生化每章节习题集答案
第一章蛋白质化学
一、选择题
1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称为
（）。
A、三级结构
B、缔合现象
C、四级结构
D、变构现象
2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两
个α-碳原子处于（）。
A、不断绕动状态
B、可以相对自由旋转
C、同一平面
D、随不同外界环境而变化的状态
3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pI）是（）。
A、7.26
B、5.97 C 、7.14 D、10.77
4、肽链中的肽键一般是（）。
A、顺式结构
B、顺式和反式共存
C、反式结构
D、不一定
5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是（）。
A、静电作用力
B、氢键
C、疏水键
D、范德华作用力
6、蛋白质变性是指蛋白质（）。
A、一级结构改变
B、空间构象破坏
C、辅基脱落
D、蛋白质水解
7、（）氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构。
A、Met
B、Ser
C、Glu
D、Cys
8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（）。
A、丙氨酸
B、亮氨酸
C、甘氨酸
D、丝氨酸
9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构，（）。
A、全部是L－型
B、全部是D型
C、部分是L－型，部分是D－型
D、除甘氨酸外都是L－型
10、谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-N+H3)为9.67，pK’3r(-COOH)为4.25，其pI
是（）。
A、4.25
B、3.22
C、6.96
D、5.93
11、在生理pH情况下，下列氨基酸中（）带净负电荷。
A、Pro
B、Lys
C、His
D、Glu
12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）。
A、半胱氨酸
B、瓜氨酸
C、丝氨酸
D、甲硫氨酸
13、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是（）。
A、亮氨酸
B、丙氨酸
C、脯氨酸
D、谷氨酸
14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）。
A、稳定性增加
B、表面净电荷不变
C、表面净电荷增加
D、溶解度最小
15、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（）。
A、加尿素
B、透析法
C、加过甲酸
D、加重金属盐
16、下列（）方法可得到蛋白质的“指纹图谱”。
A、酸水解，然后凝胶过滤
B、彻底碱水解并用离子交换层析测定氨基酸组成
C、用氨肽酶水解并测定被释放的氨基酸组成
D、用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳
17、下面关于蛋白质结构与功能的关系的叙述（）是正确的。
A、从蛋白质的氨基酸排列顺序可知其生物学功能
B、蛋白质氨基酸排列顺序的改变会导致其功能异常
C、只有具特定的二级结构的蛋白质才可能有活性
D、只有具特定的四级结构的蛋白质才有活性
18、下列关于肽链部分断裂的叙述（）是正确的。
A、溴化氰断裂苏氨酸的羧基形成的肽键
B、胰蛋白酶专一性水解碱性氨基酸的羧基形成的肽键
C、.胰蛋白酶专一性水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键
D、胰凝乳蛋白酶专一性水解芳香族氨基酸的氨基形成的肽键
19、下列有关Phe-Lys-Ala-Val-Phe -Leu-Lys的叙述（）是正确的。
A、是一个六肽
B、是一个碱性多肽
C、对脂质表面无亲和力
D、是一个酸性多肽
20、下列（）侧链基团的pKa值最接近于生理pH值。
A、半胱氨酸
B、谷氨酸
C、谷氨酰胺
D、组氨酸
21、关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（）。
A、具有三级结构的多肽链都具有生物学活性
B、天然蛋白质分子均有三级结构
C、三级结构的稳定性主要是次级键维系
D、亲水基团多聚集在三级结构的表面
22、有一个多肽经酸水解后产生等摩尔的Lys、Gly和Ala。如果用胰蛋白酶水解该肽，
仅发现有游离的Gly和一个二肽。下列多肽的一级结构中，（）符合该肽的结构。
A、Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-Ala
B、Ala-Lys-Gly
C、Lys-Gly-Ala
D、Gly-Lys-Ala
23、下面（）不是测定蛋白质肽链的N-端的方法。
A、Sanger法
B、Edman法
C、肼解法
D、DNS法
24、下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？
A、天然蛋白质多为右手螺旋
B、肽链平面充分伸展
C、每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈
D、每个氨基酸残基上升高度为0.15nm
25、下列( )不是蛋白质的性质之一。
A、处于等电状态时溶解度最小
B、加入少量中性盐溶解度增加
C、变性蛋白质的溶解度增加
D、有紫外吸收特性
二、是非题（在题后括号内打√或×）
1、一氨基一羧基氨基酸的pI接近中性，因为-COOH和-NH+3的解离度相等。
2、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。
3、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。
4、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
5、用羧肽酶A水解一个肽，发现释放最快的是Leu，其次是Gly，据此可断定，此肽的
C端序列是Gly-Leu。
6、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。
7、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分
子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。
8、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。
9、在蛋白质分子中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
10、蛋白质多肽链主链骨架由NCαCNCαCNCαC?方式组成。
11、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。
12、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。
13、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。
14、血红蛋白和肌红蛋白都有运送氧的功能，因它们的结构相同。
15、蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。
16、可用8mol.L-1尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。
17、某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。
18、所有氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色的化合物。
19、因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
20、在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
21、盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
三、简答题
1.写出α-氨基酸的结构通式,并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。
2.在pH6.0时,对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳,哪些氨基酸移向正极？哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？
3.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？
4.以细胞色素C为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。
5.试述维系蛋白质空间结构的作用力。
6.血红蛋白有什么功能？它的四级结构是什么样的？肌红蛋白有四级结构吗？简述其三级结构要点.
四、问答题
1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？蛋白质元素组成有何特点？
2、试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有
何影响？
3、蛋白质水溶液为什么是一种稳定的亲水胶体？
4、为什么说蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。蛋白质的结构与功能之间有
什么关系？
5、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
6、聚赖氨酸（poly Lys）在pH 7时呈无规则线团，在pH 10时则呈α-螺旋；聚谷氨
酸（poly Glu），在pH 7时呈无规则线团，在pH 4时则呈α-螺旋，为什么？
7、多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于α-螺旋的形成，为什么？
8、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是α-螺旋，而另一些节段是β-折叠。该蛋白质的
分子量为240 000，其分子长5.06?10-5cm,求分子中α-螺旋和β-折叠的百分率.(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120,每个氨基酸残基在α-螺旋中的长度0.15nm ，在β-折叠中的长度为0.35nm)。
9、计算pH7.0时，下列十肽所带的净电荷。Ala-Met-Phe-Glu-Tyr-Val-Leu-Typ-Gly-Ile
五、名词解释
蛋白质等电点（pI）肽键和肽链肽平面及二面角一级结构二级结构三级结构四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性分子病盐析法别构效应构型与构象
参考答案
一、选择题
1. C
2.C
3.B
4.C
5.B
6.B
7.D
8.C
9.D 10.B 11.D 12.B 13.C 14.D 15.C 16.D 17.C 18.B 19.B 20 .D
21.A 22.B 23.C 24.B 25.C
二、是非题
1.×
2.√
3.×
4.×
5.√
6.√
7.√
8.×
9.×10.√
11.×12.×13. √14.×15.×16×17√18×19√20√
21√
（陈惠）
第二章核酸的结构和功能
一、选择题
1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（）。
A、骤然冷却
B、缓慢冷却
C、浓缩
D、加入浓的无机盐
2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（）。
A、DNA的Tm值
B、序列的重复程度
C、核酸链的长短
D、碱基序列的互补
3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（）。
A、2’，5’磷酸二酯键
B、氢键
C、3’，5’磷酸二酯键
D、糖苷键
4、tRNA的分子结构特征是（）。
A、有反密码环和3’端有CCA序列
B、有反密码环和5’端有CCA序列
C、有密码环
D、5’端有CCA序列
5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（）是不正确的。
A、C+A=G+T
B、C=G
C、A=T
D、C+G=A+T
6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（）是正确的。
A、两条单链的走向是反平行的
B、碱基A和G配对
C、碱基之间共价结合
D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧
7、具5’CpGpGpTpAp3’顺序的单链DNA能与下列（）RNA杂交。
A、5’-GpCpCpApTp-3’
B、5’-GpCpCpApUp-3’
C、5’-UpApCpCpGp-3’
D、5’-TpApCpCpGp-3’
8、RNA和DNA彻底水解后的产物（）。
A、核糖相同，部分碱基不同
B、碱基相同，核糖不同
C、碱基不同，核糖不同
D、碱基不同，核糖相同
9、下列关于mRNA描述，（）是错误的。
A、原核细胞mRNA是单顺反子
B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构
C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构
D、原核细胞mRNA是多顺反子
10、tRNA的三级结构是（）。
A、三叶草叶形结构
B、倒L形结构
C、双螺旋结构
D、发夹结构
11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（）。
A、氢键
B、离子键
C、碱基堆积力 D范德华力
12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（）是不正确的。
A、3’，5’磷酸二酯键 C、碱基堆积力
B、互补碱基对之间的氢键
D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键
13、Tm是指（）情况下的温度。
A、双螺旋DNA达到完全变性时
B、双螺旋DNA开始变性时
C、双螺旋DNA结构失去1/2时
D、双螺旋结构失去1/4时
14、稀有核苷酸碱基主要见于（）。
A、DNA
B、mRNA
C、tRNA
D、rRNA
15、双链DNA的解链温度的增加，提示其中含量高的是（）。
A、A和G
B、C和T
C、A和T
D、C和G
16、核酸变性后，可发生的效应是（）。
A、减色效应
B、增色效应
C、失去对紫外线的吸收能力
D、最大吸收峰波长发生转移
17、某双链DNA纯样品含15％的A，该样品中G的含量为（）。
A、35％
B、15％
C、30％
D、20％
18、预测下面（）基因组在紫外线照射下最容易发生突变。
A、双链DNA病毒
B、单链DNA病毒
C、线粒体基因组
D、细胞核基因组
19、下列关于cAMP的论述（）是错误的。
A、是由腺苷酸环化酶催化A TP产生
B、是由鸟苷酸环化酶催化ATP产生的
C、是细胞第二信息物质
D、可被磷酸二酯酶水解为5'-AMP
20、下列关于Z型DNA结构的叙述（）是不正确的。
A、它是左手螺旋
B、每个螺旋有12个碱基对，每个碱基对上升0.37nm
C、DNA的主链取Z字形
D、它是细胞内DNA存在的主要形式
21、下列关于DNA超螺旋的叙述（）是不正确的。
A、超螺旋密度α为负值，表示DNA螺旋不足
B、超螺旋密度α为正值，表示DNA螺旋不足
C、大部分细胞DNA呈负超螺旋
D、当DNA分子处于某种结构张力之下时才能形成超螺旋
22、下列（）技术常用于检测凝胶电泳分离后的限制性酶切片段。
A、Eastern blotting
B、Southern blotting
C、Northern blotting
D、Western blotting
23、下列复合物中除（）外，均是核酸与蛋白质组成的复合物。
A、核糖体
B、病毒
C、核酶
D、端粒酶
24、胸腺嘧啶除了作为DNA的主要组分外，还经常出现在（）分子中。
A、mRNA
B、tRNA
C、rRNA
D、hnRNA
25、关于cAMP 的叙述正确的是（）。
A．cAMP的合成原料是AMP B．cAMP含两个磷酸及两个酯键C．cAMP是激素发挥作用的第二信使D．cAMP是高能化合物
26、对DNA片段作物理图谱分析，需要用（）。
A、核酸外切酶
B、DNase I
C、限制性内切酶
D、DNA聚合酶I
27、引起疯牛病（牛海绵脑病）的病原体是（）。
A、一种DNA
B、一种RNA
C、一种蛋白质
D、一种多糖
28、RNA经NaOH水解，其产物是（）。
A、5’核苷酸
B、2’核苷酸
C、3’核苷酸
D、2’核苷酸和3’核苷酸
29、下述DNA中（）是单拷贝DNA。
A、组蛋白基因
B、珠蛋白基因
C、rRNA基因
D、tRNA基因
30、snRNA的功能是（）。
A、作为mRNA的前身物
B、促进mRNA的成熟
C、催化RNA的合成
D、使RNA的碱基甲基化
31、在mRNA中，核苷酸之间（）连接。
A、磷酸酯键
B、氢键
C、糖苷键
D、磷酸二酯键
32、真核细胞RNA帽样结构中最多见的是（）。
A、m7ApppNmp(Nm)pN
B、m7GpppNmp(Nm)pN
C、m7UpppNmp(Nm)pN
D、m7CpppNmp(Nm)pN
33、DNA变性后理化性质有下述那个改变（）。
A、对260nm紫外光吸收减少
B、溶液粘度下降
C、磷酸二酯键断裂
D、糖苷键断裂
34、决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是（）。
A、-XCCA 3’末端
B、TψC环
C、HDU环
D、反密码环
35、下列单股DNA片段中（）在双链状态下可形成回文结构。
A、ATGCCGTA
B、ATGCTACG
C、GTCATGAC
D、GTATCTAT
36、下列对环核苷酸的描述（）是错误的。
A、由5’-核苷酸的磷酸基与核糖C-3’的羟基脱水缩合成酯键,成为核苷的3’,5’-环
磷酸二酯
B、重要的环核苷酸有cAMP及cGMP
C、cAMP在生理活动及物质代谢中有重要的调节作用,被称之为第二信使
D、环核苷酸的核糖分子中碳原子上没有自由的羟基
37、DNA携带生物遗传信息这一事实意味着（）。
A、不论哪一物种的碱基组成均应相同
B、病毒的侵染是靠蛋白质转移至宿主细胞来实现的
C、同一生物不同组织的DNA,其碱基组成相同
D、DNA的碱基组成随机体年龄及营养状态而改变
38、下列关于核酸的描述（）是错误的。
A、核酸分子具有极性
B、多核苷酸链有两个不相同的末端
C、多核苷酸链的3’-端为磷酸基
D、多核苷酸链的5’-端为磷酸基
39、自然界游离核苷酸中的磷酸最常位于（）。
A、核苷的戊糖的C-2’上
B、核苷的戊糖的C-3’上
C、核苷的戊糖的C-5’上
D、核苷的戊糖的C-2’及C-3’上
40、核酸（）。
A、是生物小分子
B、存在于细胞内唯一的酸
C、是遗传的物质基础
D、是组成细胞的骨架
二、是非题（在题后括号内打√或×）
1、杂交双链是指DNA双链分开后两股单链的重新结合。
2、tRNA的二级结构是倒L型。
3、DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。
4、Z型DNA与B型DNA可以相互转变。
5、在tRNA分子中，除四种基本碱基（A、G、C、U）外，还含有稀有碱基。
6、一种生物所有体细胞的DNA，其碱基组成均是相同的，碱基组成可作为该类生物种
的特征。
7、核酸探针是指带有标记的一段核酸单链。
8、DNA是遗传物质，而RNA则不是。
9、真核生物成熟mRNA的两端均带有游离的3ˊOH。
10、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。
11、基因表达的最终产物都是蛋白质。
12、毫无例外从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
13、对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280＜1.8，则说明样品中含有RNA。
14、在所有病毒中，迄今为止还没有发现既含有RNA又含有DNA的病毒
15、生物体内，天然存在的DNA多为负超螺旋。
16、由两条互补链组成的一段DNA有相同的碱基组成。
17、所有生物的染色体都具有核小体结构。
18、核酸是两性电解质，但通常表现为酸性。
19、真核生物成熟tRNA的两端均带有游离的3′-OH。
20、用于核酸分离的凝胶电泳有琼脂糖凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳。
三、简答题
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、核酸为什么是两性电解质，且可纯化得到DNA的钠盐。
四、问答题
1、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？
2、DNA和RNA的化学组成、分子结构和生理功能上的主要区别是什么？
3、比较tRNA、rRNA和mRNA的结构和功能。
4、从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数的32%和17%，
计算这两种不同来源DNA四种核苷酸的相对百分组成。两种细菌中哪一种是从温泉（64℃）中分离出来的？为什么？
5、计算（1）分子量为3 105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；
（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）
6、用稀酸或高盐溶液处理染色质，可以使组蛋白与DNA解离，请解释。
7、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点?
五、名词解释
DNA的变性和复性增色效应和减色效应分子杂交核酸探针回文结构Tm值Chargaff定律碱基配对超螺旋DNA 拓扑异构酶
参考答案
一、选择题
1. B
2. D
3. C
4. A
5. D
6. A
7. C
8. C
9. A 10. B 11. C 12. A 13. C 14. C 15. D 16. B 17. A 18. B 19. B 20. D 21. B 22. B 23. C 24. B 25. C 26. C 27. C 28. D 29. B 30. B
31. D 32. B 33. B 34. D 35. C 36. D 37. C 38. C 39. C 40. C
二、是非题
1.×
2.×
3.√
4.√
5.√
6.√
7.√
8.×
9.√10.√11.×12.×13.×14.√15.√16.×17.×18.√19.×20.√
(吴琦)
第三章酶
一、选择题
1、酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到的是零级反应，对此
最恰当的解释是（）。
A、形变底物与酶产生不可逆结合
B、酶与未形变底物形成复合物
C、酶的活性部位为底物所饱和
D、过多底物与酶发生不利于催化反应的结合
2、米氏常数Km可以用来度量（）。
A、酶和底物亲和力大小
B、酶促反应速度大小
C、酶被底物饱和程度
D、酶的稳定性
3、酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够（）。
A. 提高反应所需活化能B、降低反应所需活化能
C、促使正向反应速度提高，但逆向反应速度不变或减小
4、辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为（）。
A、紧
B、松
C、专一
5、下列关于辅基的叙述（）是正确的。
A、是一种结合蛋白质
B、只决定酶的专一性，不参与化学基因的传递
C、与酶蛋白的结合比较疏松
D、一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开
6、酶促反应中决定酶专一性的部分是（）。
A、酶蛋白
B、底物
C、辅酶或辅基
D、催化基团
7、下列关于酶的国际单位的论述（）是正确的。
A、一个IU单位是指在最适条件下，每分钟催化1 moL底物转化为产物所需的酶量
B、一个IU单位是指在最适条件下，每秒钟催化lmoL产物生成所需的酶量
C、一个IU单位是指在最适条件下，每分钟催化1moL底物转化为产物所需的酶量
D、一个IU单位是指在最适条件下，每秒钟催化1moL底物转化为产物所需的酶量
8、全酶是指（）。
A、酶的辅助因子以外的部分
B、酶的无活性前体
C、一种酶一抑制剂复合物
D、一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅助因子各种成分。
9、根据米氏方程，有关[s]与Km之间关系的说法不正确的是（）。
A、当[s]< < Km时，V与[s]成正比；
B、当[s]＝Km时，V＝1/2Vmax
C、当[s] > >Km时，反应速度与底物浓度无关。
D、当[s]=2/3Km时，V=25％Vmax
10、已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，?要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的
80％时底物的浓度应为（）。
A、0.2mol.L-1
B、0.4mol.L-1
C、0.1mol.L-1
D、0.05mol.L-1
11、某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为（）。
A、S1：Km＝5×10-5M
B、S2：Km＝1×10-5M
C、S3：Km＝10×10-5M
D、S4：Km＝0.1×10-5M
12、酶促反应速度为其最大反应速度的80％时，Km等于（）。
A、[S]
B、1/2[S]
C、1/4[S]
D、0.4[S]
13、下列关于酶特性的叙述（）是错误的。
A、催化效率高
B、专一性强
C、作用条件温和
D、都有辅因子参与催化反应
14、酶具有高效催化能力的原因是（）。
A、酶能降低反应的活化能
B、酶能催化热力学上不能进行的反应
C、酶能改变化学反应的平衡点
D、酶能提高反应物分子的活化能
15、酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（）。
A、Vmax不变，Km增大
B、Vmax不变，Km减小
C、Vmax增大，Km不变
D、Vmax减小，Km不变
16、目前公认的酶与底物结合的学说是（）。
A、活性中心说
B、诱导契合学说
C、锁匙学说
D、中间产物学说
17、变构酶是一种（）。
A、单体酶
B、寡聚酶
C、多酶复合体
D、米氏酶
18、具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是（）。
A、蛋白质
B、RNA
C、DNA
D、糖蛋白
19、下列关于酶活性中心的叙述正确的是（）。
A、所有酶都有活性中心
B、所有酶的活性中心都含有辅酶
C、酶的活性中心都含有金属离子
D、所有抑制剂都作用于酶活性中心。
20、乳酸脱氢酶(LDH)是一个由两种不同的亚基组成的四聚体。?假定这些亚基随机结合
成酶，这种酶有（）种同工酶。
A、两种
B、三种
C、四种
D、五种
21、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，按抑制类型应属于（）。
A、反馈抑制
B、非竞争性抑制
C、竞争性抑制
D、底物抑制
22、水溶性维生素常是辅酶或辅基的组成部分，如（）。
A、辅酶A含尼克酰胺
B、FAD含有吡哆醛
C、FH4含有叶酸
D、脱羧辅酶含生物素
23、NAD+在酶促反应中转移（）。
A、氨基
B、氢原子
C、氧原子
D、羧基
24、FAD或FMN中含有（）。
A、尼克酸
B、核黄素
C、吡哆醛
D、吡哆胺
25、辅酶磷酸吡哆醛的主要功能是（）。
A、传递氢
B、传递二碳基团
C、传递一碳基团
D、传递氨基
26、生物素是下列（）的辅酶。
A、丙酮酸脱氢酶
B、丙酮酸激酶
C、丙酮酸脱氢酶系
D、丙酮酸羧化酶
27、下列（）能被氨基喋呤和氨甲喋呤所拮抗。
A、维生素B6
B、核黄素
C、叶酸
D、泛酸
28、端粒酶是一种（）。
A.限制性内切酶
B.反转录酶
C.RNA聚合酶
D.肽酰转移酶
29、在酶的分离纯化中最理想的实验结果是（）。
A、纯化倍数高，回收率高
B、蛋白回收率高
C、回收率小但纯化倍数高
D、比活力最大
30、酶的竞争性抑制剂可以使（）。
A、Vmax减少，Km减小
B、Vmax不变，Km增加
C、Vmax不变，Km减小
D、Vmax减小，Km增加
31、酶原是酶的（）前体。
A、有活性
B、无活性
C、提高活性 D 、降低活性
32、下列关于酶的叙述，正确的是（）。
A、能改变反应的△G，加速反应进行
B、改变反应的平衡常数
C、降低反应的活化能
D、与一般催化剂相比，专一性更高，效率相同。
33、关于酶的叙述（）是正确的？
A．所有的酶都含有辅基或辅酶 B．大多数酶的化学本质是蛋白质
C.都具有立体异构专一性（特异性） D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行
34、磺胺类药物的类似物是（）。
A．四氢叶酸 B．二氢叶酸 C．对氨基苯甲酸 D．叶酸
35、竞争性抑制剂作用特点是（）。
A．与酶的底物竞争激活剂 B．与酶的底物竞争酶的活性中心
C．与酶的底物竞争酶的辅基 D．与酶的底物竞争酶的必需基团.
二、是非题（在题后括号内打√或×）
1、米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。
2、同工酶就是一种酶同时具有几种功能。
3、辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。
4、一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应该是最小。
5、一般来说酶是具有催化作用的蛋白质，相应的蛋白质都是酶。
6、酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。
7、酶活性中心是酶分子的一小部分。
8、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。
9、竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。
10、L-氨基酸氧化酶可以催化D-氨基酸氧化。
11、维生素E的别名叫生育酚，维生素K的别名叫凝血维生素。
12、泛酸在生物体内用以构成辅酶A，后者在物质代谢中参加酰基的转移作用。
13、本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。
14、当[S]>> Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。
15、作为一种酶激活剂的金属离子也可能作为另外一种酶的抑制剂。
16、别构酶的反应初速度对底物浓度作图不遵循米氏方程。
17、别构酶常是系列反应酶系统的最后一个酶。
18、磺胺类药物抑制细菌生长的生化机理可以用酶的非竞争性抑制作用来解释。
19、大多数维生素可直接作为酶的辅酶。
20、酶是一类特殊的催化剂，可以在高温、高压等剧烈条件下进行催化反应。
21、酶促反应的初速度与底物浓度无关。
22、在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。
23、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。
24、竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
25、B族维生素都可以作为辅酶的组分参与代谢。
三、简答题
１、酶的抑制有哪些类型？
２、测定酶活力时为什么要测量初速度。
3、和非酶催化剂相比，酶在结构上和催化机理上有什么特点？
四、问答题
1、简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及个性。
2、影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响？
3、称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1ml溶
液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。（2）每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。
4、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
5、试述敌百虫等有机磷农药杀死害虫的生化机理。
6、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶促反应速度达到最大反应速度
的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）
7、什么是同工酶？为什么可以用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学研究和实践
中有何应用？
8、酶降低反应活化能实现高效率的重要因素是什么？
9、试述维生素与辅酶、辅基的关系，维生素缺乏症的机理是什么？
五、名词解释
酶的活性中心酶原活力单位比活力诱导契合学说米氏常数协同效应
竟争性抑制作用非竟争性抑制作用多酶体系同工酶共价调节酶固定化酶
别(变)构效应ribozyme 维生素辅酶和辅基激活剂与抑制剂
参考答案
一、选择题
1. C
2.A
3.B
4. B
5.D
6.A
7.A
8.D
9.D 10.A 11.D 12.C 13.D 14.A 15.D 16.B 17.B 18.B 19.A 20.D 21.C 22.C 23.B 24.B 25.D 26.D 27.C 28.B 29.A 30.B
31A 32C 33B 34C 35Ｂ
二、是非题
1.√
2.×
3.√
4.√
5.×
6.√
7.√
8.×
9.√10.×11.√12.√13.×14.√15.√16.√17.×18.×19.×20.×21.×22×23. √24×25. √
（陈惠）
第四章细胞膜结构与功能
一、选择题
1、生物膜的基本结构是（）。
A．磷脂双层二侧各有蛋白质附着
B．磷脂形成片层结构，蛋白质位于各个片层之间
C．蛋白质为骨架，二层磷脂分别附着于蛋白质两侧
D．磷脂双层为骨架，蛋白质附着于表面或镶嵌于磷脂双层中
2、要把膜蛋白脂完整地从膜上溶解下来，可以用（）。
A．蛋白水解酶B．透明质酸酶C．去垢剂D．糖苷水解酶
3、物质跨膜主动传送是指传送时（）。
A．需要ATP
B．消耗能量（不单指ATP）
C．需要有负责传送的蛋白质
D．在一定温度范围内传送速度与绝对温度的平房成正比
4、生物膜主要成份是脂与蛋白质，对维持膜结构起主要作用力的是（）。
A．氢键B．离子键C．疏水作用D．共价键
5、肾上腺素通过系统激活糖原磷酸化酶引起血糖的升高。
A．G蛋白偶联的cAMP第二信使系统
B．G蛋白偶联的DG第二信使系统
C．Ca2+信号转导系统
D．胞内受体信号转导系统
6、第二信使分子IP3的功能是（）。
A．打开内质网膜Ca2+通道B．打开质膜Ca2+通道
C．激活质膜Ca2+-ATPase D．激活内质网膜Ca2+-ATPase
7、下列关于受体的（）叙述是不正确的。
A．大多数受体的本质是蛋白质
B．受体有特异性、亲和性、饱和性等特征
C．受体存在于细胞膜上或胞内
D．受体被激活时，都是通过G蛋白将信号传递给效应器产生第二信使
8、下列关于激素的（）叙述是不正确的。
A．可能增加质膜的通透性B．可能影响酶的活性
C．可能对基因表达进行调控D．可以影响辅酶的作用
9、Na+与K+的运送属于（）。
A．被动运送B．促进扩散C．主动运送D．基因转位
10、关于酶偶联受体的叙述错误的是（）。
A．酶偶联受体属于细胞表面受体
B．酶偶联受体的配体结合区在细胞膜内侧，酶活性区在细胞膜外侧
C．酶偶联受体介导的是非经典跨质膜与胞内信号途径，可以单独完成信号传递，胞内信号传递不产生经典意义上的第二信使
D．多数酶偶联受体具有磷酸化酶的活性
11、NO作为气体信使分子，它的主要作用是（）。
A．激活腺苷酸环化酶B．激活鸟苷酸环化酶
C．激活磷脂酶C D．激活磷酸二酯酶
12、在膜受体转导信号时，不能作为第二信使的物质是（）。
A．cAMP B．cGMP C．G蛋白D．IP3和DG
二、是非题（在题后括号内打√或×）
1、生物膜象分子筛一样对大分子不能通过，对小分子能以很高的速度通过。（）
2、膜上的蛋白质分子与磷脂分子一样也可进行扩散、转动和翻转运动。（）
3、生物膜上膜蛋白的肽链可以不止一次地穿过双脂层，膜蛋白跨膜肽段的二级结构大多为α-螺旋。（）
4、所有激素的受体都存在于细胞膜表面。（）
5、受体是存在于细胞膜表面或细胞内能与配体特异结合的一类生物大分子。（）
6、受体的化学本质通常是蛋白质或糖脂。（）
7、G蛋白家族成员都具有相似结构，都是由α、β、γ三个亚基组成。（）
8、由于结构上的热力学稳定性，使得生物膜双层结构不仅可自动组装，而且可自动修复。（）
9、细胞膜的识别功能是通过质膜上的糖蛋白来实现的。（）
10、流动性是生物膜结构的主要特征，它包括膜脂和膜蛋白的流动性，生物膜的流动性与其物质运输、能量转换、信息传递和识别功能密切相关。（）
11、化学渗透学说认为ATP合成的能量来自线粒体内膜二侧的质子梯度。（）
12、胞内NADH可以自由穿过线粒体内膜。（）
三、简答题
1、生物膜的结构特点。
2、酶偶联受体介导的跨膜信号转导的特征。
3、离子通道型受体的结构特点和功能。
4、水溶性激素和脂溶性激素信号转导途径的主要区别。
5、线粒体内膜上进行的能量转化的特点。
6、第一信使和第二信使的关系。
四、问答题：
1、生物膜有哪些重要的生物学功能？
2、如果你在实验中发现一种物质并怀疑其为第二信使分子，应首先考虑哪些因素来进行验证？
3、分别阐述cAMP、IP3、DG、Ca2+等第二信使在胞内传递信息的分子机制。
4、以糖原代谢为例说明磷酸化和脱磷酸化作用在代谢调节中的重要意义。
五、名词解释
流动镶嵌模型主动运输被动运输跨膜信号转导激素
级联放大作用受体配体 G蛋白钙调素
第一信使第二信使酶偶联受体离子通道受体 G蛋白偶联受体
参考答案
一、选择题
1. D
2. C
3. B
4. C
5. A
6. A
7. D ８. D ９. C 10. B
11. B 12. C
二、是非题
1.×
2.√
3.√
4. ×
5. √
6.√
7. ×
8. √
9. √10. √
11.√12. ×
（杨婉身）
第五章糖类代谢
一、选择题
1、在厌氧条件下，下列( )会在哺乳动物肌肉组织中积累。
A、丙酮酸
B、乙醇
C、乳酸
D、CO2
2、磷酸戊糖途径的真正意义在于产生( )的同时产生许多中间物如核糖等。
A、NADPH+H+
B、NAD+
C、ADP
D、CoASH
3、磷酸戊糖途径中需要的酶有( )。
A、异柠檬酸脱氢酶
B、6-磷酸果糖激酶
C、6-磷酸葡萄糖脱氢酶
D、转氨酶
4、下面( )酶既在糖酵解又在葡萄糖异生作用中起作用。
A、丙酮酸激酶
B、3-磷酸甘油醛脱氢酶
C、1,6－二磷酸果糖激酶
D、已糖激酶
5、生物体内ATP最主要的来源是( )。
A、糖酵解
B、TCA循环
C、磷酸戊糖途径
D、氧化磷酸化作用
6、TCA循环中发生底物水平磷酸化的化合物是( )。
A．α-酮戊二酸 B．琥珀酰 C．琥珀酰CoA D．苹果酸
7、丙酮酸脱氢酶系催化的反应不涉及下述( )物质。
A．乙酰CoA B．硫辛酸 C．TPP D．生物素
8、下列化合物中( )是琥珀酸脱氢酶的辅酶。
A、生物素
B、FAD
C、NADP+
D、NAD+
9、在三羧酸循环中，由α－酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要( )。
A、NAD+
B、NADP+
C、生物素
D、ATP
10、丙二酸能阻断糖的有氧氧化，因为它( )。
A、抑制柠檬酸合成酶
B、抑制琥珀酸脱氢酶
C、阻断电子传递
D、抑制丙酮酸脱氢酶
11、除（）化合物外,其余的都含有高能磷酸键。
A、ADP
B、6-磷酸葡萄糖
C、磷酸肌酸
D、磷酸烯醇式丙酮酸
12、由己糖激酶催化的反应的逆反应所需要的酶是( )。
A、果糖二磷酸酶
B、葡萄糖-6-磷酸脂酶
C、磷酸果糖激酶
D、磷酸化酶
13、糖原分解过程中磷酸化酶催化磷酸解的键是( )。
A、α-1，6-糖苷键
B、β-1，6-糖苷键
C、α-1，4-糖苷键
D、β-1，4-糖苷键
14、丙酮酸脱氢酶复合体中最终接受底物脱下的2H的辅助因子是( )。
A、FAD
B、CoA
C、NAD+
D、TPP
15、糖的有氧氧化的最终产物是( )。
A、CO2+H2O+ATP
B、乳酸
C、丙酮酸
D、乙酰CoA
16、需要引物分子参与生物合成反应的有( )。
A、酮体生成
B、脂肪酸合成
C、糖原合成
D、糖异生合成葡萄糖
17、下列物质中（）能促进糖异生作用。
A、ADP
B、AMP
C、ATP
D、GDP
18、植物合成蔗糖的主要酶是( )。
A、蔗糖合酶
B、蔗糖磷酸化酶
C、蔗糖磷酸合酶
D、转化酶
19、不能经糖异生合成葡萄糖的物质是( )。
A．α-磷酸甘油 B．丙酮酸 C、乳酸 D、乙酰CoA
20、丙酮酸激酶是何途径的关键酶（）。
A、磷酸戊糖途径
B、糖异生
C、糖的有氧氧化
D、糖酵解
21、动物饥饿后摄食，其肝细胞主要糖代谢途径是（）。
A、糖异生
B、糖有氧氧化
C、糖酵解
D、糖原分解
22、三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是（）。
A、糖异生
B、糖酵解
C、三羧酸循环
D、磷酸戊糖途径
23、关于三羧酸循环（）是错误的。
A、是糖、脂肪及蛋白质分解的最终途径
B、受ATP/ADP比值的调节
C、NADH可抑制柠檬酸合酶
D、NADH氧化需要线粒体穿梭系统。
24、糖酵解时（）代谢物提供P使ADP生成ATP：
A、3-磷酸甘油醛及磷酸烯醇式丙酮酸
B、1，3-二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸
C、1-磷酸葡萄糖及1，6-二磷酸果糖
D、6-磷酸葡萄糖及2-磷酸甘油酸
25、生物素是（）的辅酶。
A、丙酮酸脱氢酶
B、丙酮酸羧化酶
C、烯醇化酶
D、醛缩酶
26、丙酮酸在动物体内可转变为下列产物，除了（）。
A、乳酸
B、核糖
C、甘油
D、亚油酸
27、饥饿一天时血糖的主要来源途径是（）。
A、肠道吸收
B、肝糖元分解
C、肌糖元分解
D、糖异生
28、催化直链淀粉转化为支链淀粉的酶是（）。
A、R-酶
B、D-酶
C、Q-酶
D、α-1，6-糖苷酶
29、在有氧条件下，线粒体内下述反应中能产生FADH2的步骤是（）。
A、琥珀酸→延胡索酸
B、异柠檬酸→α-酮戊二酸
C、α-戊二酸→琥珀酰CoA
D、苹果酸→草酰乙酸
30、由葡萄糖合成糖原时，每增加一个葡萄糖单位消耗高能磷酸键数为（）。
A、1
B、2
C、3 D. 4
31、丙酮酸羧化酶的活性依赖（）作为变构激活剂。
A、ATP
B、异柠檬酸
C、柠檬酸
D、乙酰CoA
32、人体生理活动的主要直接供能物质是（）。
A、ATP
B、GTP
C、脂肪
D、葡萄糖
33、三羧酸循环的关键限速酶是（）。
A、丙酮酸脱氢酶
B、柠檬酸合酶
C、琥珀酸脱氢酶
D、异柠檬酸脱氢酶
34、异柠檬酸脱氢酶的别构抑制剂是（）。
A、ATP
B、NAD+
C、柠檬酸
D、乙酰coA
35、葡萄糖与甘油共同的代谢中间产物是（）。
A、丙酮酸
B、3-磷酸甘油酸
C、磷酸二羟丙酮
D、磷酸烯醇式丙酮酸
36、丙酮酸羧化酶是存在于（）。
A、胞液
B、线粒体
C、胞核
D、内质网
二、是非题（在题后括号内打√或×）
1、每分子葡萄糖经三羧酸循环产生的ATP分子数比糖酵解时产生的ATP多一倍。
2、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。
3、6—磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。
4、葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行的。
5、糖酵解反应有氧无氧均能进行。
6、在缺氧的情况下，丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAD+再生。
7、三羧酸循环被认为是需氧途径，因为还原型的辅助因子通过电子传递链而被氧化，
以使循环所需的载氢体再生。
8、α-淀粉酶和β-淀粉酶的区别在于α-淀粉酶水解α-1，4糖苷键，β-淀粉酶水解β
-1，4糖苷键。
9、ATP是果糖磷酸激酶的变构抑制剂。
10、沿糖酵解途径简单逆行，可从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。
11、动物体内的乙酰CoA不能作为糖异生的物质。
12、柠檬酸循环是分解与合成的两用途径。
13、淀粉，糖原，纤维素的生物合成均需要“引物”存在。
14、联系糖原异生作用与三羧酸循环的酶是丙酮酸羧化酶。
15、高等植物中淀粉磷酸化酶既可催化α-1，4糖苷键的形成，又可催化α-1，4糖苷
键的分解。
16、三羧酸循环的中间产物可以形成谷氨酸的前提。
17、丙酮酸脱氢酶复合体中最终接受底物脱下之2H的辅助因子是FAD。
18、乳酸糖异生为葡萄糖后可补充血糖并在肌肉中糖酵解为乳酸。
19、ATP/ADP比值低时EMP途径打开，糖异生活性也提高。
三、简答题
1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？
2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？
3、为什么糖酵解途径中产生的NADH必须被氧化成NAD+才能被循环利用？
四、问答题
1、糖酵解和发酵有何异同？糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？
2、试述糖异生与糖酵解代谢途径的关系和差异。生物体通过什么样的方式来实现分解
和合成代谢途径的单向性？
3、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路？
4、试说明丙氨酸的成糖过程。
5、试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系。
6、酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作
用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
五、名词解释
糖酵解途径糖的有氧氧化糖核苷酸糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径乙醛酸循环糖异生作用糖原
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
2020年考研试题：西医综合（文字完整版） 一、A型题：1~90小题，每小题 1.5分;91~120小题，每小题2分;共195分。在每一题给出的A，B，C，D四个选项中，请选出一项最符 合题目要求的。 1.下列关于机体内环境稳态的描述，错误的是 A.稳态是一种动态平衡 B.稳态的维持是机体自我调节的结果 C.稳态调节中都有一个调节点 D.稳态是指细胞内液理化性质基本恒定 2.在引起和维持细胞内外Na+、K+不对等分布中起重要作用的膜蛋 白是 A.载体 B.离子泵c.膜受体D.通道 3.神经细胞的静息电位为-70mV，Na+平衡电位为+60mV，Na+的电 化学驱动力则为 A. -130mV B. -10mV C. +10mV D. +130mV 4.风湿热时，红细胞沉降率加快的原因是 A.红细胞表面积体积比增大 B.血浆白蛋白、卵磷脂含量增高 C.血浆纤维蛋白原、球蛋白含量增高 D.红细胞本身发生病变 5.阿司匹林通过减少TXA2合成而抗血小板聚集的作用环节是 A.抑制COX B.抑制TXA-,合成醇 C.抑制PGI7合成醇 D.抑制PLA2 6.心室肌细胞在相对不应期和超常期内产生动作电位的特点是
A.0期去极化速度快 B.动作电位时程短 C.兴奋传导速度快 D.0期去极化幅度大 7.在微循环中，实行物质交换的血液不流经的血管是 A.后微动脉 B.通血毛细血管 C.微静脉 D.微动脉 8.下列呼吸系统疾病中，主要表现为呼气困难的是 A.肺气肿 B.肺水肿 C.肺纤维化 D.肺炎 9.下列关于CO影响血氧运输的叙述，错误的是 A.CO中毒时血O2分压下降 B.CO妨碍O2与Hb的结合 C.C0妨碍O2与Hb的解离 D.CO中毒时血O2含量下降 10.下列关于颈动脉体化学感受器的描述，错误的是 A.其流入流出血液中的Pa02差接近零，通常处于动脉血环境中 B.Pa02降低、PaC02和H+浓度升高对其刺激有协同作用 C.感受器细胞上存有对02，C02、H+敏感的不同受体 D.血供非常丰富，单位时间内血流量为全身之冠11.胃和小肠蠕动频率的决定性因素是 A.胃肠平滑肌动作电位频率 B.胃肠平滑肌本身节律活动 C.胃肠肌问神经丛活动水平 D.胃肠平滑肌慢波节律
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
医学生对于考研到底知道多少，以后要面临的考试有什么区别（不要天真的以为西医综合只考生理，生化，内外科和病理五门），总结了一些从网上看到的比较好的东西，留着备用 这些是总结的从网上看到的比较好的东西，希望对以后考研有用。a首先是研究生考试与职业医师考试的区别研究生入学考试科目：1.生理学：由系统解剖学、医学生物学、医学分子生物学、医学细胞生物学为其提供基础知识。2.生物化学：由有机化学、医学生物学为其提供基础知识。3.病理学：由组织学与胚胎学为其提供基础知识。4.内科学：由医学微生物学、人体寄生虫学、医学免疫学、诊断学、病理生理学、药理学、神经病学、妇产科学、儿科学、传染病学、流行病学为其提供基础知识。 5.外科学：系统解剖学、局部解剖学、病理生理学、药理学、眼科学、眼鼻咽喉-头颈外科学、皮肤性病学为其提供基础知识。执业医师资格考试科目：1.生理学；2.生物化学；3.内科学；4.外科学；5.妇产科学；6.儿科学；7.神经病学；8.诊断学。两个考试科目不同，重点不同，但内外科仍是重点考察科目。b考研-心理准备不容忽视一定要有吃苦的勇气和准备，要几个月如一日地看书是一件十分辛苦的事，很容易迷茫、懈怠和没有信心，这时候一定要坚持，要和别人做做交流，千万别钻牛角尖，一定要学会坚持，成就竹子的也就那么几节，成就一个人的也就那么几件事……即便最后失败，也要学会对自己说！！“吾尽其志而力不达，无悔矣！”我对你的要求只有三点：1、坚决果断，早做决定，决定了就全身心投入。2、一定要有计划，一定尊重你自己定的计划。3、跟时间赛跑。多一点快的意识，少一点拖拉和完美主义。考研说到底就是应试，总共就几个月时间，不要心存打好基础、厚积薄发的幻想，直接抓住要害，就可能成功。这三点看上去容易，但真正做好很难，但是我相信在我们共同的努力下一定能做到最好。总结上面的复习步骤，简单说，无非三步： 1、看教材，熟悉内容（最迟暑假完成） 2、整理重要资料（最迟十月完成） 3、背诵（十月左右开始）以上三步做的好的同学，专业课上130分是没有任何问题的（这是你考上以及能否上公费的重要保证）。当然，这也相当程度归功于自己的努力，毕竟最后能否成功，还要看自己。c西医综合复习的几个要点1、往年大纲变化解读西医综合包括六门课程：内科学、外科学、生理学、生物化学、病理学、诊断学每年的考试大纲不会变动很大的，可能只是微调一些，比如加入一些往年没有考过的内容。但是重点知识点是不会轻易变动的。所以之间可以先参考往年大纲进行复习，等新的大纲出来以后再去对比一下，添加或是删除了那些内容。2、复习方向点拨对于医学生考研来说，政治是三科中比较简单的，只要是认真看书，考60分以上是不难的。而英语呢，对于医学生来说可能就难一些，如果你的英语很好，恭喜你，英语就会省一些力气了。往年，有些同学虽然总成绩不低，但是就是因为英语没有过线，结果很遗憾的没有考上。这两门保证过线就好，当然是越高越好了。不过最终能够获得高分，往往取决于西医综合，总分300分。所以西医综合是必须要下功夫的，争取高分。如果你的英语一般，对政治也没有任何概念，那么也没有关系，只要做好计划，跟着这份复习规划踏踏实实一步一个脚印走，进入复试绝对没有问题。英语首先是单词，单词必须学好，这样做阅读的时候才不会有理解上的障碍，其次就是做题的技巧，英语阅读文章选自国外，但是题目是中国老师出的，因此它的设置时要从中国人的思想角度来考虑的。英语的学习是需要长期的坚持的。不能中断，培养的是语感。因为短期之内靠突击提高英语分数很难。政治要仔细看书，把基础理论看好，这样选择题就解决了，对于简答题，需要看一下辅导班老师讲的重点，简答题是需要时间来背诵和理解。西医综合由于内容很多，很多知识点是需要记忆的，因此需要的时间会比较多一些。d优化医学考研效果的关键复习方法在决定医学考研之后，相当一部分同学不知从何下手，找不到复习门路，变得无所适从。为了能够让大家避免这种困境，
★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
西医综合（生化专题）历年真题试卷汇编1 (总分：84.00，做题时间：90分钟) 一、 A1/A2型题(总题数：20，分数：40.00) 1.下列关于Ras蛋白特点的叙述，正确的是( )(2010年) A.具有GTP酶活性√ B.能使蛋白质酪氨酸磷酸化 C.具有7个跨膜螺旋结构 D.属于蛋白质丝／苏氨酸激酶 癌基因ras家族所编码的蛋白质(Ras蛋白)都为21kD的小G蛋白P21，位于细胞质膜内面，P21可与GTP 结合，具有GTP酶活性，并参与cAMP水平的调节。其他三个选项均与：Ras蛋白特点无关。 2.下列关于GTP结合蛋白(G蛋白)的叙述，错误的是( )(2007年) A.膜受体通过G蛋白与腺苷酸环化酶耦联 B.可催化GTP水解为GDP C.霍乱毒素可使其失活√ D.有三种亚基α、β、γ 考查对G蛋白性质和功能的掌握情况。G蛋白是一类和GTP或GDP结合的、位于细胞膜胞液面的外周蛋白，由三个亚基组成：α、β、γ。膜受体通过G蛋白与腺苷酸环化酶耦联，G蛋白可分为激动型和抑制型G 蛋白等，激动型G蛋白的仪亚基与GDP结合时没有活性，当有信号时，α亚基的GDP被GTP置换而被活化，从而激活腺苷酸环化酶。此后，α亚基上的CTP酶活性使结合的CTP水解为GDP，亚基失去活性恢复最初状态。C蛋白的α亚基有一个可被霍乱毒素进行ADP核糖基化修饰部位，使α亚基仍可与GTP结合，但丧失GTP酶活性。GTP不能水解为GDP，因此活化的α亚基始终结合在腺苷酸环化酶上，使其处于不正常的活化状态。 3.下列因素中，与Ras蛋白活性无关的是( )(2007年) A.GTP B.Grb 2 C.鸟苷酸交换因子 D.鸟苷酸环化酶√ 考查对酪氨酸蛋白激酶(TPK)体系的掌握情况。Ras是受体型TPK—Ras—MAPK途径中的信号分子，性质类似于G的α亚基，与GTP结合时有活性。当受体型TPK与配基结合后，发生自身磷酸化，并与GRB2(生长因子受体结合蛋白)和SOS(一种鸟苷酸交换因子)结合，进而激活Ras蛋白及下游的信号通路。在这一过程中，SOS可促使Ras与GDP分离而与CTP结合。在这一过程中不涉及鸟苷酸环化酶。 4.下列哪种酶激活后会直接引起cAMP浓度降低( )(2006年) A.蛋白激酶A B.蛋白激酶C C.磷酸二酯酶√ D.磷脂酶C E.蛋白激酶G 能直接引起cAMP浓度改变的酶有腺苷酸环化酶和磷酸二酯酶，前者激活后促进ATP脱去焦磷酸环化生成cAMP，使cAMP浓度升高，而磷酸二酯酶催化cAMP水懈生成5’-AMP，因此使cAMP浓度降低。其他四种酶与cAMP浓度变化无关。蛋白激酶A(PKA)能使许多蛋白质的特定丝氨酸残基、苏氨酸残基磷酸化。蛋白激酶C(PKC)可引起一系列靶蛋白的丝氨酸残基、苏氨酸残基发生磷酸化。磷脂酶C能特异性水解膜组分——磷脂酰肌醇4，5-二磷酸(PIP2)而生成DAG和IP3。蛋白激酶G(PKG)催化有关蛋白或有关酶类的丝氨酸残基、苏氨酸残基磷酸化产生生物学效应。 5.cAMP能别构激活下列哪种酶( )(2005年) A.磷脂酶A 2 B.蛋白激酶A √ C.蛋白激酶C
生物化学知识重点文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]
生物化学知识重点 第一章绪论 1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。 2.生物化学研究的内容大体分为三部分： ①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控 第二章糖类化学 1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。 2.单糖的分类： ①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖...... ②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。 3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。 4.甘油醛是最简单的单糖。 5.两种环式结构的葡萄糖： 6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图） CH 2OH CH 2 OH O O OH HOCH 2 O OH HOCH 2 O OH HO OH OH HO OH OH OH OH OH OH H
α-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖 β-D-脱氧核糖 7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。 8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。 9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等； 杂多糖以糖胺聚糖最为重要。 10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。 11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。 第三章脂类化学 1.甘油 脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸（根据C原子数目分类） 脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（根据是否含有碳-碳双键分类） 类脂：磷脂、糖脂和类固醇 2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。 3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。 4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式： 5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2- OH CHOOC-R 1
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 （1）在低pH值时沉淀。 （2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。 （4）加热时沉淀。 2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。 （1）测定小肽的氨基酸顺序。 （2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）. （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 （5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。 4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？ 6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。 9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为： 肌红蛋白（马心肌）16900 过氧化氢酶（马肝）247500 细胞色素C（牛心肌）13370 肌球蛋白（鳕鱼肌）524800 糜蛋白酶元（牛胰）23240 血清清蛋白（人）68500
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
一、A 型题：1～120 题。1～90 小题，每小题 1.5 分;91～120 小题，每小题 2 分，共 195 分。 1.下列生理功能活动中，主要通过体液途径完成的调节是 A 肢体发动随意运动 B 大量出汗引起尿量减少 C 食物入口引起唾液分泌 D 沙尘飞入眼球引起的闭眼动作 2.当细胞膜去极化和复极化时，相关离子的跨膜转运方式是 A 经载体易化扩散 B 原发性主动转运 C 继发性主动转运 D 经通道易化扩散 3.下列情况下，明显延长神经细胞动作电位时程的是 A 部分阻断钠通道 B 升高细胞膜阈电位 C 减小刺激的强度 D 部分阻断钾通道 4.下列情况下，能使红细胞渗透脆性增高的是 A 血浆晶体渗透压升高 B 红细胞表面积/体积比降低 C 红细胞膜内磷脂/胆固醇比升高 D 血浆胶体渗透压降低 5.凝血酶原酶复合物的组成是 6.心室功能减退病人代偿期射血分数下降的原因是 A 每搏输出量减少 B 心室腔异常扩大 C 心肌细胞增生肥大 D 每分输出量减少 7.影响血流阻力最重要的因素是 A 血管口径 B 血流形式 C 血流速度 D 血液黏度 8. 肺纤维化病人，1 秒用力呼气量(FEV1)/用力肺活量(FVC)的检查结果是
A FEV1 减少，FVC 基本不变，FEV1/FVC 减小 B FEV1 基本不变，FV C 减小，FEV1/FVC 增大 C FEV1 和 FVC 均减小，FEV1/FVC 基本不变 D FEV1 和 FVC 均增大，FEV1/FVC 基本不变 9. 人在高原地区，当吸入气的氧分压大于 60mmHg 时，血红蛋白氧饱和度为 A 60%~69% B 70%~79% C 80%~89% D 90%~99% 10. 实验切断家兔双侧颈迷走神经后，呼吸运动的改变是 A 呼吸幅度减小，频率减慢 B 呼吸幅度增大，频率加快 C 呼吸幅度减小，频率加快 D 呼吸幅度增大，频率减慢 11. 进食引起胃容受性舒张的支配神经是 A 交感神经胆碱能纤维 B 迷走神经胆碱能纤维 C 迷走神经肽能纤维 D 交感神经肾上腺素能纤维 12. 在胰脂肪酶消化脂肪的过程中，辅脂酶起的作用是 A 将胰脂肪酶原转变为胰脂肪酶 B 防止胰脂肪酶从脂滴表面被清除 C 促进胰腺细胞分泌大量胰脂肪酶 D 提高胰脂肪酶对脂肪的酶解速度 13. 下列物质中，主要在回肠被吸收的是 A Fe2+ B 胆固醇 C 维生素 B12 D Ca2+
生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl- ③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是： 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数： ?油酸：1 ?亚油酸：2 ?亚麻酸：3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白： ?CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ?HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊：Pro、Gly ?芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe） ?八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr） ?酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ?碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His） ?其它：丙氨酸（Ala）
②PI ?PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R） ?PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH 电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋：Sn=3.6 13 ，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋 ?β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ?β转角：转角处为Gly ④超二级结构：无规卷曲、结构域 ⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力） ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ?C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽 键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水 解 ?打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸） ?专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦显色反应 ?Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO 4 +磷钼酸） ?Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO 3+Hg（NO 3 ） 2 ） ?坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO） ?黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO 3 ） ?双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO 4 ） ?乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp） ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的：S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的：Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys