1.糖类
1.四大生物分子
2.糖类在植物，细菌和动物体内的含量，糖的生物学作用
3.糖的定义，单糖，多糖，寡糖，同多糖，杂多糖，糖复合物的定义
4.核糖，木糖，葡萄糖，半乳糖以及甘露糖的结构式
5.α-型糖，D-型糖的结构鉴别
6.非糖甜味剂（糖精，天冬苯丙二肽，蛇菊苷和应乐果甜蛋白）
7.单糖的溶解度（微溶的糖），葡萄糖的异构化（烯醇化）
8.自然界的糖苷类型
9.Seliwanoff实验，间苯三酚实验，Bial实验，Molish实验，蒽酮反应，Fehling
试剂，Benedict试剂
10.左旋糖和右旋糖，果糖的生产
11.白内障的成因，肌醇、肌肌醇、植酸和菲丁
12.脱氧糖，氨基糖，N-乙酰胞壁酸的结构，N-乙酰葡萄糖胺，神经氨酸（唾液
酸）
13.几种双糖的构型（海藻糖，异海藻糖，新海藻糖，麦芽糖，异麦芽糖，纤维
二糖，龙胆二糖，蔗糖，乳糖以及α-，β-，γ-型环糊精）
14.直链淀粉的左手螺旋模型，糖原、支链淀粉与直链淀粉的区别以及生物学功
能，碘的显色反应，糊化及退行
15.α-amylase与β-amylase的区别，糖原在细胞中存在的位置，动员淀粉和糖原
的酶
16.右旋糖酐的作用和结构，Sephadex，蓝色葡聚糖-2000
17.菊粉的结构
18.纤维素与壳聚糖的结构
19.琼脂糖与Sepharose
20.G+和G-细菌细胞壁结构的区别，肽聚糖的结构
21.磷壁酸的成分和功能（3点）
22.脂多糖与内毒素的概念，脂质A，O-抗原，肺炎双球菌S型和R型的区别，
O-多糖（O-特异链），荚膜与毒性
23.糖蛋白的类型，糖蛋白中L-型单糖残基的种类
24.N-糖肽链和O-糖肽链
25.N-糖肽链的五糖核心（或称三甘露糖核心），G寡糖，N-糖基化类型
26.糖链的作用，体内唾液酸糖蛋白的降解过程；精卵识别
27.糖链与淋巴细胞的归巢，细胞粘着因子的种类
28.G0糖链，IgG和自身免疫疾病，新生儿溶血症
29.凝集原和凝集素的定义及本质
30.ABO血型和ABH抗原系统，血型糖链的前体糖链，Le a和Le b血型糖链，凝
集素分类，选择蛋白的种类以及共同的配体
31.糖胺聚糖的类型、结构和生物学作用，糖胺聚糖存在形式
32.糖蛋白和蛋白聚糖
33.糖链分析的一般步骤，糖链的断裂（N-糖苷键和O-糖苷键的断裂），糖链降
解
2.脂质
1.单纯脂质，磷脂和糖脂，鞘磷脂的骨架，神经酰胺的结构
2.脂质在生理上的作用
3.天然脂肪酸的特点（在细菌和植物中的饱和度，C链的长度，双链构型）
4.常见脂肪酸（硬脂酸，软脂酸，棕榈油酸，油酸，亚油酸，α-亚麻酸，γ-亚
麻酸，花生四烯酸，EPA和DHA）
5.亚油酸和亚麻酸的重要衍生物，ω-3 PUFA和ω-6 PUFA的脂肪酸及功能
6.白三烯，凝血恶烷，前列腺素的合成前体，阿司匹林消炎机理
7.乳化，皂化作用，皂化值，碘值，乙酰值，酸败和自动氧化，抗氧化物质，
脂质过氧化的主要产物及鉴定，氧中毒，脂质过氧化对机体的损伤，脂褐素8.抗氧化剂抗氧化机理（SOD(几种类型)，过氧化氢酶（在体内存在的位置），
GSHPX（辅因子），Vitamin E），淬灭，
9.甘油磷脂的一般结构和抽提方法，磷脂酶的种类（A1，A2，C，D），作用位
置和存在范围，溶血甘油磷脂
10.大肠杆菌细胞膜上的磷脂的种类，醚甘油磷脂的代表（血小板活化因子PAF）
11.卵磷脂和脑磷脂的区别
12.糖脂的定义，脂膜上的主要糖脂，中性糖脂和酸性糖脂，鞘糖脂（常见）及
母体，最重要的鞘糖脂
13.细菌脂膜上的类固醇化合物，萜与类固醇是不是脂类？
14.萜类物质的碳骨架（单萜，双萜，倍半萜，CoQ和橡胶），类固醇的碳骨架
及碳编号
15.胆固醇和植物固醇，麦角固醇与V D2，由胆固醇衍生的激素（五类），昆虫中
的类固醇激素（蟾毒素和蜕皮激素），胆酸的分类
16.脂蛋白的定义，血浆脂蛋白（脂的体内转运，不同脂蛋白中的蛋白成分），
载脂蛋白的作用，脂蛋白的电泳行为和分类，脂的染色，
17.脂类提取分析，纯化方法，脂质的检测
3.蛋白质
1.蛋白质酸水解的优点和缺点（被破坏的氨基酸），蛋白质碱水解的优点和缺
点（保留的氨基酸），常见的氨基酸数量、通式，氨基酸手性，无旋光性的氨基酸。
2.在pH=7时，氨基酸带电情况（酸性氨基酸，碱性氨基酸），色氨酸与Vitamin
PP，不常见的氨基酸（Hyp，Hyl，p-Glu和D-氨基酸）
3.pI的计算（(pKa1+pKa2)÷2），pI和pKa的关系，氨基酸的甲醛滴定（Sфrensen甲
醛滴定，为什么不能用甲醛直接滴定？）
4.凯氏定氮法以及公式，Pauly反应（酪氨酸检测），氨基的反应（丹磺酰氯，DNFB，
PITC，苄氧甲酰基，茚三酮反应），Pro和Hyp与茚三酮的反应
5.具有紫外吸收的氨基酸及波长，胰蛋白酶水解位点的增加，含两个手性碳的
氨基酸，层析介质中的固定相和流动相，Rf
6.氨基酸过强阳离子柱时的洗脱顺序，氨基酸气相色谱检测的前处理，氨基酸
巯基的保护
7.蛋白质的平均含氮量，蛋白质按照形状分类，蛋白质的各级结构，蛋白质中
的共价键，蛋白的功能，蛋白质的四级构象，短肽的晶格
8.双缩脲反应，α-鹅膏蕈碱的功能，还原型谷胱甘肽（GSH）在红细胞中的作
用，蛋白质中不存在的氨基酸（β-氨基酸，γ-氨基酸和D-氨基酸）
9.氨肽酶（亮氨酸氨肽酶），N端氨基酸分析（DNFB，丹磺酰氯，PITC），焦谷氨酸的处
理（肼解，还原），C端氨基酸分析，羧肽酶（A,B,C和Y），Edman降解
10.多肽的酶解（蛋白酶，Glu蛋白酶的底物专一性，Arg蛋白酶），断裂点的删
除和增加，如何确定多肽中的二硫键，测定多肽N端和C端常见方法
11.同源蛋白和同源性，细胞色素中的保守氨基酸，珠蛋白、肌红蛋白以及血红
蛋白α链、β链的关系，凝血过程中具有丝氨酸蛋白酶活性的因子，凝血酶原激酶，凝血酶的识别序列
12.人工合成多肽时氨基，羧基，羟基和巯基的保护，
4.蛋白质三级结构
1.红移和蓝移，荧光，X-ray对蛋白晶体的破坏，具有荧光的氨基酸（激发波
长和发射波长），荧光探针分子，
2.圆二色谱中α-螺旋、β-折叠股和无规卷曲的图谱
3.稳定蛋白三级结构的作用力
4.疏水作用与熵效应
5.通常情况下二硫键形成的位置，二硫键对维持蛋白结构的作用
6.蛋白质的酰胺平面，α-螺旋（3.613-螺旋）的基本结构，影响α-螺旋形成的因
素（侧链大小、极性），β-折叠股平行式与反平行式（侧链位置的区别），纤维状蛋白中平行的模式，β-转角（参与形成β-转角的氨基酸）和无规卷曲，毛发中维持α-角蛋白螺旋稳定性的作用力（-S-S-），永久性烫发的原理，丝心蛋白的结构
7.胶原蛋白是否是同聚体，I型胶原蛋白中不常见的氨基酸及合成方式，I型胶
原蛋白的氨基酸序列特点，胶原蛋白分子内与分子间交联（Lys-Lys交联，吡啶啉交联）以及相关酶
8.弹性蛋白和胶原蛋白的区别，收缩系统肌纤维的成分，原弹性蛋白中的特殊
氨基酸及交联方式
9.肌球蛋白的结构，卷曲螺旋是不是纤维状蛋白特有的结构？，α螺旋卷曲螺
旋，肌球蛋白分子间的作用力，胰蛋白酶和木瓜蛋白酶水解肌球蛋白的产物10.αα螺旋的七残基重复序列，βαβ和Rossam组合，β曲折和希腊钥匙拓扑结
构
11.结构域，结构域和三级结构的关系，功能域，功能域与结构域的关系，
12.膜蛋白的分类（3类），膜内在蛋白的类型，脂锚定蛋白的特点及脂锚钩类型
13.蛋白变性与复性的概念，二硫键在蛋白构象中的作用，对蛋白结构稳定性贡
献最大的热力学参数
14.二硫键体内正确配对，蛋白中肽键是不是总是反式构型？（例外情况），脯
氨酰异构化参与的酶，分子伴侣的概念及其作用
15.倾向于形成α螺旋的氨基酸，倾向于形成β折叠的氨基酸，α螺旋和β折叠
中的中断氨基酸
16.四级结构缔合的主要驱动力，病毒常见的几何构型
17.别构与别构效应，别构效应的类型
5.蛋白质功能与结构关系
1.肌红蛋白（Mb）与珠蛋白和血红蛋白（Hb）的关系，肌红蛋白中的氧固定
方式
2.O2与肌红蛋白的结合模型及其中关键氨基酸，E7组氨酸的作用
3.肌红蛋白和血红蛋白的多肽微环境的作用
4.细胞色素C和过氧化氢酶中血红素基的作用
5.血红素在有氧和无氧条件下的构象，血红素与氧气可逆结合的先决条件
6.血红蛋白和肌红蛋白的生理功能
7.人在生长发育各个阶段血红蛋白的成分，HbA1和HbF亚基的氨基酸和功能
上的差异
8.氧合作用改变Hb的四级结构
9.血红蛋白的T态和R态（T←→R+O2→载氧蛋白）
10.血红蛋白协同性氧结合，血红蛋白的别构效应与载氧卸氧的关系
11.Bohr效应，CO2在血红蛋白中的结合位置，CO在血红蛋白中的结合位点
12.BPG(2,3-二磷酸甘油酸)与血红蛋白的亲和位置、亲和力以及生理意义，BPG
与血红蛋白的比例关系
13.相比较酸性柠檬酸葡萄糖肌苷保存血液的优点，胎儿的HbF血红蛋白与BPG
亲和力以及对氧摄取的关系
14.血红蛋白病和地中海贫血症的区别
15.镰刀状细胞贫血症与疟疾的关系，平衡多形现象
16.HbA和HbS的差别，E6V突变对Hb的影响，氰酸钾对HbS的修饰
17.α-地中海贫血和β-地中海贫血
18.细胞免疫与体液免疫的概念
19.免疫系统中涉及的细胞，各种免疫细胞的分化来源，抗原决定簇（表位）的
概念
20.淋巴细胞以及巨噬细胞的发育和功能，半抗原和抗原的概念，主要组织相容
性复合体（MHC）的分类和功能
21.自身免疫耐受性，组织排斥和MHC-I受体，T H和T C的辅助受体
22.免疫反应，白介素-2和白介素-4的功能，B细胞所识别的抗原来源，拥有
MHC-II受体的细胞类型，克隆选择
23.抗体的特点，IgG结构特点，人体抗体的类型，抗体重链和轻链的编码类型，
不同的抗体分布位置
24.IgG用木瓜蛋白酶和胃蛋白酶处理以后的差别，Fab和F(ab)2，新生儿溶血症
25.单克隆抗体和多克隆抗体的概念，ELISA和Western Blotting原理
26.单克隆抗体制备的基本步骤
27.肌纤维与单个细胞的关系，肌原纤维（肌节）的结构，细丝的结构，G-肌动
蛋白和F-肌动蛋白
28.肌节M盘中ATP快速再生的方式，肌连蛋白的作用和PEVK区
29.肌丝滑动模型
6.蛋白质的分离、纯化和表征
1.等电点（蛋白等电点pI是否发生变化），等离子点，渗透与渗透压，蛋白分
子量与扩散的关系，沉降系数及单位，SDS-PAGE的原理
2.蛋白质具有胶体的性质
3.生物碱试剂，蛋白质沉淀的方法及原理（盐析，有机溶剂，加热，pH），盐
析与盐溶
4.蛋白分离的前处理，细胞器的提取，结晶与蛋白纯度的关系
5.透析与超滤，密度梯度离心（常用的密度梯度离心介质），凝胶过滤的原理
和排阻极限，蛋白质溶解度的影响因素
6.毛细管电泳中为什么带负电的蛋白也流向负极，等电聚焦，同工酶的分离，
梯度混合
7.羟磷灰石层析与dsDNA，疏水层析和亲和层析的原理（亲和物质的洗脱）
8.蛋白质的检测（A280法，Lowry法，BCA法，Brandford法和胶体金法）
9.蛋白纯化中纯化倍数和回收率的意义，蛋白纯度检测的方法。
7.酶通论
1.酶的定义，酶、催化剂与平衡常数，k cat的含义，酶与一般催化剂的主要区
别
2.酶的特点，乳糖合酶的调节，酶活性调节方式
3.酶的化学本质，全酶和辅因子，辅酶和辅基的区别，单体酶、寡聚酶和多酶
复合体的概念
4.酶的分类，酶的专一性，A型专一性和B型专一性（酵母醇脱氢酶）
5.“诱导契合”假说
6.酶活力与反应速率，酶反应速率在后期下降的原因，1 IU和1 Kat的定义，
比活力和酶的纯度，判断一个反应十分是酶促反应的几个标准
7.核酶，自我剪接（类型I,II）和自我剪切，自我剪接的可逆性
8.自我剪切核酶的二级结构以及剪切部位
9.抗体酶及活性中心的位置，设计方法
8.酶促反应动力学
1.反应分子数和反应级数（零级，一级和二级）
2.一级反应的公式和半衰期（t1/2）,一级反应的特征，零级反应的特征和半衰
期，一级反应和二级反应中的k值求法
3.二级反应的特征和半衰期（t1/2），饱和现象与酶
4.米氏方程，米氏常数（Km）的含义，1/Km含义，Km的单位
5.反应速率的计算（v），饱和百分数（f ES），米氏方程双倒数做图
6.双底物反应的类型及竞争（序列反应，乒乓反应和随机反应）
7.抑制作用中的相对酶活（a），抑制百分数（i%）
8.抑制的分类和举例（不可逆抑制，可逆竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争
性抑制）
9.可逆抑制和不可逆抑制的鉴别
10.可逆抑制对V max和表观Km的的影响
11.不可逆抑制剂（有机磷和有机汞中毒机理及相关解毒剂，重金属盐，烷化剂，
氰化物，青霉素）
12.K s型抑制剂（胰蛋白酶和TLCK），k cat型抑制剂（自杀性底物，β-卤代-D-Ala
与丙氨酸消旋酶）
13.代谢类似物，过渡态底物类似物
动植物细胞中的酶的最适温度，Q10
14.
15.胃蛋白酶，胆碱酯酶和木瓜蛋白酶的最适pH
16.激活剂（Mg2+和Cl-的激活对象），Mg2+和Ca2+的激活和抑制对象，激活剂是
否一定是金属离子？
9.酶的作用机制和酶的调节
1.酶活性部位的特点，ES复合物的形成所需要的作用力是哪些？活性区域是
否存在极性基团，酶活性中心的概念，活性中心是否与底物完全互补？
2.DFP对胰凝乳蛋白酶的专一性修饰，TPCK与胰蛋白酶
3.活性中心常见的氨基酸（质子的供体受体（是否得失质子）和电子供体受体（是否形成氢键））
4.酶具有高效催化的原因，酶反应中酸碱催化的方式，共价催化中常见的亲核
基团和亲电中心
5.溶菌酶催化机理（催化底物，断键位置），激酶反应中，ATP的活化形式
6.RNase A水解机理，羧肽酶中的Zn2+的作用，，肽聚糖中NAG和NAM糖苷
键链接方式
7.丝氨酸蛋白酶的催化三联体作用机理，胰蛋白酶的口袋
8.趋同进化和趋异进化的概念，蛋白酶四大家族
9.天冬氨酸蛋白酶家族的催化二联体（胃蛋白酶，HIV-1蛋白酶）
10.别构效应与效应物，别构调节，同促效应和异促效应的概念，别构激活剂和
别构抑制剂
11.天冬氨酸转氨甲酰酶（A TCase）活力调节（ATCase的结构和正常底物），CTP
和ATP对ATCase酶V max的影响和作用机理
12.3-磷酸甘油醛脱氢酶的调节，半位反应性的概念，负协同别构酶的特点
13.别构酶动力学曲线，饱和比值（Rs）和Hill系数，K型/V型效应物，别构酶
脱敏以及脱敏后的动力学曲线，同促反应一定是促进作用么？，负协同作用，[S]0.5和K0.5
14.别构模型（齐变模型和序变模型），两种模型的差别
15.前体和酶原的概念，前体活化的调控特点，弹性蛋白酶，羧肽酶的前体、合
成位置以及激活剂
16.胰脏蛋白酶共同的激活剂，α-凝乳蛋白酶和π-凝乳蛋白酶的活性，胰凝乳蛋
白酶的激活
17.胃蛋白酶原的活性调节方法
18.蛋白磷酸化，常见可逆酶活的共价修饰类型，常见可被磷酸化的氨基酸
19.蛋白激酶A（PKA）的结构和调节方式，磷酸化酶激酶的调控（PhK δ亚基、
γ亚基、α亚基以及β亚基的作用），酪氨酸激酶（PTK）的特点以及底物特异性，胰岛素受体蛋白的本质，凝血酶参与的凝血最终途径，酪氨酸激酶的自身磷酸化
20.同工酶的概念，人体内各种类型乳酸脱氢酶同工酶在生病时含量变化情况，
大肠杆菌中天冬氨酸激酶及抑制物
10.维生素与辅酶
1.维生素的主要功能，每日需求量较大的维生素，，可由动植物自身合成的维
生素
2.维生素的概念，脂溶性维生素和水溶性维生素
3.V A和V A的主要来源、作用和缺乏症，V A从食物中吸收、转运、储存位置
以及释放到血液中的方式，脂溶性维生素的共性
4.V D分类以及常见两种V D的来源，，V D在小肠中的吸收、转运、修饰和缺乏
症，V D3在体内转运的主要形式和活化形式，与V D3系统的激素和功能
5.V E的分类、来源、作用和缺乏症，V E中活性最强和抗氧化性最强的形式，
V E延长红细胞寿命的机制
6.V K的分类、来源、作用机理和缺乏症，双羟香豆素的抗凝机理，肝脏中的
V K循环
7.V B族的成员
8.V B1的辅酶形式、作用以及缺乏症，为什么米不可以多淘洗？
9.V pp的辅酶形式、前体、作用，NAD+只可以作为氢载体吗？，NAD+/NADP+
通常参与的反应
10.V B2的来源、辅酶形式和作用
11.泛酸作为辅酶的主要形式、作用，ACP(酰基载体蛋白)与泛酸的链接，CoASH
的活性基团
12.V B6的成分及辅酶形式
13.V B12的来源、辅酶形式和作用，巨红细胞贫血症，5’-脱氧腺苷钴胺素和甲基
钴胺素的功能，生物体中腺苷转移方式涉及到的辅酶
14.生物素的来源、活性形式和作用，生物素与酶的共价连接方式，生物素依赖
型的酶，生鸡蛋清对生物素吸收的影响
15.叶酸的来源、活性形式和作用，一碳单位的来源，二氢叶酸还原酶和抗肿瘤，
巨红细胞贫血症与V B12以及叶酸的关系
16.硫辛酸的活性形式，甲硫氨酸合成中涉及到的辅酶，丙酮酸脱氢酶系以及α-
酮戊二酸脱氢酶系中的硫辛酸
17.V c有无羧基？为什么不能被人体自身合成？，V c的作用（保护和还原）
18.大量元素与微量元素，金属酶和金属激活酶，金属激活酶的形式
19.含Fe、Cu的金属酶，含Zn的金属酶，含Mn、Mo、V和Ni的金属酶
11.核酸通论
1.DNA和RNA的成分，DNA和RNA中戊糖的区别
2.病毒的核酸成分，病毒是否既含有DNA又含有RNA的类型
3.质粒的概念，原核基因组DNA、质粒、真核细胞器DNA的形状，真核染色
体的形状
4.动物病毒DNA的特点，植物病毒和噬菌体的特点
5.原核rRNA与真核rRNA的区别，两者mRNA的差别
6.类病毒、卫星病毒（卫星RNA）的概念
7.基因的概念和基本属性
8.核糖体23S rRNA的功能，生物体内3种RNA的含量
9.RNA的功能
12.核酸的结构
1.核苷酸的组成，核苷酸的成分
2.胸腺嘧啶在核酸中的分布，稀有密码子在核酸中的分布
3.戊糖与碱基的链接（糖苷键的类型），核糖或者脱氧核糖磷酸酯化的类型
4.ATP的结构，两种环化的核苷酸，核糖中戊糖和磷酸之间的链接方式，牛脾
磷酸二酯酶和蛇毒磷酸二酯酶的区别
5.各种生物基因的特点，DNA有无支链
6.tRNA 沉降系数和3‘末端保守序列
7.rRNA 的特点（原核与真核比较），细菌和真核细胞中rRNA的前体RNA
8.Poly（A）尾巴在mRNA中的作用，5’帽子的形成和类型，U系列snRNA的
5’帽子加工方式，5’帽子的作用
9.B-DNA的结构和相关参数，A-DNA的构象代表，A、B和Z之间构型的转
变（钠盐条件，锂盐条件，有机溶剂条件），三股螺旋中的碱基配对（Hoogesteen 配对），H回文结构，H-DNA及其功能，H-DNA和铰链DNA概念上的区别10.超螺旋，DNA超螺旋的拓扑公式，天然环状DAN的超螺旋构象，拓扑异构
酶的类型和功能，
11.病毒核酸与蛋白复合体，衣壳与原聚体的概念，细菌核区的概念
12.真核生物的染色体、常染色质和异染色质的概念，永久性异染色质（巴氏小
体），功能性异染色质，性分化的剂量补偿效应
13.核小体的结构，H1中含量较高的氨基酸
14.tRNA二级结构和三级结构，tRNA的额外环，tRNA是否都具有TψC环，tRNA
的分类指标
15.细菌中信号识别颗粒（SRP）中4.5S RNA功能，反密码子中的特殊碱基，
反密码子中次黄嘌呤（I）的配对
13.核酸的物理化学性质
1.DNA和RNA的糖苷键和磷酸键在酸碱中的稳定性，RNA碱水解产物
2.蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶（都是DNase）的差异
3.RNase I，RNase T1，RNase T2
4.DNase I和DNase II，核酸呈酸性的原因，甲基化与限制性内切酶的关系，
甲基化酶的甲基供体
5.小牛胸腺DNA从中性正向滴定再反向滴定曲线不可重复的原因
6.核酸紫外吸收，A260=1的dsDNA、ssDNA、RNA和dNTP的浓度
7.不同状态下核酸，核苷酸的A260的变化情况
8.核酸变性和降解的区别，DNA在变性过程中A260的变化情况，Tm值的概念，
影响Tm值的因素，DNA熔解与其均一性的关系，dsDNA的Tm值计算
9.核酸的复性与退火，Cot1/2的概念和作用（复性动力学），Southern Blotting，
Northern Blotting，Western Blotting
14.核酸的研究方法
1.真核染色体DNA的提取，组蛋白的酸碱性，RNA制备时的注意点（3点）
2.真核细胞中mRNA的分离
3.RNA的显色反应，DNA显色反应
4.核酸密度计算公式及其局限性，CsCl密度梯度离心后RNA、蛋白、超螺旋
DNA、线性DNA和开环DNA的位置，核酸分子量测量的方法和注意点，DNA中G-C含量和浮力密度的关系（公式）
5.EB对DNA电泳行为的影响，聚丙烯酰胺凝胶电泳检测DNA/RNA的大小
6.终止法测序，RNA电泳时加甲醛的作用，低浓度的RNA的检测
7.亚磷酸三酯法合成DNA
15.抗生素
1.抗生素的概念，抗生素的天然来源，微生物的拮抗作用
2.抗生素抗菌效果，抗生素的特点，抗菌谱、选择性毒力和效价的概念，青霉
素和多粘菌素的抗菌谱
3.青霉素抗菌的结构和抑菌机理
4.链霉素抗菌结构，氯霉素的旋光异构体，氯霉素抑菌机理，氯霉素对真核细
胞抑制的原因，细菌耐药性
5.杆菌肽抑菌谱和抗菌机理，短杆菌肽S，金霉素、土霉素和四环素的关系，
四环素作用机理
6.放线菌素D抗菌机制和作用，博来霉素的作用机制
7.抗生素抑菌的方式
8.青霉素、氯霉素和利福霉素的失效，放线酮的抗菌机理，氨基环醇累抗生素
的抗菌机理，缬氨霉素和尼日利亚菌素的差别及抑菌机制
9.利福平和利福霉素抗菌谱以及抗菌机理区别，放线菌素D和利福平在抗菌机
理上的区别
16.激素
1.激素的概念，激素的本质，甲状腺素和肾上腺素的化学本质，性腺和肾上腺
素皮质所分泌激素的化学本质
2.原激素的本质，原激素裂解位点的相似性
3.碘在甲状腺合成过程中的位置，甲状腺素和肾上腺素的共同前体
4.肾上腺素或正肾上腺素的前体，甾醇类激素的前体
5.固醇类激素合成的共有途径
6.前列腺素的前体
7.肾上腺素的作用靶点和效果，肾上腺素与去甲肾上腺素活性差异，麻黄碱的
功能
8.甲状腺素的作用
9.下丘脑、垂体和胰岛分泌激素的本质
10.垂体前叶、中叶和后叶的功能
11.垂体前叶分泌的激素，生长激素和相关病症
12.垂体中叶和后叶分泌的激素，促肾上腺皮质激素（ACTH）作用通路
13.下丘脑释放的激素，促甲状腺激素释放因子（TRF），孕酮与催产素的关系
14.胰岛素对代谢通路的影响，胰岛分泌的激素及功能，多肽类激素N端和C
端的修饰
15.甲旁腺素分泌激素及功能，胰高血糖素和肾上腺素活性的差异，生长激素释
放抑制因子的抑制作用
16.肾上腺皮质分泌的主要激素和功能，醛固酮的功能和作用机理
17.蛋白类激素，前列腺素的作用机理，前列腺素的功能，前列腺素作用多样性
的根源
18.固醇类激素的作用机理
19.G蛋白跨膜受体的普遍形式，失敏感作用及其原因，肾上腺素在细胞上的受
体
20.G蛋白的功能，咖啡因和茶碱使人兴奋的机理
21.G蛋白介导下的肌醇三磷酸途径，G蛋白介导下的肾上腺素促糖原分解，
cAMP和cGMP的关系，DAG对蛋白激酶C（PKC）的激活，糖原合酶在DAG和Ca2+下的拮抗作用
22.EF手图像，酪氨酸激酶途径（酪氨酸激酶的特点），酪氨酸激酶的活性抑制
23.反馈与负反馈
24.五大类植物激素，昆虫激素
17.生物膜的组成与结构
1.生物膜主要成分，胆固醇的作用
2.生物膜分子中的三种作用力
3.生物膜结构上的特点
4.膜脂的分相
18.代谢总论
1.新陈代谢的概念和功能，分解代谢与合成代谢的概念
2.同种物质的分解代谢途径与合成代谢途径的关系，ATP分解和合成在细胞中
的位置，乙酰辅酶A分解与合成在细胞中的位置
3.两用代谢途径，物质代谢与能量代谢的概念
4.生物界中最根本的能量来源，能量传递系统的组分，分解代谢过程中捕获和
贮存能量的分子
5.异养生物分解外界有机物产生ATP的过程，ATP能量供给去路（4点）
6.ATP分子贮能的部位，直接供能的核苷酸类分子和其他作用
7.辅酶I和辅酶II的功能，FMN和FAD的功能，CoA-SH，乙酰辅酶A的硫
酯键
8.代谢的调节（三个水平），新陈代谢中产检的转移基团
9.活细胞涵盖的范畴，in vitro与in vivo的概念，生物实验中气体的检测
10.血红素中碳原子和氮原子的来源，核磁共振中常检测的几种元素，肌肉中
ATP快速重生的重要来源
19.生物能学
1.标准自由能变化ΔG0和ΔG0′，ΔG=0时的化学意义，ΔG0<0且ΔG0′>0时反
应是否能够进行
2.ΔG0，ΔG0′和Keq′的计算，标准条件的具体内容
3.高能化合物的代表（磷氧型，氮磷型，硫酯型和甲硫型）
4.ATP的化学式（A TP中的贮能化学键），能量传递物质，能量贮存物质，高
能磷酸基团贮备物质
5.NTP中高能磷酸键的来源和所涉及的相关酶
6.在多糖合成，蛋白合成，RNA合成以及蛋白合成参与的核苷酸三磷酸
dNDP/NDP形成dNTP/NTP时参与的酶（核苷二磷酸激酶，核苷单磷酸激酶）
7.
8.能荷，磷酸化势能
20.生物膜与物质运输
1.生物膜的主要功能（3点）
2.物质跨膜运输的方式
3.主动运输和被动运输的概念以及特点，协同运输
4.脂双层对非极性小分子，极性小分子，不带电极性大分子以及离子的通透性
5.K+和Na+在胞内胞外的含量
6.Na+, K+-A TP酶的结构、功能以及水解机理，专一性抑制剂，乌本苷的抑制
机理
7.Ca2+运输的主要形式，Ca2+-A TP酶的特点以及主要存在的位置，钙调蛋白
（CAM）的特点
8.Ca2+-A TP酶的结构和水解机理，胰蛋白酶对Ca2+-A TP酶水解的片段以及亚
水解片段的功能
9.三种驱动离子的ATP酶的特点（P型，V型和F型），F型ATP酶的结构特
点
10.红细胞带3蛋白的运输以及存在位置
11.动物细胞转运糖和氨基的方式（葡萄糖/Na+协同），原核中转运糖和氨基的方式（葡萄糖
/PEP协同运输）
12.基团运输的概念，ATP/ADP的交换体
13.分泌和胞吐的概念，胞吐需要能量吗？，大分子跨膜运输，胞吞的类型
14.胆固醇的吸收（与受体配对），被膜窦的概念，被膜窦与受体介导的内吞作用，受体
介导胞吞作用的位置特异性，被膜与被膜泡
15.离子载体类型和举例（缬氨霉素，A23187载体和短杆菌肽A），离子型载体运输需要能量吗？
21.糖酵解作用
1.糖酵解（glycolysis）的概念，Embden-Meyerhof（EM途径），糖酵解产生的
ATP数量
2.酵解和酒精发酵的方程式，酵解的过程
3.糖酵解的中间产物磷酸化的意义（3点）
4.己糖激酶的底物多样性，葡萄糖激酶存在位置和诱导，Mg2+对A TP的活化
己糖激酶的种类，己糖激酶和葡萄糖激酶的抑制剂，酵解途径中的关键酶和5.
限速酶以及抑制因素，磷酸果糖激酶PFK的抑制因素（A TP/ADP, pH）
6.果糖二磷酸醛缩酶的两种类型和它们的差别，碘乙酸对I型醛缩酶的抑制机
制，碳链的断裂方式
7.碘乙酸和AsO43-对酵解过程的抑制机理，酵解过程中第一个A TP形成的阶
段，2,3-二磷酸甘油酸的合成及作用
8.氟化物对酵解的抑制作用
9.乳酸脱氢酶同工酶的类型和特点，乳酸脱氢酶的酸碱性
10.只在酵解的情况下为什么要生成乳酸或乙酸？，糖酵解过程中的三个调节酶
以及其中的限速酶
11.磷酸果糖激酶的抑制剂和激动剂，磷酸果糖激酶2（PFK2）的双功能，磷酸
果糖激酶2的重复磷酸化，前馈刺激作用
12.丙酮酸激酶的抑制和激活
13.果糖进入酵解的途径，果糖不耐症的原因
14.半乳糖进入酵解的途径，半乳糖血症，白内障的降解，肌肉和肝脏中果糖的
降解，A型醛缩酶和B型醛缩酶的区别
15.甘露糖进入酵解的途径
22.柠檬酸循环
1.丙酮酸脱氢酶系的组成和其中参与反应的辅酶和产物
2.砷化物对硫辛酰胺的毒害作用，乙酰辅酶A与胆固醇合成
3.产物、磷酸化/去磷酸化对丙酮酸脱氢酶系的活性调节
4.柠檬酸序号的限速酶，柠檬酸合酶的活性抑制物，氟乙酸的致死性合成反应
5.乌头酸酶的辅基（含有Fe-S）
6.异柠檬酸脱氢酶在生物中的种类（辅因子的类型），异柠檬酸脱氢酶的活性
调节，异柠檬酸脱氢酶的双功能
7.α-酮戊二酸脱氢酶系与丙酮酸脱氢酶系的差别，α-酮戊二酸在活性调节上与
丙酮酸脱氢酶系的区别
8.琥珀酸-CoA合酶的产物多样性，底物水平磷酸化
9.琥珀酸脱氢酶的电子受体以及它的强抑制剂，琥珀酸脱氢酶在胞内的位置
（TCA循环中各种酶的分布），O2的氧化
10.延胡索酸酶的产物，琥珀酸脱氢酶与FAD的结合方式
11.柠檬酸循环的化学方程式，TCA循环+糖酵解过程中的能量结算
12.TCA循环的调节
13.柠檬酸循环的填补，丙酮酸羧化酶的功能及其激动剂
14.TCA循环的两用性
23.氧化磷酸化和电子传递
1.氧化磷酸化的概念，电子传递链（呼吸链）的概念以及组成，呼吸链存在的
位置，呼吸链中的辅基，呼吸链各个阶段的抑制剂
2.NADH-Q还原酶编码基因的来源，CoQ的本质，NADH-Q还原酶的辅基
3.细胞色素，氧化型细胞色素和还原型细胞色素的特点，b型血红素
4.细胞色素C1和细胞色素b在细胞色素还原酶中的结合方式
5.细胞色素还原酶中的Q循环，唯一溶解在水中的细胞色素，cytc在没有结合
血红素以及结合血红素时候的存在位置
6.细胞色素氧化酶的氧化-还原中性
7.鱼藤酮、安密妥、抗霉素A以及CN-、N3-、CO2对呼吸链的阻断
8.细胞溶胶和线粒体基质的主要屏障
9.氧化磷酸化和底物磷酸化的概念及区别，磷-氧比（P/O比），氧化磷酸化中
ATP的合成的阶段
10.能量偶联与能量转换，化学渗透假说，复合体V与A TP合酶
11.F0F1-A TPase的结构，亚线粒体结构的制备
12.寡霉素敏感蛋白（OSCP），寡霉素在F0F1-A TPase的结合部位，DCCD在
F0F1-A TPase上的结合位置，质子梯度在A TP合成中的作用
13.ATP合成的“结合变化机制”，解偶联剂的概念，解偶联剂与离子载体试剂
的差别
14.二硝基苯酚（DNP）解除氧化磷酸化偶联的机理，寡霉素抑制机理
15.DNP和寡霉素联合作用，褐色脂肪组织产热的机理（产热素）
16.甘油-3-磷酸穿梭途径及其作用（存在位置）
17.苹果酸-天冬氨酸穿梭途径的作用和存在位置
18.呼吸控制的定义和作用，呼吸控制定量表示和呼吸控制值
19.线粒体的常态与紧缩态的结构变化
20.不完全还原的氧的去除（三种氧自由基清除分子）
24.戊糖磷酸循环途径和糖的其他途径
1.戊糖磷酸途径在细胞中的位置，反应产物
2.戊糖磷酸途径的氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的电子受体
3.6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的电子受体
4.戊糖磷酸途径的总反应方程式，戊糖磷酸途径的调节（限速反应和调控因素）
5.机体对NADH，核糖-5-磷酸不同要求下的戊糖磷酸途径的调节
6.葡萄糖-6-磷酸脱氢酶缺陷型贫血的机理
7.戊糖磷酸途径的功能（2点）
8.葡萄糖异生的概念，非糖物质
9.糖酵解中3步不可逆反应
10.丙酮酸形成磷酸烯醇式丙酮酸的过程（草酰乙酸跨越线粒体膜），丙酮酸羧
化酶的辅基
11.果糖-1,6-二磷酸形成果糖-6-磷酸的过程，葡糖-6-磷酸形成葡糖的过程，葡糖
-6-磷酸酶在体内存在的位置
12.磷酸烯醇式丙酮酸激酶在生物体细胞中的存在位置
13.肝脏中糖异生的主要来源，葡糖异生的总方程式以及能量结算
14.糖异生的调节（磷酸果糖激酶与果糖-1,6-二磷酸酶的调控）
15.乳酸的可立氏循环
16.乙醛酸循环所在物种和细胞内的位置，乙醛酸循环的过程和反应产物
17.参与转移单糖的核苷酸（UDP,GDP,C MP），GDP和CMP参与转移的单糖
18.半乳糖基转移酶与α-乳清蛋白
19.大肠杆菌中的β-半乳糖苷酶表达的天然诱导物
20.N-糖基化和O-糖基化，糖基化在蛋白表达过程中的时机
21.N-糖基化的十四寡糖前体（G寡糖）的合成，寡糖前体由内质网外侧向内翻
转的时机
22.衣霉素和杆菌肽抑制细菌细胞壁合成的机理
23.糖基化的非还原端基团
25.糖原的分解合成
1.葡聚糖中的葡萄糖分子的连接方式，糖原降解产物，水解过程中产物磷酸基
团的来源，糖原水解过程中需不需要消耗ATP
2.糖原颗粒中的成分（只有糖吗？），糖原的贮存器官
3.正常人的血糖水平，，催化糖原或淀粉降解的酶
4.糖原降解的3种酶
5.糖原磷酸化酶的磷酸化，辅酶，别构活化剂
6.极限糊精，糖原脱支酶的双功能和作用机理，糖原脱支酶的水解产物
7.葡萄糖-6-磷酸酶的功能、位置和作用
8.糖原合成的供体、所需的酶、引物以及核心，糖原磷酸化酶在生理条件下是
否可以催化糖原的合成
9.糖基与生糖原蛋白的连接（生糖原蛋白是否具有催化功能？自动糖基化），
糖原合酶与生糖原蛋白
10.糖原分支的合成，糖原分支的规则，糖原合酶的调节
11.糖原磷酸化酶T态与R态的转变
12.cAMP、磷酸化酶激酶和蛋白磷酸酶对糖原分解的调节
13.蛋白磷酸酶-1（PP1）与磷酸化酶、糖原合酶的关系，PP1作用对象，它和糖
原磷酸化酶的结构关系，肝脏中葡萄糖浓度感受器，激素对糖原代谢的调控
14.肾上腺素与腺苷酸环化酶，cAMP的失活，第二信使的概念
15.胰岛素的作用，胰岛素敏感蛋白激酶和蛋白激酶A对PP1的磷酸化
26.光合作用
1.光合作用的定义（光合作用一定释放O2吗？），光合作用的位置（原核与真
核），叶绿体的膜结构
2.叶绿体的通透屏障，，光合作用中O2的来源，Hill试剂（Hill反应，生物体
内的Hill试剂）
3.光合作用的两个阶段，光反应和暗反应的功能和位置
4.所有光合生物都含有的色素，放氧生物与不放养生物含有的叶绿素种类，叶
绿素的类型，叶绿素a和b的含量比，辅助色素和主要色素的种类，辅助色素的功能（2点），叶绿素的结构特点
5.类胡萝卜素的种类和功能，光合作用的作用中心色素（能量陷阱的概念），
光和单位的定义
6.叶绿体的作用，光合单位，作用中心色素，集光色素，叶绿素α的功能
7.光合作用中的共振能传递和电子传递，完整的叶片为什么没有荧光现象？
8.绿色硫细菌的I型作用中心和紫色硫细菌的II型作用中心
9.红降和Emerson增益效应（该效应说明的问题）
10.类囊体的整合组分，光系统II（PSII）和光系统I ( PSI ) 的差别
11.放氧光合生物的种类，生氧光合作用，形成氧分子需要消耗的电子数和光子
数，循环光合磷酸化及其作用，Cyt b6f复合体的质子泵功能，放氧复合物的作用
12.真核的光合系统的能量总结，光系统（PSII和PSI中）质子泵的个数
13.真核光反应历程
14.H2O光解
15.PSI和PSII在叶绿体上的位置
16.LHCII的作用，LHCII和PSII的光调节
17.生产1个O2所转移的H+数量，产生的A TP数量
18.光合磷酸化，光合磷酸化过程中跨膜质子浓度梯度的形成（3个方面）
19.光合作用生产1mol葡萄糖消耗的NADH、A TP和光子的数目，自养和异养
的本质区别
20.CO2固定（CO2的受体分子），循环光合磷酸化的产物及功能
21.Rubisco（核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶）的结构和3种形式，rubisco激
活酶
22.Rubisco的最终激活剂和调节，叶绿体中调节Calvin循环的关键因素（pH、还原力、
，Calvin循环中的关键酶
Mg2+）
23.光呼吸（反应历程，涉及到的细胞器），C3途径和C4途径（相关植物类型，
涉及到的细胞类型，为什么叫C4？），景天酸代谢（与C4途径的区别），C4固定中的能量耗损
24.乙醇酸途径和乙醛酸循环
27.脂肪酸
1.脂肪酸的主要功能
2.脂肪的消化器官，辅脂肪酶
3.胆汁盐的成分，脂肪酸的运输
4.脂肪酸的活化发生位置，脂肪酸活化及向线粒体中转运，长链脂酰-CoA的
跨线粒体膜运输，
5.脂肪酸β-氧化的五个步骤和发生位置
6.脂肪酸β-氧化中反应物、产物和能量的结算
7.降糖氨酸A与牙买加呕吐病
8.一个软脂酸经活化后到最终完全氧化的能量结算
9.单不饱和脂肪酸的降解，所需要的额外酶及其功能，多不饱和脂肪酸降解
10.奇数碳原子脂肪酸的降解及产物
11.脂肪酸α-氧化和ω-氧化
12.酮体的成分和形成器官，胆固醇合成的起始化合物
13.酮体的形成，酸中毒机理，饥饿如何导致酸中毒
14.磷脂酶A1，A2，C和D在底物上的作用位置
15.脑苷脂与磷脂的区别，鞘糖脂的降解
16.胆固醇的代谢
脂肪酸的调节（进入线粒体的调节，心脏中氧化调节）
17.
18.激素的对脂肪酸的代谢控制
28.脂类的合成
1.脂类的功能，细胞膜的主要成分，动员的概念，水解脂肪的酶（脂肪动员过
程中的分解酶）
2.线粒体中乙酰-CoA的转运（三羧酸转运体系）
3.哺乳类与鸟类的乙酰-CoA羧化酶与大肠杆菌的区别
4.丙二酰-CoA的生成，脂肪酶复合体，脂肪肝的成因
5.大肠杆菌、植物、酵母以及动物中脂肪酶复合体的差异（动物的脂肪酶多出
的酶活）
6.脂肪酸合成的步骤和各个步骤中涉及的酶，合成软脂酸的反应结算
7.脂肪酸合成与脂肪酸β-氧化的比较，脂肪酸合酶的最终产物
8.线粒体中和光面内质网中脂肪酸链的延长，内质网中脂肪酸链延长参与的辅
酶
9.软脂酸和硬脂酸的去饱和，必需脂肪酸（动物体内脂酰-CoA去饱和酶的特
点），脂酰-CoA去饱和酶存在的部位
10.植物生成亚麻酸和亚油酸的过程
11.脂肪酸合成的关键步骤和调节
12.植物中乙酰-CoA羧化酶的调节因子
13.脂肪酸合成与β-氧化的调节
14.脂肪酸酯化的部位
15.三脂酰甘油的合成（合成过程中涉及的脂质载体）
16.E.coli中重要的三种磷脂，脂质的载体
17.真核生物中磷脂酰胆碱以及生物合成的调节，二软脂酰磷脂酰胆碱
18.磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油和二
磷脂酰甘油的合成位置
19.鞘磷脂和鞘糖脂的合成前体以及合成部位
20.花生四烯酸的储藏方式，类二十烷酸激素的前体，花生四烯酸合成激素的途
径，环加氧酶和脂加氧酶的功能，阿司匹林的抑制机理
21.血小板活化因子(PAF)的前体和循环，胆固醇的作用
22.胆固醇合成前体以及合成位置，胆固醇的合成，胆固醇的运输
23.胆汁酸的合成酶，人体两种重要的胆汁酸成分
29.蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
1.蛋白降解的生理意义（2点）
2.溶酶体降解蛋白的特异性
3.真核细胞中蛋白质的降解体系
4.氯代奎宁阻断溶酶体功能的原理
5.胃蛋白酶、胰蛋白酶和糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）识别的氨基酸特点，羧肽
酶和氨肽酶的降解功能
6.网织红细胞选择性降解非正常功能蛋白质的机制
7.泛肽标记介导的蛋白降解过程，泛肽与无用蛋白的连接，泛肽与泛肽的连接
8.负责氨基酸分解代谢的器官，参与蛋白消化的蛋白酶，半衰期段的酶（代谢
关键酶和调控酶）的特点
9.氨基转移反应，葡萄糖-丙氨酸循环（涉及到的组织），谷氨酸脱氢酶的辅酶、
抑制剂和激活剂
10.脱氨基作用的氨基载体以及载体再生（谷丙转氨酶）
11.两个重要的氧化脱氨基方式和主要存在的位置，肌肉中的“葡萄糖-丙氨酸”
循环
12.氨基酸脱羧酶的种类、底物和辅酶，His脱羧酶（是否有辅酶），谷氨酸联合
脱氨基作用和Asp-IMP联合脱氨基作用，参与核苷酸脱氨基的主要嘌呤核苷酸
13.大脑中的L-谷氨酸脱羧酶，氨排出体外的3形式
14.氨的转运载体，尿素循环，其中的能量结算
15.尿素循环中的限速步骤，两种氨甲酰磷酸合酶的功能以及底物
16.尿素循环的启动（激活剂）
17.氨基酸降解后的5种TCA循环的骨架
18.羟脯氨酸和脯氨酸的降解产物，天冬氨酸在某些植物和微生物中的分解
19.生酮氨基酸和生糖氨基酸，一碳单位的概念，氨基酸合成中的一碳单位的来
源，一碳单位转移涉及到的辅酶
20.组氨酸提供的一碳单位，甲基的载体，生物活性物质
21.甲硫氨酸作为甲基载体的活化形式，磺胺类药物的抑菌机制
22.酪氨酸参与代谢的生物活性物质，色氨酸参与形成的生物活性物质
23.参与肌酸合成的氨基酸
24.组胺的来源，腐胺、亚精胺和精胺的来源
25.γ-氨基丁酸（GABA）和牛磺酸的来源
26.苯丙酮尿症和尿黑酸症，白化病的发病原理
30.氨基酸及其重要衍生物的合成
1.必需氨基酸的概念，人体的必需氨基酸
2.氨基酸的分类，体内氨固定的3种方式，谷氨酸合成最普遍的方式，动植物
体内谷氨酸的来源
3.半胱氨酸中的巯基来源，芳香族氨基酸的合成起始物质
4.丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸的合成控制，甘氨酸合成酶的调节特点以及代谢
抑制物（不受最终产物的抑制）
5.NO的体内来源，谷胱甘肽的转运（γ-酰基的转移方式）
6.肌酸的合成前体（Arg和Met在肌酸合成中的作用），卟啉的合成来源（前
体），尿卟啉原的转换（血红素、叶绿素和V B12）
7.短杆菌肽S的作用以及合成方式
8.D-氨基酸的合成
31.生物固定
1.豆血红素蛋白的成分、来源、作用和存在位置
2.固氮酶的结构和氧敏感性，固氮方程，根瘤菌的固氮基因
3.固氮酶组分II不含有的氨基酸，固氮酶中铁钼因子、钼铁蛋白和铁蛋白的作
用，固氮酶组分间的种属特异性
4.Co元素对固氮菌功能的影响，固氮的铵抑制效应
5.肺炎克氏菌的固氮调节（ntrA）
6.共生固氮微生物的结瘤基因，结瘤调节基因及其功能
7.根瘤菌的固氮调控（fixL产物的活性与氧浓度）
32.核酸的降解和核苷酸的代谢
1.核苷酸在生物体内的功能
2.蛇毒磷酸酶和牛脾磷酸酶的差别，限制性内切酶的概念和种类
3.核苷磷酸化酶和核苷水解酶的差别，核苷水解酶的底物为核苷酸还是脱氧核
苷酸
4.嘌呤碱在人体中的分解产物，黄嘌呤氧化酶活性中心的金属，嘌呤核苷酸事由次黄嘌呤核
苷酸而来不是由对应的嘌呤与磷酸缩合而成
5.嘧啶的分解
6.嘌呤环骨架原子的来源，嘧啶环骨架原子的来源
7.核糖核苷酸还原酶的活性调节，嘧啶的合成过程，胸腺嘧啶核苷酸的合成（其
中的甲基供体）
8.氨甲喋呤与二氢叶酸还原酶
9.NAD(P)H的合成，FMN/FAD的合成，CoA的磷酸供体，NAD(P)H、FMN/FAD
和CoA共同含有的核苷
10.dUTP一旦合成为什么立即降解为dUMP？，胞嘧啶的补救途径，核苷酸合
成的补救途径（2条）
33.DNA的复制和修复
1.复制、转录和翻译的概念，染色体外的遗传因子，线粒体和叶绿体的分裂方
式
2.半保留复制和复制子的概念，复制子位置的测定方法，原核生物和真核生物
的复制子，复制方向的测定方法
3.复制起点与染色体分配以及复制拷贝之间的关系
4.枯草芽孢杆菌染色体、质粒pR6K和质粒pColEI的复制特点
5.病毒?X174的滚环复制
6.线粒体和叶绿体的复制，D-环复制和2D-环复制的区别，纤毛虫的线粒体
DNA的特点，多复制叉复制
7.DNA聚合酶的特点（5点）
8.切口和缺口，单链引物回折
9. E. coli的DNA聚合酶I活性（E. coli来源的Klenow片段的功能）
10.E. coli的DNA聚合酶II活性和主要功能
11.E. coli的DNA聚合酶III活性和主要功能，大肠杆菌DNA聚合酶II、III与
I的区别
12.细菌、噬菌体和动物细胞中DNA连接酶的能量来源，DNA聚合酶III的γ
亚基的主要功能，大肠杆菌DNA聚合酶IV和V的作用和保真性
13.冈崎片段的概念和大小，半不连续复制的概念，尿嘧啶错误参入DNA的补
救措施
14.DNA复制过程中的引物合成（涉及引物合成和切除的酶），前导链和滞后链
15.生物体内DNA超螺旋的方式，原核生物中拓扑异构酶I和II的功能，原核
拓扑异构酶I和真核拓扑异构酶I的活性区别
16.大肠杆菌复制子（ori C）的特点，原核和真核引入负超螺旋的方式
17.大肠杆菌的复制起始、延伸和终止，真核生物拓扑异构酶I和II的功能，负
超螺旋在生理上的作用
18.GATC甲基化，dnaA的启动与甲基化，半甲基化的概念和形成原因
19.同一个DNA聚合酶III对DNA复制的方式，引发体的概念和作用，连锁体
的概念与解连锁，Tus-ter复合物及作用
20.组蛋白的概念，自主复制序列（ARS），5ˊ-氟脱氧尿嘧啶的功能
21.真核DNA复制与原核DNA复制的区别，真核细胞生长同步化的方法，真核
细胞核小体的长度以及引入负超螺旋的程度
22.真核线粒体中的DNA合成酶，端粒的概念及功能，端粒酶与逆转录酶
23.真核生物的复制终止子，真核细胞中参与DNA渎职的主要DNA酶及功能，
真核细胞中增殖细胞核抗原（PCNA）的作用
24.细胞周期的概念，复制许可因子
25.五种DNA修复系统，导致癌症的主要遗传诱因，真核与原核复制体的差别
26.错配修复的概念，嘧啶二聚体的修复，错配修复中新链与旧链的区别
27.光修复和暗修复的概念，O6-甲基鸟嘌呤修复，AP位点的概念，碱基-N-糖苷
酶
28.切除修复的概念，短（长）片段切除修复的过程，（UvrABC修复系统）
29.重组修复（复制后修复），RecA/RecBCD介导的修复，SOS反应与诱变的概
念，SOS反应诱导生成的酶
30.SOS反应与致癌，在SOS反应中参与的修复酶，诱变的原理，RecA的激活
以及LexA的功能
31.碱基突变的类型，诱变剂Bu（5ˊ-溴尿嘧啶）和AP（2ˊ-氨基嘌呤）
32.几种碱基修饰引发的突变（A,C,G脱氨基以后的情况），转换与颠换的概念，，
碱基类似物引起的突变类型，羟胺诱变专一性
33.烷化后的修复，烷化剂引起的突变
34.核酸染料引起的突变类型，紫外诱变的原理
35.Ames试验的原理和溶源性大肠杆菌SOS反应检测致癌物的原理
34.DNA的重组
1.Holliday重组模型
2.重组的启动条件，真核生殖细胞中同源重组与联会的关系，实现有效同源重
组所需要的同源区长度
3.细菌基因转移的方式（4种），外源基因进入受体细胞的命运
4.细菌的接合作用，致育因子（F因子）和附加体的概念，F性菌毛在接合过
程中的作用，F因子转移的过程，Fˊ因子、F+菌株与Hfr菌株的概念，Hfr 菌株是否还具有接合能力？
5.大肠杆菌F+菌株的表面排斥蛋白，F+菌株性菌毛的功能
6.接合的过程，接合所用的时间，F质粒的大小
7.Fˊ因子、Hfr菌株和性导的概念
8.遗传转化的概念，转化过程
9.转导、普遍性转导和局限性转导的概念
10.细菌的细胞融合
11.大肠杆菌中RecA蛋白的功能，单链同化的概念和过程
12.RecBCD的功能，Chi位点与重组热点的概念，RuvAB和RuvC的功能，切
除热点
13.λ噬菌体的溶原和裂解，溶原整合的过程，cI蛋白和Cro蛋白，原噬菌体的
概念以及原噬菌体的切除
14.沙门氏菌鞭毛的相转变，H片段与hix位点的关系，倒位酶的概念
15.免疫球蛋白的基因重排（抗体基因两次重排的时机，κ链λ链重排的规则，P
核苷酸和N核苷酸的概念），免疫球蛋白基因重排中的等位基因排斥和轻链的同型排斥，基因重排中12-23规则与RAG/RAG2剪接，重组信号
16.转座子的概念，Tn3转座子的结构，非复制型转座子增加拷贝数的方式
17.插入序列（IS）的结构特点（反向重复），转座子两端是否一定是反向重复？，复
合型转座子的特点
18.玉米系统中的Ac-Ds转座系统和Spm转座系统，果蝇P因子转座导致的不
育
35.RNA的生物合成与加工
1.转录、正链和负链的概念
2.体外转录过程中，模板两条链都参与转录的原因
3.大肠杆菌RNA聚合酶的结构
4.DNA聚合酶，RNA聚合酶以及核糖体合成时的延伸速度
5.RNA聚合酶转录的过程，σ因子和NusA因子的功能
6.真核RNA聚合酶的分类，α-鹅膏蕈碱的作用对象
7.真核三类RNA聚合酶的功能，线粒体与叶绿体中的RNA聚合酶，真核RNA
聚合酶的启动子识别（真核启动子与原核启动子的特点）
8.DNA footprinting的原理和作用，原核启动子的结构（-10区和-35区的功能）
9.真核细胞I型启动子（UBF1+SL1）和II型启动子的启动，起始复合物中各因子的
功能，II型启动子中基本启动子（TA TAAAA）的作用，TFIIF、TFIID和TFIIH 的作用
10.起始子的概念和功能，基因内启动子和转录因子的调节，常见的真核启动子
上游元件
11.通读与抗终止的概念，大肠杆菌的两类终止子
12.NusA和σ因子对RNA聚合酶转录的影响
13.大肠杆菌cAMP-CRP调控系统的调控原理，饥饿信号ppGpp，衰减子的概念，
色氨酸衰减子的作用原理，大肠杆菌葡萄糖效应形成的原因
14.真核细胞转录调节和原核细胞转录调节的异同（4点），染色体改型的概念
15.调控蛋白的几种motif，转录激活域的几种类型
16.增强子的特点（3点），绝缘子的概念
17.5ˊ-尿嘧啶抗癌机理（5ˊ-尿嘧啶和5ˊ-溴嘧啶的功能区别），利福平作用的
v1.0 可编辑可修改 教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素（化学）组成 主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数××100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。（三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI） 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）。 第二节蛋白质的分子结构 蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象（conformation）。 一、蛋白质的一级结构（primary structure） 1953年，英国科学家F. Sanger首先测定了胰岛素（insulin）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A链和一条B链组成，
生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］
第十章 DNA 的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。
生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考
目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维生素（注4）-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜（补充部分）---------------------102
第十章D N A的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。 2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链 是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。 8．以5，-ATCGA-3，模板，其复制的产物是5， 3，。
2017年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码：动物生物化学 618 适用专业（领域）：动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具： 考生注意事项：①所有答案必须做在答题纸上，做在试题纸上一律无效； ②按试题顺序答题，在答题纸上标明题目序号。 一．单项选择题（共计30 分，每小题1分） 1．蛋白质的空间构象主要取决于（）。 A．氨基酸残基的序列B．α-螺旋的数量 C．肽链中的肽键D．肽链中的二硫键位置 2．体内参与核苷酸合成代谢的甲基直接供体是（）。 A．甲硫氨酸B．S-酰苷甲硫氨酸C．甘氨酸D．苏氨酸 3．酶的竞争性抑制作用动力学特征是（）。 A．Km不变，Vmax减小B．Km增加，Vmax 减小 C．Km增加，Vmax 不变D．Km和Vmax 都减小 4．奇数碳原子脂肪酸经β-氧化后除生成乙酰CoA外还有（）。 A．丙二酸单酰CoA B．丙酰CoA C．琥珀酰CoA D．乙酰乙酰CoA 5．在糖原的生物合成中，葡萄糖的活性形式是（）。 A．G-1-P B．CDP-G C．G-6-P D．UDP-G 6．一氧化碳和氰化物对呼吸链的抑制作用部位是（）。 A．NADH→CoQ B．FADH2→CoQ C．CoQ→Cytc D．Cytaa3→O2 7．解偶联剂引起的效应是（）。 A．氧不断消耗，ATP正常合成B．氧消耗停止，ATP合成停止 C．氧不断消耗，ATP合成停止D．氧消耗停止，ATP正常合成 8．合成酮体的关键酶是（）。 A．HMG-CoA合成酶B．乙酰CoA羧化酶 C．HMG-CoA裂解酶D．乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶 9．嘧啶核苷酸的合成中4位、5位及6位的碳原子和1位氮原子来源于（）。 A．天冬氨酸B．谷氨酸C．谷氨酰胺D．甘氨酸 10．软脂酰COA经过一次β氧化，其产物通过三羧循环和氧化磷酸化生成ATP的分子数 共4页第1页
糖类可以定义为:多羟基醛；多羟基酮；多羟基醛或多羟基酮的衍生物。 糖的命名与分类：1.单糖：不能被水解称更小分子的糖.2。寡糖:2-6个单糖分子脱水缩合而成3.多糖：同多糖：杂多糖：4.结合糖(复合糖，糖复合物)：糖脂、糖蛋白（蛋白聚糖）、糖核苷酸等5。糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 蛋白聚糖属于（） A．多糖 B．双糖 C．复合糖 D．寡糖 E．单糖 第三章 蛋白质（protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键（peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外)。 等电点（isoelectric point， pI） 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 氨基酸既含有能释放H+ 的基团(如羧基）.也含有接受H+ 的基团(如氨基)，因此是两性化合物，亦称两性电解质或兼性离子 pH 〉 pI时，氨基酸带负电荷，—COOH解离成- COO-,向正极移动。★ pH = pI时,氨基酸净电荷为零★ pH 〈 pI时,氨基酸带正电荷，-NH2解离成— NH3+,向负极移动. 若pI?pH 〉 0,两性离子带净正电荷,若pI?pH 〈 0，两性离子带净负电荷，差值越大,所带的净电荷越多。 1.半胱氨酸 pK1(α-COO—）=1.96, pK2(R-SH）=8。18，pK3（α—NH3+)=10.28，该氨基酸pI值为：A.5。07 B.6.12 C。6。80 D.7。68 E。9.23 2。赖氨酸 pK1(α-COO—)=2.18， pK1（α-NH3+）=8.95,pK3(R-NH3+)=10.53，该氨基酸pI值为：A. (pK1+ pK2）/2 B. (pK2+ pK3)/2 C. （pK1+ pK3)/2 D. (pK1+ pK2+ pK3）/3 E. （pK1+ pK2+ pK3）/2 3 .天冬氨酸 pK1（α-COO-)=1。96， pK2（α-COO—）=3.65,pK3(α—NH3+)=9。60，该氨基酸pI值为：A。2。92 B.3.65 C。5.7 4 D。6。62 E。7。51苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 第四章 100克样品中蛋白质的含量 ( g ％ )= 每克样品含氮克数× 6。25×100 蛋白质具有重要的生物学功能1)作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，即氨基酸序列。 主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键 肽键（peptide bond）是由一个氨基酸的a—羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而不完整,被称为氨基酸残基(residue)。参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit） .肽键的结构特点：酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间形成共振杂化体。肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。肽键具有平面性，组成肽键的4个原子和2个Cα几乎处在同一平面内（酰氨平面）.肽链中的肽键一般是反式构型 同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。 如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。
第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异头碳构型和糖环类型的可能排列组合数目是一个天文数字。糖蛋白中寡糖链的还原端残基与多肽链氨基酸
第三章脂类 提要 一、概念 酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大，表示油脂中不饱和脂肪酸含量高，即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂（复合脂） （一）甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 （二）鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰乙醇胺）以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 （一）萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇，主要有以下三种：动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分，对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分，不能被动物吸收利用。 1，酵母固醇存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂，能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低，强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂，结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类：核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类，其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。 血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种： 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。 极高密度脂蛋白(VHDL) 转运游离脂肪酸。 脑蛋白脂不溶于水，分为A、B、C三种。top 第一节概述 一、脂类是脂溶性生物分子 脂类（lipids）泛指不溶于水，易溶于有机溶剂的各类生物分子。脂类都含有碳、氢、氧元素，有的还含有氮和磷。共同特征是以长链或稠环脂肪烃分子为母体。脂类分子中没有极性基团的称为非极性脂；有极性基团的称为极性脂。极性脂的主体是脂溶性的，其中的部分结构是水溶性的。 二、分类 1.单纯脂单纯脂是脂肪酸与醇结合成的酯，没有极
生物化学学习指导及习题 1
第一章蛋白质化学 I 主要内容 一、蛋白质的生物学意义 蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。 二、蛋白质的元素组成 蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。 三、蛋白质的氨基酸组成 （一）氨基酸的结构及特点 一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特点： 1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。 2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。 3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。 4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。 （二）天然氨基酸的分类 2
1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类 2.根据氨基酸分子结构分类 3.根据氨基酸侧链基团极性分类 氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。 （三）稀有蛋白质氨基酸 这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。 （四）非蛋白质氨基酸 非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。 （五）氨基酸的重要理化性质 1. 一般理化性质 2. 氨基酸的酸碱性质与等电点 3. 氨基酸的主要化学性质 （1）茚三酮反应 （2）桑格反应（Sanger reaction） （3）埃德曼反应（Edman reaction ） 3
王镜岩 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon -型头异构体。β-型及αatom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为 环状结构一般用Havorth结构式表示：
教学目标: 1、掌握蛋白质得概念、重要性与分子组成。 2、掌握α-氨基酸得结构通式与20种氨基酸得名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸得重要性质;熟悉肽与活性肽得概念。 3、掌握蛋白质得一、二、三、四级结构得特点及其重要化学键。 4、了解蛋白质结构与功能间得关系。 5、熟悉蛋白质得重要性质与分类 第一节蛋白质得分子组成 一、蛋白质得元素(化学)组成 主要有C(50%～55%)、H(6%～7%)、O(19%～24%)、N(13%～19%)、S(0%～4%)。有些蛋白质还含微量得P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质得含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质得大致含量。 每克样品含氮克数×6、25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质得基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶得作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中得氨基酸有300余种,但合成蛋白质得氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现得就是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定得就是苏氨酸(1938年)。 (三)氨基酸得重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中得溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp得吸收峰在280nm,Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm得光吸收值,就是分析溶液中蛋白质含量得快速简便得方法。 2.两性解离与等电点(isoelectric point, pI) 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子得形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,就是两性电解质,其解离度与溶液得pH有关。 在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势与程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液得pH称为该氨基酸得等电点。氨基酸得pI就是由α-羧基与α-氨基得解离常数得负对数pK1与pK2决定得。计算公式为:pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边得pK值得平均值,即为此氨基酸得等电点(酸性氨基酸得等电点取两羧基得pK值得平均值,碱性氨基酸得等电点取两氨基得pK值得平均值)。 第二节蛋白质得分子结构 蛋白质就是生物大分子,结构比较复杂,人们用4个层次来描述,包括蛋白质得一级、二级、三级与四级结构。一级结构描述得就是蛋白质得线性(或一维)结构,即共价连接得氨基酸残基得序列,又称初级或化学结构。二级以上得结构称高级结构或构象(conformation)。一、蛋白质得一级结构(primary structure) 1953年,英国科学家F、Sanger首先测定了胰岛素(insulin)得一级结构,有51个氨基酸残基,由一条A链与一条B链组成,分子中共有3个二硫键,其中两个在A、B链之间,另一个在A链内。 蛋白质得一级结构测定或称序列分析常用得方法就是Edman 降解与重组DNA法。Edman降解就是经典得化学方法,比较复杂。首先要纯化一定量得待测蛋白质,分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析;要应用不同得化学试剂或特异得蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同得肽段,测出它们得序列,对照不同水解制成得两套肽段,找出重叠片段,最后推断蛋白质得完整序列。重组DNA法就是基于分子克隆得分子生物学方法,比较简单而高效,不必先纯化该种蛋白质,而就是先要得到编码该种蛋白质得基因(DNA片段),测定DNA中核苷酸得序列,再按三个核苷酸编码一个氨基酸得原则推测蛋白质得完整序列。这两种方法可以相互印证与补充。 目前,国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。蛋白质一级结构就是空间结构与特异生物学功能得基础。 二、蛋白质得二级结构(secondary structure) 蛋白质得二级结构就是指其分子中主链原子得局部空间排列,就是主链构象(不包括侧链R基团)。 构象就是分子中原子得空间排列,但这些原子得排列取决于它们绕键得旋转,构象不同于构型,一个蛋白质得构象在不破坏共价键情况下就是可以改变得。但就是蛋白质中任一氨基酸残基得实际构象自由度就是非常有限得,在生理条件下,每种蛋白质似乎就是呈现出称为天然构象得单一稳定形状。 20世纪30年代末,L、Panling 与R、B、Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸与寡肽得晶体结构,获得了一组标准键长与键角,提出了肽单元(peptide unit)得概念, 还提出了两种主链原子得局部空间排列得分子模型(α-螺旋)与(β-折叠)。 1.肽单位 肽键及其两端得α-C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在得平面称肽键平面)。 肽键C—N键长为0、132nm,比相邻得单键(0、147nm)短,而较C=N双键(0、128nm)长,有部分双键得性质,不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系,肽键平面上得O、H以及2个α-碳原子为反式构型(trans configuration)。 主链中得Cα—C与Cα—N单键可以旋转,其旋转角φ、ψ决定了两个相邻得肽键平面相对关系。由于肽键平面得相对旋转,使主链可以以非常多得构象出现。事实上,肽链在构象上受到很大限制,因为主链上有1/3不能自由旋转得肽键,另外主链上有很多侧链R得影响。蛋白质得主链骨架由许多肽键平面连接而成。 2、α-螺旋(α-helix) α-螺旋就是肽键平面通过α-碳原子得相对旋转形成得一种紧密螺旋盘绕,就是有周期得一种主链构象。其特点就是: ①螺旋每转一圈上升3、6个氨基酸残基,螺距约0、54nm(每个残基上升0、15nm,旋转100O)。 ②相邻得螺圈之间形成链内氢键,氢键得取向几乎与中心轴平行。典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子(3、613),前后间隔3个残基。 ③螺旋得走向绝大部分就是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。R基团得
王镜岩生物化学考研复习笔记 王镜岩生物化学是考取生化方向研究生同学们的基础教材，在前期复习中同学们应该已经将书通读一遍，由于书中内容较多，建议同学们冲刺阶段的复习，以精炼的笔记为主，下面就由带着大家复习一遍此书的重点内容。 第十一章蛋白质的生物合成(翻译) 第一节蛋白质合成体系 一、mRNA与遗传密码 1.mRNA是蛋白质合成的直接模板 原核生物一个mRNA带有功能相关的几种蛋白质的编码信息，称多顺反子(几个基因的复本);真核生物一个mRNA一般只带一种蛋白质的编码信息，称单顺反子。mRNA的生成要经加工，尤其是真核生物细胞，这就造成mRNA的序列和DNA序列间没有完整的一对一的关系。遗传密码(geiccode)是规定mRNA的核苷酸序列翻译成多肽链氨基酸序列的一套法则，也就是mRNA的核苷酸序列和多肽链氨基酸序列的共线性关系。 2.遗传密码是三联体密码 20世纪中叶，数学推算编码20种氨基酸所需的碱基最低数是3(43=64)，密码子(codon)应是三联体(triplet)，即mRNA的序列以三个核苷酸为一组。 1961年Crick及其同事通过研究噬菌体基因的移码突变推测三联体密码子是非重叠、无标点的。Nirenberg等用人工合成的mRNA
在无细胞蛋白质合成系统中寻找氨基酸与三联体密码子的对应关系。Khorana和他的同事用化学合成结合酶促反应，合成含有2、3、4核苷酸重复序列的多聚核苷酸，以此为模板找出各氨基酸的密码子。技术上的突破人工合成的三核苷酸能与对应的氨酰-tRNA一起结合在核糖体上，由此确定绝大多数密码子。1966年全部64个密码子破译，其中AUG编码甲硫氨酸，又是起始密码;UAA、UAG、UGA3个是终止密码，不编码氨基酸;还有61个编码一特定的氨基酸。 3.遗传密码特点：①连续性,指密码子必须按53方向三个一组读码框往下阅读，无标点、不重叠、不跳格。正确的读码框的确立是由核糖体识别在编码序列开头处的起始密码AUG;②简并性，是指同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。编码同一氨基酸的密码子称为同义密码子，通常只在第3位碱基上不同，这样可减少有害突变。密码子第3位碱基与tRNA反密码子不严格遵从碱基配对规律(摆动碱基配对)，如tRNA反密码子第一位的I(由A转变而来)可与mRNA密码子第3位碱基U、C、A形成配对，U可对应A、G，因而密码子第3个位置又称摆动位置;③通用性，即所有生物基本共用同一套遗传密码。线粒体以及少数生物基因组的密码子有变异(如在酵母、哺乳动物、果蝇中，AUA=Met而非Ile，UGA=Trp而非终止码。) 二、tRNA与氨基酸的转运 1.tRNA是转运氨基酸的工具 具备倒L型三级结构的tRNA由氨酰合成酶催化氨基酸共价连结到3端，形成氨酰-tRNA，需要ATP。tRNA与蛋白质合成有关的位点