由于是一个人加班整理，可能会有点错，请大家原谅，谢谢！
基础生物化学习题
第二章核酸
(一)名词解释
核酸的变性与复性：
核酸的变性：在某些理化因素作用下，如加热，DNA 分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA 双螺旋结构松散，变成单链的过程。
核酸的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，产生减色效应
增色效应：核酸变性后，由于双螺旋解体，碱基暴露，在260nm的吸光值比变性前明显升高的现象
减色效应：在DNA复性(恢复双链)的过程中则伴随着光吸收的减少
分子杂交：在一定条件下，具有互补序列的不同来源的单链核酸分子，按照碱基配对原则结合在一起成为杂交
（二）填空题
1．核酸的基本结构单位是核苷酸____。
2．__m__RNA分子指导蛋白质合成，___t__RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。
3．DNA变性后，紫外吸收_增加_ _，粘度_降低__、浮力密度_上升__，生物活性将_丧失_ _。
4．因为核酸分子具有_嘌呤碱基__、__嘧啶碱基_，所以在_260__nm处有吸收峰，可用紫外分光光度计测定。
5．mRNA是以__DNA___为模板合成的，又是_蛋白质______合成的模板。
6．维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是_碱基堆积____，其次，大量存在于DNA分子中的弱作用力如_氢键____，_范德华力和_离子键____也起一定作用。
7．tRNA的二级结构呈_三叶草__形，三级结构呈_倒L__形，其3＇末端有一共同碱基序列_CAA__其功能是_携带活化的氨基酸__。8．DNA在水溶解中热变性之后，如果将溶液迅速冷却，则DNA保持__单链__状态；若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成_双链 9.核酸完全水解后可得到__碱基____、_戊糖_____、_磷酸________三种组分。
（三）选择题
1．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：(D)
A．–XCCA3`末端B．TψC环；C．DHU环D．反密码子环
2．构成多核苷酸链骨架的关键是：(D)
A．2′3′-磷酸二酯键B．2′4′-磷酸二酯键C．2′5′-磷酸二酯键D．3′5′-磷酸二酯键
3．与片段TAGAp互补的片段为：(C)
A．AGATp B．A TCTp C．TCTAp D．UAUAp
4．DNA变性后理化性质有下述改变：(B)
A．对260nm紫外吸收减少B．溶液粘度下降
C．磷酸二酯键断裂D．核苷酸断裂
5．反密码子GU A，所识别的密码子是：(D)
A．CAU B．UGC C．CGU D．UAC
（四）是非判断题
（X ）1．DNA是生物遗传物质，RNA则不是。
（X ）2．脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。
（√）3．核酸中的修饰成分（也叫稀有成分）大部分是在tRNA中发现的。
（X）4．DNA的T m值和A T含量有关，AT含量高则T m高。
（X ）5．真核生物mRNA的5`端有一个多聚A的结构。
（√）6．B-DNA代表细胞内DNA的基本构象，在某些情况下，还会呈现A型、Z型和三股螺旋的局部构象。
（X ）7．基因表达的最终产物都是蛋白质。
第3章蛋白质
（一）名词解释
必需氨基酸:指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸
蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置
蛋白质的变性:天然蛋白质因受物理、化学因素的影响，使蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化。但一级结构未遭破坏，这种现象称为蛋白质的变性。
蛋白质的复性:;如果引起变性的因素比较温和，蛋白质构象仅仅是有些松散时，当除去变性因素后，可根据热力学原理缓慢地重
新自发折叠恢复原来的构象，这种现象称作复性
蛋白质的沉淀作用:蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性，水膜和电荷一旦除去，蛋白质溶液的稳定性就被破坏，蛋白质就会从溶液中沉淀下来，此现象即为蛋白质的沉淀作用
(二) 填空题
1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的___羧__基和另一氨基酸的__氨___基连接而形成的。
2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为__16_%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为__6.25__%。
3．蛋白质中的__酪氨酸_______、__苯丙氨酸_________和___色氨酸_______3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm 处有最大吸收值。
4．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的__负极_____方向移动。
5．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是___α-螺旋和___β-折叠
6．α-螺旋结构是由同一肽链的___C=O____和_N=H_______间的_氢__键维持的，螺距为_0.54nm_____,每圈螺旋含__3.6_____个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为____0.15nm_____。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于__右_手螺旋。7．维持蛋白质的一级结构的化学键有__肽键_____和__二硫键_____；维持二级结构靠__氢______键；维持三级结构和四级结构靠____次级键_____键，其中包括__氢键______、___范德华力_____、____离子键____和____疏水键_____.
8．稳定蛋白质胶体的因素是______水化层____________和_______双电层_______________。
9．氨基酸处于等电状态时，主要是以_两性离子_______形式存在，此时它的溶解度最小。
10．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲___不动____，乙向正极移动_______，丙__向负极移动______。
11．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以__两性___离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以__负_____离子形式存在。
(三) 选择题
1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？B
A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸
2．蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：A
A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子
C．肽键D．苯丙氨酸
3．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？B
A．天然蛋白质多为右手螺旋B．肽链平面充分伸展
C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.
4．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ C
A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加
C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性
5．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？A
A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点
B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出
C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点
D．以上各项均不正确
6．持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：C
A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键
7．下列哪项与蛋白质的变性无关？A
A. 肽键断裂B．氢键被破坏
C．离子键被破坏D．疏水键被破坏
8．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？B
A．胶体性质B．两性性质C．沉淀反应D．变性性质
9．氨基酸在等电点时具有的特点是：（在电厂中不泳动）
A．不带正电荷B．不带负电荷C．A和B D．溶解度最大
10．蛋白质的一级结构是指：B
A．蛋白质氨基酸的种类和数目B．蛋白质中氨基酸的排列顺序
C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D．包括A,B和C
(四) 是非判断题
( X ) 1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
( √) 2．因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
( X ) 3．所有的蛋白质都有酶活性。
( X ) 4．所有氨基酸都具有旋光性。
( X ) 5．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
(X ) 6．蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。
(√) 7．蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。
(√) 8．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。
(√) 9．氨基酸是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。
(√) 10．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
( X ) 11．蛋白质的空间结构就是它的三级结构。
( X ) 12．具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。
( X ) 13．变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。
( X ) 14．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
第4章酶与辅酶
（一）名词解释
酶:是由活性细胞产生的生物催化剂
别构酶;是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。
同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶
酶原:酶原——没有活性的酶的前体
（二）填空题
1．酶是活细胞产生的，具有催化活性的蛋白质。
2．酶具有高效性、专一性、作用条件温和和受调控等催化特点。
3．影响酶促反应速度的因素有[E] 、[S] 、T 、抑制剂、激活剂和PH 。
4．与酶催化的高效率有关的因素有邻近效应、定向效应、诱导效应、共价催化、活性中心酸碱催化等。
5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
6．转氨酶的辅因子为磷酸吡哆醛即维生素V B6。其有三种形式，分别为磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺、磷酸吡哆醇，其中磷酸吡哆醛在氨基酸代谢中非常重要，是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
7．叶酸以其还原性产物起辅酶的作用，它有DHFA 和THFA 两种还原形式，后者的功能作为一碳单位载体。
8．全酶由酶蛋白和辅助因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅助因子起传递电子、原子或化学基团的作用。
9．辅助因子包括辅酶、辅基其中辅基与酶蛋白结合紧密，辅酶与酶蛋白结合疏松。
10．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、键专一性、基因专一性和立体专一性。
11．酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
12．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的初速度，即底物消耗量<5% 时测得的反应速度。
13．pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响底物分子的解离状态，影响酶分子的解离状态，影响中间复合物的解离状态。
14．温度对酶活力影响有以下两方面：一方面温度升高，可使反应速度加快，另一方面温度太高，会使酶蛋白变性而失活。15．根据维生素的__溶解__________性质，可将维生素分为两类，即_水溶性维生素___________和___脂溶性维生素_________。（三）选择题
1．酶的活性中心是指：D
A．酶分子上含有必需基团的肽段B．酶分子与底物结合的部位
C．酶分子与辅酶结合的部位D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区
2．酶催化作用对能量的影响在于：B
A．增加产物能量水平B．降低活化能C．增加活化能D．降低反应的自由能
3．竞争性抑制剂作用特点是：B
A．与酶的底物竞争激活剂B．与酶的底物竞争酶的活性中心
C．与酶的底物竞争酶的辅基D．与酶的底物竞争酶的必需基团；
4．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：A
A．作用时间B．抑制剂浓度C．底物浓度
D．酶与抑制剂的亲和力的大小E．酶与底物的亲和力的大小
5．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：B
A．不可逆抑制作用B．竞争性可逆抑制作用C．非竞争性可逆抑制作用D．反竞争性可逆抑制作用
6．下列辅酶中的哪个不是来自于维生素：B
A．CoA B．CoQ C．PLP D．FH2E．FMN
7．下列叙述中哪一种是正确的：C
A．所有的辅酶都包含维生素组分
B．所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分
C．所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分
D．只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分
（五）是非判断题
（X ）1．酶促反应的初速度与底物浓度无关。
（√）2．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。
（X ）3．诱导酶是指当细胞加入特定诱导物后，诱导产生的酶，这种诱导物往往是该酶的产物。
（X）4．酶可以促成化学反应向正反应方向转移。
（√）5．酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
（X）6．酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。
（X）7．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
第5章生物氧化与氧化磷酸化
（一）名词解释
新陈代谢：生物与外界环境进行物质交换与能量交换的全过程。
生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成H20和CO2并释放出能量的过程。也称呼吸作用。
呼吸链：它是代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧原子，而生成水的全部体系。氧化磷酸化：生物氧化的释能反应与ADP的磷酸化反应偶联合成A TP的过程，称为氧化磷酸化
(二) 填空题
1．原核生物的呼吸链位于__细胞膜_______。
2．生物体内高能化合物有_焦磷酸化合物________、__酰基磷酸化合物_______、__烯醇磷酸化合物_______、_硫脂化合物________、_甲硫键化合物________、_胍基磷酸化合物________等类。
3．NADH呼吸链中氧化磷酸化的偶联部位是__复合物Ⅰ_______、__复合物Ⅲ_______、__复合物Ⅳ_______。
4，生物氧化是__燃料分子_______在细胞中_分解氧化________，同时产生__可供利用的化学能_______的过程。
5．真核细胞生物氧化的主要场所是__线粒体_______，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于__线粒体内膜上_______。
6．鱼藤酮，抗霉素A，CNˉ、N3ˉ、CO，的抑制作用分别是___NADH和CoQ 之间______，__Cytc1和_Cytb 之间_ ______，和___Cytaa3_和O2_____。
7．化学渗透学说主要论点认为：呼吸链组分定位于__线粒体_______内膜上。其递氢体有_质子泵________作用，因而造成内膜两侧的__氧化还原电位_______差，同时被膜上__ATP_______合成酶所利用、促使ADP + Pi →ATP
(三) 选择题
1．如果质子不经过F1／F0-A TP合成酶回到线粒体基质，则会发生：C
A．氧化B．还原C．解偶联、D．紧密偶联
2．呼吸链中的电子传递体中，不是蛋白质而是脂质的组分为：C
A．NAD+B．FMN C．CoQ D．Fe·S
3．活细胞不能利用下列哪些能源来维持它们的代谢：D
A．A TP B．糖C．脂肪D．周围的热能
4．下列关于化学渗透学说的叙述哪一条是不对的：B
A．吸链各组分按特定的位置排列在线粒体内膜上
B．各递氢体和递电子体都有质子泵的作用
C．H＋返回膜内时可以推动A TP酶合成ATP
D．线粒体内膜外侧H＋不能自由返回膜内
5．呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是：D
A．c1→b→c→aa3→O2；B．c→c1→b→aa3→O2；
C．c1→c→b→aa3→O2；D．b→c1→c→aa3→O2；
(四) 是非判断题
( X )1．生物氧化只有在氧气的存在下才能进行。
( X )2．NADH和NADPH都可以直接进入呼吸链。
( X )3．解偶联剂可抑制呼吸链的电子传递。
(√)4．AT P虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。
第五章糖代谢
（一）名词解释：
糖酵解途径：指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径
光合作用：绿色植物利用光合色素吸收光能，在叶绿体内经一系列酶的催化，将无机的CO2和H2O转变成糖类，同时将光能转化成贮存在糖中的化学能，这一过程称为光合作用
糖异生：由非糖物质（如乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等）作为前体合成葡萄糖的过程。
（三）填空题
1．α淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的_α-1，4 糖苷键________键，所以不能够使支链淀粉完全水解。
2．1分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成____2__________分子ATP
3．糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是___己糖激酶_______、____果糖磷酸激酶________ 和____丙酮酸激酶4．糖酵解抑制剂碘乙酸主要作用于___磷酸甘油醛脱氢________酶。
5．调节三羧酸循环最主要的酶是____柠檬酸合成酶________、___异柠檬酸脱氢酶_______ _、__α–酮戊二酸脱氢酶
6．TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由_异柠檬酸脱氢酶_ _____和___α- 酮戊二酸脱氢酶_____催化。
7．糖酵解在细胞的__细胞质_______中进行，该途径是将___葡萄糖______转变为_丙酮酸______，同时生成__A TP ______和_NADH
的一系列酶促反应。
8．糖异生的主要原料为_____乳酸_________、___甘油____________和____氨基酸____________。
（四）选择题
1．由己糖激酶催化的反应的逆反应所需要的酶是：B
A．果糖二磷酸酶B．葡萄糖-6-磷酸酶
C．磷酸果糖激酶D．磷酸化酶
2．糖的有氧氧化的最终产物是：A
A．CO2+H2O+A TP B．乳酸
C．丙酮酸D．乙酰CoA
3．磷酸果糖激酶所催化的反应产物是：C
A．F-1-P B．F-6-P C．F-D-P D．G-6-P
（五）是非判断题
（X）1．α-淀粉酶和-淀粉酶的区别在于α-淀粉酶水解-1，4糖苷键，β-淀粉酶水解β-1，4糖苷键。
（√）2．ATP是果糖磷酸激酶的变构抑制剂。
（X ）3．沿糖酵解途径简单逆行，可从丙酮酸等小分子前体物质合成葡萄糖。
（√）4．糖酵解过程在有氧无氧条件下都能进行。
（√）5．三羧酸循环的中间产物可以形成谷氨酸。
第六章脂类代谢
（一）名词解释
必需脂肪酸：为人体生长所必需但又不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。
脂肪酸的β-氧化：是脂肪酸在一系列的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳
原子的乙酰CoA和比原来少2个碳原子的脂肪酸
（二）填空题：
1．脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式，是由甘油与3分子脂肪酸酯化而成的。
2．在线粒体外膜脂酰CoA合成酶催化下，游离脂肪酸与ATP-Mg2+ 和CoA-SH 反应，生成脂肪酸的活化形式脂酰S-CoA ，再经线粒体内膜肉毒碱-脂酰转移酶系统进入线粒体衬质。
3．一个碳原子数为n（n为偶数）的脂肪酸在β-氧化中需经 (n/2)-1 次β-氧化循环，生成 n/2 个乙酰CoA， (n/2)-1 个FADH
和 (n/2)-1 个 NADH+H+。
2
（三）选择题
下列哪项叙述符合脂肪酸的β氧化：A
A．仅在线粒体中进行
B．产生的NADPH用于合成脂肪酸
C．被胞浆酶催化
D．产生的NADPH用于葡萄糖转变成丙酮酸
脂肪酸在细胞中氧化降解 A
A．从酰基CoA开始
B．产生的能量不能为细胞所利用
C．被肉毒碱抑制
D．主要在细胞核中进行
3．软脂酰CoA在β-氧化第一次循环中以及生成的二碳代谢物彻底氧化时，ATP的总量是：D
A．3A TP B．13A TP C．14 A TP D．17A TP E．18A TP
4．下述哪种说法最准确地描述了肉毒碱的功能？C
A．转运中链脂肪酸进入肠上皮细胞
B．转运中链脂肪酸越过线粒体内膜
C．参与转移酶催化的酰基反应
D．是脂肪酸合成代谢中需要的一种辅酶
（四）是非判断题
（√）1. 脂肪酸的β-氧化和α-氧化都是从羧基端开始的。
（X）2. 只有偶数碳原子的脂肪才能经β-氧化降解成乙酰CoA.。
（X）3．脂肪酸β-氧化酶系存在于胞浆中。
（X）4．肉毒碱可抑制脂肪酸的氧化分解。
（六）问答题及计算题
第八章氨基酸代谢
（一）名词解释
转氨作用:在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸
尿素循环:是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用
（二）填空
1．生物体内的蛋白质可被蛋白质和肽酶共同作用降解成氨基酸。
2．氨基酸的降解反应包括脱氨和脱羧作用。
3．谷氨酸经脱氨后产生α-酮戊二酸和氨，前者进入三羧酸循环进一步代谢。
4．尿素分子中两个N原子，分别来自氨甲酰磷酸和天冬氨酸。
（三）选择题
1．转氨酶的辅酶是：D
A．NAD+B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛
2．参与尿素循环的氨基酸是：B
A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸
3．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生：B
A．鸟氨酸B．精氨酸C．瓜氨酸D．半胱氨酸
4．人类和灵长类嘌呤代谢的终产物是：A
A．尿酸B．尿囊素C．尿囊酸D．尿素
（五）是非判断题
（√）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
（√）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
（X）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
（X ）4．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
第九章核酸的生物合成
（一）名词解释
半保留复制:双链DNA的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成
逆转录:以RNA为模板合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录作用。
复制:以亲代双链DNA为模板，按照碱基互补配对的原则，合成出与亲代DNA相同的子代DNA分子的过程
转录:双链DNA中的一条链为模板，按照碱基互补配对的原则，合成出与模板DNA互补的RNA分子的过程
（二）填空题
1．DNA复制是定点双向进行的，领头链股的合成是连续的，并且合成方向和复制叉移动方向相同；随从链股的合成是不连续的，合成方向与复制叉移动的方向相反。每个冈崎片段是借助于连在它的5′末端上的一小段RNA 而合成的；所有冈崎片段链的增长都是按5′→3′方向进行。
2．大肠杆菌RNA聚合酶全酶由αββ'σ组成；核心酶的组成是α2ββ'. 参与识别起始信号的是起始因子。
3．基因有两条链，作为模板指导转录的那条链称有意义链。
4．以RNA为模板合成DNA称逆转录，由逆转录酶催化。
5．大肠杆菌DNA聚合酶Ⅲ的3′→5′核酸外切酶活性使之具有校队功能，极大地提高了DNA复制的保真度。
6．DNA切除修复需要的酶有专一的核酸内切酶、解链酶、DNA聚合酶Ⅰ和DNA连接酶。
7．DNA合成时，先由引物酶合成RNA引物，再由DNA聚合酶Ⅲ在其3′端合成DNA链，然后由DNA聚合酶I 切除引物并填补空隙，最后由DNA连接酶连接成完整的链。
（三）选择题
1．DNA按半保留方式复制。如果一个完全放射标记的双链DNA分子，放在不含有放射标记物的溶液中，进行两轮复制，所产生的四个DNA分子的放射活性将会怎样：A
A．半数分子没有放射性B．所有分子均有放射性
C．半数分子的两条链均有放射性D．一个分子的两条链均有放射性
2．参加DNA复制的酶类包括：（1）DNA聚合酶Ⅲ；（2）解链酶；（3）DNA聚合酶Ⅰ；（4）RNA聚合酶（引物酶）；（5）DNA 连接酶。其作用顺序是：D
A．（4）、（3）、（1）、（2）、（5）B．（2）、（3）、（4）、（1）、（5）
C．（4）、（2）、（1）、（5）、（3）D．（2）、（4）、（1）、（3）、（5）
3．DNA复制时，5′—TpApGpAp－3′序列产生的互补结构是下列哪一种：A
A．5′—TpCpTpAp－3′B．5′—ApTpCpTp－3′
C．5′—UpCpUpAp－3′D．5′—GpCpGpAp－3′
E．3′—TpCpTpAp－5′
4．下列关于真核细胞mRNA的叙述不正确的是：B
A．它是从细胞核的RNA前体—核不均RNA生成的
B．在其链的3′端有7-甲基鸟苷，在其5′端连有多聚腺苷酸的PolyA尾巴
C．它是从前RNA通过剪接酶切除内含子连接外显子而形成的
D．是单顺反子的
（四）是非判断题
（√）1．中心法则概括了DNA在信息代谢中的主导作用。
（√）2．原核细胞DNA复制是在特定部位起始的，真核细胞则在多个位点同时起始进行复制。
（X ）3．逆转录酶催化RNA指导的DNA合成不需要RNA引物。
（X）4．原核细胞和真核细胞中许多mRNA都是多顺反子转录产物。
（X）5．因为DNA两条链是反向平行的，在双向复制中一条链按5′→3′的方向合成，另一条链按3′→5′的方向合成。
（√）6．原核生物中mRNA一般不需要转录后加工。
第十一章代谢调节
填空题
1. 哺乳动物的代谢调节可以在细胞内酶水平、细胞水平、激素水平和神经水平四个水平上进行。
第十二章蛋白质的生物合成
（一）名词解释
密码子：存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。密码子确定哪一种氨基酸叁入蛋白质多肽链的特定位置上；共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码，3个是作为终止密码子。翻译：是将mRNA分子中由碱基序列组成的遗传信息，通过遗传密码破译的方式转变成为蛋白质中的氨基酸排列顺序，因而称为翻译
（三）填空题
1．蛋白质的生物合成是以__mRNA____作为模板，__tRNA____作为运输氨基酸的工具，_核糖体____作为合成的场所。
2．细胞内多肽链合成的方向是从_N ____端到__C____端，而阅读mRNA的方向是从_5ˊ端___端到_3ˊ端___端。
3．核糖体上能够结合tRNA的部位有__P位点___部位，___A位点___部位。
4．蛋白质的生物合成通常以___AUG____作为起始密码子，有时也以__GUG___作为起始密码子，以__UAA____，__UAG____，和__UGA____作为终止密码子。
5．原核生物蛋白质合成中第一个被掺入的氨基酸是_甲酰甲硫氨酸____。
6．生物界总共有__64___个密码子。其中__61___个为氨基酸编码；起始密码子为__AUG___；终止密码子为__UAA___，__UAG___，_UGA____。
7．氨酰- tRNA合成酶对___氨基酸__和_tRNA____均有专一性，它至少有两个识别位点。
8．遗传密码的特点有方向性、连续性_简并性____、__通用性___和_摆动性____。
9．原核生物肽链合成启始复合体由mRNA _70S核蛋白体____和_甲酰甲硫氨酰tRNA ____组成。
10．肽链延伸包括进位、_转肽____和__移位___三个步骤周而复始的进行。
（四）选择题
1．某一种tRNA的反密码子是5′UGA3′，它识别的密码子序列是：A
A．UCA B．ACU C．UCG D．GCU
2．为蛋白质生物合成中肽链延伸提供能量的是：C
A．A TP B．CTP C．GTP D．UTP
3．在蛋白质生物合成中tRNA的作用是：B
A．将一个氨基酸连接到另一个氨基酸上
B．把氨基酸带到mRNA指定的位置上
C．增加氨基酸的有效浓度
D．将mRNA连接到核糖体上
4．下列对原核细胞mRNA的论述那些是正确的：D
A．原核细胞的mRNA多数是单顺反子的产物
B．多顺反子mRNA在转录后加工中切割成单顺反子mRNA
C．多顺反子mRNA翻译成一个大的蛋白质前体，在翻译后加工中裂解成若干成熟的蛋白质
D．多顺反子mRNA上每个顺反子都有自己的起始和终止密码子；分别翻译成各自的产物
5．关于密码子的下列描述，其中错误的是：C
A．每个密码子由三个碱基组成B．每一密码子代表一种氨基酸
C．每种氨基酸只有一个密码子D．有些密码子不代表任何氨基酸
6．摆动配对是指下列哪个碱基之间配对不严格：A
A．反密码子第一个碱基与密码子第三个碱基
B．反密码子第三个碱基与密码子第一个碱基
C．反密码子和密码子第一个碱基
D．反密码子和密码子第三个碱基
7．蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是：B
A．C端到N端B．从N端到C端
C．定点双向进行D．C端和N端同时进行
（五）是非判断题
（ X）1．在翻译起始阶段，有完整的核糖体与mRNA的5′端结合，从而开始蛋白质的合成。
（X ）2．在蛋白质生物合成中所有的氨酰-tRNA都是首先进入核糖体的A部位。
（X ）3．蛋白质合成过程中所需的能量都由ATP直接供给。
（X ）4．核糖体活性中心的A位和P位均在大亚基上。
（X ）5．每种氨基酸只能有一种特定的tRNA与之对应。
（√）6．蛋白质合成过程中，肽基转移酶起转肽作用核水解肽链作用。
2．答：mRNA上每3个相邻的核苷酸编成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信（4种核苷酸共组成64个密码子）。其特点有：①方向性：编码方向是5ˊ→3ˊ；②无标点性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠；③简并性：除了Met 和Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有2—6个密码子；④通用性：不同生物共用一套密码；⑤摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用，而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动。
3．答：在蛋白质合成中，tRNA起着运载氨基酸的作用，将氨基酸按照mRNA链上的密码子所决定的氨基酸顺序搬运到蛋白质合成的场所——核糖体的特定部位。tRNA是多肽链和mRNA之间的重要转换器。①其3ˊ端接受活化的氨基酸，形成氨酰-tRNA
②tRNA上反密码子识别mRNA链上的密码子③合成多肽链时，多肽链通过tRNA暂时结合在核糖体的正确位置上，直至合成
终止后多肽链才从核糖体上脱下。
4．答：保证翻译准确性的关键有二：一是氨基酸与tRNA的特异结合，依靠氨酰- tRNA合成酶的特异识别作用实现；二是密码子与反密码子的特异结合，依靠互补配对结合实现，也有赖于核蛋白体的构象正常而实现正常的装配功能。
5．答：这些基本方式主要有锌指、亮氨酸拉链、螺旋—环—螺旋基元，参看名词解释的18、19、22答案。
6．答：癌基因异常激活的方式有①癌基因的点突变；②癌基因的扩增；③癌基因或其增强子甲基化程度降低；④增强子等序列的插入对癌基因转录的促进；⑤癌基因易位。
7．答：抑癌基因突变失活、缺失或抑癌基因产物失活均可引起细胞癌变。
第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质
由于就是一个人加班整理,可能会有点错,请大家原谅,谢谢！ 基础生物化学习题 第二章核酸 (一)名词解释 核酸得变性与复性: 核酸得变性:在某些理化因素作用下,如加热,DNA 分子互补碱基对之间得氢键断裂,使DNA 双螺旋结构松散,变成单链得过程。 核酸得复性:变性DNA在适当条件下,两条互补链可重新恢复天然得双螺旋构象,这一现象称为复性,产生减色效应 增色效应:核酸变性后,由于双螺旋解体,碱基暴露,在260nm得吸光值比变性前明显升高得现象 减色效应:在DNA复性(恢复双链)得过程中则伴随着光吸收得减少 分子杂交:在一定条件下,具有互补序列得不同来源得单链核酸分子,按照碱基配对原则结合在一起成为杂交 (二)填空题 1.核酸得基本结构单位就是核苷酸____。 2.__m__RNA分子指导蛋白质合成,___t__RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸得载体。 3.DNA变性后,紫外吸收_增加_ _,粘度_降低__、浮力密度_上升__,生物活性将_丧失_ _。 4.因为核酸分子具有_嘌呤碱基__、__嘧啶碱基_,所以在_260__nm处有吸收峰,可用紫外分光光度计测定。 5.mRNA就是以__DNA___为模板合成得,又就是_蛋白质______合成得模板。 6.维持DNA双螺旋结构稳定得主要因素就是_碱基堆积____,其次,大量存在于DNA分子中得弱作用力如_氢键____,_范德华力与_离 子键____也起一定作用。 7.tRNA得二级结构呈_三叶草__形,三级结构呈_倒L__形,其3＇末端有一共同碱基序列_CAA__其功能就是_携带活化得氨基酸__。 8.DNA在水溶解中热变性之后,如果将溶液迅速冷却,则DNA保持__单链__状态;若使溶液缓慢冷却,则DNA重新形成_双链 9、核酸完全水解后可得到__碱基____、_戊糖_____、_磷酸________三种组分。 (三)选择题 1.决定tRNA携带氨基酸特异性得关键部位就是:(D) A.–XCCA3`末端 B.TψC环; C.DHU环 D.反密码子环 2.构成多核苷酸链骨架得关键就是:(D) A.2′3′-磷酸二酯键 B. 2′4′-磷酸二酯键 C.2′5′-磷酸二酯键 D. 3′5′-磷酸二酯键 3.与片段TAGAp互补得片段为:(C) A.AGATp B.A TCTp C.TCTAp D.UAUAp 4.DNA变性后理化性质有下述改变:(B) A.对260nm紫外吸收减少 B.溶液粘度下降 C.磷酸二酯键断裂 D.核苷酸断裂 5.反密码子GU A,所识别得密码子就是:(D) A.CAU B.UGC C.CGU D.UAC (四)就是非判断题 (X )1.DNA就是生物遗传物质,RNA则不就是。 (X )2.脱氧核糖核苷中得糖环3’位没有羟基。 (√)3.核酸中得修饰成分(也叫稀有成分)大部分就是在tRNA中发现得。 ( X)4.DNA得T m值与AT含量有关,A T含量高则T m高。 (X )5.真核生物mRNA得5`端有一个多聚A得结构。 (√)6.B-DNA代表细胞内DNA得基本构象,在某些情况下,还会呈现A型、Z型与三股螺旋得局部构象。 (X )7.基因表达得最终产物都就是蛋白质。 第3章蛋白质 (一)名词解释 必需氨基酸:指得就是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取得氨基酸 蛋白质得一级结构:指蛋白质多肽连中AA得排列顺序,包括二硫键得位置 蛋白质得变性:天然蛋白质因受物理、化学因素得影响,使蛋白质分子得构象发生了异常变化,从而导致生物活性得丧失以及物理、化学性质得异常变化。但一级结构未遭破坏,这种现象称为蛋白质得变性。 蛋白质得复性:;如果引起变性得因素比较温与,蛋白质构象仅仅就是有些松散时,当除去变性因素后,可根据热力学原理缓慢地重新自发折叠恢复原来得构象,这种现象称作复性 蛋白质得沉淀作用:蛋白质在溶液中靠水膜与电荷保持其稳定性,水膜与电荷一旦除去,蛋白质溶液得稳定性就被破坏,蛋白质就会从溶液中沉淀下来,此现象即为蛋白质得沉淀作用 (二) 填空题
4脂类化学和生物膜 一、名词解释 1、外周蛋白：在细胞膜的细胞外侧或细胞质侧与细胞膜表面松散连接的膜蛋白，易于用不使膜破坏的温和方法提取。 2、内在蛋白：整合进入到细胞膜结构中的一类蛋白，它们可部分地或完全地穿过膜的磷脂双层，通常只有用剧烈的条件将膜破坏才能将这些蛋白质从膜上除去。 3、同向协同：物质运输方向与离子转移方向相同 4、反向协同：物质运输方向与离子转移方向相反 5、内吞作用：细胞从外界摄入的大分子或颗粒，逐渐被质膜的小部分包围，内陷，其后从质膜上脱落下来而形成含有摄入物质的细胞内囊泡的过程。 6、外排作用：细胞内物质先被囊泡裹入形成分泌泡，然后与细胞质膜接触、融合并向外释放被裹入的物质的过程。 7、细胞识别：细胞通过其表面的受体与胞外信号物质分子选择性地相互作用，从而导致胞内一系列生理生化变化，最终表现为细胞整体地生物学效应的过程。 二、填空 1、膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同可分为内在蛋白与外周蛋白两类。 2、根据磷脂分子中所含的醇类，磷脂可分为甘油磷脂和鞘磷脂两种。 3、磷脂分子结构的特点是含一个极性的头部和两个非极性尾部。 4、神经酰胺是构成鞘磷脂的基本结构，它是由鞘氨醇以酰胺键与脂肪酸相连而成。 5、磷脂酰胆碱(卵磷脂)分子中磷酰胆碱为亲水端，脂肪酸的碳氢链为疏水端。 6、磷脂酰胆碱(卵磷脂)是由甘油、脂肪酸、磷酸和胆碱组成。 7、脑苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸和单糖（葡萄糖/半乳糖）组成。 8、神经节苷脂是由鞘氨醇、脂肪酸、糖和唾液酸组成。 9、生物膜内的蛋白质疏水氨基酸朝向分子外侧，而亲水氨基酸朝向分子内侧。 10、生物膜主要由膜脂和膜蛋白组成。 11、膜脂一般包括磷脂、糖脂和固醇，其中以磷脂为主。 三、单项选择题鞘 1、神经节苷脂是（）A、糖脂 B、糖蛋白 C、脂蛋白 D、脂多糖 2、下列关于生物膜的叙述正确的是（） A、磷脂和蛋白质分子按夹心饼干的方式排列。 B、磷脂包裹着蛋白质，所以可限制水和极性分子跨膜转运。 C、磷脂双层结构中蛋白质镶嵌其中或与磷脂外层结合。 D、磷脂和蛋白质均匀混合形成膜结构。 3、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基（） A、大部分是酸性 B、大部分是碱性 C、大部分是疏水性 D、大部分是糖基化 4、下列关于哺乳动物生物膜的叙述除哪个外都是正确的（） A、蛋白质和膜脂跨膜不对称排列 B、某些蛋白质可以沿膜脂平行移动 C、蛋白质含量大于糖含量 D、低温下生长的细胞，膜脂中饱和脂肪酸含量高 5、下列有关甘油三酯的叙述，哪一个不正确？（） A、甘油三酯是由一分子甘油与三分子脂酸所组成的酯 B、任何一个甘油三酯分子总是包含三个相同的脂酰基 C、在室温下，甘油三酯可以是固体，也可以是液体 D、甘油三酯可以制造肥皂 E、甘油三酯在氯仿中是可溶的 6、脂肪的碱水解称为（） A、酯化 B、还原C、皂化 D、氧化 E、水解 7、下列哪种叙述是正确的? （） A、所有的磷脂分子中都含有甘油基 B、脂肪和胆固醇分子中都含有脂酰基 C、中性脂肪水解后变成脂酸和甘油 D、胆固醇酯水解后变成胆固醇和氨基糖 E、碳链越长，脂酸越易溶解于水 8、一些抗菌素可作为离子载体，这意味着它们（） A、直接干扰细菌细胞壁的合成 B、对细胞膜有一个类似于去垢剂的作用 C、增加了细胞膜对特殊离子的通透性 D、抑制转录和翻译 E、仅仅抑制翻译 9、钠钾泵的作用是什么? （） A、Na＋输入细胞和将K＋由细胞内输出 B、将Na＋输出细胞 C、将K＋输出细胞 D、将K＋输入细胞和将Na+由细胞内输出 E、以上说法都不对 10、生物膜主要成分是脂与蛋白质，它们主要通过什么键相连？（）A、共价键 B、二硫键 C、氢键 D、离子键E、疏水作用 11、细胞膜的主动转运（） A、不消耗能量 B、需要ATP C、消耗能量(不单指ATP) D、需要GTP 四、是非题 1、自然界中常见的不饱和脂酸多具有反式结构。 （顺式） 2、天然脂肪酸的碳链骨架碳原子数目几乎都是偶数。? 3、质膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外侧。? 4、细胞膜的内在蛋白通常比外周蛋白疏水性强。? ①胆固醇：胆固醇的含量增加会降低膜的流动性。 ②脂肪酸链的饱和度：脂肪酸链所含双键越多越不饱和，使膜流动性增加。 ③脂肪酸链的链长：长链脂肪酸相变温度高，膜流动性降低。 ④卵磷脂/鞘磷脂：该比例高则膜流动性增加，是因为鞘磷脂粘度高于卵磷脂。 ⑤其他因素：膜蛋白和膜脂的结合方式、温度、酸碱度、离子强度等。 5、缩短磷脂分子中脂酸的碳氢链可增加细胞膜的流动性。? 6、某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。? 7、细胞膜的两个表面(外表面、内表面)有不同的蛋白质和不同的酶。?
基础生物化学习题册 学院 专业： 学号： 姓名： 生物化学教研室汇编
第一章核酸的结构与功能 一、名词解释 1. 碱基堆积力 2. DNA的熔解温度（Tm） 3. 核酸的变性与复性 4. 增色效应与减色效应 5. 分子杂交 6. 查格夫法则（Chargaff's rules） 7．反密码环 8. 核酶 二、写出下列符号的中文名称 1. T m 2. m5C 3. 3′,5′-cAMP 4.ψ 5.dsDNA 6. ssDNA 7. tRNA 8. U 9. DHU 10. Southern-blotting 11. hn-RNA 12. cGMP 三、填空题 1. 构成核酸的基本单位是，由、和磷酸基连接而成。 2. 在核酸中，核苷酸残基以互相连接，形成链状分子。由于含氮碱基 具有，核苷酸和核酸在 nm波长附近有最大紫外吸收值。 3. 嘌呤环上的第_____位氮原子与戊糖的第_____位碳原子相连形成_______键， 通过这种键相连而成的化合物叫_______。 4. B-型结构的DNA双螺旋，每个螺旋有对核苷酸，螺距为，直径为。 5. 组成DNA的两条多核苷酸链是的，两链的碱基序列，其中与 配对，形成个氢键；与配对，形成个氢键。 6. 某DNA片段的碱基顺序为GCTACTAAGC，它的互补链顺序应为。 7. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素主要是、和。
8. DNA在溶液中的主要构象为，此外还有、和三股螺旋，其中为左手螺旋。 9. t RNA的二级结构呈形，三级结构的形状像。 10. 染色质的基本结构单位是，由核心和它外侧盘绕的组成。核心由各两分子组成，核小体之间由相互连接，并结合有。 11. DNA复性过程符合二级反应动力学，其值与DNA的复杂程度成_____比。 12. 测定DNA一级结构主要有Sanger提出______法和MaxamGilbert提出_____法。 四、选择题 1. 自然界游离核苷酸中，磷酸最常见是位于：（） A．戊糖的C-5′上 B．戊糖的C-2′上 C．戊糖的C-3′上 D．戊糖的C-2′和C-5′上 E．戊糖的C-2′和C-3′上 2. 可用于测量生物样品中核酸含量的元素是：（） A．碳 B．氢 C ．氧 D．磷 E．氮 3. 大部分真核细胞mRNA的3′-末端都具有：（） A．多聚A B．多聚U C．多聚T D．多聚C E．多聚G 4. DNA Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致？ A．G+A B．C+G C．A+T D．C+T E．A+C 5. 某病毒核酸碱基组成为：A=27%，G=30%，C=22%，T=21%，该病毒为：（） A. 单链DNA B. 双链DNA C 单链RNA D. 双链RNA 6. DNA复性的重要标志是： A. 溶解度降低 B. 溶液粘度降低（） C. 紫外吸收增大 D. 紫外吸收降低 7. 真核生物mRNA 5’端帽子结构的通式是：（） A. m7A5’ppp5’(m)N B. m7G5’ppp5’(m)N C. m7A3’ppp5’(m)N D. m7G3’ppp5’(m)N 8. 下列哪种性质可用于分离DNA与RNA？（） A. 在NaCl溶液中的溶解度不同 B. 颜色不同 C. Tm值的不同 D. 旋光性的不同 9. DNA的Tm与介质的离子强度有关，所以DNA制品应保存在：（） A. 高浓度的缓冲液中 B. 低浓度的缓冲液中 C. 纯水中 D. 有机溶剂中 10. 热变性后的DNA：（） A. 紫外吸收增加 B. 磷酸二酯键断裂
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、
氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。
生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点（pl）是指—水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时，主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中，大部分以负/阴离子形式存在,在pH 《基础生物化学》习题 练习（一）蛋白质 一、填空 1．蛋白质具有的生物学功能是 、 、 、 、 、 、 和 等。 2．蛋白质的平均含氮量为 ，这是蛋白质元素组成的重要特点。 3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为 %。 4．组成蛋白质的氨基酸有 种，它们的结构通式为 ，结构上彼 此不同的部分是 。 5．当氨基酸处于等电点时，它以 离子形式存在，这时它的溶解 度 ，当pH>pI 时，氨基酸以 离子形式存在。 6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带 电荷，在电场中向 极移动。 7．赖氨酸的pk 1(-COOH)为2.18，pk 2(3H N +-)为8.95，pk R (εH N + -)为10.53，其 等电点应是 。 8．天冬氨酸的pk 1(-COOH)为2.09，pk 2(3H N +-)为9.82，pk R (β-COOH)为3.86， 其等电点应是 。 9．桑格反应（Sanger ）所用的试剂是 ，艾德曼（Edman ）反应 所用的试剂是 。 10．谷胱甘肽是由 个氨基酸组成的 肽，它含有 个肽键。 它的活性基团是 。 11．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色产物。 12．具有紫外吸收能力的氨基酸有 、 和 。 一般最大光吸收在 nm 波长处。 13．组成蛋白质的20种氨基酸中，含硫的氨基酸有 和 两种。 能形成二硫键的氨基酸是 ，由于它含有 基团。 14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘 以 。 二、是非 1．天氨氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（ ） 2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸 收峰。（ ） 3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（ ） 4．蛋白质在280nm 处有紫外吸收是因为其中含有—SH —的氨基酸所致。（ ） 生物化学习题(答案不太全） 第一章绪论 一、问答 1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？ 2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就. 第二章蛋白质化学 一、问题 1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？ 2．蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么?写出其结构通式。3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸?写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点?写出这些氨基酸的结构式。 4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？ 5．何谓谷胱甘肽?简述其结构特点和生物学作用？ 6．什么是构型和构象？它们有何区别？ 7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。 8．简述蛋白质的a—螺旋和b-折迭. 9．维系蛋白质结构的化学键有哪些?它们分别在哪一级结构中起作用？ 10．为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 11．碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向？ 12．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基. 13．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？ 14．利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N—端和C—端？ 15．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。 16．简述蛋白质功能的多样性？ 17．试述蛋白质结构与功能的关系。 18．蛋白质如何分类，试评述之。 二、解释下列名称 1。蛋白质系数 2.变构效应 3。无规则卷曲 4。a—螺旋 5。〈 生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化（) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是（) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 基础生物化学习题（上） 第一章蛋白质 一、知识要点 （一）氨基酸的结构 蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。 根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。（二）氨基酸的性质 氨基酸是两性电解质。由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。 除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm 处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。 氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。 氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。（三）蛋白质的结构 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。 一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。 蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R 基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。 蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。 维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。 蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。 （四）蛋白质结构与功能的关系 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 1．一级结构与功能的关系 蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明： （1）一级结构的变异与分子病 蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。 （2）一级结构与生物进化 研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。 （3）蛋白质的激活作用 在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。 2．蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。 （1）.核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复 核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。 （2）血红蛋白的变构现象 血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。 从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。 （五）蛋白质的重要性质 蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的pH大于pI时，蛋白质 基础生物化学习题集 第一章蛋白质化学 四、简答题 1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。答： 共同特点：羟基相邻的a碳原子（Ca）上都有一个氨基，因此称a-氨基酸。连接在a碳原子上的还有一个氢原子和一个可变的侧链，称R基，各种氨基酸的区别就在于R基不同。 2、在ph6.0时，对Gly、Ala、Glu、Lys、Leu、和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极?哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？ 答：基本不动的： Gly、Ala、Leu 移向正极的： Glu 移向负极的： Lys、His 3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构包括二级、三级和四级结构，是蛋白质在空间的形象。关系： ①一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质的功能表现有关。 ②蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。 ③构象破坏功能丧失 4、以细胞色素c为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。 答：研究细胞色素c和其它同源蛋白质的同源序列发现，两种同源蛋白质中不同氨基酸残基的数量与两个物种系统发生的差异性成正比。亲缘关系越近，其氨基酸组成的差异越小；亲缘关系越远，氨基酸组成的差异越大。 5、试述维系蛋白质空间结构的作用力。 答：一级结构主要是肽键连接的氨基酸序列，二级结构除了肽键还有以氢键为主的作用力，三、四级主要靠氢键、范德华力、疏水作用、盐键作用力。 6、血红蛋白有什么功能？它的四级结构是什么样的？肌红蛋白有四级结构吗？简述其三级结构要点。 答：血红蛋白的功能：红细胞中的血红蛋白和氧气亲和力强，可与氧气结合随血液运输到全身各处，供组织细胞进行有氧呼吸，同时，还能将组织细胞呼吸作用产生的二氧化碳送出体外。 四级结构的样子：由4个亚基组成，2个亚基为a，2个亚基为β。 肌红蛋白没有四级结构 基础生物化学试题集 基础生物化学教研室 第二章核酸 一?填空 1、tRNA的二级结构为 ______ 型，三级结构为________ 型。 2、TRNA运送氨基酸时与氨基酸相连的臂称为________ ，末端最后三个碱基排列顺序为_________ ，位于_________ 端。 3、核酸中富含修饰成分的是________ ，含帽子结构的是_________ o 4、B-DNA双链中一条链的方向是_______ ，另一条链的方向是，每______________ 对碱基旋转一圈，螺距为nm ，碱基平面与螺轴_____________ ，且位于螺旋的 侧，磷酸-脱氧核糖位于螺旋_________ 侧。 5、双螺旋结构稳定的作用力是________ 、_________ 、__________ o 6、任何有机体都含有_________ 和_________ 两种最基本的化学成分. 7、核酸根据其化学组成可分为 ________ 和_________ 两大类；核苷酸由_______ 和_ 和组成二 8细胞质中的RNA主要分为__________ 和和其中_________ 是具有传递遗传信息的作用；_________ 是转运氨基酸的工具；_________ 是和核糖体结合构 成蛋白质合成的场所。 9. ________________________________________________________ 在寡聚核苷酸5GACGTCACT3的互补序列为______________________________________ 。 10. DNA的紫外吸收峰是nm, 蛋白质是nm. 11. tRNA 分子3端有一共同的碱基序列其功能是 12. RNA中常见的碱基是, , ____________________ 和 二选择题: 1. RNA和DNA彻底水解后的产物________ A.核糖相同，部分碱基不同 B. C.部分碱基不同，核糖不同 D. E以上都不是碱基相同，核糖不同碱基不同，核糖相同 '5'磷酸二酯键 习题： 一、名词解释 1.临床检验生物化学(Clinical Biochemistry) 2.组合试验(profile tests) 二、问答题 1.试述临床检验生物化学的研究领域。 2.试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。 3.简述临床检验生物化学的进展及发展趋势。 第一章绪论答案 一、名词解释 1. 临床检验生物化学(Clinical Biochemistry): 临床检验生物化学是在人 体正常生物化学基础上，研究病理状态下生物化学改变，寻找这些改变的 特征性标志并建立可靠实用检测方法，通过对这些特征性标志物的检测， 为健康评估、疾病预防、诊断、治疗、病情和预后判断等提供生物化学信 息和决策依据的一门学科。 2. 组合试验(profile tests): 在循证检验医学基础上，将某些疾病或器官 系统功能的有关检验项目，进行科学合理的组合，以便获取更全面完整的 病理生物化学信息的方法。如了解肝脏功能的组合试验。 二、问答题 1. 试述临床检验生物化学的研究领域。 临床检验生物化学的学科领域主要包括以下三方面： 1. 揭示有关疾病的病理生物化学改变，从本质上阐明疾病发生、发展、转归的生物化学机制，为疾病的预防、诊断、疗效及预后评估，提供理论基础。 2. 在上述研究基础上，寻找具有疾病特异性的生物化学标志物，并建立特异度、灵敏度高，简便而高性价比的检测方法，从而在临床开展有关项目的检测，提供反映这些标志物改变的客观数据。 3. 将检测项目的数据，转化为预防、诊断和疗效及预后评价信息。 2. 试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。 在医学中，临床生物化学是阐明疾病发生、发展及转归的分子机制，从本质上认识病变准确部位及具体环节，为寻找有效的预防和治疗靶点，疾病的诊断及病情和预后判断，提供理论基础的一门重要病理学学科。 其在医学中的应用主要包括：1. 揭示疾病发生的分子机制。2.通过对有关疾病生物化学改变的特征性生物标志检测方法的建立和实施，为判断有无及何种疾病提供客观依据。而动态观察这些标志物的改变，可对病情发展、转归、预后及治疗方案的制定和效果判断，提供依据。3. 临床检验生物化学技术，涵盖了当前医学研究中常用的主要方法技术。因此，也是医学特别是临床医学各个领域研究的一门共同性工具学科。 3. 简述临床检验生物化学的进展及发展趋势。 ①分子诊断学迅速发展，代表了的发展方向；②深入寻找高诊断特异性和灵敏性的新生物化学标志，提高诊断性能；③检测技术和方法的更新完善，更加及时、准确地提供检验结果；④全程质量管理；⑤以循证检验医学为基础，科学评价有关检测项目的诊断性能，合理有效地开展临床生物化学检验。 一、单项选择题(A型题) 1．转氨酶的辅酶是 A．磷酸吡哆醛 B．NADPH C．NADH D．FAD E．FMN 2．SI制中酶活性单位为 A．U/L B．Katal C．g/L D．ml/L E．pmol 3．酶的活性国际单位(U)是指 A．在25℃及其他最适条件下，每分钟催化lmol底物反应所需的酶量 B．在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物发生反应所需的酶量 C．在37℃条件下，每分钟催化lmmol底物发生反应所需的酶量 D．在规定条件下，每秒钟催化lmol底物反应所需的酶量 E．在最适条件下，每小时催化lmol底物发生反应所需的酶量 4．目前我国临床实验室测定酶活性浓度推荐温度为 A．(25±0.1)℃ 第一章绪论 一、问答 1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？ 2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就。 第二章蛋白质化学 一、问题 1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？ 2．蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。 3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？写出这些氨基酸的结构式。 4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？ 5．何谓谷胱甘肽？简述其结构特点和生物学作用？ 6．什么是构型和构象？它们有何区别？ 7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。 8．简述蛋白质的α-螺旋和β-折迭。 9．维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？10．为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 11．碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向？ 12．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。 13．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？ 14．利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？ 15．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。 16．简述蛋白质功能的多样性？ 17．试述蛋白质结构与功能的关系。 18．蛋白质如何分类，试评述之。 二、解释下列名称 1.蛋白质系数 2.变构效应 3.无规则卷曲 4.α-螺旋 5.β-折迭 6.β-转角 7.盐析 8.分段盐析 9.透析10.超滤11.氨基酸的等电点(pI) 12.稀有氨基酸13.非蛋白质氨基酸 14.Sanger反应15.Edman反应16.茚三酮反应 17.双缩脲反应18.超二级结构19.结构域20.肽平面及两面角 21.酸性氨基酸22.碱性氨基酸23.芳香族氨基酸24.电泳 25蛋白质变性与复性26.福林-酚反应27.简单蛋白质28.结构蛋白质 29.分子病30.肽31.肽键32.肽单位 33.谷胱甘肽34.蛋白质的亚基35.寡肽36.多肽 第三章核酸化学 一、问答题 1.核酸的基本结构单位是什么？其组成如何？写出嘌呤和嘧啶的简 化式。 2.比较DNA和RNA的异同。 3.DNA双螺旋结构是在什么时候，由谁提出的？试述其结构模型。 生物化学习题集 蛋白质化学习题集 一、选择题 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( ) A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pI）是( ) A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.77 4、肽链中的肽键是：( ) A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构 5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( ) A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、范德华作用力 6、蛋白质变性是由于（） A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白质水解 7、必需氨基酸是对（）而言的。 A、植物 B、动物 C、动物和植物 D、人和动物 8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（） A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、丝氨酸 9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（） A、全部是L－型 B、全部是D型 C、部分是L－型，部分是D－型 D、除甘氨酸外都是L－型 10、谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-N+H3)为9.67，pK’3r(-COOH)为4.25，其pI 是（） A、4.25 B、3.22 C、6.96 D、5.93 11、在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？（） A、Pro B、Lys C、His D、Glu 12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（） A、半胱氨酸 B、瓜氨酸 C、丝氨酸 D、蛋氨酸 13、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是：（） A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸 14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（） A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 15、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（） A、加尿素 B、透析法 C、加过甲酸 D、加重金属盐 三、问答题和计算题 1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？ 2、试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？ 3、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？ 4、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。 5、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。 生物化学实验习题及参 考答案 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】 生物化学实验习题及解答 一、名词解释 1、pI； 2、层析； 3、透析； 4、SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳； 5、蛋白质变性； 6、复性； 7、Tm 值； 8、同工酶； 9、Km值； 10、DNA变性；11、退火；12、增色效应 二、基础理论单项选择题 1、用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键（） A、双缩脲反应 B、凯氏定氮 C、紫外吸收 D、羧肽酶法 2、下列哪组反应是错误的（） A、葡萄糖——Molish反应 B、胆固醇——Libermann-Burchard反应 C、色氨酸——坂口（Sakaguchi）反应 D、氨基酸——茚三酮反应 3、Sanger试剂是（） A、苯异硫氰酸 B、2，4-二硝基氟苯 C、丹磺酰氯 D、-巯基乙醇 4、肽键在下列哪个波长具有最大光吸收（） A、215nm B、260nm C、280nm D、340nm 5、下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收（） A、色氨酸的吲哚基 B、酪氨酸的酚环 C、苯丙氨酸的苯环 D、半胱氨酸的硫原子 6、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子量是根据各种蛋白质（） A、在一定pH值条件下所带的净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 7、蛋白质用硫酸铵沉淀后，可选用透析法除去硫酸铵。硫酸铵是否从透析袋中除净，你选用下列哪一种试剂检查（） A、茚三酮试剂 B、奈氏试剂 C、双缩脲试剂 D、Folin-酚试剂 8、蛋白质变性是由于（） A、一级结构改变 B、亚基解聚 C、空间构象破坏 D、辅基脱落 9、用生牛奶或生蛋清解救重金属盐中毒是依据蛋白质具有（） A、胶体性 B、粘性 C、变性作用 D、沉淀作用 10、有关变性的错误描述为（）基础生物化学习题及答案
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