生化小结
第十章 DNA的生物合成
一．DNA复制(replication)：是指遗传物质的传代，以母链DNA为模板合成子链DNA的过程。
分子基础：碱基互补配对和DNA的二级结构。
化学本质：酶促反应。
参与物质：酶和蛋白质因子。
二．半保留复制是DNA复制的基本特征。
1.半保留复制(semi-conservative replication)：DNA生物合成时，母链DNA
解开为两股单链，各自作为模板(template)按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。
2.意义：按半保留复制方式，子代DNA与亲代DNA的碱基序列一致，即子代保
留了亲代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性。
三．DNA复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制。
1.双向复制：原核生物复制时，DNA从起始点(origin)向两个方向解链，形成
两个延伸方向相反的复制叉。
2.复制子(replicon)：真核生物每个染色体有多个起始点，是多复制子的复制。
习惯上把两个相邻起始点之间的距离定为一个复制子(replicon) 。复制子是独立完成复制的功能单位。
四．DNA一股子链复制的方向与解链方向相反导致半不连续复制。
1.DNA复制是有方向性：总是沿着子链的5’--3’方向合成，这种方向的形成
取决于DNA聚合酶的聚合活性，在同一个复制叉上只有一个解链方向。
2.顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链(leading
strand)。
3.另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这
股不连续复制的链称为随从链(lagging strand) 。复制中的不连续片段称为岡崎片段(okazaki fragment)。
4.领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性。
五．参与DNA复制的物质：底物(dATP, dGTP, dCTP, dTTP)、聚合酶(依赖DNA 的DNA聚合酶，简写为DNA-pol)、模板(解开成单链的DNA母链)、引物(提供3’-OH末端使dNTP可以依次聚合)、其他的酶和蛋白质因子
六．核苷酸和核苷酸之间生成磷酸二酯键是复制的基本化学反应，(dNMP)n + dNTP → (dNMP)n+1 + PPi。
1.DNA聚合酶（DNA-pol）催化核苷酸之间聚合。活性：3’--5’的聚合活性，
核酸外切酶活性（3’--5’外切酶能辨认错配的碱基对，并将其水解；
5’--3’外切酶能切除突变的 DNA片段）。
2.原核生物的DNA聚合酶分为DNA-polⅠ、DNA-polⅡ、DNA-polⅢ三型，都具
有5`——3`聚合的活性和3`——5`核酸外切酶的活性。
DNA-polⅠ：只能催化延长约20核苷酸左右；对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补。
DNA-polⅡ：DNA-pol II基因发生突变，细菌依然能存活；在I和III缺失情况下暂时起作用；对模板的要求不高，它参与DNA损伤的应急状态修复。 DNA-polⅢ：活性远高于I，是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。
3.常见的真核细胞DNA聚合酶有DNA-polα（起始引发，有引物酶活性）、
DNA-polβ（参与低保真度的复制）、DNA-polγ（在线粒体DNA复制中起催化作用）、DNA-polδ（延长子链的主要酶，有解螺旋酶活性）、DNA-polε（在复制过程中起校读、修复和填补缺口的作用）五种。
4.核酸外切酶的校读活性和碱基选择功能是复制保真性的酶学依据。
核酸外切酶(exonuclease)：能从核酸链的末端把核苷酸依次水解出来的酶，外切酶是有方向性的。
5.DNA复制的保真性至少要依赖三种机制。（遵守严格的碱基配对规律；聚合
酶在复制延长时对碱基的选择功能；复制出错时DNA-pol的及时校读功能）七．复制中的分子解链伴有DNA 分子拓扑学变化。
1.解螺旋酶（helicase)：利用
ATP供能，作用于氢键，使DNA
双链解开成为两条单链。
2.引物酶：依赖DNA的RNA聚
合酶在模板的复制起始部位
催化NTP的聚合, 形成短片
段的RNA。这一小段RNA作为
复制的引物，提供3’-OH末
端，使DNA-pol能够催化dNTP
聚合。
3.单链DNA结合蛋白(SSB)：在
复制中维持模板处于单链状态，保护单链的完整。
八．DNA拓扑异构酶改变DNA超螺旋状态、理顺DNA链。包括拓扑异构酶Ⅰ、拓扑异构酶Ⅱ，既能水解、又能连接磷酸二酯键。
1.拓扑异构酶Ⅰ作用机制：切断DNA双链中一股链，使DNA解链旋转不致打结；
适当时候封闭切口，DNA变为松弛状态；反应不需ATP。
2.拓扑异构酶Ⅱ作用机制：切断DNA分子两股链，断端通过切口旋转使超螺旋
松弛；利用ATP供能，连接断端， DNA分子进入负超螺旋状态。
九．DNA连接酶连接DNA双链中的单链缺口。
1.作用方式：连接DNA链3’-OH末端和相邻DNA链5’-P末端，使二者生成
磷酸二酯键，从而把两段相邻的DNA链连接成一条完整的链。
2.功能:DNA连接酶在复制中起最后接合缺口的作用,在DNA修复、重组及剪接
中也起缝合缺口作用,也是基因工程的重要工具酶之一。
十．原核生物DNA复制起始：DNA解链形成引发体。
1.DNA解开成单链，提供模板：E.coli复制起始点 oriC。
2.形成引发体，合成引物，提供3’-OH末端：含有解螺旋酶、DnaC蛋白、引
物酶和DNA复制起始区域的复合结构称为引发体。引物是由引物酶催化合成的短链RNA分子。
十一.原核生物DNA复制延长：复制的延长指在DNA-pol催化下，dNTP以dNMP 的方式逐个加入引物或延长中的子链上，其化学本质是磷酸二酯键的不断生成。
1.领头链的合成：领头链的子链沿着5'
→3'方向可以连续地延长。
2.随从链的合成：
3.同一复制叉上领头链和随从链由相同
的DNA-pol催化延长。
十二.原核生物DNA复制终止：切除引物、填补空缺、连接切口。
十三.真核生物的DNA生物合成中，细胞能否分裂，决定于进入S期及M期这两个关键点。G1→S及G2→M的调节，与蛋白激酶活性有关；蛋白激酶通过磷酸化激活或抑制各种复制因子而实施调控作用。
十四.真核生物复制的起始与原核基本相似。
1.真核生物每个染色体有多个起始点，是多复制子复制。复制有时序性，即
复制子以分组方式激活而不是同步起动。复制的起始需要DNA-polα（引物酶活性）和polδ（解螺旋酶活性）参与。还需拓扑酶和复制因子(RF)。
2.增殖细胞核抗原（PCNA）在复制起始和延长中起关键作用。PCNA为同源
三聚体，具有与E.coli DNA 聚合酶Ⅲ的β亚基相同的功能和相似的构象，即形成闭合环形的可滑动DNA夹子，在RFC的作用下PCNA结合于引物－模板链；并且PCNA使polδ获得持续合成能力。PCNA水平也是检验细胞增殖的重要指标。
3.细胞能否分裂，决定于进入S期及M期这两个关键点。G1→S及G2→M的
调节，与蛋白激酶活性有关。蛋白激酶通过磷酸化激活或抑制各种复制因子而实施调控作用。相关的激酶都有调节亚基即细胞周期蛋白(cyclin)，和催化亚基即细胞周期蛋白依赖激酶(CDK)。哺乳类动物细胞内还发现天然抑制CDK的蛋白质，例如锚蛋白(ankynin)是CDK4的特异性抑制物，P21蛋白能抑制多种CDK。锚蛋白和P21蛋白的抑制/活化可使细胞周期开放/关闭，因此被形容为细胞周期的检查点(check point)蛋白。
十五.真核生物复制的延长发生DNA聚合酶α/δ转换。
DNA-pol δ和pol α分别兼有解螺旋酶和引物酶活性。在复制叉及引物生成后，DNA-pol δ通过PCNA的协同作用，逐步取代polα，在RNA引物的3’-OH基础上连续合成领头链。随从链引物也由polα催化合成。然后由PCNA协同，polδ置换polα，继续合成DNA子链。
十六.端粒酶参与解决染色体末端复制问题。
1.染色体DNA呈线状，复制在末端停止；复制中岡崎片段的连接，复制子之
间的连接；染色体两端DNA子链上最后复制的RNA引物，去除后留下空隙。
2.端粒(telomere)：指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。其结构特
点为：由末端单链DNA序列和蛋白质构成；末端DNA序列是多次重复的富含G、C碱基的短序列。功能为：维持染色体的稳定性，维持DNA复制的完整性。
3.端粒酶(telomerase)由端粒酶RNA(hTR)、端粒酶协同蛋白(hTP1)、端粒酶
逆转录酶(hTRT)组成。
4.端粒酶的催化延长作用：爬行模型。
十七.逆转录病毒细胞内的逆转录现象:RNA 模板经逆转录酶生成DNA-RNA杂化双链，接着在RNA酶作用下生成单链DNA，最后在逆转录酶作用下生成双链DNA。
十八.cDNA：为试管内合成，以mRNA为模板，经逆转录合成的与mRNA碱基序列互补的DNA链。
十九.滚环复制(rolling circle replication)：某些低等生物的复制形式，如X174和M13噬菌体等。
二十.D环复制(D-loop replication):是线粒体DNA的复制形式。
二十一.遗传物质的结构改变而引起的遗传信息改变，均可称为突变。在复制过程中发生的DNA突变称为DNA损伤(DNA damage)。
1.错配：DNA分子上的碱基错配称点突变(point mutation)，包括转换（同
型碱基间）和颠换（异型碱基间）。
2.缺失：一个碱基或一段核苷酸链从DNA大分子上消失。
3.插入：原来没有的一个碱基或一段核苷酸链插入到DNA大分子中间。
4.重排：DNA分子内较大片段的交换。
5.框移突变三联体密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸排列顺序发生改
变，缺失或插入都可导致框移突变。
二十二.DNA损伤的修复:
1.光修复。
2.切除修复：是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由DNA-polⅠ和连接
酶完成。
3.重组修复：作用于单链
4.SOS修复：当DNA损伤广泛难以继续复制时，由此而诱发出一系列复杂的
反应。在E. coli，各种与修复有关的基因，组成一个称为调节子(regulon)的网络式调控系统。这种修复特异性低，对碱基的识别、选择能力差。通过SOS修复，复制如能继续，细胞是可存活的；然而DNA保留的错误较多，导致较广泛、长期的突变。
第十一章 RNA的生物合成
一．中心法则(The Central Dogma)：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA 传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程。这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。
在某些病毒中的RNA自我复制和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA 的过程是对中心法则的补充。
二．转录(transcription)：生物体以DNA为模板合成RNA的过程。
1.RNA合成有转录与RNA复制两种形式。
2.与复制相同处：酶促的核苷酸聚合过程，以DNA为模板，依赖DNA的RNA
聚合酶，产物是磷酸二酯键连接的核苷酸链，都从5`-3`方向合成新链，遵从碱基配对规律。
3.与复制不同处：模板（不对称转录）、产物、配对、原料（NTP）、酶（RNA-pol）。三．原核生物的转录模板。
1.结构基因(structural gene)：DNA分子上转录出RNA的区段。
2.不对称转录(asymmetric transcription)：在DNA分子双链上某一区段，一
股链用作模板指引转录，另一股链不转录；模板链并非永远在同一条单链上。
3.转录是有方向性的，按照产物链的5`向3`方向延长。
4．DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链(template strand)，也称作有意义链或Watson链。相对的另一股单链是编码链(coding strand)，也称为反义链或Crick链。
四．RNA聚合酶能直接启动RNA链的合成。
1.DNA依赖的RNA聚合酶催化合成RNA，RNA合成的化学机制与DNA依赖的DNA
聚合酶催化DNA合成相似，(NMP)n+NTP→(NMP)n+1+PPi。
2.RNA聚合酶通过在RNA的3’-羟基端加入核苷酸延长RNA链，以5’到3’
方向合成RNA。
3.DNA聚合酶在启动DNA链延长时需要引物存在，而RNA聚合酶不需要引物就
能直接启动RNA链的延长。RNA聚合酶和DNA的特殊序列--启动子(promoter)
结合后，就能启动RNA合成。
五．RNA聚合酶由多个亚基组成。
1.亚基：α（决定哪些基因被转录）、β（催化功能）、β’（结合DNA模板）、
σ（辨认起始点）。
2.全酶(holoenzyme)：作用于转录起始阶段，由以上四种亚基组成。
3.核心酶(core enzyme)：作用于整个转录过程由αββ’三种亚基组成。
4.热休克蛋白、热休克反应与σ因子的转变（70→32）。
5.利福平（抗结核）对RNA聚合酶β亚基有专一性抑制，用以判断β亚基在转
录中的作用。
六．RNA聚合酶结合到DNA的启动子上启动转录。
1.转录是不连续、分区段进行的。每一转录区段可视为一个转录单位，称为操
纵子(operon)。操纵子包括若干个结构基因及其上游的调控序列。
2.RNA聚合酶结合模板DNA的部位，称为启动子(promoter)。启动子是控制转
录关键部位。原核生物以RNA聚合酶全酶结合到DNA启动子上而起动转录，其中由σ亚基辨认启动子，其他亚基相互配合。
3.RNA-pol与1－10区（Pribnow Box，富含TATAAT）的结合比与－35区的结
合牢固。－35区是RNA－pol对转录起始的辨认位点，辨认结合后，酶向下游移动，达到－10区，就跨入转录起始点，形成相对稳定的转录复合物，开始进行转录。
七．转录起始需要RNA聚合酶全酶。从RNA-pol结合到启动子，到第一个NTP 加入形成转录起始复合物（RNApol (α2σ'ββ) - DNA - pppGpN- OH 3'）。八．原核生物转录起始过程：
1.RNA聚合酶识别启动子并与模板结合，形成闭合转录复合体。
2.DNA双链局部解开，形成开放转录复合体。
3.σ因子识别转录起始点。先识别-35区，移向-10区，跨入转录起始位点。
（转录起始或延长中，DNA双链的解开范围比复制叉小得多；转录不需要引物，RNA-pol可以把两个与模板配对相邻核苷酸形成磷酸二酯键。）
4.第一个核苷酸常为GTP或ATP，与第二个核苷酸形成四磷酸二核苷酸，这种
结构在转录过程中一直保留。在RNA聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成转录起始复合物。（5'-pppG-OH + NTP→ 5'-pppGpN-OH 3' +ppi）
5.第一个磷酸二酯键形成后，亚基即从起始复合物上脱落。核心酶进入延长阶
段。亚基脱落可以促进转录，也是其循环利用的基础。
九．原核生物的转录延长时蛋白质的翻译也同时进行。
1.亚基脱落，RNA–pol聚合酶核心酶变构，与模板结合松弛，沿着DNA模板
前移；在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长。
2.转录空泡（transcription bubble）：由RNA-pol、DNA、RNA组成。
3.转录产物形成与转录产物向外延伸。（DNA/DNA双链的结构比DNA/RNA杂化
双链稳定；GC比AT稳定，AT比AU稳定；转录完成后的局部DNA单链会自
动回复成双链）
4.原核生物转录过程中的羽毛状现象。（在同一DNA模板上，有多个转录同时
在进行；转录尚未完成，翻译已在进行；真核生物没有这种现象）
十.原核生物依赖 Rho因子的转录终止。
1.试管内的转录产物长于细胞内的转录产物，促进了ρ因子的发现。
2.ρ因子对polyC的结合力最强，而产物RNA的3`端有丰富的C。
3.转录终止信号是存在于产物RNA中而不是模板DNA中。
4.ρ因子的结构与三个活性。
十一.原核生物不依赖 Rho因子的转录终止。
1.DNA模板上靠近终止处，有些特殊的碱基序列，转录出RNA后，RNA产物形
成特殊的结构来终止转录。
2.茎环结构使转录终止的机理：使RNA聚合酶变构，转录停顿；使转录复合
物趋于解离，RNA产物释放；3`端的寡聚U是RNA从模板脱落的促进因素。十二.真核生物有DNA依赖性RNA聚合酶。
1.Ⅰ型转录产物为45s-rRNA，Ⅱ型转录产物为hnRNA，Ⅲ转录产物为5s-rRNA、
tRNA、snRNA。
2.所有真核生物的RNA聚合酶都有几个不同的大亚基和十几个小亚基。
3.羧基末端结构域(CTD)：RNA聚合酶Ⅱ最大亚基的羧基末端有一段共有序列
为Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser重复序列片段。这一序列在RNA 聚合酶Ⅱ中是独一无二的；所有真核生物的RNA聚合酶Ⅱ都具有CTD，只是共有序列的重复程度不同；去磷酸化的CTD在转录起始中发挥作用。
十三.转录起始需要启动子、RNA聚合酶和转录因子的参与。
十四.转录起始前的上游区段具有启动子核心序列。
1.不同物种、不同细胞或不同的基因，转录起始点上游可以有不同的DNA序
列，但这些序列都可统称为顺式作用元件(cis-acting element)。
2.顺式作用元件包括启动子、启动子上游元件等近端调控元件和增强子等远
隔序列。
3.起始点上游多数有共同的TATA序列，称为Hognest盒或TATA盒(TATA box)。
通常认为这就是启动子的核心序列。
4.许多RNA聚合酶II识别的启动子具有保守的共有序列：位于转录起始点附
近的起始子(Inr)。
5.启动子上游元件是位于TATA盒上游的DNA序列，多在转录起始点约-40～
-100nt的位置，比较常见的是GC盒和CAAT盒,与上游元件结合的蛋白质称为上游因子，如SP1与GC盒结合，CEBP与CAAT盒的结合。
6.增强子是能够结合特异基因调节蛋白，促进邻近或远隔特定基因表达的
DNA序列。可诱导因子与增强子结合，如HIF-1等。
十五.转录因子：
1.能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质，现已发现数百种，
统称为反式作用因子
(trans-acting factors)。
2.反式作用因子中，直接或
间接结合RNA聚合酶的，
则称为转录因子(TF)。
3.RNA聚合酶II与启动子的
结合、启动转录需要多种
蛋白质因子的协同作用。
通常包括：可诱导因子或
上游因子与增强子或启动
子上游元件的结合；转录
因子在启动子处的组装；
辅激活因子/或中介子在通用转录因子/RNA聚合酶II复合物与可诱导因子、上游因子之间的辅助和中介作用。
十六.真核生物RNA-pol不与DNA分子直接结合，而需依靠众多的转录因子，形成转录起始复合物(PIC)，由RNA-Pol Ⅱ催化。
十七.少数几个反式作用因子的搭配启动特定基因的转录。
1.为了保证转录的准确性，不同基因需不同转录因子。
2.一个真核生物基因的转录需要3至5个转录因子。
3.拼板理论(piecing theory) ：少数几个反式作用因子（主要是可诱导因
子和上游因子）之间互相作用，再与基本转录因子、RNA聚合酶搭配而
有针对性地结合、转录相应的基因。可诱导因子和上游因子常常通过辅
激活因子或中介子与基本转录因子、RNA聚合酶结合，但有时也可直接
与基本转录因子、RNA聚合酶结合。
十八.真核生物转录延长过程中没有转录与翻译同步的现象。
1.真核生物转录延长过程与原核生物大致相似，但因有核膜相隔，没有转录
与翻译同步的现象。
2.RNA-pol前移处处都遇上核小体。
3.转录延长过程中可以观察到核小体移位和解聚现象。
十九.真核生物的转录终止和加尾修饰同时进行。
1.真核生物的转录终止，是和转录后修饰密切相关的。
2.真核生物mRNA有聚腺苷酸(poly A)尾巴结构，是转录后才加进去的。
3.转录不是在poly A的位置上终止，而是超出数百个乃至上千个核苷酸后才
停顿。已发现，在读码框架的下游，常有一组共同序列AATAAA，再下游还有相当多的GT序列。这些序列称为转录终止的修饰点。
二十.真核生物RNA的加工。
1.真核生物转录生成的RNA分子是初级RNA转录物(primary RNA
transcript)，几乎所有的初级RNA转录物都要经过加工，才能成为具有
功能的成熟的RNA。加工主要在细胞核中进行。
2.包括剪接、剪切、修饰、添加。
二十一.前体mRNA在5’-末端加入“帽”结构（5’m7GpppGp…）。
1.大多数真核mRNA的5’-末端有7-甲基鸟嘌呤的帽结构。这个真核mRNA
加工过程的起始步骤由两种酶，加帽酶和甲基转移酶催化完成。
2.意义：可以使mRNA免遭核酸酶的攻击；也能与帽结合蛋白质复合体结合，
并参与mRNA和核糖体的结合，启动蛋白质的生物合成。
二十二.前体mRNA在3’端特异位点断裂并加上多聚腺苷酸尾（…AAAAAAA 3’）。
1.模板上没有poly A相应结构；尾部修饰与转录终止同时进行。在加入poly
A之前，mRNA先切去一段。
2.在核内完成；poly A的有无与长短，是维持mRNA作为翻译模板的活性，
以及增加mRNA本身稳定性的因素。
3.一般真核生物在胞浆内出现的mRNA，其poly A长度为100至200个核苷
酸之间，也有少数例外；前体mRNA分子的断裂和加多聚腺苷酸尾是多步骤过程。
二十三.前体mRNA的剪接主要是去除内含子。
1.hnRNA：核内的初级mRNA。
2.断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但
又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。
3.外显子（exon）：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA
的核酸序列。
4.内含子（intron）：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。
代表了结构基因的非编码区。它有利于物种的进化选择，在基因表达调控中的作用。
5.mRNA的剪接：除去hnRNA中的内含子，将外显子连接。
剪接接口或边界序列：内含子都以GU为5`端起始，末端为AG-OH-3`。
剪接体: mRNA剪接场所，由小分子核糖体核蛋白（snRNP）组成, 每种snRNP 包含snRNA(有U1、U2、U4、U5、U6五种类型)与一组蛋白质。
过程：snRNP与hnRNA结合成为并接体，二次转酯反应。
6.真核生物前体mRNA分子经剪切和剪接两种模式可加工成不同的mRNA。
剪接：剪去内含子后，相邻外显子之间的连接，然后3`末端多聚腺苷酸化。
剪切：剪去内含子，3`末端多聚腺苷酸化，不进行相邻外显子之间的连接反应。
二十四.mRNA编辑是对基因的编码序列进行转录后加工。
1.估计人体蛋白有5万~10万种，但人类基因组计划完成后证实人类只有
25000~35000个结构基因。
2.RNA编辑作用说明，基因的编码序列经过转录后加工，是可有多用途分化
的，因此也称为分化加工。
二十五.真核前体rRNA的加工：45S-rRNA经剪接后形成18S-rRNA、5.8和28S-rRNA。
二十六.真核前体tRNA加工包括稀有碱基修饰。包括甲基化、还原反应、核苷内的转位反应、脱氨反应。
二十七.RNA催化一些真核和原核基因内含子的自剪接。
1.核酶(ribozyme)：具有酶促活性的RNA称为核酶，最早在四膜虫的内含子
自身剪接的过程中发现。
2.除rRNA外，tRNA、mRNA的加工也可采用自我剪接方式。
3.最简单的核酶二级结构——槌头状结构。
第十一章 RNA的生物合成
一．蛋白质生物合成(protein biosynthesis)也称翻译(translation)，是生物细胞以mRNA为模板，按照mRNA分子中核苷酸的排列顺序所组成的密码信息合成蛋白质的过程。将核酸中 4 种核苷酸序列编码的遗传信息，通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质一级结构中20种氨基酸的排列顺序。蛋白质生物合成是基因表达的最终阶段。
1.反应过程：氨基酸的活化，肽链的生物合成（起始、延长和终止），肽链形
成后的加工和靶向输送。
2.生物学意义：蛋白质合成在细胞生命过程中有至关重要的核心作用（生命必
需和药物作用靶点）。
二．蛋白质生物合成体系：
1.基本原料:20种编码氨基酸。
2.三种RNA:mRNA---模板; tRNA ---适配器；核蛋白体---装配机。
3.主要酶和蛋白质因子:氨基酰-tRNA合成酶、转肽酶、起始因子、延长因子、
释放因子等。
4.能源物质:ATP、GTP。
5.无机离子:Mg2+、K+。
三．mRNA的基本结构。
1.组成：5’-端非翻译区、开放阅读框架、3’-端非翻译区。
2.从mRNA 5’-端起始密码子AUG到3’-端终止密码子之间的核苷酸序列，称
为开放阅读框架(ORF)。
3.顺反子:遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为。
四．遗传密码。
1.密码子（codon）：在mRNA的开放阅读框架区，从5’至3’方向，由AUG
开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码(有43个)。其破译在生物学史上有里程碑的意
义。
2.有意义密码：能决定氨基酸的密码子（61个）。
3.起始密码子(initiation codon)：AUG。
4.终止密码子(termination codon) ：UAA、UAG、UGA。
5.特点：方向性(directional。翻译时遗传密码的阅读方向是5’→3’，即读
码从mRNA的起始密码子AUG开始，按5’→3’的方向逐一阅读，直至终止密码子)、连续性(non-punctuated。编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读，密码子及密码子的各碱基之间既无间隔、无重叠)、简并性(degenerate。一种氨基酸可具有2个或2个以上的密码子为其编码，存在“三中读二”的规律)、通用性(universal。从简单的病毒到高等的人类，几乎使用同一套遗传密码)、摆动性(wobble。转运氨基酸的tRNA的反密码子需要通过碱基互补与mRNA上的遗传密码反向配对结合，但反密码子与密码子间不严格遵守常见的碱基配对规律，称为摆动配对。通常出现在密码子的第3位碱基与反密码子的第1位碱基之间)。
五．核蛋白体的组成。
1.核蛋白体又称核糖体，是由rRNA和多种蛋白质结合而成的一种大的核糖核
蛋白颗粒，是蛋白质生物合成的场所。
2.原核生物翻译过程中核蛋白体结构模式：A位氨基酰位、P位肽酰位、E位
排出位。
六．tRNA。
1.结构：二级结构三叶草型（由氨基酸臂、反密码环、DHU环、TΨC环组成），
三级结构呈L型。
2.作用：运载氨基酸（氨基酸各由其特异的tRNA携带，一种氨基酸可有几种
对应的tRNA，氨基酸的羧基结合在tRNA 3ˊ-CCA的位置（形成酯键），结合需要ATP供能）；充当“适配器”（每种tRNA的反密码子决定了所携带的氨基酸能准确地在mRNA上对号入座）。
七.重要的酶类。
1.氨基酰-tRNA合成酶：催化氨基酸的活化；
2.转肽酶(peptidase)：催化核蛋白体P位上的肽酰基转移至A位氨基酰-tRNA
的氨基上，使酰基与氨基结合形成肽键;并受释放因子的作用后发生变构，表现出酯酶的水解活性，使P位上的肽链与tRNA分离；
3.转位酶(translocase)：催化核蛋白体向mRNA3’-端移动一个密码子的距离，
使下一个密码子定位于A位。
八．蛋白因子（原核生物）。
1.起始因子：IF-1（占据A位防止结合其他tRNA）、IF-2（促进起始tRNA与
小亚基结合）、IF-3（促进大小亚基分离，提高P位对结合起始tRNA的敏感性）。
2.延长因子：EF-Tu（促进氨基酰-tRNA进入A位，结合并分解GTP）、EF-Ts
（调节亚基）、EF-G （有转位酶活性，促进mRNA-肽酰-tRNA由A位移至P位，促进tRNA卸载与释放）。
3.释放因子： RF-1（特异识别UAA、UAG，诱导转肽酶转变为酯酶）、RF-2，（特
异识别UAA、UGA，诱导转肽酶转变为酯）、RF-3（可与核蛋白体其他部位结合，有GTP酶活性，能介导RF-1及RF-2与核蛋白体的相互作用）。
九．能源物质（ATP和GTP）及离子（Mg2+、K+ 等）。
十.氨基酸与特异的tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程称为氨基酸的活化。参
与氨基酸的活化的酶为氨基酰-tRNA合成酶。
1.反应过程：氨基酸与tRNA在氨基酰-tRNA合成酶作用下消耗一分子ATP生
成氨基酰- tRNA。
2.结构：氨基酰－tRNA合成酶有3个结合位点，氨基酸和ATP形成氨基酰腺
苷，氨基酰转移到tRNA上，tRNA负载了氨基酸。
3.特性：氨基酰-tRNA合成酶对底物氨基酸和tRNA都有高度特异性；该酶与
二者中之一结合后，空间构像改变，选择性与对应氨基酸的结合。氨基酰-tRNA合成酶具有校正活性。
十一.蛋白质生物学合成中的保真性机制。
1.密码子与反密码子的辨认结合。
2.氨基酰-tRNA合成酶对底物氨基酸和tRNA都有高度特异性。
3.氨基酰-tRNA合成酶具有校正活性。
4.核糖体对氨基酰-tRNA的进位具有校正作用。
十二.起始氨基酰-tRNA。
1.起始氨基酰-tRNA，Met-tRNAiMet（真核生物）：tRNAiMet与甲硫氨酸结合
后形成Met-tRNAiMet，在mRNA起始密码子AUG处就位，参与形成翻译起始复合物。起始密码子只能辨认Met-tRNAiMet。
2.肽链延长的甲硫氨酰-tRNA，Met-tRNAMet（真核生物）：tRNAMet和甲硫氨
酸结合后生成Met-tRNAMet，必要时进入核蛋白体，为延长中的肽链添加甲硫氨酸。
3.起始氨基酰-tRNA，fMet-tRNAfMet（原核生物）：具有起始功能的tRNAfMet
与甲硫氨酸结合后，甲硫氨酸很快被甲酰化为N-甲酰甲硫氨酸(fMet)，于是形成N-甲酰甲硫氨酰-tRNA(fMet-tRNAfMet)，可以在mRNA的起始密码子AUG处就位，参与形成翻译起始复合物。原核生物起始密码子只能辨认fMet-tRNAfMet。
十三.原核生物肽链合成起始：指mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核蛋白体结合而形成翻译起始复合物的过程。
1.核蛋白体大小亚基分离。
2.mRNA在小亚基定位结合（两种机制）：在各种mRNA起始AUG上游约8～13
核苷酸部位，存在一段由4～9个核苷酸组成的一致序列，富含嘌呤碱基，如-AGGAGG-，称为Shine-Dalgarno序列(S-D序列)，又称核蛋白体结合位
点(ribosomal binding site, RBS)。一条多顺反子mRNA序列上的每个基因编码序列均拥有各自的S-D序列和起始AUG。mRNA序列上紧接S-D序列后的小核苷酸序列，可被核蛋白体小亚基蛋白rpS-1识别并结合。
3.起始氨基酰-tRNA的结合。
4.起始氨基酰-tRNA的结合。
十四.原核生物肽链合成延长：又称为核蛋白体循环。在mRNA模板的指导下，氨基酸依次进入核蛋白体并聚合成多肽链的过程。每轮循环使多肽链增加一个氨基酸残基。
1.进位：又称注册(registration)，是指一个氨基酰-tRNA按照mRNA模板的
指令进入并结合到核蛋白体A位的过程，需要延长因子EF-Tu与EF-Ts参与。（核糖体对氨基酰-tRNA的进位具有校正作用是翻译保真性的另一机制）
2.成肽：在转肽酶的催化下，核蛋白体P位上起始氨基酰-tRNA的N-甲酰甲
硫氨酰基或肽酰-tRNA的肽酰基转移到A位并与A位上氨基酰-tRNA的α-氨基结合形成肽键的过程。
3.转位：在转位酶的催化下，核蛋白体向mRNA的3′-端移动一个密码子的距
离，使mRNA序列上的下一个密码子进入核蛋白体的A位、而占据A位的肽酰-tRNA移入P位的过程，需要延长因子EF-G（有转位酶活性，可结合并水解1分子GTP，释放的能量促进核蛋白体向mRNA的3′侧移动，使起始二肽酰-tRNA-mRNA相对位移进入核蛋白体P位，而卸载的tRNA则移入E 位）参与。
十五.原核生物肽链合成终止：指核蛋白体A位出现mRNA的终止密码子后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，mRNA、核蛋白体大、小亚基等分离的过程，需要释放因子RF-1、RF-2和 RF-3（RF: 识别终止密码子；激活成肽酶的酯酶活性）参与。
1.识别终止密码子：RF-1特异识别UAA、UAG，RF-2特异识别UAA、UGA。
2.诱导转肽酶转变为酯酶活性：催化新生肽链与结合在P位的tRNA之间的酯
键水解，使肽链从核蛋白体上释放。
3.RF-3可结合核蛋白体其他部位，有GTP酶活性，能介导RF-1、RF-2与核
蛋白体的相互作用。
十六.多聚核蛋白体(polysome)：1条mRNA模板链都可附着10～100个核蛋白体，这些核蛋白体依次结合起始密码子并沿5′→3′方向读码移动，同时进行肽链合成，这种mRNA与多个核蛋白体形成的聚合物称为多聚核蛋白体。多聚核蛋白体的形成可以使蛋白质生物合成以高速度、高效率进行。
十七.真核生物肽链合成起始：
1. 核蛋白体大小亚基分离；
2. 起始氨基酰-tRNA的结合；
3. mRNA在小亚基定位结合；
4. 核蛋白体大亚基结合。
十八.真核生物肽链合成延长：真核生物肽链合成的延长过程与原核生物基本相似，但有不同的反应体系和延长因子。另外，真核细胞核蛋白体没有E位，转位时卸载的tRNA直接从P位脱落。
十九.真核生物肽链合成终止：真核生物翻译终止过程与原核生物相似，但只有1个释放因子eRF，可识别所有终止密码子，完成原核生物各类RF的功能。
二十一.多肽链折叠为天然构象的蛋白质：新生肽链的折叠在肽链合成中、合成后完成，新生肽链N-端在核蛋白体上一出现，肽链的折叠即开始。可能随着序列的不断延伸肽链逐步折叠，产生正确的二级结构、模序、结构域到形成完整空间构象。一般认为，多肽链自身氨基酸顺序储存着蛋白质折叠的信息，即一级结构是空间构象的基础。细胞中大多数天然蛋白质折叠都不是自动完成，而需要其他酶和蛋白质辅助。
1.分子伴侣：分子伴侣是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能
域和整体蛋白质的正确折叠的保守蛋白质。功能为①封闭待折叠蛋白质的暴露的疏水区段②创建一个隔离的环境，可以使蛋白质的折叠互不干扰③促进蛋白质折叠和去聚集④遇到应激刺激，使已折叠的蛋白质去折叠。分为核糖体结合性（触发因子、新生链相关复合物）和非核糖体结合性。
热休克蛋白(HSP)：热休克蛋白属于应激反应性蛋白质，高温应激可诱导该
蛋白质合成。热休克蛋白可促进需要折叠的多肽折叠为有天然空间构象的蛋白质。包括HSP70、HSP40和GrpE三族。人类细胞中HSP蛋白质家族可存在于胞浆、内质网腔、线粒体、胞核等部位，涉及多种细胞保护功能：如使线粒体和内质网蛋白质保持未折叠状态而转运、跨膜，再折叠成功能构象；通过类似上述机制，避免或消除蛋白质变性后因疏水基团暴露而发生的不可逆聚集，以利于清除变性或错误折叠的多肽中间物等。
伴侣蛋白：伴侣蛋白是分子伴侣的另一家族，如大肠杆菌的Gro EL和Gro ES（真核细胞中同源物为HSP60和HSP10）等家族。其主要作用是为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。Gro EL与Gro ES 的结构特征。
2.蛋白质二硫键异构酶（PDI）：多肽链内或肽链之间二硫键的正确形成对稳
定分泌型蛋白质、膜蛋白质等的天然构象十分重要，这一过程主要在细胞内质网进行。二硫键异构酶在内质网腔活性很高，可在较大区段肽链中催化错配二硫键断裂并形成正确二硫键连接，最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。
3.肽-脯氨酰顺反异构酶（PPI）：多肽链中肽酰-脯氨酸间形成的肽键有顺反
两种异构体，空间构象有明显差别。肽酰-脯氨酰顺反异构酶可促进上述顺反两种异构体之间的转换。肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需形成顺式构型时，可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。
二十二.蛋白质一级结构修饰主要是肽键水解和化学修饰。
1.肽链末端的修饰。N-端修饰：原核生物是N-甲酰甲硫氨酸，真核生物是甲
硫氨酸，加工切除（甲酰基酶或氨基肽酶）；真核生物有50%的蛋白质存在N-端氨基酸的乙酰化。C-端修饰：可能存在修饰。
2.个别氨基酸的共价修饰。糖基化：天冬酰胺、丝氨酸、苏氨酸等；羟基化：
胶原中的赖氨酸、脯氨酸等；甲基化：谷氨酸、精氨酸、天冬酸；磷酸化：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、代谢酶、CTD；二硫键形成：分泌性蛋白；亲脂性修饰：一些跨膜蛋白，如G蛋白、Ras蛋白，进行疏水性脂链的修饰。
3.水解加工可生成具有生物活性的蛋白质或多肽。
二十三.空间结构的修饰。
1.通过非共价键亚基聚合形成具有四级结构的蛋白质。具有四级结构的蛋白
质由两条以上的肽链通过非共价键聚合，形成寡聚体。
2.辅基连接后形成完整的结合蛋白质。结合蛋白质合成后都需要结合相应辅
基，才能成为具有功能活性的天然蛋白质。
二十四.蛋白质在核蛋白体上合成后，必须被分选出来，经过复杂机制定向输送到最终发挥生物功能的细胞靶部位，这一过程称为蛋白质的靶向输送。蛋白质的靶向输送与翻译后修饰过程同步进行。新生蛋白质的去向：细胞液、细胞器、细胞外。
二十五.靶向输送的蛋白质N-端存在信号序列。
1.所有靶向输送的蛋白质结构中存在分选信号，主要是N末端特异氨基酸序
列，可引导蛋白质转移到细胞的适当靶部位，这类序列称为信号序列(signal sequence)。
2.信号序列是决定蛋白质靶向输送特性的最重要元件，提示指导蛋白质靶向输
送的信息存在于蛋白质自身的一级结构中。
3.信号肽：N-端含1个或几个带正电荷的碱性氨基酸残基，如赖氨酸、精氨酸；
中段为疏水核心区，主要含疏水的中性氨基酸，如亮氨酸、异亮氨酸等；C-端加工区由一些极性相对较大、侧链较短的氨基酸组成，紧接着是被信号肽酶裂解的位点。
3.核定位序列（NLS）：靶向输送到细胞核的蛋白质其多肽链内含有特异信号
序列，其为含4～8个氨基酸残基的短序列，富含带正电荷的赖氨酸、精氨酸和脯氨酸，可位于肽链的不同部位，而不只在N末端。不同的NLS间未发现共有序列；在蛋白质进核定位后，NLS不被切除。
二十六.分泌型蛋白质由分泌小泡靶向输送至胞外。核蛋白体上合成的肽链先由信号肽引导进入内质网腔并被折叠成为具有一定功能构象的蛋白质，在高尔基复合体中被包装进分泌小泡，转移至细胞膜，再分泌到细胞外。
二十七.蛋白质6-磷酸甘露糖基化是靶向输送至溶酶体的信号。
二十八.靶向输送至内质网的蛋白质C-端含有滞留信号序列。与分泌型蛋白质一样，内质网中的驻留蛋白质先经粗面内质网上的附着核蛋白体合成并进入内质网腔，然后随囊泡输送到高尔基复合体。但是，内质网蛋白质多肽链的C-端含有滞留信号序列，可与相应受体结合。在高尔基复合体上，内质网蛋白质通过其滞留信号序列与受体结合后，随囊泡输送回内质网。
二十九.质膜蛋白质的靶向输送由囊泡转移到细胞膜。质膜蛋白质合成时在粗面内质网上的跨膜机制与分泌型蛋白质的跨膜机制相似，但是，质膜蛋白质的肽链并不完全进入内质网腔，而是锚定在内质网膜上；不同类型的跨膜蛋白质以不同的形式锚定于膜上。
三十.线粒体蛋白质以其前体形式在胞液合成后靶向输入线粒体。绝大部分线粒体蛋白质是由核基因组编码、在胞液中的游离核蛋白体上合成后释放、靶向输送到线粒体中的。线粒体蛋白以前体形式在胞液合成后输送至线粒体，在线粒体内折叠成有功能的蛋白质。需要导肽（新生蛋白N-端一段大约20～80个氨基酸的肽链, 通常带正电荷的碱性氨基酸(特别是精氨酸和赖氨酸)含量较为丰富）。
三十一.细胞核蛋白质在胞液中合成后经核孔靶向输送入核。
三十二.许多抗生素通过抑制蛋白质生物合成发挥作用。
1.抗生素(antibiotics)：一类由某些真菌、细菌等微生物产生的药物，有抑
制其他微生物生长或杀死其他微生物的能力，对宿主无毒性的抗生素可用于预防和治疗人、动物和植物的感染性疾病。
2.分为影响翻译起始的抗生素与影响翻译延长（干扰进位、引起读码错误、
影响肽键形成、影响转位）的抗生素。
三十二.其他干扰蛋白质生物合成的物质：
1.毒素：白喉毒素（作为一种修饰酶，可使eEF-2发生ADP糖基化共价修饰，
生成eEF-2腺苷二磷酸核糖衍生物，使eEF-2失活）、蓖麻蛋白（A链是一种蛋白酶，可作用于真核生物核蛋白体大亚基的28S rRNA，催化其中特异腺苷酸发生脱嘌呤基反应，使28S rRNA降解，使核蛋白体大亚基失活；B 链对A链发挥毒性具有重要的促进作用，且B链上的半乳糖结合位点也是毒素发挥毒性作用的活性部位）。
2.干扰素（IFN) ：是真核细胞被病毒感染后分泌的一类具有抗病毒作用的蛋
白质，可抑制病毒的繁殖。可分为α-（白细胞）型、β-（成纤维细胞）型和γ-（淋巴细胞）型三大类，每类各有亚型，分别具有其特异作用。干扰素在某些病毒双链RNA存在时，能诱导特异的蛋白激酶活化，该活化的蛋白激酶使eIF-2磷酸化而失活，从而抑制病毒蛋白质合成；能与双链RNA 共同活化特殊的2ˊ-5ˊ寡聚腺苷酸（2ˊ-5ˊA）合成酶，催化ATP聚合，生成单核苷酸间以2ˊ-5ˊ磷酸二酯键连接的2ˊ-5ˊA，经2ˊ-5ˊA活化核酸内切酶RNase L，后者可降解病毒mRNA，从而阻断病毒蛋白质合成。
第十三章基因表达调控
一．基因表达是指基因转录及翻译的过程。
1.基因是负载特定遗传信息的DNA片段。cDNA习惯上也称为基因，无内含子
遗传学：遗传的基本单位，含有编码一种RNA（多数也指多肽）的信息单位；
分子生物学：负载遗传信息的DNA片段。
结构包括：内含子、外显子和调控序列。
2.基因组是一个生物体的整套遗传信息；即一个细胞或病毒所携带的全部遗传
信息或整套基因。
3.基因表达是基因转录及翻译的过程；即在一定调控机制下，基因经过转录、
翻译，产生具有特异生物学功能的蛋白质分子或产生RNA的过程。
二．基因表达具有时间特异性及空间特异性。
1.按功能需要，某一特定基因的表达严格按特定的时间顺序发生，称之为基因
表达的时间特异性。
2.多细胞生物从受精卵到个体，有不同的发育阶段。在每一个阶段都会有不同
的基因严格按照自己特定的时间顺序开启和关闭，表现为与分化、发育阶段一致的时间性。多细胞生物基因表达的时间特异性又称阶段特异性。
3.在个体生长全过程，某种基因产物在个体按不同组织空间顺序出现，称之为
基因表达的空间特异性。
4.基因表达伴随时间顺序所表现出的这种分布差异，实际上是由细胞在器官的
分布决定的，所以空间特异性又称细胞或组织特异性。
三.基因表达的方式及调节存在很大差异。
1.基因表达调控：细胞或生物体在接受环境信号刺激时或适应环境变化的过程
中在基因表达水平上做出应答的分子机制。按对刺激的反应性，基因表达的方式分为：组成性表达、诱导或阻遏表达。
2.基本（或组成性）表达：（只受RNA聚合酶和启动子相互影响，不受其他机
制调节）
某些基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因(housekeeping gene)。
无论表达水平高低，管家基因较少受环境因素影响，而是在个体各个生长阶段的大多数或几乎全部组织中持续表达，或变化很小。区别于其他基因，这类基因表达被视为组成性基因表达。
3.诱导和阻遏表达（适应性表达）：（除受RNA聚合酶和启动子相互影响，还受
其他机制调节）
与管家基因不同，大多数基因表达受环境信号影响。在特定环境信号刺激下，相应的基因被激活，基因表达产物增加，这种基因称为可诱导基因。可诱导基因在特定环境中表达增强的过程，称为诱导(induction)。
如果基因对环境信号应答是被抑制，这种基因是可阻遏基因。可阻遏基因表达产物水平降低的过程称为阻遏(repression)。
4.生物体内不同基因的表达受到协调调节。
在一定机制控制下，功能上相关的一组基因，无论其为何种表达方式，均需协调一致、共同表达，即为协调表达(coordinate expression)，这种调节称为协调调节(coordinate regulation)。
四．基因表达调控为生物体生长、发育所必需。
1.以适应环境、维持生长和增殖。
2.以维持细胞分化与个体发育。
五．基因表达调控呈现多层次和复杂性。
基因表达的多级调控：基因激活（扩增、重排和甲基化），转录起始（转录后加工mRNA降解），蛋白质翻译（翻译后加工修饰、蛋白质降解等）。六．基因转录激活调节基本要素及相互作用。
1．特异的DNA序列；
2．调节蛋白；
3．DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用；
4．RNA聚合酶。
七．特异的DNA序列。
1.原核生物--操纵子：启动序列（含共有序列，-10区的Pribnow盒、-35区）、
操纵序列（结合阻遏蛋白或激活蛋白）。
2.启动序列：是RNA聚合酶结合并启动转录的特异DNA序列。
3.共有序列(consensus sequence) 决定启动序列的转录活性大小。某些特异
因子（蛋白质）决定RNA聚合酶对一个或一套启动序列的特异性识别和结合能力。
4.操纵序列--阻遏蛋白(repressor)的结合位点：当操纵序列结合有阻遏蛋白
时，会阻碍RNA聚合酶与启动序列的结合，或是RNA聚合酶不能沿DNA向前移动，阻碍转录。
5.激活蛋白(activator)可结合启动序列邻近的DNA序列，促进RNA聚合酶与
启动序列的结合，增强RNA聚合酶活性。有些基因在没有激活蛋白存在时，RNA聚合酶很少或完全不能结合启动序列。
6.真核生物--顺式作用元件（启动子、增强子、沉默子）。
7.顺式作用元件(cis-acting element)：可影响自身基因表达活性的DNA序列。
不同真核生物的顺式作用元件中也会发现一些共有序列，如TATA盒、CAAT 盒等，这些共有序列是RNA聚合酶或特异转录因子的结合位点。
八．调节蛋白。
1.原核生物：特异因子（决定RNA聚合酶对启动区的识别和结合力）、阻遏蛋
白（与操纵区结合，阻遏基因转录）、激活蛋白（促进RNA聚合酶与启动区结合，增强酶活性）。
2.真核生物--反式作用因子(trans-acting factor)：由某一基因表达产生的
蛋白质因子，通过与另一基因的特异的顺式作用元件相互作用，调节其表达。
这种调节作用称为反式作用。还有蛋白质因子可特异识别、结合自身基因的调节序列，调节自身基因的表达，称顺式作用。
九．DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用。
反式作用因子与顺式作用元件之间的特异识别及结合。通常是非共价结合，被识别的DNA结合位点通常呈对称、或不完全对称结构。绝大多数调节蛋白质结合DNA前，需通过蛋白质-蛋白质相互作用，形成二聚体或多聚体。十．RNA聚合酶。
1.原核启动序列/真核启动子与RNA聚合酶活性：RNA聚合酶与其的亲和力，
影响转录。
2.调节蛋白与RNA聚合酶活性：一些特异调节蛋白在适当环境信号刺激下表
达，然后通过DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用影响RNA聚合酶活性。十一.原核基因转录调节特点:主要环节在转录起始。
1.σ因子决定RNA聚合酶识别特异性:在转录起始阶段，σ因子识别特异启
动序列；不同的σ因子决定特异基因的转录激活，决定mRNA、rRNA和tRNA 基因的转录。
2.操纵子模型的普遍性:原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密
集于染色体上，共同组成一个转录单位──操纵子（operon）。一个操纵子只含一个启动序列（promoter）及数个可转录的编码基因。通常，这些编码基因可转录出多顺反子mRNA。原核基因的协调表达就是通过调控单个启动基因的活性来完成的。
3.原核操纵子受到阻遏蛋白的负性调节:原核基因调控普遍涉及特异阻遏蛋
白参与的开、关调节机制。当阻遏蛋白与操纵序列结合或解聚时，就会发生特异基因的阻遏或去阻遏。
十二.操纵子调控模式在原核基因转录起始的调节中具有普遍性。
1.乳糖操纵子(lac operon)的结构：调控区（CAP结合位点、P--启动序列、
O--操纵序列），结构基因（Z--β-半乳糖苷酶、Y--透酶、A--乙酰基转移酶）。
2.乳糖操纵子受阻遏蛋白和CAP的双重调节：阻遏蛋白的负性调节，CAP的
正性调节。
3.协调调节：当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用。如无CAP
存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。单纯乳糖存在时，细菌利用乳糖作碳源；若有葡萄糖或葡萄糖/乳糖共同存在时，细菌首先利用葡萄糖。葡萄糖对 lac 操纵子的阻遏作用称分解代谢阻遏。十三.原核生物具有不同的转录终止调节机制.
1.不依赖Rho因子的转录终止:终止子结构特点--两段富含GC的反向重复序
列，中间间隔若干核苷酸；下游含一系列T序列。
2.依赖Rho因子的转录终止:常见于噬菌体中，结构特点不清楚。
十四.原核生物在翻译水平受到多个环节的调节。
1.蛋白质分子结合于启动序列或启动序列周围进行自我调节。调节蛋白结合
mRNA靶位点，阻止核蛋白体识别翻译起始区，从而阻断翻译。调节蛋白一般作用于自身mRNA，抑制自身的合成，称自我控制。
2.反义RNA结合mRNA翻译起始部位的互补序列对翻译进行调节。可调节基因
表达的RNA称为调节RNA；细菌中含有与特定mRNA翻译起始部位互补的RNA，通过与mRNA杂交阻断30S小亚基对起始密码子的识别及与SD序列的结合，抑制翻译起始。这种调节称为反义控制。
十五.真核基因组结构特点。
1.真核基因组结构庞大，分编码基因与重复基因。
2.单顺反子(monocistron)：即一个编码基因转录生成一个mRNA分子，经翻
译生成一条多肽链；真核细胞蛋白往往是由多亚基构成的结合蛋白，各亚基存在协调表达。
3.重复序列：重复序列与基因组大小和种属特异性有关，与物种的进化相关；
调控区的重复序列与基因表达调控相关。
4.基因不连续性：真核结构基因两侧存在有不被转录的非编码序列，往往是
基因表达的调控区；在编码基因内部尚有内含子（intron）、外显子（exon）之分，因此真核基因是不连续的。
十六.真核基因表达调控特点。
1.有多种RNA聚合酶：RNA pol I、 RNA pol II、 RNA pol III的转录产物
均与蛋白质的生物合成有关。构成亚基有多个，有些亚基是相同的，如TATA
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH