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合班五年制本科《生物化学》课程标准

合班五年制本科《生物化学》课程标准
合班五年制本科《生物化学》课程标准

《生物化学》课程标准

一、课程概述

(一)课程性质、地位

生物化学是临床医学、高原医学、核医学和病理诊断专业的主干课程和医学基础课;生物化学是预防医学、医学检验和医学影像专业的医学基础课。生物化学是用化学、遗传学及细胞生物学等学科的方法和手段研究生物体的科学。生物化学在分子水平探索生命的本质,即研究生物体的化学组成、分子结构及其功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。近二十年来分子生物学迅猛发展,极大提高了人们对生命本质的认识,同时也大大促进了其他学科的发展,当今生物化学成为生命科学的共同语言,它已成为生命科学领域的前沿学科。本课程要探讨的是最基础、最深入、最微观和最前沿的知识,主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、遗传信息的传递及其在生命活动中的作用。生物化学已成为学习其它基础医学和临床医学课程的基础,是学习基础医学、临床医学和军事医学的必修课程,在医学人才培养中具有重要作用。

(二)课程基本理念

生物化学课程教学应遵循的指导思想是适应于社会和军队国防建设发展需求,符合第三军医大学临床医学、预防医学、医学检验、医学影像、核医学、高原医学和病理诊断五年制人才培养方案的要求,将素质教育、创新教育思想贯穿于教学过程中,在教学过程中尊重学员的主体地位,发挥学员的自觉性、主动性、创造性,不断提高学员的主体意识和创造力。生物化学是一门年轻的学科,同时也是一门实践性较强的学科。学员在掌握基本理论时,应注重实践环节。根据生物化学课程特点,注意把握如下原则:一是优化、精选教学内容,生物化学名词多,概念多,学员学习时注意把握;二强调课程的实践性,合理安排理论课和实验课的比例,以培养学员的动手能力;三讲授基本理论的基础上,适当介绍本领域的研究进展,以激发学员学习本门课程的热情和兴趣。

(三)课程设计思路

生物化学课程设计方案的制定,主要依据总参军训部印发的《军队院校制定课程标准的基本要求》和《第三军医大学人才培养方案》,结合教研室多年来的教学实践经验,同时参考国内其它医学院校生物化学课程的教学模式。

医学院校生物化学一般安排在第二学年,学员刚接触基础医学课程,大部分学员学习观念和学习方法停留在中学阶段,应根据学员情况,注意循循善诱,学员逐渐适应生物化学复杂的课程体系。生物化学课程基本分四个模块:一是生物大分子的结构与功能,包括蛋白质的结构与功能、

核酸的结构与功能及酶;二是物质代谢及其调节,包括三大物质代谢、能量代谢及代谢调节;三是遗传信息传递,包括DNA、RNA复制、蛋白质生物合成、基因表达调控及基因工程技术;四是组织生物化学(专题篇),包括细胞信号传递、糖蛋白、血液生化及肝脏生化。这四个模块紧密相连,形成一个有机整体。第三模块和第四模块中的细胞信号传递内容进展较多发展较快,注意前沿知识的讲解与介绍。教员上课前应充分吃透教材内容,准确、完整把握所讲知识,尽量采用启发式、引导式及互动式等多种教学方法,合理应用多媒体等现代教学手段,真正突出“以学员为主体、以教师为主导”的素质教育理念。

生物化学课程实践性较强,临床医学、预防医学、医学检验、医学影像、核医学、高原医学和病理诊断五年制安排60学时的实验课,锻炼学员的动手能力,在实验课中,强调“三性”实验比例,提高学员的综合素质。课程评价包括学员对课程教学的评价、教员对课程教学的评价、学校督导对课程教学的评价和课程考核;课程考核是课程评价的主要措施,在设计课程考核时,将实验成绩和理论考核成绩作为学员的最终成绩,实验部分占总成绩20%,理论考核占总成绩80%。

二、课程目标

(一)总体目标

学员通过本课程的学习,能够基本掌握人体的化学组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢的基本规律;掌握遗传信息的传递、基因表达及其调控机理;掌握细胞信号传导基本通路;了解基因工程的基本理论和基本技术;理解糖蛋白、血液生化和肝脏生化的基本内容;了解本学科前沿和发展动态,掌握重要专业词汇的英语名称,能用英语简单回答一些专业问题,为医学后续课程的学习及以后从事医学科学研究奠定基础。

(二)分类目标

1.知识与技能

知识训练:“模块”化学习,模块一:生物大分子的结构与功能:包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶的结构与功能;注意了解研究前沿:蛋白质组学。模块二:物质代谢及调节,包括:糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化和物质代谢调节,学员注意联系临床,如糖脂代谢与肥胖,感受生化知识对临床实践的指导作用。模块三:遗传信息传递,包括:DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控和基因工程。了解研究前沿,基因表达调控理论介绍,从中感受到生物化学的奇妙与乐趣。模块四:细胞信号传导和组织生化,包括细胞信号传导、血液生化、肝脏生化及糖蛋白。学员了解细胞信号传导最新研究进展,培养对科学研究的兴趣和热爱。学员通过参与课程学习,加强心理认知规律和知识结构化、框架化、网络化训练,提高分析问题、解决问题的综合能力。

技能训练:实验教学分为传统生物化学实验和以PCR、基因克隆为特色的分子生物学实验系列。学员通过系统生化实验培训,不但能掌握生物化学基本实验方法,而且可以锻炼灵活运用本门知识解决其它问题的能力。

2. 过程与方法

(1)理论教学

学员根据课堂上教员对各章内容进行的结构化和整体化总结和采用讲、议、练等方式,训练面对看似零散的大量信息进行整理并找出规律以及进行知识结构化和整体化的能力。学员归纳为主,每章教员讲授后学员进行归纳梳理总结,以调动思维和学习积极性。这样的学习过程有利于学员提高归纳、总结、分析和解决问题的能力,调动学习积极性和主动性,提高学习质量。

(2)实验教学

实验课分为两类,第一类验证、综合实验,每次实验前,学员应充分预习,上课时,认真听教员讲解实验原理、主要步骤及注意事项,以提高实验课质量。第二类设计性实验,学员课前查

阅资料,课堂上设计实验步骤,完成实验。通过实验课程学习,学员能提高分析问题和解决问题的综合能力。

3.情感态度与价值观

学员通过学习本课程,能培养认真、严谨、创新的科学作风和良好的科学探索精神,同时提高逻辑思维能力和对生物化学研究进展的兴趣。学员可养成对科学的认真态度以及拥有努力攀登科学技术高峰的积极进取精神。

三、内容标准

理论教学部分

绪论

[教学目标]

了解:

1.生物化学与分子生物学的发展简史。

2.学好生物化学的基本策略。

理解:

1.生物化学与分子生物学研究的主要内容。

2.能联系一些日常实际说明生物化学与分子生物学的重要性。

掌握:

1.生物化学与分子生物学的概念。

2.英文名词:Biochemistry, Molecular Biology.

[重点难点]

重点:

1. 生物化学与分子生物学的概念。

难点:

1. 生物化学与分子生物学的重要性(即在现代医学发展中的地位和作用)。

[学时分配] 2学时

[实施方法]采用多媒体讲授为主,结合互动式、启发式及问题引导式教学方法,结合生物化学与分子生物学在日常生活、医学实践和科学研究中的重要性进行讲授,联系生物化学与分子生物学发展的现状和未来趋势,重在激发学员学习生物化学与分子生物学的兴趣。

[学习策略] 学员能理顺生物化学与分子生物学之间的关系,记住这两个重要概念;结合生物化学与分子生物学发展中的重要里程碑事件,初步了解其奥妙和重要性,树立起学好生物化学与分子生物学的信心;弄清学好生物化学与分子生物学的方法和技巧。

第一章蛋白质的结构与功能

[教学目标]

了解:

1.蛋白质的生理功能,蛋白质是生命活动的物质基础。

2.蛋白质的分类。

3.一级结构与进化的关系及分子伴侣的作用。

4.多肽链中氨基酸序列分析(自学)。

5.蛋白质空间结构的测定(自学)。

理解:

1.组成人体20种主要氨基酸的三字母、一字母英文缩写符号和结构式及人体内几种常见的重要生物活性肽。

2.肽、多肽链和生物活性肽的概念、多肽链的书写规则。

3.通过蛋白质结构与功能关系的理论,解释一些临床疾病现象(如镰刀状红细胞贫血、疯牛病、老年痴呆症等)。

4.通过蛋白质理化性质的学习加深对一些生活和临床、科研现象的理解。

掌握:

1.名词:等电点、肽键、肽平面、蛋白质一级结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、二级结构、模体、结构域、三级结构、亚基和四级结构。

2.英文名词:protein, amino acid, peptide, isoelectric point, domain, motif.

3.蛋白质元素组成特点、氨基酸的结构通式、主要特点及分类(自学)。

4.氨基酸的两性电离、等电点、紫外吸收和茚三酮反应等理化性质及特点。

5.以血红蛋白为例,理解多亚基蛋白质的(正/负)协同效应与变构效应。

6.蛋白质结构与功能的关系,并解释分子病和构象病。

7.蛋白质重要理化性质——两性电离、胶体性质、变性和复性、沉淀反应、紫外吸收及呈色反应。

[重点难点]

重点:

1. 蛋白质的二级结构及结构与功能的关系。

难点:

2. 肽平面、通过血红蛋白结合氧的过程理解协同效应。

[学时分配]6学时

[实施方法]主要采用课堂讲授结合多媒体课件的方式进行课堂教学。以建筑物为例,从建筑元件构成建筑物的角度建立生物大分子基本结构单位的概念;通过反复讲解并结合简单教学模具演示肽平面、α-螺旋等较难理解的立体结构来解决难点的理解问题,理解蛋白质的四级结构及结构与功能的关系。适当突出英文术语,通过对部分学习内容进行指导性自学的辅导,逐步培养学员自我学习的能力。

[学习策略] 课前复习有机化学知识并进行预习,课后及时完成布置的思考题并整理笔记进行复习小结,理解教学中的重要内容并进行复述,特别是重要的名词概念和相应知识点。能够联系日常生活、临床现象,认识蛋白质结构与功能的关系。

第二章核酸的结构与功能

[教学目标]

了解:

1.核酸的分类、分布及功能。

2.体内重要的环化核苷酸——cAMP和cGMP的结构特点。

3.DNA双螺旋结构的多样性。

4.snmRNA的种类和功能。

5.核酶和核酸酶的概念。

理解:

1.原核生物DNA的超螺旋结构、真核生物染色体的基本单位——核小体的结构。

2.DNA的生物学功能,比较基因与基因组的概念及含义。

3.siRNA的概念。

4.核酸分子杂交技术的原理。

5.能通过对核酸结构与功能的关系深入理解遗传信息传递的分子机理。

掌握:

1.名词:3’, 5’-磷酸二酯键、DNA双螺旋结构、核酸分子杂交、融解温度、核酸的变性与复性。

2.英文名词:nucleic acid, base pair, double-helix, DNA denaturation.

3.核苷酸的化学组成、化学结构及缩写;DNA和RNA组成的异同。

4.核苷酸之间的连接方式、方向及其书写。

5.DNA的一级结构,二级结构——双螺旋结构模型要点,碱基配对规律。

6.RNA的种类与功能,真核生物信使RNA和转运RNA的结构特点。

7.核酸线性大分子的性质,紫外吸收光谱特征,核酸的解链曲线与Tm的含义。

8.核酸的变性与复性及分子杂交的过程。

[重点难点]

重点:

1. DNA的双螺旋结构。

难点:

1. 分子杂交技术的原理。

[学时分配]4学时

[实施方法] 本章内容分两次讲解,授课安排依据4学时进行,第一次课从核酸分子组成、核苷酸链讲到DNA双螺旋结构与功能。第二次课从RNA结构与功能讲到核酸的理化性质,并且留约5~10分钟对全章进行总结。授课过程采用的主要方式是以PPT课件为主,图文、动画、视频相结合的多媒体课件理论讲授。教学中重视教员讲解与学员讨论相结合,提高学员学习质量。

[学习策略] 课前预习“核酸的结构与功能”,学员注意自己困难的学习点,并标注。听课过程中要认真记好笔记,尤其要对课前有困难的地方和老师强调的重点难点要用心领会。强化对新知识点snmRNA的种类和功能、核酶和核酸酶、核酸分子杂交等问题的理解。适当练习教师给的习题,巩固课堂的内容。

第三章酶

[教学目标]

了解:

1.Km与Vmax的测定与计算。

2.酶的命名与分类原则(自学)。

3.酶与医学的关系(自学)。

理解:

1.酶的分子组成,单纯酶和全酶,辅酶和辅基。

2.酶促反应机制:诱导契合学说、邻近反应、定向排列、多元催化、表面效应。

3.酶活性测定的原理、方法及酶活力大小的计算。

掌握:

1.中文名词:酶、全酶、辅酶、辅基、活性中心、Km值、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制、共价修饰、变构调节、酶原激活、同工酶。

2.英文名词:enzyme, active center, Km, competitive inhibition, allosteric regulation, covalent modification, isoenzyme.

3.酶的活性中心、必需基团及其作用。

4.酶促反应的特点:高效性、高特异性和可调节性。

5.酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响,米-曼氏方程,Km与Vmax 值的意义。

6.抑制剂对酶促反应的影响,比较不可逆抑制的作用和可逆性抑制作用,区别竞争性抑制、非竞争性抑制与反竞争性抑制,说明其生理意义。

7.酶原、酶原激活与生理意义。

8.变构酶和变构调节机理,酶的共价修饰和作用特点。

9.同工酶及其生理意义。

[重点难点]

重点:

1.酶的活性中心及催化特点。

2.酶促反应动力学,米-曼氏方程,Km与Vmax值的意义。

3.可逆性抑制剂对酶促反应的影响及其生理意义。

4.酶活性的调节。

难点:

1.酶催化作用的机理。

2.米-曼氏方程、抑制剂对酶促反应的影响及生理学意义。

3.酶活性调节。

[学时分配] 5学时

[实施方法]结合临床实践和日常生活,以多媒体课件结合板书讲授并适当穿插双语教学。利用三维图片讲解酶活性中心的立体空间结构;米-曼氏方程及相关概念要着重强调其意义;采用比较的方法并结合酶的活性中心解释各类抑制剂对酶促反应的影响及意义;酶的调节部分重点讲授酶的活性调节;例举临床实例,引导学员探讨影响酶的因素,并通过开设设计性实验“影响酶活性的因素”,促进学员对酶促反应动力学的认识。由于本专业的特点,可以把“酶与医学的关系”一节内容请个别学员自学后上台讲解并指导。授课结束时进行章节小结,并设计一些课后复习题帮助学员巩固课堂学习效果。

[学习策略]课前预习重点概念,课堂上认真听讲并记笔记,充分理解的基础上记忆。可将整章内容归纳为若干要点进行掌握,如:一个活性中心、两类酶的调节方式、三个酶反应特点、四种抑制效应、五个酶促反应机制、六个酶促反应影响因素等,相关概念注意同时掌握英文词汇;通过自己设计实验(影响酶活性的因素),在设计中巩固理论知识。课后复习时可通过网络教学论坛提出问题与教员进行交流。并利用酶学知识解释一些临床和生活现象,做到学以致用。

第四章糖代谢

[教学目标]

了解:

1.糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。

2.糖酵解、糖有氧氧化及糖异生的调节。

3.巴斯德效应的概念。

4.磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。

5.肝糖原合成与分解的调节、乳酸循环及其生理意义。

6.高血糖、低血糖的产生现象。

理解:

1.糖酵解的概念、糖酵解途径的基本反应过程、部位、限速酶、ATP生成及生理意义。

2.糖的有氧氧化概念、糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。

3.磷酸戊糖途径的生理意义(核糖和NADPH的作用)。

4.正常人血糖的来源、去路及激素(胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素)对血糖水平的调节作用。

5.理解在运动或饥饿时糖代谢的适应性变化,糖尿病时糖代谢的异常变化。

掌握:

1.糖的分解代谢的基本途径、细胞定位、限速酶及生理意义。

2.肝糖原合成与分解的限速酶、催化反应及其意义。

3.糖异生的概念、限速酶及其生理意义。

[重点难点]

重点:

1. 糖酵解和三羧酸循环的基本过程及生理意义。

难点:

1. 糖代谢途径的协同调节。

[学时分配] 6学时

[实施方法]

1.授课安排:糖代谢是继第一篇生物分子结构与功能之后的第一章,本章内容分三次讲解,第一次课内容为糖代谢概述及糖酵解2个学时;第二次课讲解糖有氧氧化及三羧酸循环、磷酸戊糖途径糖和糖原代谢2个学时;第三次课内容为糖异生和血糖及其调节,并进行本章总结。

2.授课方式:以血糖的主要成分葡萄糖代谢为主线,系统讲解糖分解代谢的两条主要途径(无氧酵解、有氧氧化)的基本过程、关键酶、反应部位及功能意义(供能),同时介绍糖代谢的其他途径,如磷酸戊糖途径、糖原代谢及糖异生,着重讲解关键酶、反应部位及功能意义。讲授以PPT 课件为主,结合多媒体动画,注重以列表及流程图方式对代谢途径进行归纳总结,对关键酶进行重点强调。最后联系血糖水平及其调节,说明血糖水平异常(高血糖与低血糖)与疾病的关系。

[学习策略] 物质代谢是在酶催化下体内发生的一系列化学反应,又称代谢途径。学员在本章学习过程中,了解其基本反应过程,重点掌握各代谢途径的关键酶、反应发生的部位及该代谢途径的生理功能。但不需要记忆反应方程及化学结构式,学习这一章需要掌握糖分解产能的途径(糖无氧酵解、糖的有氧氧化)、重点掌握三羧酸循环及生理意义,参与血糖调节的途径(糖原分解、糖原合成、糖异生)及非产能的其他重要途径(磷酸戊糖途径)。学员将各代谢途径以流程图方式进行归纳总结能将复杂零散的反应进行条理化、系统化,并突出各代谢途径之间的联系,是学习物质代谢各章节的有效方法。为深入学习多种与糖代谢紊乱有关的临床疾病,如糖尿病等的分子机制奠定理论基础。

第五章脂类代谢

[教学目标]

了解:

1.脂类的消化吸收(自学)。

2.脂肪酸的命名、分类和生理功能。

3.磷脂的组成和种类。

4.甘油磷脂的合成途径:甘油二酯合成途径和CDP-甘油二酯合成途径。

5.鞘磷脂的化学组成和结构,神经鞘磷脂的合成部位和原料(自学)。

6.胆固醇合成的主要步骤和调节。

7.脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程及多不饱和脂酸的重要衍生物。

8.血浆脂蛋白代谢异常与高脂血症及动脉粥样硬化发生的关系。

理解:

1.脂肪动员的概念和调节。

2.血浆脂蛋白的结构、载脂蛋白的功能及血浆脂蛋白的代谢。

3.甘油磷脂的降解:磷脂酶类对甘油磷酯的水解部位及水解产物。

4.应用脂类代谢理论理解饮食与血脂、肥胖的关系。

5.试图总结脂代谢与糖代谢的关系。

掌握:

1.营养必需脂肪酸的概念。

2.营养必需脂肪酸的种类及功能。

3.脂动员过程、调节和意义。

4. 脂肪酸的β-氧化(脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β-氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤),计算脂肪酸氧化过程中能量变化。

5. 脂肪酸的合成原料、部位和限速酶。

6. 甘油三酯的合成原料、部位和合成过程。

7. 酮体的概念、酮体的生成、利用及其生理意义。

8. 胆固醇合成原料、合成过程的限速酶和胆固醇的转化产物。

9. 血脂的概念、血浆脂蛋白的种类、主要组成成分和功能。

[重点难点]

重点:

1.脂动员过程、调节和意义。

2.脂肪酸的氧化分解过程、定位、限速酶及意义。

3.酮体的生成和利用的部位及其生理意义。

难点:

1.脂肪酸的合成。

2.血浆脂蛋白代谢。

[学时分配] 6学时

[实施方法] 本章内容分如下内容讲授:脂质概述、脂肪动员及脂肪酸分解代谢、脂肪酸合成代谢、磷脂代谢及胆固醇代谢、血浆脂蛋白代谢及高脂血症等。以讲授为主,采用启发式、引导式和交互式等多种教学方式授课,配以动画、视频及录像(如:血浆脂蛋白代谢录像为本教研室录制)为辅助手段,将脂类代谢过程中的深奥化学反应通过形象直观的动画、视频等表现出来。根据临床医学专业特点,适当联系脂类代谢与心血管疾病的关系。

[学习策略] 学员首先理解脂类物质的理化特点,脂类物质体内运输是以脂蛋白的形式,由此,派生出血浆脂蛋白代谢及血脂概念。重点掌握脂肪动员和脂肪酸分解代谢、酮体生成和利用;拓展一般了解内容(如脂肪酸合成、磷脂代谢等)。课前预习,上课认真听讲,课后结合网络、习题进行复习和归纳总结,将胆固醇代谢与类固醇激素及胆汁酸代谢联系,了解胆固醇在外周血管堆积可致动脉粥样硬化。

第六章生物氧化

[教学目标]

了解:

1.化学渗透假说的基本内容。

2.ATP合酶的结构组成及A TP合成的机制。

理解:

1.胞液中NADH氧化的两种转运机制:α-磷酸甘油穿梭和苹果酸天冬氨酸穿梭及线粒体内膜转运载体。

2.其他氧化体系:需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物歧化酶和线粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶。

3.线粒体氧化磷酸化的能量转换方式与体外氧化燃烧的关系。

4.应用呼吸链理论解释缺氧、窒息及毒物中毒的机理。

掌握:

1.生物氧化的概念及其生理意义;高能磷酸化合物的类型及A TP生成和利用。

2.呼吸链的概念、线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。

3.氧化磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位及影响氧化磷酸化的因素。

[重点难点]

重点:

1.生物氧化的概念及生理意义。

2.呼吸链的概念、线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序及氧化磷酸化的概念。

难点:

1.呼吸链电子传递机制和能量释放。

2.氧化磷酸化的偶联机制——化学渗透假说。

[学时分配] 4学时

[实施方法]依照教学内容适时穿插动画、视频进行讲授,辅以板书和思考讨论题,并引导学员探讨相关临床应用问题,以启发学员主动思维,提高教学效果。具体实施时首先结合前面已学的糖、脂类代谢,引出生物氧化的重要生理意义,然后重点讲授两条呼吸链的组成及排列顺序,用举例和结合视频的方法阐明呼吸链电子传递机制和化学渗透假说,以加深学员对人体代谢及能量释放的理解,并能运用本章所学的呼吸链理论知识解释缺氧、窒息及毒物中毒的机理。

[学习策略] 在学习中首先要掌握生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化的基本概念,重点掌握生物氧化的概念及生理意义和呼吸链的概念、线粒体的两条呼吸链的组成成分和排列顺序及氧化磷酸化的概念。在学习呼吸链的电子传递机制和化学渗透假说的过程中,结合动画和视频,深入理解呼吸链电子传递和能量释放机制,并能运用所学知识理解和解释与生物氧化和能量代谢相关的临床病例。

第七章氨基酸代谢

[教学目标]

了解:

1.蛋白质营养价值作用:氮平衡、营养必需氨基酸与非必需氨基酸。

2.蛋白质在小肠消化、吸收和腐败过程。

3.氨基酸的脱羧基作用,谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质。

4.氨基酸脱氨基后,α-酮酸的代谢去路及生糖氨基酸、生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸的概念。

5.氨基酸代谢途径(酪氨酸、苯丙氨酸及精氨酸)。

理解:

1.尿素合成的调节。

2.含硫氨基酸的代谢:甲基的直接供体(S-腺苷甲硫氨酸)、甲硫氨酸循环及意义、硫酸的活性形式(PAPS)、肌酸的合成。

3.应用氨基酸代谢理论阐明肝性脑病的分子机理。

4.说明叶酸或B12缺乏与贫血关系。

掌握:

1.转氨基作用的概念、机制及体内氨基酸的四种脱氨基作用:联合脱氨基作用、转氨基作

用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。

2.氨的来源与去路、氨的转运形式:谷氨酰胺和丙氨酸-葡萄糖循环。

3.尿素合成、部位、原料、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。

4.一碳单位的概念、一碳单位的种类、来源、载体及生理意义。

[重点难点]

重点:

1.氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢、尿素合成的部位、途径及生理意义。

2.一碳单位的概念、来源、载体、种类及生理意义。

难点:

1. 一碳单位的代谢。

[学时分配] 6学时

[实施方法] 先简要介绍蛋白质的营养作用、蛋白质的消化吸收和腐败过程,然后重点讲述氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢、尿素合成的部位、途径及生理意义及一碳单位的概念、来源、载体、种类及生理意义,最后讲授含硫氨基酸的代谢。在讲述中可适当结合动画、临床病例、相关图片和视频,并通过设计提问引导学员思考,激发学员学习兴趣,加深学员对所学知识的理解,提高学习效果。本章可联系的临床病例比较广泛,在具体实施时要注意时间的合理安排。

[学习策略] 首先复习前面所学的氨基酸的结构和理化性质。在本章内容的学习中,先了解蛋白质的营养作用和消化吸收过程,掌握转氨基作用的概念、机制及体内氨基酸的四种脱氨基作用,氨的来源与去路、氨的转运形式,重点掌握氨基酸的脱氨基作用、氨的代谢、尿素合成的部位、途径及生理意义,以及氨基酸代谢生成的一碳单位的概念、来源、载体、种类及生理意义。通过本章学习能系统掌握氨基酸的脱氨基作用、氨的转运和代谢以及一碳单位的相关内容,并能运用所学知识理解和解释肝性脑病等临床相关疾病。

第八章核苷酸代谢

[教学目标]

了解:

1.核酸的消化吸收。

2.核苷酸的多种生物功能(自学)。

3.核苷酸合成的调节。

理解:

1.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物和脱氧核苷酸的生成。

2.使用核苷酸代谢理论阐述尿酸生成与痛风症关系。

掌握:

1.嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径和补救合成途径的原料、主要步骤及特点。

2.嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。

3.应用核苷酸代谢理论说明核苷酸代谢与抗肿瘤作用的生化机理。

[重点难点]

重点:

1.嘌呤及嘧啶核苷酸代谢异同点比较。

2.脱氧核苷酸的生成。

难点:

1. 核苷酸从头合成途径。

[学时分配] 3学时

[实施方法] 主要采用课堂讲授结合多媒体材料的方式进行,适当突出英语术语,强调代谢的关键途径和催化酶,注意强调代谢的起始物质、重要中间产物和代谢终产物。注重联系临床实践,抗代谢药物作用机理为临床肿瘤治疗学习奠定基础。部分学习内容要求学员自行进行学习、总结,培养学员逐步适应自主学习。

[学习策略] 课前复习核酸、核苷酸的相应知识,并对本章节进行适当预习,课后及时完成思考题并整理笔记进行复习小结。通过复述重要内容加强对教学内容的理解,特别是重要的名词概念和相应知识点。注重比较学习法在本章的应用,通过对嘌呤和嘧啶核苷酸代谢过程的比较、从头合成途径和补救合成途径的比较来加强记忆理解。

第九章物质代谢的联系与调节

[教学目标]

了解:

1.激素水平和整体水平对代谢的调节。

2.各组织、器官的物质代谢特点及其相互联系。

3.描述物质代谢的特点,物质代谢的相互联系。

4.细胞水平的调节:细胞内酶的隔离分布。

5.饥饿与应激状态下机体整体代谢的调节作用。

理解:

1.关键酶的变构调节(变构酶和变构剂的概念,变构调节的生理机制和变构调节的生理意义)。

2.关键酶的化学修饰调节(化学修饰的概念,化学修饰的特点)。

3.对关键酶含量的调节及其生理意义。

掌握:

1.酶的变构调节、化学修饰调节、酶蛋白合成的诱导与阻遏及其生理意义。

2.重点掌握三大物质(糖、脂肪、氨基酸)代谢的相互联系。

[重点难点]

重点:

1.酶的变构调节及共价修饰调节。

2.酶蛋白合成的诱导与阻遏。

难点:

1. 三大物质(糖、脂肪、氨基酸)代谢的相互转化。

[学时分配] 3学时

[实施方法] 本章主要讲授内容:物质代谢的联系(主要三大物质代谢的联系)和物质代谢调节,调节分整体、激素及细胞水平三个层次调节;重点讲授细胞水平调节,主要分慢调节和快调节,快调节中变构调节和化学修饰调节为细胞内物质代谢的重要调节方式。启发学员理解体内物质代谢调节具有整体性、实时性和反馈性等特点,通过理论讲授及适当病例分析,让学员充分认识物质代谢调节在机体中的重要性。讲课中适当配以视频和动画,以增加学员的学习兴趣和学习效果。

[学习策略] 学员通过本章学习,在理解和认识到物质代谢调节在生命活动中的重要性基础上,能理解和掌握细胞快速调节中的变构调节和化学修饰调节,这两种调节方式是生命活动中细胞内的重要调节方式,无论是基因表达调控或是细胞信号传导中变构调节或化学修饰调节发挥重要作用。学员通过以前学习的生化知识和即将学习的生化内容,更加深刻认识变构调节和化学修饰调节的重要性。

第十章DNA的生物合成

[教学目标]

了解:

1.半保留复制实验的原理。

2.真核生物复制的过程。

3.DNA修复类型(七种)。

4.逆转录现象与逆转录病毒发病机制。

5.运用DNA损伤原理解释顺铂等癌症化疗药物机理。

理解:

1.染色体末端复制与端粒酶。

2.突变的分子类型与意义。

3.DNA损伤来源(内源性、外源性)与广泛性。

4.解释复制的保真性、突变、修复与遗传变异及肿瘤发生的关系。

5.半保留复制的意义。

掌握:

1.DNA复制基本规律:化学本质(模板、原料、引物、产物、主要反应酶、化学键)、半保留复制、双向复制、半不连续性,高保真性;掌握概念:冈崎片段、领头链、随从链。

2.DNA复制的酶学和拓扑学变化:DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶、解旋酶、单链结合蛋白的作用。

3.DNA复制的高保真性机制。

4.原核生物复制过程(复制起始阶段、延长阶段、终止阶段),掌握概念:复制子、复制叉、复制起始元件、引发体、端粒、端粒酶。

5.特殊DNA复制方式特点与概念:逆转录复制、滚环复制、D 环复制。

6.复制相关酶在现代生物学技术与基因工程中的应用。

[重点难点]

重点:

1. DNA复制的基本规律。

2. 原核生物DNA复制过程。

3. DNA复制的高保真性机制。

难点:

1. 端粒酶的作用机制。

2. 原核生物DNA复制起始过程。

[学时分配] 6学时

[实施方法]以课堂讲授为主,以幻灯为主要媒介并结合播放相关动画,适当板书。对自学内容可酌情安排少量时间请学员阅读教材,并通过问答的方式讲解,或课堂不安排时间而利用网络教学解决。本章将依次讲解复制的基本规律和DNA复制的酶学和拓扑学变化、DNA生物合成过程、逆转录和其它复制方式、DNA损伤(突变)与修复。讲授中“中心法则”的导出和意义非常重要,因为它是前后三章(复制、转录和翻译)内容的总纲,要让学员认识到这三章的内容是相互联系的一个整体。每次课前安排简短复习上次课内容,课终安排小结并布置思考题及预习内容。复习和小结以教师提问、学员单独或共同回答的方式进行。适当联系实验技术和临床知识,让学员感到本章的知识能学以致用。

[学习策略] 由于本章的学习内容难度较大,许多概念、原理抽象,很难与生活经验或以往学习的知识建立联系,学员不易理解接受。因此,学员课前应预习,上课认真听讲,积极思考,并

充分发挥想象力(如酶的拓扑学变化可通过采用橡皮筋辅助理解),课后借助网络、习题和教师的PPT进行复习、归纳和总结。应对重点的概念和内容进行把握,并能与实验技术、临床疾病的发生机制相联系。

第十一章RNA的生物合成

[教学目标]

了解:

1.tRNA和rRNA的转录后加工过程。

理解:

1.原核生物的RNA聚合酶特性及其RNA聚合酶核心酶与全酶。

2.真核生物与原核生物转录过程的异同。

3.运用RNA转录原理解释抗生素利福霉素、利福平的抗菌机制。

4.核酶特性与意义。

掌握:

1.RNA 转录的基本特点:化学本质(模板、原料、引物、产物、主要反应酶、化学键)、不对称转录。

2.原核生物的转录过程:转录的起始(启动子、转录起始复合物、TA TA 盒、σ亚基的作用);转录的延长(转录空泡);转录终止(依赖Rho 因子方式、非Rho 因子方式)。

3.真核生物的转录过程:转录的起始(Hogness 盒、顺式作用元件、反式作用因子、转录因子、转录起始前复合物,拼板理论;转录的延长;转录终止。

4.真核生物mRNA的转录后加工过程。

[重点难点]

重点:

1.RNA 转录的基本特点。

2.原核生物的转录过程。

3.真核生物mRNA的转录后加工过程。

难点:

1.转录的起始过程。

2.转录后加工过程。

[学时分配] 4学时

[实施方法] 借助PPT进行讲授为主,辅以动画、板书,适度采用中英文双语教学。首先提出问题“蛋白质合成为什么需要mRNA?”从而引出转录的概念。本章将依次讲解RNA转录及其酶学、原核生物的转录过程、真核生物的转录过程和转录后加工。每次课后都要小结,全章讲完后进行系统归纳和总结。采用比较法,比较学习RNA生物合成和DNA生物合成的异同,其中“RNA 合成过程”以动画展示。

[学习策略] 课前预习,上课时随着老师提出的问题“蛋白质合成为什么需要mRNA?”进行思考和听讲,课后通过复习和完成作业进一步强化对主要知识点的理解和掌握。将本章所学知识与DNA生物合成的内容进行比较、归纳,找出异同点,加深记忆。

第十二章蛋白质的生物合成

[教学目标]

了解:

1.分子伴侣、伴侣素的概念与作用;导肽、核定位序列的概念。

2.原核与真核生物蛋白质翻译的异同。

3.蛋白质生物合成的干扰与抑制。

理解:

1.蛋白质合成后加工修饰的主要方式。

2.蛋白质合成后靶向输送的概念与主要类型。

3.分泌型蛋白合成后的靶向输送。

4.蛋白质生物合成中能量的消耗与利用。

掌握:

1.蛋白质生物合成体系——翻译模板:mRNA 及遗传密码:密码子的概念,密码子的特点(连续性、简并性、通用性与摆动性),起始密码和终止密码,开放读码框的概念。

2.蛋白质生物合成体系——核蛋白体:核蛋白体的结构、组成和功能,原核与真核生物核蛋白体的比较。

3.蛋白质生物合成体系——tRNA与氨基酸的活化:氨基酰-tRNA的生成,氨基酰-tRNA合成酶的作用特点,起始肽链合成的氨基酰-tRNA。

4.蛋白质翻译过程:翻译的起始(起始因子,起始复合物的形成);肽链的延长(核蛋白体循环的概念,延长过程:进位,成肽和转位,特点);翻译的终止(释放因子,肽链的释放,核蛋白体解聚,多聚核蛋白体)。

[重点难点]

重点:

1.mRNA、tRNA、rRNA在翻译过程中的作用。

2.遗传密码的特点。

难点:

1.遗传密码。

2.蛋白质翻译的过程。

3.蛋白质生物合成后的加工和输送。

[学时分配] 6学时

[实施方法] 以课堂讲授为主,以幻灯为主要媒介并结合播放相关动画,适当板书,充分利用网络资源。对自学内容可酌情安排少量时间请学员阅读教材,并通过问答的方式讲解,或不安排时间而利用网络教学解决。全章6学时分3次讲授,第一次主要讲授蛋白质生物合成体系,重点介绍参与蛋白质生物合成的各种要素的组成、结构、特性及作用;第二次主要讲授蛋白质翻译的过程,重点介绍原核生物的翻译过程;第三次主要讲授蛋白质翻译后修饰和靶向输送,并简单介绍蛋白质生物合成的干扰和抑制。前两次课应作为讲授重点,第三次课可适当增加与临床的联系,通过翻译抑制与临床用药的关系,说明分子生物学理论在指导临床实践中的价值。每次课前安排时间(约5分钟)复习上次课内容,课终安排(约5分钟)小结并预留思考题及预习内容。复习和小结以教师提问、学员单独或共同回答的方式进行。教学过程中利用网络与学员进行交流,如安排练习、答疑,全章结束时安排网络小测验并作为平时成绩。

[学习策略] 参照复制、转录两章的学习方法,先掌握蛋白质生物合成体系的组成及功能,重点是各种RNA在蛋白质生物合成中的作用,如mRNA与密码子、rRNA与核蛋白体、tRNA与氨基酸的活化与转运。学习此部分应在理解的基础上加强记忆,及时归纳整理。然后学习蛋白质生物合成的过程,重点是原核生物蛋白质生物合成的过程,包括各种蛋白因子在翻译中的作用,同时对比真核与原核的差异。借助幻灯、视频、听课等多种手段,从分子水平弄清楚翻译的过程。在掌握上述内容以后,进一步学习蛋白质翻译后修饰、靶向输送、蛋白质生物合成的干扰和抑制,并注意与临床相联系。认真落实预习、听讲、复习、练习四个环节,充分利用网络教学资源,全章结束时进行总复习。

第十三章基因表达调控

[教学目标]

了解:

1.真核基因组的结构特点。

2.原核基因转录终止和翻译水平的调节。

3.组蛋白与非组蛋白的概念及其在真核基因表达调控中的作用。

4.真核生物RNA pol I和pol III的转录调节。

5.真核生物转录后水平和翻译水平的调节。

6.基因表达调控与组织分化、肿瘤发生和发展的关系(自学)。

理解:

1.基因表达的概念,基因表达的特异性、基因表达方式和基因表达调控的意义。

2.基因表达调控的基本原理:基因表达调控的多层次和复杂性,基因转录激活调节的基本要素(特异DNA 序列,调节蛋白,DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用,RNA 聚合酶)。

3.真核基因表达调控的特点及其环节。

4.原核生物与真核生物基因表达的异同。

掌握:

1.原核基因表达调控的特点:乳糖操纵子的组成(阻遏和诱导作用的概念,操纵序列、调节基因、阻遏蛋白、辅阻遏剂、诱导物的概念),乳糖操纵子的调节机制(负性调节与正性调节及其协调)。

2.真核生物RNA pol II转录起始的调节:顺式作用元件(启动子、增强子、沉默子、上游激活元件)及其作用,反式作用因子(基本转录因子、特异转录因子)的结构特点及作用;mRNA 转录激活及其调节。

[重点难点]

重点:

1.基因表达的基本原理。

2.原核基因表达调控的特点:乳糖操纵子的组成及调节机制。

难点:

1.基因表达调控的基本原理。

2.真核生物RNA pol II转录起始的调节。

[学时分配] 6学时

[实施方法] 以课堂讲授为主,以幻灯为主要媒介并结合播放相关动画,适当板书,充分利用网络资源。本章内容抽象复杂,进展内容多,学习难度比较大,故偏重了解与理解内容,要求掌握的主要是一些基本概念和基本原理。全章6学时分3次讲授,讲授中注意多归纳、多强调、多复习。第一次主要讲授基因表达的相关概念和表达调控的基本原理,由于概念较多,故讲授时注意多举例并与实践联系以增加学员兴趣。第二次主要讲授原核生物基因表达调控的操纵子模型(重点是乳糖操纵子),真核基因表达调控的相关概念、基本原理和基本特征,以及染色质和DNA水平的调节。第三次主要讲授真核生物基因表达的转录水平调控,包括转录起始和转录后调节,兼顾其它层次的调节。每次课前安排时间(约5分钟)复习上次课内容,课终安排(约5分钟)小结并预留思考题及预习内容。复习和小结以教师提问、学员单独或共同回答的方式进行。教学过程中利用网络与学员进行交流,如安排练习、答疑,全章结束时安排网络小测验并作为平时成绩。

[学习策略] 本章注意对照复习前三章(复制、转录和翻译)的内容,作为一个整体学习。本章的学习重点是基因表达调控的基本概念与基本原理,学员学习本章以中心法则为线索,综合全

篇各章,深刻理解基因表达调控的基本原理(如原核的操纵子学说、基因表达的特异性、表达方式、转录水平调节),把握重点概念(阻遏与诱导、操纵序列、阻遏蛋白、诱导物、顺式作用元件、反式作用因子及各自的典型代表)。学习本章对照课程标准要求,及时归纳整理重点内容,在理解的基础上加强记忆,并与相关章节(复制、转录、翻译)的纵向和横向联系。学习中认真落实预习、听讲、复习、练习四个环节,充分利用网络教学资源,全章结束时进行总复习。

第十四章基因重组与基因工程

[教学目标]

了解:

1.自然界的基因转移和重组。

2.同源重组,特异位点重组,转座重组(插入序列转座、转座子转座)。

3.重组DNA 技术与医学的关系(自学)。

理解:

1.细菌的基因转移与重组:接合作用、转化作用、转导作用。

2.重组DNA技术的相关概念:DNA克隆、工具酶、目的基因、基因载体。

掌握:

1.重组DNA 技术的基本原理和过程:

(1)目的基因的获取:cDNA文库与基因组文库的概念、构建及用途

(2)克隆载体的选择和构建:克隆载体与表达载体的概念及用途。

(3)外源基因与载体的连接:粘性末端、平末端、同聚物加尾及人工接头连接。

(4)重组DNA 的导入:感受态的概念,转化、转染与感染。

(5)重组体的筛选:直接筛选与间接筛选。

(6)克隆基因的表达:原核表达体系与真核表达体系的特点。

[重点难点]

重点:

1.重组DNA技术的基本过程。

难点:

1.基因重组的原理。

2.重组DNA技术的基本过程。

[学时分配] 4学时

[实施方法] 首先,采用多媒体图文资料以对比的讲述方式,提出同源重组、位点特异性重组、转座和接合、转化和转导的概念,此部分内容可占用1学时时间;然后,采用问题导入式、对比总结式、随堂抽测等方法,结合多媒体图片、动画等手段讲解重组DNA技术的基本概念,陈述基因工程、DNA克隆、工具酶、目的基因、基因载体的概念、意义以及关系,此部分可占用1学时时间;利用教具、动画、视频等手段,采用问题引导式、互动式教学方法,重点讲解重组DNA 技术的基本原理和过程,最后以总结提问式检验学员掌握情况,此部分可占用2学时时间。

[学习策略]学员在学习中首先以基因信息传递的基本知识了解同源重组、位点特异性重组、转座和接合、转化和转导的基本概念,然后理解DNA克隆、工具酶、目的基因和基因载体的概念,并且理清重组DNA技术与基因工程的关系,进一步掌握重组DNA的基本原理与过程,能够复述重组DNA过程中各步骤的基本技术和基本概念。

第十五章细胞信息转导

[教学目标]

了解:

1.受体活性的调节方式。

2.各信息传递途径的具体过程。

3.信息传递途径的交互联系(即信息传递的网络概念)(简单讲解+自学)。

4.信息传递与疾病(简单讲解+自学)。

理解:

1.细胞间(外)信息物质。

2.细胞内信息物质。

3.运用信号转导知识解释诸如某些激素可调节糖代谢而维持空腹血糖等生理现象的机理。

4.主要信息传递途径的组成。

掌握:

1.中文名词:第一信使、第二信使、第三信使、受体、配体、G蛋白。

2.英文名词:Receptor, G protein, The first messenger, The second messenger, The third messenger, MAPK, STA T, NF-kB.

3.信息物质的种类。

4.受体及其类型。

5.受体作用的特点。

6.G蛋白的结构与功能。

[重点难点]

重点:

1.信息物质的种类。

2.受体及其类型。

3.G蛋白的结构与功能。

难点:

1.G蛋白各亚单位的解离和重聚合循环。

2.各信息传递通路的具体过程。

3.树立一个观点:即信息传递途径的网络观点。

[学时分配] 8学时

[实施方法]借助图文、动画、视频相结合的多媒体课件、辅以板书进行理论讲授。以“细胞与细胞之间如何发生联系,为什么需要这些联系”的问题导入法引出细胞间的信号转导,激发学员的求知欲和学习兴趣。采用对比法讲解信息物质的种类、不同受体及其作用特点,以画线路图的方式帮助学员梳理信号转导过程、了解主要的信号转导途径及建立信息传递途径的网络观点。联系霍乱、白喉等临床疾病以讨论式、启发式的教学方法引导学员掌握G蛋白的结构、功能,了解其介导的主要信号途径,为学员的后期临床课程学习打下基础。适度联系当前信号转导的研究进展,拓宽学员视野及思路。

[学习策略]学员通过将细胞的信号转导与人与人之间的信息交流类比起来学习,将知识形象化、生活化。主动参与课堂的讨论、互动,对比学习不同的信息物质、受体,以动笔画线路图的方式学习掌握信号转导的主要环节(信息物质、受体、关键信号分子)、主要途径等;对于重要的信号转导途径(如G蛋白介导的信号转导途径)应联系其在临床疾病发病机理中的作用进行学习。课后借助网络、图书和教师的PPT进行复习,以巩固所学知识。

第十六章血液的生物化学

[教学目标]

了解:

1.血液的化学组成及生理功能。

2.血浆蛋白的分类、性质及其功能。

理解:

1.血红素合成的调节。

2.应用血红素代谢知识解释卟啉症的发生。

掌握:

1.红细胞糖代谢特点(糖酵解和2,3-BPG旁路)及2,3-BPG在Hb运氧功能中的作用。

2.血红素的合成。

[重点难点]

重点:

1. 红细胞糖酵解2,3-BPG旁路及血红素的合成。

难点:

1. 2,3-BPG如何调节Hb运氧功能。

[学时分配] 2学时

[实施方法] 借助图文、动画、视频相结合的多媒体课件、辅以板书进行理论讲授。以问题引导式及交互式的方法统领本章的重点及难点内容,按“血液→血液中的红细胞→红细胞主要成分血红蛋白中的血红素”从整体到局部、从宏观到微观的思路讲授血液的理化性质、红细胞代谢的特点及血红素的生物合成。联系卟啉症讲解血红素代谢,激发学员学习兴趣,也为其后续临床课程的学习打下基础。

[学习策略] 学员在学习本章前对第一章《蛋白质的结构与功能》中讲授到的血红蛋白、血红蛋白与氧的结合、糖代谢等相关知识进行复习。在此基础上学习血液的理化性质及生理功能,掌握红细胞代谢中特殊的2,3-BPG支路及血红素合成的过程及特点。

第十七章肝的生物化学

[教学目标]

了解:

1.肝脏在物质代谢中的作用(自学)。

2.参与生物转化的酶类及反应类型。

3.胆汁的主要成分及胆汁酸的种类。

理解:

1. 生物转化作用的概念。

2. 胆红素的来源、生成、在血液中的运输和排泄。

掌握:

1.胆汁酸的代谢:胆汁酸的分类(游离胆汁酸,结合胆汁酸),胆汁酸的代谢(初级胆汁酸的生成,7α-羟化酶,次级胆汁酸的生成与肠肝循环),以及肠肝循环的生理意义。

2.胆色素代谢:胆色素的生成和转运,胆红素在肝脏、肠道中的转变和胆红素的肠肝循环。

3.应用胆色素代谢知识说明血清胆红素与黄疸的关系。

[重点难点]

重点:

1.胆汁酸的肠肝循环及生理意义。

难点:

1.胆红素在肝脏、肠道中的转变和胆红素的肠肝循环。

[学时分配] 4学时

[实施方法] 借助图文、动画、视频相结合的多媒体课件、辅以板书进行理论讲授;设计问题引导学员自学肝脏在物质代谢中的作用。以学员在解剖学中已经学习的肝、胆、肠的结构为载体,讲授生物转化作用、胆汁酸、胆色素的生成、转运、肠肝循环;并借助启发式教学引导学员通过学习推导、分析出血清胆红素代谢障碍所引起的临床不同黄疸类型,培养其活学活用的能力。

[学习策略] 学员在复习第四章《糖代谢》、第五章《脂代谢》、第七章《氨基酸代谢》及解剖学所学肝脏解剖的基础上,自学肝脏在物质代谢中的作用,建立将不同章节知识、相关学科知识融会贯通、综合应用的学习思路和体系。联系生活及临床知识掌握生物转化的过程及意义;以“肠肝循环”为关键点,对比学习胆汁酸、胆红素在肝脏、肠道的转变等知识点。课后借助网路和图书进行复习,能用所学知识解释“黄疸”形成的分子机理。

第十八章维生素与无机物

[教学目标]

了解:

1.重要的微量元素——钙、镁、铜、铁、硒、碘的代谢与生理功能。

2.维生素的缺乏症。

理解:

1.引起维生素缺乏症的相关机理。

掌握:

1.中文名词:维生素、脂溶性维生素、水溶性维生素。

2.英文名词:vitamin, Lipid-soluble vitamin, water-soluble vitamin.

3.脂溶性维生素的来源、活性形式及生理功能。

4.B族维生素的化学结构特点、性质及与辅酶的关系。

5.维生素C的化学结构特点、性质与生理功能。

[重点难点]

重点:

1. B族维生素与辅酶的关系及功能。

难点:

1. 维生素的缺乏症。

[学时分配] 1学时

[实施方法]以临床上相应维生素缺乏病为切入点,采用图文、动画、视频相结合的多媒体课件进行理论讲授。主要讲授结构特点、活性形式、性质与功能,授课重点放在B族维生素上,结合酶的辅酶辅基进行阐述,授课结束时进行章节小结,并设计一些课后复习题帮助学员巩固课堂学习效果。

[学习策略]本章内容与临床结合紧密,学员可联系相应的临床疾病进行记忆掌握,对于重点内容,通过列表总结各种B族维生素与辅酶的关系及功能,并结合各章节中所涉及的相关生化反应进行记忆,从而达到融会贯通的作用。能利用所学知识解释相关疾病的发病机理及治疗原则。

第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质

[教学目标]

了解:

1.细胞外基质-胶原、Fn、Ln的结构、功能及胶原生物合成的基本过程。

2.糖蛋白和蛋白聚糖糖链的生物合成。

3.糖蛋白与细胞信号、肿瘤转移的关系。

理解:

1.糖蛋白结构中寡糖链的结构共性及其特点。

掌握:

1.糖蛋白结构中寡糖链(N-连接,O-连接)的结构及其特点。

2.糖蛋白、蛋白多糖的主要功能。

[重点难点]

重点:

1.糖蛋白结构中寡糖链(N-连接,O-连接)的结构共性及其特点。

2.糖蛋白、蛋白聚糖的主要功能。

难点:

1. 糖蛋白结构中寡糖链的结构、细胞外基质-胶原的结构。

[学时分配] 4学时

[实施方法]

1. 授课安排:本章安排两次课,糖蛋白和蛋白聚糖2课时,细胞外基质2课时。

2. 方法手段:讲授为主,通过动画、视频相结合的PPT多媒体课件进行理论讲授,重点介绍糖如何与蛋白质形成复合物、糖复合物中糖链的结构特点及其功能。运用对比法,以列表形式归纳总结糖蛋白结构中寡糖链(N-连接,O-连接)的结构特点、糖蛋白及蛋白多糖在结构、组成、分布和功能上的差异。讲授糖复合物在组成细胞外基质(ECM)中的重要性,同时强调ECM中存在其它几种大分子:胶原、纤连蛋白、层粘连蛋白结构与功能。结构不要求掌握,重点是理解功能。

[学习策略] 掌握糖既是有机体重要的能源物质,还能与其他大分子构成复合物,如与蛋白质结合构成糖蛋白或蛋白聚糖,因而赋予糖作为供能物质之外多种重要的功能,如参与蛋白质的加工运输、分子识别、信号传导、肿瘤转移等。学习本章后,能理解糖在体内的存在形式和主要功能,但不需要掌握糖的化学结构式。重点掌握糖如何与蛋白质结合构成糖复合物。归纳两类不同糖复合物在结构、组成、分布和功能上的差异。能够以典型的实例说明糖如何赋予其复合物重要的功能(如糖与ABO血型的关系)。能全面而深刻地理解糖在生命活动中的重要作用。通过学习细胞外基质的化学组成,为今后了解糖复合物及细胞外基质代谢异常所导致的多种临床疾病,如“粘多糖累积病”、胶原病的发生机制奠定基础。

实践教学部分

实验一蛋白质的变性、凝固及沉淀反应

[教学目标]

了解:

1. 盐析、重金属离子和生物碱试剂沉淀蛋白质的原理。

2. 通过实验了解蛋白质的变性、凝固和沉淀的相互关系。

理解:

1. 蛋白质胶体分子的稳定因素。

掌握:

1. 蛋白质变性的原理。

[重点难点]

重点:

1. 蛋白质的两性反应。

难点:

1. 蛋白质沉淀反应的原理和意义。

[学时分配] 4学时

《生物化学实验》课程标准

《生物化学实验》课程标准 一、课程概述 《生物化学实验》是独立设课,该课程是本科生物技术专业一门重要的专业基础课,特别是随着分子生物学的发展与拓宽,生物化学的实验方法与技术显得尤为重要。因此,掌握和学会生物化学实验方法与技术,对其它很多学科的发展有直接的影响。 生物化学实验与生物化学基础理论课紧密结合,使学生将理性知识与感性认识有机地结合,将书本知识用于实验,在实验中更深刻地理解基础理论,提高学生分析问题和解决问题的能力,培养学生的综合能力与创新意识。生物化学实验的主要目的是使学生掌握研究与应用生物化学的主要方法与技术,包括经典的、常规的、以及现代的方法与技术,使学生具有适应于从事相关学科的基础理论研究,教学和实际生产应用。 二、课程目标 1.熟悉生物化学实验的一般知识,掌握生物化学的基本操作技能,培养独立的实验能力。 2 .通过性质试验,验证各类常见的生物大分子物质的主要性质和鉴定方法,丰富学生的感性知识,巩固和加深生物化学的基本知识。 3.使学生基本掌握分光光度计、离心机、电泳仪、pH计等仪器的使用,并掌握层析、电泳、离心、光谱光度等生物化学基本技术。 4.在实验中要有严紧的科学态度,尊重事实与实验结果,要善于发现新现象,培养学生的分析、数据处理、创新能力。 5.树立密切合作的风气,在实验中进一步提高学生的科学素质修养。 三、课程内容与教学要求 本实验课的技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下: 知道———是指对这门学科和学科知识点的认知。 理解———是指对这门学科涉及到的基本理论、基本知识、基本实验方法、基本技能给予说明和解释。 掌握———是指运用理解的学科概念、原理、实验方法和技术,说明、解释、类推同类学科知识和现象。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成生物化学知识和技能的操作任务,或能识别操作中的一般差错。 教学内容和要求表中的“ √”号表示教学知识和技能的教学要求层次。 本标准中“*”号的内容为选做实验或开放性实验,教师可根据实际情况确定选做实验的内容,并鼓励微生物学兴趣爱好者进行既定的开放性实验或自己设计开放性实验。

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

动物生物化学期末试卷及答案12

动物生物化学期末试卷12 一、名词解释(每题2分,共20分) 1. 增色效应: 2. 柠檬酸循环: 3. 糖异生: 4. 级联放大: 5. 质子梯度的概念: 6.无氧呼吸: 7.乙醛酸循环: 8. 铁硫蛋白: 9. 氧化磷酸化: 10.乳酸的再利用(Cori Cycle): 二、判断题(每题1分,共10分) 1.通常把DNA变性时,即双螺旋结构完全丧失时的温度称为DNA的熔点,用Tm 表示。() 2. 寡霉素是氧化磷酸化的抑制剂,既抑制呼吸也抑制磷酸化,但是它对呼吸的抑制可以被解偶联剂所解除.() 3.辅酶I(NAD+ )、辅酶II(NADP+)、辅酶A(CoA)、黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)中都含有腺嘌呤(AMP)残基。() 4.胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体,其P/O比值约为2。() 5.离子载体抑制剂是指那些能与某种离子结合,并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。缬氨霉素可结合Na+穿过线粒体内膜。() 6. 脂蛋白的密度取决于蛋白质和脂质的比例,蛋白质比例越大则密度越大。() 7. 必许氨基酸指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共有8种:Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Tyr。目前有人将His和Arg称为营养半必需氨基酸,因为其在体内合成量较小。() 8.不同终端产物对共同合成途径的协同抑制是氨基酸生物合成的一种调节机制。()

9. E. coli和酵母的脂肪酸合酶是7种多肽链组成的复合体,其中一链是ACP,其余6链是酶;() 10. 由葡萄糖经历丙酮酸最后生成乙醇,称为发酵过程。() 三、选择题(前15题为单选题,每题只有一个正确答案,后5题为多选题,每题有1个以上的正确答案,每题1分,共20分) 1.嘧啶核苷酸合成特点是() A.在5-磷酸核糖上合成碱基 B.由FH 4 提供一碳单位 C.先合成氨基甲酰磷酸 D.甘氨酸完整地掺入分子中 E.谷氨酸是氮原子供体 2.在嘧啶生物合成过程中,嘧啶环上的氮原子来源是() A,NH 3 和甘氨酸 B,氨基甲酰磷酸和胱氨酸 C.谷氨酸 D.天冬氨酸和谷氨酰胺E.丝氨酸 3.核苷酸从头及补救合成中都需() A.Gly B.Asp C.一碳单 位 D.CO 2 E.PRPP 4.下列关于由IMP合成GMP的叙述,哪一项是不正确的() A.由ATP供能 B.由天冬氨酸供氨 C.XMP为中间产物 D.NAD+为IMP脱氢酶辅酶 E.先脱氢,再氨基化 5.下列有关胞嘧啶核苷酸合成的叙述,哪项有错() A.在三磷酸水平上,由UTP转变为CTP B.从头合成一分子CTP耗7分子ATP C.胞嘧啶C 4上的-NH 2 由谷氨酰胺供给 D.先合成UMP是从头合成CMP的必经过程 E.机体可利用现成的胞嘧啶在嘧啶磷酸核糖转移酶催化下补救合成CMP 6. 热变性的DNA分子在适当条件下可以复性,条件之一是() A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 7. 抗霉素A是一种抑制剂,它抑制() A.线粒体呼吸链复合物I; B.线粒体呼吸链复合物II; C.线粒体呼吸链复合物III; D.线粒体ATP合成酶.

生物化学课程标准医学检验专业讲解--实用.docx

生物化学课程标准 所属系部:基础医学部 适用专业:医学检验专业课程类型:专业基础课 一、前言 (一)课程性质与任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学,它是从分子水平来 探讨生命现象的本质。生物化学既是重要的专业基础课程,又与其它基础医学课程有着广泛而 密切的联系。 通过本课程的学习,使学生掌握生化基本理论和基本技能,并能灵活运用生化知识解释疾 病的发病机理及采取的防治措施;培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力;培 养学生相互沟通和团结协作的能力。 (二)设计思路 围绕医学检验专业的培养目标,结合后续课程和基层医疗岗位实际工作对知识、能力和素 质要求,合理取舍生物化学教学内容,确定教学的重难点。根据教学内容,采用任务驱动、项 目导向等教学方法和多媒体等教学手段,将基础理论与临床知识进行对接。 本课程的主要内容有生物大分子的结构功能、物质代谢、基因信息传递和专题生化等四大 模块共十二个章节。医学检验专业在第二学期开课,总学时 64 学时,其中理论 54 学时,实验 10 学时。 二、课程培养目标 (一)知识目标 1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其临床意义。 2.熟悉生物化学的基本概念。 3.了解营养物质的消化吸收。 (二)能力目标 1.能灵活运用生化知识在分子水平上探讨病因、阐明发病机理及制定疾病防治措施。 2.能熟练掌握实验室的基本知识和常用临床生化项目的操作原理、方法、注意事项及其对 临床疾病诊断的意义,为后续医学检验专业课的学习及医学检验技术的操作奠定良好的基础。 (三)素质目标 1.注重职业素质教育,培养学生良好的职业道德,树立全心全意为病人服务的医德医风。 2.培养学生实事求是的科学态度。 3.提高分析问题和解决问题的能力。 4.培养学生与人沟通、团结协作的整体观念。

《食品营养与健康》课程标准

《食品营养与健康》课程标准 课程代码:适用专业:食品营养与检测 学时/学分:96/6 编制人: 1、课程概述 1.1课程性质与 本课程是为食品营养与检测专业开设的一门重要专业必修课。本课程的教学目的是培养学生深入理解营养与人体需要和健康的关系,熟悉基础营养学的基本理论知识和基本方法;了解不同人群的营养需求特点与膳食原则;理解各类食品的营养价值,膳食营养与健康的关系,了解社区营养的内容与方法;了解食物的体内过程及其代谢,热能来源和不同劳动强度的热能供给量、膳食参考摄入量(DRI)相关指标及其制定依据。掌握食品营养评价、人体营养状况测评、膳食指导与评估、膳食调查与评价、营养咨询与教育的方法与技能。培养学生具有从事食品工业生产管理、营养师、营养配餐员等技术能力,以便在今后的食品营养与生产及相关工作中,能够熟练地应用营养学知识解决实际问题,为改善我国居民的营养状况和提高居民的健康水平服务。 本课程上承有机化学、分析化学、食品化学、食品生物化学,食品加工技术等,下续毕业设计和顶岗实习等课程。 1.2课程设计思路 本课程教学采用工作任务为载体,根据企业所需学生还需要什么来设定进行课程设置和内容的选定,遵循实用、够用原则。突出对学生的职业技能的训练,加强实训课内容的针对性,同时围绕“营养配餐员”、“公共营养师”的职业资格鉴定来安排能力目标和技能训练。理论知识的选取也是紧紧围绕项目的工作任务的完成来设置的,但同时又考虑到高等教育对理论知识的学习的需要。在设置这些内容时又考虑到相关职业证书的对知识、技能和职业素质方面的要求。 课程组通过与营养健康专家、企事业单位技术人员和专业教师一起进行深入、细致、系统的分析,明确了课程的主要内容是人体必需的七大营养素的生理功能及对人体健康的关系和如何针对不同人群进行营养食谱设计、人体营养状况测量、营养咨询与教育以及膳食调查

食品生物化学在军用食品中的应用

新疆农业大学 专业文献综述 题目: 姓名: 学院: 专业: 班级: 学号: 指导教师: 职称: 教师 20 年月日 …………大学教务处制

生物技术在军用食品中的应用与展望 摘要:本文综述了基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程等生物工程技术在军用食品中的应用前景。由生物技术催生的军用食品新材料和新技术,主要包括功能食品基础原料、新型抑菌防腐材料、包装材料、食品添加剂及军用食品快速安全检测技术等。生物技术可有效改善食品品质和营养结构,促进军用食品由营养型向功能型转变。军用食品的未来将在生物技术的集成与耦合中创新发展。 关键词:生物技术;军用食品;功能基础原料;集成与耦合 20世纪70年代后期,随着DNA重组技术(recombinant technology of DNA)的诞生,以基因工程为核心内容,包括细胞工程、酶工程和发酵工程的生物技术应势而生。生物技术集合了分子生物学、生物化学、应用微生物学、化学工程、发酵工程、酶工程和电子计算机等诸多学科的最新科学成就,有助于解决食品、医药、化工、农业、环保、能源和国防等领域的资源紧缺难题,因此被列入当今世界七大高新技术之一,引起了世界各国的极大关注[1]。 生物技术最初源于传统的食品发酵,并首先在食品加工中得到广泛应用。如改良面包酵母菌种,就是基因工程应用于食品工业的第一个例子。基本原理是:将具有较高活性的酶基因转移至面包酵母菌(Saccharomycescer cvisiae),进而使生产菌中麦芽糖透性酶(mal to s epermease)及麦芽糖酶(maltase)的含量与活性高于普通面包酵母,使面团在发酵时产生大量的CO2,形成膨发性能良好的面团,从而提高面包的质量和生产效率。又如制造干酪的凝乳酶,过去的凝乳酶是从小牛胃中提取的,为了满足世界干酪的生产需求,每年全世界大约需要宰杀5000万头小牛。基因工程技术诞生后,通过把小牛胃中的凝乳酶基因转移至大肠杆菌(E.coli)或酵母中,即可通过微生物发酵方法生产凝乳酶,最后经过基因扩增,保证了干酪生产对凝乳酶的需求[1]。此外,酶法转化或酶工程的应用,也能有效改造传统的食品工业。因此,采用生物技术,不仅可以改良食品工业中原料和材料的品种,提高和改善食品工业酶的稳定性,而且还可解决食品资源紧缺难题。 随着科学技术的发展和高技术装备的应用,未来战争作战半径增大、节奏加快,作战人员智能、体能消耗突出,这对军用食品的发展提出了更高要求[2]。通过军用功能食品可快速调节士兵体能,全面提高

动物生物化学(1)

动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点? 答:在与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基,称为α-氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸? 答:甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些? 答:酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少? 答:280nm 核酸的紫外吸收波长是多少? 答:260nm 2、全酶包括哪几部分? 答:酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点? 答:与酶蛋白结合梳松,用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶;与酶蛋白结合紧密,不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下,大脑获得能量的主要途径是什么? 答:葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的?

答:细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义? 答: 概念:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义:由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定;有利于乳酸的利用;可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答:乙酰COA 4、什么是呼吸链? 答:又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体,最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答:B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少? 答:NADH呼吸链:P/O~2.5(接近于3) FADH2呼吸链:P/O~1.5(接近于2) 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答:Cytaa3(细胞色素氧化酶) 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化,所需要的载体是什么? 答:肉碱

6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输?答:谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种? 答:瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同? 答:DNA彻底水解产物:磷酸,脱氧脱氧核糖,鸟嘌呤,腺嘌呤, 胞嘧啶,胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸,核糖核酸,鸟嘌呤,腺嘌呤,尿嘧啶,胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加,提示其中碱基含量高的是哪几种碱基?答:C和G(胞嘧啶和鸟嘌呤) 8、蛋白质一级结构的概念? 答:蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序,即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键? 答:肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化? 答:破坏次级键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。如:溶解度降低,易形成沉淀析出,结晶能力丧失,分子形状改变,酶失去活力,激素蛋白失去原来的生理功能。

分子生物学课程标准

《分子生物学》课程标准 英文名称:Molecular Biology 课程编码:413041150 适用专业:生物技术学分数:2 一、课程性质 分子生物学属于生物学一级学科下的生物化学及分子生物学二级学科,是生物技术专业培养计划中专业基础系列课程的主干课程之一。学生们前期系统学习的生物化学、植物生物学、动物生物学、微生物学等课程为分子生物学的学习奠定了基础,而分子生物学知识的学习会使学生对生命科学从宏观到微观,对生物信息的传递、基因的表达调控等有更为全面深刻的理解,并为后续分子生物学实验等课程的学习与实践打下基础。通过本课程学习,为学生将来从事分子生物学实验员、检测员等岗位奠定良好的基础。 二、课程理念 在本课程的教、学过程中要“抓住一条主线,注意两个对比,形成三种意识”,坚持学生为主体、教师为主导的课程理念。 1、抓住“一条主线” 分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学,是人类从分子水平上真正揭示生物世界的奥秘,由被动地适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科,是生命科学领域最基础、最重要的主干课程之一。中心法则从信息角度论证了生命世界在分子水平的统一,分子生物学知识基础就是以中心法则为主线介绍生物信息的传递,以及生物信息传递过程中的调控机制,要引导学生以中心法则为主线梳理构建出分子生物学知识框架。 2、注意“两个对比” 真核生物和原核生物在基因组成、基因表达调控等方面有许多的差异,要引导学生在学习真核生物和原核生物在分子水平的统一性之外,还要注意对比真核生物和原核生物之间的不同,利用比较法进行学习提高学习效率。 3、形成“三种意识” 分子生物学作为现代生物学的共同语言,应认识到其交叉性、前沿性、应用性,学生要建立这三种意识 分子生物学现已迅速渗入到生物学的各个学科,是现代生物学的共同语言,是生命科学领域中所有学科在分子水平上的统一。分子生物学涉及面广,学科交叉内容丰富,也是目前自然科学中进展最迅速、最具活力的领域,在教学过程中应反映分子生物学的交叉性、前沿性,同时也要注重分子生物学研究方法运用能力的培养,将分子生物学的基础理论与实验方法原理相结合,尤其特别注意分子生物学基本研究方法的实验原理及其应用范围的讲解,培养学生从分子生物学的角度思考、分析、解决问题的思想意识或观念,对分子生物学研究方法的应用和意义有较全面的理解,能用分子生物学知识解释如转基因技术等相关社会热点问题,初步具有从分子水平发现问题、分析问题、进而选用适宜的分子生物学研究方法解决实际问题的意识。 4、分子生物学课程的学习应坚持学生为主体、教师为主导,引导学生进行自主探究型学习,增强学生分析问题、解决问题的应用能力 通过增加学生讲授、课堂讨论、课外拓展等学习形式,尤其要引导学生从课本上原有的经典实验着手,体会前人如何从分子生物学的角度思考、分析、解决问题,使学生较全面的掌握分子生物学基本知识、理解分子生物学方法的应用和发展前景,了解现代分子生物学新方法与新成果及其在解决人口膨胀、环境污染、疾病猖獗、能源资源匮乏、生态平衡破坏等重大难题过程中面临的机遇与挑战,明确所学知识的应用价值,增强学生分析问题、解决问题的应用能力。 三、课程目标 1、总目标 通过介绍染色体与DNA、生物信息传递、基因表达调控等使学生获得核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其规律性等分子生物学基础知识,了解并关注分子生物学发展简史、发展趋势及其在

《食品分析》课程标准.

《食品分析》课程标准 一、课程概述 《食品分析》是食品科学与工程专业专业基础课。该课程的理论基础是无机化学、分析化学、有机化学、物理化学、生物化学、仪器分析等基础理论课。课程主研究、讨论食品生产、科研,营养学研究,卫生管理,质量控制等方面所需解决食品组分、含量分析,结构、作用的确定等问题;主要的内容有:营养成分,食品添加剂,污染物等。采用的分析方法有化学法,物理法,仪器分析法等。 该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学等,后续课程有食品工艺学、食品品质控制管理等。 二、课程目标 本课程是研究和评定食品品质及其变化的一门学科。其主要任务是依据物理、化学、生物化学的一些基本理论和运用各种科学技术,按照制订的技术标准对原料、辅助材料、半成品及成品的质量进行检验。食品分析的作用是为食品行业把好生产质量关,为改进生产工艺、加工技术和包装技术、开发新的食品资源提供依据。通过本课程的学习,应能掌握食品分析和检验的基本理论知识,能独立完成实验操作,正确处理分析结果,具有较强的综合实验能力。 三、课程内容和教学要求 第一章绪论 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有: 1.食品分析的性质、任务和作用。 2.食品分析的内容。 要求一般理解和掌握的内容有: 1.食品分析方法及发展方向。 2.食品分析的学习方法和主要的参考资料。 第二章食品分析的基本知识 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有: 1.正确采集样品的方法。 2.样品的预处理方法及分析方法的选择。 3.掌握食品分析的误差与数据处理的方法。 要求一般理解和掌握的内容有: 1. 样品的制备及保存方法。了解国内外食品分析标准。 第三章 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有: 熟练掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用。 要求一般理解和掌握的内容有: 理解和掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用原理。 第四章水分和水分活度值的测定 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有: 水分的测定方法:干燥法、蒸馏法、卡尔·费休法。 要求一般理解和掌握的内容有:

《动物生物化学》期末考试试卷附答案

《动物生物化学》期末考试试卷附答案 一、名词解释(本大题共4小题,每小题5分,共20分) 1、核苷 2、核苷酸 3、核苷多磷酸 4、DNA的一级结构 二、填空题(本大题共5小题,每小题4分,共20分) 1、研究核酸的鼻祖是_________,但严格地说,他分离得到的只是。 2、等人通过著名的肺炎双球菌转化试验,证明了导致肺炎球菌遗传性状改变的转化因子是,而不是。 3、真核细胞的DNA主要存在于中,并与结合形成染色体;原核生物的DNA 主要存在于。 4、在原核细胞中,染色体是一个形状为的双链DNA;在染色体外存在的、能够自主复制的遗传单位是。 5、DNA的中文全称是,RNA的中文全称是;DNA中的戊糖是,RNA 中的戊糖是。 三、单项选择题(本大题共10小题,每小题2分,共20分) 1.在天然存在的核苷中,糖苷键都呈( )构型。 A. α- B. β- C. γ- D. δ- 2.Watson-Crick提出的DNA右手双螺旋结构是哪一型() A. A B. B C. C D. Z 3. tRNA3′端的序列为:() A. -ACC B.-CAC C.-ACA D.-CCA 4.下列关于浮力密度的叙述,哪一条是对的:() A. RNA的浮力密度大于DNA B. 蛋白质的浮力密度大于DNA C. 蛋白质的浮力密度大于RNA D. DNA的浮力密度大于RNA 5.下列关于RNA结构的叙述,错误的是:() A.RNA的结构象DNA一样简单、有规则 B.绝大多数RNA是单链分子,少数病毒RNA是双链 C.RNA的结构象蛋白质那样复杂而独特 D.各种RNA分子均存在局部双链区 6.含有稀有碱基比例较多的核酸是:() A.胞核DNA B.线粒体DNA C.tRNA D. mRNA 7.真核细胞mRNA帽子结构最多见的是:() A.m7APPPNmPNmP B. m7GPPPNmPNmP C.m7UPPPNmPNmP D.m7CPPPNmPNmP

生物化学课程标准药学专业

生物化学课程标准药学 专业 集团文件发布号:(9816-UATWW-MWUB-WUNN-INNUL-DQQTY-

生物化学课程标准 所属系部:基础医学部适用专业:药学专业 课程类型:专业基础课 一、前言 (一)课程性质与任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学,它是从分子水平来探讨生命现象的本质。生物化学既是重要的专业基础课程,又与其它基础医学课程有着广泛而密切的联系。 通过本课程的学习,使学生掌握生化基本理论和基本技能,并能灵活运用生化知识解释疾病的发病机理,并采用相应的药物治疗;培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力;培养学生相互沟通和团结协作的能力。 (二)设计思路 围绕药学专业的培养目标,结合后续课程和医疗岗位实际工作对知识、能力和素质要求,合理取舍生物化学教学内容,确定教学的重难点。根据教学内容,采用任务驱动、项目导向等教学方法和多媒体等教学手段,将基础理论与药学知识进行对接。 本课程的主要内容有生物大分子的结构功能、物质代谢、基因信息传递三大模块共八个章节。药学专业在第二学期开课,总学时48学时,其中理论42学时,实验6学时。 二、课程培养目标 (一)知识目标 1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其生理意义。 2.熟悉生物化学的基本概念。 3.了解营养物质的消化吸收。 (二)能力目标 1.能运用生化知识从分子水平上阐明药物的作用机理。 2.能使用常规生化仪器来测定常用生化项目,并能解释其对疾病诊断的意义,为后期药学专业课的学习奠定良好的基础。 (三)素质目标

1.注重职业素质教育,培养学生良好的职业道德,树立全心全意为病人服务的医德医风。 2.提高分析问题和解决问题的能力。 3.培养学生与人沟通、团结协作的整体观念。 三、课程内容、要求及教学设计

(高考生物)食品生物化学食品生物化学课程标准

(生物科技行业)食品生物化学食品生物化学课程标 准

《食品生物化学》课程标准 一.课程概述 生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律,侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。 食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础,与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学,是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理(工艺学)等。 这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识,理解生命的变化和发展过程,指导食品原料进行生物技术和化学技术改造,指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位,对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。 二.课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论,尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发,并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式,并能把所学的基本理论应用

关于食品生物化学十套试题及答案

食品生物化学试题一 一、单项选择题(在每小题的四个备选答案中,选出一个正确答案,并将正确答案的序号填在题干前的括号内。本大题共20小题,每小题1分,共20分)()1.用凯氏定氮法测定乳品蛋白质含量,每克测出氮相当于()克蛋白质含量。 A.0.638 B.6.38 C.63.8 D.638.0 ()2.GSH分子的作用是()。 A.生物还原 B.活性激素 C.营养贮藏 D.构成维生素 ()3.蛋白变性后()。 A.溶解度降低 B.不易降解 C.一级结构破坏 D.二级结构丧失 ()4.破坏蛋白质水化层的因素可导致蛋白质()。 A.变性 B.变构 C.沉淀 D.水解 ()5.()实验是最早证明DNA是遗传物质的直接证据。 A.大肠杆菌基因重组 B.肺炎链球菌转化 C.多物种碱基组成分析 D.豌豆杂交 ()6.紫外分析的A260/A280比值低,表明溶液中()含量高。 A.蛋白质 B.DNA C.RNA D.核苷酸 ()7.DNA生物合成的原料是()。 A.NTP B.dNTP C.NMP D.dNMP ()8.据米氏方程,v达50%Vmax时的底物浓度应为()Km。 A.0.5 B.1.0 C.2.0 D.5.0 ()9.竞争性抑制剂存在时()。 A.Vmax下降, Km下降 B.Vmax下降, Km增加 C.Vmax不变, Km增加 D.Vmax不变, Km下降 ()10.维生素()属于水溶性维生素。 A.A B.B C.D D.E ()11.糖代谢中,常见的底物分子氧化方式是()氧化。

A.加氧 B.脱羧 C.脱氢 D.裂解 ()12.每分子NADH+H+经呼吸链彻底氧化可产生()分子ATP。 A.1 B.2 C.3 D.4 ()13.呼吸链电子传递导致了()电化学势的产生。 A.H+ B.K+ C.HCO3- D.OH- ()14.()是磷酸果糖激酶的变构抑制剂。 A.ATP B.ADP C.AMP D.Pi ()15.动物体内,()很难经糖异生作用转变为糖。 A.氨基酸 B.核苷酸 C.有机酸 D.脂肪酸 ()16.核糖可来源于()。 A.EMP B.TCAc C.HMP D.乙醛酸循环 ()17.脂肪酸β–氧化主要产物是()。 A.CO2 B.乳酸 C.丙酮酸 D.乙酰辅酶A ()18.生物膜中含量最多的脂类为()。 A.甘油三酯 B.甘油二酯 C.糖脂 D.磷脂 ()19.人体嘌呤降解的终产物是()。 A.尿素 B.尿酸 C.尿囊素 D.尿囊酸 ()20.基因上游,可被RNA聚合酶识别并特异结合的DNA片段称()。 A.起点 B.启动子 C.外显子 D.内含子 二、多项选择题(在每小题4个备选答案中选出二到4个正确答案,并将正确答案的序号填入题中的括号内,错选、多选、漏选均不得分。本大题共20小题,每小题1分,共20分) ( )1.以下各氨基酸中,属于人体必须氨基酸的是( )。 A.Phe B.Lys C.Trp D.Thr ( )2.出现在球蛋白表面频率较低的氨基酸是( )。 A.Ala B.Leu C.Pro D.Arg ( )3.引起蛋白质沉淀的因素有( )。 A.高温 B.生物碱试剂 C.稀盐溶液 D.金属离子

动物生物化学

《动物生物化学》 教学大纲 学时:54学时理论学分:4.5学分 适用对象:动物科学、动物医学二年级学生 先修课程:动物学、化学(有机化学、无机化学、分析化学) 考核要求:平时20%(小测、实验)、期中考试(20%)、期末考试(60%) 使用教材及主要参考书: 《生物化学》(第二版),天津农学院主编,中国农业出版社,2002年4月 王镜岩主编,《生物化学》(第三版上下册),高等教育出版社,2002年9月 黄锡泰、于自然主编(第二版),〈现代生物化学〉,化学工业出版社,2005年7月 周顺伍,《动物生物化学》(第三版),中国农业出版社,1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学,是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习,不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律,而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点,在教学过程中,教师一定要把基本概念,基本理论讲解的清楚、易懂,对重点章节要讲深、讲透,并注重各章节的相互联系。通过学习,使学生不仅能掌握生命活动的基本规律,而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识,并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 (一)教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系,了解生物化学的发展史。 (二)教学内容 1.生物化学的概念; 2.生物化学的发展; 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 (一)教学目的

《生物化学》-课程标准范文

《生物化学》课程标准 所属系部:基础医学部适用专业:临床医学和护理课程类型:专业基础课课程学时:45 第一部分课程定位 一、课程的性质与作用 生物化学(biochemistry)是研究生命化学的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是医护类学生必修的基础医学课程,为学习其它基础医学和专业护理课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。本门课程属于专业基础课,主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、维生素、核酸、酶);物质代谢及其调控(糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢、核苷酸代谢、生物氧化);基因信息的贮存、传递与表达;癌基因与抑癌基因;分子生物学常用技术及其应用等生命科学内容,使医学学生为深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。 二、课程理念 坚持学生为主体,教师为主导的教学理念。教师的主导作用具有客观性和必要性,教师预先决定和设计教学方案、教学内容、教学进程、教学结果和教育质量评估方法等。学生是学习的主体,在教师适时必要的引导下,充分调动学生主观能动性,发挥其较强的知识基础和自学能力的优势,确保教学活动顺利高效的完成,使学生获得知识、能力,并使智力和素养得到发展,完成教学目标。此外,在教学实践中应全程渗透素质教育、个性化教育等现代教育思想和观念。突出课程的前沿内容,着重培养学生的科学研究能力和创新精神。在保持优良教学传统的基础上,不断深化教学理论、内容、方法的创新和改革。

《食品化学》课程标准.

《食品化学》课程标准 一、课程概述 食品化学是一门主要包括微生物、化学、生物学和工程学的多学科的科学,是食品科学主要课程,是食品专业的的专业基础课,它的主要任务包括:研究食品材料(原料和产品)中主要成分的组成、结构和性质;食品在贮藏、加工和包装过程中可能发生的化学和物理变化;食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响等。 该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学、生物化学等,后续课程有食品工艺学、食品保藏原理、毕业论文等课程。 二、课程目标: 1、知道该学科的性质、地位、独立价值、研究范围、基本框架、研究方法、学科进展和未来方向等。 2、通过对本课程的学习,让学生能够基本掌握食品中主要成分的组成、结构和性质;食品在贮藏、加工过程中可能发生的化学和物理变化;食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响,并通过实验来加强对本课程的理解。 3、了解和掌握食品化学的基本知识和研究方法,从而在食品加工和保藏领域较好地从事教学、研究、生产和管理方面的工作。 三、课程的内容和要求 这门学科的知识与技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下:知道———是指对这门学科认知。 理解———是指能懂得对这门学科涉及到的概念、原理与技术的说明和解释。 掌握———是指运用已理解的食品化学原理说明、解释并运用到实践中。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成食品化学的具体操作。教学内容和要求表中的“√”号表示教学知识和技能的教学要求层次。

四、课程实施 (一)课时安排与教学建议 本课程属于食品工程(本科)专业必修课:理论课学时数35,实验课学时数9,学分2个。具体课时安排如下:

(高考生物)食品生物化学在军用食品中的应用

(生物科技行业)食品生物化学在军用食品中的应用

新疆农业大学 专业文献综述 题目: 姓名: 学院: 专业: 班级: 学号: 指导教师: 职称: 教师 20年月日 …………大学教务处制 生物技术在军用食品中的应用与展望

摘要:本文综述了基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程等生物工程技术在军用食品中的应用前景。由生物技术催生的军用食品新材料和新技术,主要包括功能食品基础原料、新型抑菌防腐材料、包装材料、食品添加剂及军用食品快速安全检测技术等。生物技术可有效改善食品品质和营养结构,促进军用食品由营养型向功能型转变。军用食品的未来将在生物技术的集成与耦合中创新发展。 关键词:生物技术;军用食品;功能基础原料;集成与耦合 20世纪70年代后期,随着DNA重组技术(recombinanttechnologyofDNA)的诞生,以基因工程为核心内容,包括细胞工程、酶工程和发酵工程的生物技术应势而生。生物技术集合了分子生物学、生物化学、应用微生物学、化学工程、发酵工程、酶工程和电子计算机等诸多学科的最新科学成就,有助于解决食品、医药、化工、农业、环保、能源和国防等领域的资源紧缺难题,因此被列入当今世界七大高新技术之一,引起了世界各国的极大关注[1]。 生物技术最初源于传统的食品发酵,并首先在食品加工中得到广泛应用。如改良面包酵母菌种,就是基因工程应用于食品工业的第一个例子。基本原理是:将具有较高活性的酶基因转移至面包酵母菌(Saccharomycescercvisiae),进而使生产菌中麦芽糖透性酶(maltosepermease)及麦芽糖酶(maltase)的含量与活性高于普通面包酵母,使面团在发酵时产生大量的CO2,形成膨发性能良好的面团,从而提高面包的质量和生产效率。又如制造干酪的凝乳酶,过去的凝乳酶是从小牛胃中提取的,为了满足世界干酪的生产需求,每年全世界大约需要宰杀5000万头小牛。基因工程技术诞生后,通过把小牛胃中的凝乳酶基因转移至大肠杆菌(E.coli)或酵母中,即可通过微生物发酵方法生产凝乳酶,最后经过基因扩增,保证了干酪生产对凝乳酶的需求[1]。此外,酶法转化或酶工程的应用,也能有效改造传统的食品工业。因此,

动物生物化学 期末复习资料 超准

生化复习资料 考试: 名:10个(三、四) 选:10个(不含1、6、11、12) 3章重点维生素的载体、作用,嘌呤、嘧啶合成区别,核糖作用,一碳基团载体,ACP,载体蛋白,乙酰辅酶A缩化酶,生物素 填:20空(1、2、8) 简答:3个(1、6、7、8) 简述:3个(9、10、11、12) 血糖来源和去路,葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算:(1、7) 一、名词解释 1、肽键:是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键(-CO-NH-),称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键(主键) 2、盐析: 3、酶的活性中心:在一级结构上可能相距甚远,甚至位于不同肽链上的基团,通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近,形成的具有一定的构象,直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数:是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时,Km = S 意义:Km越大,说明E和S之间的亲和力越小,ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化:是在电子传递过程中进行偶联磷酸化,又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化:是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链:线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化:糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解,生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用:由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路:指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶: 12、酮体:脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物,统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用:把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用,可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡:是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径:利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径:利用体内游离的碱基或核苷合成

生物化学课程标准

陕西国际商贸学院 生物化学课程标准 一、课程基本信息 (一)课程性质与任务 《生物化学》(biochemistry)是运用化学的原理和方法,研究生物体内化学分子与化学反应的科学,是从分子水平探讨生命现象本质的一门学科。通过研究生物体分子结构与功能,物质代谢与调节,以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等阐明生命现象。 《生物化学》是药物制剂专业必修的一门专业基础课,其任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。生物化学的研究主要采用化学的原理和方法,但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术,使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。 人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构与功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性,是人类在认识论上的重大飞跃。而从广义上理解,分子生物学是生物化学的重要组成部分,也被视作生物化学的发展和延续,因此,分子生物学的飞速发展,无疑为生物化学的发展注入了生机与活力。近年来迅猛发展的生物化学学科,研究成果累累,促进了相关和交叉学科的发展,特别是促进了临床医学、预防医学和药物制剂等的发展,已成为研究生命科学的前沿学科。 (二)前后续课程的安排 先修课程包括:人体解剖生理学、有机化学等。 后续课程包括:药理学、药物分析、生物药剂学与药物动力学等。 生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的,其关系密不可分。

通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究,揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘,使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 三、课程目标 (一)总体目标 学生通过本课程的学习,能够基本掌握人体的化学组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢的基本规律、遗传信息的传递及重要的专业词汇;理解基因表达及其调控机理;了解基因工程的基本理论和基本技术、血液生化和肝脏生化的基本内容;了解本学科前沿和发展动态。为药物制剂后续课程的学习及以后从事医药工作和科学研究奠定基础。 (二)具体目标 1.知识目标: (1)基本理论知识:“模块”化学习,模块一:生物大分子的结构与功能:包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶的结构与功能;注意了解研究前沿:蛋白质组学。模块二:物质代谢及调节,包括:糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化和物质代谢调节,学员注意联系临床应用,如糖脂代谢与肥胖,感受生化知识对临床实践的指导作用。模块三:遗传信息传递,包括:DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控和基因工程。了解研究前沿,基因表达调控理论介绍,从中感受到生物化学的奇妙与乐趣。学生通过参与课程学习,加强心理认知规律和知识结构化、框架化、网络化训练,提高分析问题、解决问题的综合能力。 (2)基本技能:学生通过系统生物化学实验训练,不但能掌握生物化学基本实验方法,而且可以锻炼灵活运用本门知识解决其它问题的能力。 2.能力目标: 学生根据课堂上教师对各章内容进行的结构化和整体化总结和采用讲、议、练等方式,训练面对看似零散的大量信息进行整理并找出规律以及进行知识结构化和整体化的能力。学生归纳为主,每章教师讲授后学生进行归纳梳理总结,以调动思维和学习积极性。这样的学习过程有利于学生提高归纳、总结、分析和解决问题的能力,调动学习积极性和主动性,提高学习质量。实验课分为两类,第一类验证、综合实验,每次实验前,学生应充分预习,上课时,认真听教师讲解实验原理、主要步骤及注意事项,以提高实验课质量。第二类设计性实验,学生

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