构，稳定其结构的作用力是
（）。若某肽链的分子量为22000，（氨基酸的平均分子量为110），则全为α-螺旋时肽链的长度为（）nm，全为β-折叠时肽链的长度（不考虑β-折叠的双链）为（）nm。
30.盐析法是分离提纯蛋白质过程中常用的方法之一，常用的主要盐析试剂是（）、（）和（）。
三、选择题
1．胰蛋白酶的作用点是:（）
A．精氨酰-X B．苯丙氨酰-X C.天冬氨酰-X D.X-精氨酸
（X代表氨基酸残基）
2.胶原蛋白组成中出现的不寻常氨基酸是:（）
A.乙酰赖氨酸
B.羟基赖氨酸
C.甲基赖氨酸
D.D赖氨酸
3.破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一是:（）
A.亮氨酸
B.丙氨酸
C.脯氨酸
D.谷氨酸
4．茚三酮与脯氨酸反应时，在滤纸层析谱上呈现:（）色斑点
A.蓝紫
B.红
C.黄
D.绿
5．用Sepharose 4B柱层析来分离蛋白质，这是一种:（）
A.离子交换柱层析
B.吸附柱层析
C.分子筛（凝胶过滤）柱层析
D.配柱层析
6. 有个天然肽的氨基酸顺序为：Pro-Ala-Phe-Arg-Ser，你要证实N端第二位Ala的存
在，最好的试剂选择是:（）
A.FDNB
B.PITC
C.无水肼
D.羧肽酶
7. 双缩脲反应主要用来测定:（）
A.DNA
B.RNA
C.胍基
D.肽
8．在天然蛋白质组成中常见的一个氨基酸，它的侧链在pH7.2和pH13都带电荷，这个氨基酸是:（）
A.谷氨酸
B.组氨酸
C.酪氨酸
D.精氨酸
9．牛胰岛素由A、B两条链组成，其中B链是:（）
A.30肽
B.31肽
C.20肽
D.21肽
10．胶原蛋白中最多的氨基酸残基是:（）
A.脯氨酸
B.甘氨酸
C.丙氨酸
D.组氨酸
11．在混合氨基酸中，酪氨酸可借下列哪一种试剂来检定：（）
A.水合茚三酮反应
B.桑格反应
C.米伦反应
D.阪口反应
12.与茚三酮反应不呈兰紫色的氨基酸是：（）
A.Phe
B.Pro
C.Glu
D.Met
13．下列有关蛋白质叙述哪项是正确的：（）
A. 通常蛋白质的溶解度在等电点时最大
B．大多数蛋白质在饱和硫酸铵中溶解度增大
C．蛋白质分子的净电荷为零时的pH是它的等电点
D．以上各项全不正确
14．盐析法沉淀蛋白质的原理是：（）
A. 降低蛋白质溶液的介电常数
B．中和电荷，破坏水膜
C．与蛋白质结合成不溶性蛋白
D．调节蛋白质溶液pH到等电点
15．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的蛋白质是：（）A．分子量大的 B．分子量小的 C.带电荷多的 D.带电荷少的16．SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳技术最常用的指示剂为：（）
A.亚甲基兰
B.石蕊
C.碘乙醇
D.溴酚兰
17．蛋白质的基本组成单位是：（）
A.肽键平面 B核苷酸 C肽 D.氨基酸
18．含有两个羧基的氨基酸是：（）
A.Lys
B.Asn
C.Gln
D.Glu
19．下列哪种氨基酸为环状亚氨基酸：（）
A.Gly
B.Pro
C.Trp
D.Try
20．下列氨基酸中，哪种是天然氨基酸：（）
Ａ.Orn（鸟氨酸）Ｂ.Cit（瓜氨酸）Ｃ.Pro(脯氨酸) Ｄ.HyPro（羟脯氨酸）21．氨基酸在等电点时，应具有的特点是：（）
Ａ.不具正电荷Ｂ.不具负电荷Ｃ.a+b Ｄ.在电场中不泳动
22．氨基酸不具有的化学反应是：（）
Ａ.双缩脲反应Ｂ.茚三酮反应Ｃ.DNFB反应Ｄ.PITC反应
23．蛋白质的一级结构指的是：（）
Ａ.蛋白质的α-螺旋结构Ｂ.蛋白质分子的无规则卷曲
Ｃ.蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接Ｄ.蛋白质分子内氨基酸的排列顺序
24．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：（）
Ａ.氢键Ｂ.二硫键Ｃ.疏水键Ｄ.离子键
25．在一个肽平面中含有的原子数为：（）
Ａ.3 Ｂ.4 Ｃ.5 Ｄ.6
26．关于蛋白质中β-折叠的叙述，下列哪项是正确的：（）
Ａ.β-折叠中氢键与肽链的长轴平行
Ｂ.氢键只在不同肽链之间形成
Ｃ.β-折叠中多肽链几乎完全伸展
Ｄ.β-折叠又称β-转角
27．可使二硫键氧化断裂的试剂是：（）
Ａ.尿素Ｂ.巯基乙醇Ｃ.溴化氰Ｄ.过甲酸
28．典型的α-螺旋是：（）
Ａ.2.610 Ｂ.3.613 Ｃ.4.015 Ｄ.4.416
29．下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的：（）
Ａ.都有一级结构Ｂ.都有二级结构Ｃ.都有三级结构Ｄ.都有四级结构
30．具有四级结构的蛋白质特征是：（）
Ａ.分子中必定含有辅基
Ｂ.含有两条或两条以上的多肽链
Ｃ.每条多肽链都具有独立的生物学活性
Ｄ.依赖肽键维系蛋白质分子的稳定
31．关于蛋白质亚基的下列描述，哪条是正确的：（）
Ａ.一条多肽链卷曲成螺旋结构
Ｂ.两条以上多肽链卷曲成二级结构
Ｃ.两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质
Ｄ.每个亚基都有各自的三级结构
32.的α亚基与O2结合后产生变构效应，从而：（）
Ａ.促进其它亚基与CO2结合
Ｂ.促进其它亚基与O2结合
Ｃ.促进α亚基与O2结合，抑制β亚基与O2结合
Ｄ.抑制α亚基与O2结合，促进β亚基与O2结合
33．血红蛋白的氧合曲线形状为：（）
Ａ.双曲线Ｂ.抛物线Ｃ.S-形曲线Ｄ.直线
34．下列哪条对蛋白质变性的描述是正确的：（）
Ａ.蛋白质变性后溶解度增加
Ｂ.蛋白质变性后不易被蛋白酶水解
Ｃ.蛋白质变性后理化性质不变
Ｄ.蛋白质变性后丧失原有的生物活性
35．加入哪种试剂不会导致蛋白质的变性：（）
Ａ.尿素Ｂ.盐酸胍Ｃ.SDS Ｄ.硫酸铵
36．下列哪一项因素不影响蛋白质α-螺旋的形成：（）
Ａ.碱性氨基酸相近排列
Ｂ.酸性氨基酸相近排列
Ｃ.脯氨酸的存在
Ｄ.丙氨酸的存在
37．在凝胶过滤（分离范围是5000～400000）中，下列哪种蛋白质最先被洗脱下来：（）Ａ.细胞色素C（13370）
Ｂ.肌球蛋白（400000）
Ｃ.过氧化氢酶（247500）
Ｄ.血清清蛋白（68500）
四、是非题
1.分子病都是遗传病。
2.一个蛋白质样品，在某一条件下用电泳检查，显示一条带，因此说明，该样品是纯的。
3.蛋白质的SDS聚丙烯酰氨凝胶电泳和圆盘电泳是两种完全不同的技术。
4.等电点不是蛋白质的特征参数。
5.在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键外，还有就是二硫键。
6.蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中，将向阴极移动。
7.电泳和等电聚焦都是根据蛋白质的电荷不同，即酸碱性质不同的两种分离蛋白质混合物的方法。
8.天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。
9.用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。
10.在天然氨基酸中只限于α-NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。
11.由于静电作用，在等电点时氨基酸溶解度最小。
12.氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。
13.两性离子氨基酸在溶液中，其正负离子的解离度与溶液pH无关。
14.氨基酸的等电点可以由其分子上解离基团的解离常数来确定。
15.溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。
16.天然蛋白质α-螺旋为右手螺旋。
17.多肽链能否形成α-螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接有关。
18.具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物活性。
19.渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及聚丙烯酰胺凝胶电泳法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质分子量的。
20.蛋白质的变性是蛋白质分子立体结构被破坏，因此常涉及肽键的断裂。
21.当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。
22.一般说来，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子的内部而不是表面。
23.蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起蛋白质结构的显著变化。
24.在每一种蛋白质多肽链中，氨基酸残基排列顺序都是一定的，而不是随机的。
25.蛋白质变性后溶解度降低，主要是因为电荷被中和及水膜被去除所引起的。
26.蛋白质变性后，其分子量变小。
27.蛋白质的氨基酸顺序（一级结构）在很大程度上决定它的三维构象。
28.蛋白质的亚基（或称亚单位）和肽链是同义词。
29.氨基酸的等电点是算出来的，同样蛋白质的等电点也可以算出来。
30.所有蛋白质都具有一级、二级、三级、四级结构。
31.蛋白质构象是蛋白质分子中的原子绕单键旋转而产生的蛋白质分子中的各原子的空间排布。因此，构象并不是一种可以分离的单一立体结构形式。
32.蛋白质中的稀有氨基酸在遗传上是特殊的，因为它们没有三联体密码，所有已知稀有氨基酸都是从其前体经化学修饰产生的。
33.当氨基酸处于等电点状态时，由于静电引力的作用，氨基酸的溶解度最小，容易发生沉淀。
34.一氨基一羧基氨基酸pI为中性，因为-COOH和-NH2解离度相同。
35.蛋白质分子酰胺平面中除-C=O外，其余的单键都能自由旋转。
36.用强酸强碱变性后的蛋白质不沉淀。
五、问答题
1.简述血红蛋白的结构?其结构与功能有什么关系？血红蛋白和氧的结合受那些因素的影响？
2.有一个肽段，经酸水解测定，由四个氨基酸组成。用胰蛋白酶水解成为二个片段，其中一个片段在280纳米（nm）有强的光吸收，并且Pauly反应和坂口反应都是阳性。另一个片段用CNBr 作用释放出一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色，试写出这个肽的氨基酸组成及排列顺序。
3.有人纯化了一个未知肽，其氨基酸组成为：Asp1，Ser1，Gly1，Ala1，Met1，Phe1和lys2，又做了一系列分析，结果如下：
⑴FDNB与之反应再酸水解后得DNP-Ala
⑵胰凝乳蛋白酶（CT）消化后，从产物中分出一个纯四肽，其组成为：Asp1，Gly1，Lys1，Met1，此四肽的FDNB反应降解产物为DNP-Gly
⑶胰蛋白酶（T）消化八肽后又可得到组成分别为Lys1，Ala1，Ser1及Phe1，Lys1，Gly1的两个三肽及一个二肽。此二肽被CNBr处理后游离出自由天冬氨酸。
请列出八肽全顺序并简示你推知的过程。
4.某天然九肽其组成为：Gly2，Phe2，Tyr1，Met1，Asp1，Arg1和Pro1，经胰凝乳蛋白酶（CT）水解后可分得一个五肽和一个四肽，四肽的组成为：Phe1，Tyr1，Gly1和Pro1。此九肽的CNBr 处理产物再经阳离子交换树脂层析并洗脱得一个组成为Arg1，Phe1和Gly1的三肽，此九肽如经胰蛋白酶（T）水解可得Phe，如用FDNB反应后再水解测得DNP-Tyr。请写出这九肽的全顺序解析过程。
5.已知一个九肽的氨基酸顺序是：Ala-Pro-lys-Arg-Val-Tyr-Glu-Pro-Gly，在实验室只有氨基酸分析仪，而没有氨基酸顺序测定仪的情况下，如何使用（1）羧肽酶A或B；（2）氨肽酶；（3）2，4二硝基氟苯（FDNB）；（4）胰蛋白酶；（5）胰凝乳蛋白酶，来验证上述肽段的氨基酸顺序。
6.比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以简单的说明。
7.大肠杆菌含有2000种以上的蛋白质，为了分离它所表达的一个外源基因的产物并保持它的活性，常有很大困难。但为了某种目的，请根据下列要求写出具体的方法。
⑴利用溶解度差别进行分离。
⑵利用蛋白质分子大小进行分离。
⑶根据不同电荷进行分离。
⑷以制备有该产物的抗体进行分离。
⑸产物的浓缩。
⑹纯度的鉴定。
8.蛋白质变性过程中，有那些现象出现？并举出三种能引起蛋白质变性的试剂。
9.举一个例子来说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸顺序？
10．用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰岛素核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时，为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？
11.要测定蛋白质的二硫键位置，需用什么方法？请简述之。
12.简述White和Anfinsen进行的牛胰核糖核酸酶（Rnase）变性和复性的经典实验。这个实验说明了什么问题？
13.有一条多肽链-Ｐro-Ｐhe-Ｃys-Ｌys-Ｔyr-Ｖal-Ａla-Ｓer-Ｈis-，如用胰蛋白酶水解可得几条肽段？用胰凝乳蛋白酶水解呢？
14.简述胰岛素原的激活过程？
15.一个五肽，经完全水解后得到等摩尔数的Ala、Cys、Lys、Ser、Phe，用苯异硫氰酸（异硫氰酸苯酯）处理后得到PTH-Ser，用胰蛋白酶水解得一个N-末端为Cys的三肽和一个二肽，用胰凝乳蛋白酶水解此三肽得一个Ala及一个二肽，问：
⑴胰蛋白酶水解后得到的三肽的氨基酸组成及顺序？
⑵胰蛋白酶水解后得到的二肽的氨基酸组成？
⑶此五肽的一级结构？
16.试计算丙氨酸（PKα-COOH=2.34，PKα-NH3=9.69），谷氨酸（PKα-COOH=2.19，PKα-NH3=9.67，PKR-COOH=4.25）的等电点。
17.把Ser、Ile、Glu、Ala的混合物在含有正丁醇、水和乙酸的溶剂系统中进行单向纸层析，请写出层析的快慢顺序。
18.某蛋白质多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质分子量为240Kda，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中α-螺旋构象占分子长度的百分之多少？
19.球状蛋白质在pH7的水溶液中折叠成一定空间构象。这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。问：
⑴Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸侧链位于分子内部？哪些氨基酸侧链位于分子外部？
⑵Ser、Thr、Asn和Gln虽然是极性氨基酸，但它们常常位于球状蛋白质的分子内部，为什么？
20.多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更利于α-螺旋的形成？为什么？
第一章：蛋白质的结构与功能参考答案
一、名词解释
1.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价健的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。
2.构型：在立体异构体中原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
3.氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不发生移动，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
4.二面角：在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα-N和C-C都是单键。可以绕键轴旋转，其中以Cα—N旋转的角度称为Φ，而以C-C旋转的角度称为Ψ，这就是α-碳原子上的一对二面角。它决定了由α-碳原子连接的两个肽单位的相对位置。
5.肽单位：肽链主链上的重复结构，如Cαα-CO-NH-Cαα，称为肽单位或肽单元，每个肽单位实际上就是一个肽平面。
6.蛋白质一级结构：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。它排除了除氨基酸α-碳原子的的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。
7.蛋白质二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
8.蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。
9.蛋白质四级结构：有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基通过一些非共价键结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）。
10.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。常见的超二级结构有（αα）(βββ)(βαβ)等三种组合形式，另外还有（βαβαβ）和（βcβ）结构也可见到。在此基础上，多肽链可折叠成球状的三级结构。（βcβ）结构中的c代表无规卷曲。
11.结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，这些实体就称为结构域，例如免疫球蛋白就含有12个结构域，重链上有四个结构域，氢链上有两个结构域。结构域是大球蛋白分子三级结构的折叠单位。
12.蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等，即净电荷为零，在直流电场中，既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。
13.盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。
14.蛋白质的变性作用:天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化。这种过程称为蛋白质的变性作用，蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
15.蛋白质的复性:变性蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
16.盐析:高浓度的中性盐类，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，可以脱去蛋白质分子的水膜，同时，中和蛋白质分子的电荷，从而使蛋白质从溶液中沉淀下来，这种现象称为盐析。
17.蛋白质的变构效应:在寡聚蛋白分子中，一个亚基，由于与配体的结合，而发生的构象变化，引起相邻其它亚基与配体结合的能力亦发生改变。这种效应称为蛋白质的变构效应。
18.沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降常数或沉降系数，常用S表示。
19.电泳:在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。
20.偶极离子:在同一个氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，由于正负电荷相互中和而呈电中性，这种形式称为偶极离子。
二、填空题
1. 2，4二硝基氟苯/FDNB、丹磺酰氯/DNS-Cl、异硫氰酸苯酯/PITC、氨肽酶、肼解、羧肽酶
2. αα、βαβ、βββ
3.蛋白水解酶酶解、对角线电泳
4.色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸、280
5.酸性、碱性、Asp、Glu、Arg、Lys、His
6. 16%
7.两性、负电
8.酸、碱、6.02、阳
9.二、不相同、均一亚基或一条肽链
10.化学合成、牛胰岛素
11.20、甘氨酸、氨基、羧基
12. 中心轴、N-H、C=O、肽平面上的H与O
13. Cys、Gly
14. 电荷、水化膜
15. 球状、纤维状
16.Lys、Arg
17.羟基、羧基、巯基
18.②、①、③、④
19.3.6、0.54nm、0.15nm
20．协同、变构
21．右
22．肽键、二硫键、氢键、疏水作用力、离子键、范德华力
23．Edman、PITC、PTC-aa、PTH-aa
24．α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲
25．疏水作用力
26．沉降速度法、凝胶过滤法、电泳法
27．谷光甘肽、谷aa、半胱氨酸、甘氨酸、肽、巯基
28．Sanger、Sanger、胰岛素、二、30、21、三、二硫
29．二、氢键、30、72
30．（NH4）2SO4、NaCl、Na2SO4
三、选择题
1.A
2.B
3.C
4.C
5.C
6.B
7.D
8.A
9.A 10.B
11.C 12.B 13.C 14.B 15.A 16.D 17.D 18.D 19.B 20.C
21.D 22.A 23.D 24.A 25.D 26.C 27.D 28.B 29.D 30.B
31.D 32.B 33.C 34.D 35.D 36.D 37.B
四、是非题
1.错
2.错
3.对
4.对
5.对
6.错
7.对
8.错
9.错 10.对
11.对 12.对 13.错 14.对 15.错 16.对 17.对 18.错 19.对 20.错 21.错 22.对 23.错 24.对 25.错 26.错 27.对 28.错 29.对 30.错 31.对
32.对 33.对 34.错 35.错 36.错
五、问答题
1. 血红蛋白含有2个α亚基和2个β亚基，每个亚基均有一个血红素。每个血红素都可以和一个氧分子结合。但是4个亚基和氧分子的结合能力有所不同。每一个亚基和氧分子结合后，这个亚基发生构象改变，使得其他亚基和氧分子结合更容易，呈现亚基间的协同效应。除了亚基间的协同效应可影响亚基和氧的结合，氢离子和二氧化碳可以促进和血红蛋白结合的氧分子的释放，即所谓‘波尔效应’。2，3-二羟基甘油磷酸和亚基结合后也可以抑制血红蛋白和氧的结合。
2. 此肽段的序列为：酪氨酰-精氨酰-甲硫氨酰-脯氨酸。确定脯氨酸残基存在的依据是与茚三酮反映呈黄色。
3. 由结果⑴可得知此肽的N端是Ala；由结果⑵可知C端四肽的序列是Gly-Lys-Met-Asp；由结果⑶可知N端的三肽序列为Ala-Ser-Lys，中间的肽段序列为Phe-Gly-Lys，二肽被CNBr
处理后游离出自由天冬氨酸，这提示了这二肽的序列为Met-Asp，而且没有碱性残基，因此是整个肽链的C端二肽。完整的八肽序列为：Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Met-Asp。
T ↓CT↓ T ↓
Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Met-Asp
DNP-Ala DNP-Gly
4.该九肽序列为：Tyr-Pro-Gly-Phe-Asp-Met-Gly-Arg-Phe
CT↓ CNBr↓ T ↓
Tyr-Pro-Gly-Phe-Asp-Met-Gly-Arg-Phe
DNP-Tyr
通常Pro的存在有可能影响蛋白水解酶对附近肽键的作用，因此，更可能的序列是Pro-Gly
而不是Gly-Pro。
5. 用两种羧肽酶和氨肽酶作用此九肽，都不能释放出氨基酸，证明了第2位和第八位的残基均为脯氨酸；用FDNB可以测得该肽的N末端为Ala，用胰蛋白酶作用可得到Ala，Pro，Lys 组成的三肽，这表明了第三位的残基为Lys；同时得到一段五肽和游离的Arg，这提示了Arg是第四位的残基。用胰凝乳蛋白酶作用后，可得到一段六肽和一段三肽，同时也确认了第六位残基是带芳香性侧链的Tyr。由六肽的氨基酸组成测得，确定其中含有Val，很自然的可认定这残基应是第五位的残基。用FDNB证明了酶解后所得三肽的N末端，即九肽的第七位残基，是Glu后，九肽的C末端也肯定是Gly。
6. 肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线的差别是：前者是双曲线形式，后者是S型曲线。原因是肌红蛋白是单个亚基的氧结合蛋白，不存在协同效应；而血红蛋白是含有4个亚基的氧结合蛋白，彼此间存在着协同效应。可参阅主要参考书（1）上册184-188页。
7. 首先要有一种或几种检测或鉴定外源基因表达产物的方法，然后，在每一次分离纯化后检测表达产物存在哪一个级分中。⑴用硫酸铵或酒精分级沉淀，可根据蛋白质的溶解度的差别进行分离。⑵SDS-PAGE、凝胶过滤、超离心，以及超滤可对分子量不同的蛋白质进行分离。⑶对带电行为不同的蛋白质可以用离子交换层析、等电聚焦、圆盘电泳、毛细管电泳等方法进行分离；但是在使用这一类型的方法时选择溶液的pH值至关重要，因为蛋白质的带电行为和溶液的pH
值密切相关。⑷如果具备表达产物的抗体，则可以使用亲和层析或免疫沉淀的方法简洁的分离所需的表达产物。⑸使用吸附量较大的离子交换层析和亲和层析，以及对饱和硫酸铵或聚乙二醇反透析，还有冷冻干燥等方法都可以达到浓缩样品的目的，然而这些方法使用时，都存在着拖延或除去小分子化合物的问题。相比而言，选用合适截流分子量的超滤膜，进行超过滤，往往能同时
达到浓缩样品和去盐（包括小分子）的目的。⑹在上述的（2）和（3）这两大类用于分离纯化产物的过程，实际上也有样品纯度鉴定的作用。此外，末端分析、质谱和反相的HPLC层析也都是有效的样品纯度鉴定的方法。但是应注意，样品的纯度是一个相对的概念。
8．蛋白质的变性过程，通常总是伴随着有序的结构的破坏和生物活性的丧失。有序结构的破坏包括了亚基间的解离、二级和三级结构的改变，多数情况是肽链的松散，原来包埋在内部的残基（主要是疏水性残基）的暴露。活性丧失，除了和配体的结合能力丧失，还有抗原性的改变。
极端的pH、尿素和盐酸胍等破坏氢键的试剂和不同类型的去垢剂都是能引起蛋白质变性的试剂。
9．蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构这一原则目前基本上仍是正确的。但是是有条件的。例如同样一条肽链，在存在变性剂的条件下是松散的。现在所说的蛋白质的三级结构取决于它的氨基酸序列是指在生理条件下，蛋白质的一级结构和其三级结构之间的特定的对应关系。典型的例子是牛胰核糖核酸酶的二硫键被还原，肽链松散后，经适当的条件，致使肽链中的二硫键的正确配对，此时肽链仍能呈现具有生物活性的天然构象。当前有相当多的蛋白质工程的例子可以说明，肽链中某些残基的突变可以引起突变蛋白的构象改变。
10．最常用的打开二硫键的方法是使用巯基试剂，例如巯基乙醇，可使参与二硫键的2个半胱氨酸还原为带有游离巯基的半胱氨酸。为了使还原反应能顺利进行，通常加入一些变性剂，如高浓度的尿素等。加入过量的还原剂可以防止还原所得的巯基被重新氧化。如果不准备使肽链重氧化，而是进一步进行结构化学结构的研究，可以将巯基转化为其他的修饰形式，例如和羧甲基化等烷化剂反应。除了已介绍的还原羧甲基化，还有过甲酸氧化法和亚硫酸还原法。
11．测定蛋白质中二硫键的经典方法是对角线电泳。简言之，先是用专一性适中的蛋白质水解酶，将蛋白质降解为若干片段。随后进行二维纸电泳，在第一相电泳用挥发性的还原剂处理，然后进行第二相电泳。经显色后，在多角线上的肽段均不含有二硫键，而偏离对角线的肽段是形成二硫键的肽段，测定有关肽段的氨基酸组成，即能确定蛋白质肽链中二硫键配对的情况。目前利用质谱技术也可以测定二硫键。
12．螺旋中一个残基的C=O与其后第四个氨基酸残基的N-H之间形成氢键。形成的氢键C=O…H-N几乎成一直线。每个氢键的键能虽不强，但是大量的氢键足以维持α-螺旋的稳定性。一圈螺旋3.6个残基，氢键封闭13个原子。α-螺旋是α-系螺旋的一种，α-系螺旋可用下列通式表示：
⑴圈内原子数为3n+4，当n=3时，即为α-螺旋。
⑵由于α-螺旋内原子数为13，从而α-螺旋也写作：3.613。当n=2时，即为3.010螺旋。此
螺旋构象不如3.613构象稳定。
13.胰蛋白酶水解碱性氨基酸羧基端肽键可得2条肽段；胰凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸羧基端肽键可得3条肽链。
14.胰岛素是在胰岛β-细胞内合成的一种多肽激素。最初合成的是一个比胰岛素分子大一倍多的单肽链，称为前胰岛素原，它是胰岛素原的前体，而胰岛素原又是胰岛素的前体。胰岛素原是前胰岛素原去掉N-末端的信号肽形成的，被运送到高尔基体储存。当机体需要活性胰岛素时，在特异的肽酶作用下，去掉C肽转变为具有活性的胰岛素，这就是胰岛素原被激活的过程。
15. A：用酸解结果表明此五肽由Ala、Cys、Lys、Ser、Phe组成；B：苯异硫氰酸处理得到PTH-Ser，C：胰蛋白酶水解碱性氨基酸羧基端肽键；D：胰凝乳蛋白酶水解芳香族氨基酸羧基端肽键
因此：⑴胰蛋白酶水解得三肽是Cys-Phe-Ala;⑵胰蛋白酶水解得二肽是Ser-Lys;
⑶五肽一级结构 Ser-Lys-Cys-Phe-Ala。
16.pI=0.5（PK1+PK2）；Ala pI=6.02；Glu pI=3.22
17．一般纸层析是根据物质的极性或亲水性的大小来进行分离的。这几种氨基酸的极性大小顺序为Glu>Ser>Ala>Ile，所以它们在纸层析中的快慢顺序为Glu>Ser>Ala>Ile。
18．解：一般来讲氨基酸残基的平均分子量为120Da，此蛋白质的分子量为240 000Da，所以氨基酸残基数为240 000/120=2000个。设有X个氨基酸残基呈α-螺旋结构，则：
X×0.15+(2000-X)×0.36=5.06×10-5×107nm=506nm计算后：X=1019；α-螺旋的长度为1019×0.15=152.9nm答：α-螺旋占蛋白质分子的百分比为：152.9/506=30.22%
19．⑴Val、Pro、Phe和Ile是非极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的内部。Asp、Lys、His是极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的表面。
⑵Ser、Thr、Asn和Gln在生理pH条件下有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们能位于球状蛋白质分子的内部。
20．由于稳定α-螺旋的力是氢键，那么在疏水环境中很少有极性基团干扰氢键的形成，而在亲水环境中则存在较多的极性基团或极性分子，它们能够干扰α-螺旋中的氢键使之变得不稳定。所以多肽链片段在疏水环境中更利于α-螺旋的形成。
21．胰岛素是在胰岛β-细胞内合成的一种多肽激素。最初合成的是一个比胰岛素分子大一倍多的单肽链，称为前胰岛素原，它是胰岛素原的前体，而胰岛素原又是胰岛素的前体。胰岛素原是前胰岛素原去掉N-末端的信号肽形成的，被运送到高尔基体储存。当机体需要活性胰岛素时，在特异的肽酶作用下，去掉C肽转变为具有活性的胰岛素，这就是胰岛素原被激活的过程。
第二章：核酸的结构与功能
一、名词解释
1.不对称比率
2.碱基互补
3.发夹结构
4.DNA的一级结构
5.分子杂交
6.增色效应
7.减色效应
8.核酸的变性
9.核酸的复性 10.DNA的熔解温度（Tm）
11.假尿苷（Ψ） 12.三叶草型结构 13.snRNA 14 ．回文序列 15.拓扑异构体 16.超螺旋结构 17. H-DNA （ tsDNA ） 18.单顺反子 19.多顺反子
二、填空题
1.( )和( )提出 DNA 的双螺旋模型，从而为分子生物学的发展奠定了基础。
2.DNA 与 RNA 的结构差别：DNA为( )链，RNA为( )链，DNA 中有( )和 ( ) ，而 RNA 代之为( )和( )。
3．RNA 分为( )、( )和( )，其中以( )含量为最多，分子量( )为最小，( )含稀有碱基最多。
4.胸苷就是尿苷的( )位碳原子甲基化。
5.核酸按其所含糖不同而分为( )和( )两种，在真核生物中，前者主要分布在
( )中，后者主要分布在( )中。
6.在核酸分子中由( )和( )组成核苷，由( )和( )组成核苷酸。（）是组成核酸的基本单位。无论是 DNA 还是 RNA 都是有许许多多的（）通过（）键连接而成的。
7.核苷中，嘌呤碱基与核糖是通过( )位( )原子和( )位( )原子相连，嘧啶碱基与核糖是通过( )位( )原子和( )原子相连。
8.一条单链（+） DNA 的碱基组成为 A21% ， G9%， C29%， T21%，用DNA聚合酶复制出互补的（-）链，然后用得到的双链 DNA 做模板，用RNA聚合酶转录其中的（-）链，产物的碱基组成是( )。
9.常见的环化核苷酸是( )和( ),作用是( )，它们是通过核糖上( )位( )位的羟基与磷酸环化形成酯键。
10.生物体内有一些核苷酸衍生物可作为辅酶而起作用，如：( )、( )、( )和( )等。
11.某双链 DNA 中含A为 30％ (按摩尔计) ，则含 C 为( )％，含 T 为( )％。
12.某双链 DNA 的一段链上，已知碱基 (按摩尔计) 组成A=30% ， G=24% ，则同一链中的 T+C 是( )％，其互补链中的 T 是( )％， C 为( )％，A+G 是( )％。
13.DNA 双螺旋 B 结构中，双螺旋的平均直径为( )nm ，螺距为( )nm ；沿中心轴每旋转一周包含( )个碱基对，相邻碱基距离为( )nm ，相邻碱基之间旋转角度为( )。
14.真核细胞核内的 DNA 呈( )形，原核细胞及真核细胞的线粒体内 DNA 呈( )形。
15.tRNA 二级结构中，5’端磷酸化多为 ( )， 3 ’端碱基顺序是( )，叫做
( )，常用作( )的接受部位。另外还有三个环状部位，分别称( )、( )和 ( )，用于 tRNA 分类标志的部位叫( )。
16.tRNA 的二级结构呈( )形，三级结构像个倒写的( )字母。
17.真核生物细胞中 mRNA 帽子结构主要组分是( )，其尾部是由( )组成。
18.溶液中的核酸分子在离心力场中可以沉降， RNA 分离多用( )密度梯度超离心， DNA 分离多用( )密度梯度超离心。
19.嘌呤碱和嘧啶碱具有( )，使得核酸在( )nm 附近有最大吸收峰，可用紫外分
光光度计测定。
20.DNA 变性后，紫外吸收能力( )，粘度( )，浮力、密度( )，生物活性( )。
21.在沸水中的核酸样品缓慢冷却后，在 260nm处的光吸收值会( )。
22.DNA 分子中， (C 十 G) ％含量越高，则( )越高，分子越稳定。
23.在提取 DNA 时，加入 0.14MnaCl是为了( )，加入 SDS 目的之一是使( )和
( )分离，再加入 1MnaCl是( )，用氯仿／异戊醇是将( )除去，最后加入
95 ％乙醇的作用是( )。
24.核酸研究中，地衣酚法常用来测定( )，二苯胺法常用来测定( )。
25.生理 pH 值下，体内核酸大分子中的碱基是以( )式存在 (酮式，烯醇式) 。
26.1944年 Auery 证明核酸是遗传物质的实验是( )。
27.核酸是两性电解质，因为分子中含( )基和( )基团。
28.B-DNA 为（）手螺旋 DNA ，而 Z-DNA 为（）手螺旋 DNA 。
29.游离核糖可形成（）环状结构，有α、β两种构型，组成核酸的核糖为（）构型。
30.把琼脂糖中的 DNA 转移到硝酸纤维素膜或尼龙膜上的技术是英国分子生物学家（）发
明的，故被人们称为（）或DNA印记法。
31.通常 DNA 的分子长度一般用（）对数（ bp ）或（）来表示。
32.纯 DNA 样品的 A260/A280 约等于（），纯 RNA 样品的 A260/A280 约等于（）。
33.核酸样品中含（）物质时 A260/A280 之比值（）。
三、选择题
1.稀有核苷酸主要是在什么中发现的：( )
A.mRNA
B.tRNA
C.rRNA
D.线粒体内 DNA
2.下列关于双链 DNA 碱基的含量关系哪个是对的：( )
A.A=T、G=C
B.A+T = C+G
C.G+C > A+T
D.G+C < A+T
3.下列 DNA 双链中， Tm 值最高的是：( )
A.(G+C)％ = 25％
B.(A+T)％ = 25％
C.(G+C)％ = 60％
D.(A+T)％ = 55％
4.G-C 含量愈高 Tm 值愈高的原因是：（）
A.G-C 之间形成了离子键
B.G-C 之间形成了两个氢键
C.G-C 之间形成了一个共价键
D.G-C 之间形成了三个氢键
5.假尿苷 (ψ) 中糖苷键的连接方式是：( )
A.C-N 连接
B.C-C 连接
C.N-N 连接
D.以上都不对
6．真核生物 mRNA 帽子结构中m7G5’与多核苷酸链通过三个磷酸基连接，连接方式是：( )
A.2’-5’
B.3’-5’
C.3’-3’
D.5’-5’
7.下列因素中不能影响 Tm 值大小的是：( )
A.DNA 的均一性
B.C-G 含量
C.重金属盐
D.介质中的离子强度
8.关于 tRNA 下列表述哪项是错误的：( )
A.是 RNA 中含量最多的单链分子
B.tRNA 的二级结构是三叶草形
C.是 RNA 中含稀有碱基最多的
D.tRNA的3’端几乎都有 CCA 结构。
9.下列关于 DNA 变性的表述哪项是正确的：( )
17.随温度逐渐升高，紫外吸收值逐渐增大
B.Tm 值只与 DNA 分子的大小有关而与构成无关
C.DNA 变性从微观考虑是个瞬时过程
D.溶液的构成对 DNA 分子的 Tm 值没有影响
10．下列关于 DNA 的描述哪项是错误的：( )
17.在二级结构基础上往往形成超螺旋
B.维持二级结构的作用力是氢键
C.线粒体中的 DNA 呈环状
D.提出 DNA 双螺旋的主要依据是 chargaff 定则和 X 射线衍射图谱
11.下列哪种碱基在 mRNA 找到在 DNA 中不存在：( )
A.腺嘌呤
B.鸟嘌呤
C.尿嘧啶
D.胞嘧啶
12．原核生物核糖体的 30S小亚基中含有哪一种rRNA：( )
A.23SrRNA
B.18SrRNA
C.5SrRNA
D.16SrRNA
13.用电泳方法分析核酸时，常用的染料是：( )
A.溴酚兰
B.溴乙锭
C.考马斯亮兰
D.地衣酚
14．某 DNA 双螺旋的一条多核苷酸链碱基顺序为 ACCTTAGA 指出另一条链的碱基顺序：( )
A.TGGAATCT
B.AGATTCCA
C.TCTAAGGT
D.ACCTTAGA
15.热变性的 DNA 分子在适当条件下可以复性，条件之一是：（）
A.骤然冷却
B.缓慢冷却
C.浓缩
D.加入浓的无机盐
16.在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于：（）
A.DNA 的 Tm 值
B.序列的重复程度
C.核酸链的长短
D.碱基序列的互补
17.核酸中核苷酸之间的连接方式是：（）
A.2’，5’-磷酸二酯键
B.氢键
C.3’，5’-磷酸二酯键
D.糖苷键
18.tRNA 的分子结构特征是：（）
A.有反密码环和3’-端有-CCA 序列
B.有密码环
C.有反密码环和5’-端有-CCA 序列
D.5’-端有-CCA 序列
19.下面关于 Watson- Crick DNA 双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的：（）
A.两条单链的走向是反平行的
B.碱基A和 G 配对
C.碱基之间共价结合
D.磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧
20.具5’- CpGpGpTpAp-3’ 顺序的单链 DNA 能与下列哪种 RNA 杂交：（）
A.5’- GpCpCpAp-3’
B.5’- GpCpCpApUp-3’
C.5’- UpApCpCpGp-3’
D.5’- TpApCpCpGp-3’
21.RNA 和 DNA 彻底水解后的产物：（）
A.核糖相同，部分碱基不同
B.碱基相同，核糖不同
C.部分碱基不同，核糖不同
D.碱基不同，核糖相同
22.下列关于 mRNA 描述哪项是错误的：（）
17.原核细胞的 mRNA 在翻译开始前需加“PolyA” 尾巴。
B.原核细胞的 mRNA 在翻译开始前不需加“PolyA” 尾巴。
C.真核细胞 mRNA 在5’端有特殊的“帽子” 结构
D.真核细胞 mRNA 在3’端有特殊的“尾巴” 结构
23.在 pH3.5 的缓冲液中带正电荷最多的是：（）
A.AMP
B.GMP
C.CMP
D.UMP
24.核酸变性后，可发生哪种效应：（）
A.减色效应
B.增色效应
C.失去对紫外线的吸收能力
D.最大吸收峰波长发生转移
25.一个 RNA 片段 UgmψICm6A ，其中含多少个修饰碱基：（）
A. 2
B. 3
C. 4
D. 5
四、是非题
17.DNA 是生物的遗传物质， RNA 不是。
2.一种生物不同组织的体细胞的DNA 碱基组成是相同的。
3.DNA 戊糖环的3’位上没有羟基，所以称为脱氧核糖核酸。
4.真核生物 mRNA 的3’端有一个多聚A（polyA）的结构，随着mRNA在细胞中存在的时间延长，polyA 的长度也随着增加长。
5.在 RNA 分子中，单链 RNA 局部区域由于A-U ， G-C 配对，也象 DNA一样，可以形成局部双螺旋而构成发夹式结构。
6.rRNA 就是核糖体。
7.真核生物的 mRNA 多顺反子，原核生物 mRNA 单顺反子。
8.到目前为止，发现所有的脱氧核糖核酸链形成的双螺旋结构均为右手螺旋。
9.DNA 碱基摩尔比规律仅适合于双链而不适合于单链。
10.在绝大多数细胞中核酸不能作为能量物质。
11.热变性的 DNA 复性时，温度必须缓慢降低。
12.一个动物细胞内的 DNA 可以与该动物的所有 RNA 杂交。
13.DNA 的熔解温度随（A+T ）/（ G+C ）比值的增加而减小。
14.双链 DNA 中每条单链的（ G+C ）% 含量与双链的（ G+C ）% 含量相等。
15.DNA 的核蛋白易溶于高浓度的 NaCl （1 ～ 2M）溶液中。
16.某 DNA 提取液经紫外吸收测定OD260/OD280 ≥ 1.8 ，则该溶液中蛋白质杂质基本除去。
17.病毒分子的核酸组成分为单纯 DNA,单纯 RNA ， DNA 和 RNA 同时存在三种类型。
18.生物体内只有5’-核苷酸。
19.自然界中的 DNA 全部为 B 型双螺旋结构。
20.真核生物 mRNA 的帽子结构与蛋白质合成的起始有关，并能增加 mRNA 的稳定性，防止核酸酶降解。
21.核酸中 G-C 含量可用测定 Tm 值的方法进行计算。
22.杂交双链是指 DNA 双链分开后两股单链的重新结合。
23.核酸探针是指带有标记的一段核酸单链。
五、问答题
17.核酸的元素组成特点是什么?它的应用如何?
2.DNA 和 RNA 的结构和功能在化学组成，分子结构,细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么？
3.环化核苷酸是怎样形成的？它有什么重要的生理功能？
4.核苷酸及其衍生物有哪些重要的生理功能？
5.Chargaff 原则的要点是什么?
6.试述 DNA 双螺旋 (B 结构) 的要点?稳定 DNA 双螺旋结构主要作用力是什么？它的生物学意义是什么？
7.RNA 分哪几类?各类 RNA 的结构特点和生物功能是什么?
8.简述 RNA 和 DNA 分离提取的最基本原则?
9.影响 DNATm 值大小的因素有哪些?
10.试述 tRNA 二级结构的共同特征?
11.什么是 DNA 的变性?DNA 变性后理化性质有何改变？
12.什么是 DNA 超螺旋结构?有几种形式?形成超螺旋结构的意义?
13.大肠杆菌 DNA 的分子量为 2.8x109，一个脱氧核苷酸对的平均分子量为 670 。计算：
①该 DNA 长度? ②占有的体积是多少? ③形成多少圈螺旋?
14.某基因片段的碱基分析结果如下，写出该基因片段的碱基排列顺序
切割A得： 32P-G， 32P-GACTCTG， 32p-GACTCTGAGC
切割 G 得： 32P-GACTCT， 32P-GACTCTGA
切割 C 得： 32P-GA， 32P-GACT， 32P-GACTCTGAG
切割 T 得： 32P-GAC， 32P-GACTC
15.某 DNA 样品含腺嘌呤 15.1% （按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
16.从两种不同细菌提取得 DNA 样品，其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数的 32% 和 17% ，计算这两种不同来源 DNA 四种核苷酸的相对百分组成。两种细菌中哪一种是从温泉（64 ℃）中分离出来的？为什么？
17.谈谈你所知道的核酸研究进展情况及其对生命科学发展的影响。
第三章：酶
一、名词解释
1.底物
2.酶的专一性
3.全酶
4.酶的活性部位
5.必须基团
6.酶原及酶原的激活
7.别构酶
8.酶的最适温度
9.酶作用的最适pH 10.酶的激活剂 11.抑制作用和失活作用 12.酶的活力单位； 13.酶的国际单位 14.“催量” 15.比活力 16.米氏常数 17.多酶体系 18.共价调节酶 19.别(变)构效应 20.同工酶 21.固定化酶 22.诱导酶 23.正效应物 24.负效应
物 25.协同效应 26.同促效应 27.异促效应 28.正协同效应 29.负协同效应 30.转换
数 31.抑制剂 32.可逆抑制作用 33.竞争性抑制作用 34.非竞争性抑制作用 35.不可逆抑制作用
二、填空题
l.EC2.1.2.1中的EC是（）的简称，第一个数字2表示该酶属于（）。
2.由氧化还原酶类所催化的反应可用（）（通式）。该类酶的辅酶或辅基一般为（）
3.谷丙转氨酶属于（）酶类，它的系统名称是（）。
4.合成酶类催化是由（）的反应，且必须有（）参加。
5.根据酶蛋白分子的组成可将酶分为（）和（）两大类。
6.结合酶类由（）和（）两部分组成。
7.自然界中酶的种类甚多，但辅酶或辅基的种类并不多，因（）可以和
（）结合而构成不同的酶。
8.辅酶或辅基和酶蛋白单独存在时，都（），只有（）才有活性。
9.酶与其专一性底物的结合一般通过（）、（）等非共价键。
10.酶活性中心有两个功能部位，一是（）和（）。
11.在酶的活性中心以外使酶表现催化活性所必须的部分被称为（），它的作用是（）。
12.表示底物浓度和反应速度之间的定量关系的方程为：（）。
13.天冬氨酸转氨甲酰酶的别构激活剂为（）。
14.酶的抑制作用主要有（）和（）两种类型。
15.Km是酶的特征常数之一，只与酶的（）有关，而与酶的（）无关。
16.共价调节类型主要有（）和（）两种。
17.酶是生物催化剂，其化学本质属于（）或（）。
18.多数别构酶是既具有（），又具有（）的变构酶。
19.多数变构酶的活性既受（）的调节，又受（）的调节。
20.解释别构酶作用机理的两个重要模型是（）和（）。
21.（）和（）是酶表现催化活性所必需的两部分。
22.在酶所催化的反应中，全酶中的酶蛋白部分决定反应的（），而非蛋白部分则
起（）。
23.根据国际系统命名法命名原则，每一种酶都有一个（）名称和一个（）名称。
24.一种酶只能作用于（）物质，这种对底物的选择性称为（）。
25.多酶体系总的反应速度取决于其中（）反应，该步反应一般称为反应(步骤)。
26.脲酶具有（）性，只能催化（）的分解。
27.胰凝乳蛋白酶刚分泌出来时以（）形式存在，后者在（）酶作用下转变为有活性的酶。
28.酶原激活的过程实际上是酶的（）过程，因此酶原的（）将发生较大的变化。
29.酶的高效催化是因为酶能（），从而使（）数目增加，反应速度加快。
30.酶促反应的速度可用单位时间内（）或（）来表示。
31.同一种酶的活力测定若采用的测定方法（），活力单位也不（）。
32.对同一种酶来说，酶的比活力越（），（）越高。
33.酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的（）基，丝氨酸的（）基及半胱氨酸的（）基。
34.胰凝乳蛋白酶的活性中心由（）、（）和（）组成，它的电荷转接系统中（）的共振是这个系统有效性的关键。
35.降低酶促反应活化能，提高酶催化效率的重要因素是（）、（）、（）、（）、（）。
36.1／km可近似地表示酶与底物（）的大小，Km越大，表明（）。
37.变构酶的特点是由（）组成，除结合底物的活性中心外，还有结合（）的
（）中心，动力学上不符合一般的（），当以V对[S]作图时，它表现出（）型曲线，而非（）曲线，它是（）酶。
三、选择题
1.下面关于米氏常数Km的论述哪一个是正确的：（）
A.与ES复合物形成及分解的速度常数都有关系
B.在不同类型的抑制作用中，Km都改变
C.用双倒数作图法不能得到Km值
D.在酶促反应的初速度阶段不能得到Km
2.测定酶促反应的初速度是为了：（）
A.使实验尽快完成以避免酶蛋白的变性
B.防止逆反应对结果分析所造成的影响
C.避免酶被底物饱和
D.增加酶催化反应的效率
3.下面关于酶的抑制作用的论述哪一个是正确的：（）
A.都为可逆的抑制作用
B.增加底物的浓度可消除抑制剂对酶的影响
C.根据抑制剂与酶结合的情况可区分不同类型的抑制作用
D.抑制作用与抑制剂浓度无关
4.下面关于反竞争性抑制剂的论述哪一个是正确的：（）
A.通过一个或多个共价键与酶结合
B.当它存在时不改变K"
C.当它存在时不改变最大反应速度
D.只与ES复合物结合，干扰其分解为产物
5.下面关于竞争性抑制剂的论述哪一个是正确的：（）
A.无论其存在与否，双倒数作图在纵坐标上的截距都是l/Vmax
B.在它存在时不改变Km
C.在它存在时不影响底物与酶的活性部位的结合
D.如果抑制作用发生，需它与底物反应以消除它对酶促反应的影响
6.下列关于非竞争性抑制剂的论述哪一个是正确的：（）
A.一般是底物的类似物
B.与酶的活性部位结合而影响其催化能力
C.只与酶结合
D.使酶与底物的结合与催化作用受到影响
7.下列关于底物浓度对反应速度影响作图的表述哪一个是正确的：（）
A.是一条直线
B.当底物浓度高时，酶被底物饱和
C.说明ES复合物形成的速度比分解的速度小
D.是1/V对1/[S]作图
8.下面关于用双倒数作图法求Km的表述哪一个是不正确的：（）
A.是一条直线
B.不能测定最大反应速度
C.是1/V对1/S作图
D.双倒数方程由米氏方程转化而来
9.下列关于别构酶特性的叙述哪一个是正确的：（）
A.不受抑制剂的影响
B.不具协同性
C.当配基与活性部位以外的部位结合时，引起酶构象的变化
D.只有一个亚基组成
10.在齐变模型中，对别构酶协同效应机制的论述哪一个是正确的：（）
A.在底物浓度高时，酶无活性
B.底物的紧密结合导致无活性形式
C.邻近亚基的构象相同
D.邻近亚基的构象不同
11.在序变模型中，对别构酶协同效应机制的论述哪一个是不正确的：（）
A.效应物与别构酶结合后，不是它的所有亚基同时转变为T态或R态，而是一个一个地顺序转变，因此存在RT杂交态
B.底物或效应物与别构酶结合后，诱导T态转变为R态或相反
C.效应物与别构酶结合后，导致其构象发生改变
D.不存在RT杂交态
12.当有别构抑制剂存在时，别构酶：（）
A.不再遭受构象的变化
B.由于构象改变，催化反应的速度降低
C.由于底物和抑制剂之间竞争酶的活性部位，使催化反应的速度降低
D.由于变构抑制剂与酶的活性部位结合，使反应速度降低
13.一种酶的纯竞争性抑制作用有下面的哪一种动力学性质：（）
A.Km增加而Umax不变
B.Km降低而Umax不变
C.Km和Vmax均降低
D.Km和Vmax均增加
14.当酶促反应达到恒态时，[ES]复合物的浓度如何?
A.浓度为零
B.浓度增加
C.浓度减少
D.浓度不变
15.在酶的反竞争性抑制作用中，抑制剂影响下列申的哪一个：（）
A.最大反应速度
B.米氏常数Km
C.Vmax和Km都受到影响
D.Vmax和Km都不会受到影响
16.当底物浓度恰好等于Km时，反应速度与最大反应速度的关系是：（）
A.相同
B.不同
C.V=l/2Vmax
D.V=1/3Vmax
17.当一酶促反应的速度达到最大速度的75%时，Km与[S]的关系是：（）
A.[S]=Km
B.[S]=2Km
C.[S]=3Km
D.[S]=4Km
18.酶的高效催化作用是因为酶能：（）
A.改变化学反应的平衡点
B.减少活化分子的数量
C.降低反应的活化能
D.催化热力学上不能进行的反应对
19.当某酶的底物浓度 [S]=4Km时，反应速度U等于：（）
A.Vmax
B.0.8Vmax
C.3/4Vmax
D.0.5Vmax
20.下列关于酶的描述，哪一项不正确?
A.酶与底物的结合一般通过非共价键
B.酶具有专一性
C.酶的化学本质都是蛋白质
D.酶在细胞内和细胞外都可以发挥作用
21.乳酸脱氢酶是由两种不同的亚基组成的四聚体，假定这些亚基随机连接形成全酶，问:该酶有几种同工酶存在：（）
A.六种
B.五种
C.四种
D.两种
22.为什么胰脏中的胰蛋白酶不能水解胰脏组织：（）
A.因它是以无活性的酶原形式合成并分泌的
B.它以酶原颗粒形式储存，没有膜包围，不易被激活
C.它只在肠道pH条件下被激活，在胰脏pH条件下不能被激活
D.它被激活必须有专一性的非酶修饰蛋白的存在
23.下述哪一个是酶对于某一个特定反应的作用：（）
A.降低反应物的能量水平
B.使活化能增加
C.降低反应的自由能
D.降低活化能
24.某酶对其四个底物的Km值如下所示，问该酶的最适底物是哪一个：（）
A.Km=4.3X1O-3
B.Km=3.5Xl0-3
C.Km=2.3X1O-3
D.Km=4.1XlO-3
25.不可逆的抑制作用和可逆的抑制作用的主要区别是下述中的哪一个：（）
A.抑制剂与酶分子上的某些基团以共价键结合
B.抑制剂与酶分子上的某些基团以非共价键结合
C.抑制剂与酶分子上的某些基团是以非共价键还是共价键结合的
D.以上都是
26.在下列哪一条件下，酶反应速度与酶浓度成正比：（）
A.当酶浓度足够大时
B.在最适温度和最适pH条件下
C.当底物浓度足够大时
D.以上都是
27.一些水解酶类以无活性的酶原形式存在的生理意义是什么：（）
A.提高酶的催化能力
B.使酶相对稳定
C.避免自身的损伤
D.利于和底物的结合
28.若酶浓度一定，酶促反应的最大速度主要取决于下列哪一因素：（）
A.底物浓度
B.酶的量
C.酶的总浓度
D.[ES]复合物的量
29.变构酶的u-[S]曲线为S型说明了什么：（）
A.该变构酶是具有负协同效应的变构酶
B.产物随底物浓度的升高而增加
C.变构酶的每个亚基都能与底物结合
D.该变构酶是具有正协同效应的变构酶
30.催化1，6-二磷酸果糖转变为两个三碳糖的酶属于下列哪种酶类：（）
A.水解酶类
B.裂解酶类
C.异构酶类
D.合成酶类
31.下列关于酶活性中心的叙述哪一个是不正确的：（）
A.是酶分子中直接与酶的催化作用有关的部位
B.对简单酶类来说，活性中心一般有少数几个氨基酸组成
C.必需基团一定在活性中心内(错，不一定)
D.活性中心一般只占酶分子的很小一部分结构
32.下列有关温度对酶反应速度影响的叙述哪一项是正确的：（）
A.酶反应速度随着温度的升高而加快
B.酶反应速度随着温度的升高而减慢，因酶变性失活
C.每种酶都有其最适温度
D.最适温度是酶的特征常数
33.下列有关pH对酶反应速度影响的叙述哪一项是不正确的：（）
A.pH不是酶的特征常数
B.在最适pH条件下酶表现出最大活性
C.在极端pH条件下酶易变性失活
D.酶反应速度对pH变化的曲线都是钟罩型的
34.下列关于酶的激活剂的叙述哪一个是正确的：（）
A.激活剂对酶的作用无选择性
B.激活剂一般都是无机离子
C.激活剂一般都是小分子的有机化合物
D.激活剂是能提高酶活性的物质
35.在酶的分离纯化中最理想的实验结果是下列中的哪一项：（）
A.纯化倍数高，蛋白含量低
B.回收率小但纯化倍数高
C.蛋白回收率最高
D.比活力最大
36.Km和KS(KES)的关系是下列中的哪一个：（）
A.当K3<<< K2时，Km=KS
B.当K3>>>K2时，Km=KS
C.Km和KS都代表ES复合物的解离常数
D.KS指ES复合物的解离常数
37.胰凝乳蛋白酶的活性部位含有Ser、Asp和His，在催化反应中它们的作用是下列中的哪一个：（）
A.His起酸碱催化的作用
B.Asp使底物正确定位以利于催化
C.Ser使底物正确定位以利于催化
D.Ser起亲电子试剂的作用
38.下述哪种方法不能用于分析天冬氨酸转氨甲酚酶 (ATCase)与底物类似物结合后发生的构象变化：（）
A.X-射线衍射晶体分析法
B.Western印迹法
C.沉降速度超离心法
D.凝胶过滤色谱分析法
39.如果T态和R态是某别构酶亚基的可能构象，根据齐变模型，下列哪个是正确的：（）
A.在TT状态时，酶被其底物饱和
B.变构激活剂易与亚基的R态结合
C.变构抑制剂易与亚基的R态结合
D.在底物浓度低时，亚基的R态和T态共存
40.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，按抑制类型应属于：（）
A.反馈抑制
B.非竞争性抑制
C.竞争性抑制
D.底物抑制
41.在一个酶促反应中，当底物浓度等于1/2Km时，则反应初速度为：（）
A.0.25Vmax
B.0.33Vmax
C.0.50Vmax
D.0.67Vmax
42.双底物双产物的酶促放应动力学分为哪两大类：（）
A.序列机制和随机机制
B.序列机制和乒乓机制
C.乒乓机制和有序机制
D.有序机制和随机机制
四、是非题
1.酶是生物催化剂，只能在体内起催化作用。
2.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合而构成特异的酶。
3.已知的生物催化剂都是具蛋白质性质的酶。
4.调节酶的Km值随酶浓度的变化而变化。
5.Km等于U＝l/2Umax时的酶浓度。
6.如果有足够的底物存在，即使有非竞争性抑制剂存在，酶促反应的正常Umax值也能达到。
7.竞争性抑制剂不改变酶促反应的最大速度。
8.几乎所有酶的Km值随酶浓度的变化而变化。
9.催化乳酸转变为丙酮酸的酶属于异构酶类。
10.催化丙酮酸转变为草酣乙酸的酶属于合成酶类。
11.同工酶可催化相同的化学反应，所以结构相同。
12.竞争性抑制剂的存在不改变酶的Km值。
13.金属酶只有在反应体系中加人所需的金属离子时，才表现其活性。
14.酶促反应的速度与酶浓度成正比。
15.共价调节酶的活性受ATP的共价修饰调节。
16.共价调节酶一般都存在两种活性形式。
17.催化可逆反应的酶，对正逆两个方向反应的Km相同。
18.非竞争性抑制剂与酶的活性部位结合后使酶的活性降低。
19.一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合而成为特定的酶分子。
20.一种酶对正、逆向反应都有作用。
21.根据酶所催化的反应类型可将酶分为六大类。
22.根据酶所催化的底物不同，将酶分为六大类。
23.酶的催化效率极高，因为它能改变反应的平衡点。
24.氧化还原酶类的辅酶都是NAD或NADP。
25.裂合酶类催化底物的裂解或其逆过程。
26.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的构象十分相似。
27.当底物浓度消耗一半时的反应速度即代表米氏常数Km。
28.酶一般是根据它所催化的底物来命名的。
29.催化可逆反应的酶，对正、逆向反应的Km值不同。
30.因酶促反应也是一种化学反应，所以随着温度的升高反应速度加快。
31.最适温度不是酶的特征物理常数。
32.凡能提高酶活性的物质都称为该酶的激活剂。
33.凡抑制剂都能与酶的活性中心结合而使酶的催化活性降低。
34.竞争性抑制剂是指抑制剂与酶的结合有竞争性。
35.非竞争性抑制剂是指抑制剂与酶的结合没有竞争性。
36.反竞争性抑制剂只与ES复合物结合。
37.当反应体系中有反竞争性抑制剂存在时，Km和Umax都增加。
38.一个理想的纯化程序，随着分离纯化的迸行，比活力应增加。
39.酶活力指酶催化一定的化学反应的能力。
40.一般来说酶是具有催化作用的蛋白质，相应地蛋白质都是酶。
五、问答题
1.试比较酶与非酶催化剂的异同点。
2.解释酶作用专一性的假说有哪些?各自的要点是什么?
3.酶的习惯命名法的命名原则是什么?
4.简述酶促反应速度的影响因素？
5.在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问:
1)继续增加底物浓度，2)增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化?为什么?
6.何谓Km?试比较V-[S]作图法和双倒数作图法求Km的原理及优缺点。
7.何谓共价调节酶?举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。
8.举例说明酶的专一性及其研究意义是什么?
9.下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化
⑵若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少?该抑制剂属于何种类型的抑制作用?EI复合物的解离常数是多少?
⑶若有1OOmmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少?该种抑制剂属于何种类型的抑制作用?EI复合物的解离常数是多少?
10酶原及酶原激活的生物学意义是什么?
11.简述米氏常数Km的物理意义。
12.进行酶活力测定时应注意什么?为什么测定酶活力时以测初速度为宜?
13.为什么酶反应的酸碱催化主要不是依靠H+和OH-?酶反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团?酶蛋白中既能作为质子供体又能作为质子受体的最有效又最活泼的催化基团是什么?活性中
心是疏水区有何意义?
14.有一克淀粉酶制剂，用水溶解成1000毫升，从中取出1毫升测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0．25克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数?(已知淀粉酶活力单位的定义为：在最适条件下每小时分解l克淀粉的酶量称为1个活力单位。
15.简述酶的分离提纯的步骤?
16.为什么胰脏酶原激活过程中产生的肤链的C-末端氨基酸一般是精或赖氨酸?
18.碱性磷酸酶水解1-磷酸葡萄糖产生葡萄糖和磷酸。若用180标记的水作为底物，180将掺入到葡萄糖还是磷酸分子中?
19.何谓中间产物学说?有哪些证据可以说明ES中间复合物的存在?
20.胰凝乳蛋白酶的竞争性抑制剂是?苯基丙酸盐，它可保护酶活性部位的组氨酸(His57)不被烷基化修饰，而非竞争性抑制剂却不能，为什么?
21.为什么胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A都不能水解脯氨酸参与形成的肽键（—X-Pro-）?
22.当某酶的非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的速度为无抑制剂存在时的1/11，已知Ki=0.001，求该抑制剂的浓度是多少?
23.称取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，测得蛋白氮为0．2mg，若以每分种产生lμg酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，求出：①每m1酶液中所含蛋白质量及活力单位；②比活力；③l克酶制剂的总蛋白及总活力。
第三章：酶参考答案
一、名词解释
1.被酶作用的物质称为该酶的底物、作用物或基质。
2.指酶对它所催化的反应或反应物有严格的选择性，酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。
3.全酶有酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物称为“全酶”，即全酶=酶蛋白+辅助因子。（辅助因子见维生素一章）。
4.酶的活性部位也称活性中心，是酶分子中直接参与和底物结合，并与酶的催化作用直接有关的部位。它是酶行使催化功能的结构基础。
5.在活性中心以外的某些区域，尚有不与底物直接作用，但使酶表现催化活性所必需的部分。必需基团与维持整个酶分子的空间构象有关。
6.酶原是不具催化活性的酶的前体形式。某种物质作用于酶元使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
7.又叫变构酶，这种酶是寡聚酶，除了活性中心外还有一个别构中心，当专一性的代谢调节物非共价地结合到别构中心时，酶的催化活性即发生改变。
8.使一种酶显示最大活力的温度，称为该酶的最适温度。
9.一种酶只在某-pH范围内，表现出最高的催化活性，此pH值为某酶作用的最适pH。大多数酶的反应速度对pH的变化呈钟罩形曲线，个别的只有钟罩形的一半，木瓜蛋白酶的活力与反应液的pH变化关系不大。
10.凡能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质都称为该酶的激活剂。
11.有些物质能与酶分子上的某些基团，主要是活性中心的一些基团结合，使酶活性中心的结构和性质发生改变，从而引起酶活力下降或丧失，这种作用称为抑制作用。
凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为失活作用。蛋白变性剂均可使酶蛋白变性而使酶丧失活性，变性剂对酶的作用没有选择性。
12.酶的活力单位（U）：是指在特定条件下（25℃，最适pH，底物浓度采用饱和浓度）1min内能转化1μmol底物的酶量，或转化底物中1μmol有关基团的酶量。
13.是指在最适条件下，每分钟催化1μmol底物减少或lμmol产物生成所需的酶量。如果酶的底物中有一个以上的可被作用的键或基团时，则一个国际单位指的是每分钟催化lμmol的有关基团或键的变化所需的酶量，温度一般规定为25。C。
14.即katal，简称kat。lkat单位定义为:在最适条件下，每秒钟能使lmol底物转化为产物所需的酶量定为一个kat单位。同理，可使lμmol底物转化的酶量定为lpkat单位;以此类推有毫微kat(nkat)和微微kat(pkat)等。
15.酶的比活力也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂所含的活力单位数来表示;比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指标。对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高。
16.当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度就是Km。
17.在完整细胞的某一代谢过程中，由几个酶组成的反应链体系称为多酶体系。
18.共价调节酶，也称为共价修饰酶，是一类在其他酶的作用下，对其结构进行共价修饰，而使其在活性形式与非活性形式之间互相转变的酶。
19.调节物与别构酶的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为别构效应
20.指同一种属中由不同基因或等位基因编码多肤链所组成的单体、纯聚体或杂交体;能催
化相同的化学反应，但理化性质及生物学性质等方面都存在明显差异的一组酶。
21.固定化酶是指经物理的或化学的方法处理，将酶结合到特定的支持物上，使酶变成不易随水流失，即运动受到限制而又能发挥催化作用的酶制剂。这样制备的酶，曾被称为水不溶酶或固相酶或固定化酶。
22.细胞中有该酶的基因，但必须有特定的物质诱导后才产生的酶。
23.效应物的结合使酶活性升高者，称为正效应物或别构激活剂。
24.效应物的结合使酶活性降低者，称为负效应物或别构抑制剂。
《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参
与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:
期中答案 一、单项选择题(每小题0.5分，共10分) 1．Watson-Crick的DNA结构为： B．DNA双链呈反平行排列 2．已知某酶的Km为0.05mol/L，使此酶催化的反应速度达到最大反应速度80％时的底物浓度是：C． 0.2mol/L 3．tRNA的作用是：B．把氨基酸带到mRNA的特定位置上 4．下列哪一种物质是琥珀酸脱氢酶辅酶：B．FAD 5．若电子通过下列过程传递，释放能量最多的是： A．NADH-->Cytaa3 6．氨基酸与蛋白质都具有的理化性质是：B．两性性质 7．稀有核苷酸主要存在于：C．tRNA 8．在寡聚蛋白中，亚基间的立体排布、相互作用及接触部位间的空间结构称之为：D．别构现象 9．下列哪种氨基酸是极性酸性氨基酸：D．Glu 10．DNA一级结构的连接键是：B. 肽键 11．定位于线粒体内膜上的反应是：D、呼吸链 12．属于解偶联剂的物质是：A．2,4-二硝基苯酚 13.关于酶催化反应机制哪项不正确：D．酶-底物复合物极稳定 14.酶在催化反应中决定专一性的部分是：B．辅基或辅酶 15.核酸分子储存和传递遗传信息是通过：D．碱基顺序 16.核酸对紫外线吸收是由哪种结构产生的：C．嘌呤、嘧啶环上共轭双键 17.关于氧化磷酸化叙述错误的是：A．线粒体内膜外侧pH比线粒体
基质中高
18.具有下列特征的DNA中Tm最高的是：B．T为15% 19.底物水平磷酸化涵义：C．底物分子重排后形成高能磷酸键，经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP 20.三羧酸循环，哪条不正确：C．无氧条件不能运转氧化乙酰COA 二、多项选择题（选错或未选全不得分。号码填于卷头答题卡内；）1．属于酸性氨基酸的是：C．天冬E．谷 2．EMP中，发生底物水平磷酸化的反应步骤是：P208 A．甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸E．磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 3．蛋白质二级结构中包括下列哪几种形式：P27 A．α-螺旋 B．β-折叠D．β-转角 E．无规则卷曲 4．下列哪些是呼吸链组成成份：P177 A．辅酶Q B．乙酰CoA C．细胞色素类D．铁硫蛋白E．钼铁蛋白5．下列属于高能化合物的是：A.磷酸烯醇式 B．ATP C．柠檬酸 D．磷酸二羟丙酮 E．3-磷酸甘油酸 6．蛋白质变性后： B．次级键断裂 D．天然构象解体 E．生物活性丧失 7．维持蛋白质三级结构稳定的作用力是: A．疏水作用 B．氢键 C．离子键 D．范德华作用力
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（C） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（C） A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是（D） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（C）
A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（B） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂 ）A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ACE） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为（BDE） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ABE）
A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是（ABCDE） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心 过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？
答：胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路？ 答：来源：食物脂类的消化吸收；体内自身合成的 2、 （β-[及 胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性，增加乙酰CoA羧化酶的活性，故能促进脂肪合成，抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径： 答：①进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
《生物化学》练习题及答案 纵观近几年来生化自考的题型一般有四种：(一)最佳选择题，即平常所说的A型多选题，其基本结构是由一组题干和A、B、C、D、E 五个备选答案组成，其中只有一个是最佳答案，其余均为干扰答案。 (二)填充题，即填写某个问题的关键性词语。(三)名词解释，答题要做到准确全面，举个例来说，名解“糖异生”，单纯回答“非糖物质转变为糖的过程”这一句话显然是不够的，必需交待异生的场所、非糖物质有哪些等，诸如此类问题，往往容易疏忽。(四)问答题，要充分理解题意要求，分析综合，拟定答题方案。现就上述四种题型，编写了生物化学习题选，供大家参考。 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( )
A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( )
生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳 定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题
第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加
《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ）
生物膜 五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？ 答：.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2．流动镶嵌模型的要点是什么？ 答：.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？ 1.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。 现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方 向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运 输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。 生物氧化与氧化磷酸化 一、选择题 1．生物氧化的底物是： A、无机离子 B、蛋白质 C、核酸 D、小分子有机物 2．除了哪一种化合物外，下列化合物都含有高能键？ A、磷酸烯醇式丙酮酸 B、磷酸肌酸 C、ADP D、G-6-P E、1,3-二磷酸甘油酸 3．下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大？ A、延胡羧酸→丙酮酸 B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型) C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+ D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+ E、NAD+→NADH 4．呼吸链的电子传递体中，有一组分不是蛋白质而是脂质，这就是：
4脂类化学和生物膜 一、名词解释 1、外周蛋白：在细胞膜的细胞外侧或细胞质侧与细胞膜表面松散连接的膜蛋白，易于用不使膜破坏的温和方法提取。 2、内在蛋白：整合进入到细胞膜结构中的一类蛋白，它们可部分地或完全地穿过膜的磷脂双层，通常只有用剧烈的条件将膜破坏 才能将这些蛋白质从膜上除去。 3、同向协同：物质运输方向与离子转移方向相同 4、反向协同：物质运输方向与离子转移方向相反 5、内吞作用：细胞从外界摄入的大分子或颗粒，逐渐被质膜的小部分包围，内陷，其后从质膜上脱落下来而形成含有摄入物质的 细胞内囊泡的过程。 6、外排作用：细胞内物质先被囊泡裹入形成分泌泡，然后与细胞质膜接触、融合并向外释放被裹入的物质的过程。 7、细胞识别：细胞通过其表面的受体与胞外信号物质分子选择性地相互作用，从而导致胞内一系列生理生化变化，最终表现为细 胞整体地生物学效应的过程。 二、填空 1、膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为内在蛋白与外周蛋白两类。 2、根据磷脂分子中所含的醇类，磷脂可分为甘油磷脂和鞘磷脂两种。 3、磷脂分子结构的特点是含一个极性的头部和两个非极性尾部。 4、神经酰胺是构成鞘磷脂的基本结构，它是由鞘氨醇以酰胺键与脂肪酸相连而成。 5、磷脂酰胆碱(卵磷脂)分子中磷酰胆碱为亲水端，脂肪酸的碳氢链为疏水端。 6、磷脂酰胆碱(卵磷脂)是由甘油、脂肪酸、磷酸和胆碱组成。 7、脑苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸和单糖（葡萄糖/半乳糖）组成。 8、神经节苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸、糖和唾液酸组成。 9、生物膜内的蛋白质疏水氨基酸朝向分子外侧，而亲水氨基酸朝向分子内侧。 10、生物膜主要由膜脂和膜蛋白组成。 11、膜脂一般包括磷脂、糖脂和固醇，其中以磷脂为主。 三、单项选择题鞘 1、神经节苷脂是（）A、糖脂 B、糖蛋白 C、脂蛋白 D、脂多糖 2、下列关于生物膜的叙述正确的是（） A、磷脂和蛋白质分子按夹心饼干的方式排列。 B、磷脂包裹着蛋白质，所以可限制水和极性分子跨膜转运。 C、磷脂双层结构中蛋白质镶嵌其中或与磷脂外层结合。 D、磷脂和蛋白质均匀混合形成膜结构。 3、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基（） A、大部分是酸性 B、大部分是碱性 C、大部分是疏水性 D、大部分是糖基化 4、下列关于哺乳动物生物膜的叙述除哪个外都是正确的（） A、蛋白质和膜脂跨膜不对称排列 B、某些蛋白质可以沿膜脂平行移动 C、蛋白质含量大于糖含量 D、低温下生长的细胞，膜脂中饱和脂肪酸含量高 5、下列有关甘油三酯的叙述，哪一个不正确？（） A、甘油三酯是由一分子甘油与三分子脂酸所组成的酯 B、任何一个甘油三酯分子总是包含三个相同的脂酰基 C、在室温下，甘油三酯可以是固体，也可以是液体 D、甘油三酯可以制造肥皂 E、甘油三酯在氯仿中是可溶的 6、脂肪的碱水解称为（） A、酯化 B、还原C、皂化 D、氧化 E、水解 7、下列哪种叙述是正确的? （） A、所有的磷脂分子中都含有甘油基 B、脂肪和胆固醇分子中都含有脂酰基 C、中性脂肪水解后变成脂酸和甘油 D、胆固醇酯水解后变成胆固醇和氨基糖 E、碳链越长，脂酸越易溶解于水 8、一些抗菌素可作为离子载体，这意味着它们（） A、直接干扰细菌细胞壁的合成 B、对细胞膜有一个类似于去垢剂的作用 C、增加了细胞膜对特殊离子的通透性 D、抑制转录和翻译 E、仅仅抑制翻译 9、钠钾泵的作用是什么? （） A、Na＋输入细胞和将K＋由细胞内输出 B、将Na＋输出细胞 C、将K＋输出细胞 D、将K＋输入细胞和将Na+由细胞内输出 E、以上说法都不对 10、生物膜主要成分是脂与蛋白质，它们主要通过什么键相连？（）A、共价键 B、二硫键 C、氢键 D、离子键E、疏水作用 11、细胞膜的主动转运（） A、不消耗能量 B、需要ATP C、消耗能量(不单指ATP) D、需要GTP 四、是非题 1、自然界中常见的不饱和脂酸多具有反式结构。（顺式） 2、天然脂肪酸的碳链骨架碳原子数目几乎都是偶数。? 3、质膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外侧。? 4、细胞膜的内在蛋白通常比外周蛋白疏水性强。? ①胆固醇：胆固醇的含量增加会降低膜的流动性。 ②脂肪酸链的饱和度：脂肪酸链所含双键越多越不饱和，使膜流动性增加。 ③脂肪酸链的链长：长链脂肪酸相变温度高，膜流动性降低。 ④卵磷脂/鞘磷脂：该比例高则膜流动性增加，是因为鞘磷脂粘度高于卵磷脂。 ⑤其他因素：膜蛋白和膜脂的结合方式、温度、酸碱度、离子强度等。 5、缩短磷脂分子中脂酸的碳氢链可增加细胞膜的流动性。? 6、某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。? 7、细胞膜的两个表面(外表面、内表面)有不同的蛋白质和不同的酶。?
生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 一绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等 6 种是解答蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的 4 个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成 4 个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多 O 种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（C）、羧基（—COOH）、 巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20 种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 二蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2, 4 ―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。①2, 4 ―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2, 4 ―二硝基氟苯2, 4 ―DNFB）（反应（Sanger 反应）生成DNP― 生物化学试题及答案 绪论 一．名词解释 1.生物化学 2.生物大分子 蛋白质 一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质 二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3+)为9.67，其pI为。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。 三、简答题 仅为参考答案，不是标准答案。有打问号的题目需自己找答案 第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1.肽键: 由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。 2.肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，构成肽单元。 3.蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键 4.蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要靠次级键维系，包括：疏水键、盐键、氢键和德华力。 5.模体：在多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。 6.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。 7.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域 8.蛋白质一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 9.蛋白质四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。蛋白质亚基间的相互关系及空间排布，亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 二、思考题： 1. 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 1）一级结构是空间结构的基础 例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对式与天然分子相同。说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。 2）一级结构与功能 （1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。如哺乳动物的胰岛素分子等。 （2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及 《基础生物化学》试题一 一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。 A、35% B、15% C、30% D、20% 5、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）。 A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、酶 6、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是（）。 A、三羧酸循环 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸β氧化 D、糖酵解作用 7、大肠杆菌有三种DNA聚合酶，其中主要参予DNA损伤修复的是（）。 A、DNA聚合酶Ⅰ B、DNA聚合酶Ⅱ C、DNA聚合酶Ⅲ D、都不可以 8、分离鉴定氨基酸的纸层析是（）。 A、离子交换层析 B、亲和层析 C、分配层析 D、薄层层析 9、糖酵解中，下列（）催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 10、DNA复制需要：(1)DNA聚合酶Ⅲ；(2)解链蛋白；(3)DNA聚合酶Ⅰ；(4)DNA指导的RNA聚合酶；(5)DNA连接酶参加。其作用的顺序是（）。 7糖的生物合成 一、名词解释 1、光合作用：含光合色素主要是叶绿素的植物和细菌，在日光下利用无机物质（CO 2、H2O、H2S）合成有机物质，并释放氧气或其他物质的过程。 2、天线色素：全部叶绿素b、类胡萝卜素和大部分叶绿素，吸收光能并传递到作用中心色素分子。 3、作用中心色素：位于内囊体膜上具有特殊状态和光化学活性的少数叶绿素a分子，利用光能产生光化学反应，将光能转变成电能。 4、光合色素： 5、光合磷酸化：在叶绿体ATP合成酶催化下依赖于光的由ADP和Pi合成ATP的过程。 6、糖异生：由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的7步近似平衡反应的逆反应，但还必须利用另外4步糖酵解中不曾出现的酶促反应绕过糖酵解中的三个不可逆反应。 二、填空 1、光合作用分为光反应和暗反应两个阶段。第一阶段主要在叶绿体的类囊体膜部位进行，第二阶段主要在叶绿体的基质部位进行。 2、高等植物光反应的最终电子供体是H2O，最终电子受体是NADP+。 3、光合电子传递链位于叶绿体类囊体膜上，呼吸电子传递链位于线粒体内膜上。 4、光合磷酸化有环式和非环式两种类型。 5、在光合碳循环中，每固定6CO 2 形成葡萄糖，需消耗12NADPH+H+和18ATP。 6、C 4植物的Calvin循环在维管束鞘细胞中进行，而由PEP固定CO 2 形成草酰乙酸是在叶肉细胞中进 行。0 7、糖异生主要在肝脏（细胞溶胶）中进行；糖异生受Pi、AMP、ADP抑制，被高水平ATP、NADH激活。 8、在糖异生作用中由丙酮酸生成PEP，在线粒体内丙酮酸生成草酰乙酸是丙酮酸羧化酶催化的，同时要消耗ATP；然后在细胞质内经PEP羧激酶催化，生成磷酸烯醇丙酮酸，同时消耗GTP。 9、植物体内蔗糖合成酶催化的蔗糖生物合成中葡萄糖的供体是UDPG，葡萄糖基的受体是果糖。 10、合成糖原的前体分子是UDPG，糖原分解的产物是G-1-P。 三、单项选择题 1、用于糖原合成的葡萄糖-1-磷酸首先要经什么化合物的活化？ A、ATP B、CTP C、GTP D、UTP E、TTP 2、RuBisCO催化RuBP羧化反应的产物是（RuBisCO－核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶；RuBP—核酮糖-1,5-二磷酸；PGA－3-磷酸甘油酸）（书上393也） A、PGA B、PEP C、OAA D、IAA 3、不能经糖异生合成葡萄糖的物质是：（乙酰CoA只能进入TCA分解，不能经糖异生合成葡萄糖） A、α-磷酸甘油 B、丙酮酸 C、乳酸 D、乙酰CoA E、生糖氨基酸 4、丙酮酸羧化酶是那一个途径的关键酶： A、糖异生 B、磷酸戊糖途径 C、胆固醇合成 D、血红素合成 E、脂肪酸合成 5、动物饥饿后摄食，其肝细胞主要糖代谢途径： A、糖异生 B、糖有氧氧化 C、糖酵解 D、糖原分解 E、磷酸戊糖途径 6、下面哪种酶在糖酵解和糖异生中都起作用： A、丙酮酸激酶 B、丙酮酸羧化酶 C、3-磷酸甘油醛脱氢酶 D、己糖激酶 E、果糖1，6-二磷酸酯酶 7、糖异生途径中哪一种酶代替糖酵解的己糖激酶？ A、丙酮酸羧化酶 B、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 C、葡萄糖-6-磷酸酶 D、磷酸化酶 8、光合作用中Calvin循环是在叶绿体的： A、外膜上进行 B、基粒上进行 C、基质中进行 D、类囊体腔内进行 生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：ABC生化课后习题答案
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