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生物化学二

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生物化学二

生物化学练习题

(供五年制临床医学,口腔,麻醉及影象等专业使用)

第一章蛋白质的结构与功能

一,A型题(每小题1分)

1.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6,5.0,5.3,6.7,7.3.电泳时欲使其中4种泳向正极,缓冲液的pH应该是 (D)

A.5.0

B.4.0

C.6.0

D.7.0

E.8.0

2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是 (B)

A.血清清蛋白(分子量68 500)

B.马肝过氧化物酶(分子量247 500)

C.肌红蛋白(分子量16 900)

D.牛胰岛素(分子量5 700)

E.牛β乳球蛋白(分子量35000)

3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是 (D)

A.肽键

B.半胱氨酸的-SH基

C.苯丙氨酸的苯环

D.色氨酸的吲哚环

E.组氨酸的咪唑环

4.含芳香环的氨基酸是 (B)

A.Lys

B.Tyr

C.Val

D.Ile

E.Asp

5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是 (A)

A.酸性氨基酸

B.含硫氨基酸

C.支链氨基酸

D.芳香族氨基酸

E.碱性氨基

6.变性蛋白质的特点是 (B)

A.黏度下降

B.丧失原有的生物活性

C.颜色反应减弱

D.溶解度增加

E.不易被胃蛋白酶水解

7.蛋白质变性是由于 (B)

A.蛋白质一级结构改变

B.蛋白质空间构象的改变

C.辅基的脱落

D.蛋白质水解

E.以上都不是

8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子 (A)

A.甘氨酸

B.丝氨酸

C.半胱氨酸

D.苏氨酸

E.丙氨酸

9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E)

A.β折叠结构为二级结构

B.肽单元折叠成锯齿状

C.β折叠结构的肽链较伸展

D.若干肽链骨架平行或反平行排列,链间靠氢键维系

E.以上都正确

10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B)

A.盐析法

B.紫外吸收法

C.层析法

D.透析法

E.以上都可以

11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E)

A.Hb的一级结构

B.Hb的基因

C.Hb的空间结构

D.红细胞形态

E.Hb的辅基结构

12.维系蛋白质一级结构的化学键是(B)

A.氢键

B.肽键

C.盐键

D.疏水键

E.范德华力

13.天然蛋白质中不存在的氨基酸是(B)

A.半胱氨酸

B.瓜氨酸

C.羟脯氨酸

D.蛋氨酸

E.丝氨酸

14.蛋白质多肽链书写方向是(D)

A.从3( 端到5( 端

B.从5( (端到3( 端

C.从C端到N端

D.从N端到C端

E.以上都不是

15.血浆蛋白质的pI大多为pH5~6,它们在血液中的主要存在形式是(B)

A.兼性离子

B.带负电荷

C.带正电荷

D.非极性分子

E.疏水分子

16.蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于(B)

A.一级结构

B.二级结构

C.三级结构

D.域结构

E.四级结构

17.α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是(B)

A.4.5

B.3.6

C.3.0

D.2.7

E.2.5

18.下列含有两个羧基的氨基酸是(E)

A.缬氨酸

B.色氨酸

C.赖氨酸

D.甘氨酸

E.谷氨酸

19.组成蛋白质的基本单位是(A)

A.L-α-氨基酸

B.D-α-氨基酸

C.L,β-氨基酸

D.L,D-α氨基酸

E.D-β-氨基酸

20.维持蛋白质二级结构的主要化学键是(D)

A.疏水键

B.盐键

C.肽键

D.氢键

E.二硫键

21.蛋白质分子的β转角属于蛋白质的(B)

A.一级结构

B.二级结构

C.结构域

D.三级结构

E.四级结构

22.关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是(A)

A.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性

B.天然蛋白质分子均有这种结构

C.三级结构的稳定性主要由次级键维系

D.亲水基团多聚集在三级结构的表面

E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列

23.有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是(D)

A.都可以与氧结合

B.Hb和Mb都含铁

C.都是含辅基的结合蛋白

D.都具有四级结构形式

E.都属于色蛋白类

24.具有四级结构的蛋白质特征是(E)

A.分子中必定含有辅基

B.四级结构在三级结构的基础上,多肽链进一步折叠,盘曲形成

C.依赖肽键维系四级结构的稳定性

D.每条多肽链都具有独立的生物学活性

E.由两条或两条以上的多肽链组成

25.关于蛋白质的四级结构正确的是(E)

A.一定有多个不同的亚基

B.一定有多个相同的亚基

C.一定有种类相同,而数目不同的亚基数

D.一定有种类不同,而数目相同的亚基

E.亚基的种类,数目都不一定相同

26.蛋白质的一级结构及高级结构决定于(C)

亚基 B.分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序

D.分子内部疏水键

E.分子中氢

27.蛋白质形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定(E)

A.溶液pH大于pI

B.溶液pH小于pI

C.溶液PH等于pI

D.在水溶液中

E.溶液pH等于7.4

28.蛋白质的等电点是(E)

A.蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH

B.蛋白质溶液的PH等于7.4时溶液的pH

C.蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH

D.蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH

E.蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH

29.蛋白质溶液的主要稳定因素是(C)

A.蛋白质溶液的黏度大

B.蛋白质在溶液中有"布朗运动"

C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷

D.蛋白质溶液有分子扩散现象

E.蛋白质分子带有电荷

30.蛋白质分子中存在的含巯基氨基酸是(C)

A.亮氨酸

B.胱氨酸

C.蛋氨酸

D.半胱氨酸

E.苏氨酸

31.维持血浆胶体渗透压的主要蛋白质是(A)

A.清蛋白

B.αl球蛋白

C.β球蛋白

D.γ球蛋白

E.纤维蛋白原

32.血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是(D)

A.纤维蛋白原

B.球蛋白

C.拟球蛋白

D.清蛋白

E.β球蛋白

33.胰岛素分子A链与B链交联是靠(D)

A.疏水键

B.盐键

C.氢键

D.二硫键

E.范德华力

34.蛋白质中含量恒定的元素是(A)

A.N

B.C

C.O

D.H

E.Fe

二,B型题(每小题1分)

A.谷氨酸

B.组氨酸

C.丝氨酸

D.半胱氨酸

E.脯氨酸

1.酸性氨基酸是(A)

2.碱性氨基酸是(B)

3.含羟基的氨基酸是(C)

4.含巯基的氨基酸是(D)

5.亚氨基酸是(E)

A.多肽链氨基酸序列

B.多肽链局部主链原子的空间排列

C.亚基的空间关系和相互作用

D.多肽链与辅基

E.多肽链所有原子的空间排列

6.蛋白质的一级结构(A)

7.蛋白质的二级结构(B)

8.蛋白质的三级结构(E)

9.蛋白质的四级结构(C)

10.结合蛋白质(D)

四级结构形成 B.四级结构破坏 C.一级结构破坏

D.一级结构形成

E.二,三级结构破坏

11.亚基聚合时出现(A)

12.亚基解聚时出现(B)

13.蛋白质变性时出现(E)

14.蛋白酶水解时出现(C)

15.人工合成多肽时出现(D)

A.0.9%NaCl

B.常温乙醇

C.一定量稀酸后加热

D.加热煮沸

E.高浓度硫酸铵

16.蛋白质既变性又沉淀是(B)

17.蛋白质既不变性又不沉淀是(A)

18.蛋白质沉淀但不变性是(E)

19.蛋白质变性但不沉淀是(D)

20.蛋白质凝固是(C)

三,X型题(每小题1分)

1.关于蛋白质的组成正确的有(ABCD)

A.由C,H,O,N等多种元素组成

B.含氮量约为16%

C.可水解成肽或氨基酸

D.由α-氨基酸组成

E.含磷量约为10%

2.蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些结构引起的(BC)

A.半胱氨酸的巯基

B.酪氨酸的酚基

C.色氨酸的吲哚基

D.组氨酸的异吡唑基

E.精氨酸的胍基

3.关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的(ABC)

A.比一般C—N单键短

B.具有部分双键性质

C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构

D.肽键可自由旋转

E.比一般C—N单键长

4.谷胱甘肽(BCE)

A.是一种低分子量蛋白质

B.在氨基酸吸收过程中起作用

C.可进行氧化还原反应

D.由谷氨酸,胱氨酸和甘氨酸组成

E.其还原型有活性

5.蛋白质的α螺旋结构(ACD)

A.多肽链主链骨架>C=O基氧原子与>N-H基氢原子形成氢键

B.脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响

C.为右手螺旋

D.每隔3.6个氨基酸残基上升一圈

E.侧链R基团出现在螺旋圈内

6.关于蛋白质结构的叙述正确的有(ABCD)

A.蛋白质的一级结构是空间结构的基础

B.亲水氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面

C.蛋白质的空间结构由次级键维持

D.有的蛋白质有多个不同结构和功能的结构域

E.所有蛋白质都有一,二,三,四级结构

7.关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的(BD)

尿素引起蛋白质变性是由于特定的肽键断裂

B.变性是由于二硫键和非共价键破坏引起的

C.变性都是可逆的

D.变性蛋白质的理化性质发生改变

E.变性蛋白质的空间结构并无改变

8.下列哪些蛋白质含有铁(ABCD)

A.细胞色素氧化酶

B.肌红蛋白

C.血红蛋白

D.过氧化酶

E.卵清蛋白

9.下列哪些方法基于蛋白质的带电性质(AC)

A.电泳

B.透析和超滤

C.离子交换层析

D.凝胶过滤

E.超速离心

10.蛋白质的α螺旋结构十分牢固,但如果在多肽链中出现下列哪些情况,将会妨碍α螺旋形成 (ABC)

A.连续的天冬氨酸

B.连续的碱性氨基酸

C.脯氨酸

D.丙氨酸

E.苏氨酸

11.已知卵清蛋白pI=4.6,β乳球蛋白pI=5.2,糜蛋白酶原pI=9.1,上述蛋白质在电场中的移动情况为(BC)

A.缓冲液pH为7.0时,糜蛋白酶原向阳极移动,其他两种向阴极移动

B.缓冲液pH为5.0时,卵清蛋白向阳极移动,其他两种向阴极移动

C.缓冲液pH为9.1时,糜蛋白酶原在原地不动,其他两种向阳极移动

D.缓冲液pH为5.2时,β乳球蛋白在原地不动,卵清蛋白向阴极移动,糜蛋白酶原移向阳极

E.缓冲液pH为5.0时,卵清蛋白向阴极移动,其他两种向阳极移动

12.蛋白质处于pH等于其pI的溶液时,蛋白质分子解离状态可为(AB)

A.蛋白质分子解离为正,负离子的趋势相等,为兼性离子

B.蛋白质的净电荷为零

C.具有相等量的正离子和负离子

D.蛋白质分子处于不解离状态

E.蛋白质分子解离带同一种电荷

13.组成人体蛋白质的氨基酸(AD)

A.都是α-氨基酸

B.都是β-氨基酸

C.除甘氨酸外都是D系氨基酸

D.除甘氨酸外都是L系氨基酸

E.L系和D系氨基酸各半

14.属于蛋白质二级结构的有(ABCE)

A.α螺旋

B.β折叠

C.β转角

D.亚基

E.无规卷曲

15.含羟基的氨基酸有(ABD)

A.苏氨酸

B.丝氨酸

C.赖氨酸

D.酪氨酸

E.半胱氨酸

四,填空题(每空0.5分)

1.组成蛋白质的元素有_______,______,______,______.含量恒定的元素是

______,其平均含量为______.【C,H,O,N;N;16%】

酸性氨基酸基酸有______,______;碱性氨基酸有______,______,______.含巯基的氨基酸是______.【谷氨酸,天冬氨酸;精氨酸,赖氨酸,组氨酸;半胱氨酸】

蛋白质的二级结构形式有______,______,______,______.【α-螺旋,β-折

叠,β-转角,无规卷曲】

维持蛋白质空间构象的非共价键有______,______,______,______.【疏水作用,盐键,氢键,Van der Waals力)】

分离纯化蛋白质的方法有______,______,______,______,______等.【透析,超滤,盐析,有机溶剂沉淀,层析,电泳,超速离心等任填】

五,名词解释题(每小题2分)

1.蛋白质的等电点(isoelectric point of protein):

【蛋白质所带正负电荷相等时的溶液pH值.】

蛋白质的二级结构(secondary structure of protein)

【蛋白质多肽链局部主链原子的空间排布】

变构效应(allosteric effect)

【效应剂与蛋白质结合引起蛋白质构象改变的同时蛋白质功能发生改变的现象.】

协同效应(cooperative effect)

【一亚基结合配体后影响该寡聚体另一亚基与配体的结合能力.】

蛋白质的变性作用(denaturation of protein)

【在某些理化因素作用下,蛋白质的空间结构破坏,理化性质改变,生物活性丧失.】

亚基(subunit)

【寡聚蛋白中独立具有三级结构的多肽链.】

7.结构域(domain)

【分子量大的蛋白中含有1到数个具有一定功能的结构紧密区.】

8.模体(motif)

【某些蛋白质分子中,2到3个具有二级结构的肽段在空间上互相靠近形成的特殊空间构象.有特征性氨基酸序列.】

9.分子伴侣(molecular chaperone)

【细胞内的一类促进蛋白质折叠形成天然空间构象的蛋白质.】

10.辅基(prosthetic group)

【结合蛋白质中与蛋白质结合紧密的非蛋白质部分.】

六,问答题

1.试举例说明什么是分子病.(3分)

【由于基因突变,蛋白质的结构,功能发生改变导致的疾病.】

2.蛋白质含氮量平均为多少为何能用蛋白质的含氮量表示蛋白质的相对含量

如何计算 (4分)

【16%.各种来源的蛋白质含氮量基本恒定.

每可样品含氮克数╳6.25╳100=100克样品蛋白质含量(g%)】

自然界中组成蛋白质的氨基酸有多少种如何进行分类 (5分)

【20种.根据侧链的结构和性质分为4类:

①极性,中性氨基酸;②酸性氨基酸③碱性氨基酸④非极性,疏水性氨基酸.】

4.何谓蛋白质的一级结构简述蛋白质的一级结构测定方法.(6分)

【指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序.

一级结构测定方法:①水解纯化蛋白质,测定各种氨基酸的百分含量;②测定多肽链N端与C端的氨基酸;③多肽链水解为肽段,分离纯化各肽段,用Edman降解法等测定各肽段氨基酸的排列顺序;④经组合排列对比得出完整肽链氨基酸的排列顺序.】

5.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构主要有哪些形式各有何结构特征 (6分)

【蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的空间排布.

主要形式和特征有:α-螺旋:多肽链盘绕形成右手螺旋,每圈含3.6氨基酸残基,螺距0.54nm,相邻两圈螺旋间形成氢键且与螺旋长轴平行.β-折叠:多肽链相对伸展,肽单元折叠成锯齿状,两条以上肽链顺向或反向平行排列,通过氢键联系成片层结构.β-转角:发生在多肽链进行180度转折处,由4个氨基酸构成,氢键维系.无规卷曲;无确定规律的肽段.】

何谓蛋白质的三级机构维系蛋白质三级结构的化学键有哪些 (4分)

【多肽链中所有原子的空间排部.通过疏水作用,盐键,氢键,Van der Waals力维系.】

何谓蛋白质的四级结构举例说明.(4分)

【寡聚蛋白(由2个或2个以上独立具有三级结构多肽链组成的蛋白质)中亚基的空间排布和相互作用.亚基间无共价键联系.血红蛋白由2α亚基和2β亚基构成,四个亚基通过8个盐键相连,亚基单独存在虽可结合氧,但难以释放氧.】

第二章核酸的结构与功能

一,A型题(每小题1分)

1.多核苷酸之间的连接方式是(B)

2(,3( 磷酸二酯键 B.3(,5( 磷酸二酯键

C.2(,5( 磷酸二酯键

D.糖苷键

E.氢键

2.DNA的组成单位是(E)

A.ATP,CTP,GTP,TTP

B.ATP,CTP,GTP,UTP

C.dATP,dCTP,dGTP,dTIT

D.dATP,dCTP,dGTP,dUTP

E.dAMP,dCMP,dGMP,dTMP

3.关于DNA双螺旋结构模型的描述正确的是(E)

A.腺嘌呤的克分子数等于胞嘧啶的克分子数

B.同种生物体不同组织的DNA碱基组成不同

C.碱基对位于DNA双螺旋的外侧

D.两股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的糖苷键连接

E.维持双螺旋结构稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力

4.DNA和RNA共有的成分是(C)

A.D-核糖

B.D-2-脱氧核糖

C.鸟嘌呤

D.尿嘧啶

E.胸腺嘧啶

5.DNA和RNA彻底水解后的产物(A)

A.戊糖相同,部分碱基不同

B.碱基相同,戊糖不同

C.戊糖相同,碱基不同

D.部分碱基不同,戊糖不同

E.碱基相同,部分戊糖不同

6.核酸具有紫外吸收能力的原因是(A)

A.嘌呤和嘧啶环中有共轭双键

B.嘌吟和嘧啶中有酮基

C.嘌呤和嘧啶中有氨基

D.嘌呤和嘧啶连接了核糖

E.嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团

7.从5( 到3( 方向看,与mRNA中的ACG密码相对应的tRNA反密码子是(D)

A.UGC

B.TGC

C.GCA

D.CGU

E.TCC

8.通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是 (B)

A.腺嘌呤

B.黄嘌呤

C.鸟嘌呤

D.胸腺嘧啶

E.尿嘧啶

9.自然界游离核苷酸中的磷酸最常位于(C)

A.戊糖的C-2( 上

B.戊糖的C-3( 上

C.戊糖的C-5( 上

D.戊糖的C-2( 及C-3( 上

E.戊糖的C-2( 及C-5( 上

10.假尿嘧啶核苷酸的糖苷键是(A)

A.C—C键

B.C—N键

C.N—N键

D.C—H键

E.N—H键

11.核苷酸中碱基(N),戊糖(R)和磷酸(P)之间的连接关系是(A)

A.N-R-P

B.N-P-R

C.R-N-P

D.P-N-R

E.R-P-P-N(A)

12.下列关于DNA碱基组成的叙述正确的是(D)

A.A与C的含量相等

B.A+T=G+C

C.生物体内DNA的碱基组成随着年龄的变化而变化

D.不同生物来源的DNA碱基组成不同

E.同一生物,不同组织的DNA碱基组成不同

13.Tm值愈高的DNA分子,其(A)

A.G+C含量愈高

B.A+T含量愈高

C.A+C含量愈低

D.A+G含量愈高

E.T+C含量愈高

14.含有稀有碱基较多的核酸是(B)

A.rRNA

B.tRNA

C.mRNA

D.hnRNA

E.DNA

15.下列关于B型DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是错误的(D)

A.两条链方向相反

B.两股链通过碱基之间的氢键相连

C.为右手螺旋,每个螺旋为10个碱基对

D.嘌呤碱和嘧啶碱位于螺旋外侧

E.螺旋的直径为2nm

16.RNA主要存在于(A)

A.细胞质

B.细胞核

C.核仁

D.溶酶体

E.线粒体

17.DNA主要存在于(B)

A.细胞质

B.细胞核

C.溶酶体

D.线粒体

E.叶绿体

18.DNA变性时(D)

A.多核苷酸链解聚

B.DNA分子由超螺旋转变为双螺旋

C.分子中磷酸二酯键断裂

D.氢键破坏

E.碱基与脱氧核糖间糖苷键断裂

19.下列各DNA分子中,碱基组成比例各不相同,其中哪种DNA的Tm最低(D)

A.A-T占15%

B.G-C占25%

C.G-C占40%

D.A-T占80%

E.G-C占35%

20.核酸的最大紫外光吸收值一般在哪一波长附近 (D)

A.200nm

B.220nm

C.240mn

D.260nm

E.280nm

21.DNA变性发生(A)

A.双螺旋→单链

B.多核苷酸链→单核苷酸

C.磷酸二酯键断裂

D.碱基数增加

E.A260减小

22.DNA变性时,断开的键是(B)

A.磷酸二酯键

B.氢键

C.糖苷键

D.肽键

E.疏水键

23.DNA变性时,其理化性质发生的改变主要是(C)

A.溶液黏度升高

B.浮力密度降低

C.260nm处光吸收增强

D.易被蛋白酶降解

E.分子量降低

24.核酸分子杂交可发生在DNA与DNA之间,DNA与RNA之间,那么对于单链DNA 5(-CGGTA-3(,能够与其发生杂交的RNA是(C)

A.5(-GCCAU-3(

B.5(-GCCUU-3(

C.5(-UACCG-3(

D.5(-UAGGC-3(

E.5(-AUCCG-3(

25.DNA的三级结构是指(C)

A.双螺旋结构

B.α-螺旋

C.超螺旋

D.无规卷曲

E.开环型结构

26.真核细胞染色质的基本结构单位是(C)

A.组蛋白

B.核心颗粒

C.核小体

D.超螺旋

E.α-螺旋

27.下列关于rRNA的叙述,正确的是(D)

A.原核生物的核蛋白体中有四种rRNA,即23S,16S,5S,5.8SrRNA

B.原核生物的核蛋白体中有三种rRNA,即23S,18S,5S rRNA

C.真核生物的核蛋白体中有三种rRNA,即28S,18S,5S rRNA

D.真核生物的核蛋白体中有四种 rRNA,即28S,18S,5S,5.8S rRNA

E.真核与原核生物的核蛋白体具有完全相同的rRNA

28.tRNA的二级结构为(D)

A.双螺旋

B.超螺旋

C.线形结构

D.三叶草形

E.倒"L"形

29.各种tRNA的3( 末端均有的结构是(B)

A.GGA-OH

https://www.doczj.com/doc/b15219188.html,A-OH

C.AAA-OH

D.UUA-OH

E.TTA-OH

30.在核酸中含量恒定的元素是(E)

A.C

B.H

C.O

D.N

E.P

31.组成核酸的基本结构单位是(D)

A.嘌呤碱与嘧啶碱

B.核糖与脱氧核糖

C.核苷

D.核苷酸

E.寡核苷酸

32.下列关于tRNA的叙述,错误的是(D)

A.二级结构通常呈三叶草形

B.三级结构通常呈倒"L"形

C.有一个反密码

D.5( 端为-CCA

E.有一个TΨC环

33.下列关于tRNA的叙述,错误的是(A)

A.通常由几百个核苷酸组成,分子量较大

B.含有假尿嘧啶核苷酸

C.磷酸与核糖的比值为1

D.含有Dtmp

E.含有二氢尿嘧啶核苷酸残基

34.在下列哪种情况下,互补的两条DNA单链将会结合成双链(B)

A.变性

B.退火

C.加连接酶

D.加聚合酶

E.调节pH

35. RNA形成局部双螺旋时,其碱基配对原则是(B)

A.A-T,G-C

B.A-U,C-G

C.A-U,G-T

D.C-T,G-A

E.C-U,A-G

36.关于真核生物mRNA,正确的是(D)

A.5( 末端为m7Appp

B.3( 末端为多聚鸟苷酸尾巴

C.含有反密码

D.分子内有编码区和非编码区

E.二级结构呈三叶草形二,B型题(每小题1分)

氢键 B.磷酸二酯键 C.碱基堆积力

D.碱基中的共轭双键

E.静电斥力

1.碱基互补配对时形成的键是(A)

2.纵向维持双螺旋稳定的是(C)

3.核苷酸之间的连接键是(B)

4.核酸分子中紫外光吸收较强的键是(D)

5.不利于维持双螺旋稳定的力是(E)

A.双螺旋

B.超螺旋

C.三叶草形

D.倒L形

E.碱基排列顺序

6.核酸的一级结构是指(E)

7.DNA二级结构是(A)

8.DNA三级结构是(B)

9.tRNA的二级结构是(C)

10.tRNA的三级结构是(D)

A.胸腺嘧啶

B.假尿嘧啶

C.嘌呤碱

D.二氢尿嘧啶

E.腺嘌呤

11.在核苷酸中通过N9与糖连接(C)

12.脱氨后能生成次黄嘌呤(E)

13.C-5有一甲基(A)

14.通过C—C键与核糖连接(B)

15.为tRNA中含量较多的一种稀有碱基(D)

A.双螺旋结构

B.三叶草形结构

C.3( 端有polyA尾

D.原核细菌有三种,真核细胞有四种

E.有催化作用

16.DNA(A)

17.mRNA(C)

18.rRNA(D)

19.tRNA(B)

20.核酶(E)

三,X型题(每小题1分)

1.DNA中的共价键包括(ABC)

A.3(,5( 磷酸二酯键

B.糖苷键

C.磷酸-脱氧核糖的5(-OH的酯键

D.磷酸-脱氧核糖的2(-OH的酯键

E.肽键

2.在融解温度时,双链DNA发生下列哪些变化 (ABC)

A.在260nm处的吸光度增加

B.氢键断裂

C.双螺旋骤然解开

D.所有G-C对消失

E.两条单链重新形成双螺旋

3.核酸变性后,可发生哪些效应 (BCE)

A.减色效应

B.增色效应

C.碱基暴露

D.最大吸收波长发生转移

E.黏度降低

4.有关DNA Tm值的叙述,正确的是(BD)

A.与DNA的碱基排列顺序有直接关系

B.与DNA链的长度有关

C.在所有的真核生物中都一样

D.与G-C对含量成正比

E.与A-T对含量成正比

5.下列关于核酸分子杂交的叙述,正确的有(ABD)

A.不同来源的两条单链DNA,只要碱基序列大致互补,它们即可形成杂化双链

B.DNA也可与RNA杂交形成双螺旋

C.DNA也可与其编码的多肽链结合形成杂交分子

D.杂交技术可用于核酸的研究

E.是指抗原抗体的杂交

6.DNA分子中的碱基组成为(ABC)

A.C+ T =G+ A

B.A=T

C.C=G

D.C+G=A+T

E.C+G/A+T=1

7.下列关于真核生物DNA碱基的叙述正确的是(ABCDE)

A.只有四种碱基

B.不含U

C.G-C对有3个氢键

D.同一个体碱基序列相同

E.C+ T/ G+ A = 1

8.下列关于多核苷酸链的叙述,正确的是(ABDE)

A.链的两端在结构上是不同的

B.具有方向性

C.嘧啶碱与嘌呤碱总是交替重复重复

D.由四种不同的单核苷酸组成

E.是DNA和RNA的基本结构

9.DNA双螺旋结构中的碱基对包括(AB)

A.A-T

B.C-G.

C.U-A

D.C-T

E.A-G

10.关于DNA双螺旋模型的叙述,正确的是(ACE)

A.是DNA的二级结构

B.两链碱基间A与G,T与C配对

C.碱基对之间以非共价键相连

D.碱基对在外侧

E.大沟小沟交替出现

11.RNA中存在的核苷酸是(ABCD)

A.UMP

B.AMP

C.GMP

D.CMP

E.OMP

12.下列关于RNA的叙述,错误的是(ACDE)

A.通常以单链分子存在

B.分子量通常较大

C.电泳时泳向正极

D.有三种以上

E.局部可形成双螺旋

13.下列关于tRNA的叙述,正确的是(ACD)

A.含有IMP

B.含有dTMP

C.含有假尿嘧啶核苷酸

D.含有二氢尿嘧啶核苷酸

E.不含有AMP

14.DNA,RNA结构上相同的是(CD)

A.碱基种类

B.戊糖种类

C.核苷酸间的连接键

D.都由磷酸,戊糖,碱基组成

E.都是双链

15.真核mRNA的结构特点有(ABD)

A.5( 端有m7GpppN的帽子结构

B.3( 端有polyA尾

C.所有碱基都构成密码子

D.不同mRNA的链长差别教大

E.有S-D序列

四,填空题(每空0.5分)

1.核酸酶的种类有__________,__________,__________.【核酸内切酶,限制性核酸内切酶,5(→3( 核酸外切酶,3(→5( 核酸外切酶任填三种】

2.组成DNA的基本单位有____,____,____,____.【dAMP,dGMP,dTMP,dCMP】

3.组成RNA的基本单位有____,____,____,____.【AMP,GMP,UMP,CMP】

4.真核RNA有____,____,____,____四种.【28s,18s,

5.8s,5s】

5.DNA的基本功能是__________,它是______和______过程的模板.tRNA的基本功能是__________;rRNA的基本功能是____________;mRNA的基本功能是

________________.【储存遗传信息,复制,转录.转运氨基酸;参与构成核蛋白体合成蛋白质;转录DNA的遗传信息指导蛋白质合成】

五,名词解释题(每小题2分)

1.核酶【有催化作用的核酸】

2.增色效应【DNA变性时260nm光吸收增加的现象.】

3.Tm值【DNA变性达50%时(A260nm达最大值50%时)的温度.】

4.核小体【染色体的基本单位,由双链DNA和组蛋白构成.】

5.Z-DNA 【左手双螺旋DNA)】

6.反密码子【tRNA中可与mRNA的密码子反向互补结合并识别的三个碱基】六,问答题

比较mRNA和DNA在结构上的异同点.(5分)

【相同点:组成的主要元素有C,H,O,N,P;由磷酸,戊糖,碱基组成;都含A,G,C碱基;基本组成单位为四种单核苷酸;其基本结构为多核苷酸链,核苷酸间的连接键为3(→5( 磷酸二酯键;含磷量恒定;有酸性;最大光吸收在260nm.

不同点:组成DNA的碱基有T无U;RNA分子中有U而没有T;DNA碱基组成有

A+G=C+T,A=T,G=C的关系,RNA无;RNA含核糖DNA含2脱氧核糖;DNA为双螺旋,RNA 为单链有局部双螺旋和非螺旋区.】

DNA双螺旋结构模式的要点.(5分)

【双螺旋结构要点①两条多核苷酸单链以相反的方向互相缠绕形成右手螺旋结构;②在双螺旋DNA链中,脱氧核糖与磷酸亲水,位于螺旋的外侧,而碱基疏水,处于螺旋内部;③螺旋链的直径为2.37nm,每个螺旋含10个碱基对,其高度约为3.4nm;④由碱基堆积力和两条链间的氢键是保持螺旋结构稳定,A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键,配对的碱基在同一平面上,与螺旋轴相垂直;⑤碱基可以在多核苷酸链中以任何排列顺序存在.】

简述RNA的种类及其生物学作用.(5分)

【mRNA:将遗传信息从DNA(胞核)抄录到RNA(胞液)作为蛋白质生物合成的板. tRNA:按照mRNA指定的顺序将氨基酸运送到核糖体进行肽链的合成.

rRNA:与核蛋白体蛋白共同构成核蛋白体,后者是蛋白质合成的场所. HnRNA:是真核细胞mRNA的前体.

小分子RNA:小分子核内RNA(snRNA),小分子胞浆RNA (scRNA),催化性小RNA,小片段干扰RNA(siRNA).参与转录后加工,转运,基因表达调控等.】

比较mRNA和tRNA在结构特点.(5分)

【mRNA:真核生物mRNA5( 末端有帽子结构3( 端绝大多数均带有多聚腺苷酸尾巴,原核mRNA无.分子量大小不均一,但比tRNA大.有修饰碱基.

tRNA:小分子,由73-93个核苷酸组成;含有很多稀有碱基;5( 末端总是磷酸化,3( 端是CCA-OH ;二级结构为三叶草形,含4个环(其中反密码环有反密码子)和4个臂;三级结构为倒L型.】

5.比较真核与原核mRNA在结构上的异同点.(6分)

【真核生物mRNA结构的特点

(1)5( 末端有帽子结构.帽子结构的功能是保护mRNA免受核酸酶从5( 端开始对它的降解,并且在翻译中起重要作用.

(2)3( 端绝大多数均带有多聚腺苷酸尾巴, 其长度为20~200个腺苷酸.可以增加mRNA的稳定性,维持mRNA的翻译活性.

(3)分子中可能有修饰碱基, 主要是甲基化, 如m6A.

(4)分子中有编码区与非编码区.非编码区 (UTR) 位于编码区的两端,即5( 端和3( 端.真核mRNA 5' (UTR的长度在不同的mRNA 中差别很大.5( 非编码区有翻译起始信号.有些mRNA 3( 端UTR中含有丰富的AU序列,这些mRNA的寿命都很短.因此推测3( 端UTR中丰富的AU序列可能与mRNA的不稳定有关.

原核生物mRNA结构的特点

(1)原核生物mRNA往往是多顺反子,即每分子mRNA带有几种蛋白质的遗传信息.在编码区的序列之间有间隔序列,间隔序列中含有核糖体识别,结合部位.在

5( 端和3( 端也有非编码区.

(2)mRNA 5( 端无帽子结构3( 端一般无多聚A尾巴.

(3)mRNA一般没有修饰碱基,其分子链完全不被修饰.】

第三章酶

一,A型题(每小题1分)

1.下列对酶的叙述,哪一项是正确的(E)

A.所有的蛋白质都是酶

B.所有的酶均以有机化合物作为作用物

C.所有的酶均需特异的辅助因子

D.所有的酶对其作用物都有绝对特异性

E.所有的酶均由活细胞产生

2.以下哪项不是酶的特点(A)

A.酶只能在细胞内催化反应

B.活性易受pH,温度影响

C.只能加速反应,不改变反应平衡点

D.催化效率极高

E.有高度特异性

3.结合酶在下列那种情况下才有活性(D)

A.酶蛋白单独存在

B.辅酶单独存在

C.亚基单独存在

D.全酶形式存在

E.有激活剂存在

4.下列哪种辅酶中不含核苷酸(C)

A.FAD

B.FMN

C.FH4

D.NADP+

E.CoA-SH

5.下列哪种辅酶中不含维生素(D)

A.CoA-SH

B.FAD

C.NAD+

D.CoQ

E.FMN

6.酶的辅助因子的作用不包括(E)

A.稳定酶的空间构象

B.参与构成酶的活性中心

C.在酶与作用物的结合中起桥梁作用

D.传递电子,质子

E.决定酶的特异性

7.酶的必需基团是指(B)

A.维持酶一级结构所必需的基团

B.位于活性中心以内或以外,与酶活性密切相关的基团

C.酶的亚基聚合所必需的基团

D.维持酶分子构象的所有基团

E.构成全酶分子的所有基团

8.酶分子中使作用物转为变为产物的基团称为(B)

A.结合基团

B.催化基团

C.碱性基团

D.酸性基团

E.疏水基团

9.有关同工酶的正确叙述是(A)

A.不同组织中同工酶谱不同

B.同工酶对同种作用物亲和力相同

C.同工酶的基因相同

D.组成同工酶的亚基一定相同

E.同工酶是同一多肽链经翻译后加工产生的

10.含LDH5丰富的组织是(A)

A.肝组织

B.心肌

C.红细胞

D.肾组织

E.脑组织

11.关于酶原激活,正确的是(B)

A.酶原与酶一级结构相同

B.酶原与酶空间结构不同

C.所有酶都由酶原生成

D.酶原有活性中心

E.激活剂使酶原激活

12.关于变构酶的结构特点的错误叙述是(D)

A.常有多个亚基组成

B.有与作用物结合的部位

C.有与变构剂结合的部位

D.催化部位与别构部位都处于同一亚基上

E.催化部位与别构部位既可处于同一亚基,也可处于不同亚基上

13.关于变构剂的错误叙述是(B)

A.可与酶分子上别构部位结合

B.可使酶蛋白与辅基结合

C.可使酶与作用物亲和力降低

D.可使酶分子的空间构象改变

E.有激活或抑制作用

14.国际酶学委员会将酶分为六大类的主要根据是(D)

A.酶的来源

B.酶的结构

C.酶的理化性质

D.酶促反应性质

E.酶催化的作用物结构

15.关于酶促反应特点的错误描述是(B)

A.酶能加速化学反应

B.酶在生物体内催化的反应都是不可逆的

C.酶在反应前后无质和量的变化

D.酶对所催化的反应有选择性

E.能缩短化学反应到达反应平衡的时间

16.关于诱导契合学正确的是(E)

A.发生在酶原激活时

B.发生在变构调节时

C.诱导契合时仅发生酶构象改变

D.诱导契合时仅发生底物构象改变

E.诱导契合有利于形成酶与底物复合物

17.其他因素不变,改变作用物的浓度时(A)

A.在低底物浓度下反应速度与底物浓度成正比

B.反应速度随底物浓度增加而下降

C.反应速度随底物浓度增加持续增加

D.反应速度先慢后快

E.反应速度不变

18.在酶浓度不变的条件下,以反应速度v-对作用物[S]作图,其图象为(C)

A.直线

B.S形曲线

C.矩形双曲线

D.抛物线

E.钟罩形曲线

19.作用物浓度达到饱和后,再增加作用物浓度(C)

A.反应速度随作用物增加而加快

B.随着作用物浓度的增加酶逐渐失活

C.反应速度不再增加

D.如增加抑制剂反应速度反而加快

E.形成酶-作用物复合体增加

20.Michaelis-Menten方程式是(C)

A.υ= _Km +[S]

B.υ= Vmax+[S]

Vmax+[S] K m+[S]

C.υ= Vmax[S]

D.υ= Km + [S]

Km+[S] Vmax[S]

E.υ= Km[S]

Vmax+[S]

21.Km是(D)

A.作用物浓度饱和时的反应速度

B.是最大反应速度时的作用物浓度

C.作用物浓度达50%饱和时的反应速度

D.反应速度达最大反应速度50%时的作用物浓度

E.降低反应速度一半时的作用物浓度

22.酶的Km值大小与(A)

A.酶性质有关

B.酶浓度有关

C.酶作用温度有关

D.酶作用时间有关

E.酶的最适pH有关

23.己糖激酶以葡萄糖为作用物时,Km=1/2[S], 其反应速度υ是V的(A)

A.67%

B.50%

C.33%

D.15%

E.9%

24.酶促反应速度υ达到最大反应速度V 的80%时,作用物浓度[S]为(D)

A.1 Km

B.2 Km

C.3 Km

D.4 Km

E.5 Km

25. 为了防止酶失活,酶制剂存放最好(A)

A.在低温

B.在室温

C.最适温度

D.加入抑制剂

E.不避光

26.含唾液淀粉酶的唾液经透析后,水解淀粉的能力显著降解,其原因是(B)

A.酶变性失活

B.失去激活剂

C.酶一级结构破坏

D.失去辅酶

E.失去酶蛋白

27.能使唾液淀粉酶活性增强的离子是(A)

A.氯离子

B.锌离子

C.碳酸氢根离子

D.铜离子

E.锰离子

28.各种酶都具有最适pH,其特点是(B)

A.最适pH一般即为该酶的等电点

B.最适pH时酶的活性中心的可解离基团都处于最适反应状态

C.最适pH时酶分子的活性通常较低

D.大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形

E.在生理条件下同一个体酶的最适pH均相同

29.属于不可逆性抑制作用的抑制剂是(B)

A.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用

B.有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制作用

C.磺胺药类对细菌二氢叶酸还原酶的抑制作用

D.ATP对糖酵解的抑制作用

E.反应产物对酶的反馈抑制

30.对可逆性抑制剂的描述,哪项是正确的(C)

A.使酶变性失活的抑制剂

B.抑制剂与酶是共价键相结合

C.抑制剂与酶是非共价键结合

D.抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制

E.可逆性抑制剂即指竞争性抑制

31.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是属于(C)

A.反馈抑制

B.非竞争抑制

C.竞争性抑制

D.非特异性抑制

E.反竞争性抑制

32.反竞争性抑制剂具有下列哪一种动力学效应(E)

A.使Km值升高,V不变

B.使Km值降低,V不变

C.使Km值不变,V升高

D.使Km值不变,V降低

E.使Km值和V均降低

33.存在下列那种物质的情况下,酶促反应速度不变,Km值减少(D)

A.无抑制剂存在

B.有竞争性抑制剂存在

C.有反竞争性抑制剂存在

D.有非竞争性抑制剂存在

E.有不可逆抑制剂存在

34.纯化酶制剂时,酶纯度的主要指标是(D)

A.蛋白质浓度

B.酶量

C.酶的总活性

D.酶的比活性

E.酶的理化性质

35.有关酶的以下描述哪项是正确的(E)

A.同工酶是一组功能与结构相同的酶

B.诱导酶是指细胞中固有而含量又多的酶

C.在酶的活性中心中只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应

D.酶催化反应处速度取决于酶的浓度

E.竞争性抑制剂只能改变Km值,而不改变Vmax

36.组织损伤后,血浆特异酶的活性变化主要依赖于(D)

A.损伤前酶在该组织中的浓度

B.损伤前酶在血液中的浓度

C.损伤前酶在组织中的合成速率

D.损伤时损害的面积与程度

E.损伤后采集血标本的时间

37.下列关于ribzyme 的叙述哪一个是正确的(C)

A.即核酸酶

B.本质是蛋白质

C.本质是核糖核酸

D.最早发现的一种酶

E.其辅酶是辅酶A

二,B型题(每小题1分)

A.能牢固地与酶活性中心有关必需基团结合

B.增加底物浓度可使抑制作用减少

C.只能与ES结合

D.与酶分子活性中心内,外同类基团共价键结合抑制酶

E.抑制剂能与酶-作用物复合物[ES]结合,也能与游离酶结合

争性抑制剂作用(B)

特异性不可逆性抑制作用是(A)

非特异性不可逆抑制作用是(D)

反竞争性抑制作用是(C)

非竞争性抑制作用是(E)

A.递氢作用

B.转氨作用

C.转移一碳基团作用

D.转酰基作用

E.转CO2作用

6.CoA-SH作为辅酶参与(D)

7.FMN作为辅酶参与(A)

8.叶酸作为辅酶参与(C)

9.生物素作为辅助因子参与(E)

10.磷酸比哆醛作为辅酶参与(B)

A.S形曲线

B.距形双曲线

C.直线

D.平行线

E.钟型曲线

11.米-曼氏动力学曲线为(B)

12.变构酶的动力学曲线为(A)

13.反竞争性抑制的特性曲线为(D)

14.Lineweaver-Burk双倒数作图法所得曲线为(C)

15.pH对酶促反应速度影响的曲线(E)

A.温度30oC~40oC时

B.温度80oC 以上时

C.温度0oC ~35oC 时

D.温度0oC 以下时

E.温度60oC 时

16.酶促反应随温度升高而加快的温度是:(C)

17.变性使酶失活的温度是(B)

18.酶开始变性使反应速度减慢的温度是(E)

19.酶促反应速度最快的温度是(A)

20.酶活性极低,但不变性的温度是(D)

A.组织受损伤或细胞通透性增加

B.酶活性受抑制

C.酶合成增加

D.酶合成减少

E.酶排泄受阻

21.路易士气中毒(B)

22.急性传染性肝炎时血中转氨酶升高是由于(A)

23.严重肝病时血清凝血酶原降低是由于(D)

24.前列腺癌时血清酸性磷酸酶活性升高是由于(C)

25.胆管结石时血中碱性磷酸酶活性可升高是由于(E)

三,X型题(每小题1分)

关于酶的叙述哪些是正确的(ABCD)

A.酶的化学本质是蛋白质

B.所有的酶都是催化剂

C.酶可以降低反应活化能

D.酶能加速反应速度,不改变平衡点

酶与一般催化剂相比有以下特点(ACD)

A.反应条件温和,可在常温,常压下进行

B.加速化学反应速度,可改变反应平衡点

C.专一性强,一种酶只作用一种或一类物质,产生一定的产物

D.酶的催化效率极高

3.证明多数酶是蛋白质的证据是(ABCD)

A.水解产物是氨基酸

B.有和蛋白质一致的颜色反应

C.可被蛋白酶水解

D.可使蛋白质变性的因素,也使酶变性

蛋白与辅酶(辅基)的关系有(ABCD)

A.一种酶只有一种辅酶(辅基)

B.不同的酶可有相同的辅酶(辅基)

C.只有全酶才有活性

D.酶蛋白决定特异性,辅酶参与反应

对全酶的正确描述指(BD)

A.所有的酶都有全酶和蛋白质两种形式

B.由蛋白质和非蛋白质部分构成

C.酶蛋白-辅酶-激动剂-作用物聚合物

D.由酶蛋白和辅酶(辅基)组成的酶

酶的辅助因子可以是(ABC)

A.金属离子

B.某些小分子有机化合物

C.维生素或其衍生物

D.各种有机和无机化合物

可提供酶必需基团的氨基酸有(ABC)

A.丝氨酸

B.半胱氨酸

C.组氨酸

D.甘氨酸

8.一种酶的活性有赖于酶蛋白的巯基,能有效地保护这种酶,防止氧化的物质是(ABC)

A.维生素C

B.维生素E

C. 还原型谷胱甘肽

D.过氧化氢

9.成酶活性中心的功能基团,常见的有(ABC)

A.-C00H

B.-SH及-OH

C.咪唑基

D.甲基

10.酶分子上必需基团的作用是(ABC)

A.与作用物结合

B.参与作用物进行化学反应

C.维持酶分子空间构象

D.决定酶结构

11.变构酶的动力学特点是(AD)

A.υ对[S]作图呈S型

B.υ对[S]作图呈抛物线型

C.υ对[S]作图呈距形双曲线

D.表明有协同效应

12.pH对酶促反应速度影响主要是由于(ABCD)

A.影响酶必需基团的游离状态

B.影响酶活性中心的空间构象

C.影响辅酶的游离状态

D.影响底物分子的解离状态

13.不可逆性抑制剂(ACD)

A.是使酶变性失活的抑制剂

B.是抑制剂与酶结合后用透析等方法不能除去的抑制剂

C.是特异的与酶活性中心结合的抑制剂

D.是与酶分子以共价键结合的抑制剂

14.非竞争性抑制作用中,抑制剂的作用方式是(I:抑制剂 E:酶 S :作用物)(ACD)

A.E+I EI

B.I + S SI

C.EI +S EIS

D.ES + I ESI

15.竞争性抑制剂存在时:(BD)

A..Km降低

B.Km增加

C.Vmax降低

D.Vmax不变

四,填空题(每空0.5分)

1.酶促反应的特点有____________,__________,__________.【高效率催化活性,高度特异性,可调节性】

列辅基(酶)分别含维生素是

NAD______;CoA______;TPP______;FAD______;FH4______.【PP;泛酸;B1;B2;叶酸】

响酶促反应的因素有________,________,________,________,________.【酶浓度,底物浓度,温度,pH,激活剂和抑制剂】

的特异性有____________,_____________,_____________三类.【绝对特异性,

相对特异性,立体异构特异性】

逆性抑制作用的类型可分为____________,____________,____________三种.【竞争性抑制,非竞争性抑制,反竞争性抑制.】

单位时间内作用物的消耗量,或产物的生成量表示______________;在标准条件下,在1分钟内能催化1.0微摩尔的作用物转变为产物的酶量为____________.【酶的反应速度;1个国际单位IU】

五,名词解释题(每小题2分)

1.变构酶【由于变构调节物在酶上结合的位点,有别于作用物在酶上结合的位点;且当变构调节物与酶结合时,酶的构象变化,故称为别构酶 (allosteric enzyme)或变构酶.】

2.抗体酶【一类象酶一样具有催化活性的抗体.】

3.酶的特异性【一种酶只作用于一种或一类化合物,进行一种类型的化学反应,以得到一定结构的产物,这种现象称为酶的特异性(specificity).】

4.活性中心【酶分子中由必需基团构成特定的特定空间结构,是发挥酶其催化作

用的关键部位.】

5.酶原激活【由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活.】

6.同工酶【具有相同功能,但酶蛋白的分子结构,理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称之为同工酶 (isozyme).】

7.最适温度【反应进行的速度最快,此时的温度即为酶的最适温度.温血动物组织中,酶的最适温度一般约在37 oC至40 oC之间.】

8.可逆抑制【与酶结合得较牢固,不能用简单的透析,稀释等方法除去的一类抑制剂称为不可逆抑制剂.】

9.激活剂【能增强酶活性的物质,称为酶的激活剂(activator).激活剂大多为金属离子,少数为阴离子.】

10.Km 【表示反应速度为最大反应速度一半时的[S].Km为酶的特征性常数,其单位为 mmol/L.】

六,问答题

以乳酸脱氢酶(LDH)为例,说明同工酶的生理及病理意义.(5分)

【乳酸脱氢酶由M,H两种共4个亚基组成,.存在于心肌中的LDH主要由4个H

亚基构成(LDH1);存在于骨烙肌及肝中者则主要由4个M亚基构成的M4(LDH5).其它不同的组织中所存在的LDH,其H亚基及M亚基的组成比例各有不同,可组成H4(LDH1),H3M(LDH2),H2M2(LDH3),HM3(LDH4)及M4(LDH5)五种LDH同工酶.这五种同工酶在各器官中的分布和含量不同,各器官组织都有其各自特定的分布酶谱.心肌富含H4,故当急性心肌梗塞时或心肌细胞损伤时,细胞内的LDH释入血中,从同工酶谱的分析中鉴定为H4增高,则有助于该病的诊断.】

2. 试述不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用的主要区别是什么 (3分)

【不可逆抑制剂与酶结合得较牢固,不能用简单的透析,稀释等方法除去;可逆性抑制剂与酶结合得不牢固,可用简单的透析,稀释等物理方法除去.】

3. 酶与一般催化剂相比有何异同 (5分)

【相同点:酶遵守一般催化剂的共同规律.如它只促进热力学上允许进行的反应,而不能违反之.即酶只能促进能量 (自由能)由高向低转变的化学反应,而不能反其道而行之,除非外加能量.酶的作用只能使反应加速达到平衡点,而不能改变平衡点.酶虽参与反应,但在反应前后酶的质量不变.

不同点:酶也具有与一般催化剂不同的特点.①酶的催化效率极,高比一般催化剂高106-1012倍.②酶有高度特异性:一般催化剂常可催化同一类型的许多种化学反应,对作用物的结构要求不甚严格,其反应产物也常多种多样.酶促反应对作用物的要求有一定的专一性,其所催化的反应通常也只限于一种特定类型,生成特定的产物,无副反应,无副产品.③酶促反应有可调节性.】

举例说明酶的三种特异性.(6分)

【绝对特异性:只能作用于特定结构的作用物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物,称之为,如脲酶只能催化尿素水解为CO2和NH3.

相对特异性:特异性较差,可作用于结构类同的一类化合物或化学键,如磷酸酶对一般的磷酸酯都能水解,不论是甘油磷酸酯,葡萄糖磷酸酯或酚磷酸酯;当然其水解速度会有所差别.

立体异构特异性:只能催化一种立体异构体进行反应,或其催化的结果只能生成一种立体异构体.如体内合成蛋白质的氨基酸均为L型,所以体内代谢氨基酸的酶,绝大多数均只能作用于L型氨基酸,而不能作用于D型氨基酸.】

简述Km和Vmax的意义.(5分)

【Km的意义:

①Km表示反应速度为最大反应速度一半时的[S].Km为酶的特征性常数,其单位为 mmol/L.

②当[S]>>Km时,反应速度达到最大反应速度V.

③当[S]<30kJ/mol者称为高能磷酸化合物,其所含的键称为高能磷酸键.】

8.SOD:【超氧物歧化酶,可催化超氧阴离子还原为H2O2+O2】

9.呼吸链复合体:【呼吸链中的各种递氢体和递电子体多数是紧密的镶嵌在线粒体内膜中,成为内膜结构重要的组成成分.用去垢剂温和处理线粒体内膜,可分离得到四种仍具传递电子功能的复合体.】

六,问答题

1.比较生物氧化与体外燃烧的异同点.(4分)

【相同点:终产物都是二氧化碳和水;释放的总能量也完全相同.

不同点:体外燃烧是有机物的碳和氢与空气中的氧直接化合成 CO2 和 H2O ,并骤然以光和热的形式向环境散发出大量能量.而生物氧化反应是在体温及近中性的 PH 环境中通过酶的催化下使有机物分子逐步发生一系列化学反应.反应中逐步释放的能量有相当一部分可以使 ADP 磷酸化生成 ATP ,从而储存在 ATP 分子中,以供机体生理生化活动之需.一部分以热的形势散发用来维持体温.】

2.呼吸链的组成成分有哪些试述主要的呼吸链及排列顺序.(6分)

【组成成分:NAD+,黄素蛋白(辅基FMN, FAD),铁硫蛋白,辅酶Q,细胞色素

b,c1,c,a,a3

主要的呼吸链有NADH氧化呼吸链和FADH2氧化呼吸链.

呼吸链排列顺序: FAD

(Fe-S)

NADH→(FMN)→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2】

(Fe-S)

3.需氧脱氢酶和不需氧脱氢酶有何不同 (4分)

【需氧脱氢酶:直接以氧为受氢体,反应产物有H2O2

不需氧脱氢酶:不能以氧为受氢体,将底物的氢转移到另一物质,不产生H2O2】4.当肝线粒体氧化磷酸化所需各种底物充分时分别加入:①鱼藤酮,②抗霉素A.描述线粒体内NAD+,NADH脱氢酶,CoQ,Cytb,Cytc,Cyta的氧化还原状态.(4分) 【加入鱼藤酮后:NAD+,NADH脱氢酶还原状态,CoQ,Cytb,Cytc,Cyta氧化状态. 加入抗霉素A后:NAD+,NADH脱氢酶,CoQ,Cytb还原状态,Cytc,Cyta氧化状态.】5.试述氧化磷酸化的偶联部位;用哪些方法可以证明氧化磷酸化的偶联部位 (6分)

【三个偶联部位:NADH和CoQ之间;CoQ和Cytc之间;Cytaa3和O2之间

证明方法:①计算P/O比值:β-羟丁酸的氧化是通过NADH呼吸链,测得P/O比值接近于3.琥珀酸氧化时经FAD到CoQ,测得P/O比值接近于2,因此表明在NAD+与CoQ之间存在偶联部位,抗坏血酸经Cytc进入呼吸链,P/O比值接近于1,而还原型Cytc经aa3被氧化,P/O比值接近1,表明在aa3到氧之间也存在偶联部位.从β-羟丁酸,琥珀酸和还原型Cytc氧化时P/O比值的比较表明,在CoQ与C之间存在另一偶联部位.因此NADH呼吸链存在三个偶联部位,琥珀酸呼吸链存在两个偶联部位.②计算各阶段所释放的自由能变化来推测偶联部位.已知每产生一克分子ATP,需要能量30.5kJ(或7.3K cal)上述部位的自由能变化均大于此值.

电子传递链的其它部位自由能变化均小于此值,无偶联,释出的能量以热能形式散发.】

6.试述影响氧化磷酸化的因素.(6分)

【抑制剂:

(1)呼吸链抑制剂:阻断呼吸链不同环节的电子传递,常见的有阿米妥鱼藤酮抗霉素A H2S,CO,CN-,叠氮化合物(N3-)等

(2)解偶联剂:不影响呼吸链的电子传递,只抑制由ADP生成ATP的磷酸化过程.使氧化磷酸化脱节,P/O比值降低甚至为0.解偶联剂中最常见的是二硝基苯酚.

(3)氧化磷酸化抑制剂:对电子传递和ADP磷酸化都有抑制.如寡霉素.

ADP和ATP的调节:当细胞内某些需能过程速度加快,ATP分解为ADP和Pi,ADP 浓度增高,转运入线粒体后使氧化磷酸化速度加快;反之ADP不足,使氧化磷酸化速度减慢,这种调节作用可使ATP的生成速度适应生理需要.

甲状腺素:甲状腺素可活化许多组织细胞膜上的N+-K+-ATP酶,使ATP加速分解为ADP和Pi,ADP增加促进氧化磷酸化.由于ATP的合成和分解速度均增加,另外甲状腺素(T3)还可使解偶联蛋白基因表达增加,因而引起耗氧和产热均增加.所以甲状腺机能亢进的病人基础代谢率增高.】

第七章氨基酸代谢

一,A型题(每小题1分)

1.人体的非必需氨基酸是 C

A.苯丙氨酸

B.甲硫氨酸

C.谷氨酸

D.色氨酸

E.苏氨酸

2.食物蛋白质的互补作用是指 C

A.糖与蛋白质混合食用,提高营养价值

B.脂肪与蛋白质混合食用,提高营养价值

C.几种蛋白质混合食用,提高营养价值

D.糖,脂肪,蛋白质混合食用,提高营养价值

E.用糖,脂肪代替蛋白质的营养作用

3.不出现于蛋白质中的氨基酸是 C

A.半胱氨酸

B.胱氨酸

C.瓜氨酸

D.精氨酸

E.赖氨酸

4.营养充足的婴儿,孕妇,恢复期病人常保持 C

A.氮总或负平衡

B.氮的负平衡

C.氮的正平衡

D.氮的总平衡

E.以上都不是

5.生物体内氨基酸脱氨基作用的主要方式是E

A.氧化脱氨基

B.还原脱氨基

C.非氧化脱氨基

D.转氨基

E.联合脱氨基

6.与下列α-氨基酸相应的α-酮酸,何者是三羧酸循环的中间产物 E

丙氨酸 B.鸟氨酸 C.缬氨酸 D.赖氨酸 E.谷氨酸

7.一碳单位是合成下列那些物质所需的原料 A

A.核苷酸

B.四氢叶酸

C.谷氨酸

D.脂肪

E.维生素B12

8.哺乳类动物体内氨的主要去路是 B

A.渗入肠道

B.在肝中合成尿素

C.经肾泌氨随尿排出

D.生成谷氨酰

E.合成非必需氨基酸

9.仅在肝中合成的化合物是A

A.尿素

B.糖原

C.血浆蛋白

D.胆固醇

E.脂肪酸

10.糖,脂肪酸与氨基酸三者代谢的交叉点是 E

A.磷酸烯醇式丙酮酸

B.丙酮酸

C.延胡索酸

生物化学知识点总结精简版

生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类: 记住:20种蛋白质氨基酸的结构式,三字母符号。 例题:1、请写出下列物质的结构式: 赖氨酸,组氨酸,谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称: Ala Glu Asp Cys 3、是非题: 1)天然氨基酸都有一个不对α-称碳原子。 2)自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点(pI):使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质:三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长:酪氨酸——275nm; 苯丙氨酸——257nm;色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应: 与氨基的反应: 6、蛋白质的结构层次 一级(10)结构(primary structure) :指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级(20)结构(secondary structure)

:指多肽链借助氢键排列成一些规则片断,α-螺旋,β-折叠,β-转角及无规则卷曲。 超二级结构:在球状蛋白质中,若干相邻的二级结构单元如α-螺旋,β-折叠,β-转角组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体,并充当三级结构的构件,基本组合有:αα,βαβ,βββ。 结构域: 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力: 一级结构:肽键 二,三,四级结构:氢键,X德华力,疏水作用力,离子键和二硫键。 胰蛋白酶:Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶:Phe,Tyr,Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶:Arg的羧基端 溴化氰:只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应:当H+离子浓度增加时,pH值下降,氧饱和度右移,这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应(Bohr 效应)。 第二章核酸化学

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学第二版答案

生物化学第二版答案 生物化学第二版答案 -------- 【篇一:医学生物化学答案】 【篇二:生物化学2010-2011-第二学期-a-答案】 ass=txt> 第1 页 (共12 页) 年级:09课程号:1403010140 冈崎片段 dna复制过程中,2条新生链都只能从5’端向3’端延伸,前导链连续合成,滞后链分段合成,这些分段合成的新生dna片段称冈崎片段, 细菌冈崎片段长度1000-2000核苷酸,真核生物冈崎片段长度 100-200核苷酸。 1.(“蛋白质在低于其等电点的溶液环境中解离为带有净正电荷的状态。

3 .(“凯氏定氮法都可以用来测定氨基酸、肽和蛋白质等物质的含量,但是双缩 脲试剂法不能测定氨基酸含量。 去氨基。 机体代谢产生的二氧化碳和氨。 6 .(“酶的变构调节是指酶分子的空间结构受到效应分子的影响而发生一定改变, 从而使酶的活性增强或减弱,其一级结构不受影响。

10. (7)dna聚合酶不能催化从无到有的合成反应,其需要一小段化学本质是 dna或rna的引物。 11. (7) trna的二级结构是三叶草型,三级结构是倒I型。 接表现其生物学功能,无需转录后修饰。 第2页(共42页) 2011 -2012学年第二学期本科试卷 第3页(共42页) 年级:09课程号:1403010140 起始位点。 13. 在dna复制和修复过程中修补dna螺旋上缺口并将冈崎片段链接起来的酶称为(dna连接酶)。 14. mrna前体的加工一般要经过拼接、在(5,)端形成帽子结构和在(3J)端加上polya尾巴三个步骤。 15. 脂肪酸生物合成过程中,催化乙酰辅酶a生成丙二酸单酰辅酶a 的是(乙酰辅酶a竣化)酶。 16.在糖代谢途径中,可以产生3、4、5、6、7碳化合物并产生nadph 还原力的代谢方式是(磷酸戊糖途径或hmp途径)。 四、单项选择:(每题4分,共45分) 1. (c )蛋白质所形成的胶体溶液,在下列哪种条件下不稳定: a.溶液ph值大于pi b?溶液ph值小于pi c.溶液ph值等于pi d?溶液ph值等于7.0

生物化学知识点汇总

生物化学知识点486 时间:2011-8-10 18:04:44 点击: 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要1生物化学一、填空题核心提示:折、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-元素组成的,组成蛋白质的基本单位是(氨基酸)。2(疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有(氢键)、(盐键)、叠)(B-转角)(无规则卷曲)。... 水键)、(范德华力)等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要元素组成的,组成蛋白1 质的基本单位是(氨基酸)。 转角)(无规则卷曲)。、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-折叠)(B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有(氢键)、(盐键)、(疏水键)、(范德华3 力)等非共价键和(二硫键)。 、使蛋白质沉淀常用的方法有(盐析法)、(有机溶剂沉淀法)、、4 (重金 属盐沉淀法)。、核酸分(核糖核酸)和(脱氧核糖核酸)两大类。构成核酸的基本单位是(氨基酸),5 核酸彻底水解的最终产物是(碳酸)、(戊糖)、(含氮碱),此即组成核酸的基本成分。)、CA)和(鸟嘌呤B)两种,嘧啶碱主要有(胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有(腺嘌呤)和(胸腺嘧啶T)三种。(尿嘧啶U、酶是指(由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂),酶所催化的反应称7 为(酶促反应),酶的活性是指(酶的催化能力)。 8、酶促反应的特点有(催化效率高)、(高度专一性)(酶活性的不稳定性)。 、酶促反应速度受许多因素影响,这些因素主要有(酶浓度)、(底物浓度)、(温度)、9 )、(激活剂)、(抑制剂)(PH),糖的来源有(食物中糖的消化吸收)、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为((肝糖原的分解)、(糖异生作用),糖的正常去路有(氧化供能)、(合成糖原)、(转化成脂肪等),异常去路有(尿糖)。,反应在(线12)分子ATP411、三羧酸循环中有(2)次脱羧()次脱氧反应,共生成(酮戊二酸脱氢酶粒)中进行,三种关键酶是(柠檬酸合成酶)、(异柠檬酸脱氢酶)、(a- 系)。、由于糖酵解的终产物是(乳酸),因此,机体在严重缺氧情况下,会发生(乳酸)中12 毒。 、糖的主要生理功能是(氧化供能),其次是(构成组织细胞的成分),人类食物中的13 糖主要是(淀粉)。、糖尿病患者,由于体内(胰岛素)相对或绝对不足,可引起(持续)性(高血糖),14 1 甚至出现(糖尿)),并释放能量的过程称(生H2O、营养物质在(生物体)内彻底氧化生成(CO2)和(15 物氧化),又称为(组织呼吸)或(细胞呼吸)。琥珀酸氧化呼吸链),两FADH2、体内重要的两条呼吸链是(NADH氧化呼吸链)和(16 2ATP)。条呼吸链ATP的生成数分别是(3ATP)和()H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的(氢)经(呼吸链)的传递交给(氧)生成(ATP)的过程相(偶联)的作用。的过程与(ADP)磷酸化生成(ATP的主 要方式为(氧化磷酸化),其次是(底物水平磷酸化)。18、体内生成脱a-CO2是通过(有机物)的脱羧反应生成的,根据脱羧的位置不同,可分为(19、体内脱羧)。羧)和(B-氧化过程包括(脱氢)、(加水)、(再脱氢)、(硫解)四个步每一次B-20、脂酰CoA )。)和比原来少2

动物生物化学试题

动物生物化学试题 (A) 2006.1 一、解释名词(20分,每小题4分) 1. 氧化磷酸化 2. 限制性核酸内切酶 3. Km 4. 核糖体 5. 联合脱氨基作用 二、识别符号(每小题1分,共5分) 1.SAM 2.Tyr 3.cDNA 4.PRPP 5.VLDL 三、填空题(15分) 1. 蛋白质分子的高级结构指的是(1分), 稳定其结构的主要作用力有(2分)。 2. 原核生物的操纵子是由 (1分)基因, (1分)基因及其下游的若干个功能上相关的(1分)基因所构成。 3. NADH呼吸链的组成与排列顺序为 (3分)。 4. 酮体是脂肪酸在肝脏中产生的不完全分解产物,包括(1分),

(1分)和(1分),在肝外组织中利用。 5. 脂肪酸的氧化分解首先要(1分)转变成脂酰辅酶A,从胞浆转入线粒体需要一个名为(1分)的小分子协助;而乙酰辅 酶A须经过 (1分)途径从线粒体转入胞浆合成脂肪酸。 四、写出下列酶所催化的反应,包括所需辅因子,并指出它所在的代谢途径 (10分) 1. 氨甲酰磷酸合成酶I 2. 谷丙转氨酶 五、问答题(50分) 1. 什么是蛋白质的变构作用(4分),请举例说明(4分)。(8分) 2. 以磺胺药物的抗菌作用为例(4分),说明酶的竞争抑制原理(4分)。(8分) 3. 一摩尔的乙酰辅酶A经过三羧酸循环完全氧化分解可以生成多少ATP?(3分)请说明理由(5分)。(8分) 4.比较在原核生物DNA复制过程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的异同。(8分) 5.真核基因有什么特点,简述真核生物mRNA转录后的加工方式。(8分) 6.简述由肾上腺素经PKA途径调控糖原分解代谢的级联放大机制。(10分)

生物化学知识点整理

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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

动物生物化学(1)

动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点? 答:在与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基,称为α-氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸? 答:甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些? 答:酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少? 答:280nm 核酸的紫外吸收波长是多少? 答:260nm 2、全酶包括哪几部分? 答:酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点? 答:与酶蛋白结合梳松,用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶;与酶蛋白结合紧密,不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下,大脑获得能量的主要途径是什么? 答:葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的?

答:细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义? 答: 概念:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义:由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定;有利于乳酸的利用;可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答:乙酰COA 4、什么是呼吸链? 答:又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体,最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答:B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少? 答:NADH呼吸链:P/O~2.5(接近于3) FADH2呼吸链:P/O~1.5(接近于2) 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答:Cytaa3(细胞色素氧化酶) 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化,所需要的载体是什么? 答:肉碱

6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输?答:谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种? 答:瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同? 答:DNA彻底水解产物:磷酸,脱氧脱氧核糖,鸟嘌呤,腺嘌呤, 胞嘧啶,胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸,核糖核酸,鸟嘌呤,腺嘌呤,尿嘧啶,胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加,提示其中碱基含量高的是哪几种碱基?答:C和G(胞嘧啶和鸟嘌呤) 8、蛋白质一级结构的概念? 答:蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序,即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键? 答:肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化? 答:破坏次级键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。如:溶解度降低,易形成沉淀析出,结晶能力丧失,分子形状改变,酶失去活力,激素蛋白失去原来的生理功能。

生物化学知识点梳理

生化知识点梳理 蛋白质水解 (1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。 (3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。(P16) 酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸) 碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸) 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺) 非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸) 氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。 酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR) 碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR) 中性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2) 当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,带正电荷,在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境中,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶:低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析:加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析:不同蛋白质对盐浓度要求不同,因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质:破坏非共价键(次级键)和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升0.15nm,螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有多余的氢形成氢键,所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构,由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中,是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构:指多肽链上若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角)彼此相互作用,进一步组成有规则的结构组合体(p63 )。主要有αα,

生化生物化学2重点知识总结

★1分子葡萄糖彻底氧化分解产生30或32个ATP,从糖原开始产生的葡萄糖彻底氧化分解产生31或33个ATP(原因少了糖酵解途径),3-磷酸甘油醛彻底氧化分解产生32或34个ATP,丙酮酸彻底氧化分解产生25个ATP,乳酸彻底氧化分解产生17.5个ATP ★糖酵解:在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP 生成的过程。分为葡萄糖分解成丙酮酸,即糖酵解途径和丙酮酸转变成乳酸两个途径。糖酵解的生理意义:(1)缺氧状态下,迅速供能、(2)少数组织仅以此途径获能---红细胞、(3)有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量---白细胞、视网膜、(4)酵解还是彻底有氧氧化的前奏,准备阶段。 ★糖的有氧氧化:指在机体氧供充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2,并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。有氧氧化的生理意义:(1)糖、脂肪、蛋白质最终代谢通路。(2)糖、脂肪、蛋白质代谢联系枢纽(互变机构)。(3)产能最多途径:四次脱氢,一次底物磷酸化。(4)循环的本身并不能释放大量能量,而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH、H+和FADH2。 ★磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADH+H+前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。磷酸戊糖途径生理意义:(一)为核苷酸的生物合成提供核糖;(二)提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应。 ★糖元合成的生理意义是储存能量,糖元分解的生理意义是维持血糖浓度。

★糖异生是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程,是体内单糖生物合成的唯一途径。糖异生的生理意义:(一)维持血糖浓度恒定;(二)补充肝糖原;(三)调节酸碱平衡(乳酸异生为糖) ★糖酵解的关键酶有:己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。关键反应:(1)葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖、(2)6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖、(3)磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,并通过底物水平磷酸化生成ATP。 ★有氧氧化过程:酵解途径,丙酮酸的氧化脱羧,三羧酸循环 ★有氧氧化中丙酮酸的氧化脱羧关键酶:丙酮酸脱氢酶复合体的组成:三种酶:丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。五种辅酶:TPP、硫辛酸、HSCoA、FAD、NAD+。三羧酸循环中的关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。 ★巴斯德效应(Pastuer effect):有氧氧化抑制生醇发酵(或糖酵解)的现象称为巴斯德效应。

动物生物化学(1)

一.绪论与酶 1.名词解释: 生物化学——简称生命的化学;是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。 酶——由生物活细胞产生,具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。 酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性,必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。 同工酶——是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。 维生素——维持细胞正常功能所必需,但需要量很少,动物体内不能合成,必须由食物供给的一类有机化合物。 酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。 活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。 必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 诱导契合学说—— 酶活力——酶催化底物化学反应的能力 2.酶催化作用的特征(P2) 答:1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活 3.单纯酶和结合酶 单纯酶:只含有蛋白质成分,如:脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶:除蛋白质组分外,还有非蛋白质的小分子物质,只有两者同时存在才有催化功能。 4.维生素与辅酶(P3) 名称辅酶形式主要作用缺乏病 B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病 B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶,递氢口角炎等 B3 CoA 酰基转移酶的辅酶 B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶,递氢、递电子作用癞皮病 B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体 B7 生物素羧化酶的辅酶 B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血 B12 变位酶的辅酶,甲基的载体恶性贫血 5.酶催化机理(P4) 答:过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能 中间产物学说 诱导契合学说

生物化学知识点总结材料

生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学: 生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 (1)生物化学的发展史分为哪几个阶段? 生物化学的发展主要包括三个阶段:①静态生物化学阶段(20世纪之前):是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20世纪初至20世纪中叶):是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20世纪中叶以后):这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。(2)组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素? 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 (1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 (2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 (3)蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 (4)N端与C端:N端(也称N末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 (6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 (7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转 (8)结构域:多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离(区别于蛋白质亚基)③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 (9)分子病:由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 (10)蛋白质的变构效应:蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应(酶的变构效应称为别构效应)(11)蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应 (12)蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 (14)蛋白质复性:若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性 2. 问答题 (1)组成生物体的氨基酸数量是多少?氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式? 组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也 文案大全

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

生物化学试题及答案(2)

生物化学试题及答案(2) 第二章核酸的结构与功能 一、名词解释 1.核酸2.核苷3.核苷酸4.稀有碱基5.碱基对6.DNA的一级结构7.核酸的变性8.Tm值9.DNA的复性10.核酸的杂交 二、填空题 11.核酸可分为____和____两大类,其中____主要存在于____中,而____主要存在于____。12.核酸完全水解生成的产物有____、____和____,其中糖基有____、____,碱基有____和____两大类。 13.生物体内的嘌呤碱主要有____和____,嘧啶碱主要有____、____和____。某些RNA分子中还含有微量的其它碱基,称为____。 14.DNA和RNA分子在物质组成上有所不同,主要表现在____和____的不同,DNA分子中存在的是____和____,RNA分子中存在的是____和____。 15.RNA的基本组成单位是____、____、____、____,DNA的基本组成单位是____、____、____、____,它们通过____键相互连接形成多核苷酸链。 16.DNA的二级结构是____结构,其中碱基组成的共同特点是(若按摩尔数计算)____、____、____。 17.测知某一DNA样品中,A=0.53mol、C=0.25mol、那么T= ____mol,G= ____mol。18.嘌呤环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键,通过这种键相连而成的化合物叫____。 19.嘧啶环上的第____位氮原子与戊糖的第____位碳原子相连形成____键,通过这种键相连而成的化合物叫____。 20.体内有两个主要的环核苷酸是____、____,它们的主要生理功用是____。 21.写出下列核苷酸符号的中文名称:A TP____、dCDP____。 22.DNA分子中,两条链通过碱基间的____相连,碱基间的配对原则是____对____、____对____。 23.DNA二级结构的重要特点是形成____结构,此结构属于____螺旋,此结构内部是由____通过____相连维持,其纵向结构的维系力是____。 24.因为核酸分子中含有____和____碱基,而这两类物质又均含有____结构,故使核酸对____波长的紫外线有吸收作用。 25.DNA双螺旋直径为____nm,双螺旋每隔____nm转一圈,约相当于____个碱基对。戊糖和磷酸基位于双螺旋____侧、碱基位于____侧。 26、核酸双螺旋结构中具有严格的碱基配对关系,在DNA分子中A对____、在RNA分子中A对____、它们之间均可形成____个氢键,在DNA和RNA分子中G始终与____配对、它们之间可形成____个氢键。 27.DNA的Tm值的大小与其分子中所含的____的种类、数量及比例有关,也与分子的____有关。若含的A-T配对较多其值则____、含的G-C配对较多其值则____,分子越长其Tm 值也越____。 28.Tm值是DNA的变性温度,如果DNA是不均一的,其Tm值范围____,如果DNA是均一的其Tm值范围____。 29.组成核酸的元素有____、____、____、____、____等,其中____的含量比较稳定,约占核酸总量的____,可通过测定____的含量来计算样品中核酸的含量。 30.DNA双螺旋结构的维系力主要有____和____。

生物化学知识点

生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点(pI):使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等,总带电荷为零(呈电中性) 时的溶液pH值. A溶液pHpI,氨基酸带负电荷,在电泳时向正极运动。 2、修饰氨基酸(稀有氨基酸):蛋白质合成后,氨基酸残基的某些基团被修饰后形成的氨基酸。没有 相应的密码子,如甲基化、乙酰化、羟基化、羧基化、磷酸化等。 3、肽键(peptide bond):合成肽链时,前一个氨基酸的α-羧基与下一个氨基酸的α-氨基通过脱 水作用形成的酰胺键,具有部分双键性质。 4、肽键平面(酰胺平面):参与肽键的六个原子位于同一平面,该平面称为肽键平面。肽键平面不能 自由转动。 5、蛋白质结构: A一级结构:是指多肽链从N端到C端的氨基残基种类、 数量和顺序。主要的化学键:肽键,二硫键。 B 二级结构:是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即蛋白质主链原子的局部空间排布(不涉及侧链原子的位置)。 分α-螺旋( α -helix):较重要,为右手螺旋,每圈螺旋含3.6个 氨基酸残基(13个原子),螺距为0.54nm、β-片层(β-折叠, β-pleated sheet)、β-转角(β-turn )、无规则卷曲(random coil)、π-螺旋(π -helix )。维持二级结构的化学键:氢键。 模体:蛋白质分子中,二级结构单元有规则地聚集在一起形成 混合或均有的空间构象,又称超二级结构。 C 结构域:蛋白质三级结构中,折叠紧凑、可被分割成独立的球状或纤维状,具有特定功能的 区域,称为结构域。为构成三级结构的基本单元。 D三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置(肽链上所有原子的相对空间位 置).化学健:疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空间结构的相对稳定。 E 四级结构:蛋白质分子中几条各具独立三级结构的多肽链间相互结集和相互作用,排列形成 的更高层次的空间构象。作用力:亚基间以离子键、氢键、疏水力连接。此外,范德华力、二 硫键(如抗体)。 6、分子伴侣:一类在序列上没有相关性但有共同功能,在细胞中能够帮助其他多肽链(或核酸)折 叠或解折叠、组装或分解的蛋白称为分子伴侣。如热休克蛋白。 7、一级结构是形成高级结构的分子基础,蛋白质一级结构的改变,可能引起其功能的异常或丧失(“分 子病”);同功能蛋白质序列具有种属差异与保守性。 蛋白质分子的空间结构是其发挥生物学活性的基础,蛋白质分子构象的改变影响生物学功能或 导致疾病的发生,蛋白质一级结构不变,但由于折叠错误,导致蛋白质构象改变而引起的疾病, 称为蛋白质构象病(折叠病)。 8、蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活 性丧失的过程。为非共价键和二硫键断裂,物理(高温、高压、紫外线),化学(强酸碱、有机溶剂、重金属盐)等因素导致。 9、20种AA名称及缩写: A 非极性疏水性AA:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、

生物化学试题2

生物化学试题2 姓名 一.名词解释(20分,每个4分) 1. 糖异生2氮平衡 3 RFLP 4 Calvin cycle 5分子筛 二填空题(10分,每空1分) 12.核酸生物已合成肽链之间可以,这是 3.酶的本质不仅是,某些也有酶活性。 4.米氏常数是酶的,其单位为,等于 三. 是非题(20分,每题1分。正确答+或√,错误答x) 1.各类核糖核酸中,稀有碱基含量最高的是tRNA。 2激酶在酶的系统中属于合成酶类。 3 肽链延长所需要的能量由ATP供给。 4 DNA中G、C含量和Tm成正比。 5绿色植物光反应的主要产物是葡萄糖。 6原核生物起始tRNA是甲酰甲硫氨酰tRNA 。 7直接从DNA模板合成的分子是RNA。 8.糖酵解的三个关键酶是己糖激酶、二磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。9. 氨基酸有64组密码子,终止密码子有3个。 10. 遗传密码是Nirenberg等1965年提出的。 11 线粒体和叶绿体的遗传密码和通用密码相同。 12 .氯霉素、四环素、链霉素与核糖体结合抑制原核生物DNA翻译。 13.mRNA中的密码子和tRNA中的反密码子是平行配对的。 14 真核生物基因往往是不连续的。 15. 辅酶或辅基确定酶的反应性质,酶蛋白决定酶的专一性。 16. 遗传信息主要编码在DNA中,RNA不编码遗传信息。 17. DNA中G、C含量和Tm成正比。 18. 人小便中嘌呤代谢的最终产物主要是尿素。 19. 糖酵解和磷酸戊糖途径是在细胞质中进行的。 20. 光合作用中植物的二氧化碳受体是1,5二磷酸核酮糖。 四. 选择题(30分,每题1分) 1. 各类核糖核酸中,稀有碱基含量最高的是 A tRNA B 5S rRNA C mRNA D tRNA 前体 2 反密码子是UGA,它可识别下列哪个密码子 A ACU B CUA C UCA D UAC 3 人类免疫缺陷病毒(HIV)引起爱滋病,这种病毒是一种 A dsDNA病毒 B ssDNA病毒 C dsRNA病毒 D ssRNA病毒 4.核苷酸从头合成中,嘧啶环的1位N原子来自 A 天冬氨酸 B 氨甲酰磷酸 C 谷氨酰胺 D 甘氨酸 5. 遗传密码中第几个碱基常常不带或很少带遗传信息 A 第一个 B 第二个 C 第三个 6. 基因工程技术的创建是由于发现了 A 反转录酶 B DNA连接酶 C 限制性内切酶 D 末端转移酶

动物生物化学

《动物生物化学》 教学大纲 学时:54学时理论学分:4.5学分 适用对象:动物科学、动物医学二年级学生 先修课程:动物学、化学(有机化学、无机化学、分析化学) 考核要求:平时20%(小测、实验)、期中考试(20%)、期末考试(60%) 使用教材及主要参考书: 《生物化学》(第二版),天津农学院主编,中国农业出版社,2002年4月 王镜岩主编,《生物化学》(第三版上下册),高等教育出版社,2002年9月 黄锡泰、于自然主编(第二版),〈现代生物化学〉,化学工业出版社,2005年7月 周顺伍,《动物生物化学》(第三版),中国农业出版社,1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学,是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习,不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律,而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点,在教学过程中,教师一定要把基本概念,基本理论讲解的清楚、易懂,对重点章节要讲深、讲透,并注重各章节的相互联系。通过学习,使学生不仅能掌握生命活动的基本规律,而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识,并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 (一)教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系,了解生物化学的发展史。 (二)教学内容 1.生物化学的概念; 2.生物化学的发展; 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 (一)教学目的

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数,结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白:决定酶反应特异性;辅酶:结合不牢固辅助因子辅基:结合牢固,由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀:1脚踢,2皇飞,辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学:1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度),亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。

2、酶促反应的条件:PH值:一般为最适为7.4,但胃蛋白酶的最适PH为1.5,胰蛋白酶的为7.8;温度:37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制:Km增大,Vmax不变;非抑制竞争性抑制:Km不变,Vmax减低 2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原:胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种),心肌损伤老4(LDH1)有问题,其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸:亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的,脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源

第二套生物化学名词解释

生物化学第二套试卷…名词解释个人所做答案。基本上是百度等来的。应该没什么问题,作为参考。 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH):由谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸组成,是重要的还原剂,结构上有重要的γ-肽键。 2. α-螺旋(α-helix):每一圈包含 3.6个氨基残基,螺距0.54nm,一般为右手螺旋结构,靠键内氢键维持,具有旋光性。 3. 肽单位:由Cα、CO、NH、Cα2在同一个平面上且Cα2在平面上所处位置为反式构型,肽键有部分双键性质,不能自由旋转。 4. RS构型的判断方法: 5. 透析:通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,是一种将小分子与生物大分子分开的分离纯化技术,主要有血液透析和腹膜透析。 6. DNA的二级结构:DNA是右手双螺旋,碱基位于螺旋内侧,双螺旋的稳定性由疏水相互作用和氢键。 7. 核酶:具有生物催化功能的RNA,是生物催化剂,打破酶是蛋白质的传统观念,通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键水解参与RNA自身剪切,加工。 8、核酸酶:水解核苷酸之间磷酸二酯键的酶,不同来源,其专一性,作用方式有所不同,根据作用位置不同,将核算酶分为核算内切酶和核算外切酶。 9、FMN和FAD:FMN黄素核苷酸,存在于呼吸链,是一种递氢体。FAD黄素腺嘌呤二核苷酸,存在呼吸链,是一种递氢体。 10、NAD+和NADP+:NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,存在于呼吸链,一种辅酶,传递电子。NADP+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸,存在于呼吸链,一种辅酶,传递电子。 11、酶的活性中心:直接与底物分子结合,并催化底物化学反应部位,主要由结合部位,催化部位两个功能部位组成,必须基因有组氨酸咪唑丝氨酸的羟基。 12、糖异生:一般指非糖物质经丙酮酸合成葡萄糖,糖酵解逆向过程,糖不够时可合成糖,在细胞液中合成。 13、氧化脱氨基:在美催化氨基酸在氧化脱氢同时脱去氨基过程,谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶催化氧化脱氨,不需要氧脱氢酶。 14. 联合脱氢基作用:转氨基与谷氨酸氧化脱氢或嘌呤核苷酸循环联合脱氨,以满足机体排泄含氮废物需求。氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮上生成氨基酸。 15.鸟氨酸循环和尿素的合成:指氨与co2通过鸟、瓜、精氨酸合成尿素过程,主要是精氨酸水解产生尿素,重新生成鸟氨酸。机体对氨的一种解毒机制。 16.氧化磷酸化的偶联机制:氧化和磷酸化之间是通过H+的电化学梯度联起来的,H是在呼吸链传递过程被运送到膜外。膜侧H+浓度比膜内高变重新回到膜内,产生ATP,可与水电站作对比。 17.线粒体外NADH的穿梭:有磷酸甘油穿梭系统和苹果酸穿梭系统,NADH在酶化下,将氢交给磷酸二羟丙酮使之变成α-磷酸甘油,在线粒体外产生1.5ATP。在线粒体外苹果酸脱氢酶将氢给草酰乙酸,使之变成苹果酸。 18.糖异生:一般指非糖物质经丙酮酸合成葡萄糖,糖酵解逆向过程,糖不够时可合成糖,在细胞液中合成。 19、血糖的来源和去路:来源:1食物中的糖类经小华吸收而来。2空腹时,肝糖原分解为葡萄糖进入血液。 3.长期饥饿引起糖原减少时,非糖类物质等通过糖异生作用转变为葡萄糖补充血液。血糖的去路:1.在各组织器官中氧化分解功能。2.合成肝糖原和肌糖原。 20、胆固醇的代谢:机体内胆固醇来源于食物及生物合成。胆固醇生物合成原料是乙酰辅酶A,合成途径分5个阶段,作为细胞膜及血脂蛋白重要组成。 21、脂肪酸氧化分解时的能量释放:脂肪酸主要是通过β-氧化作用完成分解。骨骼肌、心肌可氧化分解脂肪酸为二氧化碳和谁并释放大量的能量,供集体利用,在体内的脂肪酸以肝和肌肉最为活跃。

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