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《生物化学》教案课程名称:生物化学

上海海洋大学生物化学期末试卷教案资料

生物化学期终试卷(2006-2007学年第一学期) 一、是非题:(共20分) 1. 细胞色素是指含有FAD辅基的电子传递蛋白。【F】 2. 哺乳动物无氧下不能存活,因为葡萄糖酵解不能合成ATP。【F】 3. 6-磷酸葡萄糖转变为1,6-二磷酸果糖,需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。【T】 4. 酮体是指在肝脏中合成的丙酮酸、乙酰乙酸、B-丁酸。【F】 5. 在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。【T】 6. 脂酰CoA在肉毒碱的携带下,从胞浆进入线粒体中氧化。【T】 7. ATP虽然含有大量的自由能,但它并不是能量的贮存形式。【T】 8. 葡萄糖是生命活动的主要能源之一,酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行。【F】 9. 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。【F】 10. 奇数碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。【F】 11. 原核细胞和真核细胞新生肽链N端第一个残基都为fMet。【F】 12. 真核生物mRNA多数为多顺反子,而原核生物mRNA多数为单顺反子。【F】 13. 核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。【T】 14. 一般讲,从DNA的三联体密码子可以推定氨基酸的顺序,相反从氨基酸的顺序也可以毫无疑问地推定DNA顺序。【F】 15. 原核生物转录终止时不一定要ρ(Rho)因子参与。【T】 16. RNA的转录合成和DNA的合成一样,在起始合成前亦需要有RNA引物参加。【F】 17. 在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3'端向5'端进行翻译的。【F】 18. 1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸,需经1次脱氢,两次底物水平磷酸化过程,最终净生成2molATP分子。【T】 19. 原核生物DNA聚合酶都有5'-3'的外切活性。【F】 20. 脂肪酸氧化降解主要始于分子的羟基端。【F】 二、单项选择题:(共20分) 1. 生物体内ATP最主要的来源是:【D】 A、糖酵解 B、TCA循环 D 、氧化磷酸化作用C、磷酸戊糖途径 2. 线粒体外NADH经α-磷酸甘油穿梭作用,进入线粒体内实现氧化磷酸化,其p/o值】C【为: A、0 B、1 D 、2 、 3 C3. 在三羧酸循环中,由α-酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要:【A】 +B、A、NADNADP D 、FMN 、ATP C4. 糖酵解是在细胞的什么部位进行的:【B】 A、线粒体基质 B、胞液中 D C、内质网膜上、细胞核内 5. 糖酵解时哪一对代谢物提供~P使ADP生成ATP:【B】 A、甘油醛-3-磷酸及果糖磷酸 B、甘油醛-1,3-二磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 C、甘油醛-α-磷酸及葡萄糖-6-磷酸 D、葡萄糖-1-磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 6. 下列化合物中不含有高能磷酸键的是:【B】 A、ADP B、6-磷酸葡萄糖 D 、烯醇丙酮酸磷酸C、乙酰磷酸

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生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律,以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学,也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学,而是将二者的基本原理有机的结合起来,应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题: 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识,注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮,一些蛋白质含有硫;有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 (一)蛋白质的基本单位是氨基酸 (二)氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种,但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基(—COOH),也有碱性的氨基(—NH2),因此氨基酸是两性电解质,在溶液中的带电情况,随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时,氨基酸为中性,最易沉淀,带电量为0。 2、除甘氨酸外,其他氨基酸都有旋光性,蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同,他们决定蛋白质性质。

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《生物化学实验》教案 实验一糖的还原性及多糖的实验 一.实验目的 学习鉴定糖类及区分酮糖和醛糖的方法;了解鉴定还原糖的方法及其原理。熟悉淀粉多糖的碘实验反应原理和方法,了解淀粉的水解过程。 二.实验原理 费林(Fehling)试剂和本尼迪特(Benedict)试剂均为含Cu2+ 的碱性溶液,能使具有自由醛基或酮基的糖氧化,其本身则被还原成红色或黄色的Cu2O ①。此法常用作还原糖的定性或定量测定。其反应表示如下: 目前临床上多用本尼迪特法,因此法具有:①试剂稳定,不需临用时配制;②不因氯仿的存在而被干扰;③肌酐或肌酸等物质所产生的干扰程度远较费林试剂小等优点。 淀粉广布于植物界,谷、果实、种子、块茎中含量丰富,工业用的淀粉主要来源于玉米、山芋、马铃薯。本试验以马铃薯为原料,利用淀粉不溶或难溶于水的性质来制备淀粉。 淀粉遇碘呈蓝色①,是由于碘被吸附在淀粉上,形成一复合物,此复合物不稳定,极易被醇、氢氧化钠和加热等使颜色褪去,其他多糖大多能与碘呈特异的颜色,此类呈色物质也不稳定。 淀粉在酸催化下加热,逐步水解成分子较小的糖,最后水解成葡萄糖,其过程如下: (C6H10O5)x(C6H10O5) y C12H22O11C6H12O6淀粉各种糊精麦芽糖葡萄糖 淀粉完全水解后,失去与碘的作用,同时出现单糖的还原性。

实验二 蛋白质的两性反应和等电点的测定 一、实验目的 了解蛋白质的两性解离性质,学会一种测定蛋白质等电点的方法。 二、实验原理 蛋白质由许多氨基酸组成,虽然绝大多数的氨基与羧基成肽键结合,但是总有一定数量自由的氨基与羧基,以及酚基、巯基、胍基、咪唑基等酸碱基团,因此蛋白质和氨基酸一样是两性电解质。调解溶液的酸碱度达到一定的氢离子浓度时,蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等,以兼性离子状态COO -NH 3+R 存在,在电场内该蛋白质分子既不向阴极移动,也不向阳极移动,这时溶液的pH 值,称为该蛋白质的等电点(pI )。当溶液的pH 值低于蛋白 质等电点时,即在H+ 较多的条件下,蛋白质分子带正电荷成为阳离子;当溶液的pH 值大 于等电点时,即在OH- 较多的条件下,蛋白质分子带负电荷,成为阴离子。 COOH NH 3+P COO - NH 3+P COO - NH 2P H-OH 阳离子 兼性离子 阴离子 pH pI 在电场中: 向阴极移动 不移动 向阳极移动 蛋白质等电点多接近于pH =7.0,略偏酸性的等电点也很多,如白明胶的等电点为pH =4.7,也有偏碱性的,如精蛋白等电点为pH 在10.5~12.0。在等电点时 蛋白质溶解度最小,容易沉淀出。 实验三 蛋白质含量的测定——紫外线吸收法;蛋白质的沉淀反应 一、 实验目的 学习紫外线(UV )吸收法测定蛋白质含量的原理,了解紫外分光光度计的构造原理,掌握它的使用方法。学习了解蛋白质沉淀反应的原理及方法 二、实验原理 由于蛋白质中存在共扼双键的酪氨酸和色氨酸,因此蛋白质具有吸收紫外光的性质。吸收高峰在280毫微米处。在此波长范围内,蛋白质溶液的光密度值(O.D.280,或吸收值)与其浓度呈正比关系,可作定量测定。 该法迅速、简便、不消耗样品,低浓度盐类不干扰测定。因此,已在蛋白质和酶的生化制备中广泛采用。本法的缺点是:(1)对于测定那些与标准蛋白质中酪氨酸和色氨酸含量差异较大的蛋白质,有一定的误差。故该法适用于测定与标准蛋白质氨基酸组成相似的蛋白质。 (2)若样品中含有嘌呤、嘧啶等吸收紫外光的物质,会出现较大的干扰。例如,在制备酶的过程中,层析柱的流出液内有时混杂有核酸,应与校正。核酸强烈吸收波长为280毫微米的紫外光,它对260毫微米紫外光的吸收更强。但是,蛋白质恰恰相反,280毫微米的紫外吸收值大于260毫微米的紫外吸收值。利用它们的这些性质,通过计算可以适当校正核酸对

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大学生物化学教案 1.化学的概念(共性和个性) 化学学科的共性都是研究: 1)化学组成 物质的本质,包括:物质的组成、结构和性质; 物质的转化即物质转化的条件和方法。 根据研究的方法和角度不同,可划分成各种不同的化学: 如:无机化学、有机化学、物理化学 我们由此可以引出生物化学的概念。 2)结构与功能:生物分子的结构、功能,结构与功能的内在关系。 3)物质和能量的转化:生物体内大分子、小分子之间的相互转化,以及伴随的能量变化。

4)一切生命现象的新陈代谢,包括:生长、分化、运动、思维等;和自我复制如:繁殖、遗传等。 3.生物化学的内容 1)生物体的化学组成 四类基本生物大分子 2)新陈代谢的研究 3)遗传的分子基础和代谢的调节控制 (a)以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应; (b)以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活调节; (c)以酶的合成系统为基础的酶量调节。 1.史前期

2.18世纪(启蒙期) 3.19世纪(发展期) 4.20世纪上半叶 5.20世纪下半叶 6.我国生物化学的发展情况 1.微生物的代谢活动是工业发酵的基础。 2.菌种是发酵工业的基础 1.框架式记忆 2.上课前预习 3.上课认真做笔记 4.下课后总结

5.结合实验来学习 6.充分利用网络资源 1.糖的分布 2.糖的定义 1.作为生物能源 2.作为其他物质如蛋白质、核酸、脂类等生物合成的碳骨架 3.作为生物体的结构物质 4.参与信号识别如糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能 分为:单糖、寡糖、多糖和复合糖 1.单糖 2.寡糖

由2~6个相同或不同的单糖分子缩合而成,也叫低聚糖。 3.多糖 很多个单糖分子脱水缩合的生物大分子,按组成有同多糖和杂多糖之分。 糖和非糖物质共价结合成的。 复合物。如糖脂或脂多糖,糖蛋白或蛋白聚糖。 1.链式结构 1)构型 指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列,而使该分子所具有的特定的立体化学形式。其改变涉及共价键的破坏,划分以甘油醛为基准。 2)异构体

生物化学教案 第二章 蛋白质的结构与功能

授课教师授课班级2012级药剂班授课章节第二章蛋白质与核酸的化学 授课题目第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的结构与功能 教学地点第七教室 授课方式(请打√)理论课√讨论课□ 实训课□其他□ 课时 安排 2 授课 时间 2014年3月6日 教学分析生物化学是一门基础医学必修课程,是研究生物体内化学分子与化学反应的科学,主要采用化学的原理和方法从分子水平探讨生命现象的本质。 教学目标认知目标:(知识) 1、肽键的概念 2、蛋白质的结构形式 能力目标:(专业能 力、方法能力、社 会能力) 1.培养学生的观察图表并归纳、分析问题的能力。 2.培养学生收集资料、分析资料的能力。 素质目标:1.认同蛋白质是生命活动的主要承担者。 教学重点:1、肽键的概念 2、蛋白质的结构形式 教学难点蛋白质的结构形式 氨基酸形成蛋白质的过程 教学设计 利用讲授、讨论、多媒体课件、提问、测试、等教学手段给学生进行全方位分析本节课内容。通过多媒体进行变式教学,加深对基础知识的理解和掌握。 学法设计 自主学习、合作探究:通过阅读、分析、讨论和交流,总结出氨基酸的结构特点、通式与连接方式,总结出蛋白质结构与功能多样性及其原因。 教学准备 人民卫生出版社《生物化学》第二版教材 教案、PPT、讨论话题 教学内容(任务)及过程设计教学组织、教学方法或采取的措施与手段和时间分配 第一节蛋白质的分子组成 老师导入:什么是蛋白质?我们生活中有哪些物质是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是细胞的重要组成部分,是功能最多的生物大分子物质,几乎在所有的生命过程中起着重要作用:1)作为生物催化剂,2)代谢调节作用,3)免疫保护作用,4)物质的转运和存储,5)运动与支持作用,6)参与细胞间信息传递。 一、蛋白质的分子组成5min 抛出问题导入新课

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基础生物化学教案 [说明:◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象):授课学时70-76,实验44-50学时;对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象):授课学时54-60,实验30-46学时;?第一类授课对象理论学时取上限,第二类授课对象,理论学时取下限,具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度,合理布置课外作业,准确把握进度,按期完成教学任务。] 第一部分:理论教学内容 第一章绪论(1学时) 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展,使学生了解生物化学学科基本内容; 2.介绍生化知识的应用,激发学生的学习热情; 3.简要介绍学习方法(具体到某个章节)。 第二章蛋白质(10~12学时) 本章重点:蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系,为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1.关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质,注意: (1)要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码,可能是第21种蛋白质氨基酸。 (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。 提问:pH=pK a时,缓冲能力最大,等电点时缓冲能力最小,为什么?His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸? (3)氨基酸的等电点计算公式应用 提问:不同pH下的组成分析和电泳行为? pH>pI时,氨基酸带负电荷,Aa-COOH解离成Aa-COO-,向正极移动。pH=pI时,氨基酸净电荷为零,溶解度最小pH

南京大学生物化学本科生教学大纲

第一章绪论 ( 1 学时 ) 1.1 生物化学的涵义 1.2 生物化学的起源与发展 1.3 生物化学的重要性 1.4 生物化学的学习方法 学习要求:了解生物化学的学习内容和学习方法,了解生物化学产生与发展的几个重要阶段及其代表性成果,了解生物化学在人类生产、生活中的重要性及其与其它学科的 密切关系。 学习重点:生物化学的涵义;生物化学发展的重要阶段。 第二章糖类化学 ( 5学时) 2.1 糖类的概念 2.1.1 糖类的概念 2.1.2 糖的分类 2.1.3 糖类的主要生理作用 2.2 单糖 2.2.1 单糖的分类命名常见单糖 2.2.2 单糖的结构 2.2.2.1 糖的链状结构 2.2.2.2 单糖的环状结构 2.2.2.3 单糖的构象 2.2.3 单糖的性质 2.2. 3.1 物理性质 2.2. 3.2 化学性质 2.3 寡糖 2.3.1 寡糖的命名 2.3.2 主要的二糖(麦芽糖蔗糖乳糖)的结构性质

2.4 多糖 2.4.1 均一多糖 2.4.1.1 淀粉糖原 2.4.1.2 纤维素几丁质 2.4.2 不均一多糖 2.4.2.1 细菌细胞壁 2.4.2.2 细胞间质 学习要求:掌握糖的概念和分类;掌握单糖的结构和性质,区分单糖的构型和构象,链状结构和环状结构,醛糖和酮糖,α型与β型等重要概念,熟悉单糖的氧化性与还原 性等重要化学性质及其意义;了解三种主要的二糖的结构和性质;掌握重要的多 糖:淀粉与糖原的结构与性质比较,了解其它多糖的种类与生理意义。 学习重点:单糖的结构和性质;淀粉与糖原的结构与性质。 第三章脂类化学 (4学时) 3.1 脂类的概念 3.1.1 脂类的概念 3.1.2 脂类的分类 3.1.3 脂类的生理作用 3.2 脂肪酸 3.2.1 脂肪酸的概念 3.2.2 脂肪酸的结构 3.2.3 脂肪酸的物理性质性质与结构的关系 3.2.4 必需脂肪酸 3.3 单脂 3.3.1 甘油三酯 3.3.1.1 甘油三酯的结构命名 3.3.1.2 甘油三酯的物理性质 3.3.1.3 甘油三酯的化学性质 3.3.1.4 甘油三酯的生理作用 3.3.2 蜡

生物化学Ⅰ教案讲解

生物化学Ⅰ(静态)教案——于建生课程编号014102 48课时 参考书: [1]Keith E and Colin J Biological Chemistry ,lst ,Ed ,Cambridge University Press 1980 [2]Lippard ,S。J ,and Berg ,J。M ,Principles of Bioinorganic Chemistry ,University Science Books ,California 1994 [3]Nelson D L ,Cox M L .Lehninger Principles of Biochemistry .3rd,Ed ,New York :Worth Publishers ,2000 [4]Biochemistry B.D.Hames, N.M.Hooper and J.D.Houghton科学出版社1999? [5]《生物化学》(第四版)顾天爵人民卫生出版社1998 [6]《基础生物化学》 D.沃伊特 J.G.沃伊特 C.W.普拉特朱德熙郑昌学主译科学出版社1999 [7]郑集、陈钧辉:普通生物化学,第三版,北京高等教育出版社,1998 [8]王镜岩、朱圣庚、徐长法等:生物化学,第三版,北京高等教育出版社,2002 [9]沈同、王镜等:生物化学,第二版,北京高等教育出版社,1999 习题集: 1、生物化学习题解析(第二版)陈均辉等科学出版社 2001 2、生物化学考试500题解I.D.K哈尔克斯顿四川大学出版社 1986 3、生物化学习题入门姚仁杰等译北京大学出版社1987 4、生物化学习题集张来群谢丽涛科学出版社1998 5、中国科学院硕士研究生入学考试试题与解答生物化学王克夷祁国荣科学出版社1999 课程目的与要求: 通过本课程的学习,使学生能够:(1)掌握糖类及其衍生物、脂类及其衍生物、蛋白质、核酸等构成生物机体的基础物质的化学组成、结构和性质,以及它们在体内的分布;(2)掌握生物催化剂----酶的化学本质、组成、命名、分类、催化特性、作用专一性及作用机制、米氏方程式的应用;(3)掌握各种维生素、各种激素等生物机体的重要物质的化学组成、结构、性质,以及它们各自的重要作用;(4)了解抗生素的概况以及几种重要抗生素的化学结构、来源、理化性质和作用。 第一章绪论(preface) 目的与要求: 使学生对生物化学有一个全面的初步认识,熟悉生物化学在工农业生产中的实际存在与应用。 重点讲解: 生物化学的研究对象,任务和内容,与其他学科的关联和工农业生产的发展关系。 对学生要求:掌握以上重点,同时要了解生物化学的发展。 §1 生物化学的涵义及其研究对象 一、生物化学的定义 生物化学可以认为是生命的化学(chemistry of life)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象并阐明其化学本质的学科。 二、研究对象及分类 研究对象:一切生命有机体 分类:根据研究对象可分为:植物生化、动物生化、人体生化、微生物生化 根据研究目的可分为: 临床生物化学、工业生物化学、病理生物化学、农业生物化学、生物物理化学等。 §2 生物化学的任务和内容 一、任务

生物化学五年制教案

生物化学临床五年制教案 课程代码 MED130004 前言 根据教学大纲要求,按临床五年制本科生的教学进度安排(总学时106学时), 由本系主讲教师共同制订本教案,以供教师备课、讲课、复习指导参考。 绪论 教学要求: 1.了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。 2.认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。 课时安排: 0.5学时 重点: 本课程的主要内容及未来的研究方向 难点: 生物化学的发展历史及未来的研究方向 教学内容 1.生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。 2.生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究的现状、尚待解决的主要问题以及在生命科学中的意义。 3.生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。 中、英文专业词汇 biochemistry生物化学 molecular biology分子生物学 polymerase chain reaction(PCR)聚合酶链反应 gene knockout基因剔除 ribozyme(RNA enzyme)核酶 human genome project(HGP)人类基因组计划 biomolecules生物大分子 思考题: 1.生物化学的定义是什么?研究对象和研究手段分别又是什么? 2.生物化学与医学有什么关系?为什么作为医学生的必修课? 参考书: 1.Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer.Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007 2. David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004.

生物化学实验教案(全)

生物化学实验―教案―

目录 实验一糖的颜色反应 (1) 实验二糖的还原作用 (3) 实验三多糖的实验 (4) 实验四糖的旋光性和变旋现象 (5) 实验五血糖的定量测定(葡萄糖氧化酶法) (7) 实验六人血清中总胆固醇的测定 (8) 实验七牛奶中粗脂肪含量的测定 (9) 实验八牛奶中酪蛋白的提取 (11) 实验九牛奶中酪蛋白含量的测定 (12) 实验十氨基酸的纸层析 (14) 实验十一醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质 (16) 实验十二蛋白质的颜色反应 (18) 实验十三蛋白质的沉淀反应 (20) 实验十四 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子质量 (22) 实验十五双缩脲法测定蛋白质浓度 (23) 实验十六考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 (25) 实验十七紫外光吸收法测定蛋白质浓度 (26) 实验十八血清谷丙转氨酶的测定 (28) 实验十九过氧化物酶的作用 (29) 实验二十溶菌酶的提纯结晶 (30) 实验二十一酵母RNA的提取 (31) 实验二十二 RNA的定量测定(苔黑酚法) (32) 实验二十三 DNA的提取及含量测定 (33) 实验二十四荞麦中总黄酮的定性定量研究 (33)

实验一糖的颜色反应 [实验目的及要求] 1. 掌握莫式(Molisch)试验鉴定糖的原理和方法。 2. 掌握塞式(Seliwanoff)试验鉴定酮糖的原理和方法。 3. 掌握杜式(Tollen)试验鉴定酮糖的原理和方法。 [实验原理] 1.莫式试验:糖经无机酸(浓硫酸、浓盐酸)脱水产生糠醛或糠醛衍生物,后者在浓无机酸作用下,能与а-萘酚生成紫红色缩合物。 2.塞式试验:酮糖在浓酸的作用下,脱水生成5-羟甲基糠醛,后者与间苯二酚作用,呈红色反应;有时亦同时产生棕红色沉淀,此沉淀溶于乙醇,成鲜红色溶液。 3.杜式试验:戊糖在浓酸溶液中脱水生成糠醛,后者与间苯三酚结合成樱桃红色物质。 [实验仪器及用品] 仪器:水浴锅。 器皿:吸管、试管。 实验药品:蔗糖、葡萄糖、淀粉、果糖、阿拉伯糖、半乳糖、а-萘酚、浓硫酸、95%乙醇、间苯二酚、盐酸、间苯三酚。 [实验试剂] 莫式试剂:а-萘酚5g,溶于95%乙醇并稀释至100ml。现用现配,并贮于棕色试剂瓶中。 塞式试剂:间苯二酚50mg,溶于100ml盐酸(V H2O:V HCl=2:1),现用现配。 杜式试剂:2%间苯三酚乙醇溶液(2g间苯三酚溶于100ml95%乙醇中)3ml,缓缓加入浓盐酸15ml 及蒸馏水9ml。临用时配制。 [实验内容及步骤] 一、莫式实验 于4支试管中,分别加入1 ml1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液、1%淀粉溶液和少许纤维素(棉花或滤纸浸在1 ml水中),然后各加莫式试剂2滴,摇匀,将试管倾斜,沿管壁慢慢加入浓硫酸1.5 ml (切勿振摇!),硫酸层沉于试管底部与糖溶液分成两层,观察液面交界处有无紫色环出现。 二、塞式试验 于4支试管中,分别加入0.5 ml1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液、1%果糖溶液,然后各加塞式试剂 2.5ml,摇匀,同时置沸水浴内,比较各管颜色及红色出现的先后顺序。 三、杜式试验

生物化学课程教案

教案 课程名称生物化学 院(部)医学院 教研室(实验室) 生物化学 授课班级级 主讲教师 职称 使用教材生物化学人卫,周爱儒主编,7版 河南大学教务处制 二○○七年一月

教案(首页) 注:课程类别:公共基础课、专业基础课、专业必修课、专业选修课、集中实践环节、实验课、公共选修课

生物化学课程教案

生物化学课程教案 第十章DNA的生物合成 遗传信息从亲代DNA传递到子代DNA分子上,称为复制,这是生物体内高分子的聚合过程,即DNA的生物合成。 第一节复制的基本规律 一、半保留复制 (一)半保留复制的定义 复制时,母链的双链DNA解开成两股单链,各自作为模板指导子代合成新的互补链。子代细胞的DNA双链,其中一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成。由于碱基互补,两个子细胞的DNA双链,都和亲代母链DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制(semi-conservative replication)。 (二)半保留复制的实验依据 把细菌放在含15NH4Cl的培养液中培养若干代,分离出的DNA是含15N的“重”DNA,密度比一般含14N的DNA高。用密度梯度离心法,15N-DNA形成的致密带位于普通14N-DNA所形成的致密带的下方。 把含15N-DNA的细菌放回含普通的NH4Cl培养液中培养。细菌在营养条件充足时,20分钟就可以生长成新一代。提取子一代的DNA再作密度梯度离心分析,发现其致密带介于重带与普通带之间,看不到有单独的重带或普通DNA

带。 实验结果说明:子一代DNA双链中有一股是15N单链,而另一股是14N单链。前者是从亲代接受和保留下来的,后者则是完全新合成的。密度梯度离心实验,完全支持半保留复制的设想。 含15N-DNA的细菌在普通培养液中继续培育出子二代,其DNA则是中等密度的DNA与普通DNA各占一半这也进一步证明复制是采取半保留式的。实验还可按子3代、子4代……进行下去,15N-DNA则按1/8、1/16…¨的几何级数逐渐被“稀释”掉。 (三)半保留复制的意义 1、使亲代DNA所含的信息以极高的准确度传递给子代DNA分子。 2、DNA通过复制和基因表达这两种主要功能,决定了生物的特性和类型并体现了遗传过程的相对保守性。 遗传的保守性,是物种稳定性的分子基础,但不是绝对的。

厦大精品课程生化教案

Biochemistry § Major references 1) Biochemistry Garrett & Grisham, 2nd or 3rd Edition (provided) 2) Principles of Biochemistry, Lehninger, Nelson & Cox, 3rd edition 3) Biochemistry, Stryer, 5th edition LIN Shengcai; E-mail: linsc@https://www.doczj.com/doc/5210880507.html, § Content ?Basic concepts of biochemistry ?Biochemistry as a chemical science ?Distinction between inanimate matter from living organisms ?Biological molecules or biomolecules –Macromolecules and building blocks ?Biochemistry as an interdisciplinary science ? Biological forces ? Dynamic cells ?Water: the medium of life What Is Biochemistry? ?B iochemistry seeks to describe the structure, organization, and functions of living matter in molecular terms. Roots (history) of Biochemistry

食品生物化学教案

食品生物化学教案 【篇一:生物化学教案】 基础生物化学教案 [说明:◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象):授 课学时70-76,实验44-50学时;对于农学、园艺、资环、林学、食 品科学本科生(第二类授课对象):授课学时54-60,实验30-46学时;第一类授课对象理论学时取上限,第二类授课对象,理论学时取下限,具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度,合理布置课外作业,准确把握进度,按期完成教学任务。] 第一部分:理论教学内容 第一章绪论(1学时) 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展,使学生了解生物化学学 科基本内容; 2.介绍生化知识的应用,激发学生的学习热情; 3.简要介绍学习方法(具体到某个章节)。 第二章蛋白质(10~12学时) 本章重点:蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明 确蛋白质结构的不同层次之间的联系,为进一步学习酶和信息代谢 奠定基础 1.关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质,注意:(1)要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发 现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据表明此氨基酸 由终止密码uga编码,可能是第21种蛋白质氨基酸。 (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单介绍两种侧链可解 离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。 提问:ph=pka时,缓冲能力最大,等电点时缓冲能力最小,为什么?his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸?(3)氨基酸的等电点计算公式应用 提问:不同ph下的组成分析和电泳行为? phpi时,氨基酸带负电荷,aa-cooh解离成aa-coo,向正极移动。ph=pi时,氨基酸净电荷为零,溶解度最小phpi时,氨基酸带正电荷,aa-nh2解离成-nh3,向负极移动。 (4)8种必需氨基酸(记忆): ile、met 、val 、leu、trp、 phe、 thr、lys

上海交通大学生物化学教学大纲

(四)课程选用的教材、教学的基本内容和重点 教材:王镜岩等主编,《生物化学》上、下册,高等教育出版社,第三版。 参考教材:郑集等主编,《生物化学》,高等教育出版社,第三版。 罗盛纪等主编,《生物化学简明教程》,高等教育出版社,第三版。 张楚富主编,《生物化学原理》,高等教育出版社。 Garrtt,《生物化学》(影印版),高等教育出版社,第二版。 从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑,根据国家教委对生物化学教学要求的精神,为密切结合教学需要,本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容: (1)生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质,并在分子水平上阐述其结构与功能的关系; (2)物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化,重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律; (3)阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向,包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控; (4)概要地介绍重组DNA和基因工程技术 (五)课程的教学方法、教学手段和特点 ⒈讲课根据具体教学内容,采用大班讲授与小班讨论相结合的方法。教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上,利用制作好的多媒体教学课件,加强直观教学,以加深学生对有关内容的理解和记忆。讲课要采用启发诱导,实例分析,习题作业,课堂讨论等多种形式,生动活泼,突出重点和难点,以调动学生的思维活动,培养分析问题和解决问题的能力。对学有余力的学生,积极开展第二课堂,因材施教。 ⒉实验实验分小班进行,尽量让学生多动手操作。通过实验,使学生加深对基本理论的理解,掌握必要的基本技术及培养独立工作的能力。实验中,教师要以身作则,严格要求,耐心指导,狠抓科学性、准确性、严密性。教师注意多巡堂,多启发,让学生多动手,多思考,并通过多媒体手段下载有关生化实验的最新方法和技术播放给学生观看,尽可能让学生了解本学科的前沿知识。 ⒊自学和第二课堂活动学生在听课和实验的基础上,积极主动地自学。对学有余力的学生,通过指定课外阅读资料,翻译专业文献,专题讲座,组织业余兴趣小组等形式适当提高。对学习有困难的学生,应帮助其分析原因,指导学习方法。 ⒋复习过程中,及时了解学生学习情况,针对存在的问题进行答疑。 (六)课程教学重点与难点 本课程的教学重点与难点为以下三个方面: (1)生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质,并在分子水平上阐述其结构与功能的关系; (2)物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化,重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、

生物化学教案

《生物化学》教案 第一章蛋白质(4学时) 本章重点:蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系,为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1.关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质,注意:(1)要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码,可能是第21种蛋白质氨基酸。 (2)氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲,简单介绍两种侧链可解离的氨基酸(组氨酸和谷氨酸)滴定曲线。 提问:pH=pKa时,缓冲能力最大,等电点时缓冲能力最小,为什么? His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸? (3)氨基酸的等电点计算公式的推导 提问:不同pH下的组成分析和电泳行为? pH>pI时,氨基酸带负电荷,-COOH解离成-COO-,向正极移动。 pH=pI时,氨基酸净电荷为零,溶解度最小 pH

生物化学教案

生物化学 内蒙古农业大学 2014年8月

绪论 教学目的与要求: 1、了解生物化学的发展史,明确生物化学的概念、任务; 2、了解生物化学与各学科之间的联系及研究生物化学现实意义; 3、了解生物化学与其他学科的关系、应用与前景和学习方法。 教学重点:生物化学的概念、研究对象和内容 教学难点:生物化学的研究内容 教学时数:1学时 教学手段:讲授法,利用多媒体与传统方法的相结合。 教学内容: 一、生物化学的概念、研究对象和内容 1、生物化学是介于生物和化学之间的一门边缘科学,它是用化学的理论和方法作为主要手段来研究生命现象,从而揭示生命的奥秘。它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物)内基本物质的化学组成和生命活动所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理机能的关系的一门科学。 生物化学的任务就是研究组成生物体基本物质的性质,结构与功能,以及这些物质在生命活动过程中所进行的化学变化的规律及其与生理机能的关系,从而阐明生命现象的本质,并把这些知识应用到社会实践和生产实践中去,以达到征服自然和改造自然的目的。 2、生物化学研究的主要内容 1).生物体的物质组成、结构与功能:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 2).物质代谢与调控:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程在细胞内进行的,是最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3).遗传信息的传递与表达:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 4).组织与器官机能生物化学:生命有机体是一个统一协调整体。 二、生物化学的发展 第一阶段从19世纪末到20世纪30年代,主要是静态的描述性阶段,对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。其中菲舍尔测定了很多糖和氨基酸的结构,确定了糖的构型,并指出蛋白质是以肽键连接的。1926年萨姆纳制得了脲酶结晶,并证明它是蛋白质。 第二阶段约在20世纪30~50年代,主要特点是研究生物体内物质的变化,即代谢途径,所以称动态生化阶段。其间突出成就是确定了糖酵解、三羧

生物化学教案-上册

生物化学教案院系:食品与生物工程学院 专业:生物工程09级 教师:_________ 冯戲 _________ 时间:2010-2011 年第一学期 所用教材:王镜岩、朱圣庚主编高等教育出版社出版 绪论

主要内容:生物化学的涵义、学科的形成和发展、本课程的内容组成、为什么要学 习生化、学习生化注意的几个问题 目的:了解生物化学的含义及生物化学的发展史,掌握生物化学组成的30种分子。一、生物化学的含义 生物化学是关于生命的化学本质的科学。它是以研究生物体的化学组成,生物物质的结构和功能,生命过程中物质变化和能量变化的规律,以及一切生命现象的生物化学原理为基本内容的科学。 二、学科的形成和发展 1、史前(19 世纪以前)积累了许多与生化有关的实践经验。 我们的祖先早在公元前22 世纪就用谷物酿酒;公元前12 世纪就会制酱;公元7 世纪孙思邈就用车前子、杏仁等中草药治疗脚气,用猪肝治疗夜盲症;18 世纪70 年代,Scheele 从动植物材料中分离出甘油及柠檬酸、苹果酸、乳酸、尿酸等有机物;18 世纪80年代,Lavoisier证明了呼吸就是氧化作用,他还证明了酒精发酵本质上是一系列的化 学过程。 2、19 世纪,人们对生命现象展开了比较广泛的研究,对生命的化学本质的认识有了很大的提高,为生物化学学科的形成奠定了基础。 1810 年Gay-lussac 推导出了酒精发酵的反应式;19 世纪50 年代Pasteur 证明了酒精发酵是微生物引起的,排除了发酵自生论。1877 年,Hoppe-Seyler 首次提出 “ biochemie ”(生物化学)这一名词,并创办了《生理化学》杂志;1897年B u chner 兄弟利用酵 母汁液发酵蔗糖产生酒精的研究,是生化发展早期的一个里程碑。 3、上世纪30 年代到80 年代,生物化学进入快速发展的时期。

动物生物化学教案-甘肃农业大学

课程名称有机化学 课程代码学分3总学时48讲课学时48实验学时 课程性质基础课(√)专业基础课()专业课()必修课(√)选修课()任课教师职称讲师授课时间 授课对象农学、生物学、食品科学各专业 教学目的与要求 化学学科是现代生命科学的基础,是生物技术转化为生产力的桥梁和纽带,是未来生命科学工作者知识结构的重要组成部分。有机化学化学课程是各专业本科生的必修基础课,主要讲授有机化合物的组成、结构、性质及其性质变化规律。通过本门课程的学习,使学生掌握有机化学的基本概念和基本理论、基本有机反应及有机化合物结构与性能之间的关系,了解常见有机化合物在农业生产中及人们日常生活中应用,提高学生的认知能力及创新能力。为学生今后的专业课学习及今后的科研、教学、生产工作打下坚实的化学基础。 教学基本要求学生学完本课程后,应达到如下要求: 1、了解本课程的知识结构体系、研究范畴及在基础科学中的地位。 2、掌握有机化学基础理论及其应用。 3、了解与农业有关的有机化合物知识。 教材有机化学,夏百根,北京,中国农业出版社,2002. 主要参考资料基础有机化学,刑其毅,北京:高等教育出版社 有机化学,王积涛,南京:南开大学出版社 有机化学,曾昭琼,北京:高等教育出版社 有机化学(第三版),汪小兰编,北京高等教育出版社. 有机化学,谷文祥,北京:科学出版社 生物化学(上、下册),沈同,王镜岩主编,北京高等教育出版社 系(教研 室)或导师 审阅意见 主任(导师)签字:年月日

教学内容与学时分配 教学时数 讲课实验小计备注教学内容 绪论2学时独立开课 烷烃和环烷烃4学时 烯烃、炔烃和二烯烃5学时 芳香烃4学时 旋光异构3学时1学时(习题课)卤代烃3学时 醇、酚、醚4学时 醛、酮、醌4学时1学时(习题课) 羧酸、取代酸及衍生物5学时 含氮和含磷有机物4学时 杂环化合物3学时1学时(习题课) 油脂和类脂﹡自学内容 碳水化合物2学时 氨基酸、蛋白质和核酸1学时1学时(习题课) 波谱知识简介﹡自学内容 总计44学时4学时

生物化学绪论 教案

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教学内容 第一章绪论 第一节生物化学的概念与研究内容 一、生物化学的概念 生物化学是研究生命的化学,即研究生物体内化学分子与化学反应,从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、生命化学研究的内容 (一)生物体的物质组成 无机物:水和无机盐 组成生物体的物质小分子有机物:有机酸、单糖、氨基酸、核苷酸等 生物大分子:蛋白质、核酸、多糖及脂复合物 几个概念 ●有机物:含碳化合物或碳氢化合物及其衍生物的总称。 ●无机物:指除有机物(含碳骨架的物质)以外的一切元素及其化合物。 如:水、食盐、硫酸等,CO、CO2、CO3-、氰化物等也属于无机物。 生物体中的无机物主要有水及一些无机离子,如:Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cl-等,所以无机物主要由水和无机盐组成,水分为自由水和结合水,无机盐可分为离子和化合物。 ●相对分子量:化学式中各个原子的相对原子质量的综合,数值上等于摩尔质量。 ●生物大分子:指作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。 ●小分子是相对于大分子来说的,当某个化合物分子量非常大,几千到几万的时候,可以 被称作大分子,其他就是小分子。 ●小分子有机物是分子量很小的有机物,如甲烷、乙烯等。 (二)物质代谢及其调节 物质代谢 新陈代谢 能量代谢 1、合成代谢:从小的前体或构件分子合成较大的分子的过程。 (同化作用)如:氨基酸和核苷酸合成蛋白质和核酸,需要消耗能量。 2、分解代谢:将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子,逐步反应降解成较小的、(异化作用)简单的终产物的过程。(释放能量) ●在新陈代谢中,机体通过物质的合成代谢维持其生长、发育、更新和修复,通过分 解代谢产生能量和排除废物。 (三)物质结构、生理功能与新陈代谢的关系 (四)遗传信息的传递与表达 生物体具有繁殖能力和遗传特性。核酸是遗传的物质基础。

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