第二章核酸
1.何为核酸？根据所含戊糖不同，核酸可分为哪二类？核糖核酸按其功能不同主
要分为哪三类？
答：核酸是由多个核苷酸聚合而成的重要生物大分子。一类所含戊糖为脱氧
核糖，称为脱氧核糖核酸DNA，另一类所含戊糖为核糖，称为核糖核酸RNA。
转移RNA（tRNA)，约占RNA总量的15%；信使RNA(mRNA)，约占总量的5%;
核糖体RNA(rRNA)，约占总量的80%。
2.两大类核酸在细胞中的分布如何？
答：原核细胞内，DNA集中在核质区，RNA分散在细胞质。
3.遗传信息的载体及储存形式各是什么？
答：DNA是遗传信息的载体。
染色体DNA分子中的脱氧核苷酸顺序（即碱基顺序）是遗传信息的贮存形式
4.核酸的基本组成成分是什么？基本单位呢？
答：碱基（嘌呤碱和嘧啶碱）、戊糖（核糖和脱氧核糖）和磷酸是核酸的基本组
成成分。碱基与戊糖组成核苷，核苷再与磷酸组成核苷酸，核苷酸是核酸的基本
结构单位。
核酸是一种多聚核苷酸
5.DNA和RNA的基本化学组成有何异同？
答：RNA： D-核糖， A、G、C、U碱基
DNA： D-2-脱氧核糖， A、G、C、T碱基
均含有磷酸
6.核苷酸的水解产物是什么（核苷酸由什么组成？）核苷水解产物是什么（核苷
由什么组成？）常见碱基有哪几种？
答：核苷酸由磷酸与核苷组成。核苷由碱基和戊糖组成。
核苷是由脱氧核糖或核糖与嘌呤碱或嘧啶碱通过β-构型C-N糖苷键连接而成的糖苷。
常见的碱基有：尿嘧啶（U）、胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、腺嘌呤(A)、鸟嘌呤 (G)
7.形成核苷时，戊糖的哪位碳与碱基的哪位N相连接？RNA、DNA各由哪四种核苷
酸组成？
答：脱氧核糖或核糖的C1与嘌呤碱的N9连接，（C1`-N9糖苷键），与嘧啶碱
的N1连接（C1`-N1糖苷键）。
例外，在假尿苷中，糖苷键是C1`-C5糖苷键。
在DNA中，脱氧核糖与四种主要碱基形成
四种主要的脱氧核糖核苷（脱氧核苷）：dA dG dC dT
在RNA中，核糖与四种主要碱基形成四种
主要的核糖核苷（核苷）：A、G、C、U
8.细胞内的核苷三磷酸主要有什么作用？
答：细胞内的核苷三磷酸都是高能磷酸化合物，在生化反应中作为能量和磷酸基团的供体（以ATP为最重要），它们也是合成核酸和其它有机物的原料。（糖、磷脂、蛋白、嘌呤）
9.何谓DNA的一级结构？DNA中各脱氧核糖核苷酸之间的连接键是什么？DNA的
一级结构有哪三种表示法？
答：DNA的一级结构是指DNA分子中脱氧核苷酸的排列顺序。
DNA中各脱氧核苷酸之间的连接键是3`，5`磷酸二酯键。
结构式表示法：把所有的元件和部件及其连接方式都用结构式表示出来。
线条式表示法：用单字母A、T、C、G等表示碱基，，竖线表示脱氧核糖，竖线下端为5`位，中间为3`位，P表示磷酸基团，斜线表示3`，5`-磷酸二酯键。字母式表示法：用单字母A、T、C、G等表示脱氧核苷，P表示磷酸基团，核苷左侧为5`位，右侧为3`位。
如果只表示一条链，可不注明末端，习惯上以左端为5`端，右端为3`端。
10.何谓DNA的二级结构？其基本特征是什么？试述B型DNA的二级结构特征。答：DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构
B型DNA的二级结构特：①双螺旋是反平行双链右手螺旋。②双螺旋的外侧是两条由脱氧核糖-磷酸构成的主链，双螺旋的内部是配对的碱基。（还应加上旋转的角度和上升距离，碱基的平面与纵轴的关系等）③双螺旋的碱基按G对C，A对T 的规则配对，G与C之间形成三个氢键，A与T之间形成两个氢键。④双螺旋表面形成大小两种凹槽。⑤双螺旋的两条链是互补关系。
11.DNA双螺旋稳定的因素有哪几种，哪种更重要？核酸中碱基配对的原则是什
么？在DNA中，嘌呤碱的总量等于嘧啶碱吗？在RNA中呢？
答：使双螺旋结构稳定的因素（作用力）主要有两种：碱基配对氢键和碱基堆积力。碱基堆积力是维持双螺旋结构稳定性的最主要因素。
除上述2种主要因素外，还有DNA双螺旋中两条主链上的磷酸基团与阳离子之间形成的离子键也有助于双螺旋结构的稳定。
双螺旋的碱基按G对C，A对T的规则配对
所有DNA分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶的数量相等，鸟嘌呤与胞嘧啶的数量相等。因此，嘌呤碱基的总量等于嘧啶碱基的总量。在许多RNA分子中，存在如G-U的碱基对。
12. 何谓RNA的茎、环？tRNA的一级结构有何特征？二级结构呢？有哪四茎四环?tＲＮＡ三级结构的共同特征是什么？稳定倒Ｌ型结构的两个因素是什么？答：RNA不像DNA那样整个分子形成有规则的双螺旋，但可通过自身折叠按A与U，G与C配对形成局部的双螺旋（称为茎），不配对的呈单链状，或突环（称为环）。茎环结构是各种RNA的共同的二级结构特征。
tRNA的一级结构：指tRNA分子中核苷酸的排列顺序
tRNA的二级结构：指tRNA单链通过自身折叠形成一种形状象三叶草的茎环结构，称为三叶草结构
四茎四环：氨基酸接受茎、D茎、反密码子茎、TψC茎。
D环、反密码子环、 TψC环、额外环。
倒L型结构是tRNA三级结构的共同特征。氢键和碱基堆积力是稳定倒L型结构的主要因素。
12.原核生物和真核生物的mRNA在结构上有哪些主要区别？
答：①原核生物的mRNA是多顺反子的，真核生物的mRNA是单顺反子的。真核生物mRNA都是单顺反子的。②原核mRNA5`端无帽子结构，真核mRNA5`端有一段帽子结构。③原核mRNA3`端无polyA,真核mRNA 3`端有polyA
13.DNA的紫外吸收高峰与蛋白质的有何不同？
答：DNA钠盐的紫外吸收曲线，在260nm处有吸收高峰。蛋白质的紫外吸收高峰在280nm
14.何谓DNA的变性、降解、增色效应、复性、减色效应、Tm？
①变性：天然核酸在某些物理的或化学的因素作用下，有规则的双螺旋结构解开，转变为单链的无规则的线团，使核酸的某些光学性质和流体力学性质发生改变，有时部分或全部生物活性丧失，这种现象称为变性。
②降解：核酸在酸、碱或酶的作用下，发生共价键断裂，多核苷酸链被打断，分子量变小，这种过程称为降解。
③增色反应：DNA变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的
比变性前明显增加，这种现象称为增色效碱基暴露出来，使得变性后的DNA的A
260
应。
④复性：变性DNA的两条互补单链，在适当条件下重新缔合形成双螺旋结构，其物理性质和生物活性随之恢复。
⑤Tm：通常把DNA的变性达到50%，即增色效应达到一半时的温度称为该DNA的解链温度（Tm)。
⑥减色效应：当变性的呈单链状态的DNA，经复性又重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，最多可减小到变性前的A260值，这种现象称为减色效应。
15..DNA的Tm与碱基种类有何关系（G+C、A+T）?
答：G-C碱基对的百分率越高，Tm值越大。Tm值随溶液中盐浓度的增加而增大。
16.DNA与RNA在碱性条件下的降解有何不同？
答：RNA在稀碱条件下很容易水解生成2 `-核苷酸和3`核苷酸。在上述同样的稀碱条件下，DNA是稳定的，因DNA中的脱氧核糖没有2`-OH，不能形成2`，3`-环核苷酸。
第三章、蛋白质
1.一般蛋白质中氮素的含量是多少？
答：大多数蛋白质的含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量。6.25称为蛋白质系数。
2.参与蛋白质组成的常见的aa有哪几种？它们的三个字母简写符号是什么？
答：丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、脯氨酸Pro、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、甲硫氨酸（蛋氨酸）Met、甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、半胱氨酸Cys、酪氨酸Tyr、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu、赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His
3.a-氨基酸的结构通式是什么？它们是L型还是D型？哪个为亚氨基酸？哪些是答：手性分子（有不对称碳原子）？哪个是非手性分子？
除脯氨酸外为亚氨基酸外，其余均为a-氨基酸，从天然蛋白质水解得到的氨基酸都属于L型，除甘氨酸无手性碳原子，无旋光性，其余均有。
4.根据R基团的极性可将常见蛋白质aa分为哪四大类？四大类各有哪些aa？答：非极性R基团氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）
极性不带电荷R基团氨基酸：甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺
R基团带负电荷氨基酸、（酸性AA）：天冬氨酸、谷氨酸
R基团带正电荷氨基酸（碱性AA）：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
5.aa在水溶液或晶体状态中以什么形式存在？aa的PI与它们的PK关系如何？答：氨基酸在水溶液和结晶态都是以两性离子形式存在。
氨基酸的等电点等于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团pK`值之和的1/2。
6.在PH等于、小于、大于PI时，aa的带电情况如何？电泳情况如何？
答：低于等电点的pH溶液：AA带正电（正离子）游向负极
高于等电点的pH溶液：AA带负电（负离子）游向正极
溶液pH离pI越远，AA所带的净电荷越多。
7.哪些aa有紫外吸收能力，最大的吸收峰在哪？
答：参与蛋白质组成的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区（＜200nm)均有光吸收，在近紫外光区域（220-300nm)，只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。蛋白质的紫外光最大吸收在280nm
8.aa与茚三酮反应生成什么颜色的化合物？
答：在微酸条件下，氨基酸与茚三酮一起加热，氨基酸被茚三酮氧化成醛，CO2和NH3，生成的还原茚三酮再和另一分子茚三酮及NH3作用生成蓝紫色化合物。
9.何谓肽、肽键、N-末端、C-末端？
肽：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合所形成的化合物。肽键：氨基酸之间脱水后形成的酰胺键
N-末端：在多肽的一个端含有一个游离的a-氨基，称为氨基端或N-末端
C-末端：在另一个端含有一个游离的a-羧基，称为羧基端或C-末端。
10.何谓蛋白质的一级结构？
指蛋白质肽链中氨基酸的排练顺序，包括二硫键的位置。
12.何谓酰胺平面？何谓蛋白质的二级结构？主要有哪几种？什么是a-螺旋，β-折叠？β-转角、无规卷曲？
答：⑴肽平面（酰胺平面）：由于肽键的部分双键性质，不能自由旋转，使肽键两端相关原子保持在一个刚性平面上。
⑵蛋白质的二级结构：指多肽链主链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
⑶天然蛋白质一般都含有a-螺旋、β-折叠、β-转角、自由卷曲（无规卷曲）a-螺旋：(1)肽链中的肽平面绕Ca相继旋转一定角度所形成的右手螺旋。螺旋中每3.6个氨基酸残基上升一圈，（每螺圈内有13个原子，）每圈间距0.54nm,即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm, 沿轴旋转100°。相邻螺圈之间形成链内氢键。(2)螺旋体中所有……螺旋体相当稳定。
⑷ -折叠：是由两条或多条几乎完全伸展的肽链或肽段平行排列，通过氢键交联而形成的锯齿状片层结构。这种结构靠相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段间的=C=O和 =N-H形成氢键来稳定。
⑸β-转角：也叫做β-回折, 其特点是肽链回折180°,使得AA残基的 C=O与第四个AA残基的>N-H形成氢键。
⑹无规卷曲：在球状蛋白分子中，除α-螺旋、β-折叠和β-转角外，还存在着一些没有确定规律的盘曲，这种构象称无规卷曲。
13.a-螺旋结构主要特征是什么？
答：a. 肽链中的肽平面绕Ca相继旋转一定角度形成螺旋并盘绕前进。每隔3.6个氨基酸残基,螺旋上升一圈; 每圈间距0.54nm,即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm,螺旋上升时,每个氨基酸残基沿轴旋转100°。
b. 螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧,链中的全部 C=O和 N-H几乎都平行于螺旋轴,每个氨基酸残基的 N-H与前面第四个氨基酸残基的 C=O形成H键,肽链上所有的肽键都参与了氢键的形成,因此a-螺旋相当稳定。
14.何谓蛋白质的三级结构？
答：蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和铡链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构。
15.极性aa，非极性aa在蛋白质球状分子中的分布如何？
答：具有极性侧链基团的氨基酸残基几乎全部分布在分子表面，而非极性残基则被埋于分子内部，不与水接触。
16.多肽中极性aa的含量对多肽的溶解度有何影响？
答：分子表面的极性基团正好与水分子结合，使肌红蛋白有良好的可溶性。
17.何谓蛋白质的四级结构？
答：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键聚合而成有特定三维结构的蛋白质构象。
18.何谓亚基？
答：四级结构中每个具有三级结构的多肽链称为亚基。
19.为何蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体？
答：①这是因为蛋白质多肽链上含有许多极性基团,如—NH3+,—COO-,—SH,—CONH2等，他们都具有高度的亲水性，当与水接触时，极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外围形成一层水膜，将颗粒彼此隔开，不致因互相碰撞凝聚沉淀。②蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同蛋白质颗粒带有相同电荷而相互排斥，保持一定距离，不致互相凝聚而沉淀。因而蛋白质的水溶液是相当稳定的胶体。
20.蛋白质的一级结构与功能的关系如何？
答：①同功能蛋白质的中枢特异性与一级结构的关系：一级结构反映同种功能蛋白质的种属特异性。亲缘关系越近，其结构越相似。②蛋白质的一级结构的变异与分子病：每种蛋白质分子都具有特定的结构来行使它特定的功能，重要蛋白一级结构的较小变异会导致功能的明显差异或丧失。③Pr前体的激活与一级结构：很多功能Pr以无活性的前体肽的形式产生和贮存。在特定条件下经Pr E 水解去掉一部分肽段后才有活性。
21.为何蛋白质具有两性性质、等电点？
答：蛋白质也是一类两性电解质,能和酸或碱起反应,在蛋白质内,可解离基团主要来自侧链上的功能团。ε-NH+3，β或γ -COO-, -OH, -SH, 咪唑基,胍基。当溶液在某一定pH值时, 特定的蛋白质分子所带的正负电荷相等，成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点(pI)。
22.极性aa含量对蛋白质等电点的影响、电泳行为的影响如何？
答：⑴在电场中,pr分子在高于pI的碱性溶液中带负电、向正极移动。在低于pI 时的酸性溶液中,带正电,向负极移动。
⑵含碱性和酸性氨基酸数目相近的蛋白质属中性蛋白质，等电点大多为中性偏酸（因羧基解离度略大于氨基）；含碱性氨基酸较多的碱性蛋白质，等电点偏碱；含酸性氨基酸较多的酸性蛋白质，等电点偏酸。
23.试述沉淀蛋白质的方法。
①盐析 :高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其电荷，从而使蛋白质从溶液中沉淀出来，这种高浓度中性盐使蛋白质发生沉淀的作用称为盐析。
盐溶: 低浓度中性盐可蛋白质表面吸附某种盐类离子，导致其颗粒带的同性电荷增加而相互排斥加强，与水分子的作用也增加，从而使蛋白质溶解度提高的现象。
②有机溶剂沉淀: 乙醇、甲醇、丙酮等有机溶剂也能破坏蛋白质分子的水膜，使之沉淀。（低温下pr有活性，高温下无活性）pH值在等电点时加入这类试剂更易引起沉淀。
③重金属盐类沉淀: 蛋白质在碱性（pH大于pI)溶液中解离成阴离子而带负电荷，可与带正电荷的重金属离子结合成不溶性蛋白盐而沉淀。
④生物碱试剂和某些酸类沉淀: 蛋白质在酸性（pH小于pI)溶液中解离成阳离子
而带有较多的正电荷，它能与生物碱试剂，如单宁酸或三氯乙酸等作用而析出沉淀。⑤加热变性沉淀: 几乎所有蛋白质都因加热变性而凝固。少量盐可促进此凝固。（变性）
24.何谓盐析盐溶、变性作用？
答：①盐溶：见上题
②变性作用：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，分子构象发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但以及结构未遭破坏的现象。
25.导致蛋白质变性的因素有哪些？
答：热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸强碱等。
26.蛋白质变性后有何表征？
答：①生物活性丧失。如酶失去催化功能，血红蛋白失去载氧能力。这是最主要的特征。
②溶解度降低，粘度增加，扩散系数降低，易絮凝。
③某些原来埋藏在蛋白质分子内部的侧链基团暴露到分子表面，从而出现吸收光谱变化。
④生物化学性质改变。变性蛋白分子结构伸展松散，易被蛋白水解酶作用。这就是舒适易消化的道理。
27.蛋白质的双缩脲反应的产物呈什么颜色？
答：双缩脲在碱性溶液中能与CuSO4反应产生红紫色络合物。蛋白质含有许多与双缩脲相似的肽键，故也能起双缩脲反应。（定性与定量）
第四章、酶
1.何谓酶，其化学本质是什么？
答：酶是由活细胞产生的，以蛋白质为主要成分，具有高效率、高特异性的生物催化剂。除了一些具有催化功能的RNA以外，绝大多数酶都是蛋白质或带有辅助因子的蛋白质。
2.全酶由哪些部分组成？
答：全酶=酶蛋白+辅因子
3.酶的辅因子可分为哪三类？
答：第一类是金属离子，如Mg2+、Zn2+等。
第二类是金属有机化合物，如细胞色素氧化酶的铁卟啉。
第三类是小分子有机化合物，它们之中有许多是B族维生素或其衍生物。
4.何谓辅基、辅酶？
答：根据与酶蛋白结合紧密的程度，辅因子可分为辅酶和辅基两种。
辅酶指与酶蛋白结合疏松，可用透析等物理方法除去的小分子有机物，如苹果酸脱氧酶的NAD；
辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析等方法除去，如细胞色素氧化酶的铁卟啉。
5.辅因子在酶的催化活动中起什么作用？
答：①是维持酶分子的活性构象所必需；
②作为电子、原子及特殊功能基团的载体；
③在酶与底物之间起连接作用；
④中和离子，降低反应中的静电斥力。
⑤酶蛋白只有与辅因子结合成全酶才具有正常的催化活性。
6.酶有哪些催化特点？
①酶催化的高效性②酶催化的专一性（最显著的的特征）③酶活性的可调控性④酶催化的不稳定性（敏感性）⑤反应条件温和
7.酶的专一性可分为哪三种？
相对专一性、绝对专一性、立体异构专一性
8.何谓酶的相对专一性？立体异构专一性？
答：⑴相对专一性：有些酶对底物的选择程度较低，他们能够催化化学结构上相似的一类底物起反应，这类酶的专一性，称为相对专一性。
⑵立体异构专一性：有些酶对底物立体结构有极严格的要求，酶只能作用于一定构型的底物，称作立体异构专一性。
⑶绝对专一性：有些酶对底物有很严格的要求，它只能催化一种底物发生反应，若底物分子有任何细微变化，便不被作用。
9.相对专一性又包括哪两种？
答：包括键专一性和基团专一性
10.何谓键专一性、基团专一性？
答：键专一性指酶只作用于一定的化学键，而对键两侧的基团无严格要求。
基团专一性的酶对底物的选择较键专一性严格，它不仅要求底物具有一定的化学键，还对键某一侧的基团有选择性。
11.立体异构专一性包括有哪三种？
答：包括旋光异物专一性、几何异构专一性、潜手性专一性。
12.何谓酶的活性中心，由哪两个部位组成，各有何作用？
答：酶分子中与底物直接结合并使之转变出产物的小区，称作酶的活性中心或活性部位。通常活性中心有两个功能部位：一个是结合部位，底物在此与酶分子结合；另一个是催化部位，底物的敏感键在此扭曲、削弱而形成新键。
13.何谓酶的必需基团，它们位于哪里？
答：必需基团：参与构成酶的活性中心和维持酶的活性构象所必需的基团。这些基团若经化学修饰而改变，则酶的活性丧失。
13.解释酶的作用机理的假说有哪些？
①酶反应过渡态学说②邻近定向效应③诱导契合学说④酸碱催化⑤共价催
化
14.试述酶反应的过渡态学说。
答：酶反应的过渡态学说认为，酶催化的反应和一般化学反应一样，也必须经过一个过渡态阶段，酶活性中心某些功能氨基酸残基和底物通过氢键、离子键、静电力等相互作用，迫使底物分子某些敏感键极化、扭曲、形变而削弱，使底物仅需比非酶反应少得多的能量即可形成活化的底物-酶中间物，达到不稳定过渡态，进而导致旧键断裂，新键形成而转化为EP，最后分解释放出产物和游离酶。可见，酶作用的实质在于降低反应活化能，因而为反应提供一条能障较低的反应途径，极大地加快了反应速度。
15.何谓邻近效应、定向效应？
答：由于酶和底物分子间的亲和性，底物分子向酶活性中心靠近，并固定于此小区而使有效浓度相对提高，酶活性提高的效应称邻近效应。
由于底物分子在酶表面上的立体化学排列使其取向有利于催化反应的现象称定向效应。
16.试述诱导契合学说。
答：酶分子在与底物接触之前，活性中心与底物分子的作用部位在空间上并不互补吻合。酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状而能完全楔合，从而形成过渡态复合物，活化能降低，加速反应进行。
17.共价催化有哪些类型？
答：共价催化包括两种类型：亲核催化和亲电催化。
（1）.亲核催化指酶分子中具有非共用电子对的亲核基团攻击底物中具有部分正电性的原子，并与之作用形成共价键而产生不稳定的过渡态中间物，活化能降低, 反应加快。
（2）.亲电催化指酶分子中的亲电基团（如Zn2+、NH3+）攻击底物分子中富含电子或带部分负电荷的原子而形成过渡态中间物。
18.何谓酶原的激活？激活过程的实质是什么？
答：没有活性的酶的前体称为酶原。酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。激活过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。
19.酶能加快化学反应的进行是因为它能提高反应的活化能还是降低之？
答：降低活化能。酶催化反应的关键是酶分子需与底物结合形成不稳定的过渡态中间物，降低反应活化能，使大量底物分子得以越过较低的能障转变为产物
20.影响酶促反应速度的因素有哪些？
答：底物浓度、酶浓度、温度、介质PH、抑制剂以及激活剂等。
21.底物浓度对酶反应速度的影响曲线是什么形状？
22.
⑵
23.
③
24.
①
②
③pH影响底物的解离。pH的变化会影响许多底物的解离状态，而酶只能与某种解离状态的底物形成复合物。
25.何谓酶的激活剂？它们可分为哪三类？具体作用原理有哪三方面？
答：凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂，可分为：
（一）无机离子（二）简单有机分子（三）具有蛋白质性质的大分子物质。
作用原理: 第一、有些离子本身就是酶活性中心的组成部分，如羧肽酶A的Z 第二、有些离子是酶辅因子的必要成分，如细胞色素氧化酶辅基铁卟啉的Fe2+；第三、含SH基的简单有机物可维持酶特有的构象，并使之处于催化活跃态(还原
态）
26.何谓酶的抑制剂？抑制作用？可逆抑制作用、不可逆抑制作用？可逆抑制作用又可分哪三种类型？各有何特点？
⑴有些物质能与酶结合，引起酶活性中心化学性质改变，甚至使酶失活的这种作用称抑制作用。能引起抑制作用的物质称抑制剂。
⑵抑制作用：（由于酶的必需基团化学性质的改变）使酶活力下降或丧失. （一）可逆抑制作用: 抑制剂与酶蛋白非共价键结合，可以用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活但并不引起酶蛋白变性。又可分为三种类型：
1.竞争性抑制作用: 抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。可以通过增加底物浓度而解除此种抑制。
2.非竞争性抑制作用:抑制剂与酶活性中心以外的基团相结合,其结构可能与底物毫无相关之处。不能靠提高S浓度来解决。
3.反竞争性抑制作用:底物与酶结合后才显现出抑制剂的结合部位，抑制剂不与底物竞争活性中心；加入抑制剂反而促进ES的形成。
（二）不可逆抑制作用: 抑制剂与酶活性中心（外）的必需基团共价结合，使酶的活性下降，无法用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。
27.何谓变构酶、同工酶？
①变构酶：某些酶的分子表面除活性中心外，还有调节部位，当调节物（别构物）结合到此部位时，引起酶分子构象变化，导致酶活性改变，这种现象称别构现象，具有这样特点的酶称为变构酶。
②同工酶：同工酶是指能催化相同化学反应，但其酶蛋白本身的一级结构、三维结构、理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶。
28.NAD和NADP、FMN和FAD、TPP、PLP、CoA各有何作用？各含何维生素？
①NAD+、NADP+是许多脱氢酶的辅酶。它们以其烟酰胺的吡啶环参与脱氢（电子）与加氢（电子）反应
②NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶I
③NADP+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶II
④FMN、FAD作为氧化还原型黄素辅基，可分别与酶蛋白结合（称黄素蛋白），构成脱氢酶的辅基。
⑤TPP（焦磷酸硫胺素）是维生素B1（硫胺素）的焦磷酸酯，是α-酮酸脱羧酶、转酮酶、磷酸酮糖酶等的辅酶。
⑥PLP：是维生素B6（吡哆醛）的磷酸酯，它可转变为磷酸吡哆胺（PMP）它们是氨基酸转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶
⑦CoA:辅酶A分子中含有泛酸维生素B3，（1）组成CoA-SH：是主要的脂酰基载体，乙酰辅酶A是糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢的枢纽。（2）组成酰基载体蛋白
第五章糖类与糖类代谢
1.转化酶的功能是什么？
答：蔗糖的水解主要通过转化酶的作用, 这个酶也称蔗糖酶
2.为何蔗糖水解的产物又叫做转化糖？
答：因蔗糖是右旋的，而水解后的葡萄糖和果糖的混合物是左旋的，即旋光度发生了转变，所以……由转化酶而相应得名
3.淀粉的酶促降解有哪两种不同的过程？
答：（一）淀粉的酶促水解（二）淀粉的磷酸解
淀粉彻底水解产物是葡萄糖，淀粉磷酸解终产物是1-磷酸葡萄糖。
4.参与淀粉水解的主要有哪几种酶？它们如何水解淀粉？水解产物是什么？
（试述参与淀粉水解的各种酶类的作用）。
⑴a-淀粉酶、β-淀粉酶、、麦芽糖酶、R酶。
⑵a-淀粉酶：为淀粉内切酶。其作用方式是在淀粉分子内任意水解a-1,4糖苷键。对非还原性末端第五个苷键以后的苷键作用受抑制
⑶β-淀粉酶：从淀粉的非还原端开始，每间隔一个糖苷键进行水解，每次水解出一个麦芽糖单位，不能越过分支点。
⑷R-酶（脱支酶）：水解淀粉酶作用于支链淀粉最后留下的极限糊精的分支点或支链淀粉分子外围分支点
⑸麦芽糖酶：麦芽糖在体内难以直接利用，必须由麦芽糖酶水解为葡萄糖。植物体内的麦芽糖酶通常是与淀粉酶同时存在并配合作用
5.淀粉磷酸化酶如何作用于直链淀粉，支链淀粉？转移酶，脱支酶呢？作用后
的降解产物又是什么？（试述参与支链淀粉磷酸解的各种酶类的作用）。
答：⑴磷酸化酶可以彻底降解直链淀粉或直链糊精，但降解支链淀粉时，只能降解至距分支点4个葡萄糖基为止。支链淀粉磷酸解所留下的残余部分的降解，需要转移酶和脱支酶的参与。
⑵转移酶主要作用是将连结于分支点上4个葡萄糖基的葡聚三糖转移至同一分支点的另一葡四糖末端，使分支点仅留下1个1，6糖苷键连结的葡萄糖基。
⑶脱支酶再将这个葡萄糖基水解，使支链淀粉的分支结构变成直链结构，磷酸化酶再进一步将其降解为G-1-P。
6.何谓EMP途径，其发生位置在哪？
答：糖酵解: 在细胞质中，酶将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随着生成ATP的过程。
7.何谓已糖激酶？
答：从ATP转移磷酸基团到各种六碳糖上去的酶已糖激酶是EMP的第一个调节酶
8.EMP途径分为哪四个阶段，各包括哪几步反应？
答：（一）由葡萄糖形成1，6磷酸果糖：这个阶段包括三步反应：①磷酸化、②异构化、③第二步磷酸化。目的是形成一个容易裂解成磷酸化的三碳糖的化合物。（二）3-磷酸甘油醛的形成（已糖裂解）：① F-1,6-2P裂解成3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮。②磷酸三碳糖的同分异构化③ 3-磷酸甘油醛氧化成1,3-二磷酸甘油酸
（三）由1，3-DPG形成ATP：这是糖酵解中的第一个产生ATP的反应。
（四）丙酮酸的形成及第二个ATP的生成：①3-磷酸甘油酸转变成2-磷酸甘油酸。
糖酵解中的唯一一次氧化反应（脱氢氧化）。②磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）的形成，烯醇化酶催化,脱去H2O生成PEP。③丙酮酸的形成:PEP经丙酮酸激酶催化将∽(P)转移给ADP,形成ATP。第二次底物磷酸化。
9.糖酵解中不需氧的氧化反应是哪一步？由什么酶催化？产生ATP的反应有哪
几步？
答:3-磷酸甘油醛转变为1，3二磷酸甘油酸，由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化。2步。不需要氧的氧化反应是在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。由己糖激酶催化。产生ATP的反应见上题
10.何谓底物水平磷酸化？
答：通过底物反应释放的能量直接与ADP磷酸化偶联生成ATP的过程,称为底物磷酸化（基质磷酸化）。
底物在脱氢或脱水时分子内部能量重新分布所形成的高能磷酸根直接转移给ADP生成ATP的方式。
指ATP的形成直接与一个代谢中间物（如PEP）上的磷酸基团转移相偶联的作用。将底物的高能磷酸基直接转移给ADP生成ATP过程称底物水平磷酸化。
11.一个葡萄糖分子经糖酵解共产生几个ATP？净生成几个ATP？
答：共产生6个ATP，共产生4个，净生成2个ATP
12.糖酵解反应速度主要受哪三种酶的调节？如何调节？
答：已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶
1. 磷酸果糖激酶调节:是最关键的限速酶
变构抑制剂：ATP、柠檬酸
(1) ATP是该E的底物也是变构调节物,高浓度的ATP会降低E对6-磷酸果糖的亲和力,ATP与E的调节位点结合,ATP的抑制作用可被AMP逆转,这是细胞在能量水平的调节:ATP/AMP比值高细胞处于高能荷状态,此E没有活性,糖酵解作用主成低,一旦ATP消耗,细胞能荷降低,该E活性恢复,增加酵解。
(2) 柠檬酸可增加ATP对酶的抑制作用,柠檬酸是TCA中的第一个产物,也是许多物质生物合成的前体,高含量的柠檬酸是碳骨架过剩的信号,因此葡萄糖就不进一步酵解。
2. 已糖激酶的调控:
二磷酸果糖激酶被抑制,造成底物G-6-P的积累,进一步抑制已糖激酶的活性。在复杂的代谢途径中G-6-P还可转化成糖原或戊糖,因此已糖激酶不是酵解的关键反应步骤。
3. 丙酮酸激酶的调节:
它催化着酵解途径中第三个不可逆步骤
(1) F-1,6-2P果糖使丙酮酸激酶活化,使其与磷酸果糖激酶催化加速相协调,接受大量代谢中间物,因此加速酵解。
PEP+ADP+H+ 丙酮酸+ATP
ATP抑制丙酮酸激酶的活性。
(2)酵解产物丙酮酸合成的Ala也可以别构抑制这个酶的活性,这是生物合成前体过剩的信号。
13.糖酵解的最终产物丙酮酸有哪三个主要去路？
答：①在酵母及其他一些微生物中由丙酮酸形成乙醇②在许多微生物中通常由丙酮酸形成乳酸③通常在无氧条件下转变成乳酸或乙酸时只释放出其中的一小部分能量。
14.葡萄糖变成乙醇（酒精发酵）的全过程有否氧化还原的净反应？乳酸发酵
呢？
答：乳酸发酵全过程无氧化还原净反应。生成乙醇全过程无氧化还原净反应。
15.丙酮酸氧化脱羧反应中的乙酰基受体是什么？
答：CoA（辅酶A）二氢硫辛酸乙酰转移酶将乙酰基转移到COA形成乙酰COA,辅酶硫辛酸被还原成二氢硫辛酸。
16.何谓三羧酸循环？试述三羧酸循环的生理意义；试述三羧酸循环的调控。答：乙酰COA与草酰乙酸合成柠檬酸，再经一系列氧化、脱羧,最终又重新生成草酰乙酸，乙酰基被彻底氧化成CO2+H2O,并释放能量的过程称三羧酸循环,简写为TCA循环。
TCA环与呼吸链相连，是生物体产生ATP的最主要途径。通过TCA循环的彻底氧化，是体内最主要的ATP产生途径。 TCA是糖、脂肪、蛋白及其它代谢的枢纽。是发酵产物重新氧化的途径。
17.TCA循环发生的位置在哪？
答：在线粒体内部进行，因为TCA的酶类都存在于线粒体的衬质中。
18.丙酮酸经TCA循环共发生几次脱羧，几次脱氢，脱下的氢交给谁（辅酶、受
氢体）？有几步底物磷酸化，发生在哪？一个葡萄糖经EMP，TCA循环及氧化磷酸化，共产生几个ATP？净产生多少？
答：①CO2的生成，循环中有两次脱羧基反应(反应3和反应4)两次都同时有脱氢作用（，但作用的机理不同，由异柠檬酸脱氢酶所催化的β 氧化脱羧，辅酶是NAD+，它们先使底物脱氢生成草酰琥珀酸，然后在Mn2+或Mg2+的协同下，脱去羧基，生成α-酮戊二酸）。
②三羧酸循环的四次脱氢，其中三对氢原子以NAD+为受氢体，一对以FAD 为受氢体，分别还原生成NADH+H+和FADH2。它们又经线粒体内递氢体系传递，最终与氧结合生成水，在此过程中释放出来的能量使ADP和pi结合生成ATP，凡NADH+H+参与的递氢体系，每2H氧化成一分子H2O，每分子NADH 最终产生2.5分子ATP，而FADH2参与的递氢体系则生成1.5分子ATP，再加上三羧酸循环中有一次底物磷酸化产生一分子ATP，那么，一分子葡萄糖柠檬酸参与三羧酸循环，直至循环终末共生成30或32分子ATP（在糖酵解中2次底物水平磷酸化，TCA循环中1次底物水平磷酸化，每次产生2个ATP，底物水平磷酸化共产生6个ATP。EMP中1次脱氢氧化产生2个NADH，这些在胞质中产生的NADH经不同途径进入线粒体呼吸链时，每个可产生2.5个或1.5个ATP；丙酮酸在进入TCA循环前1次脱氢，进入循环后4次脱氢，共产生4个NADH和1个FADH2，2个丙酮酸共产生8个NADH和2个FNAH2，这8个NADH和2个FNAH2可产生8*2.5+2*1.5=23个ATP；这23个加底物水
平磷酸化的6个，EMP的NADH产生的5个或3个可得共得34或32个ATP，减去EMP消耗的2个，净生成32或30个ATP.（若按旧的算法，如我们的教材，每个ANDH得3个ATP，每个FADH2得2个ATP）10分子ATP。
19.TCA循环中的调节酶有哪些，它们如何受调节？
答：①TCA循环的速度是被精细的调节控制,有三个调控酶: 柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶。
②其速度主要取决于细胞对ATP的要求,TCA的第一步反应可以调节总反应速度,是关键反应速度步骤, 柠檬酸合酶为别构酶,乙酰CoA,草酰乙酸为正效应剂, ATP、NADH和琥珀酰CoA为负效应剂。异柠檬酸脱H酶是别构酶,被NADH和ATP 抑制,NAD+、Mg++、Mn++活化。
一a-酮戊二酸脱H酶受琥珀酸辅酶A、NADH、ATP的抑制
20.PPP发生在哪？可分为哪两个阶段？有哪几步氧化还原反应？脱氢辅酶是什
么？几步底物水平磷酸化？转醛酶与转酮酶的作用各是什么？整条PPP途径的意义是什么？
答：①概念：在细胞质内葡萄糖直接氧化脱羧、脱H，形成CO2和还原力的过程。
②两个反应阶段：氧化脱羧和磷酸戊糖重排。
③特点：分子氧没直接参与氧化，两次脱氢氧化
无ATP直接形成无底物水平磷酸化
化学能以NADPH.H（即受氢体为NADP）的形式积存。
反应只进行一次脱羧，生成P酸戊糖，戊糖重排经历3C、4C、5C、6C、7C 再生成G。
④意义：通过该途径为合成代谢提供所需的还原力NADPH和磷酸戊糖等多种中间产物。
21.植物体内产生葡萄糖的代谢途径主要有哪三条？中心途径是什么？
答：⑴高等植物体内的葡萄糖可由多个代谢途径形成：光合作用、多糖降解、糖异生作用。
⑵糖异生作用是植物（包括动物）体内单糖合成的中心途径。
22.何谓糖异生作用？
答：由非糖前体物质转变为糖的过程
23.在高等植物体内双糖和多糖合成过程中的单糖活化形成和供体是什么？最
重要的有哪两种？
答：在高等植物（包括动物）体内，糖核苷酸是合成双糖和多糖过程中单糖的活化形式与供体。在糖类物质代谢中，以尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）和腺苷二磷酸葡萄糖（ADPG）为最重要。
24.在光合组织中合成蔗糖的主要途径是哪条？其中的葡萄糖供体、受体各是什
么？直接产物是什么？在微生物中呢？
1、蔗糖合酶途径：UDPG or ADPG+果糖≒蔗糖+UDP or ADP
UDPG or ADPG,也为淀粉的合成提供糖基。
这种酶对底物没有专一性，ADPG、UDPG、CDPG、GDPG、TDPG为葡萄糖给体。
2、磷酸蔗糖合成酶途径(光合组织中的主要途径)：该途径也是以UDPG为葡萄糖基的供体,但受体是F-6-P（而不是游离的果糖）, 这个酶对这两种底物具有绝对专一性,直接产物是磷酸蔗糖。
3、蔗糖磷酸化酶途径: (这是微生物中蔗糖合成的途径)G-1-P+果糖＝＝＝＝→蔗糖+Pi
25.在直链淀粉合成中，1-磷酸葡萄糖腺苷酰转移酶及淀粉合酶各起什么作用？第一步由G-1-P和ATP合成ADPG，1-磷酸葡萄糖腺苷酰转移酶催化
G-1-p+ATP === ADPG +PPi
第二步由淀粉合酶催化，它是葡萄糖基转移酶，催化ADPG中的葡萄糖转移到a-1,4连结的葡萄糖引子上，使链加长了一个葡萄糖单位，反应重复下去，淀粉链不断延长。（淀粉合酶不能催化a-1,6键形成）
ADPG+nG(引物) （n+1）G+ADP
26.支链淀粉合成中的Q酶又起什么作用？
由淀粉合酶只能合成直链淀粉，直链淀粉形成后，在分支酶(Q酶)作用下生成1，6糖苷键，形成分支点形成支链淀粉。该酶属基团转移酶。催化1,4糖苷键断裂，催化1，6糖苷键形成。
27.在植物淀粉合成中哪种单糖供体更有效？
ADPG（腺苷二磷酸葡萄糖）葡萄糖
第六章生物氧化与氧化磷酸化
1．何谓生物氧化？
糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化（biological oxidation）
2．生物氧化的关键是什么？
生物氧化的关键是代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水并释放能量
3．生物氧化的特点是什么？
（1）需温和的条件（在活的细胞中，常温常压近中性pH、有水）；
（2）在一系列酶、辅酶和电子传递体参与下逐步进行，氧化过程中能量逐步释放；（3）氧化释放的能量有相当多转换为ATP中的活跃化学能，而被生物细胞所利用。（在此过程中既不会因氧化过程中能量骤然释放而伤害机体，又能使释放的能量尽可能得到有效的利用。）
4．为何说线粒体是真核细胞进行生物氧化的主要场所？
丙酮酸脱羧、TCA环在线粒体衬质中，呼吸链和ATP合酶在线粒体内膜上。狭义生物氧化发生在线粒体内膜上
4. Δ0’指什么?E0’呢?E0’值大小与电负性大小的关系如何?
标准自由能变化ΔG°：温度为25℃，参加反应的物质的浓度
为1mol/L,压力为一个大气压，pH为0的标准条件下所发生的
化学反应的自由能变化。
E°′是指在pH7,25,氧化态和还原态物质浓度为1mol/L等标准条件下与标准氢电极组成原电池得到的氧化还原电位
E°′值越小，即氧化还原电势越负的电对，其供出电子的倾向越大，即还原能力越强；E°′值越大，即电氧化还原电势越正的电对，其接受电子的倾向越大，即氧化能力越强
5．何谓高能化合物?高能磷酸化合物?最重要的高能化合物是什么?生物细胞中产生ATP的形式有哪三种?在非光合组织中是哪二种?哪种更重要?
在标准条件下发生水解时或基团转移反应时可释放出大量自由能（>21千焦/摩尔）的化合物称为高能化合物。
在分子中含磷酸基团，该磷酸基团被水解下来时释放出大量自由能的高能化合物称为高能磷酸化合物。
最重要的高能化合物-ATP
在生物细胞中，由ADP磷酸化形成ATP的方式有三种：
?底物水平磷酸化（基质磷酸化）
?光合磷酸化（光合细胞才有）
?氧化磷酸化
6．何谓电子传递链(呼吸链)?呼吸链中的电子传递体有哪五种类型?各自的作用的特点是什么?传递氢还是电子,传几个?氢能直接通过呼吸链给氧吗?
定义：
在生物氧化过程中，代谢物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和和电子传递体的传递，最后传递给分子氧并生成水，这种氢和电子传递体系称为电子传递链。
电子传递体的五种类型
（一）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸特点：以NAD+ 或NADP+为辅酶，存在于线粒体、基质或胞液中。
NAD+，氢传递体（双电子传递体）
（二）黄素蛋白酶类特点：以FAD或FMN为辅基，酶蛋白为细胞膜组成蛋白
FMN或FAD氢传递体（双电子传递体）
（三）铁-硫蛋白类特点：带有聚异戊二烯侧链的苯醌，脂溶性，位于膜双脂层中，能在膜脂中自由泳动。它是电子传递链中唯一的非蛋白电子载体。
Fe2+,单电子传递体（不传递氢）
（四）辅酶Q 特点：带有聚异戊二烯侧链的苯醌，脂溶性，位于膜双脂层中，能在膜脂中自由泳动。它是电子传递链中唯一的非蛋白电子载体。
氢传递体（双电子传递体）
（五）细胞色素类：特点：以血红素（heme）为辅基，血红素的主要成份为铁卟啉。
Fe2+,Cu+单电子传递体（不传递氢）
7.呼吸链中各成分的氧化还原电位谁高谁低？
7．线粒体内膜上主要有哪两条呼吸链,哪条更重要?它们最初的电子供体是什么?在线粒体内膜上主要有两条呼吸链：
NADH呼吸链
丙酮酸、异柠檬酸等代谢物脱氢生成的NADH是其电子最初供体。
FADH2呼吸链
琥珀酸脱氢生成的FADH2是其电子最初供体。
两条呼吸链中以ANDH链为最重要
8．它们有哪些传递顺序相同?
9．何谓电子传递抑制剂,其代表种类及其专一性作用部位是什么?
某些化合物能够专一性地阻断呼吸链中某一部位的电子传递，这些化合物被称为电子传递抑制剂。按作用部位的不同，可将抑制剂分为三种类型：
1.鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A
2.抗霉素A
3.氰化物、一氧化碳、硫化氢和叠氮化物
10．何谓氧化磷酸化?其发生位置?
代谢物在生物氧化过程中脱下的氢经呼吸链氧化成水时，所释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,这种氧化和磷酸化（ATP生成）相偶联的过程称氧化磷酸化线粒体内膜
11．呼吸链上各复合物之间的电子传递顺序如何?
12．何谓氧化磷酸化的偶联部位?磷氧比?
电子在呼吸链中按顺序逐步传递同时释放自由能，其中释放自由能较多，足以用来形成ATP的部位称为偶联部位
呼吸过程中消耗的无机磷酸（Pi）中的磷原子数和所消耗的分子氧（O2）中的氧原子数的比值称为磷氧比。也可是指每2个电子经呼吸链传递给分子氧时所生成的ATP分子数。
13．线粒体内的NADH+H+ 经呼吸链氧化的P/O比是多少，FADH2呢?
实测得NADH呼吸链：P/O~ 3
实测得FADH2呼吸链：P/O~ 2
14．化学偶联假说,构象偶联假说,化学参透假说各认为电子传递释放的自由能以什么形式暂时贮存并推动ATP的形成?哪个更合理？试述化学渗透假说。
(1)化学偶联假说:认为电子传递和ATP生成的偶联是通过一系列连续的化学反应,而形成一个高能共价中间物,这个中间物在电子传递中形成,随后又裂解将其能量供给ATP的形成。
没发现这种中间物！
(2) 构象偶联假说: 认为电子沿呼吸链传递使线粒体内膜上某种蛋白质组分发生了构象变化，当此构象再复原时,释放能量促使ATP的生成。也没有试验证据！
(3)化学渗透假说:目前普遍接受，称为学说。
? 1.氢和电子在呼吸链中交替传递，使质子定向从线粒体内膜的内侧转移到外侧，呼吸链中的复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ在传递电子时起着质子泵的作用，分
别将2H+从膜内转移到膜外，共转移6H+，与氧化磷酸化的三个偶联部位
相一致。
? 2.由于质子定向从膜内泵到膜外，，而质子又不能自由返回膜内，因此形成了线粒体内膜两侧的质子浓度梯度和电位梯度。这两种梯度是电子传递所
产生的电化学电势，是质子返回膜内的渗透能，称为质子动力势。
? 3.质子动力势是ADP磷酸化形成ATP的动力，是供ATP合成的能量形式。
膜外质子在质子动力势的推动下通过线粒体内膜上的ATP合酶返回膜内，推动该酶合成ATP。
15．在ATP合酶复合体中,F0与F1的作用各是什么？
该酶在质子动力势的驱动下，催化ADP和Pi合成ATP。它由Fo和F1两个部分组成，这两个部分要合在一起才能催化ATP合成，故又称FoF1-ATP合酶。Fo是膜外质子返回膜内的通道，F1是催化ADP和Pi合成ATP的部位，当膜外的质子经Fo的质子通道到达F1时便推动ATP合成。
16．何谓解偶联作用？解偶联主要有哪三种类型？它们如何解偶联（试述类型及作用机理），解偶联剂抑制呼吸电子传递吗？
某些化合物能够消除跨膜的质子浓度梯度或电位梯度，使ATP不能合成，这种既不直接作用于电子传递体也不直接作用于ATP合酶复合体，只解除电子传递与磷酸化偶联的作用称为解偶联作用。
1.化学解偶联剂
呈弱酸性和脂溶性，在不同pH环境中可结合H+和释放H + ，能透过膜的磷脂双分子层，把膜外质子转移到膜内，消除质子浓度梯度。
2.离子载体
能与K +等阳离子结合，呈脂溶性，通过将膜外的K +转运到膜内而消除跨膜的电位梯度。
3.解偶联蛋白
位于某些生物细胞线粒体内膜上的蛋白质，为天然的解偶联剂。它们构成质子通道，让膜外质子经其通道返回膜内而消除跨膜的质子梯度，不合成ATP而产生热量，以增加体温。
17．何谓氧化磷酸化抑制剂
指直接作用于ATP合酶复合体而抑制ATP合成的一类化合物
18．（何谓能荷）？
能荷：是指细胞内ATP—ADP—AMP系统中充满高能磷酸基团的程度。
意义：能荷由ATP 、ADP和AMP的相对数量决定，数值在0~1之间，反映细胞能量水平。
能荷对代谢的调节可通过ATP 、ADP和AMP作为代谢中某些酶分子的别构效应物进行变构调节来实现。
第七章脂类与脂类代谢
1．如何用简写法表示脂肪酸？
答：脂肪酸简写法原则为：先写碳原子数目，再写双键数目，中间以冒号分开，最后写出双键位置。如软脂酸（棕榈酸）写成16：0；亚油酸写成18：2（9，12）或18：2△9，12。
2．在植物体内脂肪由什么酶催化分解？水解产物是什么？
答：脂肪酶、脂酰基水解酶。水解产物为甘油和脂肪酸。
3．植物体内脂肪酸氧化分解的最主要途径是哪条？发生位置在哪？
答：植物体内脂肪酸氧化分解的最主要途径是β-氧化作用。发生位置在线粒体基质中，还可在乙醛酸体和过氧化体。长链脂肪酸的β-碳原子上。
4．胞质中的脂酰CoA要能过什么载体才能进入线粒体内被氧化降解？
答：要以肉毒碱为载体转运。
5．植物营养器官脂肪酸β-氧化过程中的限速酶是什么？
答：肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ。
6．试述脂肪酸β-氧化。在一系列酶的催化下，长链脂肪酸在β-碳原子上进行氧化,每次断下一个二碳单位(乙酰CoA)的过程,称作β-氧化。在进行氧化降解前每个脂肪酸要消耗2个高能磷酸键进行活化，变成脂酰CoA；脂酰CoA再由肉毒碱携带从胞质进入线粒体进行氧化降解。β-氧化包括脱H、水化、再脱H、硫解4个重复步骤：第一步脂酰CoA从α、β碳各脱下1个氢产生烯脂酰CoA，受
第一章核酸 一、简答题 1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。 2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。 3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？ 4、tRNA的结构有何特点？有何功能？ 5、DNA与RNA的结构有何异同？ 6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？ 7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618) 二、名词解释 变性与复性 分子杂交 增色效应与减色效应 回文结构 Tm cAMP Chargaff定律 三、判断题 1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。错 2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。错 3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。对 4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。错 5 核酸的紫外吸收与pH 无关。错 6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。对 7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。对 8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。对 9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。对 11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。错 14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。对 15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。对 16 核酸变性或降解时,存在减色效应。错 18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。对 四、选择题 4 DNA 变性后(A) A 黏度下降 B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降 6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D) A 核糖体 B 病毒C端粒酶 D 核酶 9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D) A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物 10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C) A、ACU B、ACT C、UCA D TCA 13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D) A、CAU B、UGC C、CGU D UAC
蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
《《基础生物化学》试题》 考试时间：120分钟 考试总分：100分 遵守考场纪律，维护知识尊严，杜绝违纪行为，确保考试结果公正。 1、DNA 是遗传物质，而 RNA 则不是。（ ） 2、天然氨基酸都有一个不对称α -碳原子。（ ） 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要 ATP 。（ ） 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。（ ） 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。（ ） 姓名：________________ 班级：________________ 学号：________________ --------------------密----------------------------------封 ----------------------------------------------线-------------------------
6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成 ATP。（） 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。（） 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。（） 9、tRNA的二级结构是倒 L型。（） 10、端粒酶是一种反转录酶。（） 11、原核细胞新生肽链 N端第一个残基为 fMet，真核细胞新生肽链 N端为Met。（）
12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链 DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。（） 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。（） 14、对于任一双链 DNA分子来说，分子中的 G和C的含量愈高，其熔点（ Tm）值愈大。（） 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。（） 16、蛋白质在小于等电点的 pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的 pH 溶液中将向阴极移动。（） 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。（）
生物化学基础期末考试试题 1、蛋白质的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.葡萄糖 B.氨基酸(正确答案) C.多肽 D.色氨酸 2、下列哪个不属于必需氨基酸（）。 [单选题] * A.缬氨酸 B.赖氨酸 C.酪氨酸(正确答案) D.色氨酸 3、许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构称为（）。 [单选题] * A.蛋白质 B.多肽链(正确答案) C.蛋白质一级结构 D.二肽 4、蛋白质的一级结构，是指蛋白质多肽链中（）的排列顺序。 [单选题] * A.氨基酸 B.氨基酸残基(正确答案) C.肽 D.肽键
5、蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的（）。 [单选题] * A.脱水缩合 B.变性(正确答案) C.复性 D.破坏 6、以下作为模板，传递DNA遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA(正确答案) C.转运RNA D.核糖体RNA 7、以下负责转运氨基酸的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA(正确答案) D.核糖体RNA 8、以下提供蛋白质生物合成场所的是（）。 [单选题] * A.DNA B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA(正确答案) 9、以下储存遗传信息的是（）。 [单选题] * A.DNA(正确答案)
B.信使RNA C.转运RNA D.核糖体RNA 10、核酸的基本组成单位是（）。 [单选题] * A.DNA B.核苷 C.核苷酸(正确答案) D.含氮碱基 11、核苷酸的排列顺序属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构(正确答案) B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 12、双螺旋结构属于DNA分子的（）。 [单选题] * A.一级结构 B.二级结构(正确答案) C.三级结构 D.四级结构 13、酶的化学本质是（）。 [单选题] * A.氨基酸 B.蛋白质(正确答案) C.无机物 D.维生素
第一章蛋白质的结构和功能 1、名词解释 肽单元、一、二、三、四级结构 2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不 同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？ 3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？ 4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有 什么改变？ 5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH 3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水 中能形成怎样的结构？为什么？ 4、何谓生物膜？在结构上有何特点？ 5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？ 6、生物膜有何重要的生理功能？ 第五章酶 名词解释 酶活性中心Km 酶原与酶原激活 酶的特异性同工酶全酶 酶的必需基团 1、酶与催化剂相比有何异同？ 2、酶特异性的种类 3、Km的生理意义 4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？ 5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？ 6、什么是酶的别构调节？有何特点？ 7、何谓酶的共价修饰？有何特点？ 第六章维生素和辅酶 1、维生素的概念与分类 2、维生素与辅酶的关系 3、了解常见的维生素缺乏症 第七章糖代谢 名词解释 糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生 问答题 1.掌握糖酵解过程的能量计算。 2.三羧酸酸循环能量计算及其生物学意义。 3. 淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。 4. 磷酸戊糖途径的生物学意义。 5. 糖原的合成过程。 8生物氧化 生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷 （生物科技行业）基础生物化学新—名词解释 第二章核酸 单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）,这现象称为“减色效应”。 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度 变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补 的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 第三章酶与辅酶 米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是 酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三 种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。 《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( ) 《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ） 一．名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~ 10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。 13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成 CO 2和H 2 O，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 14.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定 顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原 子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链， 也叫电子传递链。简称ETC。 15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放 能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含 三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草 酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产 生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，生成乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰辅酶A，该过程称作β-氧化。 一生物化学概述 （一）生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 2 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 3 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 （二）生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 （一）蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子（一定结构和功能） 2 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 （二）氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子（R-）兼性离子（R+-）阳性离子（R+）PH>PI PH=PI PH 成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa（带负电）：Asp Glu 极性aa：碱性aa（带正电）：Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa（不带电）：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心：His、Ser （三）蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白（titin）,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素（29AA）,促肾上腺皮质激素（ACTH,39AA）；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽（9AA），具有强的血管扩张作用；脑啡肽（5AA），除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯（2AA）具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸（RGD），抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体，熔点很高。 ?酸碱性质：游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ?肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在（碱性）溶液中可与（铜）离子产生（紫红色）的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由（肽键）维系。 （实验题）N端：Sanger法（2、4-二硝基氟苯反应）、DNS法（丹磺酰氯末端分析法）、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由（氢键）维系α-螺旋（与DNA比较） A.几乎都是（右手）螺旋。 B. 每圈（3.6）个氨基酸残基，高度（0.54）nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升（0.15）nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面（N端）（第三个）残基上的N-H间形成氢键。 生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．0 0g E．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键(三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH 值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸E．瓜氨酸 二、多项选择题 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸B．酪氨酸 C．色氨酸D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 2019年运动生物化学知识总结与学习感受篇一：关于运动生物化学知识总结 体能，即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平，反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是PhysicalFitness的中文翻译，是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作（学习）而不感疲劳，同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣，能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为：体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。健康体适能的主要内容如下： ①身体成分：即人体内各种组成成分的百分比，身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力：肌力是肌肉所能产生的最大力量，肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力，是机体正常工作的基础。 ③心肺耐力：又称有氧耐力，是机体持久工作的基础，被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质：是指在无疼痛的情况下，关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力，防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等，这些要素是从事各种运动的基础，但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境（例如；温度、气候变化或病毒等因素）的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中，从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力，而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中，人类身体活动的机会越来越少，营养摄取越来越高，工作与生活压力和休闲时间相对增加，每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上，体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质：由先天遗传和后天获得所形成的，人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性，与心理性格具有相关性。个体体质的不同，表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性，以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的 基础生物化学心得 生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。也是研究生命现象的重要手段。生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。 首先来说说生物化学的静态部分。基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。 从第七章开始。我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。 第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。这对于我们去控制他们的合成，有了理论基础和可行性。当我们不需要他们合成时我们就可 一、符号题 1、GSH：还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原作用中起重要作用。 2、DNFB：2,4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2,4-二硝基苯氨酸，可用于肽的N端氨基酸测定。 3、PI：等电点，指两性电解质所带净电荷为零时外界溶液的PH值。 4、cAMP：3,5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。 5、Cgmp：3,5-环鸟苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。 6、Ta：退火温度，使变性的DNA缓慢冷却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20-25为宜。 7、tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。 8、hnRNA：核内不均一RNA。mRNA的前体，加工后可转变为mRNA。 9、CoASH:辅酶A,乙酰基团载体。 10、NAD(P)+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。 11、NADP：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供[H]. 12、FMN:黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。 13、FAD: 黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。 14、THF/FH4：四氢叶酸，一碳单位的载体。 15、TPP：焦磷酸硫胺素，脱羧酶的辅酶。 16、PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅酶。 17、Km：米氏常数，反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 18、UDOG：尿苷二磷酸葡萄糖，合成蔗糖时葡萄糖的供体 19、ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，合成淀粉时葡萄糖的供体 20、PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键属于高能磷酸化合物，在糖酵解中生成 21、HMP：磷酸戊糖途径，产生细胞所需的具有重要生理作用的特殊物质nadph和5-磷酸核糖。 22、G-1-P:葡萄糖-1-磷酸，由葡萄糖激酶催化葡萄糖生成，不含高能键。 23、PCR：聚合酶链式反应，细胞外DNA分子克隆或无细胞DNA分子克隆。 24、SSB：单链结合蛋白，DNA复制时与解链的单链DNA结合防止其复性。 25、Met：甲流氨酸，AUG是甲硫氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子。 26、ACP：酰基载体蛋白，脂肪酸合成中起载体运输作用。 27、PRPP:5-磷酸核糖焦磷酸，核酸生物合成中作为戊糖的供体。 28、Imp：次黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成的中间产物。 29、Xmp：黄嘌呤核苷酸，嘌呤核苷酸生物合成与分解的中间产物。 二、名词解释 1、氨基酸等电点：在一定的PH下，氨基酸上的氨基和羧基的解离度相等，氨基酸所带的净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时的PH称为氨基酸等电点。 2、蛋白质空间结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽键走向；是以一级结构为基础的。 基础生物化学练习题 类型一、英文缩写缩写符号翻译为中文名称 Tm；EMP；TPP；FAD；Met；UDPG；NADP+；.SSB；.TCA；ACP；Gly；. PPP；NAD+；FAD；Glu；UDPG；ATP；PRPP；TCA；CoASH；Asp；FMN；dATP；BCCP；PEP；GSH ；CoA-SH ；Km ；Cyt C；Gln；FAD；cAMP；BCCP ；PI ；GSSG；ACP；Tm ；Cyt b；NADP+；FAD ；ADPG ；TPP ；mRNA ；cAMP；GSH ；ACP ；Ser；ATP；FMN；UDPG；ACP；tRNA；GSH；Km；TPP；FH4 ；UDPG；ACP ；dGTP；.cAMP；Ser；CAP；fMet；TPP；EMP；GSH；dA TP；cAMP；Trp；DNFB 。 类型二、解释下列名词 酰胺平面；变构效应；全酶；诱导酶；生物氧化；转氨基作用；SD序列；不对称转录；氨基酸的等电点；必需氨基酸；别构效应；高能化合物；酶原激活；解链温度（Tm）；冈崎片段；中心法则；肽键；盐析；核酸的Tm值；增色效应；同工酶；联合脱氨基作用；脂肪酸的β—氧化；不对称转录；操纵子；氨基酸的pI；EMP途径；酶原；生物氧化；半保留复制；转氨基作用；逆转录；酶原激活；蛋白质的超二级结构；最适温度；三羧酸循环；转氨基作用；酶的共价修饰；中心法则；电子传递链；酶原；蛋白质结构域；最适PH；糖酵解；肽键；半不连续复制；冈崎片段；简并性；呼吸链；氨基酸的等电点；变构酶；DNA变性；不饱和脂肪酸；电泳；氧化磷酸化；肽平面；蛋白质的一级结构；增色效应；退火；核苷酸；必需脂肪酸；前导链；底物水平磷酸化；酶；电子传递链；蛋白质的α-螺旋；糖酵解；转氨基作用；翻译；生物氧化；蛋白质的二级结构；解偶联剂；核苷酸；变构酶；Km值；氧化磷酸化作用；生糖氨基酸；暗修复作用；多核糖体；肽键；透析；糖异生作用；蛋白质的构型；单体酶和单纯酶；操纵子；共价调节酶；前馈激活；底物水平磷酸化。 类型三、填空题 1构成蛋白质20种常见的氨基酸中，没有旋光性的是，中性pH下带负电荷的是和。 2. 维持蛋白质二级结构的作用力主要是。 3. tRNA的二级结构是四环四臂的型，它的三级结构呈倒型。 4．蛋白质溶液在nm附近有最大吸收峰，核酸溶液在nm附近有最大吸收峰。 5．催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及化学组成不同的一组酶称为。 6．ATP的产生有主要两种方式，一种是___ _____ _，另一种是。 7．脂肪酸的β氧化主要发生在（哪种细胞器）中，脂肪酸活化是ATP水解成和提供能量合成脂酰辅酶A，脂肪酸的β氧化的产物是乙酰CoA，氢的受体为NAD+和。 8. DNA复制时，连续合成的链称为________链；不连续合成的链称为_______链。 9. 核酸通过密码子编码氨基酸，每3个核苷酸编码一个氨基酸。64个密码中，其中起始密 码子是，终止密码子有UAA,UAG和。 10. 在电镜下观察蛋白质合成时有多个核糖体在同一条mRNA同时合成蛋白，这一结构被称 为。 11.构成蛋白质20种常见的氨基酸中，唯一的亚氨基酸的是，含有硫的氨基酸是【高中生物】基础生物化学新—名词解释
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