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生物与化学复习资料第二章 蛋白质结构与功能(广东医学院)

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生化学习资料

第二章

蛋白质结构与功能

Structure and Function of Protein

一、什么是蛋白质?

蛋白质(Protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

二、蛋白质的生物学重要性

1. 蛋白质是生物体重要组成成分分布广,含量高

2. 蛋白质具有重要的生物学功能

1)生物催化剂(酶)2)代谢调节3)免疫保护4)物质的转运和储存5)运动和支持作用6)参与细胞信号转导

第一节蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein ·组成蛋白质的元素:碳(C) 0% ~ 55% 氧(O)19% ~ 24% 氢(H)6% ~ 8% 氮(N)13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4% 还有少量的磷(P)铁(Fe)铜(Cu)锌(Zn)等。

·蛋白质元素组成特点:各种蛋白质含氮量很接近,平均为16%

故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:

100g样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100 三聚氰胺(Melamine)——三鹿奶粉事件的元凶

◆是一种三嗪类含氮杂环有机化合物,俗称蜜胺、蛋白精

◆白色单斜棱晶体,不可燃,无味,低毒

◆可用于装饰面板、氨基塑料、粘合剂、涂料等

◆长期大量摄入可导致膀胱、肾脏结石

◆分子式:C3H6N6

◆含氮量:66.6%,是牛奶的151倍,是奶粉的23倍

◆每增加1%,会使通常以凯氏定氮法测定的蛋白质虚涨4% ,而花

费却只有真实蛋白原料的1/5

一、氨基酸(amino acid,aa) ——蛋白质的基本构成单位

自然界中的氨基酸有300余种组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种且均属L-α-氨基酸(甘氨酸除外)

·构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点:

1. 均为L-α氨基酸,各种aa的侧链R各不相同

2. α-C原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)

3. α-C原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外)

(一)氨基酸的分类

根据氨基酸侧链基团(R)的结构和理化性质,将其分为4类:

1.非极性疏水性氨基酸

2.极性中性氨基酸

3.酸性氨基酸

4.碱性氨基酸

1. 非极性疏水性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe) 、甲硫氨酸(Met)和脯氨酸(Pro)

2. 极性中性氨基酸:R含有极性基团;生理pH条件下不解离。

色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、

谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 、酪氨酸(Tyr)

3. 碱性氨基酸:R有NH2(NH3+) ,带正电荷

赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)

4. 酸性氨基酸:R有COOH(COO-) ,带负电荷

(二)氨基酸的理化性质

1. 两性解离及等电点

AA的带电状况取决于溶液的pH值

酸性环境中性环境碱性环境

阳离子(+1)等电兼性离子(0)阴离子(-1)

等电点(pI):分子所带的净电荷为零,此时溶液的pH值就称为该aa 的等电点。

除碱性aa外,其余氨基酸等电点均小于pH7

2. 紫外吸收性质

Trp 、Tyr和Phe在280nm波长附近对紫外光有最大吸收峰。

应用:快速测定蛋白质含量。

3. 茚三酮反应

氨基酸+水合茚三酮蓝紫色的化合物570nm处有最大吸收应用:氨基酸定量分析

脯氨酸、羟脯氨酸与茚三酮反应呈黄色(440nm)

天氡酰胺与茚三酮反应呈棕色

二、肽

(一)肽(peptide)

肽键(peptide bond):由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水缩合而形成的化学键。

肽键的特点:

在肽键中,与C-N相连的氧原子和氢原子呈反式构型

肽键中C-N键长为0.132nm

正常情况下:C—N单键为0.149nm C=N双键为0.127nm

因此,肽键具有部分双键性质,不能自由旋转

肽单元(peptide unit):组成肽键的4个原子(C、N、O、H )和与之相邻的2个α碳原子(Cα1 、 C α2)位于同一平面,构成所谓的肽单元。氨基酸借肽键相连而形成的化合物称肽(peptide) 。

寡肽:N<10 多肽:10<=N<=50 蛋白质:N>50

肽链不分支且有方向性

肽链中的氨基酸因脱水而基团不全,被称为氨基酸残基(residue)。(二)天然存在的活性肽

谷胱甘肽(glutathione,GSH)

(1)组成由Glu、Cys和Gly组成的三肽

构成第一个肽键的羧基是Glu的γ-羧基

(2) 功能:GSH是体内重要的还原剂。

第二节蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein

一、蛋白质的一级结构

定义:多肽链中氨基酸的数目、排列顺序及共价连接

主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键

一级结构是蛋白质空间结构和特异生物学功能的基础,各种蛋白质的根本差异就在于一级结构的不同。

二、蛋白质二级结构

定义:是指蛋白质分子中多肽链骨架原子的局部空间排列,不涉及到氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键:氢键

多肽链骨架:由-N-Ca-C-序列重复排列而成

·蛋白质二级结构的主要类型α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲(一)α-螺旋(α-helix)

1.概念由肽键平面盘旋形成的右手螺旋状构象

最常见、最丰富,呈棒状

2.α-螺旋的结构特征

(1)以肽平面为单位,以α-碳原子为转折,盘旋形成右手螺旋。

(2) 每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈(360o),螺距为0.54nm,肽键平面与中心轴平行。

(3)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部

(4)肽键的CO和NH都形成氢键

氢键的方向与中心轴大致平行,是稳定螺旋的主要作用力

(二)β-折叠(β-pleated sheet)

是由两条或多条几乎完全伸展的肽段平行排列,通过肽段间的氢键交联而形成的。肽段的主链呈锯齿状折叠构象

β-折叠结构特点

(1) 相邻肽键平面的夹角为1100,呈锯齿状排列;侧链R基团交错

地分布在片层平面的两侧。

(2) 2~5条肽段平行排列构成,肽段之间可顺向平行(均从N-C),也可反向平行。

(3)由氢键维持稳定,其方向与折叠的长轴接近垂直。

(三)β-转角肽链出现180°回折的转角处的结构。

(四)无规卷曲没有确定规律性的肽链构象。

(五)超二级结构-----模体(motif)

在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规则的二级结构聚集体。

三、蛋白质的三级结构

(一)定义整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

三级结构不仅包括蛋白质分子主链的构象,还包括侧链的构象

主要的化学键疏水作用、离子键、氢键、范德华力等

(二)结构域(domain)

分子量大的蛋白质三级结构常可分隔为两个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行其功能,称为结构域。

四、蛋白质的四级结构

亚基(subunit) 蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成,每条肽链都有完整的三级结构,称为亚基。

蛋白质的四级结构:亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局,不包括亚基本身的空间结构。

亚基间的结合力主要是疏水作用,其次是离子键和氢键。

由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。

含有四级结构的蛋白质,单独的亚基一般没有生物学功能,只有完整的四级结构才具有生物学功能。

五、蛋白质的分类

1. 根据组成成分分为:

单纯Pr—全部由aa组成;

结合Pr—除蛋白部分外,还含非蛋白部分。

2. 根据其形状分为:纤维蛋白质、球状蛋白质

第三节蛋白质结构与功能的关系The Relation of Structure and Function of Protein

一、蛋白质一级结构与功能的关系

(一)一级结构是构象的基础顺序规定构象

构象:空间结构、三维结构

牛RNA酶的变性与复性

天然状态有催化活性;非折叠状态-S-S-被还原无活性

天然状态-S-S-恢复正确配对活性恢复

说明蛋白质一级结构是空间结构形成的基础,而只有具备了特定的空间结构的蛋白质才具有生物学活性

(二)一级结构是功能的基础

一级结构相似的蛋白质功能相似,一级结构不同的蛋白质功能不同(三)一级结构改变与分子病

蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代,将严重影响空间结构乃至生物学功能

这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“分子病”。

HbS与HbA的区别

β-亚基第6位氨基酸正常人:Glu 患者:Val

二、蛋白质空间结构与功能的关系

(一)蛋白质的功能依赖于特定的空间结构

构象决定功能

构象是蛋白质活性与功能的根本。

构象为AA序列所规定,而后者又为基因所规定。

(二)血红蛋白构象变化与结合氧

1. 肌红蛋白(Mb)与血红蛋白(Hb)的结构

蛋白质的空间结构决定生物学功能

肌红蛋白(1条多肽链)与血红蛋白(4个亚基,具有完整的四级结构)空间结构有较大差异,其功能也不相同

Mb和Hb结构与功能的比较

Mb Hb

多肽链(亚基)数 1 4

空间结构三级四级

血红素辅基数 1 4

结合氧分子数 1 4

协同效应无有

S形曲线

氧离曲线直角双曲

线

功能储存氧运输氧

2. 血红蛋白构象变化与结合氧

Hb与Mb一样能可逆地与O2结合;但Hb第一个亚基与O2结合,可促进第二、第三个亚基与O2的结合,前三个亚基与O2结合,又大大促进第四个亚基与O2结合,这种效应,称协同效应。

Hb与Mb的氧解离曲线

(三)蛋白质构象改变与疾病

蛋白质构象病:若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时会导致疾病发生。折叠错误——相互聚集——淀粉样纤维沉淀——毒性——疯牛病老年痴呆症亨丁顿舞蹈病人纹状体脊髓变性病

朊病毒(prion)是一种不同于病毒、类病毒、细菌、霉菌、寄生虫的传染性病原体。它不含有核酸,单纯由蛋白质组成。

朊病毒蛋白有两种构象:细胞型(PrP C)和搔痒型(PrP SC)细胞型(PrP C)是一种正常无害的蛋白质,可能与神经系统功能维持有关。

疯牛病:人和动物神经退行性病变,具传染性,发病时主要表现为视物模糊、平衡障碍、肌肉收缩和不随意运动现象等,一般在出现症状后2年内死亡。

第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein

一、蛋白质的理化性质

(一)蛋白质的两性解离

蛋白质两端的-NH2和-COOH以及侧链中的某些基团均可以在一定的pH值条件下解离为带正电或负电荷的基团。

等电点(pI):在某一pH值溶液中,蛋白质酸性基团和碱性基团的解离程度相当;蛋白质分子所带正负电荷相等,净电荷为零;此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(pI)。

(二)蛋白质的胶体性质

蛋白质分子颗粒大小在1~100nm之间,属胶体颗粒范围。

在溶液中能形成稳定的胶体

蛋白质胶体的稳定因素:水化膜和颗粒表面电荷

(三)蛋白质的变性、沉淀与凝固

1. 蛋白质的变性(denaturation)

在某些理化因素作用下,蛋白质的构象被破坏,失去其原有的性质和生物活性,称为蛋白质的变性作用。

变性后的蛋白称为变性蛋白质。

常见的变性因素:

化学因素:强酸、强碱、有机溶剂、生物碱、尿素、胍、重金属

物理因素:热、紫外线、超声波、剧烈振荡

变性的本质: 破坏非共价键和二硫键,空间结构被破坏,不改变蛋白质的一级结构。

蛋白质的复性(renaturation)

除去变性因素后,有的变性蛋白质又可恢复其天然构象和生物活性,这一现象称为蛋白质的复性。

2. 蛋白质的沉淀

在一定条件下,疏水侧链暴露在外,肽链融汇相互缠绕而聚集,因而从溶液中析出的现象。

变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。

应用: 蛋白质分离纯化、解毒

3.蛋白质的凝固作用

蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中。实际上是蛋白质变性后进一步发展的不可逆结果。(四)蛋白质的紫外吸收

由于蛋白质分子中含有共轭双键的Tyr和T rp,因此在280nm 波长处有特征性吸收峰。蛋白质的A280与其浓度呈正比关系,因此可

作蛋白质定量测定。

(五)蛋白质的呈色效应

1. 茚三酮反应

2. 双缩脲反应

蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中加热条件下与硫酸铜反应生成紫红色络和物。

氨基酸无此反应,因此双缩脲反应可检测蛋白质水解程度

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH

广东医学院数据库课程设计一资料

课程设计(一)学校的教务数据库设计如下: 教师信息表3 T_TEACHER 考试成绩表4 T_SCORE

创建教务数据库,创建用户,完成以下作业: 1)创建以上几张表,并给表中输入数据; CREATE TABLE T_STUDENT(--学生表一 STUNO V ARCHAR2(16) PRIMARY KEY, STUNAME V ARCHAR2(16), STUSEX V ARCHAR2(6) CHECK(STUSEX IN('男','女')), STUBIR DATE) CREATE TABLE T_COURSE(--课程信息表2 COURSENO V ARCHAR2(16) PRIMARY KEY, COURSENAME V ARCHAR2(16), TEANO V ARCHAR2(16) NOT NULL, FOREIGN KEY(TEANO)REFERENCES T_TEACHER(TEANO)) CREATE TABLE T_TEACHER(--教师信息表3 TEANO V ARCHAR2(16) PRIMARY KEY,

TEANAME V ARCHAR2(16), TEATITLE VARCHAR2(16)) CREATE TABLE T_SCORE(--考试成绩表4 STUNO V ARCHAR2(16), COURSENO V ARCHAR2(16) NOT NULL, TYPE V ARCHAR2(6) NOT NULL CHECK(TYPE IN('期中','期末')), SCORE FLOAT, PRIMARY KEY(STUNO,COURSENO,TYPE), FOREIGN KEY(COURSENO) REFERENCES T_COURSE(COURSENO), FOREIGN KEY(STUNO) REFERENCES T_STUDENT(STUNO)) 2)查询T_STUDENT中所有的数据; SELECT * FROM T_STUDENT 3)查询T_STUDENT中所有学生的姓名和性别; SELECT STUNAME,STUNO FROM T_STUDENT 4)将学号和姓名显示,其中,姓名的格式为:“姓名:xxx”;// SELECT '姓名'XXX,STUNAME,STUNO FROM T_STUDENT 5)为了更好地体现各个学生的考试情况,将T_SCORE中的信息显示,分数显示为与60分的差; SELECT STUNO,COURSENO,TYPE,SCORE-60 FROM T_SCORE 6)将T_SCORE中的信息显示,分数显示为与60分的差值,列名为“差值”,如果第一条记录分数为空,会得出来什么结果。 SELECT STUNO,COURSENO,TYPE,SCORE-60 AS"差值" FROM T_SCORE (注意:空值具有特殊性,包括空值的任何算术表达式都等于空) 7)将学号和姓名显示,其中,列名分别显示为“学生”和姓名; SELECT STUNO AS"学生",STUNAME AS"姓名" FROM T_STUDENT 8)将学号和姓名显示在一个列中,列名显示为:信息; SELECT CONCAT(STUNO,STUNAME) AS "信息" FROM T_STUDENT 9)查询教师的职称种类; SELECT TITLE FROM T_TEACHER 10)查询女生的姓名; SELECT STUNAME FROM T_STUDENT WHERE STUSEX='女' 11)查询课程VB的信息; SELECT *

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的主要功能:已知有些蛋白质具有多种功能,也有些蛋白质功能至今尚未阐明。蛋白质在机体内几乎无处不发挥各种特有的功能。 1:构成细胞和生物体结构蛋白质是组成人体各种组织、器官、细胞的重要成分。人的肌肉,内脏、神经、血液、骨骼等,包括皮肤,毛发都含有丰富的蛋白质。蛋白质是细胞的重要结构组分,如膜蛋白质,细胞器的组成蛋白质,染色体蛋白质等。这些组织细胞每天都在不断的更新。因此,人体必须每天摄入一定量的蛋白质,作为构成和补充组织细胞的原料。 2:物质运输体内的各种物质主要通过血液进行运输。人体不断地从外界获取的营养物质和氧气运输到组织细胞,将代谢产生的废物排出体外。血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分,供组织细胞代谢使用。体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合,将其作为载体才能运转。例如血液中的载脂蛋白不仅运输脂质,还具有调节被运输脂质代谢的作用。清蛋白能与脂肪酸,ca2+.胆红素,磺酸等多种物质结合。此外,血浆中还有皮质激素传递蛋白,运铁蛋白,铜蓝蛋白等。 3:催化功能人体内每时每刻都进行着化学反应来实施新陈代谢。大量的酶类快速精准的催化化学反应,所有的生命活动都离不开酶和水的参与,没有酶就没有生命。这些各具特殊功能的酶,绝大多数是蛋白质。 4:信息交流存在于细胞膜上使细胞对外界刺激产生相应的效应的受体是蛋白质。信号转导通路中的衔接蛋白,含有各种能与其他蛋白质结合的结构域,能形成各种信号复合体。通过特异性的蛋白质—蛋白质相互作用形成蛋白质复合体来激活下游信号通路。 5:免疫功能保护机体抵抗相应病原体的感染的抗体、淋巴因子等免疫分子,都是蛋白质。6:氧化功能体内的蛋白质可以彻底氧化分解为水,二氧化碳,并释放能量。正常膳食情况下,机体首先利用糖提供能量。饥饿时,组织蛋白质分解增加,故氧化供能是蛋白质的生理功能。 7:维持机体的酸碱平衡机体内组织细胞必须处于合适的酸碱度范围内才能完成其正常的生理活动。机体的这种维持酸碱平衡的能力是通过肺,肾以及血液缓冲系统来实现的。蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分。因此,蛋白质在维持机体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 8:维持正常的血浆渗透压血浆胶体渗透压主要由蛋白质分子构成,其中,血浆清蛋白分子量较小,数目较多,决定血浆胶体渗透压的大小。血浆渗透压能使血浆和组织之间的物质交换保持平衡。如果血浆蛋白质特别是清蛋白的含量降低,血液内的水分便会过多地渗入周围组织,造成临床上的营养不良性水肿。

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 (The relationship between protein structure and function) 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的,各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化,可能导致蛋白质构象紊乱症,当然也能引起生物体对环境的适应性增强!现而今关于蛋白质功能研究还有待发展,一门新兴学科正在发展,血清蛋白组学,生物信息学等!本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词:蛋白质结构;折叠/功能关系;蛋白质构象紊乱症;分子伴侣 Keywords:protein structure;fold/function relationship;protein conformational disorder;molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密,但结构与功能的这种关联亦若隐若现,并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能,折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈,该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内,此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位(fallosteric site)”,凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外,在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手,从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形,又非完全的无规线团(randomcoil),而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化,只保留某种几何特征或拓扑模式,并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律,且根据这一规律将蛋白质进行分类,再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较,以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系,那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中,多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说,共价键维系了蛋白质的一级结构;主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构;而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础,蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础,而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏;,可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化,这就是蛋白质变性。变性的蛋白质,只要其一级结构仍然完好,可在一定条件下恢复其空间结构,随之理化性质和生物学性质也可重现,这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链,分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键,进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性,其分子中的氢键和4个二硫键解开,严密的空间结构遭破坏,丧失了生物学活性,但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇,RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种,复性时之所以选择了自

生物化学习题及答案蛋白质

蛋白质 (一)名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) (二) 填空题 1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

吴铁教授简历

药理学学科带头人----吴铁教授简历 吴铁,男,1955年生,药理学教授,硕士研究生导师,广东 医学院药理学教研室主任,广东省高等院校扶持学科药理学学科 带头人;广东医学院基础学院副院长,广东医学院药学院筹备领 导小组组长,广东医学院医药科技开发中心总经理。 吴铁1982年毕业于广东医学院并留药理教研室任教,1987 年晋升药理学讲师,1993年1月晋升为药理学副教授, 1996年任 药理学硕士导师,1996年任药理学教研室主任,2002年晋升为药 理学教授。在此期间,1989年被定为广东省高等院校重点培养教师,于1992年创建广东医学院医药科技开发中心,并任总经理,1994年定为正处级;1996任骨生物学研究室代主任,负责申报“广东省五个一科教兴医工程”重点实验室,获批后任该重点实验室负责人,1997.7兼任广东医学院实验动物中心主任,重建实验动物中心,至2000.4;1998负责筹建及申报“广东天然药物研究与开发重点实验室”,获批后任该重点实验室常务副主任,至1999.10;2002年负责药理学科申报广东省高等院重点学科,获批为省扶持学科后任药理学学科带头人。2003年任广东医学院基础学院副院长,2004年兼任广东医学院药学院筹备领导小组副组长,负责筹建药学院,2005年兼任广东医学院药学院筹备领导小组组长。 吴铁1996年起任广东医学院学术委员会委员。1998年以来, 任中国药理学会抗炎免疫专业委员会委员, 广东省药理学会常务理事, 湛江市药学会副理事长,国家自然科学基金委的同行评议专家,广东省自然科学基金评审专家,广东省教育评估专家。国际华人骨研学会会员。 吴铁任职以来,已发表教学研究和科研论文共220多篇。有12项科研成果获湛江市政府和广东省中医药管理局科技进步奖,申报了41项国家发明专利,其中有12项发明专利获得国家授权,2003年获广东省优秀专利发明者称号。近5年内主持广东省科技计划重点项目2项,省科教兴医重点项目1项,省教育厅、卫生厅和湛江市级课题5项。获得科研经费100多万,已培养了17位硕士研究生获得学位,现指导的在读的研究生11位。主要研究方向为抗骨质疏松药理学,皮肤药理学,抗炎免疫和抗癌药理学,临床药理学。

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础,但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕,它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展,它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构,有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基,那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的,它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向,有时以环的形式存在,但不是任意变动的。从结构的稳定性上看,右手α螺旋>β折叠> U型回折>无规卷曲,但在功能上,酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当,α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕、卷曲和折叠,形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上,特指具有特殊生化功能的序列模体,也可被用于功能模体或结构模体,相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分,基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括:左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块,由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位,它们通常是独自折叠形成的,与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型,结构域可分为五大类:α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式,每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心,疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质:仅含有AAs 寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。 同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。(结构和功能类似的蛋白质。) 蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型:分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠:常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象;肽链走向可能是平行的,也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起,相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键,氢键与肽链的长轴几乎呈直角;侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角:它大多分布在球状蛋白质分子表面,以改变肽链。它是一个发夹式转折,其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此,一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此,β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构,起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构:蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,以充当三级结构的构件。 结构域:对于较大的蛋白质分子(或亚基),多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构,这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构:指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构:具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起,形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用:非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质:是指除了具有结合底物的活性部位,还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基(活性亚基和调节亚基),活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

【精品】第二章生物化学

考试范围 一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶 二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢 近三年考试生物化学试题分布情况 内容题量比例 蛋白质结构和功能9 15.8 核酸的结构和功能 4 7 酶10 17.5 糖代谢10 17.5 脂类代谢 3 5 氨基酸代谢10 5 核苷酸代谢 3 5 第一节蛋白质的结构与功能 大纲解读: 1.蛋白质的分子组成 (1)蛋白质的平均含氮量 (2)L-α-氨基酸的结构通式 (3)20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构 4.蛋白质结构与功能的关系 (1)血红蛋白的分子结构 (2)血红蛋白空间结构与运氧功能关系 (3)协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式 3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称 (一)蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量 (1)主要元素:碳(50~55%)、氢(6~8%)、氧(19~24%)、氮(16%)、硫(0~

4%) (2)其他:磷、铁、锰、锌、碘等(元素组成) 2.蛋白质含量测定(测氮法) (1)蛋白质的平均含氮量为16%,即每克氮相当于 6.25克蛋白质。 (2)每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量× 6.25 A型题: 测得某一蛋白质样品(奶粉)含氮量为0.40克,此样品约含蛋白质()克。 A.2.0 B.2.5 C.3.0 D.3.5 E.4.0 [答疑编号111020801:针对该题提问] 『正确答案』 B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量× 6.25= 0.40×6.25=2.5克。 (二)蛋白质的基本组成单位 1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 2.氨基酸通式: 3.存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。甘氨酸的结构式: 4.特殊氨基酸: 脯氨酸(亚氨基酸)结构式: 5.氨基酸分类: (1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸(亚氨基酸) (7种)。 (2)极性中性氨基酸:色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)、谷

2016医科大学排名

根据国家重点学科及实验室、省部级重点学科及实验室、博士点、院士、长江学者、国家杰青、国家人才计划、论文数量、博导数量、附属医院实力综合评价)(括号里为主要闻名附属医院) 1.清华大学北京协和医学院(北京协和医院、阜外心血管病医院、肿瘤医院) 2.北京大学医学部(人民医院、第一医院、第二医院、积水潭医院) 3.复旦大学上海医学院(中山医院、妇产科医院、华山医院) 4.上海交通大学医学院(瑞金医院、仁济医院、新华医院、上海六院、上海九院) 5.华中科技大学同济医学院(同济医院、武汉协和医院、梨园医院) 6.中山大学中山医学院(中山一院、中山二院、中山三院肿瘤医院) 7.四川大学华西医学中心(华西医院、华西妇产儿童医院、华西口腔医院) 8.第二军医大学(长征医院、长海医院、东方肝胆医院) 9.第四军医大学(唐都医院、西京医院、口腔医院) 10.第三军医大学(西南医院、新桥医院、大坪医院) 11.中南大学湘雅医学院(湘雅一院、湘雅二院) 12.北京中医药大学(东直门医院、护国寺中医医院) 13.浙江大学医学院(浙医一院、浙医二院、邵逸夫医院) 14.中国医科大学(盛京医院、中国医大一院、中国医大四院) 15.南方医科大学(南方医院、珠江医院) 16.首都医科大学(同仁医院、宣武医院、安贞医院、佑安医院) 17.哈尔滨医科大学(附属一院、二院、肿瘤医院) 18.广州中医药大学(第一附属医院、第二附属医院) 19.吉林大学白求恩医学部(白求恩第一医院、白求恩第二医院、白求恩第三医院) 20.山东大学医学院(齐鲁医院、山大二院、省立医院) 21.西安交通大学医学院(第一医院、第二医院、中日联谊医院) 22.重庆医科大学(第一医院、第二医院、儿童医院) 23.天津医科大学(总医院、医大二附属医院、肿瘤医院) 24.武汉大学医学院(湖北省人民医院、中南医院) 25.上海中医药大学(曙光医院、龙华医院、中医医院) 26.南京大学医学院(鼓楼医院、南京军区总医院) 27.南京医科大学(第一附属、第二附属医院) 28.汕头大学医学院(第一附属、第二附属,附属肿瘤医院) 29.山东中医药大学(第一附属、第二附属医院) 30青岛大学医学院(青岛大学医疗集团) 31.河北医科大学(附属第一医院、第二医院) 32.郑州大学医学院(第一附属医院、第二附属医院) 33.苏州大学医学院(附属第一医院) 34.安徽医科大学(第一附属医院、附属省立医院) 35.福建医科大学(附属第一医院、附属第二医院、附属协和医院 ) 36.广西医科大学(附属第一医院、肿瘤医院) 37.温州医学院(附属第一医院、第二医院) 38.南京中医药大学(江苏省中医院、第二附属医院) 39.山西医科大学(附属第一医院、第二医院) 40.新疆医科大学(第一附属医院、第二附属医院) 41.兰州大学医学院(第一附属医院、第二附属医院) 42.大连医科大学(附属第一医院、第二医院) 43.暨南大学医学院(广州华侨医院、珠海市人民医院) 44.东南大学医学院(中大医院) 45.南昌大学医学院(第一附属医院、第二附属医院) 46.昆明医学院(第一附属医院、第二附属医院) 47.同济大学医学院(上海十院、同济医院) 48.广州医学院(第一附属医院、第二附属医院) 49.广东医学院(广东医学院附属医院) 50.新乡医学院(新乡医学院第一附属医院)

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答: 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指:肽链中氨基酸残基(包括二硫键的位置)的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础,包含分子所有的信息,且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础,与蛋白质的功能密切相关,一级机构的改变,往往引起蛋白质功能的改变。 例如:镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白(HbS)与正常人的血红蛋白(HbA)相比,发现,两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化,这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中,β链N端第6位氨基酸发生了置换,HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基,即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质,同源蛋白质的一级机构具有相似性,称为序列的同源性。最为典型的例子, 例如:细胞色素C(Cyt c) Cyt c是古老的蛋白质,是线粒体电子传递链中的组分,存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种,Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致,人与绵羊的Cyt c有10个残基不同,与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下,蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构,称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系: 一级结构决定高级机构,当特定构象存在时,蛋白质表现出生物功能;当特定构象被破坏时,即使一级构象没有发生改变,蛋白质的生物学活性丧失。例如:牛胰核糖核苷酸酶A(RNase A)的变性与复性 当RNase A处于天然构象是,具有催化活性; 当RNase A处于去折叠状态时,二硫键被还原不具有催化活性;当RNase A恢复天然构象时,二硫键重新形成,活性恢复。 ②变构效应 变构效应:是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用,这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时,构象发生一定变化。 例如:肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处,结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基,都能与氧进行可逆结合,因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同,在氧分压较高时,血红蛋白几乎被氧完全饱和;而在氧分压较低时,血红蛋白与氧的亲和力降低,释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

生物化学蛋白质化学

生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子,占人体重量的16~20%,占干重的45%,肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能:生物催化作用、调节作用(激素,基因表达调控作用)、免疫防御与保护作用(细胞因子、补体、抗体)、转运和储存作用(转运蛋白)、结构功能(保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态,细胞骨架)、运动与支撑作用、信息接收 传递作用(受体蛋白)、生物膜功能 ?蛋白质组学:蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质;蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征,包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等,由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%,蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种,组成蛋白质的氨基酸只有20余种(基本氨基酸)。 ?基本氨基酸的共同特点:①除脯氨酸为α-亚氨基酸外,其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸;②除甘氨酸外,其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子,且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型;③不同的氨基酸的R链不同,对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式(见书P11) ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸;极性不带电R基氨基酸(易溶于水):甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺;带负电的R基氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;带正电的R基氨基酸:赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质:①高熔点,200℃以上,以离子状态存在;②一般均溶于水,溶于强酸、强碱;不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂;③氨基酸一般有味;④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质:①两性解离与等电点:pH高于等电点带负电,低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在,极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围,践行氨基酸的pI在碱性围,酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质:色氨酸(280nm)、酪氨酸(275nm)和苯丙氨酸(257nm)含有苯环共轭双键系统,具有紫外吸收特性。③茚三酮反应:与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质,与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色,与天冬酰胺反应呈棕色;④α-羧基的反应:与碱、醇、硼氢化锂反应;⑤R基的反应:Million反应(Tyr-红色)、Folin反应(Tyr-蓝色)、坂口反应(Arg-红色)、Pauly反应(His、Tyr-橘红色)、乙醛酸的反应(Trp-紫红色环)。 ?氨基酸的功能:①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位;②多种生物活性物质的前体; ③作为神经递质或神经营养素;④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括:①组成蛋白质的多肽链的数目;②多肽链的氨基酸顺序;③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时,均是从氨基端开始,延长到羧基端终止,因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念:蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸,通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

生物化学 第2章 蛋白质化学

第二章蛋白质化学 一、填空题: 1、不同蛋白质的含量颇为相近,平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸,除了氨基酸外,其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、能形成二硫键的氨基酸是,分子量最小的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质,大多数在酸性溶液中带电荷,在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时,它所带的正负电荷数相等,此时的蛋白质成为,该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫,它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-V al-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳,它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰,这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构,稳定其结构的作用力是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的;天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的,而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键,使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、已知下列肽段: (1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu— (2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala— (3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala— (4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-V al— 其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是;在280nm有最大光吸收的是;可能形成二硫键桥的是;α—螺旋中断的是。 二、选择题(只有一个最佳答案): 1、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( ) A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60,它的等电点(pI)是( ) A、7.26 B、5.97 C、7.14 D、10.77

广东医学院《眼科学》试卷(B)

一、填空题。 1、眼的屈光间质是角膜、房水、晶状体、玻璃体。 2、支配眼外肌运动的神经有动眼神经、滑车神经、外展神经。 3、急性结膜炎最常见的体征是结膜充血。 沙眼的特有体征有沙眼型角膜血管翳、睑结膜瘢痕。 4、角膜软化症是由维生素A缺乏引起的。 5、年龄相关性白内障其中皮质性白内障按其发展过程分四期,分别为初发期、膨胀期、成熟期、过熟期。 6、我国人正常眼压定义在10~21mmHg。 7、在急性前葡萄膜炎中,前房细胞是反映眼前段炎症的可靠指标。 8、眼球穿通伤的治疗原则是去除异物、封闭伤口、预防感染。 初期缝合伤口,恢复眼球完整性、防治感染等并发症、必要时行二期手术。 9、远视眼用凸透镜矫正。 10、世界卫生组织规定一个人的较好眼的最好矫正视力<0.05时为盲人。 白内障的视力矫正措施:眼镜矫正、角膜接触镜,人工晶体。 二、单项选择题 1、眼球壁分为哪三层:(D) A.纤维膜、虹膜、葡萄膜 B.纤维膜、角膜、视网膜 C.纤维膜、巩膜、视网膜 D.纤维膜、葡萄膜、视网膜 E.纤维膜、虹膜、视网膜 2、不通过眶上裂的组织结构是:(E) A.眼上静脉B.第Ⅲ脑神经 C.第Ⅳ脑神经D.第Ⅴ脑神经第一支 E.第Ⅴ脑神经第二支 3、用国际标准视力表检查远视力时,被检查者与视力表的距离为:(B) A.50m B.5m C.3m D.2.5m E.6m 4、外睑腺炎治疗不正确的是:(D)

A.局部热敷B.口服抗生素 C.切开排脓D.将脓液挤出 E.滴抗生素眼药水 5、流泪主要是由于:(E) A.泪小点的阻塞B.泪小管的阻塞 C.鼻泪管的阻塞D.鼻腔粘膜的肿胀 E.泪液的分泌增多 6、睑缘炎是一种:(C) A.急性炎症B.慢性炎症 C.亚急性或慢性炎症D.自身免疫性炎症E.变态反应炎症 7、耳前淋巴结肿大和压痛最常见于:(B) A.细菌性结膜炎B.病毒性结膜炎 C.过敏性结膜炎D.沙眼 E.包涵体性结膜炎 8、预防淋球菌性细菌结膜炎最重要的是:(A) A.做好隔离措施B.发病前局部用药 C.发病前全身用药D.注射疫苗 E.定期做结膜囊分泌物细菌培养 9、世界上首次分离出沙眼衣原体的是:(A) A.中国B.美国C.澳大利亚 D.荷兰E.瑞典 10、发病率和致盲率占角膜病首位的角膜炎是:(C)A.细菌性B.真菌性 C.单纯疱疹病毒性D.棘阿米巴E.衣原体 11、暴露性角膜炎的治疗关键是:(C) A.睑缘缝合B.抗生素消炎 C.去除暴露原因D.眼罩遮盖 E.戴软性角膜接触镜 12、细菌性角膜炎治疗的关键是:(D) A.全身大剂量的抗生素B.散瞳 C.胶原酶抑制剂 D.高浓度的抗生素滴眼液频繁滴眼 E.治疗性角膜移植 13、白内障的主要症状是什么:(A)

最新生物化学蛋白质测试题

单元测试一:蛋白质化学 班级:姓名:分数: 一.填空题(每空1.5分,共30分) 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时,其带_ 零 _电荷;当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时,其带_ 负 _电;溶液pH小于某种氨基酸的等电点时,其带_ 正电。 2.盐浓度低时,盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _,称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低,称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面,有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状,维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1.用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时,总是分子量大的先被洗脱下来,分子量小的后下来。对 2.变性后,蛋白质的溶解度增加(减小),这是因为电荷被中和(空间结构被破坏),以及水化膜破坏所引起的。错 3.变性后(物理变性不可逆,化学变性可逆,可复性)的蛋白质在一定条件下,有些还能复性,恢复其生物学功能。对 4.有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去,且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别,是由其空间结构决定的。错(一级结构) 6.蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7.氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8.天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9.肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转,使多肽链出现多种构象。错(不可旋转) 10.维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力(不是)。错 11.蛋白质一级结构对空间结构起决定作用,空间结构的改变会引起功能的改变。对 12.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13.蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错(肌球蛋白是三级结构可存活) 14.蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错(不具有活性) 15.具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16.溶液中带电粒子在电场中向电性相同(相反)的电极移动,这种现象称为电泳。错 17.溶液pH值等于7时,蛋白质不带电荷。错 18.加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对

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