当前位置:文档之家› 第三章 蛋白质化学

第三章 蛋白质化学

第三章 蛋白质化学
第三章 蛋白质化学

第三章蛋白质化学

蛋白质功能的多样性

●1. 催化功能-酶

●2. 调控功能-激素、基因调控因子

●3. 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白

●4. 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白

●5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白

●6. 结构成分-皮、毛、骨、细胞骨架

●7. 支架作用-接头蛋白

●8. 防御功能-免疫球蛋白

●9. 其他功能

生老病死,万物轮回(蛋白质层次)●生(诞生、生长):在酶催化下老细胞

计划性凋亡和新细胞的再生、活细胞的代谢

----(新陈代谢)

●老?蛋白质功能普遍衰退

●病?个别蛋白质的功能障碍

●死?蛋白质功能的全部停止/分解

蛋白质——生物功能分子

●单细胞生物

多细胞动物

细胞水平

●为什么人体细胞有不同的形状?

细胞内有支撑体

●?

●功能蛋白大多为球状

蛋白质的含氮量

蛋白氮占生物组织所有含氮物质的绝大部分

大多数蛋白质含氮量接近于16%

蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数 6.25

凯氏定氮法

二、蛋白质的水解

●常用盐酸或硫酸

●优点:水解产物不消旋

●缺点:Trp被沸酸完全破坏含羟基Ser、Thr、Tyr部分分解 Asn、Gln酰胺基被水解

(二)碱水解

一般用6M Na(OH)2或4M Ba(OH)2

●缺点:许多AA受到不同程度的破坏

部分水解产物发生消旋化

●优点:Trp不受破坏

(三)酶水解

●蛋白酶的作用

●优点:条件温和、常温、常压

无旋光异构、氨基酸不被破坏

●缺点:水解不完全、中间产物多

蛋白质水解

酸/碱能将蛋白完全水解

得到各种AA的混合物

酶水解一般是部分水解

得到多肽片段和AA的混合物

氨基酸是蛋白质的基本结构单元

什么是α-氨基酸

●----C-C-C-C-COOH

γβα

●----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸●----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸●----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸(一)构成蛋白质的氨基酸

●按照酸碱性质分类

1、中性AA

按照侧链基团的不同又分为:

●脂肪族氨基酸

●芳香族氨基酸

●含-OH氨基酸

●含S氨基酸

●亚氨基酸

2、酸性AA

●甘氨酸没有手性

●其余19种AA都具有旋光性

●脯氨酸是α-亚氨基酸

●其余都是α-氨基酸

根据侧链R基的性质分为:

●非极性氨基酸(疏水氨基酸)

●极性氨基酸(亲水氨基酸)

—酸性氨基酸

—碱性氨基酸

—非解离极性氨基酸

根据侧链R基的性质分为:

●脂肪族、芳香族、杂环族氨基酸

必需及非必需氨基酸

可见光区:无吸收

远紫外和红外区:都吸收

近紫外区(220—300nm):Tyr/Trp/Phe

紫外吸收光谱原因:

-C=C-C=C-C=C-C=C-

●不同pH条件下两性离子的状态发生变化

氨基酸的等电点

●当溶液为某一pH值时,AA主要以兼性离子的形式存在,分子中所含的正负电荷数目正好相等,净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点(p I)。

●在p I时,AA在电场中既不向正极也不向负极移动,即处于两性离子状态。

● H+ + A-

● K平衡= [H+]*[A-]/[HA]

● pK平衡= pH - lg [A-] / [HA]

● pH = pK平衡+ lg [A-] / [HA]

●对于侧链含有可解离基团的AA

●p I取决于两性离子两边p K’值的算术平均值

●酸性AA:p I = (p K’1 + p K’R-COO-)/2

●碱性AA:p I = (p K’2 + p K’R-NH2 )/2

三、氨基酸的重要化学反应(一)由α-氨基参加的反应

1、与亚硝酸反应

2、与甲醛的反应

——生成羟甲氨基衍生物

3、酰化反应

——氨基中的H被酰基取代而酰化

O COONa 在弱碱中 CH2 O C Cl + H2N CH 后酸化

R

O COOH

CH2 O C N CH +Na++Cl-

H R

N-端分析法

特点:能够不断重复循环,将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。

(1)与NaOH等形成盐

(2)成酯

NH2干燥,HCl R CH COOH + C2H5OH

回流

R CH COOC2H5 + H2O

●在pH=5~7的溶液中氨基酸(除Pro和HPro外)和蛋白质都能与茚三酮反应,最终形成蓝紫色化合物

●反应分下面两个步骤进行:

第一步 AA被氧化成CO2、NH3和醛

茚三酮被还原成还原型茚三酮。

第二步还原型茚三酮同另一个茚三酮分子

及NH3缩合生成有色物质。蓝色化合物

●① Pro和Hpro无游离氨基,

只能形成黄色化合物(440nm)

●②可鉴定某化合物是否有可能是AA

●AA-NH2与另一AA –COOH 间失水形成的酰胺键称肽键,所形成的化合物称肽。

●由两个AA组成的肽称为二肽

●由多个AA组成的肽则称为多肽

●组成多肽的AA单元称为氨基酸残基

●多肽链中AA残基按一定顺序排列:氨基酸顺序

●含游离α-氨基的一端:氨基端或N-端

含游离α-羧基的一端:羧基端或C-端

●AA顺序是从N-端开始以C-端氨基酸残基为终点

Ser-Val-Tyr-Asp-Gln

●具有两个或两个以上肽键的化合物皆有双缩脲反应:蛋白质在碱性溶液中,能与Cu2+形成紫红色络合物,颜色深浅与蛋白质浓度成正比。

●在540nm处的吸光度与蛋白质的含量在10~120 g/L范围内有良好的线性关系

——可用于测定蛋白质的浓度

二、天然存在的重要多肽

●许多分子量较小、以游离状态存在的多肽通常都具有特殊的生理功能,称为活性肽。

如:脑啡肽、激素类多肽、抗生素类多肽、

谷胱甘肽、蛇毒多肽等

(一)谷胱甘肽(glutathione)

CO----NH-CH-CO--NH-CH2-COOH

∣∣

(CH2)2 CH2

∣∣

HCNH2 SH

COOH还原型谷胱甘肽

●Glu------Cys------Gly

S

S

● Glu------Cys------Gly

氧化型谷胱甘肽

● L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val

●∣∣

● L-Orn L-Orn

●∣∣

● L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu

●短杆菌肽S(环十肽)

由细菌分泌,含有D-AA和不常见AA,

如鸟氨酸(Ornithine, Orn)

第六节蛋白质的一级结构在不同肽链中:

氨基酸的数目、种类、排列顺序不同

●氨基酸序列(种类、数目)

——蛋白质的一级结构

●肽链的数目

●端基的组成

●二硫键的位置

二、蛋白质分子内部的作用力

●肽键、二硫键、酯键、配位键

●氢键、疏水作用、范德华力、离子键

(一)肽键

①肽键中C-N键有部分

双键性质

——不能自由旋转

②组成肽键原子处于

同一平面(肽平面)

③键长及键角一定

④以反式结构存在

(二)二硫键(Disulfide Bond)

●由含硫氨基酸形成

●起稳定肽链空间结构的作用

●二硫键被破坏,蛋白质生物活性丧失

(三)酯键(Ester Bond)

●Ser/Thr的羟基与AA的羧基形成酯键

●磷酸与含羟基AA缩合形成磷酸酯键

(四)盐键/离子键(E l e c t r o s t a t i c a t t r a c t i o n)●—具有相反电荷的两个基团间的库仑作用

(五)配位键(Metal-ion Coordination)

●两个原子之间形成的共价键

●共用电子对由其中一个原子提供

●金属离子与蛋白质的结合方式

例如:铁氧还蛋白

(六)氢键(H y d r o g e n b o n d)

●两电负性强的原子对H的静电引力所形成

X—H…Y

●质子给予体X-H和质子接受体Y间相互作用

●氢键具有:

方向性-(键角)指X—H与H…Y间的夹角

饱和性- X—H只与一个Y结合

(七)范德华力

●原子/基团/分子间较弱的、非特异性作用力

极性基团间的取向力

极性基团与非极性基团间的诱导力

非极性基团间的色散力

(八)疏水作用

(H y d r o p h o b i c I n t e r a c t i o n s)

●非极性侧链为避开极性溶剂水彼此靠近所产生●主要存在于蛋白质内部疏水链/腔/缝隙

蛋白质表面通常具有极性链或区域

键能

●肽键

●二硫键

●离子键

●氢键

●疏水键

●范德华力

三、蛋白质一级结构测定前提:

●1.样品必需纯(>97%以上)

●2.知道蛋白质的分子量

测定的一般步骤

●测定肽链末端数目----由几条肽链组成

●拆分出每一条肽链

●肽链的完全水解测定AA的组成

●肽链的末端分析

●肽链的部分水解(至少2套方案)

●确定二硫键的位置

(1)多肽链的拆分

●几条多肽链借助非共价键连接在一起,称为寡聚蛋白质

如血红蛋白为四聚体,烯醇化酶为二聚体

●可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理,即可分开多肽链(亚基)

断开二硫键

●在尿素或盐酸胍存在下,用过量的 -巯基乙醇处理,使二硫键还原为-SH,然后用烷基化试剂保护生成的巯基,防止重新被氧化。

●盐酸胍/尿素解离多肽链间的非共价力

●过甲酸氧化法或巯基还原法拆分二硫键

酸水解

●常用6M盐酸或4M硫酸

●优点:水解产物不消旋

●缺点:Trp被沸酸完全破坏

含羟基Ser、Thr、Tyr部分分解 Asn、Gln酰胺基被水解

碱水解

●一般用5M氢氧化钠

●缺点:许多AA受到不同程度的破坏

部分水解产物发生消旋化

●优点:Trp不受破坏

(3)末端氨基酸残基测定

●Sanger法

●二甲氨基萘磺酰-AA有强荧光,检测灵敏度高●外切酶:从多肽链N端逐个向里水解

●最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶

—水解以Leu残基为N-末端肽键速度最大●肼化物可与苯甲醛缩合成不溶于水的物质

●肽链外切酶:从多肽链C-端逐个水解

●四种羧肽酶:A,B,C和Y;

A和B(胰脏)、C(柑桔叶)、Y(面包酵母)

●∽A:除Pro/Arg/Lys/外所有C-末端AA残基

∽B:只水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键

①酶解法:

●内切酶:胰蛋白酶、糜蛋白酶、

胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶

●外切酶:羧肽酶和氨肽酶

●R1=Lys(K)和Arg(R)

●专一性较强,水解速度快

●AECys (氨乙基Cys)较慢

●R2=Pro(抑制)

②化学裂解法

溴化氰水解法(Cyanogen bromide)

——选择性地切割由Met羧基形成的肽键

(5) 肽段的分离纯化

采用两/多种不同的断裂方法断裂多肽

第七节蛋白质的高级结构

蛋白质的一级结构

(P r i m a r y s t r u c t u r e)●组成蛋白质的多肽链数目

●多肽链的氨基酸顺序

●以及多肽链内/间二硫键的数目和位置——最重要的是多肽链氨基酸顺序

它是蛋白质生物功能的基础

二、构型与构象

构型(configuration)

——几何异构和光学异构

构象(conformation)

——单键的自由旋转产生

区别:共价键是否断裂

(三)蛋白质的二级结构

酰胺平面与α-碳原子的二面角

多肽链:通过可旋转的Cα连接的酰胺平面链●这种旋转是受到限制的

可允许的φ和ψ值:

拉氏构象图

(一) -螺旋

●又称3.613-螺旋

●螺距0.54nm

●每圈含3.6个AA残基

每个AA残基占0.15nm

绕轴旋转100°

●链内形成氢键与轴平行

●多为右手螺旋

●R基大小:较大的难形成,如多聚Ile ●R基的电荷性质:不带电荷易形成

●Pro无法形成链内氢键

●由两/多条几乎完全伸展的肽链平行排列,通过链间的氢键交

联而形成

●肽链主链呈锯齿状折叠构象

●平行肽链间以氢键从侧面连接的构象

●C 总是处于折叠的角上

●AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直

●两个AA之间的轴心距为0.35nm

●氢键主要在链间/同一肽链不同部分间形成

●几乎所有肽键都参与链内氢键的交联

●氢键与链的长轴接近垂直

●平行式:所有肽链的N-端都在同一边

●反平行式:相邻两条肽链的方向相反

●肽链主链骨架180°的回折结构

特点:

●由4个连续的AA残基组成

●第一个残基C=O

●第四个残基NH

●作用力是氢键

只形成

四、超二级结构与结构域

1、超二级结构

若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起、相互作用,形成空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位

2、结构域

二级/超二级结构基础上形成的特定区域

相对独立的、在空间上能辨认的三维实体

由二级结构组合而成

充当三级结构的构件

其间由单肽链连接

免疫球蛋白的结构

立体结构模型

维系力有氢键/疏水键/离子键/范德华力

五、蛋白质的三级结构

由二级结构元件构建成的总三维结构:

●一级结构中相距较远的肽段间的相互关系

●侧链在三维空间中彼此间的相互关系

●例如:肌红蛋白

肌红蛋白

(Quaternary Structure)

第八节典型蛋白的结构与功能一、纤维状蛋白质

(一)角蛋白(keratin)

α - 角蛋白:富含胱氨酸

β - 角蛋白:富含Gly、Ala、Ser

卷发(烫发)的生物化学基础(二)丝心蛋白(fibroin):蚕丝和蜘蛛丝

特点:

●反平行式β折叠片

●抗张强度高

●质地柔软

●不能拉伸

丝蛋白的结构

●分子中不含 -螺旋

●肽链常由多个六肽单元重复而成

-(Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n -(三)胶原蛋白

M b的氧结合曲线

MbO2

Hb结合氧的调节

H+、CO2促进O2的释放

第九节蛋白质结构与功能的关系一、一级结构与功能的关系

(一) 种属差异

同源蛋白:

●来自不同生物体、执行同一 /相似功能的蛋白

●AA序列具有明显的相似性

序列同源性(sequence homology)

●不变残基和可变残基

104个A A残基

M W约12.5×103

28个不变残基

进化位置相差愈远,A A序列差别愈大

——用于核对各物种间的分类学关系以及

绘制系统树/进化树

(三)一级结构变异与分子病

血红蛋白分子病

分子病:由于基因突变,导致蛋白质中氨基酸种类发生变化,并引起功能降低或丧失。

镰刀型贫血症(sickle-cell anemia)

●镰刀状贫血病—血液中大量出现镰刀红细胞,患者因此缺氧窒息

正常型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys ---

β链谷氨酸

镰刀型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys ---

β链缬氨酸

(四)蛋白质的激活(参考书上内容)

第三章 蛋白质化学习题--生化习题及答案

第三章蛋白质化学 一、单项选择题 1.蛋白质分子的元素组成特点是 A.含大量的碳B.含大量的糖C.含少量的硫D.含少量的铜E.含氮量约16% 2.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A.15g/L B.20g/L C.31/L D.45g/L E.55g/L 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A.亮氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.脯氨酸 4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A.天冬氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.精氨酸E.甘氨酸 5.含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸B.苏氨酸C.酪氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸 7.在pH7.0时,哪种氨基酸带正电荷? A.精氨酸B.亮氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸 8.蛋氨酸是 A.支链氨基酸B.酸性氨基酸C.碱性氨基酸D.芳香族氨酸

E.含硫氨基酸 9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A.8种B.15种 C.20种D.25种 E.30种 10.构成天然蛋白质的氨基酸 A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸B.蛋氨酸 C.丝氨酸D.半胱氨酸 E.丙氨酸 12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子B.非极性分子 C.负离子D.正离子 E.兼性离子 13.所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应B.茚三酮反应 C.酚试剂反应D.米伦反应 E.考马斯亮蓝反应 14.蛋白质分子中的肽键 A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D.肽键无双键性质 E.以上均不是 15.维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A.盐键B.二硫键 C.疏水键D.肽键

第一章 蛋白质化学习题及答案

第一章蛋白质化学 一、填空题 1.根据R基团对水分子的亲和性,氨基酸可分成和;根据对动物的营养价值,氨基 酸又可分成和。疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸 2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。如果一种蛋白质分子含有二硫键,可使 用电泳法对二硫键进行准确定位。97% 对角线 3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种,其中2种罕见的氨基酸是和,它们 分别由和密码子编码。22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG 4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的,最大吸收峰在nm。蛋白质的pI可使用的 方法测定,pI处蛋白质的溶解度。芳香族280 等电聚焦最小 5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。α- 角蛋白的主要二级结构是,β-角蛋白的二级结构主要是。三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用,其结构被破坏、随之丧失的现象。 高级生物功能 7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮,试剂或可用来测定N端氨基酸。 在蛋白质氨基酸中,只有与茚三酮反应产生黄色物质,其余氨基酸生成物质。亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色 8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构,但肌红蛋白的结构层次只有个。一种蛋白 质的全部三维结构一般称为它的构象。二级结构是指,它是由氨基酸残基的氢键决定的。最常见的二级结构由、、和,其中能改变肽链走向的二级结构是。4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角 二、是非题 1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸,其中亲水氨基酸溶于水,疏水氨基酸一般不溶于水。错 2.到目前为止,已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。错 3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。错 4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。错 5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。正确 6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。错 7.二硫键能稳定蛋白质的三级结构,但它又属于一级结构的内容。正确 8.胞外蛋白质通常具有二硫键,而胞内酶通常没有。正确 9.肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式,也可能是反式。错 10.存在与疏水环境中,α-螺旋比在亲水环境中的α-螺旋要稳定。正确 11.靠近α-螺旋N端的Arg残基的侧链的存在可稳定螺旋。错误。 12.大多数单核苷酸突变导致蛋白质的三维结构变得不稳定。错 三、选择题 1.六肽K-Q-C-D-E-I在pH7时的静电荷是()。B A.-2 B.-1 C.0 D.+1 E.+2 2.七肽A-S-V-D-E-L-G形成α-螺旋,与A的羰基形成氢键的氨基酸残基是()。D A.S B.V C.D D.E E.L 3.如果一种蛋白质含有一个完全由α-螺旋组成的跨膜结构域,那么最有可能出现在跨膜结构域的氨基酸残基是()。D A.P B.E C.K D.L E.R 4.以下五种氨基酸H、A、D、P、Y和R按照等电点递增的排列顺序是()。D A.DAPYHR B.DPAYHR C.DPYAHR D.DYAPHR E.DPYAHR

第三章 蛋白质化学期末复习样题

第三章蛋白质化学样题 一、选择题 1.蛋白质分子的一级结构概念主要是指() A、组成蛋白质多肽链的氨基酸数目。 B、氨基酸种类及相互比值。 C、氨基酸的排列顺序。 D、二硫键的数目和位置。 2.下列何种结构不属蛋白质分子构象() A、右手双螺旋 B、α-螺旋 C、β-折叠 D、β-转角 3. 在蛋白质三级结构中可存在如下化学键,但不包括() A、氢键 B、二硫键 C、离子键 D、磷酸二酯键 4. 下列关于蛋白质四级结构的有关概念,何者是错误的() A、由两个或两个以上亚基组成。 B、参与形成四级结构的次级键多为非共价键。 C、所有蛋白质分子只有具有四级结构,才表现出生物学活性。 D、组成四级结构的亚基可以是相同的,也可以是不同的。 5. 蛋白质变性是由于() A、蛋白质一级结构的改变 B、组成蛋白质的共价键发生变化 C、蛋白质空间构象的破坏 D、辅基的脱落 6. 维系蛋白质一级结构的化学键() A、盐键 B、肽键 C、氢键 D、分子间作用力 7. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时()

A、只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基。 B、只有自由的α-氨基,没有自由的α-羧基。 C、有一个以上的自由α-氨基和α-羧基。 D、既无自由的α-氨基,也无自由的α-羧基。 8. 蛋白质分子中的α-螺旋和β片层都属于() A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 9. 维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是() A、肽键 B、离子键 C、二硫键 D、氢键 10. α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸() A、2.5 B.2.7 C.3.0 D、3.6 11. 谷氨酸的等电点是3.22,下列描述正确的是() A、谷氨酸是碱性氨基酸 B、谷氨酸是酸性氨基酸 C、谷氨酸在pH=7的溶液中带正电荷 D、谷氨酸分子中含有一个氨基和一个羧基 12. 肽键是() A、属于维系蛋白质二级结构的重要化学键 B、属于次级键 C、可以自由旋转 D、由肽键形成的肽平面包含了6个原子 13. 关于蛋白质二级结构的描述正确的是() A、属于蛋白质的空间构象

第三章 蛋白质化学

第三章蛋白质化学 一、填空题 1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 2.氨基酸在等电点时,主要以________________离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以________________离子形式存在,在pH

生物化学第三章蛋白质化学名词解释

第三章蛋白质化学 1蛋白质:是一类生物大分子,由一条或多条肽链构成,每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础,是一切细胞和组织的重要组成成分。2标准氨基酸:是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。 3、茚三酮反应:是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应,生成蓝紫色化合物,该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质:在溶液中既可以给出H+而表现出酸性,又可以结合H+而表现碱性的电解质。 5、兼性离子:即带正电和、又带负电荷的离子。 6、氨基酸的等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响,在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等,溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零,此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。 7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质。 8、缀合蛋白质:含有氨基酸成分的蛋白质。 9、蛋白质的辅基:缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。 10、肽键:存在于蛋白质和肽分子中,是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。 11、肽平面:在肽单元中,羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享,C-N键具有一定程度的双键性质,不能自由旋转。因此,肽单元的六个原子处在同一个平面上,称为肽平面。 12、肽:是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。 13、氨基酸的残基:肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的,氨基失去了氢,羧基失去了羟基,因而称为氨基酸的残基。 14、多肽:由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。 15、多肽链:多肽的化学结构呈链状,所以又称多肽链。 16、生物活性肽:是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性,例如参与代调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽,他们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽,是一种生物活性肽,是机体重要的抗氧化剂。 18、蛋白质的一级结构:通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。 19、蛋白质的二级结构:是指蛋白质多肽链局部片段的构象,该片段的氨基酸序列是连续的,主链构象通常是规则的。 20、蛋白质的超二级结构:又称模体、基序,是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元,如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质的三级结构:是指蛋白质分子整条肽链的空间结构,描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。 22、蛋白质的结构域:许多较大(由几百个氨基酸构成)蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区,有时与分子的其他部分之间界限分明,可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开,这种结构成为结构域。 23、蛋白质的亚基:许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位,每个结构单位可以由不止一条台联构成,但特定且相对独立的三级结构,且是一个由共价键连接的整体,该结构单位称为蛋白质的亚基。

第三章蛋白质化学

第三章蛋白质化学 一、重点难点概述:学习要求:掌握蛋白质的概念和化学组成;掌握蛋白质的组成单位——氨基酸的结构和理化性质;掌握肽的概念和性质;掌握蛋白质的结构(包括初级结构和空间结构)及结构与功能的关系,掌握蛋白质和氨基酸的理化性质;了解蛋白质分析、分离和纯化的一般方法。 重点及难点:氨基酸的结构和性质;蛋白质的结构与功能的关系;蛋白质的分离纯化。 主要内容: 一、蛋白质的化学组成与分类 蛋白质:蛋白质(protein)是生命的物质基础,是有机大分子,是构成细胞的基本有机物,是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%,即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由20多种氨基酸(Amino acid)按不同比例组合而成的,并在体内不断进行代谢与更新。 (一)蛋白质的元素组成(二)蛋白质的基本单位——氨基酸(三)蛋白质的分类 二、蛋白质的大小与分子量 三、蛋白质的构象 四、蛋白质结构层次 五、蛋白质分子多样性 第二节蛋白质基本单位---氨基酸 一、蛋白质的水解 二、氨基酸的结构与分类 (一)基本氨基酸(20种)(二)修饰氨基酸(三)非蛋白质组分氨基酸 三、氨基酸的构型、旋光性和光吸收 (一) 氨基酸的构型(二)氨基酸的旋光性(三)氨基酸的光吸收性 四、氨基酸的酸碱性质 (一)氨基酸是两性电解质(二)氨基酸有特征滴定曲线(三)不同氨基酸的酸碱性质不同(四)氨基酸的甲醛滴定 五、氨基酸的化学反应 六、氨基酸的分离分析 (一)分配层析法分离氨基酸(二)分配柱层析(三)氨基酸的纸层析(四)氨基酸的薄层层析(五)氨基酸纸电泳(六)离子交换层析分离氨基酸 第三节蛋白质的共价结构 一、肽和键的结构 (一)肽键(二)肽键作为蛋白质主键的证据(三)肽键的特点(四)肽概念 二、肽的理化性质 (一)肽的物理性质:晶体的熔点很高(二)肽的解离(三)小肽的滴定及等电点确定 三、天然存在的活性肽 四、蛋白质一级结构举例 (一)胰岛素(二)核糖核酸酶的一级结构 五、蛋白质的氨基酸序列与生物功能 (一)同源蛋白质的种属差异与生物进化(二)同源蛋白质具有共同的进化起源

生物化学第三章蛋白质化学名词解释

第三章蛋白质化学 1蛋白质:就是一类生物大分子,由一条或多条肽链构成,每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。 2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得20种氨基酸. 3、茚三酮反应:就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应,生成蓝紫色化合物,该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质:在溶液中既可以给出H+而表现出酸性,又可以结合H+而表现碱性得电解质。 5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。 6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受PH值影响,在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等,溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零,此时溶液得PH值成为氨基酸得等电点。 7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。 8、缀合蛋白质:含有氨基酸成分得蛋白质。 9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。 10、肽键:存在于蛋白质与肽分子中,就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。 11、肽平面:在肽单元中,羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享,C-N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上,称为肽平面。 12、肽:就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。 13、氨基酸得残基:肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得,氨基失去了氢,羧基失去了羟基,因而称为氨基酸得残基。 14、多肽:由10个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽. 15、多肽链:多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。 16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性,例如参与代谢调节、神经传导。食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽,就是机体内重要得抗氧化剂。 18、蛋白质得一级结构:通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸得连接顺序,简称氨基酸序列。蛋白质得一级结构反映蛋白质分子得共价键结构。 19、蛋白质得二级结构:就是指蛋白质多肽链局部片段得构象,该片段得氨基酸序列就是连续得,主链构象通常就是规则得。 20、蛋白质得超二级结构:又称模体、基序,就是指几个二级结构单元进一步聚集与结合形成得特定构象单元,如αα、βαβ、ββ、螺旋—转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质得三级结构:就是指蛋白质分子整条肽链得空间结构,描述其所有原子得空间排布。蛋白质得三级结构得形成就是肽链在二级结构基础上进一步折叠得结果. 22、蛋白质得结构域:许多较大(由几百个氨基酸构成)蛋白质得三级结构中存在着一个或多个稳定得球形折叠区,有时与分子得其她部分之间界限分明,可以通过对多肽得适当酶切与其她部分分开,这种结构成为结构域。 23、蛋白质得亚基:许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位,每个结构单位可以由不止一条台联构成,但特定且相对独立得三级结构,且就是一个由共价键连接得整

第三章 蛋白质化学

第三章蛋白质化学 3.1、蛋白质的重要性和一般组成 蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 3.1.1 蛋白质的生物学重要性 1.生物体的组成成分(结构蛋白) 2.催化(酶蛋白) 3.运输 4.运动 5.抗体免疫(球蛋白) 6.干扰素 7.遗传信息的控制 8.细胞膜的通透性 9.高等动物的记忆、识别机构 3.1.2 蛋白质的化学组成 蛋白质是一类含氮有机化合物,除含有碳、氢、氧外,还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素,主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为: 碳50%氢7%氧23%氮16% 硫0—3%其他微量 N的含量平均为16%——凯氏(Kjadehl)定氮法的理论基础。 蛋白质含量的测定:凯氏定氮法(测定氮的经典方法) 优点:对原料无选择性,仪器简单,方法也简单; 缺点:易将无机氮(如核酸中的氮)都归入蛋白质中,不精确。 一般,样品含氮量平均在16%,取其倒数100/16=6.25,即为蛋白质换算系数,其含义是样品中每存在1g元素氮,就说明含有6.25g 蛋白质);故:※蛋白质含量=氮的量×100/16=氮的量×6.25 3.2 氨基酸——组成蛋白质的基本单位 存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。 氨基酸的结构特点: ?(1). 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基,因而称为α-氨基酸 ?(2). 除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以: A.氨基酸都具有旋光性。 B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。 3.2.2 氨基酸的分类 蛋白质氨基酸:蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸:蛋白质组成中,除上述20种常见氨基酸外,从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸,它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。非蛋白质氨基酸:不参与蛋白质组成,在生物体内呈游离或结合态的氨基酸。p74 常见蛋白质氨基酸的分类 根据侧链基团的结构将20中常见氨基酸分为3大类 A、脂肪族氨基酸: 中性氨基酸(一氨基一羧基氨基酸)(5种) 含羟基氨基酸(2种) 含硫氨基酸(2种) (一氨基二羧基氨基酸)及其酰胺(4种) 碱性氨基酸(二氨基一羧基氨基酸)(2种) B、芳香族氨基酸: Phe,Tyr,Trp C、杂环族氨基酸: His,Pro 中性氨基酸:甘氨酸(Gly,G)、丙氨酸(Ala, A)、缬氨酸(Val, V)、亮氨酸(Leu, L)异亮氨酸(Ile, I)(异亮氨酸含有两个手性碳) 含羟基氨基酸:丝氨酸(Ser, S)、苏氨酸(Thr, T)(苏氨酸含有2个手性碳原子)

03.第三章 蛋白质化学

42胰岛素原转变为胰岛素的过程是在_________(细胞器)进行。分泌颗粒中的胰岛素是通过_________离子于_________氨酸侧链上的氮原子配位,形成_________聚体。 43.测定蛋白质浓度的方法主要有_________、_________、_________和_________。 44.肌球蛋白本身具有_________酶的活性,所以当A TP释放能量时,就引起肌肉收缩。 45.酶蛋白的荧光主要来自_________氨酸与_________氨酸。 46.凝集素能专一地识别细胞表面的_________并与之结合,从而使细胞于细胞相互凝集。 47.蛋白质的生理价值可用下式表示:_________×100。 48.R.Y alow的主要贡献是建立了_________。 49.抗体就是_________球蛋白。 50.用_________试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 51.利用蛋白质不能通过半透膜的特性,使它和其他小分子物质分开的方法有_________和-_________等。 52.利用分配层析的原理进行氨基酸分析,常用的方法有_________、_________、_________ 和_________等。 53.实验室中常用的测定相对分子质量的方法有_________、_________和_________等。 54.羧肽酶B专一地从蛋白质的C端切下_________氨基酸。 55.糖蛋白的糖基大多结合在蛋白质的_________残基_________残基与_________残基上。 56. _________不是α-氨基酸,它经常改变肽链折叠的方式。 57.维持蛋白质构象的次级键主要有_________、_________、_________和_________。 58.羧肽酶A不能水解C端是_________残基、_________残基和_________残基的肽键。 59.常用的肽链N端分析的方法有_________法、_________法、_________法和_________法。C端分析的方法有_________法和_________法等。 60.多聚L-谷氨酸的比旋度随PH值改变是因为_________,而L-谷氨酸的比旋度随PH值改变则是由于_________。 61.胰岛素是胰岛β-细胞分泌的,它是由前胰岛素原经专一性蛋白水解,失去N端的-_________成为_________。再经类胰蛋白酶和类羧肽酶的作用失去_________肽,形成具有生物活性的胰岛素。 62.影响血红蛋白与氧结合的因素由_________、_________、_________和_________等。 63.蛋白质的超二级结构是指_________,其基本组合形式为_________、_________、-_________、_________ 、_________和_________等。 64.蛋白质的二级结构有_________、_________、_________、_________和_________等几种基本类型。 65.凝集素是一类能与_________相互作用的蛋白质。 66.许多钙结合蛋白都存在有_________图象,即他们的钙结合位点都由一个_________的结构单位构成。 67.确定蛋白质中二硫键的位置,一般先采用_________,然后用_________技术分离水解后的混合肽段。 二、问答题 1.1、某氨基酸溶于pH 7的水中,所得氨基酸溶液的pH值为6,问此氨基酸得pI是大于6、

生物化学重点_第三章 蛋白质化学

第三章蛋白质化学 一、氨基酸: 1. 结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2. 分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构: 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。 1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型:α-螺旋、β-折叠、β-转角、r转角、无规卷曲。 α-螺旋结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③相邻螺旋圈之间形成许多氢键。 3. 超二级结构:指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形

生物化学蛋白质化学练习含答案图文稿

生物化学蛋白质化学练 习含答案 集团文件发布号:(9816-UATWW-MWUB-WUNN-INNUL-DQQTY-19882)

第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸,是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是和。 3. 氨基酸在等电点时,主要以离子形式存在,在 pH>pI的溶液中,大部分以离子形式存在,在pH > 。 6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德(D. Vingneaud)第一次用化学法合成 了具有生物活性的肽—,因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基 有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、和 的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。 13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法,其 常用的试剂是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键 和键能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型,每圈螺旋包含 氨基酸残基,高度为 nm。每个氨基酸残基上升nm。 16. 一般来说,球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分 子内部,性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键是。 19. 维持蛋白质三、四级结构的化学键 是、、 和。

第三章 蛋白质化学

第三章蛋白质化学 蛋白质功能的多样性 ●1. 催化功能-酶 ●2. 调控功能-激素、基因调控因子 ●3. 贮存功能-乳、蛋、谷蛋白 ●4. 转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白 ●5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 ●6. 结构成分-皮、毛、骨、细胞骨架 ●7. 支架作用-接头蛋白 ●8. 防御功能-免疫球蛋白 ●9. 其他功能 生老病死,万物轮回(蛋白质层次)●生(诞生、生长):在酶催化下老细胞 计划性凋亡和新细胞的再生、活细胞的代谢 ----(新陈代谢) ●老?蛋白质功能普遍衰退 ●病?个别蛋白质的功能障碍 ●死?蛋白质功能的全部停止/分解 蛋白质——生物功能分子 ●单细胞生物 多细胞动物 细胞水平 ●为什么人体细胞有不同的形状? 细胞内有支撑体 ●?

●功能蛋白大多为球状 蛋白质的含氮量 蛋白氮占生物组织所有含氮物质的绝大部分 大多数蛋白质含氮量接近于16% 蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数 6.25 凯氏定氮法 二、蛋白质的水解 ●常用盐酸或硫酸 ●优点:水解产物不消旋 ●缺点:Trp被沸酸完全破坏含羟基Ser、Thr、Tyr部分分解 Asn、Gln酰胺基被水解 (二)碱水解 一般用6M Na(OH)2或4M Ba(OH)2 ● ●缺点:许多AA受到不同程度的破坏 部分水解产物发生消旋化 ●优点:Trp不受破坏 (三)酶水解 ●蛋白酶的作用 ●优点:条件温和、常温、常压 无旋光异构、氨基酸不被破坏 ●缺点:水解不完全、中间产物多 蛋白质水解 酸/碱能将蛋白完全水解 得到各种AA的混合物 酶水解一般是部分水解 得到多肽片段和AA的混合物

氨基酸是蛋白质的基本结构单元 什么是α-氨基酸 ●----C-C-C-C-COOH γβα ●----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸●----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸●----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸(一)构成蛋白质的氨基酸 ●按照酸碱性质分类 1、中性AA 按照侧链基团的不同又分为: ●脂肪族氨基酸 ●芳香族氨基酸 ●含-OH氨基酸 ●含S氨基酸 ●亚氨基酸 2、酸性AA ●甘氨酸没有手性 ●其余19种AA都具有旋光性 ●脯氨酸是α-亚氨基酸 ●其余都是α-氨基酸

1蛋白质化学

第三章蛋白质化学 一.填空题(每题2分) 1.已知蛋白质的二级结构的基本组成方式有()、()和 ()和()。 2.因为()、()和()三种氨基酸残基侧链 基团在紫外区有光吸收能力,所以在()nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。 3.带电氨基酸有()氨基酸和()氨基酸两类,其中前者包 括()、()。 4.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以()离子形式存在,所带净电荷为 ();当pH>pI时,氨基酸以()离子形式存在;当氨基酸溶液的pH<pI时,氨基酸以()离子形式存在。 5.氨基酸具有两性解离特性,因此它既可以被()滴定,由可以被 ()滴定。丙氨酸的pK(α-COOH)=2.34,pK(α-NH3+)=9.69,其pI=(),在pH=7时,在电场中向()极方向移动。 6.蛋白质中存在()种氨基酸,除了()氨基酸外,其余氨 基酸的α-碳原子上都有一个自由的()基和一个自由的()基。 7.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键,氢键的取向几乎与()平行。氢键 是由每个氨基酸的()与前面隔三个氨基酸的()形成的,它允许所有的()都能参与氢键的形成。 8.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的()及()。 蛋白质胶体性质的应用,分离蛋白质的方法有()、()等。 9.加入低浓度的中性盐可使蛋白质的溶解度(),这种现象称 ();而加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度(),这种现象称()。 10.维持蛋白质一级结构的化学键有()和()。维持二级结 构主要靠(),维持三级结构的作用力除了以上几种外还需要()、疏水作用力和范德华力等。 11.蛋白质主链构象的结构单元包括()、()、 ()和()。 12.由于体内的含氮物质以()为主,大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均 为()%,这是()法的理论基础。如测得1g样品含氮量为10mg,则蛋白质的含量是()%。 13.精氨酸的pK(α-COOH)=2.17,pK(α-NH3+)=9.04,pK(R基)=12.48,其pI值为 (),将其溶于pH=7的缓冲液中,此时精氨酸pI()环境pH,则精氨酸带上()电荷,如置于电场中,应向电场的()极移动。 14.在20种氨基酸中,碱性氨基酸有精氨酸、()和(),具 有羟基的氨基酸是()和()。 15.氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧反应生成()色化合物,而() 与茚三酮反应不释放()而生成()化合物。 16.用电泳方法分离蛋白质的原理,是在一定的pH值条件下,不同蛋白质的()、 ()和()不同,而在电场中移动的()和速率不同,从而使蛋白质得到分离。 17.现有甲、乙、丙、丁四种蛋白质,它们的等电点分别为8.0,4.5,6.8以及10.0,当在 pH=8.0缓冲液中,它们在电场中电泳的方向为:甲(),乙(),丙(),丁()。 18.谷氨酸的pK1(α-COOH)=2.19,pK2(α-NH3+)=9.67,pKR(R基)=4.25,其pI值为 (),将其溶于pH=7的缓冲液中,此时谷氨酸pI()环境pH,则谷氨酸带上()电荷,如置于电场中,应向电场的()

第三章蛋白质化学练习1

.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸? .亮氨酸.酪氨酸.赖氨酸.蛋氨酸.苏氨酸 .蛋白质地组成成分中,在处有最大吸收值地最主要成分是: .酪氨酸地酚环.半胱氨酸地硫原子.肽键.苯丙氨酸文档收集自网络,仅用于个人学习 .下列种氨基酸中哪个有碱性侧链? .脯氨酸.苯丙氨酸.异亮氨酸.赖氨酸 .下列哪种氨基酸属于亚氨基酸? .丝氨酸.脯氨酸.亮氨酸.组氨酸 .下列哪一项不是蛋白质α螺旋结构地特点? .天然蛋白质多为右手螺旋.肽链平面充分伸展 .每隔个氨基酸螺旋上升一圈. .每个氨基酸残基上升高度为. 文档收集自网络,仅用于个人学习 .下列氨基酸中哪一种不具有旋光性? .....文档收集自网络,仅用于个人学习 .下列哪种酶作用于由碱性氨基酸地羧基形成地肽键? .糜蛋白酶.羧肽酶.氨肽酶.胰蛋白酶文档收集自网络,仅用于个人学习 .下列关于蛋白质结构地叙述,哪一项是错误地? .氨基酸地疏水侧链很少埋在分子地中心部位 .电荷地氨基酸侧链常在分子地外侧,面向水相 .白质地一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 .白质地空间结构主要靠次级键维持文档收集自网络,仅用于个人学习 .列哪些因素妨碍蛋白质形成α螺旋结构? .脯氨酸地存在.氨基酸残基地大地支链 .性氨基酸地相邻存在.性氨基酸地相邻存在.以上各项都是 文档收集自网络,仅用于个人学习 .对于β折叠片地叙述,下列哪项是错误地? .β折叠片地肽链处于曲折地伸展状态 .β折叠片地结构是借助于链内氢键稳定地 .有地β折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成地 .氨基酸残基之间地轴距为文档收集自网络,仅用于个人学习 .维持蛋白质二级结构稳定地主要作用力是: .盐键.疏水键.氢键.二硫键 .维持蛋白质三级结构稳定地因素是:

第三章蛋白质化学参考答案--生化习题及答案

第三章蛋白质化学参考答案 一、单项选择题 1.E 2.C 3.B 4.A 5.D 7.D 8.E 9.C 10.B 11.A 12.E 13.B 14.C 15.D 16.B 17.C 18.D 19.E 20.A 21.B 22.B 23.E 24.E 25.C 26.A 27.D 30.A 31.C 32.D 39.B 二、填空题 1. C H O N 2. N 80 3.兼性离子等电点 4. 氨基酸组成排列顺序 5. 羧基氨基肽键 6. 同种电荷(表面电荷)水化膜 8. 氢键盐键疏水键 9. 20 精氨酸组氨酸赖氨酸谷氨酸天冬氨酸 10. 谷氨酸精氨酸丙氨酸 15. 基本空间 16. 丝氨酸苏氨酸酪氨酸 17. 苯丙氨酸酪氨酸色氨酸 18. 球状蛋白纤维状蛋白单纯蛋白结合蛋白辅基 三、名词解释 1.具有相应的遗传密码、用于合成蛋白质的20种氨基酸。 2.当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时,此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。 3.一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。 4.氨基酸通过肽键连接而成的化合物 5.由于肽键具有部分双键的性质,使得与肽键相连的6个原子(CCONHC)构成一个刚性的平面。

6.多个氨基酸分子缩合而成的肽 7.多肽链中每个氨基酸单位 8.多肽链中氨基酸的组成和排列顺序 9.蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象 10.在二级结构的基础上,多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕而成的特定空间构象,包括主链和侧链所有原子的空间排布。 11.两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链,通过非共价键连接形成的空间构象。12.肽键平面围绕α碳原子的旋转而形成的右手螺旋。 13.2个或3个二级结构肽段在空间上进一步聚集和组合形成的空间结构,又称模体。14.超二级结构的进一步组合、折叠,形成紧密、稳定而且在蛋白质分子构象上明显可区分的、相对独立的区域性结构。 15.在蛋白质分子的四级结构中,具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。 四、问答题 1.组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫等,其中氮是蛋白质的特征性元素,平均含量为16%。氨基酸是组成蛋白质的基本单位,组成蛋白质的20种氨基酸,都属于L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。 2.蛋白质是两性电解质。在蛋白质分子可解离的基团中,除每条肽链上的氨基末端和羧基末端外,还有侧链上可解离基团。蛋白质分子在溶液中的解离程度,取决于其分子上酸性基团和碱性基团的相对比例,以及溶液pH的影响。在酸性较强的溶液中,蛋白质分子解离成正粒子;在碱性较强的溶液中,蛋白质分子解离成负离子。这种现象称蛋白质的两性解离。3.一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序;二级结构是指肽键平面的相对旋转所形成的空间结构;三级结构是指在二级结构基础上进一步盘绕折叠所形成的空间构象;四级结构是指亚基间的相互作用形成的空间结构。维持蛋白质一级结构的作用力是肽键;维持二级结构的作用力使氢键;维持三级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键;维持四级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力。 4.右手螺旋;螺旋一圈包含3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,R基分布在螺旋的外侧,每个肽键的C=O与第四个肽键的H-N形成氢键,R侧链的大小、形状、带电状态等均可影响α螺旋的形成。

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