,,酶的分类和命名
酶的定义
生物催化剂：是各种动植物、微生物来源的酶或微生物菌体，其被生物体用于自身新陈代谢，维持各种活动和功能。工业用生物催化剂是游离或固定化的酶或活细胞的总称。生物催化剂有很大优势，其能在常温常压下反应、催化效率更高、催化作用专一，其活力受到调控、与辅因子有关，但容易失活。
酶enzyme：酶是由活细胞产生的能加快反应速度并且具有催化转移性的蛋白质或RNA和DNA，代谢中的各种反应都是在酶的参与下进行的，没有酶就没有生命。
酶的本质：绝大多数酶的化学本质是蛋白质，也有一些酶的化学本质是RNA和DNA。
酶的分类
根据酶催化作用类型，把酶分成6大类。
一、氧化还原酶类
特点：
1.催化氧化还原反应，H离子，电子转移
2. 生物体内起氧化产能，解毒和某些物质形成
3. 经常有辅酶参与，有光电性质变化
a)脱H酶Dehydrogenase
催化：RH + R′==== R + R′H
分解代谢脱H酶NAD+
还原性合成代谢脱H酶NAD(P)+ 有些没有严格区分
b)氧化酶Oxidase
1．催化：RH + O2 ==== R + H2O2
需要FMN,FAD作辅基
2．催化：RH + O2 ==== R + H2O
金属蛋白，细胞色素氧化酶。
c)过氧化物酶Peroxidase
需要FAD,硒蛋白、血红素等作辅基,催化H2O2过氧化物分解与转化(过氧化物歧化酶，解毒)
d)氧合酶
需要Fe2 ,NAD(P)+，黄素蛋白为辅基，催化氧原子参入有机分子，
分二大类, 根据H供体数目分
e)中间电子递体，参与生物氧化，氧化磷酸化，这类物质通过自身氧化还原把氧化酶，还原酶连接起来，组成呼吸链这类递体包括：
1.黄素蛋白
催化H＋从NADP+或其他底物转入线粒体呼吸链受体这类中间电子传递体已划属脱氢酶。
2.铁硫蛋白：
血红素蛋白，如过氧化物酶；
含铁蛋白，如一些氧合酶；
铁硫蛋白，是铁离子与蛋白质含硫的配位体结合而成，分两类。一是简单铁硫蛋白（仅包含一个或几个Fe-S 从，下分红氧还蛋白、铁氧还蛋白等）；二是复合铁硫蛋白（带有外加的活性基团，如黄素、血红素等）。
3.细胞色素：
氧合酶，氧化酶，中间电子递体Cyt b,c,c1 等。
4.脂溶性维生素：
辅酶Q(Co Q)，还原型于290nm、氧化型于275有吸收峰；不与特定蛋白结合就可传递电子。
二、转移酶类——催化功能基团从一分子化合物转到另一分子化合物
特点：
1）参与核酸，蛋白质，脂肪代谢提供中间体
2）催化辅酶，激素，抗生素的合成转化
3）使一些分子从潜在状态转变为功能状态
4）大多要辅酶，没有光电变化
转移酶分八类：
一碳物，酮醛基，酰基，糖苷基，羟基，含氮基，含磷基，含硫基
1.一碳物又分几个亚类
(1) 甲基转移酶：参与生理活性物质形成，起代谢调节，为酶活性调节的重要方式
(2)羟甲基，甲酰基转移酶
(3) 羧基，氨甲酰基转移酶
(4) 咪基转移酶
2.酮基，醛基转移酶
在光合作用，戊糖支路代谢中的重要酶
3.酰基转移酶需要辅酶A
与脂肪代谢，糖代谢，蛋白质代谢有关
乙酰辅酶A转移酶
乙酰辅酶A + 乙酰辅酶A ———————乙酰乙酰辅酶A + 辅酶A
肽酰转移酶(翻译过程中肽链延伸)
肽酰-tRNA1 + 氨基酰tRNA2 ——————tRNA1 + 肽酰氨基酰tRNA2
4 糖苷酰转移酶
习惯上叫“ΧΧΧ磷酸化酶”,与糖代谢,核酸代谢有关，催化己糖基或戊糖基转移。
5 羟基转移酶
催化羟基及其衍生物转移，与异戊二烯，某些维生素形成有关。
6含氮基转移酶
与氨基酸代谢有关，需要辅酶，磷酸吡哆醛，作用是先形成活泼的Schiff碱键–N=CH-，再根据酶作用特性形成相应反应，转移氨基R1CHNH2R2 + R3COR4 __________R1COR2 + R3CHNH2R4
7 含磷基转移基
是相当重要的一类酶，
1 与糖代谢有关
2 催化核酸合成
3 催化某些生理物质（辅酶）形成
4 从潜在分子转为有功能分子
a) 以ATP为磷酸基的供体的转移，习惯上也叫xx激酶
胸苷激酶
ATP+胸苷=========ADP+胸苷-5-磷酸，
蛋白激酶
ATP+蛋白质============ADP+磷酸化蛋白质
要点：
1.蛋白质的磷酸化是生物活性调节机制之一
2.该蛋白激酶是催化磷酸基转移，与酶原激活时用的蛋白水解酶不同（如尿激酶，肠激酶）
3.约有1% 基团编码蛋白激酶，已知有近百种
b)焦磷酸转移与辅酶形成有关
硫胺焦磷酸激酶
ATP + 硫胺素——————AMP+硫胺素焦磷酸
c)核苷酸转移与核酸物质合成有关
(1) RNA核苷酰转移酶
RNA多聚酶
nNTP======== nPPi + RNA
依赖于DNA的RNA多聚酶，转录Transcription
依赖于RNA的RNA多聚酶，RNA病毒复制作用
(2) DNA核苷酰转移酶
DNA多聚酶
ndNTP======== nPPi + DNA
依赖于DNA的DNA 聚合酶，DNA复制
依赖于RNA 的DNA 聚合酶，反转录
d) 变位酶催化同一分子内部在不同C原子间转移基团
α-D-葡萄糖-1- Pi----------α-D-葡萄糖-6- Pi
8)含硫基团转移酶
三、水解酶类
特点：
1 体内起降解任务，酶大多集中于溶酶体中
2 应用极广的一类酶
3一般不要辅酶，但要Ca++，Cl- 等，没有则会影响酶活性
水解酶分11亚类（酯酶，糖苷酶，醚键酶，肽酶，肽键外的-C-N-键酶，酸酐键酶，-C-C-键酶，卤素键酶，-P-N-键酶，-S-N-键酶，-C-P-键酶）
a) 酯酶：羧酸酯键，磷酸酯键（酸性，碱性）专一性差
5’—核苷酸酶，3’—核苷酸酶，专一性高
限制性内切酶
乙酰胆碱酯酶：乙酰胆碱起神经传导作用
b) 糖苷酶：
特点：1糖苷键水解，2应用极广
淀粉酶（多酶混合物）
α- 淀粉酶：主要切（任意）α-1,4糖苷键成短链糊精，不水解1,6糖苷键
β- 淀粉酶：从非还原端开始依次切α-1,4糖苷键，在分支处停止产物为β-极限糊精，β-麦芽糖
葡萄糖淀粉酶: 从非还原端开始依次切α-1,4糖苷键, 1,6糖苷键, 产物为α-葡萄糖
异淀粉酶：切分支端α-1，6糖苷键，成短的直链淀粉
纤维素酶(多酶混合物）：C1,Cx, 葡萄糖苷酶,作用β-1,4葡萄糖苷键,
C1酶切开纤维素链间H键
Cx切单链纤维素分子的葡萄糖苷键，产物为纤维二糖
天然纤维素→链纤维素分子→纤维二糖→葡萄糖
半纤维素酶（多酶混合物）：木聚糖酶，阿拉伯聚糖酶，
果胶酶：分解植物细胞间质——果胶质的一类酶
C）溶菌酶
水解粘多糖中N-乙酰胞壁酸(NAN)和N-乙酰氨基—脱氧-D-葡萄糖(NAG)间的连接
d）肽酶
催化肽酶水解作用方式：
1. N , C 端水解称端肽酶(氨肽酶，羧肽酶）水解对其邻近基团有要求（专一性）
2．肽内部水解称蛋白酶
1）分布上有差异，水解酶类在溶酶体中，加工修饰酶
集中于内质网，信号肽酶加工酶, 集中于质膜
2）酶原激活蛋白酶切去一小部分肽，体内需要时
酶原成为有活性酶，起生理作用
胰蛋白酶原，切去n个氨基酸后，成为有活性的酶形式，这种激活在体内以紧密相关的酶以联级方式实
四、裂合酶类
特点：非水解性( 非氧化性) 分解RR——R+R
系统命名:底物+ 基团+ 解合酶( 丙酮酸+ 羧基+ 解合酶)
习惯命名: 丙酮酸脱羧酶羧基解酶或脱羧酶
分6类
-C - C - 羧基解酶也称脱羧酶, 需辅酶
aa 脱羧磷酸吡哆醛α-酮酸脱羧硫胺素焦磷酸（TPP）
-C - O - 往往也为××水合酶水分子加入或脱出反应物
如L-Ser脱水酶丙酮酸+H2O+NH2，脱水中拌有脱氧
-C - N - 非水解性，非氧化性脱氧
-C - S -
-C - X -
五、异构酶类
特点:1．分子异构化产生中间产物，区别在于底物分子
2．不需辅酶
例：1）消旋酶L-glu——D-glu
2）顺反异构酶全-反-视黄醛11-顺-视黄醛
3）醛酮异构酶D-葡萄糖-6-P D-果糖-6-P
4）分子内转移酶D-甘油酸-3-Pi D-甘油酸-2-Pi
差别：转移酶类要辅助因子异构酶类不要
六、合成酶类
特点：1. 需ATP参与
2. 需Mg2+等金属离子
R+R’+ ATP→RR’+ADP/AMP
分5个亚类
— C — C —需生物素：如丙酮酸羧化酶
— C — O —
— C — S —
— C — H —
— C — N —
酶的多形性和同工酶
许多酶虽然结构和组成，物理化学性质有所不同，但是可以催化相同的反应，这种现象叫酶的多形性1）酶的多样性：
催化相同反应, 但结构、化学、物理性质、催化特性有所不同的一类酶
第一类是同工异源酶不同生物来源，分子量、理化性质不同，功能相同
第二类是同工多形酶同一生物来源（细胞质、线粒体）得到的苹果酸脱氢酶
2）同工酶
存在于生物的同一种属或者同一个体的不同组织，甚至同一组织或者同一细胞催化相同反应，但结构、理化性质、催化特性有所不同的一类酶
1．不同基因编码的蛋白质
2．二条或二条以上多肽以非共价键形成杂聚体
3．等位基因突变蛋白质
形成
1.进化
1）分化进化----共同祖先，在进化中有某些不影响酶催化活性的变化
2）趋同进化----不同祖先，在进化中有趋于相同或相近的催化活性中心，在酶结构上，理化性质上可能相似或很不同
2．等位基因突变：酶蛋白一级结构上个别氨基酸残基突变而不同，但其性质相似
3．介于1．2．二类的杂聚体
酶分子结构与功能
酶的结构
? 参与活性中心频率最高的氨基酸:Ser, Cys, Tyr, Asp, Gly, Lys.
活性中心
活性中心active center ：酶分子上与催化活性直接相关的少数氨基酸残基组成的催化区域，有底物结合位点。活性中心一般是由少数几个氨基酸残基组成，在一级结构上，这些氨基酸残基可能并不相邻，甚至相距很远，位于同一条肽链的不同部分或者不同的肽链上，通过肽链的折叠、盘绕，而在空间上位置相互靠近，构成一定的空间区域。
酶活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。 结合部位与底物结合，决定酶的专一性；
催化部位催化底物键的断裂和产物键的形成，是底物发生化学变化的部位，决定酶的催化能力和化学反应
必需基团
非必需基团R3,R5,R7 活性中心 活性中心外(结构残基) R10,R162,R169
接触残基 辅助残基R4 结合底物作用(结合基团) R1,R2,R6,R8,R9,R164,R165
催化作用(催化基团) R163
的性质。
对于需要辅助因子的酶来说，辅酶或辅基的一部分往往也是酶活性中心的组成部分，金属酶中的金属离子往往也是活性中心的组成部分。
酶活性中心一般位于酶分子表面的裂缝、空隙、口袋内，底物分子全部或部分结合到该空隙内，发生催化作用。活性中心不是一成不变的、刚性的，而具有一定的可变性和柔性。酶与底物结合的特异性一定程度上取决于酶活性中心与底物在结构上的互补性。 活性中心有如下特点：
1.活性中心在种系进化上有严格保守性
2.酶活性中心构象的维持依赖于酶分子空间结构的完整性
3. 酶活性中心各基团的相对位置得以维持,就能保全酶的活力
酶促反应动力学
反应系统
一、最简单的均相反应系统： 1、零级反应： 反应特点：
（1）反应速度与反应物浓度[A]无关。 （2）[A]与t 为线性函数关系。
（3） k 1的单位为：浓度（μmol/L 或mmol/L ）/时间（s 或min ）
1
A C k ??→
2、一级反应 反应特点：
（1）反应速度与反应物浓度[A]呈正比。 （2）[A]与t 为半对数函数关系。
（3） k 1的单位为：s -1或min -1
）
[]1
-d A /d t k =[][]10A =A k t - []()10A /t k []A =0
[]()
10A /t k
二、均相可逆反应系统：
三、均相双分子不可逆反应系统：
反应特点：
（1）反应速度与 [A] 和[B]有关。 （2）[A]与t 为半对数函数关系。
（3）k 1的单位为：1/(s·μmol/L 或min· mmol/L ）
如[B]>>[A]，[B] ≈ [B] 0，上式可简化为一级反应方程：
四、均相双分子可逆反应系统：
（K eq 为无因次常数。）
酶促反应稳态与前稳态
酶(E)促单底物反应:E
S P ??→←??
反应历程:
1
2
-1
-2
k k k k E S ES E P ??→??→++←??←??
在最初极短反应时间(t 1)内, [P]极低, 逆反应(E+P→S)可以忽略不计.因此: 12-1
k k k E S ES E P ??→+??→+←??
ES(酶-底物复合物)生成速度 ES 分解速度= ES 净生成速度[]
ES t d d =ES 生成速度-ES 分解速度 t=0, [ES]=0, [P]=0, [S]最大,ES 生成速度最大,
0~t 1内, [S] ↘, [P] ↗, [ES] ↗, 到t 1时,达到恒定.ES 生成速度↘, ES 分解速度↗, ES 净生成速度↘ t 1~ t 2内, [S] ↘, [P] ↗, [ES] → (稳态或恒态) ES 生成速度= ES 分解速度, ES 净生成速度→ t 2后, [ES] ↘
[][]10d A /d A t k -= [][]1
0A A k t e -= [][][][]()11001/ln A /A 2.3/log A /A t k k == 1A C k ??→[][][]11d A /d A -B t k k --= 11A B k k - [][]eq
1eq 1eq
B A k K k -==1A+B C+D
k ??→[][][]1d A /d A B t k -= [][]()[][]'11d A /d B A =A t k k -= [][]
12k ES k ES -+11
A +
B
C +
D k k - [][][][]eq eq eq eq C D A B eq K = [][][]
1S k E S t d d ??
-= ???
Km 米氏常数 1. 推导过程
[]
[]
[][]
(
)[][]()[][]
[][]()[][]()[][][][][][][][][]
[][][][]
[][][][]10-1
k k k 011
00
1
1
0010
1
0010
1
00E S ES E P S ES E ES S ES ES ES t
E ES S ES ES ES 0
S E ,E ES ,S ES S E S ES S E S S E k d k k k d k k k k k
k k k k k V k νν----??→ +??→+←??
=?E =--------= ≥ -= ?=++ ??=
++=? []
[]
[]
10
m 1
m m S S 1/S k k K k V V
K K νν-+ =
?=
=
++或
（1）推导过程中的反应速率均指反应初速率，在此阶段产物P 的量很少，因此E+P 形成ES 的速率极小，该反应步骤可以忽略。
（2）底物浓度大大高于酶浓度，因此酶底复合物ES 浓度远小于底物浓度，游离底物浓度近似等于底物浓度。
（3）假设ES 的产生和分解速率相等。（推导中利用了此等式） （若假设E+S 生成ES 的反应是平衡的，即k2< 2.米氏方程 反映了酶反应速率与底物浓度之间的定量关系。v=vmax*[S]/(Km+[s])。当v=0.5Vmax 时，0.5Vmax=Vmax 【S 】/(Km=【S 】)→0.5=【S 】/(Km+【S 】)→Km=【S 】。即Km 值是酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L ，与底物浓度单位一样。 3.Km 的物理意义 ⑴ 特定的反应，特定的反应条件下，Km 是个特征常数，与酶浓度无关，可部分描述酶反应性质、反应条 件对酶反应速度的影响。故可用来鉴别不同的酶。 ⑵1/Km 表示酶与底物的亲和力，Km 越大，亲和力越小，反之越大。 ⑶当v=V/2时，Ks=[S]。表明Km 相当于反应达到最大速度一半时的底物浓度，或者说，相当于要使反应系统有一半的酶分子参加反应所必须具有的底物浓度。 ⑷通过Km 可判断酶的最适底物，因为最适底物具有最大的V/Km 。 ⑸通过Km 可了解酶的底物在体内可能具有的浓度水平。一般酶< ⑹通过体外测定某些物质对Km 的影响，可以推断出该物质可能有的生理效应，如作为抑制剂或活化剂等。 4.活力和比活力 活力enzyme activity ：酶活力是指酶催化某一化学反应的能力，酶活力的大小可以用一定条件下酶所催化的某化学反应的反应速率来表示。 酶活力的大小用酶活力单位U 来表示。 1961年提出的“国际单位”IU ：在特定的条件下（25℃，pH 、底物浓度等其他条件均为最适条件），1分钟能转化1微摩尔底物所需的酶量。 1972年推荐的新的酶活力单位：Katal （简称kat ），其规定是：在最适反应条件下，每秒钟催化1mol 底物转化为产物所需要的酶量为一个Kat ，即1kat=1mol/s 。kat 单位与IU 单位之间的换算关系为：1kat=60*10^6 IU 酶的比活力（specific activity ）：每毫克蛋白所含的酶单位数，用U/mg 蛋白表示，用来表示酶的纯度，也与酶的稳定性有关。 酶活力、比活力实际操作中的意义 酶的活力高低可以反应酶的总量（总活力），酶活性的高低是研究酶的特性、进行酶抑制剂生产和应用时的一项不可缺少的指标。对同一种酶来说，比活力越高，酶的纯度越高。酶的比活力与酶的稳定性有关，酶的稳定性越差，比活力下降越快。 5.酶的转换数 1.分子活性定义：在最适条件下，每摩尔酶每分钟所转变的底物摩尔数（即每摩尔酶的酶单位数）。 2.对于寡聚酶：在最适条件下，每摩尔活性亚基或催化中心每分钟所转变的底物摩尔数。 3.用min-1表示。 4.kcat=Vmax/[Et] 生理条件下S << Km ， Vmax = kcat [E] 代入米氏方程 v = kcat [E] [S] / Km + [S] = kcat [E] [S] / Km 得出：v = kcat / Km[E][S] kcat / Km 为[E]和[S]反应形成产物的表观二级速度常数，单位：L/mol s 。可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率 kcat / Km 大小可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率。 6.米氏方程对酶反应速度和底物浓度间关系的描述 [] [] [] [][][][][][][][][][]m m m cat 0cat m 0m cat m 0m m S S 1/S S ,E S S ,E S 2S S S ,E V V K K K k V k V K K k V K K K ννννν?= = ++ =?=?≈ =?=+?? = ?= 或 米氏方程的Km 值意义 （1）酶反应的反应速度和底物浓度直接相关； （2）底物浓度决定着酶系统的反应级别； （3）衡量这种关系的尺度是K m ； 7.米氏方程与底物和酶浓度的关系、特点 反应全过程和逆反应：当产物不产生抑制，逆反应不进行，反应全过程仅由底物浓度的降低决定时，米氏方程的积分式可用来描述反应全过程；当反应进行到一定时间后，随着产物的积累，逆反应不可忽视。 高底物浓度引起抑制；高底物浓度引起活化 高酶浓度：在推导米氏方程中必须假定，底物浓度大大高于酶浓度，因此，在酶与底物混合后，酶-底物络合物能迅速达到稳态平衡。这种假定在体外很容易得到满足，但体内就不同，许多酶和它们的底物在细胞中浓度往往接近于Km的水平。对于这种高酶浓度的反应系统，米氏方程已经不完全适用。 酶浓度对酶促反应速度的影响：当[S]>> Km 时，v达到V，v~[E]呈线性关系，即酶速度与反应速度成正比关系。这种线性关系的两个保证条件： ①必须是初速度 ②必须用高底物浓度，[S]>100Km。 8.米氏方程在各因素调控下的变化、特点 考虑了逆反应的动力学方程： 高底物浓度引起抑制 ①V只有理论意义，仅能通过1/v~1/[S]图形的线性线段的延伸线与纵轴的交点才能获得； ②K‘s>Ks，如r＝K‘s/Ks，则实际的最大速度，此时的底物浓度为 ②底物浓度很高时，上式变为 高底物浓度引起活化 7.米氏方程其他表达形式及作图法 （1） = + m [S][S]V v K 此表达式对应的图形为v~[S]作图， Km=V/2。 ⑵ 很难准确地画出矩形双曲线； ⑵很难画出渐近线； ⑶ 误差不易察觉； （2）=+ []m 111V S V K v 该式对应的图形为1/v~1/[S]作图，称为Lineweaver-Burk 作图或双倒数作图。 ⑴点分布不均匀，集中于1/v 轴，不过，此缺点可通过适当选择 [S]克服。 ⑵ 误差放大。在低[S]时，v 很小，本身就容易产生误差；而化成1/v 与1/[S] 后，误差显著放大。 （3）=+ [][]m S 1S V V K v 相应的作图为[S]/v~[S]，称为Hanes 作图。 优点：点分布均匀； 缺点：由于取]1/v ，使误差放大，但比较一致，一般认为适用于常数测定。 （4） =- []m V S v v K 对应图形为v~v/[S]，称为Eadie-Hofstee 作图。 缺点是分布不均，但无误差放大，可信度高，更大的优点是各种因素的影响可在影响上表现出来。故现在很受人们重视。 最好使用接近Km 的[S]，否则不能得到准确结果，因为： ①用Lineweaver-Burk 作图时，如果[S]>> Km,曲线基本水平，斜率近于0；如果[S]<< Km,则曲线在X 和Y 轴都靠近原点。 ②用Hanes 作图时，不管[S]>> Km ,还是[S]<< Km,曲线都接近水平。 ③用Eadie-Hofstee 作图时， [S]>> Km ，曲线接近水平； [S]<< Km ，曲线极陡。 8.三个假设 浓度：高酶浓度既能引起抑制也能引起活化，在推导米氏方程中必须假定，底物浓度大大高于酶浓度。当 [S]>> Km 时，v达到V，v~[E]呈线性关系，即酶速度与反应速度成正比关系。 这种线性关系的两个保证条件： ①必须是初速度 ②必须用高底物浓度，[S]>100Km。 温度：影响两方面，温度升高可以加快分子运动速率，提高分子碰撞概率，从而加快反应速率； 温度升高也可使酶失活，从而降低酶促反应速率，为综合作用的结果。 形成钟罩形曲线，有最适温度Optimum Temperature。最适温度是酶的特征常数。 pH：①pH直接影响了酶活性中心的必需基团的解离状态； ②pH影响了ES中间复合物的解离状态； ③pH影响了底物的解离状态； ④酶分子表面上其他可解离基团的解离状态随pH的改变而变化，可能影响了酶分子呈现活性所需的构 象； ⑤过高或过低的pH可以引起酶蛋白的变性失活。 也为钟罩形曲线。酶的最适pH是酶的特征常数，但不是固定不变的常数。 激活剂（Activator）：凡是能提高酶活性的物质 激活剂对酶的激活作用的类型： 1．必须型：使无活性的酶变成有活性的酶； 2．非必须型：使低活性的酶变成高活性的酶； 1.无机离子 阳离子：H+和各种金属离子，如：K+ 、Na+ 、Ca2+、Mg2+ 、Zn2+ …… 阴离子：Cl-、Br-、I-、CN-、NO-等。阴离子对酶的激活随pH的变化而变化。 无机离子对酶活性的影响规律： ①与浓度有关，呈双曲线关系； ②在一起的两种离子对酶活性有拮抗作用。Mg提高ATP酶活性，Ca则降低。 ③有时金属离子之间可以相互替代； ④一种无机离子，对一种酶是激活，对另一种酶可能是抑制； 2.小分子有机化合物 还原剂能使巯基酶分子内的二硫键还原成SH基，从而提高酶活性。如还原型谷胱甘肽等。 金属熬合剂能去除酶分子中的重金属离子，从而解除重金属离子对酶活性的抑制。如EDTA。 3.蛋白质大分子 某些蛋白酶能使无活性的酶原变成有活性的酶。如，胰蛋白酶可水解无活性的胰凝乳蛋白酶原成有活性的胰凝乳蛋白酶。 抑制作用的分类 一．不可逆抑制作用 抑制剂与酶分子中的必需基团以共价键结合，引起酶活性丧失，用透析等物理方法不能除去抑制剂，因而不能使酶复活。 不可逆抑制的动力学特征：抑制程度比例于共价键形成的速度，并随抑制剂与酶的接触时间而逐渐增大。最终抑制水平仅由抑制剂与酶的相对量决定，与抑制剂浓度无关。 （一）专一性不可逆抑制作用 1.Ks型不可逆抑制剂：具有和底物类似的结构，还带有一个活泼的化学基团，能修饰酶分子中的必需基团。 2.Kcat型不可逆抑制剂：本身也是底物，还具有一种潜伏性的反应基团，这种基团可因酶的催化而暴露或活化，作用于酶的活性中心或辅基。 （二）非专一性不可逆抑制作用 与酶分子中一类或几类基团反应。 二．可逆抑制作用 抑制剂与酶分子必需基团以非共价键结合，引起酶活力降低或丧失，用透析等物理方法能除去抑制剂而使酶活力恢复。 根据抑制剂与酶的结合方式，可逆抑制分为： ①同位抑制作用：抑制剂与酶活性中心相结合，阻断酶分子的结合基团或催化基团，或者与ES复合物结合，阻止底物形成产物。此类抑制剂在酶分子的结合部位基本上与底物相同或相近，故称为同位抑制剂。 ②别位抑制作用：抑制剂和酶活性中心以外的部位结合，通过酶分子构象的改变，影响底物与酶的结合，进而影响催化效率。由于抑制剂和底物结合在酶的不同部位上，故称为别位抑制剂。 根据抑制剂与底物的竞争关系，可逆抑制分为： 一．竞争性抑制作用 抑制剂（I）和底物（S）对酶分子（E）的结合有竞争作用，互相排斥。 1.竞争性抑制动力学特征 ①在I存在时，Km增大（Km’>Km）,但Vm不变，直线斜率增大，各 条直线相交于纵轴上。 ②表观米氏常数(Km’)随[I]增大而增大，随抑制常数(Ki)增大而减小。 ③抑制程度随[I] 增大而增大，随[S]增大而减小。高[S]可以减轻，甚至消除I对E的抑制。 2.竞争性抑制的机理：竞争性抑制剂，由于在结构上与底物非常相似，能结合到酶分子的活性中心上，从而阻止底物与酶活性中心的结合，故两者有相互排斥作用。 3.应用：竞争性抑制作用的应用----药物设计 4.过渡态类似物对酶的竞争性抑制作用，过渡态类似物与S*过渡体结构类似，但很稳定，对酶的亲和力大大超过底物对酶的亲和力，是酶很强的竞争性抑制剂。 二、反竞争性抑制作用 抑制剂只能与ES复合物结合成ESI三元复合物，E和S结合会促进I与E的结 合，但ESI不能释放出产物。 1.反竞争抑制动力学特征 ①有I时，Km和Vm随[I]的增加而减少，但直线斜率(Km/Vm)保持不变，各条 直线平行。②抑制程度随[S]和[I]增大而增大。 ③增加[S]，不能减轻或消除抑制，反而增加抑制程度。这与竞争性抑制恰好 相反。 三、非竞争性抑制 I和S都可结合到E和ES上，但产生的ESI复合物是无催化活性的。 1.非竞争性抑制动力学特征 ①有I时，Vm随[I]增大而减少，但Km不变。 ②直线的斜率和纵轴截距随[I]增大而增大。 ③抑制程度随[I]增大而增大，与[S]无关。 ④增加[S]不能消除I对E的抑制。 2.非竞争性抑制的机制 非竞争抑制剂I不是结合在酶活性中心的底物结合位点上，而是结合到其他的必需基团（如催化基团）上。因此抑制剂并不降低E对S的亲和力，但却能阻止酶的催化作用，降低Vm。 四、混合型抑制作用 K s≠K’s，此不同于非竞争性抑制。 K i K i>K’i时，属于非竞争性抑制与反竞争性抑制之间的类型。 K i>K’i时，则(1+[I]/K i)< (1+*I+/K’i)，K’m K i 1.动力学特点 ①当I存在时，Vm随[I]增大而减少；当Ki>K‘i时，Km随[I]增大而减少；当Ki ②抑制程度随[I]增大而增大。当Ki>K‘i时，抑制程度随[S]增大而增大；当Ki 2.与上述三种抑制的关系 ①当K‘i→∞时，只有EI复合物，而无ESI复合物，属于竞争性抑制。 ②当Ki→∞时，只有ESI复合物，而无EI复合物，属于反竞争性抑制。 ③当Ki=K‘i时，E和ES与I以及E和EI与S结合的亲和力都相等，属于非竞争性抑制剂。 ④当Ki≠K‘i时，E和ES与I结合的亲和力以及E和EI与S结合的亲和力都相等，为混合型抑制。其中，Ki>K ‘i为非竞争与反竞争性混合抑制；Ki 酶的作用机理 酶的作用专一性机制 作用专一性：酶对底物和所催化的反应的选择性。 1.结合专一性（底物专一性）：取决于酶的活性中心（主要取决于结合位点）的空间结构。 2.催化专一性（反应专一性）：取决于酶催化位点的结构。 一、“锁与钥匙”学说→酶的刚性 E. Fisher提出很好地解释了酶的立体异构专一性，但不能解释酶的活性中心既适合于可逆反应的底物，又适合于产物。 二、“诱导契合”学说→酶的柔顺性 游离酶和酶－底物络合物在结构上往往不同，即伴随底物与酶的结合，酶的构象可能发生了变化。Koshand提出：酶和底物在接触以前，两者并不是完全契合的，只是由于底物和酶的结合部位结合以后，产生了相互诱导，酶的构象发生了微妙的变化，结合基团和催化基团转入了有效的作用位置，酶与底物才完全契合，酶才能高速地催化反应进行。 ①酶分子具有一定的柔顺性； ②酶作用的专一性不仅取决于酶和底物的结合，也取决于酶对底物的催化，取决于催化基团的正确取位。 三、扭曲学说 1930年，Haldan高效性（降低活化能）： ①邻近效应和定向效应 邻近效应：底物分子从稀溶液中密集到酶分子活性中心后，酶分子活性中心能使底物分子彼此靠近，大大提高了底物在活性中心部位的有效浓度，因而提高了反应速度。 定向效应：酶分子活性中心的催化基团与底物分子的反应基团之间能正确的定向排布，从而大大降低活化自由能，提高反应速度。 两种效应可以变分子间反应成分子内反应。 ②应变效应 酶与底物相结合时，底物使酶分子发生有利于催化的变化，同时酶也使底物分子发生了扭曲变形，使其几何和静电结构更接近过渡态。 ③酸碱催化 狭义酸碱催化：H+和OH-对反应物的催化作用。狭义酸碱催化剂是酸(H+)和碱(OH-)。 广义酸碱催化：广义酸碱催化剂是质子供体和质子受体。质子供体向反应物提供质子，质子受体从反应物接受质子，从而加速催化反应的作用。 ④共价催化 酶与底物以共价键结合成共价中间物，并迅速转变成活化能大大降低的过渡态，从而大大提高反应速度。 a.亲核催化 由亲核催化剂提供电子对，与反应物通过共价键结合成中间物的作用。 亲核催化剂：化合物中的未成键电子对或基团。 b.亲电子催化 由亲电子催化剂从底物分子中接受一对电子，并与该底物以共价键结合成不稳定的共价中间物的作用。 酶的生产 酶的抽提：在一定的条件下，用适当的溶剂或溶液处理含酶原料，使酶充分溶解到溶剂或溶液中的过程，也称为酶的提取。 分离的原理及其方法 （分子量、大小、pI、专一性、稳定性）： ●1、根据溶解度的不同：盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法。 ●2、根据分子大小的差别：胶过滤（层析）法、超过滤法、超离心法。 ●3、根据电学、解离性质：吸附（层析）法、离子交换层析法、电泳法、聚焦层析法。 ●4、基于酶和底物、辅酶因子以及抑制剂间具有专一的亲和作用特点：亲和层析。 ●5、利用稳定性差异：选择性热变性法，酸碱变性法，表面变性法。 分离纯化的实质：在抽提（浓缩）溶液中，其成分多而杂的情况下，要去除需要分离的酶以外的组分，从而获得高纯度的酶液。 分离纯化存在复杂性： 1）有大分子（蛋白质，目的酶和其他酶等），加对应试剂除去 2）有小分子，纯化中自然去除 一、沉淀分离 沉淀分离是通过改变某些条件或添加某种物质，使酶的溶解度降低，而从溶液中沉淀析出，与其它溶质分 二、离心分离（分子大小的差异） 蛋白质分子在离心時，其分子量、分子密度、组成、形状等，均会影响其沉降速率，沉降係系数即用來描述此沉降性质；其单位为S (Svedberg unit)。 每一种的沉降系数与其分子密度或分子量成正比。不同沉降系数的蛋白质，可利用超高速离心法，在密度梯度中作分離。 三、过滤与膜分离 过滤是借助于过滤介质将不同大小、不同形状的物质分离的技术过程。 过滤的分类及其特性(根据过滤介质截留的物质颗粒大小不同) 借助于一定孔径的高分子薄膜，将不同大小、不同形状和不同特性的物质颗粒或分子进行分离的技术称为膜分离技术。膜分离所使用的薄膜主要是由丙烯腈、醋酸纤维素、赛璐玢以及尼龙等高分子聚合物制成的高分子膜。有时也可以采用动物膜等。膜分离过程中，薄膜的作用是选择性地让小于其孔径的物质颗粒或分子通过，而把大于其孔径的颗粒截留。膜的孔径有多种规格可供使用时选择。 四、层析分离 层析技术，亦称色谱技术，是一种物理的分离方法。它是利用混合物中各组分的物理化学性质的差别，使各组分以不同程度分布在两个相中，其中一个相为固定的(称为固定相)，另一个相则流过此固定相(称为流动相)并使各组分以不同速度移动，从而达到分离。 带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的过程称为电泳。 颗粒在电场中的移动速度主要决定于其本身所带的净电荷量，同时受颗粒形状和颗粒大小的影响。此外，还受到电场强度、溶液pH值、离子强度及支持体的特性等外界条件的影响。 电泳方法按其使用的支持体的不同，可以分为：纸电泳；薄层电泳；薄膜电泳；凝胶电泳；自由电泳；等电聚焦电泳 六、萃取分离 萃取分离是利用物质在两相中的溶解度不同而使其分离的技术。萃取分离中的两相一般为互不相溶的两个液相。有时也可采用其它流体。 按照两相的组成不同，萃取可以分为：有机溶剂萃取；双水相萃取；超临界萃取；反胶束萃取 酶的纯化步骤 酶的纯化过程，约可分为三个阶段： (1) 粗蛋白质(crude protein): 采样→均质打破细胞→抽出全蛋白，多使用盐析沉淀法；可以粗略去除蛋白质以外的物质。 (2) 部分纯化(partially purified): 初步的纯化，使用各钟柱层析法。 (3) 均质酶(homogeneous): 目标酶的进一步精制纯化，可用制备式电泳或HPLC。 酶的制备方案 酶的生产法发酵生产法微生物、植物、动物 化学合成法天然材料 抽提纯化法 1、提取法(Extraction) 酶作为生物催化剂普遍存在于动物、植物、微生物中，可以直接从生物体中分离提纯而获得，早期酶的生 酶工程实验(2010) 实验一植物体内过氧化物酶活性的测定 一、目的 过氧化物酶普遍存在于植物组织中，其活性与植物的代谢强度及抗寒、抗病能有一定关系，它在代谢中调控IAA水平，并可作为一种活性氧防御物质，消除机体内产生的H2O2的毒害作用。故在科研上常加以测定。 二、原理 在过氧化氢存在下，过氧化物酶能使愈创木酚氧化，生成茶竭色4－邻甲氧基苯酚，在470nm 波长处测定生成物的吸光度（A）值，即可求出该酶活性。 三、材料、仪器设备及试剂 1. 材料：植物叶片 2. 仪器设备：分光光度计；离心机；离心管；研钵；移液管；移液管架；试管；试管架；洗耳球。 3. 试剂及配制： 0.1mol·L－1磷酸缓冲液（pH7）。 反应液（100ml 0.1mol·L－1磷酸缓冲液（pH6）中加入0.5ml 愈创木酚、1ml 30﹪H2O2，充分摇匀）。 四、实验步骤 1. 酶液提取 称取植物叶片1g，剪碎置于已冷冻过的研钵中，加入少量石英砂，分两次加入总量为10ml pH7磷酸缓冲液，研磨成匀浆后，倒入离心管中，在8000 r / min离心15min，上清液即为粗酶提取液，倒入小试管低温下放置备用。 2. 酶活性测定 吸取反应液3ml 于试管中，加入酶提取液0.02ml（视酶活性可增减加入量），迅速摇匀后倒入光径1cm的比色杯中，以未加酶液之反应液为空白对照，在470nm波长处，以时间扫描方式，测定3min内吸光度值变化，取线性变化部分，计算每分钟吸光度变化值（△A470）。 五、酶活性计算 按下式计算酶的相对活性 △A470 ×酶提取液总量（ml） 酶活性（△A470·g－1Fw·min－1）= ------------------- 样品鲜重（g）×测定时酶液用量（ml） 实验二尿液淀粉酶活力测定(Winslow氏法) 原理】 临床上通常用Winslow氏法测定尿或血清中淀粉酶活力.该法对 淀粉酶活性单位的规定是:在37℃,30分钟,恰好能将0,1%淀粉 溶液1ml水解(指加入碘液后不再呈蓝色或红色)的酶量定为一个活 力单位. 试剂和器材】 1,0.9%氯化钠 2,0.1%淀粉 3,碘化钾-碘溶液(20克碘化钾和10克碘溶于100毫升水中,使 用前稀释10倍) 第一章 1.酶工程：是生物工程的重要组成部分，是随着酶学研究迅速发展，特别是酶的推广应用，使酶学和工程学相互渗透、结合、发展而成的一门新的技术科学，是酶学、微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的边缘科学技术。 2.化学酶工程：指自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究和应用 3.生物酶工程：是酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术结合的产物，亦称高级酶工程。 4.酶工程的组成部分？ 答：酶工程主要指自然酶和工程酶（经化学修饰、基因工程、蛋白质工程改造的酶）在国民经济各个领域中的应用。内容包括：酶的产生；酶的分离纯化；酶的改造；生物反应器。5.酶的结构特点？ 答：虽然少数有催化活性的RNA分子已经鉴定，但几乎所有的酶都是蛋白质，因而酶必然具有蛋白质四级结构形式。其中一级结构是指具有一定氨基酸顺序的多肽链的共价骨架；二级结构为在一级结构中相近的氨基酸残基间由氢键的相互作用而形成的带有螺旋、折叠、转角、卷曲等细微结构；三级结构系在二级结构基础上进一步进行分子盘区以形成包括主侧链的专一性三维排列；四级结构是指低聚蛋白中各折叠多肽链在空间的专一性三维排列。具有低聚蛋白结构的酶（寡聚酶）必须具有正确的四级结构才有活性。具有活性的酶都是球蛋白，即被广泛折叠、结构紧密的多肽链，其氨基酸亲水基团在外表，而疏水基团向内。 6.酶活性中心：是酶结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子中相当小的一部分，它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。 7.酶作用机制有哪几种学说？ 答：锁和钥匙模型、诱导契合模型 8.酶催化活力的影响因素？ 答：底物浓度、酶浓度、温度、pH等。 9.酶的分离纯化的初步分离纯化的步骤？ 答：（一）材料的选择和细胞抽提液的制备 1.材料的选择：目的蛋白含量要高，而且容易获得 2.细胞破碎方法及细胞抽提液的制备。为了确保可溶性细胞成分全部抽提出来，应当使用类似于生理条件下的缓冲液。动物组织和器官要尽可能除去结缔组织和脂肪、切碎后放人捣碎机中。完全破碎酵母和细菌细胞。 3.膜蛋白的释放:膜蛋白存在于细胞膜或有关细胞器的膜上。按其所在位置大体可分为外周 蛋白和固有蛋白两种类型 4.胞外酶的分离:胞外酶是在微生物发酵时分泌到发酵液中的。发酵后可通过离心或过滤将菌体从发酵液中分离弃去，所得发酵清液通常要适当浓缩，然后再作进一步纯化。目前常用的浓缩方法是超滤法。 （二）蛋白质的浓缩和脱盐 浓缩方法主要有：沉淀法、吸附法、干胶吸附法、渗透浓缩法、超滤浓缩法 2010-2011学年第2学期工程力学复习要点 简 答 题 参 考 答 案 1、说明下列式子的意义和区别。 ①21F F =；②21F F ρρ=；③力1F ρ等效于力2F ρ。 【答】： ①21F F =，表示两个量（代数量或者标量）数值大小相等，符号相同； ②21F F ρρ=，表示两个矢量大小相等、方向相同； ③力1F ρ等效于力2F ρ，力有三个要素，所以两个力等效，是指两个力的三要素相同。 2、作用与反作用定律和二力平衡公理都提到等值、反向、共线，试问二者有什么不同 【答】：二者的主要区别是： 二力平衡公理中等值、反向、共线的两个力，作用在同一刚体上，是一个作用对象，两个力构成了一个平衡力系，效果是使刚体保持平衡，对于变形体不一定成立。 作用与反作用定律中等值、反向、共线的两个力，作用在两个有相互作用的物体上，是两个作用对象，此两力不是平衡力系，对刚体、变形体、静止或者作变速运动的物体都适用。 3、力在坐标轴上的投影与力沿相应坐标轴方向的分力有什么区别和联系 【答】：力在坐标轴上的投影是代数量，可为正、负或零，没有作用点或作用线；力沿相应坐标轴的方向的分力是矢量、存在大小、方向和作用点。当坐标轴或力的作用线平移时，力的投影大小和正负不变，但沿对应坐标轴的分力作用点发生改变。 当x 轴与y 轴互相垂直时，力沿坐标轴方向的分力大小等于力在对应坐标轴上投影的绝对值；当x 轴与y 轴互相不垂直时，力沿坐标轴方向的分力大小不等于力在对应坐标轴上投影的绝对值。 4、什么叫二力构件分析二力构件受力时与构件的形状有无关系凡两端用铰链连接的杆都是二力杆吗 【答】：二力构件是指只受两个力作用而保持平衡的构件．．．．．．．．．．．．．．． ，二力构件既可以是杆状，也可以是任意形状的物体。 分析二力构件受力时，与构件的几何形状没有关系（即并不考虑物体的几何形状），只考虑物体：（1）是否只受两个力的作用（一般情况下都是忽略重力的作用）；（2）是否保持平衡状态。符合以上两个条件的任何物体，都是二力构件。在二力构件中，形状为杆的构件称为二力杆，可以是直杆，也可以是曲杆。 两端用铰链连接且中间不受其他外力作用的杆（重力不计），才是二力杆。 5、试叙述力的平移定理和它的逆定理。 【答】：力的平移定理：作用在刚体上的力，可以从原作用点等效地平行移动到刚体内的任一指定点，但必须同时在该力与所指定点所决定的平面内附加一力偶，附加力偶矩等于原力对指定点之矩。示意图如下图所示。 力的平移定理的逆定理．．． ：作用在同一刚体同一平面内的一个力F ρ和一个力偶，可以合成为 考试题型： 一、简答题（每小题5分，共40分） 二、计算题（每小题15分，共30分） 三、论述题（每小题15分，共30分） 人因工程学(HUMAN FACTORS) 总复习题 一、人因工程学概述 (1)人因工程学的定义和研究目的 人因工程学就是按照人的特性设计和改进人机环境系统的科学。研究各种工作环境中人的因素，研究人和机器及环境的相互作用，研究人的工作、生活中怎 样统一考虑工作效率、人的健康、安全和舒适等问题的科学。美国的人因工程学 命名多采用人因工程学。 人因工程学研究目的是：研究人—机—环境三者之间关系的学科。特别突出系统设计中以人为主体的设计原则。人因工程学在实现工业工程的效率、质量、 成本、安全和健康方面起到重要作用。 (2)人因工程学发展经历了哪几个阶段 人因工程的发展过程基本经历以下几个阶段： 1) 萌芽阶段：19世纪，主要是泰勒等人创立的科学管理时期，主要以提高 生产效率、人员选拔培训作为主要研究容，人机关系中，主要是强调人适应机器。 2) 初始阶段(一战与二战期间)：这一期间主要围绕如何提高效率。研究的容 包括人的疲劳研究，人员培训，选拔研究，心理学的研究等。对组织影响生产力 的因素进行分析，研究。 3) 成长阶段(二战－60年代)：研究人机界面如何有效匹配，对人机系统的研 究由人适应机器到机器设备如何适应人。 4) 发展阶段(20世纪70年代－至今)：人因工程研究三大趋向：①研究领域 不断扩大，向人机环境系统优化方向发展；②应用围越来越广；③在高技术领域 的特殊作用。 (3)人因工程学的研究容 研究人的生理和心理特征； 研究人一机一环境系统整体设计； 研究人机界面设计； 研究工作场所设计和改善； 研究工作环境及其改善； 研究作业方法及其改善； 研究系统的安全和可靠性； 研究组织与管理的效率。 (4)人因工程学有哪些研究方法 调查法：包括访谈法、考察法和问卷法。 观测法：研究者通过观察、测定和记录自然情境下发生的现象，来认识研究对象的方法。 实验法：在人力控制条件下系统改变一定变量因素，以引起研究对象相应变 共三套 《酶工程》试题一： 一、是非题（每题1分，共10分） 1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。（） 2、酶的分类与命名的基础是酶的专一性。（） 3、酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度，反应速度越大，意味着酶活力越高。（） 4、液体深层发酵是目前酶发酵生产的主要方式。（） 5、培养基中的碳源，其唯一作用是能够向细胞提供碳素化合物的营养物质。（） 6、膜分离过程中，膜的作用是选择性地让小于其孔径的物质颗粒成分或分子通过，而把大于其孔径的颗粒截留。（） 7、在酶与底物、酶与竞争性抑制剂、酶与辅酶之间都是互配的分子对，在酶的亲和层析分离中，可把分子对中的任何一方作为固定相。（） 8、角叉菜胶也是一种凝胶，在酶工程中常用于凝胶层析分离纯化酶。（） 9、α－淀粉酶在一定条件下可使淀粉液化，但不称为糊精化酶。（） 10、酶法产生饴糖使用α－淀粉酶和葡萄糖异构酶协同作用。（） 二、填空题（每空1分，共28分） 1、日本称为“酵素”的东西，中文称为__________,英文则为__________,是库尼（Kuhne）于1878年首先使用的。其实它存在于生物体的__________与__________。 2、1926年，萨姆纳（Sumner）首先制得__________酶结晶，并指出__________是蛋白质。他因这一杰出贡献，获1947年度诺贝尔化学奖。 3、目前我国广泛使用的高产糖比酶优良菌株菌号为__________,高产液化酶优良菌株菌号为___________。在微生物分类上，前者属于__________菌，后者属于__________菌。 4、1960年，查柯柏（Jacob）和莫洛德（Monod）提出了操纵子学说，认为DNA分子中，与酶生物合成有关的基因有四种，即操纵基因、调节基因、__________基因和__________基因。 5、1961年，国际酶委会规定的酶活力单位为：在特定的条件下（25oC，PH及底物浓度为最适宜）__________,催化__________的底物转化为产物的__________为一个国际单位，即1IU。 6、酶分子修饰的主要目的是改进酶的性能，即提高酶的__________、减少__________，增加__________。 7、酶的生产方法有___________，___________和____________。 8、借助__________使__________发生交联作用，制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法。 9、酶的分离纯化方法中，根据目的酶与杂质分子大小差别有__________法，__________法和__________法三种。 10、由于各种分子形成结晶条件的不同，也由于变性的蛋白质和酶不能形成结晶，因此酶结晶既是__________，也是__________。 三、名词术语的解释与区别（每组6分，共30分） 1、酶生物合成中的转录与翻译 2、诱导与阻遏 3、酶回收率与酶纯化比（纯度提高比） 4、酶的变性与酶的失活 ﹒物体平衡：物体相对于地面保持静止或作匀速直线运动的状态。 ﹒力是物体间相互的机械作用，这种作用使物体的机械运动状态发生变化，或使物体发生变形。 ﹒力的三要素：力的大小，方向，作用点。 ﹒平面汇交力系合成结果是一个合力，其大小和方向由多边形的封闭边来表示，其作用线通过各力的汇交点。即合力等于各分力的矢量和（或几何和）矢量式表示：Fr=F1+F2….+Fn=∑Fi ﹒平面汇交力系平衡的几何条件是：力多变形封闭。 ﹒力F对O点之距，简称力矩。用符号M0(F)=+-Fh O点到力F作用线的垂直距离h,称为力臂。规定：力使物体绕矩心作逆时针方向转动时，力矩取正号;作顺时针方向转动时，取负号。平面内力对点之矩，只取决于力矩的大小及旋转方向，因此平面内力对点之矩是一个代数量。 ﹒力学上把大小相等、方向相反、作用线互相平行的两个力叫做力偶。力偶中两力所在平面叫力偶作用面。两力作用线间的垂直距离叫力偶臂 ﹒为保证机器或结构正常运行，要求每个构件有足够的抵抗破坏的能力也就是要有足够的强度，同时要求构件有足够的抵抗变形的能力，即有足够的刚度。 ﹒要求他们工作时能保持原有的平衡状态，即要求其有足够的稳定性。 ﹒将构成构件的材料皆视为可变形固体 ﹒切应力大小随截面方位变化，当α=0时，正应力最大，σmax=σ0.即拉压杆的最大切应力发生在横截面上，其值为σ0。当α=45°，切应力最大，Tmax=σ0/2.其中σ0=F/A ﹒△l/l=1/E*Fn/A ε=σ/E ﹒作用在构件两侧面上的横向外力的合力大小相等，方向相反，作用线相距很近。在这样的外力作用下，其变形特点是：两力间的横截面发生相对错动，这种变形形式叫做剪切。 ﹒{M}n.m=9550*{P}kw/{n}r/min ﹒他们都可简化为一根直杆：在通过轴线的平面内，受到垂直于杆轴线的外力或外力偶作用。在这样的外力作用下，杆的轴线将弯曲成一条曲线，这种变形形式称为弯曲。 ﹒截面上的剪力在数值上等于此截面左侧或右侧梁上外力的代数和。 ﹒截面上的弯矩在数值上等于此截面左侧或右侧梁上外力对该截面形心的力矩的代数和。﹒计算剪力时：截面左侧梁上的外力向上取正值，向下取负：截面右侧，向下取正，向上取负。计算弯矩时，截面左侧梁上外力对截面形心的力矩顺时针转向取正，逆时针取负：截面右侧外力逆时针取正，顺时针取负。 ﹒横力弯曲或剪切弯曲Fs为0而弯矩M为常量这种弯曲为纯弯曲。 ﹒梁轴线上的一点在垂直于梁变形前轴线方向的线位移称为该点的挠度 ﹒梁任一横截面绕其中性轴转动的角度称为该截面的转角。 《人因工程学》课后复习思考题答案 郭伏、钱省三主编 第一章 一、简述人因工程学的定义。 答：人因工程学就是按照人的特性设计和改进人一机一环境系统的科学。 人一机-?环境系统是指由共处于同一时间和空间的人与其所操纵的机器以及他们所处的周围环境所构成的系统，也可以简称为人一机系统。 为了实现人、机、环境之间的最佳匹配，人因工程学把人的工作优化问题作为追求的重要目标。其标志是使处于不同条件下的人能高效、安全、健康、舒适地工作和生活。 二、人因工程学的发展历程经历了哪几个阶段？ r萌芽时期（2。世纪初期） J 人因工程学的兴起时期（1910—1940年） ] 人因工程学的成长时期（1940—1960年） I 人因工程学的发展时期（I960年以后） 1.人因工程学的萌芽时期 20世纪初，美国人泰勒（科学管理的创始人）进行了著名的铁铲实验和时间研究实验，他还对工人的操作进行了时间研究，改进操作方法，制定标准时间，在不增加劳动强度的条件下提高了工作效率。 与泰勒同一时期的吉尔布雷斯夫妇开展了动作研究,创立了通过动素分析改进操作动作的方法。 在这一时期，德国心理学家闵斯托伯格倡导将心理学应用于生产实践，其代表作是《心理学与工业效率》，提出了心理学对人在工作中的适应与提高效率的重要性。 20世纪初，虽然己孕育着人因工程学的思想萌芽，但人机关系总的特点是以机器为中心，通过选拔和培训使人去适应机器。由于机器进步很快，使人难以适应，因此大玷存在着伤害人身心的问题。 2.人因工程学的兴起时期 这一?阶段处于第一次世界大战至第二次世界大战之前。第一次世界大战为工作效率研究提供了重要背景°该阶段主要研究如何减轻疲劳及人对机器的适应问题。 自1924年开始，在美国芝加哥西方电气公司的霍桑工厂进行了长达8年的“霍桑实验”, 这是对人的工作效率研究中的一个重要里程碑。实验得到的结论是工作效率不仅受物理的、生理的因素影响，还发现组织因素、工作气氛和人际关系等都是不容忽视的因素。 3.人因工程学的成长时期 这一阶段包括笫二次世界大战至20世纪60年代。二战以前，人与机器装备的匹配，主要是通过选拔和培训，使人去适应机器装备。 Lecture1 酶学与酶工程 1、酶的概念，命名、酶的活性中心 1）酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度转移性的特殊蛋白质，是一类生物催化剂。 酶工程：将酶学理论与化工技术相结合，研究酶的产生和应用的一门新的技术性学科，包括了酶制剂的制备、酶的固定化、酶的修饰与改造及酶反应器等方面。 主要:酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化和酶生物反应器。 化学酶工程：用化学手段修饰、改造、模拟天然酶，使其更适合人们的需要，主要包括天然酶、化学修饰酶、固定化酶以及化学人工合成酶的研究与应用。 生物酶工程：用生物学的方法，特别是基因工程、蛋白质工程和组合库筛选法改造天然酶，创造性能优异的新酶，主要是抗体酶、杂合酶、进化酶和核酸酶的研究与应用。 2）命名：系统命名法！！ 催化下列反应酶的命名：ATP+D—葡萄糖→ADP+D—葡萄糖-6-磷酸 该酶的正式系统命名是：ATP：葡萄糖磷酸转移酶，表示该酶催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖分子上的反应。 它的分类数字是：E.C.2.7.1.1 E.C代表按国际酶学委员会规定的命名 第1个数字(2)代表酶的分类名称(转移酶类) 第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类) 第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类) 第4个数字(1)代表该酶在亚-亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体） 3）活性中心 必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基因 酶的活性中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 2、酶的分类、组成、结构特点和作用机制 分类：按酶促反应的性质分类（六大类）：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶类、异构酶类、合成酶类 全酶=酶蛋白+辅因子 辅因子包括：有机辅因子（辅酶非共价结合/辅基非共价结合或共价结合）和金属辅因子（金属酶/金属激活酶） 3、酶作为催化剂的显著特点 强大的催化能力：可以加快至1017倍； 没有副反应，酶在较温和的条件下催化反应的进行； 高度的专一性，各种酶都有专一性但是专一程度的严格性上有所差别； 可调节性，包括了抑制剂和激活剂的调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等； 酶工程考试复习题及答案精编W O R D版 IBM system office room 【A0816H-A0912AAAHH-GX8Q8-GNTHHJ8】 酶工程考试复习题及答案 一、名词解释题 1.酶活力: 是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下，酶催化 某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高，反之活力愈低。2.酶的专一性:是指一种酶只能对一种底物或一类底物起催化作用，对其他底物无催化 作用的性质，一般又可分为绝对专一性和相对专一性。 3.酶的转换数:是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数，即是每摩尔酶每分钟催化 底物转变为产物的摩尔数，是酶的一个指标。 4.酶的发酵生产:是指通过对某些特定微生物进行发酵培养后，利用微生物生长发酵过程 中特定的代谢反应生成生产所需要的酶，最后通过提取纯化过程得到酶制剂的过程称为酶的发酵生产。 5.酶的反馈阻遏: 6.细胞破碎:是指利用机械、物理、化学、酶解等方法，使目标细胞的细胞膜或细胞壁得 以破坏，细胞中的目标产物得以选择性或全部释放便于后续收集和分离的过程称为细胞破碎。 7.酶的提取: 是指在一定的条件下，用适当的溶剂处理含酶原料，使酶充分溶解到溶剂 中的过程，也称作酶的抽提，是酶分离纯化过程常用的手段之一。 8.沉淀分离:是通过改变某些条件，使溶液中某种溶质的溶解度降低，从溶液中沉淀析 出，而与其他溶质分离的方法，常用语酶的初步提取与分离。 9.层析分离: 亦称色谱分离，是一种利用混合物中各组分的物理化学性质的差别，使各 组分以不同程度分布在两个相中，其中一个相为固定的(称为固定相)，另一个相则流过此固定相(称为流动相)并使各组分由于与固定相和流动相作用力的不同以不同速度移动，从而达到分离的物理分离方法。 10.凝胶层析: 又称为凝胶过滤，分子排阻层析，分子筛层析等。是指以各种多孔凝胶为 固定相，在流动相冲洗过程中混合物中所含各种组分的相对分子质量和分子大小不同，在固定相凝胶微孔中移动的距离不同，从而依次从层析柱中分离出来，达到物质分离的一种层析技术。 11.亲和层析: 是利用生物分子与配基之间所具有的专一而又可逆的亲和力，将混合物装 入层析柱中利用流动相的冲洗作用和目标分子与固定相配基亲和作用力不同而使生物分子分离纯化的技术。 12.离心分离: 借助于离心机旋转所产生的离心力，使不同大小、不同密度的物质分离的 技术过程。 13.电泳:带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的过程称为电泳。利 用不同的物质其带电性质及其颗粒大小和形状不同，在一定的电场中它们的移动方向和移动速度也不同，故此可使它们分离，电泳技术是常用的分离技术之一。 14.萃取:是利用物质在两相中的溶解度不同而使其分离的技术。 15.双水相萃取:双水相是指某些高聚物之间或者高聚物与无机盐之间在水中以一定的浓度 混合而形各种不相溶的两水溶液相。由于溶质在这两相的分配系数的差异进行萃取的方法称为双水相萃取。 第1学期《工程力学》复习要点 一、填空题 I ?力是物体间相互的相互机械作用，这种作用能使物体的运动状态和形状发生改变。 2?力的基本计量单位是牛顿（N）或千牛顿（kN ）。 3?力对物体的作用效果取决于力的大小、方向和作用点（作用线）三要素。 4?若力F对某刚体的作用效果与一个力系对该刚体的作用效果相同，则称F为该力系的合力，力系中的每个力都是F的分力。 5?平衡力系是合力（主矢和主矩）为零的力系，物体在平衡力系作用下，总是保持静止或作匀速直______________ —6?力是既有大小，又有方向的矢量，常用带有箭头的线段画岀。 7?刚体是理想化的力学模型，指受力后大小和形状始终保持不变的物体。 8若刚体受二力作用而平衡，此二力必然大小相等、〒向相反、作用线重合。 9?作用力和反作用力是两物体间的相互作用，它们必然大小相等、方向相反、作用线重合，分别作用在两个不同的物体上。 10.约束力的方向总是与该约束所能限制运动的方向相反。 II .受力物体上的外力一般可分为主动力和约束力两大类。 12. 柔性约束限制物体绳索伸长方向的运动，而背离被约束物体，恒为拉力。_ 13. 光滑接触面对物体的约束力，通过接触点，沿接触面公法线方向，指向被约束 ____ 的物体，恒为压力。 14. 活动铰链支座的约束力垂直于支座支承面，且通过铰链中心，其指向待定。 15 ?将单独表示物体简单轮廓并在其上画有全部外力的图形称为物体的受力图—在受力图上只画受力，不画施力；在画多个物体组成 的系统受力图时，只画外力，不画内力二 16 ?合力在某坐标轴上的投影，等于其各分力在同一轴上投影的代数和，这就是合力投影定理。若有一平面汇交力系已求得 送F x和E F y，则合力大小F R =—F1+F2+F3+ Fn=__刀Fi_。 17?画力多边形时，各分力矢量首尾相接，而合力矢量是从第一个分力矢量的起点指向最后一个分力矢量的终点。 18 ?如果平面汇交力系的合力为零，则物体在该力系作用下一定处于平衡状态。 19 ?平面汇交力系平衡时，力系中所有各力在两垂直坐标轴上投影的代数和分别等于零。 20 ?平面力系包括平面汇交力系、平面平行力系、平面任意力系和平面力偶系等类型。 21 ?力矩是力使物体绕定点转动效应的度量，它等于力的大小与力臂的乘积，其常用单位为N或kN m。 22 .力矩使物体绕定点转动的效果取决于力的大小和力臂长度两个方面。 23 .力矩等于零的条件是力的大小为零或者力臂为零（即力的作用线通过矩心）。 24 .力偶不能合成为一个力，力偶向任何坐标轴投影的结果均为零。 _ 25 .力偶对其作用内任一点的矩恒等于力偶矩与矩心位置无关。_ 26 .同平面内几个力偶可以合成为一个合力偶，合力偶矩等于各分力偶矩的代数和。_ 27 .力偶是由大小相等、方向相反、作用线不重合的两个平行力组成的特殊力系，它只对物体产生转动效果，不产生移动效果。 28 .力偶没有合力，也不能用一个力来平衡，力偶矩是转动效应的唯一度量; 29 .力偶对物体的作用效应取决于力偶矩的大小、力偶的转向和作用面三个要素。 30 .平面任意力系向作用面内任一点简化的结果是一个力和一个力偶。这个力称为原力系的主矢，—它作用在简化中心，且等于原力系中各力的矢量和；这个力偶称为原力系对简化中心的主矩，它等于原力系中各力对简化中心的力矩的代数和。 31.平面任意力系的平衡条件是：力系的主矢和力系对任何一点的主矩分别等于零: 应用平面任意力系的平衡方程，选择一个研究对 象最多可以求解三个未知量。 32 .空间汇交力系的平衡条件是____________ 、___________ 、__________ 。 34 .重心是物体重力的作用点点，它与物体的大小、形状和质量分布有关：形心是由物体的形状和大小所确定的几何中心，它与物体 的质量分布无关；质心是质点系的质量中心；对于均质物体，重心与形心重合，在重力场中，任何物体的重心与质心重合。____ 35 .作用于直杆上的外力（合力）作用线与杆件的轴线重合时，杆只产生沿轴线方向的伸长或缩短变形，这种变形形式称为轴向拉伸或压缩。 36 .轴力的大小等于截面一侧所有轴向外力的代数和：轴力得正值时，轴力的方向与截面外法线方向相同，杆件受拉伸。 37 .杆件受到一对大小相等、转向相反、作用面与轴线垂直的外力偶作用时，杆件任意两相邻横截面产生绕杆轴相对转动，这种变形称为扭转。 P 38 .若传动轴所传递的功率为P千瓦，转速为n转/分，则外力偶矩的计算公式为M =9549 。 n 39 .截面上的扭矩等于该截面一侧（左或右）轴上所有外力偶矩的代数和：扭矩的正负，按右手螺旋法则确定。 40 .强度是指构件抵抗破坏的能力，刚度是指构件抵抗弹性变形_的能力，稳定性是指受压杆件要保持原有直线平衡状态的能力。 41.杆件轴向拉压可以作岀平面假设：变形前为平面的横截面，变形后仍保持为平面，由此可知，横截面上的内力是均匀分布的。 42 .低碳钢拉伸可以分成：弹性阶段、屈服阶段、强化阶段、缩颈阶段。 43 .用三种不同材料制成尺寸相同的试件, 在相同的实验条件下进行拉伸试验，得到的应力一应变曲线如右图所示。比较三种材料的曲线，可知_______________________ 拉伸强度最高、 弹性模量最大、.塑性最好。 课 后 习 题 集 解 答 第一章 一、简述人因工程学的定义。 答：人因工程学就是按照人的特性设计和改进人一机一环境系统的科学。人一机一环境系统是指由共处于同一时间和空间的人与其所操纵的机器 以及他们所处的周围环境所构成的系统，也可以简称为人一机系统。 为了实现人、机、环境之间的最佳匹配，人因工程学把人的工作优化问题作为追求的重要目标。其标志是使处于不同条件下的人能高效、安全、健康、舒适地工作和生活。 二、人因工程学的发展历程经历了哪几个阶段？ 答： 发 世纪初期）萌芽时期（20 1940—人因工程学的兴起时期（1910 展 1.人因工程学的萌芽时期 20世纪初，美国人泰勒(科学管理的创始人)进行了着名的铁铲实验和时间研究实验，他还对工人的操作进行了时间研究，改进操作方法，制定标准时间，在不增加劳动强度的条件下提高了工作效率。 与泰勒同一时期的吉尔布雷斯夫妇开展了动作研究，创立了通过动素分析改进操作动作的方法。 在这一时期，德国心理学家闵斯托伯格倡导将心理学应用于生产实践，其代表作是《心理学与工业效率》，提出了心理学对人在工作中的适应与提高效率的重要性。 20世纪初，虽然已孕育着人因工程学的思想萌芽，但人机关系总的特点是以机器为中心，通过选拔和培训使人去适应机器。由于机器进步很快，使人难以适应，因此大量存在着伤害人身心的问题。 2.人因工程学的兴起时期 这一阶段处于第一次世界大战至第二次世界大战之前。第一次世界大战为工作效率研究提供了重要背景。该阶段主要研究如何减轻疲劳及人对机器 的适应问题。 自1924年开始，在美国芝加哥西方电气公司的霍桑工厂进行了长达8年的“霍桑实验”，这是对人的工作效率研究中的一个重要里程碑。实验得到的结论是工作效率不仅受物理的、生理的因素影响，还发现组织因素、工作气氛和人际关系等都是不容忽视的因素。 3.人因工程学的成长时期 这一阶段包括第二次世界大战至20世纪60年代。二战以前，人与机器装备的匹配，主要是通过选拔和培训，使人去适应机器装备。 二战期间，由于战争的需要，首先在军事领域开始了与设计相关学科的综合研． 究与应用，使人适应机器转入到使机器适应人的新阶段。 1945年第二次世界大战结束时，本学科的研究与应用逐渐从军事领域向工业等领域发展。并逐步应用军事领域的研究成果来解决工业与工程设计中的问题。 此外，美国、日本和欧洲的许多国家先后成立了学会。为了加强国际间交流，1960年正式成立了国际人类工效学会(IEA)，标志着该学科已经发展成熟，该组织为推动各国的人因工程发展起了重要作用。 4.人因工程学的发展时期 20世纪60年以后，人因工程学进入了一个新的发展时期。这个时期人因工程学的发展有三大基本趋向。 （1）研究领域不断扩大。研究领域扩大到：人与工程设施、人与生产制造、人与技术工艺、人与方法标准、人与生活服务、人与组织管理等要素 湖北大学 酶工程实验 （0818800193）实验教学大纲 （第2版） 生命科学学院 生化教研室 2014年7月 前言 课程名称：酶工程实验实验学时：16学时 适用专业：生物工程课程性质：必修 一、实验课程简介 酶工程是生物工程的主要内容之一，是现代酶学和生物工程学相互结合而发展起来的一门新的技术学科。它将酶学、微生物学的基本原理与化工、发酵等工程技术有机结合起来，并随着酶学研究的迅速发展，特别是酶的广泛应用而在国民生产生活中日益发挥着越来越重要的作用。酶工程实验课是生物工程等本科实验教学的一个重要组成部分，通过实验教学可以加强学生对酶工程基本知识和基本理论的理解，掌握现代酶学与相关技术的有关的基本的实验原理与技能。在实验过程中要求学生自己动手，分析思考并完成实验报告。酶工程实验性质有基础性、综合性、设计（创新）性三层次。 二、课程目的 本实验课程主要根据酶工程的三大块内容即酶的生产、酶的改性与酶的应用来设计安排实验，通过这些实验内容，使学生深入理解酶工程课程的基本知识；巩固和加深所学的基本理论；掌握酶工程中基本的操作技能。同时，通过实验培养学生独立观察、思考和分析问题、解决问题和提出问题的能力，养成实事求是、严肃认真的科学态度，以及敢于创新的开拓精神；并在实验中进一步提高学生的科学素养。 三、考核方式及成绩评定标准 考核内容包括实验过程中的操作情况，实验记录及结果的准确性，实验报告的书写及结果分析，思考题的回答情况，仪器设备的使用情况及遵守实验室规章制度的情况等，根据这些方面进行成绩评判和记录，综合给出实验总成绩。 四、实验指导书及主要参考书 1．魏群：生物工程技术实验指导，高等教育出版社，2002年8月。 2．禹邦超：酶工程（附实验），华中师范大学出版社，2007年8月 五、实验项目 一、填空题 1．力是物体间相互的相互机械作用，这种作用能使物体的运动状态和形状发生改变。 2．力的基本计量单位是牛顿（N ）或千牛顿（）。 3．力对物体的作用效果取决于力的大小、方向和作用点（作用线）三要素。 4．若力F r 对某刚体的作用效果与一个力系对该刚体的作用效果相同，则称F r 为该力系的合力，力系中的每个力都是F r 的分力。 5．平衡力系是合力（主矢和主矩）为零的力系，物体在平衡力系作用下，总是保持静止或作匀速直线运动。 6．力是既有大小，又有方向的矢量，常用带有箭头的线段画出。 7．刚体是理想化的力学模型，指受力后大小和形状始终保持不变的物体。 8．若刚体受二力作用而平衡，此二力必然大小相等、方向相反、作用线重合。 9．作用力和反作用力是两物体间的相互作用，它们必然大小相等、方向相反、作用线重合，分别作用在两个不同的物体上。 10．约束力的方向总是与该约束所能限制运动的方向相反。 11．受力物体上的外力一般可分为主动力和约束力两大类。 12．柔性约束限制物体绳索伸长方向的运动，而背离被约束物体，恒为拉力。 13．光滑接触面对物体的约束力，通过接触点，沿接触面公法线方向，指向被约束 的物体，恒为压力。 14．活动铰链支座的约束力垂直于支座支承面，且通过铰链中心，其指向待定。 15．将单独表示物体简单轮廓并在其上画有全部外力的图形称为物体的受力图。在受力图上只画受力，不画施力；在画多个物体组成的系统受力图时，只画外力，不画内力。 16．合力在某坐标轴上的投影，等于其各分力在 同一轴 上投影的 代数 和，这就是合力投影定理。若有一平面汇交力系已求得x F ∑和y F ∑，则合力大小R F 。 17．画力多边形时，各分力矢量 首尾 相接，而合力矢量是从第一个分力矢量的 起点 指向最后一个分力矢量的 终点 。 18．如果平面汇交力系的合力为零，则物体在该力系作用下一定处于 平衡 状态。 19．平面汇交力系平衡时，力系中所有各力在两垂直坐标轴上投影的代数和分别等于零。 20．平面力系包括平面汇交力系、平面平行力系、平面任意力系和平面力偶系等类型。 21．力矩是力使物体绕定点转动效应的度量，它等于力的大小与力臂的乘积，其常用单位为N m ?或kN m ?。 22．力矩使物体绕定点转动的效果取决于力的大小和力臂长度两个方面。 23．力矩等于零的条件是力的大小为零或者力臂为零（即力的作用线通过矩心）。 24．力偶不能合成为一个力，力偶向任何坐标轴投影的结果均为零。 25．力偶对其作用内任一点的矩恒等于力偶矩与矩心位置无关。 26．同平面内几个力偶可以合成为一个合力偶，合力偶矩等于各分力偶矩的代数和。 27．力偶是由大小相等、方向相反、作用线不重合的两个平行力组成的特殊力系，它只对物体产生 转动 效果，不产生 移动 效果。 28．力偶没有 合力，也不能用一个力来平衡，力偶矩是转动效应的唯一度量； 29．力偶对物体的作用效应取决于力偶矩的大小、力偶的转向和作用面三个要素。 30．平面任意力系向作用面内任一点简化的结果是一个力和一个力偶。这个力称为原力系的主矢，它作用在简化中心，且等于原力系中各力的矢量和；这个力偶称为原力系对简化中心的主矩，它等于原力系中各力对简化中心的力矩的代数和。 31．平面任意力系的平衡条件是：力系的主矢和力系对任何一点的主矩分别等于零；应用平面任意力系的平衡方程，选择一个研究对象最多可以求解三个未知量。 人因工程学试卷 一、填空题（10分） 1、美国的人因工程学命名多采用（）。 2、静态作业的特征是（），却很容易疲劳。 3、一般认为，短时间大强度体力劳动所引起的局部肌肉疲劳是（）所致。 4、疲劳不仅是生理反应，而且也包含着大量的（）和环境因素等。 5、视觉疲劳可以通过（）、反应时间与眨眼次数等方法间接测定。 6、我国的《工业企业噪声卫生标准》是基于作业者的（）提出来的。 7、彩色系列可以根据色调、饱和度和（）来辨别。 8、我国《工业企业设计卫生标准》规定，车间空气中的有害物质最高容许浓度采用（）浓度表示法。 9、在工作日快结束时，可能出现工作效率提高的现象，这种现象称为（）。 10、视觉的明暗适应特征，要求工作场所的照度（），避免频繁的适应。 二、判断题（10分） 1、工效学研究应注意测试方法的有效性，有效性是指测试结果能一致的反映所评价的内容。（） 2、个体或小组测试法是一种借助器械进行实际测量的方法。（） 3、劳动强度不同，单位时间内人体所消耗的能量也不同。因此作业均可用能量消耗划分劳动强度。（） 4、气流速度对人体散热的影响呈线性关系，所以，当气流速度增加时，将会显著增加人体的散热量。（） 5、视力不仅受注视物体亮度的影响，还与周围亮度有关，当周围亮度与中心亮度相同时，由于缺少良好的对比度，视力最差。（） 6、某一瞬间亮度的主观感觉不如正常值的主观亮度感觉强，所以指示灯光常用短暂的强光刺激达到醒目的目的（）。 7、不用视觉的情况下，对垂直布置的控制器的操作准确性优于水平布置的。（） 8、意识层次模型将大脑意识水平分为５个层次，第０层次表明无意识或神智丧失，注意力为零；第１层次为意识水平低下，注意迟钝。因此，层次越高，意识水平越高，注意范围越广泛（）。 9、大强度作业时，氧需超过氧上限，这种作业不能持久。但作业停止后，机体的耗氧量仍可迅速降到安静状态的耗氧水平。（） 10、一般照明方式适用于工作地较分散或作业时工作地不固定的场所。（） 三、名词解释（10分） 1.作业能力 2.微气候 3.人机界面 4.作业空间 1、酶的固定化方法：吸附法、包埋法、共价结合法、热处理法 2、提取酶的有机溶剂有：甲醇、乙醇、丙醇、丙酮、异丙醇、 3、酶生产的主要方式：固体发酵、液体深层通气发酵、固定化细胞或固定化原生质体发酵 4、酶的抽提剂有：稀酸、稀碱、稀盐、稀有机溶剂等 5、测定酶蛋白含量的方法： 凯氏定氮法、双缩尿法、Folin 酚法、紫外法、色素结合法、BCA法、胶体金测定法 6、影响酶活力的主要因素：温度、PH、底物浓度、酶浓度、抑制剂、激活剂 7、包埋固定化酶的凝胶有：聚丙烯酰胺、聚丙烯醇、光敏树脂、琼脂、明胶、海藻酸钙 8、酶的回收率：是指直接测定的固定化酶的活力占固定化之前的活力的百分比。 9、纯化倍数：就是经过纯化后得到的比活力与纯化前比活力之间的比值。 10、盐析的原理：蛋白质溶液在一定浓度范围内，加入无机盐，随着盐浓度增大，蛋白质的溶解度增大，但当盐浓度增到一定限度后，蛋白质将从溶液中析出。 11、在酶的反应过程中如何确保酶的最适反应温度和最适pH值。 保证最适温度的方法：通过发酵罐的热交换设施，控制冷源或热源流量；通过曲室的通风和加热设备控制。保证最适pH的方法：加酸或加碱，加碳源或氮源物质。 12、在发酵产酶过程中的准备工作： 收集筛选菌种，菌种保藏，细胞活化，扩大培养，培养基的配置，对发酵条件的控制。 13、为什么在测酶活实验中要连续不断的测酶活和酶蛋白含量 因为酶的活性会受温度和PH值的影响 14、终止酶反应的方法： 1、迅速升高温度； 2、加入强酸、强碱、尿素、乙醇等变性剂； 3、加入酶抑制剂； 4、调节反应液pH值。 15、固定化的优点： 1、可反复使用，稳定性高； 2、易与底物和产物分开，便于分离纯化； 3、可实现连续生产，提高效率。 16、培养基的成分：碳源、氮源、无机盐、生长因素、水。 17、菌种保藏方法： 1、斜面低温保藏法 2、液体石蜡油保藏法 3、砂土管保藏法 4、真空冷冻干燥法 5、液氮超低温保藏法。 18、发酵产酶的操作过程：配置培养基、分装、灭菌（112℃—115℃，20min）、孢子悬液（将无菌水加入斜面培养基）、接种、培养（32℃，180r/min，培养72h） 19、测定酶活的方法： 1、在一定时间内，让适量的底物与酶在最适合条件下； 2、加入酶抑制剂或升高温度等方法快速终止酶反应； 3、加一定量的显色剂与底物反应，测定液体的吸光度； 4、根据吸光度值计算出酶活 20、壳聚糖酶如何筛选：采用透明圈法，透明圈法直观、方便、根据壳聚糖不溶于水，以壳聚糖为唯一碳源，培养基浑浊。如果有该酶存在，即可降解壳聚糖为壳寡糖，壳寡糖容易被分解吸收，所以形成透明圈，从而可筛选出产生壳聚糖酶的菌株21、产壳聚糖酶初筛平板有什么现象，为什么 会出现透明圈，其原因是根据壳聚糖不溶于水，以壳聚糖为唯一碳源，培养基浑浊。如果有该酶存在，即可降解壳聚糖为壳寡糖，壳寡糖容易被分解吸收，所以形成透明圈 22、酶反应器： 分批式搅拌罐反应器、连续流搅拌罐反应器、填充床反应器、流化床反应器、模型反应器、鼓泡塔反应器 23、对产酶的菌种的要求是： 1、产酶量高；2、繁殖快，发酵周期短；3、产酶稳定性好，不易退化，不易被感染；4、能够利用廉价的原料，容易培养和管理；5、安全可靠，非致病菌。 24、在使用离心机时应注意事项 25、尿酶提取过程中为什么要在冰浴中进行 在冰浴中进行可以使尿酶处于低温条件下，低温能降低酶的活性，但不破坏酶的活性，在适合的温度下可恢复酶的活力 26、填充床的制备及应用的要点 装柱——平衡——应用——检测 装柱：均匀、无裂缝、无气泡、平整；平衡：1—2倍柱床体积缓冲液；应用：3%尿素溶液； 检测：定性：纳氏试剂（黄色或棕红色沉淀）——定量：取20ml流出液，用0.05mol/L标准HCL滴定（加2—3滴混合指示剂） 工程力学知识点 静力学分析 1、静力学公理 a，二力平衡公理：作用在刚体上的两个力使刚体处于平衡的充分必要条件是这两个力等值、反向、共线。（适用于刚体） b，加减平衡力系公理：在任意力系中加上或减去一个平衡力系，并不改变原力系对刚体的效应。（适用于刚体） c，平行四边形法则：使作用在物体上同一点的两个力可以合为一个合力，此合力也作用于该点，合理的大小和方向是以两个力为邻边所构成的平行四边形的对角线来表示。（适用于任何物体） d，作用与反作用力定律：两物体间的相互作用力，即作用力和反作用力，总是大小相等、指向相反，并沿同一直线分别作用在这两个物体上。（适用于任何物体） e，二力平衡与作用力反作用力都是二力相等，反向，共线，二者的区别在于两个力是否作用在同一个物体上。 2、汇交力系 a，平面汇交力系：力的作用线共面且汇交与一点的平面力系。 b，平面汇交力系的平衡：若平面汇交力系的力多边形自行封闭，则该平面汇交力系是平衡力系。 c，空间汇交力系：力的作用线汇交于一点的空间力系。 d，空间汇交力系的平衡：空间汇交力系的合力为零，则该空间力系平衡。 3、力系的简化结果 a，平面汇交力系向汇交点外一点简化，其结果可能是①一个力②一个力和一个力偶。但绝不可能是一个力偶。 b，平面力偶系向作用面内任一点简化，其结果可能是①一个力偶②合力偶为零的平衡力系 c，平面任意力系向作用面内任一点简化，其结果可能是①一个力②一个力偶③一个力和一个力偶④处于平衡。 d，平面平行力系向作用面内任一点简化，其结果可能是①一个力②一个力偶③一个力和一个力偶④处于平衡。 e，平面任意力系平衡的充要条件是①力系的主矢为零②力系对于任意一点的主矩为零。 4、力偶的性质 a，由于力偶只能产生转动效应，不产生移动效应，因此力偶不能与一个力等效，即力偶无合力，也就是说不能与一个力平衡。 b，作用于刚体上的力可以平移到任意一点，而不改变它对刚体的作用效应，但平移后必须附加一个力偶，附加力偶的力偶矩等于原力对于新作用点之矩，这就是力向一点平移定理。 c，在平面力系中，力矩是一代数量，在空间力系中，力对点之矩是一矢量。力偶对其作用面内任意点的力矩恒等于此力偶矩，而与矩心的位置无关。 5、平面一般力系。 a，主矢：主矢等于原力系中各力的矢量和，一般情况下，主矢并不与原力系等效，不是原力系的合力。它与简化中心位置无关。 b，主矩：主矩是力系向简化中心平移时得到的附加力偶系的合力偶的矩，它也不与原力系等效。主矩与简化中心的位置有关。 c，全反力：支撑面的法向反力及静滑动摩擦力的合力 d，摩擦角：在临界状态下，全反力达到极限值，此时全反力与支撑面的接触点的法线的夹角。f=tan e，自锁现象：如果作用于物体的全部主动力的合力的作用线在摩擦角内，则无论这个力有多大，物体必然保持静止，这一现象称为自锁现象。 6、a，一力F在某坐标轴上的投影是代数量，一力F沿某坐标轴上的分力是矢量。 b，力矩矢量是一个定位矢量，力偶矩矢是自由矢量。 c，平面任意力系二矩式方程的限制条件是二矩心连线不能与投影轴相垂直；平面任意力系三矩式方程的限制条件是三矩心连线不能在同一条直线上。 d，由n个构件组成的平面系统，因为每个构件都具有3个自由度，所以独立的平衡方程总数不能超过3n个。 e，静力学主要研究如下三个问题：①物体的受力分析②力系的简化③物体在力系作用下处于平衡的条件。 f，1 Gpa = 103 Mpa = 109 pa = 109 N/m2 7、铰支座受力图 固定铰支座活动铰支座酶工程实验(2010)
《酶工程》期末复习题整理#(精选.)
工程力学复习要点_简答题答案
人因工程学总复习题
酶工程 试题及答案
工程力学期末考试重点
人因工程学课后习题及解答.doc
酶学与酶工程
酶工程考试复习题及答案定稿版
《工程力学》复习要点
人因工程学课后习题及解答
酶工程实验大纲
工程力学复习要点
人因工程学试卷
酶工程实验试题及答案
工程力学知识点
相关主题
文本预览