讲稿
课程名称：基础生物化学
授课学时：50学时（38+12）
适用专业：植物科技学院本科专业
任课教师：冯乃杰
教学时数分配表理论授课：38学时
实验时数：12学时
(选12学时)
教学进度计划
第1次课
名称：绪论（25分钟）
目的要求：
重点难点：
主要内容：
一、生物化学的概念、研究对象和内容。
二、生物化学的发展简史
三、生物化学与其它学科的关系
四、生物化学的应用和发展前景。
五、怎样学习生物化学
第一章核酸化学
本章重点：讲授DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础。
简介核酸的发展史
第一节核酸的种类、分布与功能化学组成
一、核酸的种类和分布
1、种类
2、分布
二、核酸的生物学功能
1、DNA是主要的遗传物质
2、RNA指导蛋白质的生物合成
第二节核酸的化学组成
核酸的基本化学组成（列表说明）
一、嘌呤碱基和嘧啶碱基；
二、核糖和脱氧核糖；
三、磷酸
四、基本核苷与一些稀有核苷的结构、命名和符号；
五、核苷酸
1、核苷酸组成及其分类
2、细胞内其他核苷酸及其衍生物
（1）、核苷二磷酸和核苷三磷酸
（2）、辅酶核苷酸
第2次课
第三节核酸的分子结构
一．DNA的分子结构
（一）DNA的一级结构
1、DNA的一级结构概念与结构式
（1）单体间的连接键
（2）一级结构表示方法
2、多聚核苷酸链的方向性
3、DNA一级结构的研究
（二）DNA的二级结构
1、DNA的碱基组成－Chargaff规则；
2、Watson-Crick双螺旋模型的要点和稳定双螺旋
结构的力，
3、DNA双螺旋结构模型的意义
4、DNA二级结构的其它类型（A－、B－、Z－DNA
等）；
（三）DNA的三级结构
二．RNA的分子结构
1、tRNA的一级结构、二级结构和三级结构
2、rRNA的结构
3、mRNA的结构
原核生物和真核生物mRNA在结构上的主要区别
第四节核酸的理化性质
一、一般的物理性质（1溶解性；2分子大小；3形状；4沉降特性；5粘度）
二、两性解离、等电点及电泳（1两性解离；2等电点；3电泳）
三、紫外吸收性质
该性质的用途有四：
1、鉴定核酸样品中有无蛋白质杂质
2、对核酸进行定量测定
3、鉴定核酸样品的纯度
4、作为核酸变性与复性的指标
四、变性、复性与分子杂交
（一）核酸的变性
4、核酸的变性与增色效应
（1）核酸的变性的概念及引起变性的因素、衡量核酸变性的指标
（2）增色效应
5、DNA的热变性与解链温度
（二）核酸的复性
1、复性与减色效应
2、变性与复性的应用—分子杂交
五、酸解和碱解
1、酸解
2、碱解
＊第五节核蛋白
一、核糖体二、病毒
第3次课
第一章蛋白质
目的要求：通过学习本章内容，让学生了解蛋白质的基本理论知识，明确蛋白质结构的不同层次之间的联
系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
本章重点：组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名和缩写符号及氨基酸的分类；蛋白质与氨基酸的重要性
质；蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。本章难点：蛋白质的分子结构
讲述内容如下：
蛋白质概述：
介绍蛋白质的概念、生物学意义和化学组成
第一节?氨基酸
介绍氨基酸的共同特点与结构通式
一、蛋白质的氨基酸组成
二、氨基酸的分类：
（一）常见的蛋白质氨基酸的一般结构特点及其分类
1、20种基本氨基酸的结构、命名和缩写符号
2、按R基团极性差别可以分为四类：
（1）具有非极性的或疏水的R基团氨基酸（8种）；
（2）具有极性的不带电荷的R基团氨基酸（7种）；
（3）具有负电荷的的R基团氨基酸（2种）；
（4）具有正电荷的R基团氨基酸（3种）；
（二）、稀有的蛋白质氨基酸
（三）、非蛋白质氨基酸
三、氨基酸的理化性质
１．两性解离与等电点
２．光学性质
３．重要的化学反应：
（1）?与茚三硐反应；
（2）与2，4—二硝基氟苯的反应（Sanger桑格反应）；
（3）与苯异硫氰酯的反应（Edman，艾德曼反应）。
（4）与亚硝酸的反应
（5）与丹磺酰氯（DNS）的反应
（6）米隆反应（米伦反应）
第二节肽
在本节中主要是让学生掌握有关肽的一些概念，肽的命名、方向和书写方式。了解几种重要的寡肽及其应用。
一、肽和肽键
1、与肽有关的几个概念
?肽（二肽、三肽、寡肽、多肽）、肽链、肽键、氨基酸残基、N-末端、
C-末端
2、肽的命名、方向和书写方式
注意：一条多肽链只有一个α-NH2和α-COOH不一定只有一个-NH2和-COOH
二、肽的重要性质
1肽的酸碱性质
2肽的化学反应
（1）与氨基酸类似的反应（如：与茚三酮反应生成呈色物质，可用于肽的定性定量测定。
（2）双缩脲反应（是肽和蛋白质所特有的反应，是氨基酸所没有的颜色反应。
三、天然存在的蛋白质肽类
蛋白质与多肽之间并没有严格的界限，但一般认为：分子量＞5000的氨基酸聚合体称为蛋白质，而分子量＜5000的氨基酸聚合体称为多肽，即为非蛋白质肽。下面介绍几种重要的寡肽及应用：
1谷胱甘肽的结构及生理功能
2短杆菌肽S结构及其功能
3鹅膏蕈素的结构及其功能
4一些激素如催产素、加压素等
四、合成肽简介
第4次课
第三节蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
1蛋白质一级结构的概念（例举法：以胰岛素为例）
2测定一级结构的程序
3测定蛋白质一级结构的重要性
二、蛋白质的构象和维持构象的作用力
１．构型与构象的概念
蛋白质高级结构和酰胺平面的概念
２．维持蛋白质构象的作用力：氢键、范德华引力、疏水作用力、离子键、二硫键、配位键。（氢键、范
德华引力、疏水作用力、离子键均属于非共价键，
统称为次级键）
三、蛋白质的二级结构：
1、α－螺旋
2、β－折叠（平行的和反平行的）
3、β－转角
4、无规卷曲
四、超二级结构和结构域
1、超二级结构（αα、βXβ、βββ）
2、结构域
五、蛋白质的三级结构：
1、概念
2、以肌红蛋白为例介绍三级结构的特点功能
六、蛋白质的四级结构
1、四级结构的概念；实例（如血红蛋白）
2、亚基的概念；
3、以血红蛋白为例介绍四级结构的特点功能
第5次课
第四节、蛋白质结构与功能的关系
研究蛋白质结构与功能的关系是当前生物化学和分子生物学的重要内容，蛋白质的构象决定于一级结构和周围环境的影响，因此研究一级结构和功能的关系是十分必要的。
一、一级结构与功能的关系
１．一级结构的种属差异与分子进化（以细胞色素C 为例）
２．一级结构的变异与分子病（以镰刀型红细胞性贫血病为例）
３．蛋白质前体的激活与一级结构（以胰岛素原为例）
二、蛋白质构象与功能的关系
1、蛋白质分子的生物学功能直接由其特定的构象决定，
一但构象遭到破坏，功能也就丧失了。
2、有些蛋白质分子在表现其生物学功能时，构象必须发生一定的变化。
第五节蛋白质的重要性质
二、蛋白质的两性解离、等电点和电泳
1、两性解离
2、等电点（介绍一下酸性氨基酸和碱性氨基酸）
3、电泳
三、蛋白质的胶体性质
四、蛋白质的沉淀：
1、盐析
2、有机溶剂沉淀
3、重金属盐类沉淀
4、生物碱试剂和某些酸类沉淀
5、加热变性沉淀
五、蛋白质的变性与复性
1、变性作用
2、复性
3、蛋白质变性后的表征
4、蛋白质变性的预防及其应用
五、蛋白质的呈色反应
1、双缩脲反应
2、酚试剂反应
3、茚三酮反应
＊第六节蛋白质的分类
一、按分子形状分类
二、按组成和溶解度分类
三、按功能分类
＊第七节蛋白质的分离提纯及应用
一、蛋白质分离提纯的一般原则
二、蛋白质的分子量测定
三、蛋白质的应用
839－生物化学（生） 一、考试性质 生物化学入学考试是为我校生命科学学科招收硕士研究生而进行的水平考试。通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平，可以作为我校选拨硕士研究生的重要依据。 二、考试要求 生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度，并在考察考生基础理论知识掌握的基础上，注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。 三、考试形式与试卷结构 1. 考试方式：闭卷，笔试 2. 考试时间：180分钟 3. 题型 主要包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题 四、考试内容 考试内容将涉及生物化学的如下内容：（1）生物分子的结构、组成、性质和功能；（2）生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法；（3）生物体内的能量转化、利用和调节；（4）生物大分子的分解与合成代谢；（5）生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。各部分的基本内容如下： （一）糖生物化学 1. 单糖 2. 单糖的结构、性质、构象与构型、变旋 3. 寡糖 4. 多糖 （二）脂类生物化学 1. 甘油三酯 2. 结构与性质，甘油三脂的皂化值（价）、酸值（价）、碘值（价）、乙酰化值（价）磷脂 3. 分类、性质与功能 4. 结合酯
5. 固醇类化合物 （三）蛋白质化学 1. 蛋白质的重要功能及元素组成 2. 蛋白质的重要功能； 3. 蛋白质的元素组成 4. 氨基酸 5. 氨基酸的结构特点及分类； 6. 必需氨基酸； 7. 蛋白质的稀有氨基酸 8. 非蛋白质氨基酸； 9. 氨基酸的性质 10. 肽 11. 肽键及肽链； 12. 肽的命名及结构； 13. 天然存在的活性寡肽 14. 蛋白质的分子结构 15. 蛋白质的一级结构； 16. 蛋白质的二级结构 17. 超二级结构及结构域 18. 蛋白质的三级结构 19. 蛋白质的四级结构 20. 蛋白质结构与功能的关系 21. 蛋白质一级结构与功能的关系 22. 蛋白质的空间结构与功能的关系 23. 蛋白质的重要性质 24. 蛋白质的两性性质和等电点； 25. 蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀 26. 蛋白质的变性与复性； 27. 蛋白质的颜色反应 28. 蛋白质的分类 29. 蛋白质的分离提纯及分子量测定 30. 蛋白质分离纯化 31. 蛋白质分子质量的测定 （四）核酸化学
生物化学期终试卷（2006-2007学年第一学期） 一、是非题：（共20分） 1. 细胞色素是指含有FAD辅基的电子传递蛋白。【F】 2. 哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。【F】 3. 6-磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。【T】 4. 酮体是指在肝脏中合成的丙酮酸、乙酰乙酸、B-丁酸。【F】 5. 在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。【T】 6. 脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。【T】 7. ATP虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。【T】 8. 葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行。【F】 9. 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。【F】 10. 奇数碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。【F】 11. 原核细胞和真核细胞新生肽链N端第一个残基都为fMet。【F】 12. 真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。【F】 13. 核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。【T】 14. 一般讲，从DNA的三联体密码子可以推定氨基酸的顺序，相反从氨基酸的顺序也可以毫无疑问地推定DNA顺序。【F】 15. 原核生物转录终止时不一定要ρ（Rho）因子参与。【T】 16. RNA的转录合成和DNA的合成一样，在起始合成前亦需要有RNA引物参加。【F】 17. 在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3'端向5'端进行翻译的。【F】 18. 1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。【T】 19. 原核生物DNA聚合酶都有5'-3'的外切活性。【F】 20. 脂肪酸氧化降解主要始于分子的羟基端。【F】 二、单项选择题：（共20分） 1. 生物体内ATP最主要的来源是：【D】 A、糖酵解 B、TCA循环 D 、氧化磷酸化作用C、磷酸戊糖途径 2. 线粒体外NADH经α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体内实现氧化磷酸化，其p/o值】C【为： A、0 B、1 D 、2 、 3 C3. 在三羧酸循环中，由α-酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要：【A】 +B、A、NADNADP D 、FMN 、ATP C4. 糖酵解是在细胞的什么部位进行的：【B】 A、线粒体基质 B、胞液中 D C、内质网膜上、细胞核内 5. 糖酵解时哪一对代谢物提供~P使ADP生成ATP：【B】 A、甘油醛-3-磷酸及果糖磷酸 B、甘油醛-1，3-二磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 C、甘油醛-α-磷酸及葡萄糖-6-磷酸 D、葡萄糖-1-磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 6. 下列化合物中不含有高能磷酸键的是：【B】 A、ADP B、6-磷酸葡萄糖 D 、烯醇丙酮酸磷酸C、乙酰磷酸
2005年生物化学下册考试题（B） 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环（2分） 是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环（futile cycle）（2分） 也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋Ｈ２Ｏ＝ＡＤＰ＋Ｐi。 3、糖异生作用（2分） 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症（Lesch-Nyhan syndrome）（2分） 也称为自毁容貌症，是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP，而是降解为尿酸，过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段（Klenow fragment）（2分） E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA 聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复（mismatch repair）（2分） 在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出下正确地链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。 7、外显子（exon）（2分） 既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、（密码子）摆动（wobble）（2分） 处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基（也称为摆动位置），例如I可以
2003年硕士研究生入学考试题（第二部分）10 科目：生物化学（允许带简易计算器进行有关计算题的运算） 一、名词解释（每词2分，共12分） 1．氧化磷酸化 氧化磷酸化作用是将在生物氧化过程中(即电子传递过程中)所释放的自由能转移至ADP生成ATP的过程。 2．Q循环 在电子传递链的电子传递过程中，电子经传递链复合物的流动模型，使辅酶Q不断由醌型、半醌、氢醌不同的氧化还原状态再到半醌、醌之间发生循环变化，再这一过程中，从线粒体膜内侧运送质子和传递电子，形成一个膜内循环，每一循环释放4H+到内膜外空间 3．β－氧化 脂肪酸氧化的主要形式。脂肪酸在转变为酯酰CoA后，经过脱氢、加水、再脱氢和硫解后完成一个循环脂，生成乙酰CoA和少两个碳原子的酯酰 CoA。循环的第一步反应是从β－位碳原子开始的，所以称之为β－氧化。 4．联合脱氨 氨基酸在生物体内经过转氨变成相应的α－酮酸，转出的氨基再经受体的氧化脱掉氨基。 5．无效循环 生物组织内由两个不同的酶催化两个相反的代谢途径，反应的一方需要高能化合物如ATP参与，而另一方则自动进行，这样循环的结果只是ATP 被水解了，而其他反应物并无变化，这种循环被称为“无效循环”（Futile cycle）。6．通道蛋白 在生物膜上可选择性使小分子无机物特别是无机离子穿过生物膜的蛋白 质。 二、是非判断题（每题1分，共10分） 1．糖在体内是有限的能源物质，脂类是能源的贮存物质。 对 2．乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径，该循环可作为TCA循环的辅助途径之一。
错 3．转酮醇酶和转醛醇酶是HMP途径中非氧化反应中的特征酶。 对 4．从乙酰CoA合成1分子软脂酸，需消耗8分子ATP。 对 5．酮症可以由饥饿引起，而糖尿病患者通常体内酮体的水平也很高。 对 6．在pH ＝ 7.0，温度25℃时，?Go' = 0，说明反应体系达到平衡。 错 7．在解偶联剂存在时，电子传递产生的能量以热能形式散发。 对 8．N-乙酰谷氨酸既是合成鸟氨酸的前体物质，又是线粒体中氨甲酰磷酸合成酶的变构激活剂。 对 9．苯丙氨酸在哺乳动物体内是通过酪氨酸分解途径完全分解的。 对 10．IMP是嘌呤核苷酸全合成中合成的第一个嘌呤核苷酸。AMP和由IMP合成GMP时，均需ATP直接供能。 对 三、简述题（每题2分，共12分） 1．为什么经过一轮三羧酸循环后。原乙酰CoA中的乙酰基并没有转变成CO2被脱掉？ （1）合成的柠檬酸是一个前手性分子 （2）乌头酸酶具有立体专一性，可识别前手性的柠檬酸2．EMP途径中氧化还原反应的偶联反应式是什么? ADP ATP 3-Pi-甘油醛 1, 3-Pi-甘油酸 NAD+ NADH+H+ 乳酸丙酮酸
清华大学12 摩擦学国家重点实验室 汽车安全与节能国家重点实验室 智能技术与系统国家重点实验室 微波与数字通信技术国家重点实验室 新型陶瓷与精细工艺国家重点实验室 电力系统及发电设备控制和仿真国家重点实验室 化学工程国家重点联合实验室(萃取分离分室) 精密测试技术及仪器国家重点实验室(清华大学分室) 集成光电子学联合国家重点实验室(清华大学实验区) 生物膜与膜生物工程国家重点实验室((膜生物物理分室) 环境模拟与污染控制国家重点联合实验室(清华大学分室) 水沙科学与水利水电工程国家重点实验室(筹) 一碳化学与化工国家重点实验室(清华大学分室)(评估为差，已摘牌)煤的清洁燃烧技术国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 浙江大学10 硅材料国家重点实验室 工业控制技术国家重点实验室 现代光学仪器国家重点实验室 能源清洁利用国家重点实验室 流体传动及控制国家重点实验室 计算机辅助设计与图形学国家重点实验室 水稻生物学国家重点实验室(浙江大学分室) 化学工程国家重点联合实验室(聚合反应工程实验室) 植物生理学与生物化学国家重点实验室(浙江大学分室) 传染病诊治国家重点实验室(筹) 北京大学10 湍流与复杂系统研究国家重点实验室(曾评估为差，经整改未摘牌)稀土材料化学及应用国家重点实验室 天然药物及仿生药物国家重点实验室 人工微结构和介观物理国家重点实验室 蛋白质工程及植物基因工程国家重点实验室 分子动态及稳态结构国家重点实验室(北京大学分室) 生物膜与膜生物工程国家重点实验室(北京大学分室) 环境模拟与污染控制国家重点联合实验室(北京大学分室) 区域光纤通信网与新型光通信系统国家重点实验室(北京大学分室) 核物理与核技术国家重点实验室(筹) 文字信息处理国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 暴雨监测与预防国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 视觉与听觉信息处理国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 南京大学6
生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）蛋白质的基本单位是氨基酸 （二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
生物化学试题（4） 一、名词解释（20） 1、差向异构体:两个单糖仅仅在一个手性碳原子上构型不同的，互称为差向异构体。 2、限制性内切酶:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。 3、等电聚焦电泳:等电聚焦电泳是一种自由界面电泳，在外电场的作用下各种蛋白质将移向并聚焦（停留）在等于其等电点的PH处，形成一个很窄的区带的一种电泳技术。 3、增色效应和减色效应:增色效应：当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。 减色效应：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。 4、变性和复性:（蛋白质）变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 5、蛋白质结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 6、酶转换数：是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 7、Edman降解:Edman化学降解法是Edman P1950年提出的，最初用于N-末端分析，称之为PITC法。 8、超二级结构：在蛋白质分子中特别是球状蛋白质中经常可以看到若干相邻的二级结构元件（主要是alpha螺旋和beta 折叠）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合或者二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构建，称之为超二级结构。 9、酸败：天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味，这种现象为酸败。酸败的主要原因是由于油脂的不饱和成分发生自动氧化，产生过氧化物并进而降解成挥发性醛、酮、酸的法杂混和物。 10、齐变模式：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。 二、选择题(20) 1、关于蛋白质的a-螺旋结构的论述中有错误的是： A. 由于分子内部氢键的形成而得到稳定 B. 由于分子间疏水相互作用而得到稳定 C. 这是大多数蛋白质分子中存在的一种二级结构单元 D. Pro,Gly残基破坏和不利于a-螺旋结构的形成 2.、下列试剂能使二硫键断裂的是：
生物化学试题（5） 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环:是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环（futile cycle）:也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋Ｈ２Ｏ＝ＡＤＰ＋Ｐi。 3、糖异生作用: 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症（Lesch-Nyhan syndrome）:也称为自毁容貌症，是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP，而是降解为尿酸，过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段（Klenow fragment）:E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复（mismatch repair）:在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出下正确地链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。 7、外显子（exon）:既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、（密码子）摆动（wobble）:处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基（也称为摆动位置），例如I可以与密码子上3ˊ端的U，C和A配对。由于存在摆动现象，所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的mRAN密码子结合。 9、魔点：任何一种氨基酸缺乏，或突变导致任何一种氨基酰-tRNA合成酶的失活都将引起严谨控制生长代谢的反应。此时细胞内出现两种不同寻常的核苷酸，电泳时出现2个特殊的斑点，称之为魔点。为ppGpp,pppGpp. 10、Q循环：答案略 二、填空题（20分） 1．蛋白激酶对糖代谢的调节在于调节糖原磷酸化酶与糖原合成酶。
《生物化学实验》教案 实验一糖的还原性及多糖的实验 一．实验目的 学习鉴定糖类及区分酮糖和醛糖的方法；了解鉴定还原糖的方法及其原理。熟悉淀粉多糖的碘实验反应原理和方法，了解淀粉的水解过程。 二．实验原理 费林（Fehling）试剂和本尼迪特（Benedict）试剂均为含Cu2+ 的碱性溶液，能使具有自由醛基或酮基的糖氧化，其本身则被还原成红色或黄色的Cu2O ①。此法常用作还原糖的定性或定量测定。其反应表示如下： 目前临床上多用本尼迪特法，因此法具有：①试剂稳定，不需临用时配制；②不因氯仿的存在而被干扰；③肌酐或肌酸等物质所产生的干扰程度远较费林试剂小等优点。 淀粉广布于植物界，谷、果实、种子、块茎中含量丰富，工业用的淀粉主要来源于玉米、山芋、马铃薯。本试验以马铃薯为原料，利用淀粉不溶或难溶于水的性质来制备淀粉。 淀粉遇碘呈蓝色①，是由于碘被吸附在淀粉上，形成一复合物，此复合物不稳定，极易被醇、氢氧化钠和加热等使颜色褪去，其他多糖大多能与碘呈特异的颜色，此类呈色物质也不稳定。 淀粉在酸催化下加热，逐步水解成分子较小的糖，最后水解成葡萄糖，其过程如下： （C6H10O5）x(C6H10O5) y C12H22O11C6H12O6淀粉各种糊精麦芽糖葡萄糖 淀粉完全水解后，失去与碘的作用，同时出现单糖的还原性。
实验二 蛋白质的两性反应和等电点的测定 一、实验目的 了解蛋白质的两性解离性质，学会一种测定蛋白质等电点的方法。 二、实验原理 蛋白质由许多氨基酸组成，虽然绝大多数的氨基与羧基成肽键结合，但是总有一定数量自由的氨基与羧基，以及酚基、巯基、胍基、咪唑基等酸碱基团，因此蛋白质和氨基酸一样是两性电解质。调解溶液的酸碱度达到一定的氢离子浓度时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，以兼性离子状态COO -NH 3+R 存在，在电场内该蛋白质分子既不向阴极移动，也不向阳极移动，这时溶液的pH 值，称为该蛋白质的等电点（pI ）。当溶液的pH 值低于蛋白 质等电点时，即在Ｈ+ 较多的条件下，蛋白质分子带正电荷成为阳离子；当溶液的pH 值大 于等电点时，即在ＯＨ- 较多的条件下，蛋白质分子带负电荷，成为阴离子。 COOH NH 3+P COO - NH 3+P COO - NH 2P H-OH 阳离子 兼性离子 阴离子 pH
大学生物化学教案 1.化学的概念（共性和个性） 化学学科的共性都是研究： 1)化学组成 物质的本质，包括：物质的组成、结构和性质； 物质的转化即物质转化的条件和方法。 根据研究的方法和角度不同，可划分成各种不同的化学： 如：无机化学、有机化学、物理化学 我们由此可以引出生物化学的概念。 2）结构与功能：生物分子的结构、功能，结构与功能的内在关系。 3）物质和能量的转化：生物体内大分子、小分子之间的相互转化，以及伴随的能量变化。
4）一切生命现象的新陈代谢，包括：生长、分化、运动、思维等；和自我复制如：繁殖、遗传等。 3.生物化学的内容 1）生物体的化学组成 四类基本生物大分子 2）新陈代谢的研究 3）遗传的分子基础和代谢的调节控制 (a)以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应; (b)以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活调节; (c)以酶的合成系统为基础的酶量调节。 1.史前期
2.18世纪（启蒙期） 3.19世纪（发展期） 4.20世纪上半叶 5.20世纪下半叶 6.我国生物化学的发展情况 1.微生物的代谢活动是工业发酵的基础。 2.菌种是发酵工业的基础 1.框架式记忆 2.上课前预习 3.上课认真做笔记 4.下课后总结
5.结合实验来学习 6.充分利用网络资源 1.糖的分布 2.糖的定义 1.作为生物能源 2.作为其他物质如蛋白质、核酸、脂类等生物合成的碳骨架 3.作为生物体的结构物质 4.参与信号识别如糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能 分为：单糖、寡糖、多糖和复合糖 1.单糖 2.寡糖
由2～6个相同或不同的单糖分子缩合而成，也叫低聚糖。 3.多糖 很多个单糖分子脱水缩合的生物大分子，按组成有同多糖和杂多糖之分。 糖和非糖物质共价结合成的。 复合物。如糖脂或脂多糖，糖蛋白或蛋白聚糖。 1.链式结构 1）构型 指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。其改变涉及共价键的破坏，划分以甘油醛为基准。 2）异构体
山东大学2018年《629－生物化学（生）》考研大纲 一、考试性质 生物化学入学考试是为我校生命科学学科招收硕士研究生而进行的水平考试。通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平，可以作为我校选拨硕士研究生的重要依据。 二、考试要求 生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度，并在考察考生基础理论知识掌握的基础上，注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。 三、考试形式与试卷结构 1.考试方式：闭卷，笔试 2.考试时间：180分钟 3.题型 主要包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题 四、考试内容 考试内容将涉及生物化学的如下内容：（1）生物分子的结构、组成、性质和功能；（2）生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法；（3）生物体内的能量转化、利用和调节；（4）生物大分子的分解与合成代谢；（5）生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。各部分的基本内容如下： （一）糖生物化学 1.单糖 2.单糖的结构、性质、构象与构型、变旋 3.寡糖 4.多糖 （二）脂类生物化学 1.甘油三酯 2.结构与性质，甘油三脂的皂化值（价）、酸值（价）、碘值（价）、乙酰化值（价）磷脂 3.分类、性质与功能 4.结合酯 5.固醇类化合物 （三）蛋白质化学 1.蛋白质的重要功能及元素组成 2.蛋白质的重要功能； 3.蛋白质的元素组成 4.氨基酸 5.氨基酸的结构特点及分类；
6.必需氨基酸； 7.蛋白质的稀有氨基酸 8.非蛋白质氨基酸； 9.氨基酸的性质 10.肽 11.肽键及肽链； 12.肽的命名及结构； 13.天然存在的活性寡肽 14.蛋白质的分子结构 15.蛋白质的一级结构； 16.蛋白质的二级结构 17.超二级结构及结构域 18.蛋白质的三级结构 19.蛋白质的四级结构 20.蛋白质结构与功能的关系 21.蛋白质一级结构与功能的关系 22.蛋白质的空间结构与功能的关系 23.蛋白质的重要性质 24.蛋白质的两性性质和等电点； 25.蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀 26.蛋白质的变性与复性； 27.蛋白质的颜色反应 28.蛋白质的分类 29.蛋白质的分离提纯及分子量测定 30.蛋白质分离纯化 31.蛋白质分子质量的测定 （四）核酸化学 1.核酸的种类与分布 2.核酸的化学组成 3.脱氧核糖核酸 4.DNA的碱基组成； 5.DNA的一级结构； 6.DNA的空间结构； 7.DNA的三级结构 8.核糖核酸 9.RNA的结构
2004生化大题 1.蛋白质纯化方法 2.复制与转录的区别 3.胞内受体介导的信息传递 4．问题：判断一段肽链，二硫键形成于何处在何处转角 2005生化大题 1.信号传导 2.受体与配体相互作用 3.蛋白质纯化方法 4.肝胆循环 5.DNA双螺旋类型及其应用 2006生化 1.基因组DNA 文库与cDNA 文库有何异同？为什么要建立cDNA 文库？ 2.糖原合成与糖异生能否同时进行？为什么？ 3.真核生物的RNA 聚合酶有几种？其转录产物是什么？ 4.若内含子发生突变是否影响蛋白质的功能？为什么？ 5.蛋白质的某些特定丝氨酸、苏氨酸磷酸化后使其具有活性，但实验发现，丝氨酸/苏氨酸 突变为谷氨酸后，蛋白质仍然有活性，试解释 2007生化 一、名词解释30分 肽单元模体抑癌基因核内小RNA 酶原LCAT guantly binding protein (共十个，不全，一半为英文) 二、填空20分(简单) 三、判断20分 三、简答70分 1. 蛋白质结构与电泳，电泳分离同工酶的原理 2. 基因工程的步骤，其与DNA重组的关系，基因工程的理论意义与现实意义 3. 何谓操纵子？乳糖操纵子模型？ 4. ？ 5. ？（人名）试验的原理 6. HMGC O A I与II的比较 7. southern blot 五、计算10分 简单，计算配制某一浓度的液体所需溶剂的量 2008生化真题 一．选择30个（挺简单，单选） 二．名词解释（20个题量较大） 蛋白聚糖，模体，酶活性中心，光抑制作用(书上有就对了，没有就不用管了)，糖异生，氧化磷酸化，加单氧酶，腐败，转氨酶，从头合成，化学修饰，端粒，摆动配对，核定位，增强子，限制性内切酶，初级胆汁酸，血红蛋白 三．问答题 （1）疯牛病的分子机制（P25）
基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；?第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： （1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pK a时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH 第一章绪论 ( 1 学时 ) 1.1 生物化学的涵义 1.2 生物化学的起源与发展 1.3 生物化学的重要性 1.4 生物化学的学习方法 学习要求：了解生物化学的学习内容和学习方法，了解生物化学产生与发展的几个重要阶段及其代表性成果，了解生物化学在人类生产、生活中的重要性及其与其它学科的 密切关系。 学习重点：生物化学的涵义；生物化学发展的重要阶段。 第二章糖类化学 ( 5学时） 2.1 糖类的概念 2.1.1 糖类的概念 2.1.2 糖的分类 2.1.3 糖类的主要生理作用 2.2 单糖 2.2.1 单糖的分类命名常见单糖 2.2.2 单糖的结构 2.2.2.1 糖的链状结构 2.2.2.2 单糖的环状结构 2.2.2.3 单糖的构象 2.2.3 单糖的性质 2.2. 3.1 物理性质 2.2. 3.2 化学性质 2.3 寡糖 2.3.1 寡糖的命名 2.3.2 主要的二糖（麦芽糖蔗糖乳糖）的结构性质 2.4 多糖 2.4.1 均一多糖 2.4.1.1 淀粉糖原 2.4.1.2 纤维素几丁质 2.4.2 不均一多糖 2.4.2.1 细菌细胞壁 2.4.2.2 细胞间质 学习要求：掌握糖的概念和分类；掌握单糖的结构和性质，区分单糖的构型和构象，链状结构和环状结构，醛糖和酮糖，α型与β型等重要概念，熟悉单糖的氧化性与还原 性等重要化学性质及其意义；了解三种主要的二糖的结构和性质；掌握重要的多 糖：淀粉与糖原的结构与性质比较，了解其它多糖的种类与生理意义。 学习重点：单糖的结构和性质；淀粉与糖原的结构与性质。 第三章脂类化学 （4学时） 3.1 脂类的概念 3.1.1 脂类的概念 3.1.2 脂类的分类 3.1.3 脂类的生理作用 3.2 脂肪酸 3.2.1 脂肪酸的概念 3.2.2 脂肪酸的结构 3.2.3 脂肪酸的物理性质性质与结构的关系 3.2.4 必需脂肪酸 3.3 单脂 3.3.1 甘油三酯 3.3.1.1 甘油三酯的结构命名 3.3.1.2 甘油三酯的物理性质 3.3.1.3 甘油三酯的化学性质 3.3.1.4 甘油三酯的生理作用 3.3.2 蜡 一、是非题（共15分，每题答对＋1分；答错－0.5分；不答0分，在括号内对打“√”；错打“×”） 1. 由构造作用产生的断裂、裂隙称作解理。（×） 2. 残积物是洪流地质作用形成的是第四系松散堆积物。（×） 3. 已知岩层的走向，便可知道该岩层的倾向。（×） 4. 阶地级数越高，则其形成年代一般越早。（√） 5. 裂隙水按其埋藏条件可以是潜水，也可以是承压水。（√） 6. 岩体在工程荷载作用下的变形和破坏，主要受组成该岩体的岩石质量控制。（×） 7. 地（坝）基岩体的失稳形式，主要是沉陷变形和滑动破坏。（√） 8. 海洋波浪的能量在海岬处集中，在海湾处分散，使海岸线趋直。（√） 9. （海洋）深水波向岸传播，水深小于1／2波长时，随着水深的减小，波长增加、波高减小。（×） 10. 当洞室位于褶皱核部时，就比较而言，向斜核部比背斜核部的稳定条件好。（×） 11. 海岸带是指平均高潮位与平均低潮位之间的海岸。（×） 12. 断层走向与洞轴线交角越小，对稳定越有利。（×） 13. 地震震级和烈度一样，都反映了地震对受震地区及建筑物的破坏程度。（×） 14. 黏土页岩属于力学强度低，遇水易软化、泥化的岩石。（√） 15. 固结灌浆是为了增加地基岩体的完整性，提高地基岩体整体强度。（√） 一、是非题（每小题1分，共8分，在括号中对打“√”、错打“×”） 1. 当岩体中的水平主应力较大时，隧洞轴线布置最好与最大主应力方向平行。（√） 2. 节理、劈理和断层都是外力成因的次生结构面。（×） 3. 滑动面的特征，地下水循环渗流条件及岩性的均匀程度是选择f、c值时需考虑的主要因素。（√） 4.山区河流，由于地势高差大，河床坡度陡，故水流速度快，侧蚀作用强。平原河流，则流速缓慢，侧蚀作用弱，甚至没有。（×） 5. 含有软弱夹层的沉积岩边坡最易发生顺层滑动。（√） 6. 体积节理数越大，岩体越完整。（×） 7. 围岩的弹性抗力系数愈大，有压隧洞的衬砌可以做得愈薄。（√） 8. 地震震级和烈度一样，都反映了地震对受震区及建筑物的破坏程度。（×） 二、选择题（每小题1分，共10分，在选定的序号上打“√”） 1. 矿物晶体在外力作用下沿一定方向裂开形成一系列光滑平面的性质，叫做：（4 ） （1）劈理? （2）层理? （3）节理? （4）解理? （5）片理 2. 力学强度低、遇水易软化、泥化的岩石是：（1） （1）黏土页岩? （2）大理岩? （3）石英砂岩 3. 已知某岩层的走向，则该岩层的倾向：（2） （1）可以知道（2）不可以知道 4. 阶地级数越高，则其形成时代一般：（1） （1）越早（2）越晚 5. 地下水流向：（2） （1）垂直地形等高线（2）垂直等水位线（或等水压线） （3）平行等水位线（或等水压线） 6. 在综合地层柱状图上不能反映的是（3） （1）地层单位及代号（2）地层厚度及地层岩性（3）褶皱和断裂情况 生物化学临床五年制教案 课程代码 MED130004 前言 根据教学大纲要求，按临床五年制本科生的教学进度安排(总学时106学时)， 由本系主讲教师共同制订本教案，以供教师备课、讲课、复习指导参考。 绪论 教学要求： 1．了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。 2．认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。 课时安排： 0．5学时 重点： 本课程的主要内容及未来的研究方向 难点： 生物化学的发展历史及未来的研究方向 教学内容 1．生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。 2．生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。 3．生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。 中、英文专业词汇 biochemistry生物化学 molecular biology分子生物学 polymerase chain reaction(PCR)聚合酶链反应 gene knockout基因剔除 ribozyme(RNA enzyme)核酶 human genome project(HGP)人类基因组计划 biomolecules生物大分子 思考题： 1．生物化学的定义是什么？研究对象和研究手段分别又是什么？ 2．生物化学与医学有什么关系？为什么作为医学生的必修课？ 参考书： 1．Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer.Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007 2． David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004. 东南大学考研蓝皮书 ——生物学 我的考研说明 时间如白驹过隙，考研大军又开始新一轮的更新，你跟上考研大军的步伐了吗？提起考研，那些夜以继日埋头苦读的场景还历历在目，如今回想起来仍然能感到那激情热血的青春。哈哈，废话不多说，先介绍一下我自己的个人情况。 我的本科学校只是辽宁省的一个普通本科，专业是生物制药。最开始选的目标是首都师范大学，当时在想自己只是个普通本科院校，报个稍微好点的学校就可以了吧，要量力而行。后来看到身边朋友都报的中科院、北师大、北大，我也动摇了，在四月底定下考南京大学生命科学学院。我虽然不是学霸，但是大学本科期间学的知识还是挺扎实的，尤其是专业科，谁叫我热爱这一专业呢，否则也不会义无反顾的选择考研继续深造。 当然决定考研之我是做好了充分的考研心理准备的，我明白考研的过程是很艰辛的，考研路上，面对初期选择时的困惑与迷茫，面对暑期复习时的炎热和烦躁，面对着无数学子报名的压力与恐惧，面对着很多人找工作赚钱时的诱惑和反思，面对着永远复习不完的文字和题海，面对着考场失利的担忧和紧张，面对着客观存在的纷繁复杂的一切，一路背负压力负重前行，但是为了获得最后的成功，我必须舍弃很多东西和付出很多努力，而且在这个过程中心态会经常发生变化，有些时候会非常难熬，比如在去年十一月份看着厚厚的生化书做一下以前的真题自己总有一种绝望的感觉。但是既然我已经下定决心，我就一定要牢牢把握，即使可能最后结果还是不尽人意，拿我也必须让自己放手一搏。 值得自己骄傲和自豪的是我终于最后拿到了东南大学的录取通知书，考上了这所985大学，当拿到录取通知书的那一刻，激动的眼泪差点夺眶而出，熬了多少个日日夜夜，就为实现这一刻，付出的汗水终于换来了今天成功的喜悦。也是应证那句话：“付出终会有回报！” 对于考研，可以说态度决定成败！大家在智力、复习技巧上不会有太大差别，拼的就是态度，还有几分运气。所谓态度，个人觉得自信、坚持是最重要的。不要觉得人家行，就自己不行，其实大家都差不多。要有魄力去搏一搏！我同学的同学考前一星期放弃了，很可惜的?其实不到最后成绩出来，你都不知道老天有多爱你、对你有多好！在忍无可忍之时再忍一下，给自己、给老天一个表现的机会！坚持到底不容易，所以在选择考研之前要考虑清楚，一定要自己想考自己想学。 1 根据物质组成的特点，沉积岩一般分为：（ B ）。 （A）碎屑岩类、化学岩类、生物岩类 （B）碎屑岩类、粘土岩类、化学及生物化学岩类 （C）粘土岩类、化学岩类、生物化学岩类 （D）碎屑岩类、生物化学岩类、粘土岩类 2 摩氏硬度所反映的是（A）。 （A）矿物相对硬度的顺序（B）矿物相对硬度的等级 （C）矿物绝对硬度的顺序（D）矿物绝对硬度的等级 3 关于矿物的理解下列何种叙述是不正确的？（ D） （A）矿物解理的完全程度和断口是互相消长的 （B）矿物解理完全时则不显断口 （C）矿物解理不完全或无解理时，则断口显著 （D）矿物解理完全时则断口显著 4 按照冷凝成岩浆岩的地质环境的分类，浅成岩是（B ）。 （A）岩浆侵入地壳某深处冷凝而成的岩石 （B）岩浆沿地表裂缝上升到距地表较浅处冷凝而成的岩石 （C）岩浆沿地表裂缝上升喷出地表冷凝而成的岩石 （D）岩浆沿地表裂缝侵入到地表某部位冷凝而成的岩石 5 变质岩是由原来的岩石（岩浆岩、沉积岩和变质岩）在地壳中受到高温、高压及化学成分加入的影响（ B ）。 （A）矿物化学性质及结构发生变化后形成的新岩石 （B）在固体状态下发生矿物成分及结构变化后形成的新岩石 （C）在固体状态下发生矿物的物理性质及结构变化后形成的新岩石 （D）在固体状态下发生矿物的化学和物理性质，以及结构变化后形成的新岩石 6 岩浆岩中对岩石的矿物成分影响最大的是SiO 2，根据SiO 2 的含量岩浆岩可分 为酸性岩类、中性岩类、基性岩类、超基性岩类。分类正确的是（ A ）。 （A）酸性岩类SiO 2含量＞65%、中性岩类SiO 2 含量为65%～52%、基性岩类SiO 2 含量为52%～45%、超基性岩类SiO 2 含量＜45% （B）酸性岩类SiO 2含量＜45%、中性岩类SiO 2 含量为52%～45%、基性岩类SiO 2 含量为65%～52%、超基性岩类SiO 2 含量＞65% （C）超基性岩类SiO 2含量＞65%、中性岩类SiO 2 含量为65%～52%、基性岩类SiO 2 含量为52%～45%、酸性岩类SiO 2 含量＜45% （D）酸性岩类SiO 2含量＞65%、基性岩类SiO 2 含量为65%～52%、中性岩类SiO 2 含量为52%～45%、超基性岩类SiO 2 含量＜45% 7 花岗岩是（ A ）。 （A）酸性深成岩（B）侵入岩 （C）浅成岩（D）基性深成岩 8 沉积岩的结构按组成物质、颗粒大小及其形状等方面的特点，一般可分为（ D ）。 （A）碎屑结构、砂质结构、泥质结构、结晶结构四种 （B）碎屑结构、硅质结构、结晶结构、泥质结构四种 （C）碎屑结构、砾状结构、结晶结构、生物结构四种 （D）碎屑结构、泥质结构、结晶结构、生物结构四种 9 片理构造是变质岩所特有的，是从构造上区别于其它岩石的一个显著标志，南京大学生物化学本科生教学大纲
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