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专升本生物化学问答题答案(A4)

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温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案

下列打“*”号的为作业题,请按要求做好后在考试时上交

问答题部分:(答案供参考)

1、蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?

答:组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。

*2、什么是蛋白质的二级结构?它主要形式有哪两种?各有何结构特征?

答:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

α-螺旋、β-折叠。

α-螺旋:多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升,为右手螺旋,肽链中的全部肽键

都可形成氢键,以稳固α-螺旋结构。

β-折叠:多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。

*3、什么是蛋白质变性?变性的本质是什么?临床上的应用?(变性与沉淀的关系如何?)(考过的年份:2006

答:某些理化因素作用下,使蛋白质的空间构象遭到破坏,导致其理化性质改变和生物活性的丢失,称为蛋白质变性。

变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。

变性的应用:临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。

(变性与沉淀的关系:变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。)

4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。(同26题)

答:信使RNA(mRNA):蛋白质合成的直接模板;

转运RNA(tRNA):氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器;

核蛋白体RNA(rRNA):组成蛋白质合成场所的主要组分。

*5、简述真核生物mRNA的结构特点。

答:1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化,形成帽子结构:m7GpppNm-。

2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾。

6、简述tRNA的结构特点。

答:tRNA的一级结构特点:含10~20% 稀有碱基,如DHU;3′末端为—CCA-OH;5′末端大多数为G;具有TψC 。

tRNA的二级结构特点:三叶草形,有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组

成。

tRNA的三级结构特点:倒L形。

7、试述酶与一般催化剂相比有哪些异同点。

答:酶与一般催化剂的共性:1.本身反应前后无变化,2.不改变化学反应平衡常数,3.降低反应的活化能

酶的催化特性:1. 高度的催化效率,2.高度专一性,3.高度的不稳定性,酶易失活,4.酶的催化活性的可调节性。

*8、何谓酶的竞争性抑制作用,其动力学特点如何?并以此解释磺胺药抑制细菌在体内繁殖的机理。(举例说明酶的竞争性抑制作用及其实际应用意义)

(考过的年份:2012、2011、2010、2009、2008

答:抑制剂与底物结构相似(1分),共同竞争酶的活性中心(1分),从而阻碍底物与酶的结合,影响酶活性(1分),这种抑制作用称为酶的竞争性抑制作用。

动力学特点:Vm不变(1分),Km增大(1分)

磺胺药作用机理:

磺胺类药物的结构与某些细菌的二氢叶酸合成酶的底物-对氨基苯甲酸相似(1分),可竞争性地抑制细菌的二氢叶酸合成酶(1分),从而阻碍了二氢叶酸的合成(1分)。二氢叶酸是四氢叶酸的前身,四氢叶酸为核酸合成过程的辅酶之一,由于磺胺类药物可造成四氢叶酸的缺乏而影响核酸的合成,影响细菌的生长繁殖(1分),人所需的叶酸来自食物(1分)。

9、糖的有氧氧化包括哪几个阶段?

答:(要点)第一阶段:酵解途径——葡萄糖在胞液中酵解生成丙酮酸;

第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧——丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA ;

第三阶段:三羧酸循环——在线粒体内,乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸,反复的进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,再重复循环反应的过程。

第四阶段:氧化磷酸化——代谢物脱下的氢经呼吸链传递产生ATP。

10、简述三羧酸循环的要点及生理意义。

答:三羧酸循环是乙酰辅酶A在线粒体中彻底氧化的途径,从乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成含三个羧基的三羧酸——柠檬酸开始,经过一系列反应,最终仍生成草酰乙酸而构成循环,故称三羧酸循环或柠檬酸循环。

特点:(1)三羧酸循环必须在有氧条件下进行;(2)三羧酸循环是机体主要产能的途径(3)三羧酸循环是单向反应体系(4)三羧酸循环必须不断补充中间产物。

生理意义:(1)三羧酸循环是糖、脂、蛋白质彻底氧化的共同途径,并产生大量能量;(2)三羧酸循环是三大物质代谢联系的枢纽;(3)三羧酸循环是提供生物合成的前体

11、简述糖异生的生理意义。

答:(要点)

(一)维持血糖浓度恒定:

(二)补充肝糖原:

(三)调节酸碱平衡(乳酸异生为糖):

*12、简述血糖的来源和去路。(考过的年份:2012、2010、2009

答:来源:食物中多糖的消化吸收(1分);糖异生(1分);肝糖原的分解(1分)

去路:氧化分解产能利用(1分);糖原合成;磷酸戊糖途径分解;转化为其它糖或脂类物

质;随尿排出。(1分)

*13、乙酰CoA的来源与去路。(考过的年份:2006

答:(简要)

来源:(1)葡萄糖(糖原)分解代谢。(2)脂肪酸β-氧化。(3)生酮氨基酸分解。

去路:(1)进入三羧酸循环彻底氧化。(2)生成酮体。(3)合成脂肪酸。(4)合成胆固醇。14、眩晕症患者,主诉不能进食,乏力,眩晕,恶心呕吐,经检查血酮体明显增高,尿中酮体强阳性,诊断为酮症酸中毒,试分析其酮症产生的机制。

答:(参考要点)因病人不能进食,葡萄糖摄入不足,机体葡萄糖供应不足时酮体可以代替葡萄糖成为脑、肌肉等组织的主要能源,酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物,是肝输出能源的一种形式。当脂肪动员加速,酮体生成增多,超过了组织所能利用的程度时,酮体在体内积聚使血酮超过2毫克%,即出现酮血症。多余的酮体经尿排出时,尿酮检查阳性,称为酮尿症。酮体由β-羟丁酸、乙酰乙酸和丙酮组成,以酸性物质为主,酸性物质在体内堆积超过了机体的代偿能力时,血的PH值就会下降(〈7.35),这时机体会出现代谢性酸中毒,即酮症酸中毒。*15、按照琼脂糖电泳法和密度梯度超速离心法可将其各分为哪几类?简述它们的主要作用。(考过的年份:2013、2011

16、说明机体调节氧化磷酸化作用的因素及其机制。

答:(1)ADP是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素。机体ATP利用增加,ADP浓度升高,进入线粒体后使氧化磷酸化加速。相反,ADP减少,氧化磷酸化速度减慢。通过调节使ATP的生成速度适应生理需要。

(2)甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热量同时增加。甲状腺激素诱导细胞膜上Na+,K+-ATP 酶的生成,使ATP加速分解为ADP和Pi,ADP增多促进氧化磷酸化。甲状腺激素(T3)还可诱导解偶联蛋白基因表达,引起物质氧化释能和产热比率增加,ATP合成减少。

17、说明氧化磷酸化抑制剂的种类和作用机制。

答:有三类氧化磷酸化抑制剂:

(1)呼吸链抑制剂阻断氧化磷酸化的电子传递过程。如CO与还原型Cyta3结合,阻断电子传递给O2。

(2)解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度。如二硝基苯酚。

(3)ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成。这类抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。如寡霉素。

*18、简述血氨的来源与去路。(考过的年份:2013、2008

答:血氨的来源:①氨基酸脱氨基作用产生的氨:体内氨的主要来源。②肠道吸收的氨:包括食物在结肠经蛋白质腐败作用产生的氨和尿素肠肝循环产生的氨。③肾小管上皮细胞泌氨:谷氨酰胺在肾上管上皮细胞分解出的氨,分泌到肾小管腔,若原尿PH偏碱,则氨被重吸收入血。运输形式:①丙氨酸-葡萄糖循环转运氨。②以谷氨酰胺形式转运。

去路:①在肝内合成尿素,然后由肾排出,这是体内氨的主要去路。②重新合成氨基酸。③合成其它含氮化合物。

19、试述叶酸、维生素B12缺乏引起巨幼细胞贫血的机制。

答:四氢叶酸是一碳单位(如甲基)的携带者,叶酸缺乏会影响一碳单位的转移和代谢,N5-CH3-FH4提供甲基使同型半胱氨酸转变成甲硫氨酸的反应由N5-甲基四氢叶酸转甲基酶催化,其辅酶是维生素B12,它参与甲基的转移。维生素B12缺乏时,N5-CH3-FH4上的甲基不能转移给同型半胱氨酸,这不仅影响甲硫氨酸的合成,同时也影响四氢叶酸的再生,使组织中游离的四氢叶酸含量减少,导致核酸合成障碍,影响细胞分裂。因此,叶酸和维生素B12缺乏时可引起巨幼红细胞性贫血。

*20、试述高血氨导致昏迷的生化机制。

答:NH3 NH3

α-————→谷氨酸————→

脑内α-酮戊二酸↓

TCA↓

脑供能不足

*21、试述参与原核生物DNA复制过程所需的物质及其作用。(考过的年份:2013、2011答:(1)底物:四种 dNTP:dATP 、dTTP、dGTP、 dCTP

(2)聚合酶:依赖DNA的DNA聚合酶,DNA- pol;

(3)模板:指解开成单链的DNA母链;

(4)引物:提供3’-OH末端,使dNP可以依次聚合;

(5)其他酶和蛋白质因子:

解链解旋酶:在复制起始时需要多种酶和蛋白因子,共同起解开、理顺DNA链,维持DNA在一段时间内处于单链状态的作用。包括:解螺旋酶、拓朴异构酶、单链DNA结合蛋白(SSB)等。

引物酶:在复制起始时催化引物合成,提供3 -OH末端。

DNA连接酶:在复制中起最后接合缺口的作用。

22、端粒酶的分子组成有何特点?有什么功能?

答:端粒酶由端粒酶RNA (human telomerase RNA, hTR)、端粒酶协同蛋白(human telomerase associated protein 1, hTP1)、端粒酶逆转录酶(human telomerase reverse transcriptase, hTRT)三部分组成。因此该酶兼有提供RNA模板和催化逆转录的功能。复制终止时,染色体端粒区域的DNA确有可能缩短或断裂。端粒酶通过一种称为爬行模型的机制来维持染色体的完整。

23、转录产物为5’—ACGUAU—3’,写出与之对应的模板链、编码链(注明其两端)。

答:模板链3’—TGCATA—5’

编码链5’—ACGTAT—3’

24、试述原核RNA的生物合成主要过程。

答:分为三个阶段:转录起始、转录延长和转录终止。

(1)转录起始:原核转录起始时首先是RNA聚合酶识别启动子并与之结合。RNA聚合酶全酶与启动子结合后打开双链,范围约为12个碱基对(-9到+3),并在模板的指导下在+1处掺入第一个核苷酸(一般总是ATP或GTP),接着在它的3’端添加第二个核苷酸,两者之间以3’,5’磷酸二酯键相连,如此在模板的指导下逐个添加核苷酸直至合成9个左右核苷酸的RNA,在此之后σ因子脱离全酶,核心酶离开启动子向下游移动,催化转录延长。

(2)转录延长:

转录延长由核心酶催化,在模板的指导下,以NTP为原料,在5’→3’方向上延长RNA链。(3)转录终止:转录终止是当RNA聚合酶到达基因末端的终止子时,合成的RNA链被释放,RNA聚合酶从模板上脱落下来。脱落下来的核心酶又可以与σ因子重新缔合成全酶,参与起始。

*25、什么叫密码子?遗传密码子有哪些基本特性?(考过的年份:2012、2010

答:mRNA密码区(开放阅读框架区),从5’→3’方向,每三个相邻的碱基为一组形成三联体(1 分),对应(代表)一个氨基酸(1分),这样的三联体称为遗传密码。

密码子的特征:通用性,方向性,连续性,简并性,摆动性(5分)

*26、RNA主要有哪三种?它们在蛋白质生物合成过程中各有什么功能?(考过的年份:2009、2008

答:信使RNA(mRNA):蛋白质合成的直接模板;

转运RNA(tRNA):氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器;

核蛋白体RNA(rRNA):组成蛋白质合成场所的主要组分。

27、试述参与原核生物蛋白质合成过程所需要的物质及其作用。

答:mRNA是蛋白质合成的模版;tRNA特异转运氨基酸;rRNA是核糖体的重要组成成分,而核糖体是

蛋白质合成的场所。(3分)

参与蛋白质合成的酶主要有:

①氨基酰-tRNA合成酶:特异识别氨基酸和tRNA,活化氨基酸,把氨基酸连接到特异的tRNA上;

(1分)

②转肽酶:催化核糖体P位上的肽酰基转移到A位氨基酰-tRNA的氨基上,是酰基与氨基结合形成肽

键;此酶受释放因子的作用后发生变构,表现出酯酶的水解活性,使P位上的肽链与tRNA分离;(1

分)

③转位酶:活性存在于延长因子G中,催化核糖体向mRNA的3’端移动一个密码子的距离,使下一个

密码子定位于A位。(1分)

其它物质:

能量ATP和GTP;无机金属离子;起始因子、延长因子和释放因子等。(2分)

*28、载体的种类和特性是什么?

答:基因载体(克隆载体):为携带目的基因,实现其无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用

的一些DNA分子。其中为使插入的外源DNA序列可转录翻译成多肽链而特意设计的载体又叫

表达载体。

常用载体:质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA

载体要具有以下特性:能自主复制;具有两个以上的遗传标记物,便于重组体的筛选和

鉴定;有克隆位点(外源DNA插入点),常具有多个单一酶切位点,称为多克隆位点;分子量小,以容纳较大的外源DNA。

29、简述成熟红细胞代谢的特点及红细胞中ATP的主要生理功能。

答:成熟红细胞代谢的特点:

(1)糖酵解和2, 3-二磷酸甘油酸(2, 3-BPG)旁路

葡萄糖

1, 3-BPG 二磷酸甘油酸变位酶

3-磷酸甘油酸激酶2, 3-BPG

3-磷酸甘油酸2, 3-BPG 磷酸酶

乳酸

2, 3-BPG是调节血红蛋白(Hb)运氧的重要因素,可增加Hb与氧的亲和力。

(2)磷酸戊糖途径, 主要功能是产生NADPH+H+:对抗氧化剂,保护细胞膜蛋白、血红蛋白和酶蛋白的巯基等不被氧化,从而维持红细胞的正常功能。

红细胞中ATP的主要生理功能:

(1)维持红细胞膜上钠泵(Na+-K+-ATPase)的正常运转

(2)维持红细胞膜上钙泵(Ca2+-ATPase)的正常运转

(3)维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换

(4)少量ATP用于谷胱甘肽、NAD+ 的生物合成

(5)ATP用于葡萄糖的活化,启动糖酵解过程

30、参与血红素生物合成的调节因素有哪些?

答:①ALA合酶:是血红素合成的限速酶,受血红素反馈抑制,高铁血红素强烈抑制,某些固醇类激素可诱导其生成;

②ALA脱水酶与亚铁螯合酶,可被血红素、重金属等抑制,亚铁螯合酶还需要还原剂(如谷胱甘肽);

③促红细胞生成素(erythropoietin, EPO),与膜受体结合,加速有核红细胞的成熟以及血红素和的合成促使原始红细胞的繁殖和分化。

*31、何谓生物转化?其生理意义、影响因素及特点是什么?(考过的年份:2013、

答:生物转化:机体将一些内源性或外源性非营养物质(1分)进行化学转变,增加其极性(或水溶性) (1分),使其易随胆汁或尿液排出(1分),这种体内变化过程称为生物转化。

肝脏是生物转化作用的主要器官。肝脏内的生物转化反应主要可分为氧化、还原、水解与结合等四种反应类型。

生物转化作用受年龄、性别、肝脏疾病及药物等体内外各种因素的影响(1分)。

生物转化的生理意义,自然就是体内的代谢排毒,维持机体内环境的稳定(1分)。特点是:连续性一种物质经过几种反应,直到排出;多样性同一类物质可进行多种不同生物转化反应;双重性解毒和致毒双重性(1分)

32、简述胆红素的来源和去路。

胆红素来源:体内的铁卟啉化合物——血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶及过氧化物酶。约80%来自衰老红细胞中血红蛋白的分解。

胆红素去路:与清蛋白结合经血液运输至肝脏,经过生物转化作用,以结合胆红素的形式从肝细胞毛细胆管排泄入胆汁中,再随胆汁排入肠道,肠道中经过变化,最终以胆素形式在粪便中排出,部分重吸收的胆素原,经肠肝循环再排到肠道,最后仍由粪便排出,小部分由尿液排出。

补充:

*1、简述复制和转录的不同点。(考过的年份:2012、2007、2006

转录复制

模板基因的模板链转录两股链均全复制

原料 NTP dNTP

引物不需要需要

碱基配对 A-U、T-A、G-C A-T、G-C

聚合酶 RNA聚合酶 DNA聚合酶

产物 mRNA、tRNA、rRNA等 DNA

*2、DNA双螺旋结构的要点是什么?(考过的年份:2011、

①DNA分子是由两条反向平行的脱氧核糖核苷酸链围绕中心轴有规律盘旋形成右手螺旋。螺旋的直径为2nm,并有大、小沟相间。

②由磷酸糖链形成外围骨架,与糖基相连的碱基平面位于螺旋内则。两链间的碱基严格按

A=T,G≡C配对。碱基平面之间的距离为0.34nm;每一螺旋含10个碱基对,螺距为3.4nm。

③氢键维持双螺旋的横向稳定性;碱基堆积力维持螺旋的纵向稳定性。

*3、蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键

*4、计算一分子软脂酸(C16)彻底氧化分解能产生多少分子ATP?(考过的年份:2007 (听:课堂分析)

一分子软脂酸经过7次-氧化

生成7分子NADH+H+7 × 2.5 =17.5分子ATP(1分)

7分子FADH27 × 1.5 =10.5分子ATP(1分)

8分子乙酰CoA 8 ×10 =80分子ATP(1分)

生成108分子ATP

脂酸活化-2分子ATP(1分)

净生成ATP 106分子ATP(1分)

*5、简述体内氨基酸的来源和去路。

来源:1、食物蛋白消化吸收

2、组织蛋白分解

去路:1、合成组织蛋白

2、脱氨基作用生成α-酮酸和氨

3、脱羧基作用生成胺类

4、代谢转变成其它含氮化合物

*6、试述酶的可逆性抑制的概念、分类及其Vmax和Km的变化(考过的年份:2007抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或消失;抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

竞争性抑制:Vmax不变,表观Km增大。

非竞争性抑制:Vmax降低,表观Km不变

反竞争性抑制:Vmax降低,表观Km降低

外科学简答题及名词解释.doc

如对你有帮助,请购买下载打赏,谢谢! 简答题 1 什么是无菌术?无菌术的内容包括那些? 答:无菌术是针对微生物及感染途径所采取的一系列预防措施。无菌术的内容包括灭菌、消毒法、操作规则及管理制度。 2 什么是等渗性缺水?常见病因有哪些? 答:等渗性缺水又称急性缺水或混合性缺水,此时水和钠成比例地丧失,因此血清钠仍在正常范围,细胞外液的渗透压也保持正常。 常见病因:①消化液的急性丧失,如肠外瘘、大量呕吐等;②体液丧失在感染区或软组织内,如腹腔内感染、烧伤等。 3什么是低渗性缺水?常见病因有哪些? 低渗性缺水又称慢性缺水或继发性缺水,此时水和钠同时缺失,但失钠多于缺水,故血清钠低于正常范围,细胞外液呈低渗状态。 常见病因:①消化液的持续性丢失,如反复呕吐、长期胃肠减压等;②大创面慢性渗液;③应用排钠利尿剂时,未注意补充钠盐;④等渗性缺水治疗时补水过多。 4什么是低钾血症?常见病因有哪些? 答:低钾血症是指血钾浓度低于3.5mmol/L。 常见病因:①长期进食不足;②钾从肾排出过多,如应用排钾的利尿药、肾小管性酸中毒等;③补液病人没有补钾或补钾不足;④钾从肾外途径丧失,如呕吐、肠瘘等;⑤钾向细胞内转移,如碱中毒、大量输注葡萄糖和胰岛素时。 5 低钾血症时,静脉补钾的注意事项有哪些? 答:①浓度的限制,输液中含钾量低于40mmol/L;②输液速度的限制,输入钾量小于20 mmol/h ;③休克病人应尽快恢复血容量,待尿量大于40 ml/h后,再静脉补钾。 6什么是高钾血症?常见病因有哪些? 答:高钾血症是指血钾浓度超过5.5mmol/L。 常见病因:①进入体内的钾过多,如服用含钾药物、大量输入保存期较久的库血等;②肾排钾功能减退,如急性或慢性肾衰竭、应用保钾利尿药等;③钾从细胞内移出,如溶血、酸中毒等。 7 高钾血症时如何治疗? 答:?停用一切含钾的药物或溶液。 ?降低血钾浓度。主要措施有:①促使钾进入细胞内,如输注碳酸氢钠溶液、输注葡萄糖和胰岛素溶液等; ②应用阳离子交换树脂;③透析疗法 ?对抗心律失常。静脉注射10%葡萄糖酸钙等。 8 代谢性酸中毒的主要病因有哪些? 答:①碱性物质丢失过多,见于腹泻、肠瘘、胆瘘等;②酸性物质产生过多,如休克、心搏骤停、糖尿病等; ③肾功能不全。 9代谢性碱中毒的主要病因有哪些? 答:①胃液丧失过多,如严重呕吐、长期胃肠减压等;②碱性物质摄入过多,如长期服用碱性药物、大量输注库存血等;③缺钾;④利尿剂的作用。 10 输血的适应症有哪些? 答:①大量失血;②贫血或低蛋白血症;③重症感染;④凝血异常。 11 输血的常见并发症有哪些? 答:①发热反应;②过敏反应;③溶血反应;④细菌污染反应;⑤循环超负荷;⑥疾病传播;⑦输血相关的急性肺损伤;⑧输血相关性移植物抗宿主病;⑨免疫抑制;⑩大量输血的影响,如低体温、碱中毒、高血钾、凝血异常等。 12 输血可传播哪些疾病?答:①肝炎;②艾滋病(AIDS);③人T细胞白血病病毒Ⅰ、Ⅱ型;④梅毒;⑤疟疾;⑥细菌性疾病,如布氏杆菌病。 13 何谓自身输血?常用方法有哪些? 答:又称自体输血,是收集病人自身血液后在需要时进行回输。

生物化学复习资料

什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?有何临床意义?在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏,引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有:物理因素,如紫外线照射、加热煮沸等;化学因素,如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性,从而达到消毒的目的,在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时,应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是:变性强调构象破坏,活性丧失,但不一定沉淀;沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏,构象不一定改变,活性也不一定丧失,所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP,TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一,该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少,必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降,有关代谢反应受抑制,导致ATP 产生减少,同时α-酮酸如丙酮酸堆积,使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍,出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状,被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别:体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O,并以光和热的形式瞬间放能;而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物,供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成:体内CO2 的生成,都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同,将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成:生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H),经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递,最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序,并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链:顺序:NADH→FMN/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢,生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化,生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链:FAD·2H/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢,生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化,生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种:底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

专升本生物化学问答题答案(A4)..

温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 下列打“*”号的为作业题,请按要求做好后在考试时上交 问答题部分:(答案供参考) 1、蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 答:组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。 *2、什么是蛋白质的二级结构?它主要形式有哪两种?各有何结构特征? 答:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋:多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升,为右手螺旋,肽链中的全部肽键 都可形成氢键,以稳固α-螺旋结构。 β-折叠:多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性?变性的本质是什么?临床上的应用?(变性与沉淀的关系如何?)(考过的年份:2006 答:某些理化因素作用下,使蛋白质的空间构象遭到破坏,导致其理化性质改变和生物活性的丢失,称为蛋白质变性。 变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。 变性的应用:临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。 (变性与沉淀的关系:变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。) 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。(同26题) 答:信使RNA(mRNA):蛋白质合成的直接模板; 转运RNA(tRNA):氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器; 核蛋白体RNA(rRNA):组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。 答:1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化,形成帽子结构:m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。 答:tRNA的一级结构特点:含10~20% 稀有碱基,如DHU;3′末端为—CCA-OH;5′末端大多数为G;具有TψC 。 tRNA的二级结构特点:三叶草形,有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组

生物化学选择题含答案

1.在生理pH 条件下,下列哪种氨基酸带正电荷C A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.异亮氨酸 2.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.苏氨酸 3.蛋白质的组成成分中,在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是:A A.酪氨酸的酚环B.半胱氨酸的硫原子 } C.肽键D.苯丙氨酸 4.下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A.脯氨酸B.苯丙氨酸C.异亮氨酸D.赖氨酸 5.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸 6.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A.天然蛋白质多为右手螺旋 B.肽链平面充分伸展 ) C.每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D.每个氨基酸残基上升高度为. 7.下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加D.有紫外吸收特性 8.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A.Leu B.Ala C.Gly D.Ser E.Val 9.在下列检测蛋白质的方法中,哪一种取决于完整的肽链B / A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法 10.下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A.糜蛋白酶B.羧肽酶C.氨肽酶D.胰蛋白酶 11.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确 ? 12.下列关于蛋白质结构的叙述,哪一项是错误的A A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B.电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧,面向水相 C.白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D.白质的空间结构主要靠次级键维持 13.列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A.脯氨酸的存在B.氨基酸残基的大的支链 C.性氨基酸的相邻存在D.性氨基酸的相邻存在

外科学总论简答题

外科学总论简答题 第三章体液和酸碱平衡 1.什么是等渗性缺水?常见病因有哪些? 答:等渗性缺水又称急性缺水或混合性缺水,此时水和钠成比例地丧失,因此血清钠仍在正常范围,细胞外液的渗透压也保持正常。 常见病因:①消化液的急性丧失,如肠外瘘、大量呕吐等; ②体液丧失在感染区或软组织内,如腹腔内感染、烧伤等。 2.什么是低渗性缺水?常见病因有哪些? 答:低渗性缺水又称慢性缺水或继发性缺水,此时水和钠同时缺失,但失钠多于缺水,故血清钠低于正常范围,细胞外液呈低渗状态。 常见病因:①消化液的持续性丢失,如反复呕吐、长期胃肠减压等; ②大创面慢性渗液; ③应用排钠利尿剂时,未注意补充钠盐;④等渗性缺水治疗时补水过多。 3.什么是低钾血症?常见病因有哪些? 答:低钾血症是指血钾浓度低于3.5mmol/L。 常见病因:①长期进食不足; ②钾从肾排出过多,如应用排钾的利尿药、肾小管性酸中毒等; ③补液病人没有补钾或补钾不足; ④钾从肾外途径丧失,如呕吐、肠瘘等;⑤钾向细胞内转移,如碱中毒、大量输注葡萄糖和胰岛素时。 4.低钾血症时,静脉补钾的注意事项有哪些? 答:①浓度的限制,输液中含钾量低于40mmol/L; ②输液速度的限制,输入钾量小于20 mmol/h; ③休克病人应尽快恢复血容量,待尿量大于40ml/h后,再静脉补钾。 5.什么是高钾血症?常见病因有哪些? 答:高钾血症是指血钾浓度超过5.5mmol/L。 常见病因:①进入体内的钾过多,如服用含钾药物、大量输入保存期较久的库血等; ②肾排钾功能减退,如急性或慢性肾衰竭、应用保钾利尿药等; ③钾从细胞内移出,如溶血、酸中毒等。 6.高钾血症时如何治疗? 答:(1)停用一切含钾的药物或溶液。(2)降低血钾浓度。 主要措施有:①促使钾进入细胞内,如输注碳酸氢钠溶液、输注葡萄糖和胰岛素溶液等; ②应用阳离子交换树脂; ③透析疗法 ④对抗心律失常。静脉注射10%葡萄糖酸钙等。 7.代谢性酸中毒的主要病因有哪些? 答:①碱性物质丢失过多,见于腹泻、肠瘘、胆瘘等; ②酸性物质产生过多,如休克、心搏骤停、糖尿病等; ③肾功能不全。 8.代谢性碱中毒的主要病因有哪些? 答:①胃液丧失过多,如严重呕吐、长期胃肠减压等;

生物化学复习题及答案

生物化学复习 一、单选题: 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸,哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中,哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下,抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节,错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶),催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应,其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化

苏州大学生化问答题题库 生物化学 必考

1.简述酶的“诱导契合假说”。 酶在发挥其催化作用之前,必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系,而是在酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合;底物也在酶的诱导下发生变形,处于不稳定状态,易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合,从而降低反应的活化能。 2.受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机 理何在? 解偶联剂大部分是脂溶性物质,最早被发现的是2,4-二硝基苯酚(DNP)。给受试动物注射DNP后,产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于,DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用,但可使线粒体内膜对H+的通透性升高,影响了ADP+Pi→ATP的进行,使产能过程与储能过程脱离,线粒体对氧的需求增加,呼吸链的氧化作用加强,但不能偶联ATP 的生成,能量以热能形式释放。 3.复制中为什么会出现领头链和随从链? DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上,子链就沿'5→'3方向延长,另一股母链'5→'3解开,子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 4.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 .乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P 序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面: (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动;有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性;有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP不能与CAP结合位点结合,RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用;如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性。 5.何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别 DNA序列的结构特点。 解释限制性内切核酸酶;酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 1.酮体是如何产生和利用的? 酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料,先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA),接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸,乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA 合成酶是酮体生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类,酮体不能在肝内被氧化。 酮体在肝内生成后,通过血液运往肝外组织,作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少,又具有挥发性,主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A,最终通过三羧酸循环彻底氧化。 2.为什么测定血清中转氨酶活性可以

生物化学B卷新编

生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是( C ) A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是( E ) A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述,正确的是( A ) A.有些酶可以没有活性中心 B.都有辅酶作为结合基团 C.都有金属离子 D.都有特定的空间构象 E.抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述,错误的是() A.生物学性质相同 B.酶分子一级结构不同 C.同工酶各成员K m 值不同 D.是一组催化相同化学反应的酶 E.酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是( C ) A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是( C ) A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH

7. 长期饥饿时,血糖主要来自(D ) A.肌肉蛋白降解的氨基酸 B.肝蛋白降解的氨基酸 C.肌糖原分解 D.肝糖原分解 E.甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是( E ) A. 脂肪酸氧化 B. 2,3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自( C ) A.类脂 B.生糖氨基酸 C.葡萄糖 D.脂肪酸 E.酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为( C ) A.脱氢、再脱氢、加水、硫解 B.硫解、脱氢、加水、再脱氢 C.脱氢、加水、再脱氢、硫解 D.脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E.加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是( A ) A.肝脏可生成酮体,但不能氧化酮体 B.仅在病理情况下产生 C.主要成分为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮 D.合成酮体的酶系存在于线粒体 E.原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是( D ) A.电子传递链各组分组成4个复合体 B.主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C.每对氢原子氧化时都生成3个ATP D.抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E.如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子

外科学第七版问答题重点整理(带答案)

外科学第七版问答题重点整理(带答案) 疼痛:是一种不愉快的感觉及情绪体验,常与真实的或潜伏的组织伤害有关。 休克:是机体受到强烈致病因素侵袭,以有效循环血量锐减为共同特征,并导致微循环灌注不足,细胞急性缺氧,代谢紊乱,各重要脏器功能障碍的全身病理过程;为一危急的临床综合征。 破伤风:是由破伤风杆菌侵入人体所致的一种特异性感染,是由细菌外毒素引发的以局部和全身性肌强直、痉挛和抽搐为特征的一种毒血症。 肠内营养:是指经胃肠道提供的营养支持方式。 肠外营养:是指从静脉途径供给病人所需要的营养素,包括水分、碳水化合物、脂肪、氨基酸、维生素和微量元素等。 器官移植:是通过手术将一个有活力的器官移植到自身某一部位或另一体内,这类手术被称做移植术。 多器官功能障碍综合征:严重感染、创伤或大手术对机体的打击可以产生严重的生理损伤,导致多器官或系统发生功能障碍或衰竭,如同多米诺骨牌效应。这种序贯渐进的临床过程被称为多器官功能障碍综合征。 应激性溃疡:指病人在严重的创伤(大手术、烧伤、重要脏器功能受损)、严重感染或失血性休克等应激状态下,胃和十二指肠发生的急性浅表溃疡性病变。 肠梗阻:任何原因引起的肠内容物正常运行或顺利通过发生障碍统称肠梗阻。 急腹症:凡是能够引起急性腹痛的腹腔内急性病变,需要立即做出判断者。 肝静脉阻塞综合征:又称Budd-Chiari综合征,是由于肝静脉和(或)其开口以及肝段下腔静脉阻塞性病变所引起的门静脉高压症,伴有或不伴有下腔静脉高压,属肝后性门静脉高压症。 急性胆囊炎:是胆囊发生的急性化学性和(或)细菌性炎症。 急性胆管炎:是细菌感染引起的胆道系统急性炎症,大多在胆道梗阻的基础上发生。 脑疝:又称脑疝综合症,是颅内压持续增高超过了脑部的自身代偿能力,部分脑组织因受挤压而发生移位,嵌入颅腔裂隙或孔道,造成该处脑组织、脑神经、血管受压引起脑干损害及脑脊液循环障碍而产生意识障碍、生命体征改变、瞳孔不对称、肢体运动及感觉障碍等一系列的临床表现。 颅骨骨折:指颅骨受暴力作用所致颅骨结构的连续性中断。 脑震荡:是指由暴力引起的一时性脑功能障碍,无气质性改变,是原发性脑损伤中最轻的一种。 血胸:利器或肋骨断端刺破胸壁血管、肺、心脏和大血管,引起胸膜强积血。 骨折:指骨的完整性或连续性中断。 病理性骨折:是指骨本身存在的疾病(如骨髓炎、骨肿瘤、骨质疏松症等)使骨的强度减弱,遭受轻微外力或肌肉拉力时,即发生骨折。 挤压综合征:通常是指肢体或躯干肌肉丰富的部位,受到外部重物长时间的挤压损伤,造成大量肌肉组织的缺血坏死,出现以肢体严重肿胀、肌红蛋白尿、高血钾为特征的急性肾功能衰竭。 骨筋膜室综合征:由于骨折及肌肉损伤出血或肢体外固定过紧等因素,造成筋膜间隔区内压力上升,阻断了肌肉几神经的血供,造成肌肉缺血坏死、挛缩及神经麻痹。 骨折延迟愈合:指骨折愈合过程受到干扰,使愈合过程延长。

(生物化学)论述题

中国农业大学(生物化学)论述题 2002 第一章,蛋白质 1.蛋白质的生物学功能是什么? 2.蛋白质的元素组成特点及其应用如何? 3.氨基酸的分类有哪几种方法?按侧链R基团分类的理由是什么? 4.蛋白质的分子组成有什么特点? 5.何为蛋白质氨基酸?何为非蛋白质氨基酸? 6.氨基酸有什么重要的理化性质?何为氨基酸的等电点?如何pK’值计算氨基酸的等电点? 7.什么是肽键,氨基酸残基和肽单位,肽平面?举例说明。 8.说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用? 9.L(+,—)GLY存在吗?构型与构象的概念及区别是什么? 10。何为蛋白质的一级结构?研究一级结构的意义是什么? 11。何为蛋白质的二级结构?蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet? 12。何为蛋白质的三级结构?以肌红蛋白为例说明之。 参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些? 13。以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义?比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。 14。蛋白质有哪些重要性质?何为蛋白质的变性与复性? 试述变性的特点和机理。 15。举例说明蛋白质的结构与功能的关系。 第二章,核酸 1.举例说明核酸是遗传信息的载体 2.简述DNA的种类和分布 3.简述RNA的种类和分布 4.DNA与RNA分子组成有什么差别? 5.DNA分子大小与生物进化有什么关系? 6.什么是稀有碱基?如何产生的? 7.简述核苷酸的生理功能 8.简述RNA与DNA的分离提取方法 9.什么是DNA的增色效应和减色效应? 10 在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定? 11什么是Tm值?与DNA分子组成有什么关系? 12什么是退火,DNA分子在什么温度下退火最好? 13,DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化? 14.什么是分子杂交?举例说明 15为什么说DNA及RNA是两性分子? 16 什么是Chargaff定则,有什么意义? 17什么是DNA的一级结构? 18 Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么?

生物化学问答题

苏州大学生化期末复习 1.受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机理何在? 解偶联剂大部分是脂溶性物质,最早被发现的是2,4-二硝基苯酚(DNP)。给受试动物注射DNP后,产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于,DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用,但可使线粒体内膜对H+的通透性升高,影响了ADP+Pi→ATP的进行,使产能过程与储能过程脱离,线粒体对氧的需求增加,呼吸链的氧化作用加强,但不能偶联ATP的生成,能量以热能形式释放。 2.复制中为什么会出现领头链和随从链? DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上,子链就沿'5→'3方向延长,另一股母链'5→'3解开,子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 3.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面: (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动;有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性;有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP 不能与CAP结合位点结合,RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用;如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性。 4.何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。 限制性核酸内切酶:识别DNA的特异性序列,并在识别点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 5. 讨论复制保真性的机制 ①. 遵守严格的碱基配对规律; ②. 聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能;DNA-polⅢ依据碱基表现的亲和力,实现正确的碱基选择。 ③. 复制出错时DNA-pol I的及时校读功能。

生物化学选择题

生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是:( A ) A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时,底物浓度[S]: ( D ) A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是:( D ) A.糖异生 B.糖酵解 C.三羧酸循环 D.磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度:( B ) A.不可逆抑制作用 B.竞争性可逆抑制作用 C.非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中,尿素生成的氨基来源有:( C ) A.鸟氨酸 B.精氨酸 C.天冬氨酸 D.瓜氨酸 6.糖酵解途径中,第二步产能的是: ( B ) A. 1,3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1,3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中,并不包括哪类酶的作用: ( D ) A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: ( C ) A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: ( C ) A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制?(D) A.DNA能被复制 B.DNA基因可转录为mRNA C.DNA基因可表达为蛋白质

第八版外科学问答题(普通外科部分)

甲状腺肿的手术指征有哪些? 答:1.因气管、食管或喉神经受压引起临床症状者 2.胸骨后甲状腺肿 3.巨大甲状腺肿影响生活和工作者 4.结节性甲状腺肿继发功能亢进者 5.结节性甲状腺肿疑有恶变者. 甲亢临床表现: 答:a.甲状腺肿大,性性急燥,容易激动,两手颤动, b.怕热,多汗皮肤潮湿,食欲进但却消瘦,体重减轻, c.心悸,脉快有力内分泌紊乱,以及无力易疲劳,出现肢体近端肌萎缩,其中脉率增快及脉压增大最为重要,常可作为判断病情程度和治疗效果的重要标志. 甲亢的手术治疗指征: 答:①继发性甲亢或高功能腺瘤 ②中、重度原发性甲亢 ③腺体较大,伴有压迫症状,或胸骨后甲状腺肿等类型甲亢 ④抗甲状腺药物或131I治疗后复发者或坚持长期用药有困难者 ⑤妊娠早、中期的甲亢病人具有上述指症 甲状腺手术后的主要并发症: 答:1.术后呼吸困难 2喉返神经损伤 3.喉上神经损伤 4.甲状旁腺功能减退 5.甲状腺危象 乳腺癌的手术治疗方式: 答:(1)乳腺癌根治术 (2)乳腺癌扩大根治术 (3)乳腺癌改良根治术 (4)全乳房切除术 (5)保留乳房的乳腺癌切除术腹股沟斜疝和直疝的鉴别 乳腺癌TNM分期 T:原发肿瘤,N:区域淋巴结,M:远处转 剖腹探查的指征:(手术探查指征) (1)腹痛和腹膜刺激征有进行性加重或范围扩大者 (2)肠蠕动音逐渐减弱、消失或出现明显腹胀者 (3)全身情况有恶化趋势 (4)红细胞计数进行性下降者 (5)血压由稳定转为不稳定甚至下降者(6)胃肠出血者

腹膜炎临床表现 答:症状:急性腹痛。恶心、呕吐 体温增高、脉搏加快感染中毒症状 视诊:腹胀,腹式呼吸减弱或消失 触诊:腹膜刺激征(压痛、肌紧张、反跳痛),尤以原发病灶部位最为明显;板状腹(胃肠或胆囊穿孔所引起的强烈的腹肌紧张) 叩诊:叩鼓、肝浊音界缩小或消失,移动性浊音阳性 听诊:肠鸣音减弱或消失 直肠指诊:直肠前窝饱满及触痛,表示盆腔已有感染或形成盆腔脓肿 胃溃疡的分型、临床表现及手术适应症:(1)分型:Ⅰ型:最常见,50%-60%,低胃酸,位于胃小弯角切迹附近。 Ⅱ型:20%,高胃酸,胃溃疡合并十二指肠溃疡。 Ⅲ型:20%,高胃酸,位于幽门管或幽门前。Ⅳ型:5%,低胃酸,位于胃上部1/3,胃小弯接近贲门处 (2)临床表现: a.发病年龄多为40-60岁,多位于胃窦小侧 b.主要症状是腹痛,但节律性不如十二指肠溃疡明显。进餐0.5-1H开始,持续1-2H后消失,进食不能缓解,痛点常在上腹剑突与脐连线中点或略偏左,抗酸治疗缓解后常复发。 c.年龄较大的患者,呈不规则持续痛 (3)手术指征: 1.内科治疗8-12w溃疡不愈合或短期复发者。 2.发生溃疡出血、瘢痕性幽门梗阻等。 3.溃疡巨大或高位溃疡。 4.胃十二指肠复合性溃疡。 5.溃疡不能除外恶变或已恶变者。 绞窄性肠梗阻特点 答:(1)腹痛急骤,初始即为持续性剧烈疼痛 (2)早期出现休克,抗休克后不改善; (3)有腹膜炎; (4)腹胀不对称,有局部隆起; (5)呕吐出现早而频繁,呕吐物为血性; (6)X线检查见孤立扩大的肠袢;(7)经积极的非手术治疗无改善。 胃十二指肠溃疡急性穿孔的诊断要点? 答:病史:①有溃疡病史 好发部位:胃十二指肠壁近幽门处 临床表现:②突发上腹刀割样剧痛迅速发展成全腹疼痛 ③伴休克或恶心呕吐 ④明显的腹膜刺激征 辅助检查:⑤WBC升高、X线膈下游离气体、腹穿有食物残渣。 ⑥诊断性腹腔穿刺抽出液含胆汁或食物残渣。 肠梗阻临床表现: 答:(1)局部表现:腹部阵发性绞痛,呕吐,腹胀,肛门停止排气排便. (2)全身表现:体液丧失、感染和中毒、休克、呼吸和循环系统障碍 视诊:可见腹胀,肠型和蠕动波; 触诊:单纯性有轻压痛,绞窄性有固定压痛和腹膜刺激征. 叩诊:绞窄型可移动性浊音阳性; 听诊:机械性梗阻时,肠鸣音亢进,有起过水声或金属声.麻痹性肠鸣音减弱或消失. 肠梗阻术中如何判断肠管生机: 答:①坏死肠管肠壁黑色、塌陷; ②失去张力和蠕动能力,对刺激无反应; ③终末小动脉无搏动。 急性阑尾炎诊断要点及鉴别诊断? 答:(1)诊断:转移性右下腹痛, 右下腹麦氏点固定压痛。 (2)鉴别诊断: ①胃十二指肠溃疡穿孔 ②右侧输尿管结石 ③妇产科急腹症 ④急性肠系膜淋巴结炎 ⑤其它。 急性阑尾炎的并发症 答:(1)腹腔脓肿:治疗不及时所致,腹胀,压痛性肿块,感染全身中毒症状 (2)内、外瘘形成

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学问答题

1、蛋白质变性后,其性质有哪些变化? 答:蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。变性后其性质的变化为:生物活性丧失,其次是理化性质改变,如溶解度降低,结晶能力丧失,易被蛋白酶消化水解。 2、参与维持蛋白质空间结构的历有哪些? 答:氢键二硫键疏水作用范德华力盐键配位键 3、什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些? 答:蛋白质分子在变性因素的作用下,失去生物活性的现象为蛋白质变性作用。 物理因素:热、紫外线照射、X—射线照射、超声波、高压、震荡、搅拌等 化学因素:强酸、强碱、重金属、三氯乙酸、有机溶剂等。 4、什么是蛋白质的构像?构像与构型有何区别? 答:在分子中由于共价键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成,也没有光学活性的变化,构象形式有无数种。在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。构型有两种,即L—构型和D—构型。 构型改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。 5、乙酰辅酶A可进入哪些代谢途径?请列出。 答:①进入三羧酸循环氧化分解为二氧化碳和水,产生大量能量②以乙酰辅酶A为原料合成脂肪酸,进一步合成脂肪和磷脂等③以乙酰辅酶A为原料合成酮体作为肝输出能源方式 ④以乙酰辅酶A为原料合成胆固醇。 6、为什么摄入糖过多容易长胖? 答:①糖类在体内经水解产生单糖,像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰辅酶A,作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸,因此脂肪是糖储存形式之一。②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,也可作为脂肪合成甘油的来源。 7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径? 答:(1)在供氧不足时,丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下,有还原型的辅酶Ⅰ供氢,还原成乳酸。(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶系的作用下,氧化脱羧生成乙酰辅酶A, 乙酰辅酶A进入三羧酸循环被氧化为二氧化碳和水及ATP。(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸,后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸,在异生成糖。(4)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸,后者与乙酰辅酶A缩合成柠檬酸,柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰辅酶A,后者可作脂肪、胆固醇的合成原料。(5)丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸的代谢方向是各条代谢途径中关键酶的活性。这些酶受到别构效应剂与激素的调节。 8、试从营养物质代谢的角度解释为什么减肥主要要减少糖类物质的摄入?

生物化学选择+填空题-含答案

生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转

8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()

生物化学复习题 (1)

1.1994年O.T.Avery等通过什么实验证明DNA是遗传物质的? 答:肺炎球菌转化实验证明DNA是遗传物质。 2.核酸分为哪些类?它们的分布和功能是什么? 答:(1)核酸分为两大类,即:核糖核酸(RNA)、脱氧核糖核酸(DNA) (2)核酸的分布: ① DNA的分布:真核生物,98%在核染色体中,核外的线粒体中存在mDNA,叶绿体中存在ctDNA。 原核生物,存在于拟核和核外的质粒中。 病毒:DNA病毒 ②RNA的分布:分布于细胞质中。有mRNA、rRNA、tRNA (3)功能:①的DNA是主要遗传物质 ②RNA主要参与蛋白质的生物合成。 tRNA:转运氨基酸TrRNA:核糖体的骨架 mRNA:合成蛋白质的模板 ③RNA的功能多样性。 参与基因表达的调控;催化作用;遗传信息的加工;病毒RNA是遗传信息的载体。 3.说明Watson-Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。 答:(1)DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋,双螺旋的直径为2nm。 (2)由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧,而疏水的碱基对则在双螺旋的内部,碱基平面与中心轴垂直,螺旋旋转一周约为10个碱基对(bp),螺距为3.4nm,这样相邻碱基平面间隔为0.34nm,并有一个36o的夹角,糖环平面则于中心轴平行。 (3)两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构的特征,只能形成嘌呤与嘧啶配对。既A与T配对,G与C配对,A-T间有2个氢键,G-C间有3个氢键。 (4)在DNA双螺旋结构中,两条链配对偏向一侧,形成一条大沟和一条小沟。这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要,只有沟内蛋白质才能识别到不同碱基顺序。

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