昆明理工大学2008年硕士研究生招生入学考试试题(A卷)
考试科目代码：845 考试科目名称：生物化学
试题适用招生专业：植物学、微生物学、生物化学与分子生物学、生物化工
考生答题须知
1．所有题目（包括填空、选择、图表等类型题目）答题答案必须做在考点发给的答题纸上，做在本试题册上无效。
请考生务必在答题纸上写清题号。
2．评卷时不评阅本试题册，答题如有做在本试题册上而影响成绩的，后果由考生自己负责。
3．答题时一律使用蓝、黑色墨水笔或圆珠笔作答（画图可用铅笔），用其它笔答题不给分。
4．答题时不准使用涂改液等具有明显标记的涂改用品。
广西大学2020年研究生入学考试 《程序设计基础(828)》考试大纲与参考书目 考试性质 初试 考试方式和考试时间 闭卷考试 试卷结构 一、试卷满分及考试时间 本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 三、试卷内容结构 考试内容为C语言程序设计基础。 四、试卷题型结构 1. 判断题（10分） 2. 单项选择题（40分） 3. 填空题（20分） 4. 综合题（45分） 5. 编程题（35分） 考试内容 1、计算机程序设计基本知识 （1）源代码、目标代码、可执行程序、头文件、静态库、动态链接库/共享库； （2）预编译、编译、链接； （3）标准输入/输出、输入输出重定向、管道； （4）编译和解释型程序及其常见实例。 2、结构化程序设计方法 （1）C语言基础、常量、变量、基本数据类型、运算符、表达式、分支选择控制结构、循环控制结构；（2）函数、递归、文件I/O； （3）结构、数组、指针、字符串处理、变量存储、内存管理、位运算、指向函数的指针； （4）预处理器、多模块程序设计、流程图、规范程序设计。 3、面向对象程序设计OOP方法 （1）OOP基本思想、类、对象、属性、方法； （2）重载/覆盖、封装、继承/派生、多态、模板； （3）异常处理等； （4）C++基础、命名空间、C++字符串处理； （5）类图。 4、常用数据结构和算法 （1）链表、栈、队列、树、图； （2）排序、查找、字符串匹配； （3）算法复杂度分析。 参考书目 1 《C++程序设计教程（第2版）》，钱能编著，清华大学出版社，2005 2 《数据结构C语言版》，严蔚敏、吴伟民编著，清华大学出版社，2007 备注
又是一年考研时节，每年这个时候都是考验的重要时刻，我是从大三上学期学习开始备考的，也跟大家一样，复习的时候除了学习，还经常看一些学姐学长们的考研经验，希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦，所以跟大家分享一下我的学习经验，希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息！ 其实一开始，关于考研我还是有一些抗拒的，感觉考研既费时间又费精力，可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行，需要我用很多时间才能够深入的理解它，所谓风雨之后方见才害怕难过，所以在室友们的鼓励和支持下，我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样，但是既然选择了，为了不让自己的努力平白的付出，说什么都要坚持下去！ 因为是这一路的所思所想，所以这篇经验贴稍微有一些长，字数上有一些多，分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的，不然也不会有人考上有人考不上，在借鉴别人的方法时候，一定要融合自己特点。 注：文章结尾有彩蛋，内附详细资料及下载，还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为：
1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月； 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月； 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病，跟我英语水平差不多的同学，词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段，词汇量的重要性胜过四六级，尤其是一些熟词僻义，往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以，一旦你准备学习考研英语，词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够？按照大纲的要求，大概是5500多个。实际上，核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背？在英语复习的前期一定不要着急开始做真题，因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下，做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月，背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list，大概150个单词左右，平均速度大概1分钟看1个，2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题，单词释义题都是高频考点，这一点在完型中体现的非常突出，不仅是是完型，其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目，掌握了高频单词，对于做题的帮助还是非常大的，英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题，单词接触的量可以减少，但是对于生疏词应该进行重点的记忆，一天过1个list（75个单词）。一定记住的有两点：①背单词不需要死记单词的拼写！②多余的方法无用，音标法加上常用的词根词缀就能搞
根据前面发帖人的信息，整理真题97-10年的。希望对后来 人有所帮助。 1997年生物化学 一、名词解释（每题3分，共30分） 1 操纵子 2 反馈抑制 3 密码子的简并性 4 蛋白质四级结构 5 盐析 6 碱性氨基酸 7 Z-DNA 8 ATP 9 核苷磷酸化酶10 磷酸果糖激 酶 二、填空（每空1分，共28分） 1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和 _________________三种方式。 2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、 _________________和______________。 3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、 ___________________和 ___________________________。 4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生 ____________________作 用。 5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下， 裂解生成2分子三碳糖。
6 ____________________氧化脱羧，形成 ______________________，这一过程是连接糖酵 解和三羧酸循环的纽带。 7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和 _______________反应。 8 高等绿色植物体内，在___________________酶和 ___________________酶的共同作用下 ，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。 9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是 ___________法测定蛋白质含量的计算基 础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。 10 米氏方程的表达式为__________________________，它 表达了__________________关 系，其中的________是酶的特征常数。 11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质 _________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。 三、问答题（共42分） 1 讨论呼吸链的组成及电子传递顺序。（7分） 2 生物体内脱氧核苷酸是怎样合成的？（7分）
目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)
第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的
第五章 蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI） 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD，kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex） 蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分子量约为110 dalton） 三、蛋白质的胶体性质 质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因： 水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer） 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 （一）根据分子大小不同的分离方法 1.透析（dialysis）和超滤（ultrafiltration） 半透膜（玻璃纸，火棉纸） 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤（gel filtration chromatography） 分子筛层析，分子排阻层析 交联葡聚糖（Sephadex） 聚丙烯酰胺凝胶（Bio-Gel P） 琼脂糖凝胶（Sepharose，Bio-Gel A） 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外，而最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外，洗脱路径长，因而得到分离。 （二）利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 （三）根据电荷不同的分离方法 1 电泳（electrophoresis） 在一定的电场和介质中，蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率＝某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）丙烯酰胺和交联试剂（甲叉双丙烯酰胺）在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳（discontinuous electrophoresis） 凝胶孔径（浓缩胶，分离胶）、缓冲液、pH 三种效应：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳（capillary electrophoresis） 50 m内径 d. 等电聚焦电泳（IFE） 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中，每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处，形成一个很窄的区带。 用途：按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 （ion-exchange chromatography） 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂（Sephadex ion exchanger）兼分子筛效应 （四）根据蛋白质的吸附特性分离 填料有： 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 （五）利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性，通过与特异配基专一、可逆结合（非共价结合）分离蛋白质的一种层析方法。优点：高效、高纯 亲和层析（afinity chromatography） 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。（） 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。（） 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。（）
一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同 3 请对中心法则加以阐述 4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤
硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章蛋白质的结构与功能 自测题 一、单项选择题 １. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸?( A ）。 A. L-α氨基酸 B. Ｌ-β氨基酸Ｃ. Ｄ－α氨基酸Ｄ． D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有2０种，均属L-α氨基酸(甘氨酸除外) ２. ２８０ｎm波长处有吸收峰的氨基酸为( B )。 Ａ.精氨酸 B．色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述,错误的是( A )。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持Ｄ.亲水基团多位于三级结构的表面 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性,而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。 4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D )。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 Ｂ.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C．蛋白质都有四级结构D．蛋白质亚基间由非共价键聚合 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键,如氢键、疏水键、盐键等。 二、多项选择题 1. 蛋白质结构域( Ａ B C ）。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密,明显区别其他部位，并有一定的功能。 2. 空间构象包括（ A Ｂ C D )。
A. β-折叠B．结构域 C.亚基Ｄ．模序 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构;亚基属于四级结构。 三、名词解释 1. 蛋白质等电点 2. 蛋白质三级结构 ３. 蛋白质变性 4. 模序 蛋白质等电点:蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。 模序:由二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。 四、填空题 1. 根据氨基酸的理化性质可分为, ，和四类。 1. 非极性疏水性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸；碱性氨基酸 ２. 多肽链中氨基酸的,称为一级结构,主要化学键为。 2. 排列顺序；肽键 ３. 蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。 3. 空间；一级 五、简答题 １. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对量?如何根据蛋白质的含氮量计算蛋白质的含量？ 1. 各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为1６% ，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出 蛋白质的含量。常用的公式为 100克样品中蛋白质含量（克%)═每克样品中含氮克数× 6.25×100。 六、论述题 1. 举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧 失B．溶解度增加C．易被蛋 白酶水解D．蛋白质的空间构 象破坏E．蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】
1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现 为A．溶解度降低B．易受蛋白 酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。
2008年农学门类联考生物化学考研试题 22．阐明三羧酸循环的科学家是 A. J．D．Watson B．H．A．Krebs C. L. C. Pauling D．J．B．S umner 23. DNA单链中连接脱氧核苷酸的化学键是 A. 氢键 B．离子键 C.3′，5′- 磷酸二酯键 D 2′，5′- 磷酸二酯键 24. 由360个氨基酸残基形成的典型α螺旋，其螺旋长度是 A. 54 nm B．36 nm C．34 nm D．15 nm 25. 5′- 末端通常具有帽子结构的RNA分子是 A. 原核生物mRNA B．原核生物rRNA C. 真核生物mRNA D．真核生物rRNA 28. 一碳单位转移酶的辅酶是 A. 四氢叶酸 B．泛酸 C．核黄素 D．抗坏血酸 29. 大肠杆菌中催化DNA新链延长的主要酶是 A.DNA连接酶 B．DNA聚合酶I C. DNA聚合酶II D．DNA聚合酶Ⅲ 30. 大肠杆菌DNA分子经过连续两代的半保留复制，第2代中来自DNA 含量与总DNA含量的比值是 A. 1／2 B．1／4 C．1／8 D．1／16 31. 原核生物DNA转录时，识别启动子的因子是 A. IF - 1 B．RF - 1 C．σ因子 D．ρ因子 32. 糖酵解途径中，催化己糖裂解产生3 - 磷酸甘油醛的酶是
A.磷酸果糖激酶 B．3 - 磷酸甘油醛脱氢酶 C. 醛缩酶 D．烯醇化酶 33. 下列参与三羧酸循环的酶中，属于调节酶的是 A.延胡索酸酶 B．琥珀酰CoA合成酶 C.苹果酸脱氢酶 D．柠檬酸合酶 34．真核细胞核糖体的沉降系数是 A．50S B．60S C．70S D．80S 35．下列酶中，参与联合脱氨基作用的是 A．L - 谷氨酸脱氢酶 B．L - 氨基酸氧化酶 C．谷氨酰胺酶 D．D - 氨基酸氧化酶 36．呼吸链中可阻断电子由Cytb传递到Cytc1的抑制剂是 A．抗霉素A B．安密妥 C. 一氧化碳 D．氰化物 二、简答题：37—39小题，每小题8分，共24分。 37．简述ATP在生物体内的主要作用。 37．答案要点： (1)是生物系统的能量交换中心。 (2)参与代谢调节。 (3)是合成RNA等物质的原料。 (4)是细胞内磷酸基团转移的中间载体。 38．简述蛋白质的一级结构及其与生物进化的关系。
华南师范大学历年考研试题 生物化学 一、是非题（本大题共10小题，你若认为该题陈述的观点是正确的，请在题号前的括号里写“+”；若认为该题陈述的观点是错误的，请在题号前的括号里写“?”。每小题答案真确得1分，错误倒扣1分，不作答0分。整个题满分10分，最低0分）。 （）1、研究蛋白质结构可分为一级、二级、三级、四级结构，所有蛋白质都具有四级结构。 （）2、蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子的内部结构发生改变而引起，并不导致一级结构的破坏。 （）3、纯化DNA时，可用稀碱处理核酸粗提物以除去RNA杂质。 （）4、大多数真核生物的蛋白质编码基因含有不为多肽链的“居间顺序”（内含子），在成熟的mRNA中不表现其转录片段，表明编码基因在转录过程中，内含子不被转录。 （）5、酶是蛋白质，遇热易变性失活，故酶促反应会随温度升高而下降。 （）6、酶的某些基团经化学修饰后，其活性丧失，是因为这些基团均参与组成酶的活性中心。 （）7、三羧酸循环是生物体内有机物质彻底氧化的必由途径。 （）8、氰化物中毒的原理是它能阻断呼吸链末端氧化酶的电子传递途径。 （）9、同工酶能催化同一化学反应是因为这些酶具有相同的分子结构和功能。 （）10、利用同一限制性内切酶作用产生的粘性末端的DNA片段，都能通过互补碱基配对连接。 二、择填空（本大题共10分，全部为单选答案，满分10分）。 1、根据Watson-Crick模型，1μm DNA双螺旋片段平均核苷酸对为 A、294 B、2702 C、2941 D、3921 2、对全酶分子而言，在下列功能中，不是辅因子的功能。 A、决定酶的专一性 B、基团转移 C、传递电子 D、催化反应 3、下列反应途径不能直接产生3-磷酸甘油醛。 A、糖酵解 B、磷酸戊糖支路 C、糖异生 D、乙醛酸循环
王镜岩《生物化学》第三版考研资料（配套习题023页） 王镜岩, 习题, 生化 第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白 质空间构象的破坏E．蛋白质的水解
8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸： A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是： A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白质三级结构的主要键是： A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：
复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题 一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)
2012考研专业课自测试题及答案：生物化学 来源：万学海文 一、单项选择题 1.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致? +A +G +T +T +C 3.关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对? A.影响必需基团解离状态 B.也能影响底物的解离状态 C.酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D.破坏酶蛋白的一级结构 改变能影响酶的Km值 4.影响酶促反应的因素有： A.温度，pH值 B.作用物浓度 C.激动剂 D.酶本身的浓度 分子葡萄糖酵解时净生成多少个ATP? 6.关于酮体的叙述，哪项是正确的? A.酮体是肝内脂肪酸大量分解产生的异常中间产物，可造成酮症酸中毒
B.各组织细胞均可利用乙酰CoA合成酮体，但以肝内合成为主 C.酮体只能在肝内生成，肝外氧化 D.合成酮体的关键酶是HMG CoA还原酶 E.酮体氧化的关键是乙酰乙酸转硫酶 7.下列属呼吸链中递氢体的是： A.细胞色素 B.尼克酰胺 C.黄素蛋白 D.铁硫蛋白 E.细胞色素氧化酶 8.氨中毒的根本原因是： A.肠道吸收氨过量 B.氨基酸在体内分解代谢增强 C.肾功能衰竭排出障碍 D.肝功能损伤，不能合成尿素 E.合成谷氨酸酰胺减少 合成的直接前体是： 10. 作用于细胞内受体的激素是： A.类固醇激素 B.儿茶酚胺类激素 C.生长因子 D.肽类激素 E.蛋白类激素 二、多项选择题 (在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分) 1.使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白
北师大生物化学历年考研真题1999 一、解释名词（3分/题） 1.增色效应 2.蛋白质的变构作用 3.米氏常数 4.转换数 5.迟留时间（TR） 6.空体积（V0） 7.衰减调节 8.DNA的半不连续复制 9.糖异生作用 二、填空（1分/空） 1.DNA的二级结构为______________。 2.在真核细胞中DNA的三级结构为__________________结构。它由140bp的DNA缠绕于由______________组成的八聚体外，又依60bp的DNA及___________形成的细丝相连组成串珠状结构__________。 3.__________酶具有极高的专一性，识别DNA上特定位点，将两条链都切断，形成粘末端或平末端。 4.组成DNA的基本单位是___________，组成RNA的基本单位是____________。 5.一般来说，DNA分子中G-C含量高，分子较稳定，融解温度Tm___________。 6.蛋白质二级结构包括______，_______和________等结构单元。 7.糖酵解途径又叫________途径。 8.一分子反式CH3CH=CHCOOH完全分解成CO2和H2O共产生______分子ATP。 9.有机体从头合成嘧啶核苷酸时先利用分子物质形成带有嘧啶环的_________，再与____________生成_____________，再转化成UMP。 10.脱氧核苷酸的生物合成是在___________的基础上还原生成的。 11.在真核生物中DNA复制后组装成核小体时的组蛋白是________的组蛋白。 12.真核生物RNA聚合酶III负责转录_________。 13.在真核生物中蛋白质合成起始时________和_________复合物，再和_____形成40S 起始复合物。 14.根据原癌基因产物在细胞中的位置，可分为3大类： 第一类是____________包括______________，第二类是_________包括______，第三类是____________包括__________。 15.基因重排是指____________.通过基因重排调节基因活性的典型例子是_________。 三、问答题 1.用Brcn处理含等量的Met，Phe，Asp，Ser，Thr的多肽，释放出肽和单一的高丝氨酸。原5肽用胰凝乳蛋白酶处理的两个碎片，一个比另一个酸性强，酸性碎片有甲硫氨酸。原来肽用羧肽酶A处理，迅速放出Ser，随后放在Thr.推断该5肽的氨基酸排列顺序。（5分） 2.什么是蛋白质的四级结构？以血红蛋白为例说明之。（3分） 3.说明酶活力共价调节的基本原理。（7分） 4.说明等电聚焦技术的基本原理。（6分） 5.简述人体内丙氨酸彻底分解成最终产物的过程。一分子Ala彻底分解共产生多少ATP？（8分）
生物类考研朱圣庚《生物化学》考研复习笔记与考研 真题库 第一考研真题精选 一、选择题 1下列哪一个代谢途径是细菌和人共有的？（）[湖南农业大学2018研] A．嘌呤核苷酸的合成 B．氮的固定 C．乙醇发酵 D．细胞壁粘肽的合成 【答案】A查看答案 【解析】人和细菌的遗传物质均是核酸，在表达的过程中都会合成嘌呤核苷酸。B项，人体没有固定N的代谢途径，固氮细菌有固定N的代谢途径。C项，乙醇发酵是指在厌氧条件下，微生物通过糖酵解过程（又称EM途径）将葡萄糖转化为丙酮酸，丙酮酸进一步脱羧形成乙醛，乙醛最终被还原成乙醇的过程，其主要代表是酵母菌。D项，人体的细胞壁不含有粘肽，因此也没有此代谢途径。 2哪项不是糖尿病患者糖代谢紊乱的现象？（）[上海交通大学2017研] A．糖原合成降低，分解加速 B．糖异生增强 C．葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖 D．糖酵解及有氧氧化减弱
E．葡萄糖透过肌肉、脂肪细胞的速度减慢 【答案】C查看答案 【解析】胰岛素对血糖的调节机制，是使肌肉和脂肪组织细胞膜对葡萄糖的通透性增加，利于血糖进入这些组织进行代谢，另外还能诱导葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶的合成，加速细胞内葡萄糖的分解利用，激活糖原合成酶和丙酮酸脱氢酶系，抑制磷酸化酶和糖异生关键酶等，使糖原合成增加，糖的氧化利用、糖转变为脂肪的反应增加，而糖尿病患者都绝对或相对缺乏胰岛素，故而上述机制中的反应都会减弱，葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖的反应会受到抑制。 3下列物质在体内彻底氧化后，每克释放能量最多的是（）。[武汉大学2014研] A．葡萄糖 B．糖原 C．脂肪 D．胆固醇 E．蛋白质 【答案】C查看答案 4下列各项中，哪一项不属于生物膜的功能？（）[暨南大学2019研] A．主动运输 B．被动运输 C．能量转化 D．生物遗传
. 中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述C hargaff 定律的主要容。 答案：(1）不同物种生物的D NA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的D NA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改 变。 (3）几乎所有生物的 DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋ C。这些重要的结论统称 为C hargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述D NA 右手双螺旋结构模型的主要容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如 下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为 5′→3′，另一条链的走向为 3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋侧。 (3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。 (5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述D NA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋 DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体 DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白 H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述t RNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的t RNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端 有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱 基可与 mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7个核苷酸组成环，和t RNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物m RNA 3′端p olyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与 mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与 mRNA 寿命呈正相关，刚合成的m RNA 寿命较长，“老”的m RNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的 DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的 区域可以通过氢键重新形成局部的D NA-DNA 或D NA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与D NA 的杂交叫做S outhern 杂交，DNA 与R NA 杂交叫做N orthern 杂交。