生物化学
名词解释和答案
蛋白质化学
一.名词解释
1.基本氨基酸：
2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。
3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI
5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。
6.肽键（peptide bond）：一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。
7.二肽（dipeptide）：两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。
8.多肽（polypeptide）：含十个氨基酸残基以上的肽。
9.氨基酸残基（residue）：组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基（酰）。
10.二硫键（disulfide bond）：肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力，有较高的强度。
11.离子键（ionic bond）：又称盐键，是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。
12.配位键（dative bond）：由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。
13.氢键（hydrogen bond）：多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。
14.范德华力（V an der waal,s）:一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。
15.疏水作用力（hydrophobic bond）：疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。
16.一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
17.二级结构（secondary structure）：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。
18.三级结构（tertiary structure）：球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。
19.四级结构（quaternary structure）：生物体内由几个具有三级结构的多肽链通过非共价键彼此形成的一个功能性的聚集体。
20.构型（configuration）：不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构象（conformation）：相同构型的化合物中，与原子相连接的各个碳原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。
21.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的基础上，相邻的二级结构单位（α螺旋，β
折叠等）在三维折叠中相互靠近，彼此利用，在局部形成规则的二级结构组合体。
结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽的三维折叠常常形成两个或多个松散连结的近似球状的，相对独立的，在空间上能辨认的三维实体。
22.蛋白质的两性解离：蛋白质分子中既含有酸性有含有碱性的可解离基团，因此是两性电
解质，在溶液中解离成带相等电荷的阳离子和阴离子。
23.蛋白质的等电点：在某一ph溶液中，蛋白质所带的正电荷和负电荷数恰好相等，即静电荷为零，在电场中，蛋白质分子既不向阳极移动也不向阴极移动，这时的溶液ph就成为蛋白质的等电点。
24.蛋白质的沉淀反应：由于某些理化因素使蛋白质从从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀作用。
25.盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，从而使蛋白质从沉淀析出的现象称为盐析。
26.盐溶：低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。
27．蛋白质的变性：天然的蛋白质分子在物理因素，化学因素的作用下，其高级结构发生异常变化，从而导致物理性质及化学性质的改变以及生物功能丧失的现象。
28.蛋白质的复性：用适当的方法除去变性因素以后，蛋白质恢复原来的构象，生物活性也随之恢复的现象。
29.二面角：在多肽主链上，两个相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点旋转，绕着N—Cα键旋转的角度用Ф表示，绕C—Cα键旋转的角度用Ψ表示，Ф和Ψ称为二面角，也称为
构象角。
二．简答和论述
1.酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？
2.蛋白质的α—螺旋结构模型。其要点是什么？
3.β—折叠（β—pleated sheet）与α—螺旋比较有何特点？
4.写出基本氨基酸的三字符和一字符。
5.试述蛋白质的胶体性质，并说明其原理。
6.在ph=4的溶液中，二十中氨基酸的带点情况及在电场中的泳动方向。
7.试述蛋白质的一级结构及其功能的关系。
8.试述肽键及其特点。
核酸化学
一．名词解释
1．DNA的变性：DNA分子中的氢键断裂，双螺旋解开，DNA分子由双螺旋结构转变成无规则线团的现象。
2．DNA的复性：变性DNA在适当条件下，彼此分开的两条链又可重新缔合成为双螺旋结构的过程。
3．增色效应：由于DNA变性或者降解而引起紫外吸收增加的现象。减色效应：DNA复性时吸收紫外光减少的现象。
4．Tm：（熔解温度，熔点）指使DNA双螺旋结构解开一半的链时的温度。
5．核酸分子杂交：两条来源不同的DNA（或RNA）链，或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生碱基互补配对形成双螺旋分子，这样形成的新分子称为核酸杂交分子。
二．简答和论述题
1.简述核酸的组成成分？
2.简述核苷的种类及碱基在核苷中的排布方式。
3.简述你所知道的在核酸分子组成中修饰成分（modified component）或稀有成分。
4.简述RNA的类别和分布。
5.tRNA三叶草形的二级结构可以分为几个部分？各有何特点？
6.tRNA在形成三级结构中的共性是什么?
7.试述waston & crick 在1953年提出的DNA双螺旋结构模型的要点。
酶学
一．名词解释
1.绝对专一性（absolutely specificity）：某些酶只作用于特定的底物进行特定的化学反应，即一种酶对应一个底物，一种反应。
2.族专一性（group specificity）：酶除要求一定的化学键外，还对键两侧基团中的一个要求严格，对另一个要求不严格，这样的专一性称为族专一性。
3.键专一性（bond specificity）：酶只要求底物有合适的化学键，而对键两侧的基团无严格要求，这种专一性是一种相对专一性，对底物结构的要求最低，称为键专一性。
4.光学专一性（optical specificity）：某些酶对底物的构型有严格的要求，如L—氨基酸氧化酶。
5. 几何专一性（geometrical specificity）：某些酶只作用于底物为顺式或反式异构体。如延胡索酸（反丁烯二酸）酶。
6．氧化还原酶类（oxidoreductases）：催化底物氧化还原反应的酶类。
7．转移酶类（transferases）：催化底物之间基团转移或转化的酶类。
8．水解酶类（hydrolases）：催化底物进行水解的酶类。
9.裂合酶类（lyales）：催化底物移去一个基团并形成双键的反应或逆反应的酶类。
10.异构酶类（isomerases）：催化同分异构体的互相转化的酶类。
11.合成酶类（synthetases）：催化两个底物分子合成一分子化合物，同时偶联A TP磷酸键断裂放能的酶类。
12.单体酶（monomeric enzymes）：只有一条多肽链构成的酶。
13.寡聚酶（oligimeric enzymes）：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
14.多酶体系（multienzyme system）：由一些功能相关的酶彼此聚集在一起完成某条代谢途径而形成的复合体。
15.单纯酶（simple enzyme）：仅由单纯的蛋白质构成，即只由氨基酸残基构成的酶。
结合酶（conjugated enzyme）：有些酶的分子组成出蛋白质外还有非蛋白质物质的参与，称为结合酶。
16.辅因子（confactor）：组成酶分子的非蛋白质的物质。
17.全酶（holoenzyme）：结合酶的催化活性，除了蛋白质部分外，还需要非蛋白质的物质，两者结合成的复合物称为全酶。
18．辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去，在酶催化反应后，离开酶的活性部位，可成为另一个酶的底物的辅助因子。
辅基（prosthetic group）：与酶蛋白结合紧密，不易除去，在反应中始终结合在酶的活性部位，成为活性部位的一部分的辅助因子。
19.酶的激活剂（activator）：能提高酶的活性或使酶原转变成酶的物质。
20.必须基团（essential goup）：酶蛋白分子上与酶活性密切相关的基团。
21.活性中心（active center）：能与底物特异结合并将底物转化为产物的酶的特定区域。
22.催化中心（catalytic center）：酶的催化基团所在的部位。
23.酶原(zymogen):细胞内合成初分泌的，无活性的酶的前体。
24.酶原激活（zymogen activation）：由酶原转变成酶的过程。
25.激活剂（activator）：能提高酶的活性或使酶原转变成酶的物质。
26.酶的最适温度（optimum temperature）：每种酶只有在某一温度时表现出最大活性，这时的温度称为酶的最适温度。
27.失活作用（inactivation）：酶原蛋白在一些物理因素或化学制剂的作用下破坏了分子特定的空间构象，引起酶的活性丧失的过程。
28.抑制作用（inhibition）：酶分子中必须基团在某些化学物质的作用下发生改变引起酶活性的降低或丧失的过程。
29.不可逆抑制（irreversible inhibition）：只抑制剂与酶的某些必须基团结合，导致酶的活性丧失。
30.可逆抑制（revesible inhibition）：指抑制剂与酶非共价的可逆结合，导致酶的活性丧失。
31.竞争性抑制（competitive inhibition）：竞争性抑制剂（I）与底物（S）结构相似，因此两者互相竞争与酶的活性中心结合，当I与酶结合后就不能结合S，从而引起酶催化作用的抑制，称为竞争性抑制。
32.非竞争性抑制（non competitive inhibition）：非竞争性抑制剂（Ｉ）与底物（S）的结构不相似，I常与酶活性中心外的部位结合，使酶催化作用抑制，称为非竞争性抑制。
33.酶的活力：酶催化化学反应的能力，衡量标准时酶促反应的速度、
活力单位（activity）：衡量酶活力大小的尺度，指在规定的条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或者消耗一定量的底物所需要的酶量。
34.调节酶（regulatory enzyme）：在某些因素的作用下课改变酶的活性，进而影响代谢的反应速度甚至方向的酶。
35.共价修饰酶（covalent modification enzyme）：
36.别构酶（allosteric enzyme）：又称変构酶，由两个或两个以上亚基组成的寡聚酶，有两个重要的结构部位，一个是结合和催化底物的活性中心，另一个是结合配基（调节物或效应剂）的变构中心。
37．同工酶（isoenzyme or isozyme）：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫性质不同的一组酶。
38.最适PH：酶促反应的速率达最大值时的溶液的PH。
二．简答和论述
1.酶作为一种特殊催化剂其催化作用比一般催化剂更为显著的特点有哪些?
2.酶的专一性或特异性可分为哪几种不同的类别？
3．按照酶所催化的反应类型，由酶学委员会规定的系统分类方法，将酶分为哪几个大类？
4.按照酶学委员会规定的系统分类方法，酶的系统编号中的阿拉伯数字的含义是什么？
5.激活剂与辅因子的区别是什么？
6.辅酶（coenzyme）和辅基（prosthetic group）有何区别？
7.酶的活性中心、结合中心和催化中心有何区别？
8.酶活性中心的一级结构有何特点？
9.简述酶催化化学反应的中间产物学说。
10.试述决定酶作用高效率的机制.
11.试述决定酶作用专一性的机制。
12.何谓米式方程？试述酶的K m在实际应用中的重要意义。
13.如何求酶的K m的值？
14.简述影响酶促反应速度的几个主要因素？
15.测酶反应的速度时，为什么要为什么要测初速度？为什么一般测定产物的生成量比测定底物的减少量准确？
三计算
1. 25mg蛋白质溶解于25ml缓冲液中，取0.1ml酶溶液以酪蛋白为底物测定酶活力，测得其活力为每小时产生1500ug 酪氨酸。另取2ml 酶液用凯式定氮法测得蛋白氮含量为0.2mg。如以每分钟产生1ug 酪氨酸的酶量为一个活力单位计算，根据以上数据求算：
⑴1ml酶液中所含的蛋白质量和酶活力单位；
⑵比活力是多少?(U/mg蛋白质)；
⑶1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。
生物氧化
一名次解释
1.生物氧化（biological oxidation）：有机质在生物体内氧化分解的过程，其在酶促作用
下逐步分解有机物为二氧化碳和水，同时吸收氧并伴随能量释放的过程。
2.组织呼吸或细胞呼吸（cellular respiration）
3.递氢体（hydrogencarrier）或递电子体（electroncarrier）：在生物氧化中，既能接受氢
（或电子），又能供给氢（或电子）的物质，起传递氢（或电子）的作用，称为传递氢载体（或电子载体）。
4.呼吸链（respiratory Chain）：线粒体内的生物氧化作用依赖于线粒体内膜上的一系列酶
的作用。这些酶按一定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸作用相关。
5.细胞色素氧化酶（cytochrome oxidase）：广泛分布于动植物及微生物中，是一类含血
红素的蛋白，是呼吸链的重要成员，处于呼吸链的末端，因此，又称为末端氧化酶。
6.氧化还原电位（oxidation-reduction potential）：在氧化还原反应中，失去电子的物质称
为还原剂，得到电子的物质称为氧化剂。还原剂失掉电子的倾向（或氧化剂得到电子的倾向）的大小，称为氧化还原电势。将任何的一对氧化还原物质连在一起，都有氧化—还原电势产生。
7.氧化磷酸化作用或偶联磷酸化作用（coupled phosphorylation）：在代谢物脱氢氧化经呼
吸链传递给氧生成水的过程中，消耗了氧，消耗了无机磷酸，使ADP磷酸化生成A TP 的过程，称为电子传递水平磷酸化，通常称为氧化磷酸化。常发生在线粒体的内膜上。
8.呼吸链磷酸化（respiration Chain phosphoylation）：
9.底物水平磷酸化（substrate level phosphoylation）：某些底物分子中含有高能磷酸键，
可转移至ADP生成A TP。这一过程称为底物水平磷酸化。
10.氧化磷酸化解偶联作用（uncoupling）：（PS：可能和三个假说有关：化学偶联假说，
结构偶联假说，化学渗透假说）
11.解偶联剂（uncoupler）：某些化合物能够消除跨膜的质子浓度梯度或电位梯度，试A TP
不能合成，这种既不直接作用于电子传递体也不直接作用于A TP合酶复合体，只解除电子传递提与ADP磷酸化偶联的作用称为解偶联作用。
二回答下列问题
1.为何将生物体内的氧化还原反应简称为生物氧化？
2.试简要叙述构成呼吸链的组成成分大体上分为哪几类？参与生物体内氧化还原反应的
酶类有哪些？
3.试简要叙述NADH氧化呼吸链各组成成分的排列顺序
4.试简要叙述琥珀酸氧化呼吸链各组成成分的排列顺序
5.试述氧化磷酸化作用的化学渗透学说
6.生物氧化中二氧化碳的生成的方式。
糖代谢
一．名词解释
1.无氧呼吸（anaerobic respiration）：在没有氧气的情况下，葡萄糖先降解称为丙酮酸，
并在此过程中产生2分子的A TP，丙酮酸进一步转化成酒精或者乳酸。
2.发酵（fermentation）：是最早研究的有酵母菌将葡萄糖转化成酒精的过程。
3.EMP（Embden-Meyerhof-Parnas-Pathway）途径或糖酵解途径：糖酵解途径中，葡萄糖
在一系列酶的催化下，经10步反应降解为2分子丙酮酸，同时产生2分子的NADH+H+和2分子A TP。主要步骤为①葡萄糖磷酸化生成而磷酸果糖；②二磷酸果糖分解成为磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮，二者可以互变；③磷酸甘油醛脱去2H+及磷酸变成丙酮酸，脱去的2H+被NAD+所接受，形成NADH+H+。
4.限度酶或关键酶（limiting enzyme）：
5.限速反应或关键反应（limiting reaction）：
6.三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle,TCA）：简称TCA循环，是由四碳原子的草酰乙酸
与二碳原子的乙酰CoA缩合生成具有三个羧基的柠檬酸开始，经过一系列脱氢或脱羧（三次脱羧，五次脱氢）又以草酰乙酸的再生成结束。循环一次生成12分子A TP。
7.磷酸戊糖途径（pentose phosphate pathway，PPP）：在胞质中，在磷酸戊糖途径中磷酸
葡萄糖经氧化阶段和非氧化阶段被氧化分解为CO2,同时产生NADPH+H+。其主要过程
是6-磷酸葡萄糖脱氢并水解生成6-磷酸葡萄糖酸，再脱氢，脱羧生成5-磷酸核酮糖。6分子5-磷酸核酮糖经转酮反应和转醛反应生成5分子的6-磷酸葡萄糖。中间产物3-磷酸甘油醛、6-磷酸果糖与糖酵解相衔接；5-磷酸核糖是合成核酸的原料，4-磷酸赤藓糖参与芳香族氨基酸的合成；NADPH+H+提供各种合成代谢所需的还原力。
8.还原力（reducing power）：
9.糖原生成作用（glycogenesis）：
10.糖原异生作用（glyconeogenesis）：非糖物质（如丙酮酸、草酰乙酸和乳酸等）在一系
列酶的作用下合成糖的过程称为糖异生作用。
二．回答下列问题
1．为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？
2.磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么？
3.为什么说肌糖原不能直接补充血糖？
4.何为糖酵解？糖异生和糖酵解代谢途径的有哪些差异？
5.为什么说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点？
6.糖代谢和脂肪代谢是通过哪些反应联系起来的？
7.试述糖无氧分解的意义？
8.三羧酸循环中有哪几个限速酶，是怎么样调节三羧酸循环的？
9.简述糖需氧分解的生理意义。
10.简述己糖磷酸支路中葡萄糖氧化脱羧的过程。
三．是非判断题
1.糖酵解途径是人体内糖，脂肪和氨基酸代谢相联系的途径………………………（）
2.人体内能使葡萄糖磷酸化的酶有己糖激酶和磷酸果糖激酶………………………（）
3.6-磷酸葡萄糖是糖代谢中各个代谢途径的交叉点…………………………………..（）
4.醛缩酶是糖酵解关键酶催化单向反应………………………………………………..（）
5.3-磷酸甘油的其中一个去路是首先转变成磷酸二羟丙酮再进入糖酵解代谢……..（）
6.一摩尔葡萄糖经过糖酵解途径形成乳酸，需经一次脱氢底物水平磷酸化过程，最终净生成2摩尔A TP分子……………………………………………………………………….（）
7.糖酵解过程无需O2的参加…………………………………………………………….（）
8. 1，6-二磷酸果糖和1,3-二磷酸甘油酸中共生成四个磷酸根，它们与果糖或甘油酸的结合方式均是相同的…………………………………………………………………………（）9.若没氧存在时，糖酵解途径中脱氢反应产生的NADH+H+交给丙酮酸生成乳酸，若有氧存在下，则NADH+H+进入线粒体氧化……………………………………………………（）10.丙酮酸脱氢酶系催化底物脱下的氢，最终交给FAD生成FADH2的。…………….（）
脂类代谢
一．名词解释
1.β-氧化（β-oxidation）：指脂肪酸活化为脂酰CoA，脂肪酸CoA进入线粒体在脂肪酸β
氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、水化、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原先少两个碳原子的脂酰CoA。由于反应均在脂酰CoA的β碳原子与β碳原子之间进行，最后β碳原子被氧化为酰基，故称为β氧化。它是脂肪氧化
分解的主要方式。
2.脂肪酸的活化：在硫激酶（脂酰CoA合成酶）作用下，脂肪酸先与A TP形成脂酰一磷
酸腺苷，然后再与CoASH作用，生成脂酰CoA
二．回答问题
1.试述甘油的分解代谢途径
2简述脂肪酸分解代谢的全过程，写出10碳饱和脂肪酸β氧化的综合反应式。
3.简述脂肪酸合成代谢的全过程，写出由乙酰CoA合成10碳饱和脂肪酸的综合反应式
4.何为酮体，简述酮体合成和分解的历程，何为酮症？
5.讨论乙酰CoA可能的去路。
三.选择题
1．脂肪酸的β氧化不需要（）
A．NAD+ B. FAD C. NADP+ D .HS CoA
2. 脂肪酸的从头合成（）
A．不用乙酰CoA B.只产生少于10个碳原子的脂肪酸 C. 需要中间产物丙二酰CoA D.主要在线粒体中发生 E. 用NAD+做氧化剂
3.脂肪酸生物合成时，将乙酰基团从线粒体转移到细胞质的是下列哪种化合物？（）A．乙酰CoA B.乙酰肉毒碱 C.乙酰磷酸 D.柠檬酸 E.上述化合物外的物质
4.3-磷酸甘油和2分子RCOSCoA合成三酰甘油时、生成的中间产物是（）
A．2-单酰甘油 B .1,2-二酰甘油C.溶血磷酸酯 D.酰基肉毒碱
5.下列脂肪酸哪种是人体营养所必须的？（）
A．棕榈酸 B.硬脂酸 C.油酸 D.亚油酸
四．填空题
1.哺乳动物不能合成必须脂肪酸____________和_______________。
2.从乙酰辅酶A和CO2 ，生成丙二酰单酰辅酶A，需要消耗_________个高能磷酸键，并需辅因子_______参加。
3.脂肪酸的合成有两种主要的方式，一种是_________________、其酶系存在于细胞的__________中；另一种是_______________，其酶系存在于细胞的____________。
4.一分子的软脂酸，经过__________次β氧化，共生成___________分子的乙酰辅酶A和
_______对氢原子。它完全氧化为CO2和H2O，净获得_________分子A TP。
氨基酸代谢
一．名词解释
1.氮平衡（nitrogen balance）：即氮素循环，是自然界中不同氮源经常发生相互转化。
2.氮总平衡：
氮正平衡
氮负平衡
3.必须氨基酸（essential aminoacid）
非必须氨基酸（non-essential amino acid）：
半必须氨基酸（semi-essential amino acid ）
4.脱氨基作用：氨基酸脱去氨基生成氨和α-酮酸的过程称为脱氨基所用。
5.转氨基作用（transamination）：也成为氨基转换作用，在转氨酶的催化下，L-氨基酸上
的氨基转移到α酮酸上，使酮酸变成相应的L-氨基酸，原来的L-氨基酸变成相应的酮酸，
这个过程称为转氨基作用。
6.联合脱氨基作用：指在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的作用下，将转氨基作用和氧化脱氨基作
用联合起来的一种脱氨方式。
7.生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。
8.生酮氨基酸：通过代谢生成酮体的氨基酸，可代谢转化成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A。
9.生糖兼生酮氨基酸：指在体内既能转化成糖，又能转化成酮体的一类氨基酸。包括（色
氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸）
二．回答下列问题
1.简述高等动物脱氨基作用方式？体内的主要脱氨基方式是哪种方式？
2.简述嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用
3.试述动物和人体内的氨的主要来源？
4.人体内氨的主要代谢去路是什么?试述尿素合成的部位及反应过程。
核酸代谢
一．名词解释
1.核苷酸从头合成途径：一种氨基酸，磷酸核糖，CO2和NH3等简单的原始物质从头开始
合成核苷酸，因此叫做从头合成途径。
2.半保留复制：复制时，亲代DNA分子双螺旋先行打开，然后以每一条链为模板，按照
碱基互补配对的原则，在两条亲链上各自合成一条互补的新链（子链）。这样，原来的双螺旋DNA链进行复制，变成的两条双螺旋DNA链，在每一条双螺旋DNA中都有一条是老的，它来自亲代，另一条则是新合成的，这种DNA复制方式，称为半保留复制。
3.先导链（leading strand）：DNA复制时，一股以3’5’方向的母链作为模板，新合成的
链以5’3’方向连续合成的链称为先导链。
随从链：DNA复制时，一股以5’’方向的母链作为模板，新合成链沿5’3’合成1000-2000个核苷酸不连续的小片段称为随从链。
4.冈崎片段：DNA复制中，后随链由许许多多的小片段组成，这些小片段由日本人冈崎
发现，故命名为冈崎片段。
5.引物酶：人们在研究各种DNA聚合酶的所需的反应条件时发现，已知的任何一种DNA
聚合酶都不能从头起始合成一条新的DNA链，而必须有一段引物。以发现的大多数引物为一段RNA，长度一般为1~10个核苷酸。合成这种引物的酶称为引物酶。
6.DNA的损伤：ＤＮＡ在复制的过程中会出现错配的现象，，ＤＮＡ的重组，病毒基因的
整合常常会局部破坏ＤＮＡ的双螺旋结构，某些物理因素，化学因素，也可以导致ＤＮＡ结构和功能的破坏。
7.转录的不对称性：ＤＮＡ双链上，仅一股链转录，另一股链不转录。
8.单顺反子：转录与翻译不同步。
多顺反子：转录与翻译同步。
9.启动子（promoter）：RNA聚合酶识别、集合、开始转录的DNA序列（双链）。
10.有意义链（模板链）：不被转录的那条DNA链，但其碱基顺序除T代替U外，其余与
mRNA相同。
11.反意义链（编码链）：以该链中的DNA碱基顺序指导RNA的合成即被转录的那条DNA
链。
12.hnRNA：是ｍＲＮＡ未成熟的前提。
13.中心法则：生物体遗传信息传递的方向，即信息可以通过复制一直世代传递下去，信息
可以从DNA传递到RNA，又从RNA传递到蛋白质。（P310页，中心法则示意图）
二．回答下列为题
1.人体是否可以利用实物中的核酸或核苷酸？简要说明原因
2.简述嘌呤核苷酸的分解过程
3.嘌呤碱中1、2、3、4、5 、6、7、8、9位N（或C）元素在其合成过程中分别是由那
些化合物提供？
4.嘧啶碱中1、2、3、4、5、6位N（或C）元素在其合成过程中分别有哪些化合物提供？二．简述DNA复制的特点
6.简述ＤＮＡ聚合酶的种类和生理过程
７.DNA复制时的保真性主要与哪些因素有关？
7.在DNA聚合酶的催化下，从什么方向聚合子代DNA链？
8.简述DNA损伤的修复方式
9.简述RNA转录合成的特点
10.简述真核生物RNA转录后的加工修饰。
蛋白质的生物生成
a)名词解释
1.翻译（translation）：以氨基酸为原料，以mRNA为模板，以tRNA为运载工具,以核糖体
为合成场所,起始,延长终止个阶段蛋白因子参与合成后加工成为有活性蛋白质的过程。
2.密码子的不重叠性（nonover lapping）：遗传密码是不能重复阅读的。
3.遗传密码的连续性（commaless）：从起点开始阅读密码，连续不断地一个密码子接一个
密码子往3’方向阅读，直至终止密码子出现为止。（不重复，无间隔）
4.遗传密码的简并性（degeneracy）：从密码表中可以看出，除甲硫氨酸和色氨酸只有一个
对应的密码子外，其他氨基酸都有一个以上的氨基酸编码。
5.遗传密码的通用性（universal）：从原核细胞和真核细胞中的DNA序列与相应的蛋白质
序列加以比较，发现用的都是同一套密码子。
6.遗传密码的方向性（direction）：mRNA上的密码子阅读方向均为5’------3’，与指导蛋白
质生物合成的方向一致。
7.遗传密码的摆动性（wobble）：密码上第一，二位碱基不变，第三位可变。
8.反密码子（anticoden）：转移核糖核酸（tRNA）分子中的碱基三联体。
9.密码子（codon）：实验证明，在mRNA链上相邻的三个碱基为一组，称为密码子或三联
体密码，每个密码子代表一个特定氨基酸或者肽链合成的起始，终止信息。
10.启动tRNA：原核细胞中多肽合成的起始氨基酸均为甲酰甲硫氨酸，起始氨酰—tRNA是
甲酰甲硫氨酰—tRNA f
11.多核糖体：一条mRNA上有多个核糖体，可以同时合成多条肽链。
b)回答问题
1.蛋白质生物合成过程中由哪些因素构成蛋白质合成体系？
2.遗传密码具有哪些特点？
3.起始密码子和终止密码子各是什么/
4.反密码对密码的识别，通常是根据什么原则？何谓不稳定配对？
5.在原核生物和真核生物中，启动tRNA有何区别？与携带蛋氨酸的tRNA相同吗？
6.核蛋白体的大、小亚基分别有何不同的功能？
7.缩合一分子氨基酸残基（或形成一个肽键）需消耗几分子高能磷酸键？
8.蛋白质生物合成过程包括那几大步骤?
9.核蛋白循环过程可分为哪几个阶段？
10.简述蛋白质生物合成的过程。
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
运动生物化学复习材料 周烨09体教（2）一：名词解释 1、酶：酶是具有催化作用的蛋白质，酶具有蛋白质的所有属性，而蛋白质不一定都具有催化作用。 1、酶促反应：人体内的生物化学反应都需要酶来催化才能进行，人们把酶催化的反应称为酶促反应。酶促反应的反应物叫做底物，生成物称为产物。 3、同工酶：人体内有一类酶，它们可以催化同一化学反应，但催化特性、理化性质和生物学性质均有所不同，这类酶称为同工酶。 4、限速酶：将催化能力较弱，对整个代谢过程的反应速度起控制作用的酶称为限速酶。 5、生物氧化：指物质在体内氧化生成成水和二氧化碳，并释放能量的过程。生物氧化的实质是需氧细胞呼吸作用的一系列氧化---还原反应，又称为细胞呼吸。 6、呼吸链：线粒体内膜上一系列的递氢、递电子体按一定的顺序进行排列，形成一个连续反应的生物氧化体系结构，称为呼吸链。 7、底物水平磷酸化：将代谢物分子的高能磷酸基团全部转移给ADP生成ATP 的方式。 8、氧化磷酸化：将代谢物脱下的氢。经呼吸链传递，最终生成水和二氧化碳，并伴有ADP磷酸化合成ATP的过程。 9、三羧酸循环：最先由乙酰辅酶A与草酰乙酸反应缩合成柠檬酸，再经过一系列的酶促反应生成草酰乙酸，接着再重复上述的循环，形成一个连接的不可逆的循环，这个循环就叫做三羧酸循环，又叫做Krebs循环或柠檬酸循环。 10、糖原合成：葡萄糖、果糖和半乳糖在体内合成糖原的过程称为糖原合成。 11、糖异生作用：人体内的丙酮酸、乳酸、甘油和生糖氨基酸等非糖物质在肝脏内可以合成葡萄糖或糖原，这种由非糖物质转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖异生作用。 12、乳酸循环（cori循环）：血乳酸经血液运输至肝脏，通过糖异生作用生成肝糖原和葡萄糖，并进入血液中补充血糖的消耗或被肌肉直接摄取合成肌糖原，这个过程称为乳酸循环。 13、乳酸阈：根据血乳酸浓度随着运动强度而变化的特点，在递增强度运动中，血乳酸浓度上升至大约4mmol/L所对应的运动强度。不同健康水平、不同训练水平的受试者，，乳酸阈的大小也不一样。 14、必需脂肪酸：人体内不能自身合成，并需依靠外界摄取来满足营养需要的脂肪酸叫做必需脂肪酸。 15、脂肪动员：脂肪细胞内的脂肪经脂肪酶催化水解成脂肪酸，并进入血液循环供给全身各组织摄取利用的过程。 16、脂肪酸的β氧化：脂肪酸在一系列酶的作用下，在a，β—碳原子之间断裂，β—碳原子被氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰辅酶A，和较之前少了2个碳原子的脂肪酸。 17、脂肪酸的活化：在脂酰辅酶A合成酶的催化作用下，脂肪酸转变成脂酰辅酶A的过程称为脂肪酸的活化。
第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题
（生物科技行业）运动生物化学考题(A卷)
运动生物化学考题(A卷) 一.名词解释：（每题4分，共24分） 1．电子传递链（呼吸链） 2．底物水平磷酸化（胞液） 3．糖酵解作用 4．酮体 5．氨基酸代谢库 6．运动性疲劳 二．填空题：（每空1分，共25分） 1．运动生物化学是生物化学的分支，是研究时体内的化学变化即及其调节的特点与规律，研究运动引起体内变化及其的一门学科。是从生物化学和生理学的基础上发展起来的，是体育科学和生物化学及生理学的结合。 2．据化学组成，酶可以分为：类和类，在结合蛋白酶类中的蛋白质部分称之为，非蛋白质部分称为（或辅助因子）。 3．人体各种运动中所需要的能量分别由三种不同的能源系统供给。即、、。 4．生物氧化中水的生成是通过电子呼吸链进行的，在呼吸链上有两条呼吸链，一条为：NADH 氧化呼吸链，一分子NADH进入呼吸链后可产生分子的ATP；另一条为FADH2氧化呼吸
链，一分子FADH2进入呼吸链后可产生分子ATP。 在肝脏，每分子甘油氧化生成乳酸时，释放能量可合成ATP；如果完全氧化生成CO2和H2O时，则释放出的能量可合成ATP。 5．正常人血氨浓度一般不超过μmol/L。 评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指标是尿素氮；尿中。 血尿素在安静正常值为毫摩尔／升 6．运动强度的生化指标有、、；运动负荷量的生化评定指标主要有：、、、。 三、辨析题：（判断正误，如果表述错误，请将正确的表述论述出来。每题判断正误2分，论述2分，共16分） 1．安静时，运动员血清酶活性处于正常范围水平或正常水平的高限；运动后或次日晨血清酶活性升高；血清中酶浓度升高多少与运动持续时间、强度和训练水平有关。运动员安静时血清升高是细胞机能下降的一种表现，属于病理性变化。 2.底物水平磷酸化与氧化磷酸化都是在线粒体中进行的。 3.所有的氨基酸都可以参与转氨基作用。 4.脂肪分子中则仅甘油部分可经糖异生作用转换为糖。脂肪酸不能转化为糖。
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
运动生物化学实验指导 实验一实验基本技术操作 一、实验目的 （一）了解实验室规则及注意事项。 （二）学习运动生物化学实验常用仪器的使用及清洗方法。 （三）学习721型分光光度计的使用方法。 二、实验原理 运动生物化学是研究人体运动时体内的化学变化。运动生物化学的实验方法基本上是化学的方法，用定量及定性的分析方法来观察机体内物质代谢的规律，所以实验时必须做到定性的洁净及定量的精确，因此实验取样要准确、样品要无污染。 对于相同物质和相同波长的单色光来说，溶液的光密度和溶液的浓度呈正比。配制各种浓度的CuSO4溶液，然后在780nm波长下比色，测定各种浓度的CuSO4溶液吸光度值，并制作曲线图。 三、实验器材 试管、CuSO4溶液、蒸馏水、721分光光度计、移液管、吸耳球等。 四、实验步骤 （一）玻璃仪器的清洗。 （二）使用移液管的移液操作及721分光光度计的使用。 取4支大试管，编号，按表7-1进行操作： 表7-1 CuSO4溶液的测定 以CuSO4溶液浓度为横坐标，吸光度值为纵坐标，将3种不同浓度的CuSO4溶液的光密度值分别点在坐标纸上，通过3点绘制成曲线图，并对实验结果进行分析。 五、注意事项 （一）玻璃仪器清洗后注意检查，管壁不能留有水珠。 （二）使用移液管吸取液体时一定要缓慢平稳，不要太快、太猛。 六、作业与思考 （一）玻璃仪器的清洗有哪些基本要求？ 实验二血红蛋白的测定 血红蛋白（Hb）是红细胞中的一种重要蛋白质，1分子的Hb是由4分子的亚铁血红素和1分子的珠蛋白结合而成的。 Hb的主要生理功能是运输氧气（O2）、二氧化碳（CO2）和对酸性物质（H+）起缓冲作用，参与体内的酸碱平衡调节。运动时机体需氧增加，故血红蛋白增加，有利于为组织提供氧气，促进物质的有氧代谢和带走CO2，而且也能起中和酸性的作用。如果血红蛋白下降，氧供应减少，影响运动能力。 运动员安静时血红蛋白值与正常人没有明显差异。一般人Hb的正常值男性为120-160g/L；女性110-150g/L。临床上常用判断贫血的标准，即成年男性低于120 g/L；成年女性低于110 g/L；而14岁以下的少年、儿童，不论男女，均以低于120 g/L作为贫血。
第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作
生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸
名词解释 微量元素：是指含量占生物体总质量百分之一以下的元素 血浆脂蛋白：主要由蛋白质，脂肪，磷脂，胆固醇组成，主要存在于血浆中，与血中甘油的运动密切相关 肉毒碱：即肉碱，是一种特殊的氨基酸，帮助脂酰CoA通过线粒体内膜的特殊载体，由赖酸转变而来 必须氨基酸：人体不能自身合成，必须从外界摄取以完成营养需要的氨基酸 SGOT：即血酪草转氨酶，主要存在于心肌中，是具有转氨基作用的一种酶 血脂：人体血浆中所含的脂质，包括胆固醇，三酰甘油，磷脂和游离脂肪酸 缺铁性贫血：摄入铁不足导致合成血红蛋白不足所引起的贫血 糖异生作用：体内由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程 维生素：维持人体生长发育和代谢所必需的一类小分子有机物，人体自身不能合成，必须由食物供给 呼吸链：线粒体内膜上的一系列递H，递电子体按一定顺序排列，形成一个连续反应的生物氧化体系结构。 酶：由生物细胞产生的，具有催化功能和高度专一性的蛋白质，酶具有蛋白质的所有属性 血尿素氮：人体血浆中的尿素氮，是人体蛋白质代谢中的主要终产物，是评价肾功能的主要指标之一 水平衡：正常人每天水的摄入和排出处于动态平衡状态 糖的有氧氧化：糖原或葡萄糖在氧气供应充足的情况下，氧化分解生成二氧化碳和水，同时释放大量能量的过程 宏量元素：指含量占生物体总质量0.01%以上的元素 乳酸阈训练：以即血乳酸达到4mmol/L时所对应的运动强度作为训练负荷，不断提高有氧氧化系统能力的训练 乳酸能商：是指当血乳酸达到4mmol/L时所对应的运动能力 运动性疲劳：机体的生理过程不能持续其机能在以特点水平或不能维持预定的运动强度的状态 超量恢复：运动时消耗的物质被，在运动后恢复期，不仅可以恢复到原来水平，而且在一定的时间内发现超过原来的水平的恢复想象 半时反应：运动中消耗或产生的物质，在运动后恢复期恢复到原来水平的二分之一或生成的代谢产物消除二分之一的时间 中枢疲劳：由于中枢神经系统产生不同的抑制过程，从而影响运动能力的现象
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
《运动生物化学》试卷1 一、填空（2０分） １、ＡＴＰ是生命活动的能源，ＡＴＰ和ＣＰ统称 为。写出ＡＴＰ的结构式。ＡＴＰ再合成的途径有、 和。 ２、无机盐是人体重要的组成成份，可分为常量元素和两类。 ３、糖是和及其衍生物的总称。动物多糖又称主要贮存于和组织中。血糖是指。 4、糖异生是指，其过程主要在组织进行，糖异生主要的底物有、、和。 5、脂肪又称为，其通式是。酮体是的正常代谢中间产物，包括、和。酮体主要在组织中生成。 6、氨基酸脱氨基主要有和两种方式，支链氨基酸包括、和。 7、尿素是分解代谢的最终产物之一。血尿素升高一般出现在运动后。训练周期中，血尿素开始上升，然后逐渐恢复正常，说明。 8、乳酸是的最终产物。运动时，是
生成乳酸的主要部位。乳酸的消除途径有、、 、。 二、名词解释（１０分） 1、同工酶： 2、氧化磷酸化： 3、血浆脂蛋白： 4、葡萄糖-丙氨酸循环（图示）： 5、运动性蛋白尿： 三、选择题（单选或多选）（10分） １、乳酸脱氢酶同工酶ＬＤＨ5主要存在于。 Ａ、心肌Ｂ、肝脏Ｃ、肾脏Ｄ、骨骼肌 ２、糖酵解的关键限速酶是。 Ａ、ＣＫＢ、ＬＤＨＣ、ＰＦＫＤ、ＨＫ ３、运动训练对磷酸原系统的影响有。 Ａ、明显提高ＡＴＰ酶活性Ｂ、明显提高ＡＴＰ储量 Ｃ、提高ＣＫ活性Ｄ、提高ＡＴＰ转换速率。 ４、导致外周疲劳的代谢因素有。 Ａ、γ-氨基丁酸浓度升高Ｂ、能源物质消耗 Ｃ、代谢产物堆积Ｄ、5-羟色胺增多 ５、酶催化反应的特点是。 Ａ、高效性Ｂ、高度专一性 Ｃ、不稳定性Ｄ、可调控性 四、判断题（正确的打“√”错误的打“×”）（１０分） １、肌糖元可分解为葡萄糖，释放入血供其他组织利用。（） ２、辅酶I（ＮＡＤ+）分子中含维生素ＰＰ，其功能是传递氢原子。
实验一实验基本技能操作 一．实验目的 1. 了解实验室的一般规则； 2. 学习实验中常用玻璃器皿的洗涤、干燥方法； 3. 了解运动生化常用仪器名称、用途、操作方法 及注意事项； 4. 掌握移液管的使用及注意事项。 二、基本技能 （一）玻璃器皿的洗涤、干燥(略) （二）移液管的使用 （三）采指血技术 （四）S22PC分光光度计的使用 （五）离心机的使用 （二）移液管的使用 1.首先选择与所取量相近的移液管(注：常用移液管规格为0.5ml、1ml、2ml、5ml、10ml)； 2.左手持移液管，右手持洗耳球，移液管下端置于液面以下适中部位； 3.眼睛平视移液管液面,吸取所需液体，以持移液管手的食指指腹快速封住移液管的上口，并将液量调整到所需刻度; 4.将移液管移至目的容器中，放开食指，放出所移取的溶液。 （三）采指血技术 1.用75%酒精棉球消毒无名指末端指腹,然后用干棉球擦干手指。 2.用一次性采血针，垂直刺破已消毒的指端(深约2～3mm，动作要快、准、狠)； 3.挤出第一滴血，并用干棉球擦去，然后，用一次性吸血管吸取第二滴血至20μl刻 度线以上一点，用干棉球擦去吸血管外壁多余血液，调整血液至20μl刻度线。 4.取血后用干棉球压针孔，直到出血停止 （四）S22PC分光光度计的使用 1.检查电源插头,打开电源开关,预热20分钟； 2.调节波长旋钮，使波长移到所需之处； 3.将比色杯放入样品池的比色杯架中,盖上样品池盖; 4.按模式键,使仪器处于透射比调整状态.将参比试样或空白管推入光路，进行 调零和调满度: 5.测试样品光密度值：按模式键，使仪器处于吸光度检测状态，将待测试样推 入光路,显示所测样品的OD值. （五）离心机的使用 1.插上电源插头前确认离心机的开关处于关闭状态,检查转速调节旋钮是否归零； 2.打开离心机盖，按对称平衡的原则放置样品离心管； 3.打开电源开关,先定时, 再慢慢调节转速。 4.离心完毕,先将转速归零, 开盖取出样品管，再将开关关闭,最后切断电源.
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
生物化学复习 一、单选题： 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸，哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中，哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下，抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节，错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶)，催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应，其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化
蛋白质结构与功能的关系解答一 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能，即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化，其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症（HbS）。 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧
血红蛋白（Hb）是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb）相似，中间有一个疏水“口袋”，亚铁血红素位于“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白（HbO2）后，发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”，导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分
年等通过什么实验证明DNA是遗传物质的 答：肺炎球菌转化实验证明DNA是遗传物质。 2.核酸分为哪些类它们的分布和功能是什么 答：（1）核酸分为两大类，即：核糖核酸（RNA）、脱氧核糖核酸（DNA）（2）核酸的分布： DNA的分布：真核生物，98%在核染色体中，核外的线粒体中存在mDNA，叶绿体中存在ctDNA。 原核生物，存在于拟核和核外的质粒中。 病毒：DNA病毒 RNA的分布：分布于细胞质中。有mRNA、rRNA、tRNA （3）功能：的DNA是主要遗传物质 RNA主要参与蛋白质的生物合成。 tRNA：转运氨基酸TrRNA：核糖体的骨架 mRNA：合成蛋白质的模板 RNA的功能多样性。 参与基因表达的调控；催化作用；遗传信息的加工；病毒RNA是遗传信息的载体。 3.说明Watson－Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。 答：（1）DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm。 （2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对则在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对（bp），螺距为，这样相邻碱基平面间隔为，并有一个36o的夹角，糖环平面则于中心轴平行。 （3）两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构的特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对。既A与T配对，G与C配对，A－T间有2个氢键，G－C间有3个氢键。 （4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只
第一小组： 一．选择题： 1、下列哪个酶不属于糖酵解酶类（B） A.磷酸化酶 B.肌酸激酶 C.磷酸果糖基酶 D.乳酸脱氢酶 2、下列不属于生物氧化意义的是（D） A.能量逐渐释放，持续利用 B.合成人体的直接能源A TP C.产生热量，维持体温 D.加速新陈代谢 3、乳酸阈(乳酸无氧阈)强度训练，主要发展（C )供能能力的训练 A.磷酸原系统 B.无氧代谢 C.有氧代谢 D.神经系统 4、短时间剧烈运动时，血糖浓度变化的趋势是（D） A.上升 B.先不变后上升 C.下降 D.无明显变化 5、耐力训练可以提高脂肪的分解代谢水平，主要是提高了（A） A.HDL B.CM C.VLDL D.LDL 二．填空题： 1.运动时人体的主要三个供能系统是磷酸原系统、糖酵解系统、糖有氧氧化系统 2.糖酵解是体内组织的葡萄糖／糖原在无氧条件下分解生成乳酸同时释放能量的过程。 3.糖酵解过程中的关键霉是磷酸果糖激素酶 4.酶是生物细胞产生的具有催化功能的蛋白质 5.糖异生是非糖物质转变成为葡糖糖／糖原的过程 三．是非题： 1.乳酸在体内重新合成葡萄糖和糖原的代谢途经属于糖异生过程。（×） 2.三磷酸腺苷和磷酸肌酸是人体内重要的能源物质（√） 3.糖酵解是运动时尤其是长时间大强度运动时的重要能量代谢（×） 4.绝大多数酶的化学本质是蛋白质（√） 5.糖是大脑的主要能源物质（√） 四．问答题： 1.运动时糖的生物学功能 答：（1）糖可以提供机体所需的能量；（2）糖对脂肪代谢具有调节作用；（3）糖具有节约蛋白质的作用；（4）糖可以促进运动性疲劳的恢复 2.试述耐力训练对肝糖原利用的影响 答：耐力训练适应后，运动肌脂肪酸氧化供能的比例提高，引起运动肌吸收利用血糖的比例降低，防止肝糖原的过多分解。这种适应性变化的意义在于提高血糖正常水平的维持能力，有利于保持长时间运动能力和防止低血糖症的发生 . 第二大组： 一．选择题： 1.运动生物化学的主要研究对象是（A）