蛋白质和氨基酸的测定复习题
一、填空
1.构成蛋白质的基本物质是氨基酸；所有的蛋白质都含氮素；测定蛋白质的含量主要是测定其中的含氮量。
2.凯氏定氮法测定N元素含量时，样品与浓硫酸，催化剂一同加热消化，其中碳和氢氧化成二氧化碳和水，N最终转化为硫酸铵。
3.测定蛋白质的主要消化剂是硫酸；消化时，凯氏烧瓶应倾斜45度角；温度控制时应先低温消化，待泡末停止产生后再加高温消化；消化结束时，凯氏烧瓶内的液体应呈透明蓝绿色；蒸馏过程中，接收瓶内的液体是硼酸；蛋白质测定所用的氢氧化钠的浓度是45%左右；所用的指示剂是甲基红—溴甲酚绿混合指示剂。。将甲基红—溴甲酚绿混合指示剂加入硼酸溶液中，溶液应显暗红色。
4.测氨基酸态氮时，加入甲醛的目的是使氨基的碱性消失；氨基酸态氮含量测定的公式是X=
c V×0.014×100/m 。
二、判断：
1.（√）凯氏定蛋法测蛋白质含量时，酸吸收液的温度不应超过40°C
2.（×）凯氏定氮法测氮含量时，消化中采用K2SO4作为催化剂。
3.（√）牛磺酸是一种氨基酸。
4.（√）氨基酸分析仪检测牛磺酸时，因为牛磺酸与强酸性树脂结合力不强，首先被洗脱下来。
三、单项选择题
1、凯氏定氮法只能测粗蛋白的含量是因为样品中常含有 A 、 D 、 E 、以及 F 等非蛋白质的含氮物质，故结果为粗蛋白质含量。
A 核酸、B无机氮、C 尿素、D生物碱、E含氮类脂、F含氮色素
2. （D ）凯氏定氮法测定蛋白质，蒸馏前，若加碱后消化液呈蓝色，此时应。
A. 不必在意，马上进行蒸馏
B. 增加消化液用量
C. 加入适量的水
D. 增加氢氧化钠的用量
四、简答题
1.粗蛋白
答：粗蛋白是食品中含氮化合物的总称，既包括真蛋白又包括非蛋白含氮化合物，后者又可能包括游离氨基酸、嘌呤、吡啶、尿素、硝酸盐和氨等。
2.凯氏定氮法测定蛋白质，结果计算为什么要乘以蛋白质的折算数？消化中K2SO4和CuSO4分别起什么作用？
答：凯氏定氮法测得的是样品中N元素的含量，而样品中蛋白质的含量一般为15~17％，只要乘以相应的折算系数就可以计算粗蛋白的含量，样品不同，折算系数有所差异，要视具体原料不同，选用不同的折算系数。
K2SO4可提高浓H2SO4的沸点，加快反应速度。CuSO4起到催化作用，也可加快反应速度
五、综合题
1、试述蛋白质测定的原理及样品消化过程所必须注意的事项。
答：⑴原理利用硫酸及催化剂与食品试样一同加热消化，使蛋白质分解，其中C、H形成CO2及H2O
逸去，而氮以氨的形式与硫酸作用，形成硫酸铵留在酸液中。将消化液碱化，蒸馏，使氨游离，随水
蒸气蒸出，被硼酸吸收。用盐酸标准液滴定所生成的硼酸铵，从消耗盐酸标准液的量计算出总氮量。（2）蛋白质测定中，样品消化过程所必须注意的事项有：
①所用试剂应用无氨蒸馏水配制。
②消化过程应注意转动凯氏烧瓶，以促进消化完全。
③若样品含脂肪或糖较多时，可加入适量辛醇或液体石蜡，或硅消泡剂,防止其溢出瓶外，并注意适当控制热源强度。
④若样品消化液不易澄清透明，可将凯氏烧瓶冷却，加入30%过氧化氢2—3 mL后再加热。
⑤严格控制硫酸钾的用量。
⑥若取样量较大，如干试样超过5g，可按每克试样5mL的比例增加硫酸用量。
⑦一般消化至呈透明后，继续消化30min即可，但当含有特别难以氮化的氮化合物的样品，如含赖氨酸或组氨酸时，消化时间需适当延长。有机物如分解完全，分解液呈蓝色或浅绿色．但含铁量多时，呈较深绿色。
第五节蛋白质和氨基酸 【教学目标】 1、掌握几种常见的氨基酸的结构和性质； 2、掌握蛋白质的性质和检验方法。 【教学重点】蛋白质的性质，氨基酸的结构和性质 【教学难点】氨基酸的结构和性质 【教学过程】 一、蛋白质 1、蛋白质的结构和存在 (1)存在：广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。 (2)组成：含有C、H、O、N、S等元素。分子量很大，达几万到上千万。 O H (3)结构：含有肽键—C—N—，由不同氨基酸按不同排列顺序相结合而构成的高分子化合物，蛋白质中含有未缩合的羧基(—COOH)和氨基(—NH2) 图1 蛋白质结构图 2、蛋白质的性质 【观察与思考】 （1）在试管里加入1mL～2mL鸡蛋白的水溶液，然后加入少量（NH4）2SO4饱和溶液。观察现象。把少量沉淀倾入另一支盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。 （2）在试管里加入3mL鸡蛋白的水溶液，然后加入1mLCuSO4溶液。观察现象。把少量沉淀放入盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。
（3）在试管里加入2mL鸡蛋白的水溶液，加热。观察现象。把试管里的下层物质取出一些放在水里，观察现象。 （4）在试管里加入2mL鸡蛋白的水溶液，然后加入2mL甲醛溶液。观察现象。把少量沉淀放入盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。 （5）把一段棉线和毛线分别放在火焰上灼烧，注意闻气味。 （1）在鸡蛋白的水溶液里分别加入（NH4）2SO4饱和溶液和CuSO4溶液，都会产生固体物质，两者有什么不同？ （2）为什么生物实验室可用甲醛溶液（福尔马林）保存动物标本？ (1)两性：在蛋白质分子中存在着没有缩合的羧基和氨基，既能跟酸反应又能跟碱反应，具有两性。 (2)盐析——可逆过程： 浓的盐溶液[如(NH4)2SO4] 蛋白质溶液蛋白质（结晶） 加水 注：①蛋白质溶液具有胶体的性质。 ②少量的某些盐能促进蛋白质的溶解，浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低。 ③盐析是物理过程，是可逆过程 ④盐析可以用来分离、提纯蛋白质。 (3)变性——不可逆过程 热、酸、碱、重金属盐、紫外线、某些有机物（如乙醇、甲醛、苯酚）等都能使蛋白质发生变性。 【交流与讨论】 ①人误食重金属盐如何解毒？ 答：多吃含有蛋白质的物质可解毒。如牛奶、豆浆等。 ②人长期在日光下暴晒为什么易得皮肤癌？ 答：人长期在日光下暴晒，受到紫外线的作用，使得人的皮肤表面蛋白质变性，易患皮肤癌。 ③紫汞、酒精为什么有消毒杀菌作用？ 答：紫汞的主要成分是硝酸汞，属于重金属盐和乙醇都能使蛋白质变性，可用于消毒杀菌。 4、颜色反应： 蛋白质浓硝酸沉淀微热黄色 注：(1)有这种反应的蛋白质分子中一般有苯环存在。
第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质
第十五章氨基酸、蛋白质和核酸 第一节氨基酸第二节蛋白质 【教学目标】 知识与技能：掌握氨基酸的结构特点及性质，了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成；初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法；了解蛋白质的用途。 过程与方法：通过实验培养学生观察能力，使学生能正确进行实验分析，并加深对概念的理解，进而抽象形成规律性认识。辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感态度与价值观：通过实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶；通过中国合成胰岛素这一伟大成就，激发学生爱国主义思想感情，民族自豪感。由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说，激发学生积极进取，追求真理的热情和献身护理事业的责任感。 激发兴趣和科学情感；培养探索的科学精神。 【教学重点、难点】 重点：氨基酸和蛋白质的化学性质；观察和抽象思维能力的培养。 难点：肽键的形成和科学抽象的方法。 【课时安排】2学时 【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论 【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。 （NH4）2SO4饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO4溶液、浓硝酸。【教学过程设计】 第1学时
CH2-COOH+NaOH CH2-COONa+H2O NH2 NH2 形成内盐 R-CH-COOH R-CH-COO- NH2 NH3+ 两性离子（内盐） 氨基酸在不同PH的溶液中的变化及存在形 式R-CH-COOH NH2 【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH调至 一特定值，使酸式电离的程度恰好等于碱 式电离程度，氨基酸则全部以两性离子存 在，净电荷为零，氨基酸分子呈电中性， 在电场作用下，既不向正极移动，也不向 负极移动。此时溶液的PH称为该氨基酸 的等电点。有“PI”表示。 【问题】请同学们思考，如果溶液的PH 小于PI，氨基酸以什么样的形式存在？是 阳离子？两性离子？还是阴离子？ 【追问】溶液PH等于PI呢？溶液PH大 于PI呢？ 【指导学生归纳】请看表15-1，请归纳酸 性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。 【讲述】氨基酸以两性离子形式存在时,溶 解度最小,最易从溶液中析出，利用这一性 质，可以分离、提纯氨基酸。 回答：阳离子 回答：两性离子 阴离子 回答： 酸性AA的PI在 2.7- 3.2 中性AA的PI略 小于7,一般在 5-6.5之间 碱性AA的PI在 9.5-10.7之间 氨基酸的等电点：PI 教师活动学生活动板书内容设计意图
生物化学习题（氨基酸和蛋白质） 一、名词解释： 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象； 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题： 1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 （生物碱试剂、某些酸类沉淀法）
苏教版选修5《蛋白质和氨基酸》教学设计 教学目标： 知识和技能： 1、使学生了解蛋白质的组成、主要性质和用途 2、了解常见的氨基酸的组成、结构和性质 过程和方法： 1、通过实验探究法学习蛋白质的性质，培养学生实验动手能力 2、联系实际事例了解蛋白质和氨基酸在日常生活中的应用 情感态度与价值观： 1、使学生初步了解蛋白质是生命最基本的物质基础，了解氨基酸和蛋白 质与人体健康的关系 2、使学生体会实验中的相互合作，学会与他人的合作学习，培养良好的 合作学习，培养良好的团队合作精神 3、激发学生亲近化学，热爱化学并渴望了解化学的情感. 教学重点：蛋白质的性质 教学难点：实验能力培养 教学方法：实验－观察－记录－归纳－应用 教学分析：本节课是在学生对有机物知识有较全面认识的基础上要进一步认真学习的重要知识。同时，在必修2教材中，有“蛋白质和氨基酸”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质。蛋白质在日常生活中是常见的物质。所以学生对蛋白质是既感到熟悉又感到神奇的物质。这一节的教学要充分利用这一点，让学生在现有的知识基础上大胆探索新的知识，做到乐学和主动学习。 教学过程：
分析与反思： 本节课的教学设计有以下特点： 一、应用新课改的思想和方法 （1）本节课开始就以展示一批与蛋白质有关图片，还有科技前沿的克隆羊，并播放有关蛋白质的视屏，激发了学生学习的欲望，在讲解知识的同时注意联系生活实际，使学生能学以致用。 （2）重视“协作学习”的合作互动 在教学设计中，教师创设分组实验，合作完成，以达到训练团队合作精神，并在完成实验的同时学会观察、描述、归纳、总结等能力。 二、采用多种教学手段 根据教学内容的需要，采取了多种教学手段。有利于学生掌握知识，提高技能，有利于课堂的活跃气氛和丰富多彩。 1、观看视屏和图片，快速获取信息，激发学习热情。
一、名词解释（每词5分） 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题（每空5分） 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变，而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是（）。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（） Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排 Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题（每题2分） 1.蛋白质的水合性好，则其溶解性也好。（） 2.通常蛋白质的起泡能力好，则稳定泡沫的能力也好。（） 3.溶解度越大，蛋白质的乳化性能也越好，溶解度非常低的蛋白质，乳化性能差。 （） 4.盐溶降低风味结合，而盐析类型的盐提高风味结合。（） 5.氨基酸侧链的疏水值越大，该氨基酸的疏水性越大。（） 五、简答题（每题5分） 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题（10分） 影响蛋白质变性的因素有哪些
《生命活动的主要承担者—蛋白质》教案 教学目标： ⒈知识与技能 ⑴说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 ⑵蛋白质的结构和功能。 ⒉过程与方法 ⑴培养学生跨学科分析综合能力。 ⑵收集资料、分析资料的能力。 ⒊情感态度与价值观 ⑴认同蛋白质是生命活动的主要承担者。 ⑵关注蛋白质研究的新进展。 教学重点： ⒈氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 ⒉蛋白质的结构和功能。 教学难点： ⒈氨基酸形成蛋白质的过程。 ⒉蛋白质的结构多样性的原因。 课前准备： 教师准备两三块海绵，肽键形成的动画课件，血红蛋白、胰岛素的空间结构示意图。课时安排： １课时。 教学过程： 一. 情境创设 蛋白质是构成细胞的重要物质之一，它在组成细胞的化合物中的含量仅次于水，占细胞干重的50％以上。食品包装上常常附有食品成分说明，如果你留心观察的话，你会发现蛋白质是许多食品的重要成分，有时你还会看到添加某些氨基酸的食品。 二. 师生互动 ㈠教师提问：你能过说出多少种富含蛋白质的食品呢？ 学生：根据生活经验回答。 教师：我们平时所吃的食物中，一般都含有蛋白质，瘦肉、蛋、奶和大豆制品中的蛋白质含量尤其丰富。蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸，才能被人体吸收和利用。 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。在生物体中组成当白质的氨基酸约有20种。氨基酸的结构有什么特点呢？请大家观察课本第20页的《思考与讨论》中的几种氨基酸的结构，思考讨论，这些氨基酸的结构具有什么共同特点？ 教师引导：教师在黑板上写出甲烷分子（CH4）的结构式。比较课本上氨基酸的分子结构式与甲烷分子的不同，再思考氨基酸的结构具有什么共同特点。 学生回答：每种氨基酸分子中都含有一个氢原子，一个氨基和一个羧基。 教师总结：用一个氨基，一个羧基，一个侧链基团R基分别取代甲烷中的三个H，就组成蛋白质分子的基本单位氨基酸的结构通式： Ｒ │ NH2─Ｃ─COOH │ Ｈ
第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 （满分100分，90分钟） 一．单项选择题（每小题2分，共64分） 1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( ) A．—C7H7O B．—C7H7 C．—C7H7N D．—C7H5NO 2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( ) A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多 3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化 C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( )
A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( ) 6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( ) A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成 C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性 7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式：
第2单元课时5 蛋白质氨基酸 教学设计 一、学习目标 1．在糖类到蛋白质的学习过程中，学生对生命的理解从表层到内部，从维持生命到构成生命的基础物质，让学生感悟到生命的复杂、脆弱，激发学生尊重生命、热爱生命。 2．在实验中掌握蛋白质的性质，并结合生活实际理解其应用，培养学生学以致用的科学精神。 二、教学重点与难点 蛋白质的特征反应、辨析盐析与变性过程。 三、设计思路 抓住蛋白质、氨基酸是生命基础物质这一契机，在学生收集与蛋白质、氨基酸等有关的生命物质的过程中，充分感悟到生命的价值。针对易于理解的相关知识，可由“学生教师”讲解，既调动了学生学习的积极性，又培养学生语言表达能力。 四、教学过程 [引入新课]上节课我们介绍了油脂和糖类，今天我们继续来研究蛋白质和氨基酸。 [投影]蛋白质的存在: （PPT2，3，4，5） 蛋白质细胞：组成细胞的基础物质 动物 植物：种子中具有丰富的蛋白质 肌肉 皮肤 发、毛 蹄 角 [自主学习1]蛋白质的应用并填空（PPT6，7，8）蛋白质对人类的营养作用及其原理：
蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。是人类必需的营养物质，成年人每天大约要摄取蛋白质，才能满足生理需要，保证身体健康。 人们从食物中摄取的蛋白质，在胃液中的和胰液中的的作用下，经过水解生成。氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需的各种蛋白质。人体内各种组织的蛋白质也是不断地分解，最后主要生成，排出体外。 [探究实验] 学生分组做教材《苏教版·化学2》第73页的［实验1］和［实验2］,探究蛋白质的性质。并填写如下“表3－7蛋白质的性质实验”。 [问题探究] 通过上述实验，你对蛋白质的性质有什么认识 [自主学习2]（PPT9，10，11，12） 鸡蛋白、大豆蛋白等蛋白质水，在这些蛋白质溶液中加入某些浓的 溶液［如(NH 4) 2 SO 4 溶液、Na 2 SO 4 溶液等］，可使蛋白质的降低而析出。 如果由于某种条件使蛋白质的化学组成或空间结构发生改变，它的生理功能也会。在的作用下，
《羧酸氨基酸和蛋白质第一课时》导学案 ［学习目标定位］1.熟知羧酸的分类结构特点及其主要化学性质。 2.会比较羧基、羰基与羟 基的性质差异。 1.乙酸的组成与结构 乙酸的分子式C2H4Q,结构式为，结构简式为CHCOOH官能团是一COOH 2 ?乙酸的性质 ⑴ 乙酸俗名为醋酸，是一种无色液体，具有强烈的刺激性气味，易溶于水和乙醇_____________ (2)乙酸是一种弱酸，其酸性比碳酸的强，具有酸的通性。 在水中可以电离出H，电离方程式为CHlllIjH CH3COO + H。 (3)与酸碱指示剂作用，能使石蕊试液变红。_ ⑷ 与Mg反应的化学方程式为Mg+ 2CHCOOH^ (CHsCOO)”叶H2 f。 ⑸ 与CaO反应的化学方程式为CaO^ 2CHCOOZ (CH3COO2Ca+ H2O。 ⑹与C U(OH)2反应的化学方程式为Cu(OH)2+ 2CHCOOH^(CH3COO)Cu+ 2H2O ⑺ 与NetCO反应的化学方程式为N32CO + 2CHCOO—T2CHCOON住COf+ HQ 探究点一羧酸的概念 1.分类：观察下列几种酸的结构简式填空： ①乙酸：CHCOOH②硬脂酸：C7H35COOH ③亚油酸：C7H31COOH④苯甲酸：CHCOOH ⑤乙二酸：HOO—COOH (1)从上述酸的结构可以看出，羧酸可以看作是由羧基和烃基(或氢原子)相连而构成的化合 物。其通式可表示为R-COOH官能团为—COOH (2)按不同的分类标准对羧酸进行分类： 若按羧酸分子中烃基的结构分类，上述物质中的①②③⑤属于脂肪酸，④属于芳香酸。若按羧酸分子中羧基的数目分类，上述物质中的①②③④属于一元酸, ⑤属于二元酸。按烃基的饱和程度分①②⑤属于饱和酸， ③④属于不饱和酸。 2.物理性质 (1)水溶性：分子中碳原子数在4个以下的羧酸能与水互溶。随碳链增长，羧酸在水中的溶解 度迅速减小。 ⑵熔、沸点：比相同碳原子数的醇的沸点高，原因是羧酸分子之间更容易形成氢_______________ 3?常见的羧酸
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
课 题 第4节 羧酸 氨基酸和蛋白质（一） 教具 学案 多媒体课件 教学目的 教法 实验探究 合作交流 重点 难点 羧酸的结构特点及化学性质 教学情景设计 内 容 总结补充创 新 【自主学习】 一、羧酸的概述 1．概念：由________和________相连构成的有机化合物。 2．通式：________，官能团________。 3．分类： (1)按分子中烃基分 ①脂肪酸? ?? 低级脂肪酸：如乙酸： 高级脂肪酸????? 硬脂酸： 软脂酸： 油酸： ②芳香酸：如苯甲酸：________________，俗名________________。 (2)按分子中羧基的数目分 ①一元羧酸：如甲酸________，俗名________。 ②二元羧酸：如乙二酸________________，俗名________。 ③多元羧酸。 4.命名： （1）选主链：选取含有 的最长碳链为主链，命名为某酸。 （2）编号位：从 开始给主链碳原子编号。 （3）写名称：在某酸的前面加上取代基的 和
如：CH 3CH CH 3CH 2CH 2C OH O 。 5．物理性质 (1)水溶性 碳原子数在____以下的羧酸与水互溶，随着分子中碳链的增长，溶解度逐渐________。 (2)熔、沸点 比相应醇____，其原因是羧酸比与其相对分子质量相近的醇形成________的几率大。 6．常见的羧酸 【对点演练】 1．下列物质中，属于饱和一元脂肪酸的是( ) A ．乙二酸 B ．苯甲酸 C ．硬脂酸 D ．石炭酸 2．由—CH 3、—OH 、 、—COOH 四种基团两两组合而成的化合物中，其水溶液能使 紫色石蕊试液变红的有( ) A ．1种 B ．2种 C ．3种 D ．4种 【自主学习】 二、化学性质(以R —COOH 为例) 1．弱酸性 (1)与碳酸氢钠反应：________________________________________ (2)与氨气或氨水常温反应：___________________________________ 2．羟基被取代
第十四章氨基酸、多肽与蛋白质 14.2 写出下列氨基酸分别与过量盐酸或过量氢氧化钠水溶液作用的产物。 a. 脯氨酸 b. 酪氨酸 c. 丝氨酸 d. 天门冬氨酸 答案： 14.3 用简单化学方法鉴别下列各组化合物： b. 苏氨酸丝氨酸 c. 乳酸丙氨酸 答案： 14.4 写出下列各氨基酸在指定的PH介质中的主要存在形式。 a. 缬氨酸在PH为8时 b. 赖氨酸在PH为10时 c. 丝氨酸在PH为1时 d. 谷氨酸在PH为3时 答案： 14.5写出下列反应的主要产物 答案： 14.6 某化合物分子式为C3H7O2N，有旋光性，能分别与NaOH或HCl成盐，并能与醇成 酯，与HNO2作用时放出氮气，写出此化合物的结构式。 答案： 14.7 由3-甲基丁酸合成缬氨酸，产物是否有旋光性？为什么？ 答案： 如果在无手性条件下,得到的产物无旋光活性,因为在α–氯代酸生成的那一步无立体选择性. 14.8 下面的化合物是二肽、三肽还是四肽？指出其中的肽键、N-端及C-端氨基酸，此 肽可被认为是酸性的、碱性的还是中性的？ 答案：三肽,N端亮氨酸,C端甘氨酸. 中性. 14.10 命名下列肽，并给出简写名称。 答案： a 丝氨酸--甘氨酸--亮氨酸，简写为：丝--甘--亮 b 谷氨酸--苯丙氨酸--苏氨酸，简写为：谷--苯丙--苏 14.11 某多肽以酸水解后，再以碱中和水解液时，有氮气放出。由此可以得出有关此多 肽结构的什么信息？ 答案：此多肽含有游离的羧基,且羧基与NH3形成酰胺. 14.12 某三肽完全水解后，得到甘氨酸及丙氨酸。若将此三肽与亚硝酸作用后再水解， 则得乳酸、丙氨酸及甘氨酸。写出此三肽的可能结构式。 答案：丙--甘--丙或丙--丙--甘 14.13 某九肽经部分水解，得到下列一些三肽：丝-脯-苯丙，甘-苯丙-丝，脯-苯丙 -精，精-脯-脯，脯-甘-苯丙，脯-脯-甘及苯丙-丝-脯。以简写方式排出此九肽中氨基酸的顺序。 答案： 精—脯—脯—甘—苯丙—丝—脯—苯丙—精 1
氨基酸与蛋白质教学设计 本节目标 1.了解氨基酸的结构特点和主要化学性质。 2.了解二肽、多肽的概念。 3.了解蛋白质的结构和性质及酶的催化作用特点。 自主预习 一、氨基酸的结构和性质 1．氨基酸 (1)氨基酸概念：氨基酸是取代了羧酸分子中烃基上的氢原子形成的取代羧酸。 官能团为氨基(—NH2)、羧基(—COOH)。 (2)天然蛋 白质水解后 均可得到 α 氨基酸， 即分子中氨 基和羧基连 在同一个碳 原子上，其 通式可表示 为常见α氨基酸有甘氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸等，写出其结构简式： 甘氨酸：； 缬氨酸：； 苯丙氨酸：。 (3)氨基酸的解离形式 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，是一种两性化合物，通常以两性离子形式存在。溶液的pH 不同，氨基酸分子可以发生不同的解离。 (OH－可以与—COOH 反应，可以与—NH 反应；H＋可以与—NH2 反应，也可以与—COO－反应) 依据上述知识，写出下列反应方程式： a.与盐酸的反应： b.与氢氧化钠反应： 2．多肽 (1)由一个α氨基酸分子的羧
， 基和另一个 α氨基酸分子的氨基脱去一分子水形成的酰胺键称为肽键，生成的化合物称为肽。例如 。 (2) 酰胺键的结构式为可简写为 ，又称 为 ，是一种官能团。 (3) 由 个氨基酸分子 脱去 3 个水分子形成的 是四肽，它含有 个肽 键。三肽以上均可称为 。 二、蛋白质的结 构和性质 1．蛋白质 (1) 是构成蛋白质的物质基础。 (2) 核心官能团是 ，相对分子质量在 以上，有的高达数千万。 (3) 形成原理：不同的 α氨基酸通过分子间脱水缩合形成肽键连接而成的高分子化合物；因此每种蛋白质都有唯一而确切的 α氨基酸的序列。 (4) 性质： 、两性、灼烧等。 (5) 生理功能：每种蛋白质都有一定的生理活性，且结构与生理功能是高度统一的。 2．酶 (1) 含义：酶是具有 活性，对许多 化学和生物体内进行的复杂化学反应具有很强催化作用的 。 (2) 催化的特点：①需要比较温和的条件；在接近体温和 环境中，酶才能够发挥较好的催化作用。 ②具有高度的专一性：某一种酶仅对某种物质的 反应起 作用。 ③效率非常高：酶的催化效率是普通催化剂的 倍。 课堂探究一：氨基酸的性质 问题 1．有一多肽的结构如下： 该化合物属于几肽？有几个氨基和几个羧基？构成该化合物的氨基酸有几种？
1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH 精品文档 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降 精品文档 第4节羧酸氨基酸和蛋白质 第1课时羧酸 [学习目标定位] 1.熟知羧酸的分类结构特点及其主要化学性质。2.会比较羧基、羰基与羟基的性质差异。 1．乙酸的组成与结构 乙酸的分子式C2H4O2，结构式为，结构简式为CH3COOH，官能团是—COOH。 2．乙酸的性质 (1)乙酸俗名为醋酸，是一种无色液体，具有强烈的刺激性气味，易溶于水和乙醇。 (2)乙酸是一种弱酸，其酸性比碳酸的强，具有酸的通性。 在水中可以电离出H＋，电离方程式为CH3COOH CH3COO－＋H＋。 (3)与酸碱指示剂作用，能使石蕊试液变红。 (4)与Mg反应的化学方程式为Mg＋2CH3COOH―→(CH3COO)2Mg＋H2↑。 (5)与CaO反应的化学方程式为CaO＋2CH3COOH―→(CH3COO)2Ca＋H2O。 (6)与Cu(OH)2反应的化学方程式为Cu(OH)2＋2CH3COOH―→(CH3COO)2Cu＋2H2O (7)与Na2CO3反应的化学方程式为Na2CO3＋2CH3COOH―→2CH3COONa＋CO2↑＋H2O。 探究点一羧酸的概念 1．分类：观察下列几种酸的结构简式填空： ①乙酸：CH3COOH②硬脂酸：C17H35COOH ③亚油酸：C17H31COOH④苯甲酸：C6H5COOH ⑤乙二酸：HOOC—COOH (1)从上述酸的结构可以看出，羧酸可以看作是由羧基和烃基(或氢原子)相连而构成的化合物。其通式可表示为R—COOH，官能团为—COOH。 (2)按不同的分类标准对羧酸进行分类： 若按羧酸分子中烃基的结构分类，上述物质中的①②③⑤属于脂肪酸，④属于芳香酸。若按羧酸分子中羧基的数目分类，上述物质中的①②③④属于一元酸，⑤属于二元酸。按烃基的饱和程度分①②⑤属于饱和酸，③④属于不饱和酸。 2．物理性质 (1)水溶性：分子中碳原子数在4个以下的羧酸能与水互溶。随碳链增长，羧酸在水中的溶解度迅速减小。 (2)熔、沸点：比相同碳原子数的醇的沸点高，原因是羧酸分子之间更容易形成氢键。3．常见的羧酸 甲酸苯甲酸乙二酸俗名蚁酸安息香酸草酸 结构 HCOOH 简式 色、态、味无色液体白色针状晶体无色透 第一章蛋白质化学 一、填空题 1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基 酸又可分成和。疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸 2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使 用电泳法对二硫键进行准确定位。97% 对角线 3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们 分别由和密码子编码。22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG 4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。蛋白质的pI可使用的 方法测定，pI处蛋白质的溶解度。芳香族280 等电聚焦最小 5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。α- 角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。 高级生物功能 7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。 在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色 8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。一种蛋白 质的全部三维结构一般称为它的构象。二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角 二、是非题 1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。错 2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。错 3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。错 4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。错 5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。正确 6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。错 7.二硫键能稳定蛋白质的三级结构，但它又属于一级结构的内容。正确 8.胞外蛋白质通常具有二硫键，而胞内酶通常没有。正确 9.肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式，也可能是反式。错 10.存在与疏水环境中，α-螺旋比在亲水环境中的α-螺旋要稳定。正确 11.靠近α-螺旋N端的Arg残基的侧链的存在可稳定螺旋。错误。 12.大多数单核苷酸突变导致蛋白质的三维结构变得不稳定。错 三、选择题 1.六肽K-Q-C-D-E-I在pH7时的静电荷是（）。B A．-2 B.-1 C.0 D.+1 E.+2 2.七肽A-S-V-D-E-L-G形成α-螺旋，与A的羰基形成氢键的氨基酸残基是（）。D A.S B.V C.D D.E E.L 3.如果一种蛋白质含有一个完全由α-螺旋组成的跨膜结构域，那么最有可能出现在跨膜结构域的氨基酸残基是（）。D A.P B.E C.K D.L E.R 4.以下五种氨基酸H、A、D、P、Y和R按照等电点递增的排列顺序是（）。D A.DAPYHR B.DPAYHR C.DPYAHR D.DYAPHR E.DPYAHR 高中化学鲁科版选修五《有机化学基础》第 二章第四节课时二 氨基酸和蛋白质 【课标要求】 知识目标 1、了解氨基酸的结构特点和性质 2、理解肽键的形成 3、了解蛋白质的结构特点和主要性质 素养目标 1、宏观辨识与微观探究: 形成“结构决定性质”的观念 2、证据推理与模型认知：从化学键的断裂和形成角度认识反应 3、科学探究与创新精神：依据实验目的，运用实验进行探究；能运用化学知识解释生活 现象，解决简单的实际问题。 【教学重点】氨基酸、蛋白质的结构和性质 课前学生完成有关乙酸的反应方程式，目的是总结出官能团羧基的化学性质，为氨基酸和蛋白质的性质学习打下基础。 以乙酸为例完成以下反应方程式。 1、酸的通性 （1）遇石蕊试剂： （2）金属钠: （3）与碱性氧化物反应（Na2O）: （4）与碱反应（NaOH）： （5）除水垢(CaCO3)： 2、有机酸的性质 （1）取代反应 A、与乙醇的酯化反应： B、与氨生成酰胺： C、与氯气发生α-H 的取代反应： （2）还原反应（氢化铝锂）： 【新课导入】学生分组实验---鉴别真假羊毛线：6 个组里面各有一个信封，里面有2 条毛线，其中有一条是纯羊毛的，引导学生通过灼烧的方法鉴别（在大烧杯上面点燃，观察现象），从而引出今天学习的物质---蛋白质以及它的单体 氨基酸。 （板书）一氨基酸 （过渡）PPT 展示常见的几种氨基酸，让学生总结氨基酸在结构上的共同点：1、含有2 中官能团---氨基和羧基2、氨基和羧基连在同一个碳上。 （板书）（一）氨基酸的分子结构 官能团的结构式和名称 （讲解）氨基酸在溶液中两性离子的存在形式 （学生活动）以甘氨酸为例让学生到黑板书写出甘氨酸与氢氧化钠溶液、盐酸反应的方程式。 （板书）（二）化学性质 （1）两性：酸性： 碱性： （跟踪练习）通过思考2 总结高中具有两性的化合物。 （过渡）因为氨基酸结构中具有羧基，所以氨基酸具有羧基的所有性质。根据乙酸的性质，让学生到黑板书写出甘氨酸与乙醇的酯化反应。 （板书）（2）取代反应 1与乙醇反应 2脱水成肽 （多媒体展示）动画展示甘氨酸成二肽时候反应的原理，特别是化学键的断裂和形成过程。书写方程式。 （板书）（3）缩聚反应 （多媒体展示）动画展示甘氨酸成多肽时候反应的原理，特别是化学键的断裂蛋白质与氨基酸的关系教案资料
第4节羧酸氨基酸和蛋白质
第一章 蛋白质化学习题及答案
高中化学《氨基酸 蛋白质》优质课教学设计、教案
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