S y l l a b u s
BIOCHEMISTRY
Admitted Batch 2008 -2009
(UG courses)
May 2008
A.P. State Council of Higher Education
SUBJECT COMMITTEE
1.Prof. D. Siva Prasad Coordinator
Department of Biochemistry,
Andhra University, Visakhapatnam.
2.Prof. M S K Prasad
Department of Biochemistry,
Kakatiya University, Warangal.
3.Prof. K. Thyagaraju
Department of Biochemistry,
Sri Venkateswara University, Tirupati.
4.Prof. B. Sashidhar Rao
Department of Biochemistry,
Osmania University, Hyderabad.
5.Prof. P.V.V. Satyanarayana,
Department of Biochemistry,
Acharya Nagarjuna University,
Nagarjuna Nagar, Guntur Dist.
6.Prof. D. Sarala Kumari
Department of Biochemistry,
Sri Krishnadevaraya University, Anantapur.
7.Dr. G. Sudhakar Reddy
Govt. Degree College,
Piler, Chittoor Dist.
8.Dr. G. Seshagiri Rao
Department of Biochemistry,
Andhra University, Visakhapatnam.
9.Prof. S. Sanjeevi Rao
Department of Biochemistry,
Andhra Medical College, Visakhapatnam.
10.Prof. P. V. Subba Rao
General Manager,
Divis Laboratories Ltd. Phippada, Annavaram P,
Visakhapatnam Dist.
B.Sc. Courses (Structure) First year:
Third year:
A.P.State Council of Higher Education, Hyderabad
Biochemistry
Course Structure, Scheme of Instruction and Examination
Note: Foundation Course:
(i) 1st Year: Mathematics for Biology Students / Biology for Mathematics Students (ii) 2nd Year: Environmental Studies.
(iii)3rd Year: Computational Science (Biostatistics, Bioinformatics).
Biochemistry
Note: Foundation Course:
(i) 1st Year: Mathematics for Biology Students / Biology for Mathematics Students (ii) 2nd Year: Environmental Studies.
(iii) 3rd Year: Computational Science (Biostatistics, Bioinformatics).
ANDHRA UNIVERSITY
BIO-CHEMISTRY SYLLABUS ADMITTED BATCH 2008-09 1st Year Theory – Paper-I : Biomolecules and Enzymology
Unit – I : Carbohydrates and Lipids 30 hours
Water as a biological solvent and its role in biological processes.
Carbohydrates: Classification, monosaccharides, D and L designation, open chain and cyclic structures, epimers and anomers,mutarotation, reactions of carbohydrates (due to functional groups - hydroxyl , aldehyde and ketone). Amino sugars, Glycosides. Structure and biological importance of disaccharides (sucrose, lactose, maltose, isomaltose, trehalose), trisaccharides (raffinose, melezitose), structural polysaccharides (cellulose, chitin, pectin) and storage polysaccharides (starch, inulin, glycogen). Glycosaminoglycans, Bacterial cell wall polysaccharides. Outlines of glycoproteins, glycolipids and blood group substances.
Lipids: Classification, saturated and unsaturated fatty acids, structure and properties of fats and oils (acid, saponificition and iodine values, rancidity). General properties and structures of phospholipids, sphingolipids and cholesterol. Prostaglandins- structure and biological role of PGD 2,PGE 2 and PGF 2 . Lipoproteins: Types and functions
Biomembranes: Behavior of amphipathic lipids in water- formation of micelles, bilayers, vesicles, liposomes. Membrane composition and organization – Fluid mosaic model.
Unit-II : Amino Acids, Peptides and Proteins
30 hours
p H, Buffers, Henderson- Hasselbalch equation.
Amino Acids: Classification, structure, stereochemistry, chemical reactions of amino acids due to carbonyl and amino groups. Titration curve of glycine and p K values. Essential and non-essential amino acids, non-protein amino acids. Peptide bond - nature and conformation. Naturally occurring peptides – glutathione, enkephalin.
Proteins: Classification based on solubility, shape and function. Determination of amino acid composition of proteins. General properties of proteins, denaturation and renaturation of proteins. Structural organization of proteins- primary, secondary, tertiary and quaternary structures (Eg. Hemoglobin and Myoglobin), forces stabilizing the structure of protein. Outlines of protein sequencing.
Unit-III : Nucleic Acids and Porphyrins 25 hours
Nature of nucleic acids. Structure of purines and pyrimidines, nucleosides, nucleotides. Stability and formation of phosphodiester linkages. Effect of acids, alkali and nucleases on DNA and RNA. Structure of Nucleic acids- Watson-Crick DNA double helix structure, introduction to circular DNA, super coiling, helix to random coil transition, denaturation of nucleic acids- hyperchromic
120 hrs
(4 hrs/week)
effect, T m-values and their significance. Reassociation kinetics, cot curves and their significance. Types of RNA and DNA .
Prophyrins: Structure, properties and functions of heme, chlorophylls and cytochromes.
Unit-IV : Enzymes35 hours Introduction to biocatalysis, differences between chemical and biological catalysis. Nomenclature and classification of enzymes. Enzyme specificity. Active site. Principles of energy of activation, transition state. Interaction between enzyme and substrate- lock and key, induced fit models. Definition of holo-enzyme, apo-enzyme , coenzyme, cofactor. Fundamentals of enzyme assay, enzyme units.
Factors affecting the catalysis- substrate concentration, p H, temperature. Michaelis - Menten equation for uni-substrate reaction (derivation not necessary), significance of K M and V max. Enzyme inhibition- irreversible and reversible, types of reversible inhibitions- competitive and non-competitive.
Outline of mechanism of enzyme action- acid-base catalysis, covalent catalysis, electrostatic catalysis, and metal ion catalysis. Regulation of enzyme activity- allosterism and cooperatitvity, ATCase as an allosteric enzyme, covalent modulation- covalent phosphorylation of phosphorylase, zymogen activation- activation of trypsinogen and chymotrypsinogen. Isoenzymes (LDH). Multienzyme complxes (PDH). Ribozyme .
1st Year Practicals – Paper-I: Qualitative Analysis and Enzymology
90 hrs
(3 hrs/week)
Introduction to Good Laboratory Practice (GLP). Principles of Laboratory Hygiene and Safety.
List of experiments:
1. Preparation of buffers (acidic, neutral and alkaline) and determination of p H.
2. Qualitative identification of carbohydrates- glucose, fructose, ribose/xylose,
maltose, sucrose, lactose, starch/glycogen.
3. Qualitative identification of amino acids – histidine, tyrosine, tryptophan, cysteine,
arginine.
4. Qualitative identification of lipids- solubility, saponification, acrolein test,
Salkowski test, Lieberman-Burchard test.
5.Preparation of Osazones and their identification.
6.Absorption maxima of colored substances- p-Nitrophenol, Methyl orange.
7.Absorption spectra of protein-BSA, nucleic acids- Calf thymus DNA.
8.Titration curve of glycine and determination of p K and p I values.
9.Assay of amylase
10.Assay of urease
11.Assay of catalase.
12.Assay of phosphatase
13.Determination of optimum temperature for amylase.
14.Determination of optimum p H for phosphatase.
ANDHRA UNIVERSITY
BIO-CHEMISTRY SYLLABUS ACADEMIC YEAR 2009-10 2nd
Year Theory – Paper-II: Metabolism and Biochemical Techniques
Unit- I : Bioenergetics and Biological Oxidations 30 hours
Energy transformations in the living system, Free energy concept. Exergonic and endergonic reactions. High energy compounds. Phosphate group transfer potential. Substrate level phosphorylation.
Biological oxidations: Definition, enzymes involved- oxidases, dehydrogenases and oxygenases. Redox reactions. Redox couplers. Reduction potential (ε, εo , ε’o ). Standard reduction potential (ε’o ) of some biochemically important half reactions.
Ultra structure of mitochondria. Electron transport chain and carriers involved. Oxidative phosphorylation, theories of oxidative phosphorylation- Mitchell’s chemiosmotic theory.
F o F 1- ATPase. Inhibitors of respiratory chain and oxidative phosphorylation, uncouplers. Formation of reactive oxygen species and their disposal through enzymatic reactions. Ultra structure of chloroplast, Cyclic and non-cyclic photophosphorylation.
Unit- II : Carbohydrate and Lipid Metabolism
30 hours
Concept of anabolism and catabolism. Glycolytic pathway, energy yield. Fate of pyruvate- formation of lactate and ethanol, Pasteur effect. Citric acid cycle, regulation, energy yield, amphipathic role. Anaplerotic reactions. Glycogenolysis and glycogenesis. Pentose phosphate pathway. Gluconeogenesis. Photosytnthesis- Light and Dark reactions, Calvin cycle, C 4 Pathway.
Catabolism o f fatty acids (β- oxidation) with even and odd number of carbon atoms, Ketogenesis, de novo synthesis of fatty acids, elongation of fatty acids in mitochondria and microsomes, Biosynthesis and degradation of triacylglycerol and lecithin. Biosynthesis of cholesterol.
Unit-III : Metabolism of Nitrogen Compounds
30 hours
General reactions of amino acid metabolism- transamination, decarboxylation and deamination, Urea cycle and regulation, Catabolism of carbon skeleton of amino acids- glycogenic and ketogenic amino acids. Metabolism of glycine, serine, aspartic acid, methionine, phenylalanine and leucine. Biosynthesis of creatine. Inborn errors of aromatic and branched chain amino acid metabolism.
Biosynthesis and regulation of purine and pyrimidine nucleotides, de novo and salvage pathways. Catabolism of purines and pyrimidines. Biosynthesis of deoxyribonucleotides- ribonucleotide reductase and thymidylate synthase and their significance. Disorders of nucleotide metabolism- Gout, Lesch- Nyhan syndrome.
Biosynthesis and degradation of heme.
120 hrs
(4 hrs/week)
Unit-IV : Biochemical Techniques 30 hours Methods of tissue homogenization: (Potter-Elvejham, mechnical blender, sonicator and enzymatic).
Principle and applications of centrifugation techniques- differential, density gradient. Ultra-centrifugation- preparative and analytical..
Principle and applications of chromatographic techniques- paper, thin layer, gel filtration, ion- exchange and affinity chromatography. Elementary treatment of an enzyme purification.
Electrophoresis- principles and applications of paper, polyacrylamide (native and SDS) and agarose gel electrophoresis.
Colorimetry and Spectrophotometry- Laws of light absorption- Beer-Lambert law. UV and visible absorption spectra, molar extinction coefficient, biochemical applications of spectrophotometer. Principle of fluorimetry.
Tracer techniques: Radio isotopes, units of radio activity, half life, β and γ- emitters, use of radioactive isotopes in biology.
2nd Year Practical – Paper-II: Quantitative Analysis and Biochemical Techniques
List of Experiments:
1. Estimation of amino acid by ninhydrin method.
2. Estimation of protein by Biuret method.
3. Estimation of protein by Lowry method.
4. Estimation of glucose by DNS method.
5. Estimation of glucose by Benedict’s titrimetric method.
6. Estimation of total carbohydrates by anthrone method.
7. Isolation of egg albumin from egg white.
8. Isolation of cholesterol from egg yolk.
9. Isolation of starch from potatoes.
10. I solation of casein from milk.
11. S eparation of amino acids by paper chromatography.
12. D etermination of exchange capacity of resin by titrimetry.
13. S eparation of serum proteins by paper electrophoresis.
14. S eparation of plant pigments by TLC. 90 hrs (3 hrs/week)
ANDHRA UNIVERSITY
BIO-CHEMISTRY SYLLABUS FOR THE ACADEMIC YEAR 2010-11 3rd Year Theory – Paper-III: Physiology, Clinical Biochemistry and Immunology
90 hrs
(3 hrs/week) Unit- I : Physiology 24 hours Digestion and absorption of carbohydrates, lipids and proteins. Composition of blood and coagulation of blood. Hemoglobin and transport of gases in blood (oxygen and CO2).
Heart- structure of the heart, cardiac cycle, cardiac factors controlling blood pressure.
Muscle- kinds of muscles, structure of myofibril, organization of contractile proteins and mechanism of muscle contraction.
Endocrinology- organization of endocrine system. Classification of hormones. Outlines of chemistry, physiological role and disorders of hormones of pancreas, thyroid, parathyroid, gonads, placenta, adrenals, pituitary and hypothalamus. Introduction of gastrointestinal hormones. Mechanism of hormonal action- signal transduction pathways for adrenaline, glucocorticoids and insulin.
Unit- II : Nutrition 21 hours Balanced diet. Calorific values of foods and their determination by bomb calorimeter. BMR and factors affecting it. Specific dynamic action of foods. Energy requirements and recommended dietary allowance (RDA) for children, adults, pregnant and lactating women. Sources of complete
and incomplete proteins. Biological value of proteins. Role of essential fatty acids in human nutrition. Malnutrition- Kwashiorkar, Marasmus and PEM.
Vitamins- sources, structure, biochemical roles, deficiency disorders of water and fat soluble vitamins. Introduction to neutraceutical and functional foods. Bulk and trace elements-Ca, Mg, Fe,
I, Cu, Mo, Zn, Se and F. Obesity and starvation.
Unit- III : Clinical Biochemistry 23 hours
Plasma proteins in health and disease. Disorders of blood coagulation (haemophilia). Types of anemias, haemoglobinopathies-sickle cell anemia and thalassemias.
Structure and functions of the liver. Liver diseases-jaundice, hepatitis, cirrhosis. Liver function
tests- conjugated and total bilurubin in serum, albumin: globulin ratio, hippuric acid and bromsulphthalein tests. Serum enzymes in liver diseases- SGPT, GGT and alkaline phosphatase.
Kidneys-structure of nephron, urine formation, normal and abnormal constituents of urine. Biological buffers. Role of kidneys in maintaining acid-base and electrolyte balance in the body. Renal function tests- creatinine and urea clearance tests, phenol red test.
Disorders of carbohydrate metabolism- hypoglycemia, hyperglycemia, glycosuria, renal threshold value. Diabetes mellitus-classification, glucose tolerance test (GTT), diabetic ketoacidosis. Disorders of lipid metabolism- plasma lipoproteins, lipoproteinemias, fatty liver, hyper cholesterolemia, atherosclerosis.
Biochemical tests for the diagnosis of heart diseases- HDL/LDL cholesterol, SGOT, LDH, CK, C-reactive protein, cardiac troponins.
Unit- IV : Immunology 22 hours Organization of immune system. Organs and cells of immune system. Innate and acquired immunity. Cell mediated and humoral immunity (T- and B- cells). Classification of immunoglobulins, structure of IgG. Epitopes / antigenic determinants. Concept of haptens. Adjuvants. Theories of antibody formation- clonal selection theory. Monoclonal antibodies. Antigen-antibody reactions- agglutination, immunoprecipitation, immunodiffusion. Blood group antigens. Immunodiagnostics-RIA, ELISA. Vaccines and their classification. Traditional vaccines-live and attenuated, toxoids. Modern vaccines- recombinant and peptide vaccines. Outlines of hypersensitivity reactions. Fundamentals of graft rejection and MHC proteins.
3rd Year – Practical -III: Nutritional and Clinical Biochemistry
List of Experiments:
1. Estimation of calcium by titrimetry
2. Estimation of iron in apple juice by phenanthroline method.
3. Estimation of sodium by flame photometry.
4. Estimation of vitamin C by 2, 6 -dichlorophenol indophenol method.
5. Isolation of total lipids by gravimetric method.
6. Determination of iodine value of an oil.
7. Determination of acid value of an oil.
8. Estimation of hemoglobin in blood.
9. Total count - RBC and WBC. Differential count.
10. Determination of blood group and Rh typing.
11. Visualization of antigen antibody reactions (Ouchterlony technique).
12. Urine analysis for albumin, sugars and ketone bodies.
13. Estimation of urinary creatinine.
14. Estimation of blood urea.
15. Estimation of serum total cholesterol.
16. . Determination of serum alkaline phosphatase activity.
17. Determination of SGOT and SGPT activity 90 hrs (3 hrs/week)
ANDHRA UNIVERSITY
BIO-CHEMISTRY SYLLABUS ACADEMIC YEAR 2010-11 3rd
Year Theory – Paper-IV: Microbiology and Molecular Biology
Unit- I : Microbiology
24 hours
Introduction to brief history of microbiology. Classification of microorganisms- prokaryotic and eukaryotic microorganisms. Isolation and cultivation of bacteria. Selective media and enriched media. Bacterial growth curve and kinetics of growth. Batch, continuous and synchronous cultures. Gram’s staining - Gram positive and Gram negative bacteria, motility and sporulation.
Industrial uses of Aspergillus niger , yeast and Spirulina.
Structure and composition of viruses. One-step growth and determination of plaque forming units (PFU). Isolation and cultivation of bacte rial plaques. Lytic and lysogenic life cycle of λ phage. TMV, Retro viruses- HIV. Prions and Mycoplasma.
Unit- II : DNA Replication and Transcription
21 hours
Organization of genome in prokaryotes and eukaryotes. Experimental evidences to prove nucleic acids as genetic material. Nature and structure of the gene. DNA replication- models of replication, Meselson-Stahl’s experimental proof for semi -conservative model. DNA polymerases I, II and III of E.coli , helicase, topoisomerases, primase, ligase. Bidirectional replication model. Okazaki fragments, leading and lagging strands of DNA synthesis. Inhibitors of DNA replication.
Transcription - RNA synthesis, RNA polymerases of prokaryotes. Promoters, Initiation- sigma factors and their recognition sites. Elongation- role of core enzyme. Termination- rho dependent and rho independent. RNA polymerase I, II and III of eukaryotes.
Transcriptional events in eukaryotic m-RNA synthesis, post-transcriptional modifications of eukaryotic m-RNA. Inhibitors of RNA synthesis.
Unit- III : Protein Synthesis and Regulation of Gene Expression
21 hours
Introduction to protein synthesis- Genetic code, structure of t-RNA, deciphering of genetic code, Nirenberg’s and Khorana’s experiments, wobble hypothesis, degeneracy of genetic code.
Protein synthesis- activation of amino acids (aminoacyl t-RNA synthetases). Ribosome structure. Initiation, elongation and termination of protein synthesis. Post- translational modifications- signal hypothesis. Inhibitors of protein synthesis.
Regulation of prokaryotic gene expression- induction and repression. Lac operon, catabolite repression. Tryptophan operon and attenuation.
Unit- IV : Recombinant DNA technology
24 hours
Outlines of cloning strategies. DNA sequencing- Maxam Gilbert and Sanger’s methods. Tools of r-DNA technology: Enzymes- Restriction endonucleases, ligase, phosphatases, reverse transcriptase, polynucleotide kinases, terminal transferase nucleases-S 1 and RNAase H.
90 hrs
(3 hrs/week)
Restriction mapping. Cloning vectors- Plasmids, Ti plasmids, Cosmids, λ phages, shuttle vectors, expression vectors. Host- E.coli, Sacchromyces cereviciae, Agrobacterium tumifaciens.
Construction of c-DNA and genomic libraries. Isolation and sequencing of cloned genes- colony hybridization, nucleic acid hybridization, hybrid released translation (HRT) and hybrid arrested and released translation (HART) using reporter genes [β- galactosidases, green fluorescent proteins (GFP)].
Polymerase chain reaction- principle and applications. Outlines of blotting techniques-Southern, Northern and Western.
Applications of gene cloning- production of insulin and human growth hormone, production of Bt cotton and edible vaccines.
Introduction to Bioinformatics- definitions of proteomics and genomics. Gene bank, NCBI, DDBJ, Swissprot, PDB. Sequence alignments- BLAST and FASTA.
3rd Year Practical – Paper-IV: Microbiology and Molecular Biology
90 hrs
(3 hrs/week) List of Experiments:
1. Preparation of culture media and sterilization methods.
2. Isolation of pure cultures: (i) Streak plate method.
(ii) Serial dilution method.
3. Gram staining.
4. Motility of bacteria by hanging drop method.
5. Bacterial growth curve.
6. Antibiotic sensitivity by paper disc method.
7. Isolation of DNA from onion/liver/coconut endosperm.
8. Isolation of plasmids.
9. Determination of purity of nucleic acids by UV-spectrophotometric method.
10. Estimation of DNA by diphenylamine method.
11. Estimation of RNA by orcinol method.
12. Electrophoresis of nucleic acids and visualization by methylene blue staining.
13. Restriction mapping: λ- DNA with any two restriction enzymes.
14. Sequence alignments of insulin/BSA with other proteins using BLAST and
FASTA.
Recommended Books for UG Course (Biochemistry)
General Biochemistry
1. Lehninger’s P rinciples of Biochemistry – Nelson.D.L. and Cox.M.M., Freeman
& Co.
2.Biochemistry – Berg.J.M., Tymoczko.J.L. and Stryer.L., Freeman & Co.
3. Biochemistry – Voet.D and Voet., J.G., John Wiley & Sons .
4. Textbook of Biochemistry –West.E.S.,Todd.W.R,Mason.H.S..and. Bruggen,
J.T.V., Oxford & IBH Publishers.
5. Principles of Biochemistry: General Aspects-Smith, E. L., Hill, R.L. Lehman, I. R.
Lefkowitz, R.J. Handler, P., and White, A. McGraw-Hill
6. Outlines of Biochemistry – Conn.E.E.,Stumpf.P.K., Bruening, G and Doi.R.H.,
John Wiley & Sons .
7. Harper’s Illustrated Biochemistry – Murray, R.K., Granner.D.K. & Rodwell,V.W.,
McGraw-Hill 8. Bichemistry-Lippincott’s Illustrated Reviews. Champe, P.C. and
Harvey, R. A. Lippincott
9. Fundamentals of Biochemistry –Jain, J.L., Jain, S., Jain, N. S. Chand & Co.
10. Biochemistry – Satyanarayana. U and Chakrapani. U, Books & Allied Pvt. Ltd.
11.Biochemistry – Rama Rao. A and Ratna Kumari. D, Kalyani Publishers.
12.Biochemistry- The Molecular Basis of Life –McKee. T and McKee, J. R,
McGraw-Hill.
Enzymology
1. Fundamentals of Enzymology –Price.N.C.and Stevens.L., Oxford University
Press.
2. Understanding Enzymes – Palmer.T., Ellis Harwood.
3. Enzymes –Biochemistry, Biotechnology, Clinical Chemistry –Palmer.T.,
Affiliated East-West Press
Biochemical Techniques
1. Principles and Techniques of Practical Biochemistry- Wilson, K. and Walker, J.
Cambridge Press.
2. The Tools of Biochemistry- Cooper, T. G. John Wiley & Sons Press.
3. Physical Biochemistry- Friefelder, D. W.H. Freeman Press.
4. Analytical Biochemistry – Holme.D.J. and Peck.H., Longman.
5. Biophysical Chemistry: Principle and techniques- Upadhyay A, Upadhyay K and
Nath. N. Himalaya Publishing House.
6.Experimental Biochemistry- Clark Jr. J.M and Switzer, R. L. Freeman & Co..
Physiology, Nutrition and Clinical Biochemistry:
1. Textbook of Biochemistry and Human Biology –Talwar, G.P. and Srivastava.
L.M., Printice Hall of India
2. Review of Medical Physiology-Ganong. McGraw-Hill.
3. Human Physiology – Chatterjee.C.C, Medical Allied Agency
4. Textbook of Medical Physiology – Guyton.A.G and Hall.J.E., Saunders
5. William’s Textbook of Endocrinology – Larsen, R. P. Korenberg, H. N. Melmed,
S. and Polensky, K. S. Saunders
6.Mammalian Biochemistry- White, A. Handler, P. and Smith, E. L. McGraw-Hill.
7. Textbook of Human Nutrition- Bamji, Pralhad Rao and Reddy V. Oxford &
IBH Publishers.
8. Foods: Facts & Principle- Shakuntala and Shadaksharaswamy. Wiley Ester Press.
9. Essentials of Food and Nutrition – Swaminathan.M. Bangalore Press.
10. Human Nutrition and Dietetics. Davidson, S. and Passmore, J. R. ELBS.
11. A Textbook of Biochemistry: Molecular and Clinical Aspects. Nagini, S.
Scitech Publishers.
12. Tietz Fundamentals of Clinical Chemistry- Burtis, A. A. and Ashwood, E. R.
Saunders-imprint Elsevier Pub.
13.Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations – Devlin.T.M.,Wiley – Liss
14.Textbook of Medical Biochemistry –Chatterjea.M.N. and Shinde.R, Jaypee
Brothers Medical Publishers.
15. Textbook of Medical Biochemistry- Ramakrishnan, S., Prasannan, K. G. and
Rajan, R. Orient Longman
Immunology:
1. Immunology. Tizard, I. R. Thomson Press.
2. Kuby Immunology – Kindt.T.J., Goldsby.R.A. and Osborne.B.A., Freeman & Co.
3.Roitt’s Essential Immunology – Roitt.I.M. and Delves.P.J., Blackwell Science.
4. Immune system- Parham. Garland Publishing.
Microbiology:
1. Introduction to Microbiology: A Case History Approach- Ingraham and Ingraham.
Thomson Press.
2.Textbook of Microbiology –Ananthanarayan, R and Jayaram Paniker, C.K.,
Orient Longman.
3. Microbiology – Prescott.L.M.,Harley.J.P. & Klein.D.A, McGraw-Hill.
4. Microbiology: An Introduction- Tortora, G. J. Funke, B. R. and Case, C. L.,
Pearson-Benjamin-Cummings Co.
5.Microbiology – Pelczar Jr,.M.J., Chan.E.C.S. and Krieg.N.R., Tata McGraw-Hill.
6. Textbook of Microbiology- Dubey, R. C. and Maheshwari, D. K. S. Chand & Co.
Molecular Biology and Biotechnolgy:
1. Protein Biochemistry & Biotechnology- Walsh. John Wiley & Sons Press.
2. Molecular Biology of Cell- Alberts, B. Bray, D. Lewis, J. Raff, M. Roberts, K.
and Watson, J. D. Garland Publishing.
3. Recombinant DNA and Biotechnology: A Guide for teachers- Helen and Massey.
ASM Press.
4. Genes VIII – Lewin. B, Oxford University Press .
5. Molecular Biology- Freifelder. D. Naroasa Pub. House
6.Molecular Biology of the Gene- Watson. J.D., Baker, T.A, Bell, S.P.,Gann.A,
Levine, M. and Losick.R, Pearson Education.
7. Molecular Biotechnology- Glick, B. R. and Pasternak, J. J. ASM Press
8. Principles of Gene Manipulation: An Introduction to GE- Old, R. V. and Primrose,
S. B. Blackwell Sci. Pub.
9. A Textbook of Biotechnology-Dubey, R. C. S. Chand & Co.
10. Gene Biotechnology- Jogdand. Himalaya Pub. House.
11. Introduction to Biotechnology: An Agricultural Revolution-Herren. Thomson
Press.
12. Molecular Cell Biology- Lodish, H., Berk, A., Matsudaira, P., Kaiser, C. A.,
Krieger, M. Scott M. P., Zipursky, S. L. and Darnell, J. Freeman & Co. Bioinformatics
1. Instant Notes-Bioinformatics- Westhead et al., Viva Books (P), Ltd
2. Introduction to Bioinformatics- Attwood T K and Parry-Smith, D. J. Pearson
Education.
3. Introduction to Bioinformatics- Lesk, A.M. Oxford University Press
Practical Biochemistry:
1. Experimental Biochemistry: A Student companion- Sashidhar Rao, B and
Deshpande, V. IK International (P) Ltd. Pub.
2. Modern Experimental Biochemistry- Boyer. R. Pearson Education
3. Biochemical Methods –Sadasivam, S and Manickyam, A.- New Age
International publishers
4. An Introduction to Practical Biochemistry- Plummer, D. T. Tata McGraw-Hill.
5. Introductory Practical Biochemistry (ed) Sawhney, S. K. Randhir Singh- Narosa
Publications House
6. Lab Manual in Biochemistry, Immunology and Biotechnology- Arti Nigam and
Archana Ayyagari- Tata McGraw-Hill New Delhi
7. Enzyme Assays – A Practical Approach – Eisenthal,.R and Dawson, M.J., IRL
Press
高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。
他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问
中科院发育所06年生物化学考博试题 1.试举5例说明绿色荧光蛋白在生物学研究中的作用? 2.真核生物逆转座子的结构功能和生物学意义? 3.一蛋白用SDS聚丙电泳分离后为一条带,请问,这个蛋白是否只有一种成分,如果还有其它成分如何分离,鉴定纯度 4.真核生物表达各水平上的调控机理 5.举两篇05年我国科学家发表的Cell Science Nature的文章,要国内通迅地址,要写出作者或单位,以及文章的主要内容. 6.请在生化角度评价转基因食物的安全性 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。 一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白质的氨基酸序列比较来推断，你认为这种比较应采用什么原则？为什么？（12分） 四、真核基因在原核细胞中表达的蛋白质常常失去生物活性，为什么？举例说明。（12分） 五、简述信号肽的结构特点、功能和从蛋白质产物中切除的机理。（12分） 六、分子筛、离子交换和亲和层析是三种分离、醇化蛋白质的方法，你如何根据所要分离、纯化的蛋白质的性质选择使用。（12分） 七、酶联免疫吸附实验（ELISA）的基本原理是什么？如何用此方法检测样品中的抗原和抗体？（12分） 八、某一个蛋白，SDS凝胶电泳表明其分子量位于16900于37100标准带之间，当用巯基乙醇和碘乙酸处理该蛋白后经SDS凝胶电泳分析仍得到一条带，但分子量接近标准带13370处，请推断此蛋白质的结构？为什么第二次用前要加碘乙酸？（8分） 中科院发育遗传所2000-2001生物化学（博士） 2000年博士研究生入学考试 生物化学试题 1．酶蛋白的构象决定了酶对底物的专一性，请描述并图示酶与底物相互关系的几种学说。（20分） 2．什么是DNA的半保留复制和半不连续复制？如何证明？真核细胞与原核细胞的DNA复制有何不同？（20分） 3．概述可作为纯化依据的蛋白质性质及据此发展的方法。（20分） 4．简述酵解和发酵两个过程并说明两者的异同。（15分）
1９10年诺贝尔生理学或医学奖 她对蛋白质与核酸得研究为细胞化学做出了贡献 科塞尔发现核素就是蛋白质与核酸得复合物.她小心地水解核酸，得到了组成核酸得基本成分:鸟嘌呤、腺嘌呤、胸腺嘧啶与胞嘧啶,还有些具有糖类性质得物质与磷酸。确定了核酸这个生物大分子得组成之后,随之而来得问题就是这些物质在大分子中得比例,它们之间就是如何连接得。斯托伊德尔（H、Ｓteudel)找到了前一个问题得答案.通过分析,她发现单糖、每种嘌呤或嘧啶碱基、磷酸得比例为１∶１∶1。科塞尔及其同事发现，如果小心地水解核酸，糖基团与含氮得基团就是连在一起得。科塞尔还对核酸与蛋白质得结合方式进行了研究。她发现有些物种得核酸与蛋白质结合比较紧密，有些则比较松散. 196２年诺贝尔生理学或医学奖 发现了核酸得分子结构及其在遗传信息传递中得作用１951年，美国一位23岁得生物学博士沃森来到卡文迪许实验室，她也受到薛定谔《生命就是什么》得影响。克里克同她一见如故，开始了对遗传物质脱氧核糖核酸DNA分子结构得合作研究。她们虽然性格相左,但在事业上志同道合。沃森生物学基础扎实，训练有素;克里克则凭借物理学优势，又不受传统生物学观念束缚，常以一种全新得视角思考问题。她们二人优势互补，取长补短，并善于吸收与借鉴当时也在研究ＤNＡ分子结构得鲍林、威尔金斯与弗兰克林等人得成果，结果不足两年时间得努力便完成了DNＡ分子得双螺旋结构模型。沃森与克里克在１９53年４月25日得《自然》杂志上以10０0多字与一幅插图得短文公布了她们得发现。在论文中，沃森与克里克以谦逊得笔调,暗示了这个结构模型在遗传上得重要性:“我们并非没有注意到,我们所推测得特殊配对立即暗示了遗传物质得复制机理."在随后发表得论文中，沃森与克里克详细地说明了DＮA双螺旋模型对遗传学研究得重大意义:(１）它能够说明遗传物质得自我复制.这个“半保留复制”得设想后来被马修·麦赛尔逊（Maｔthew Mｅｓelson）与富兰克林·斯塔勒(ＦraｎkliｎＷ、Ｓｔａhl)用同位素追踪实验证实。(2）它能够说明遗传物质就是如何携带遗传信息得。(3）它能够说明基因就是如何突变得。基因突变就是由于碱基序列发生了变化,这样得变化可以通过复制而得到保留。1９68年诺贝尔生理学或医学奖
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
细胞生物学及生物化学练习题 1.下列细胞器，光学显微镜下能看到的是( )。 A．核糖体 B.内质网 C.叶绿体 D.A、B、C都不是 2.将小麦种子浸在红墨水中10 min，然后取出。将种子洗净纵向剖开，发现胚白色，而胚乳红色。这说明( )。 A.胚成活、胚乳失去活性 B.胚、胚乳都成活 C.胚死亡、胚乳成活 D.不能判断是否成活 3.生物膜的脂类分子是靠什么键聚集在一起形成磷脂双分子层结构的( )。. A.氢键 B.二硫键 C.疏水键 D.离子键 4.下列关于动物细胞膜上Na+-K+泵的描述正确的是( )。 A.具有ATP酶的活性 B.消耗1分子ATP向胞外泵出2钠离子，向胞内泵入2个钾离子 C.消耗1分子ATP向胞外泵出3个钠离子，向胞内泵入2个钾离子 D. Na+-K+泵在动物细胞膜上可形成离子通道，钠离子和钾离子可选择性地透过 5.线粒体内膜上具有什么酶系统( ) 。 A.糖酵解 B.过氧化氢 C.三羧酸循环 D.电子传递链 6.肝细胞的解毒作用主要是通过什么结构中的氧化酶系进行的()。 A.线粒体 B.叶绿体 C.细胞质膜 D.光面内质网 7.下列对溶酶体功能的描述不正确的是( )。 A.分解消化来自细胞外的物质 B.溶解细胞内由于生理或病理原因破损的细胞器 C.自身膜破裂，导致细胞自溶而死亡 D.使毒性物质失活 8.下列哪一类动物细胞中高尔基体最为丰富( )。 A.随意肌细胞 B.腺细胞 C.红细胞 D.白细胞 9.真核细胞细胞质中的核糖体( )。 A.与细菌的核糖体大小、组成相同 B.较细菌的核糖体大，但组成相似 C.较细菌的核糖体小，组成不同 D.与细菌的核糖体大小相同，但组成完全不同 10. (2007年全国联赛题)在真核细胞中具有半自主性的细胞器为( )。 A.高尔基体 B.内质网 C.线粒体 D.质体 E.溶酶体 11.(2007年全国联赛题)巴氏小体是( )。 A.端粒 B.凝集的X染色体 C.随体 D.巨大染色体 12.端粒的作用是()。 A.它们保护染色体使其免于核酸酶的降解 B.它们能防止染色体之间的末端融合 C.它们是细胞分裂“计时器” D.以上都正确 13.下列四对名词中，哪一对的表述是合适的( )。 A.叶绿体—贮藏酶 B.过氧化(酶)体—细胞中的转运作用 C.核仁—核糖体亚基的组装部位 D.溶酶体—细胞 中的发电站 14.（2007年全国联赛题)减数分裂时，等位基因的DNA片段的交换和重组通常发生在( )。 A.偶线期 B.粗线期 C.双线期 D.终变期 15.机体中寿命最长的细胞是( )。 A.红细胞 B.神经细胞 C.表皮细胞 D.上皮细胞 16.动物细胞间信息的传递主要是通过( )。 A.紧密连接 B.间隙连接 C.桥粒 D.胞间连丝 17.以下哪项不属于第二信使( )。 A, cAMP B. cGMP C. Ach D. DG 18.用某种影响细胞骨架的药水处理体外培养的细胞，群体中出现双核细胞，最可能的原因是( )。 A.微丝被破坏 B.微管被破坏 C.染色体畸变 D.细胞发生融合
细胞生物学作业 ——从2005年到2014年诺贝尔生理学或医学奖中与细胞生物学有关的奖项诺贝尔生理学或医学奖：诺贝尔生理学或医学奖，是根据已故的瑞典化学家阿尔弗雷德·诺贝尔的遗嘱设立的，目的在于表彰前一年世界上在生理学或医学领域有重要发现或发明的人。该奖项于1901年首次颁发，由瑞典首都斯德哥尔摩医科大学的卡罗琳学院负责评选，颁奖仪式于每年12月10日举行。 我认为从2005年到2014年诺贝尔生理学或医学奖中与细胞生物学有关的年份分别是：2005年、2007年、2009年、2010年、2011年、2012年、2013年、2014年 2005年： 获奖原因：发现幽门螺杆菌及其在胃炎和胃溃疡中所起的作用 获奖人物及介绍：巴里·马歇尔、罗宾·沃伦 巴里·马歇尔，出生于澳大利亚西部城市卡尔古利，澳大利亚医师，西澳大利亚大学临床微生物学教授。罗宾·沃伦，珀斯皇家医院病理学家。 认为该奖与细胞生物学有关的理由：幽门螺杆菌属于细菌，即原核生物，这两位科学家发现幽门螺杆菌后，一定仔细研究了它的结构和功能，最终发现了它在胃炎和胃溃疡中所起的作用，因此与细胞生物学中的原核细胞内容有关。 获奖经历：巴里·马歇尔与罗宾·沃伦都对胃炎感兴趣，他们一起研究了与胃炎一起出现的幽门螺杆菌。1982年，他们做出了幽门螺杆菌的初始培养体，并发展了关于胃溃疡和胃癌是由幽门螺杆菌引起的假说。但当时的科学家和医生们不相信会有细菌生活在酸性很强的胃里。1984年，在弗里曼特尔医院，马歇尔教授完成了幽门螺杆菌与胃溃疡之间的柯霍假设。2005年，卡罗琳医学院将诺贝尔生理学或医学奖授予马歇尔博士和他的长期合作伙伴罗宾·沃伦，以表彰他们发现了幽门螺杆菌以及它们在胃炎和胃溃疡中所起的作用。 获奖意义：幽门螺杆菌及其作用的发现，打破了当时已经流行多年的人们对胃炎和消化性溃疡发病机理的错误认识，被誉为是消化病学研究领域的里程碑式的革命。由于他们的发现，溃疡病从原先难以治愈反复发作的慢性病，变成了一种采用短疗程的抗生素和抑酸剂就可治愈的疾病，大幅度提高了胃溃疡等患者获得彻底治愈的机会，为改善人类生活质量作出了贡献。 2007年： 获奖原因：在利用胚胎干细胞引入特异性基因修饰的原理上的发现 获奖人物及介绍：马里奥·卡佩奇、马丁·埃文斯、奥利弗·史密斯 马里奥·卡佩奇是一位出生于意大利的美国分子遗传学家，目前是美国犹他大学医学院人类遗传学与生物学的杰出教授。马丁·埃文斯是一位英国科学家，现为英国卡迪夫大学教授、校长。奥利弗·史密斯是出生于英国的美国遗传学家，现为北卡罗来纳大学教堂山分校教授。认为该奖与细胞生物学有关的理由：马里奥·卡佩奇、马丁·埃文斯、奥利弗·史密斯这三位
细胞信息转导 一、选择题 ( 一 )A 型题 1 ．下列哪种物质不是细胞间信息分子 A ．胰岛素 B ． CO C ．乙酰胆碱 D ．葡萄糖 E ． NO 2 ．通过核内受体发挥作用的激素是 A ．乙酰胆碱 B ．肾上腺素 C ．甲状腺素 D ． NO E ．表皮生长因子 3 ．下列哪种物质不是第二信使 A ． cAMP B ． cGMP C ． IP 3 D ． DAG E ． cUMP 4 ．膜受体的化学性质多为 A ．糖蛋白 B ．胆固醇 C ．磷脂 D ．酶 E ．脂蛋白 5 ．下列哪种转导途径需要单跨膜受体 A ． cAMP - 蛋白激酶通路 B ． cAMP - 蛋白激酶通路 C ．酪氨酸蛋白激酶体系 D ． Ca 2+ - 依赖性蛋白激酶途径 E ．细胞膜上 Ca 2+ 通道开放 6 ．活化 G 蛋白的核苷酸是 A ． GTP B ． CTP C ． UTP D ． ATP E ． TTP 7 ．生成 NO 的底物分子是 A ．甘氨酸 B ．酪氨酸 C ．精氨酸 D ．甲硫氨酸 E ．胍氨酸 8 ．催化 PIP 2 水解为 IP 3 的酶是 A ．磷脂酶 A B ．磷脂酶 A 2 C ．磷脂酶 C D ． PKA E ． PKC 9 ．第二信使 DAG 的来源是由 A ． PIP 2 水解生成 B ．甘油三脂水解而成 C ．卵磷脂水解产生 D ．在体内合成 E ．胆固醇转化而来的 10 ． IP 3 受体位于 A 、细胞膜 B 、核膜 C 、内质网 D 、线粒体内膜 E 、溶酶体 11 ． IP 3 与内质网上受体结合后可使胞浆内 A ． Ca 2+ 浓度升高 B ． Na 2+ 浓度升高 C ． cAMP 浓度升高 D ． cGMP 浓度下降 E ． Ca 2+ 浓度下降 12 ．激活的 G 蛋白直接影响下列哪种酶的活性 A ．磷脂酶 A B ．蛋白激酶 A C ．磷脂酶 C D ．蛋白激酶 C E ．蛋白激酶 G 13 ．关于激素，下列叙述正确的是 A ．都由特殊分化的内分泌腺分泌 B ．激素与受体结合是可逆的 C ．与相应的受体共价结合，所以亲和力高 D ．激素仅作用于细胞膜表面 E ．激素作用的强弱与其浓度成正比 14 ． 1 ， 4 ， 5 - 三磷酸肌醇作用是 A ．细胞膜组成成 B ．可直接激活 PK C C ．是细胞内第二信使 D ．是肌醇的活化形式 E ．在细胞内功能 15 ．酪氨酸蛋白激酶的作用是 A ．分解受体中的酪氨 B ．使蛋白质中大多数酪氨酸磷酸化 C ．使各种含有酪氨酸的蛋白质活化 D ．使蛋白质结合酪氨酸
1910年诺贝尔生理学或医学奖 他对蛋白质和核酸的研究为细胞化学做出了贡献 科塞尔发现核素是蛋白质和核酸的复合物。他小心地水解核酸，得到了组成核酸的基本成分：鸟嘌呤、腺嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶，还有些具有糖类性质的物质和磷酸。确定了核酸这个生物大分子的组成之后，随之而来的问题是这些物质在大分子中的比例，它们之间是如何连接的。斯托伊德尔( H. Steudel )找到了前一个问题的答 案。通过分析，他发现单糖、每种嘌呤或嘧啶碱基、磷酸的比例为 1 ： 1 ：1。科塞尔及 其同事发现，如果小心地水解核酸，糖基团与含氮的基团是连在一起的。科塞尔还对核酸与蛋白质的结合方式进行了研究。他发现有些物种的核酸与蛋白质结合比较紧密，有些则比较松散。 1962年诺贝尔生理学或医学奖 发现了核酸的分子结构及其在遗传信息传递中的作用 1951年，美国一位23岁的生物学博士沃森来到卡文迪许实验室，他也受到薛定谔《生命是什么》的影响。克里克同他一见如故，开始了对遗传物质脱氧核糖核酸DNA 分子结构的合作研究。他们虽然性格相左，但在事业上志同道合。沃森生物学基础扎实，训练有素；克里克则凭借物理学优势，又不受传统生物学观念束缚，常以一种全新的视角思考问题。他们二人优势互补，取长补短，并善于吸收和借鉴当时也在研究DNA分子结构的鲍林、威尔金斯和弗兰克林等人的成果，结果不足两年时间的努力便完成了DNA分子的双螺旋结构模型。沃森和克里克在1953年4月25日的《自然》杂志上以1000多字和一幅插图的短文公布了他们的发现。在论文中，沃森和克里克以谦逊的笔调，暗示了这个结构模型在遗传上的重要性：“我们并非没有注意到，我们所推测 的特殊配对立即暗示了遗传物质的复制机理。”在随后发表的论文中，沃森和克里克详细地说明了DNA双螺旋模型对遗传学研究的重大意义：(1)它能够说明遗传物质的自我复制。这个“半保留复制”的设想后来被马修?麦赛尔逊( Matthew Meselson )和富兰克林?斯塔勒(Franklin W. Stahl )用同位素追踪实验证实。(2)它能够说明遗传物质是如何携带遗传信息的。(3 )它能够说明基因是如何突变的。基因突变是由于碱基序列发生了变化，这样的变化
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
（生物科技行业）生物化学 A(B
《生物化学A》（BiochemistryA）科目考试大纲 考试科目代码：766 适合专业：生物化学与分子生物学、微生物与生化药学、食品科学 课程性质和任务： 生物化学是研究生物体内化学物质（包括生物大分子）的性质及其代谢调控的一门基础学科，研究的内容涉及糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、激素，以及与生物氧化相关的糖、脂、蛋白质、核酸生物合成与代谢调控有关的基础知识。主要任务是学习糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶等各种生物物质的结构、性质以及这些生物物质在生物体内的代谢过程等特性，为进一步深造奠定基础。 主要内容和基本要求： 0.绪论 掌握生物化学的涵义； 熟悉生物化学理论与实践的关系； 了解生物化学的现状和进展。 1.糖类 掌握重要的单糖（葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖）的结构和性质； 熟悉几种重要的双糖（蔗糖、麦芽糖和乳糖）的结构和性质； 了解多糖（同多糖和杂多糖）的种类。 2.脂质 掌握必需脂肪酸的概念和种类； 熟悉磷脂、糖脂、胆固醇的结构和功能； 了解脂质的提取、分离与分析。 3.蛋白质
掌握蛋白质的基本结构单位——氨基酸的结构和性质； 掌握蛋白质的化学结构（一、二、三、四级结构）和蛋白质的理化性质；熟悉蛋白质一级结构的测定方法和蛋白质的分离提纯原理； 理解蛋白质结构与功能的关系； 了解蛋白质折叠和结构预测，以及亚基缔合和四级结构的相关知识。4.酶 掌握酶的结构与功能和酶反应动力学机理； 熟悉酶的组成、分类、命名、酶活力测定和酶的提取和纯化过程； 了解调节酶、同工酶、诱导酶、抗体酶和固定化酶及其应用。 5.核酸 掌握核酸和核苷酸的理化性质； 熟悉核酸的化学组成及其化学结构； 了解核酸的发现、研究简史和方法。 6.抗生素 熟悉一些重要的抗生素的化学和医疗特性； 理解抗生素的抗菌作用机理； 了解抗生素的应用。 7.激素 掌握激素的化学本质和作用机理； 熟悉几类重要激素（氨基酸衍生物类、多肽类和固醇类等）的作用； 了解植物激素和昆虫激素的种类和功能。 8.生物膜与物质运输
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架
生化实验五大技术 一.分光光度技术 1.定义:根据物质对不同孩长的光线具有选择性吸收,每种物质都具有其特异的吸收光语。而建立起来的一种定t 、定性分析的技术。 2.基本原理:（图1-1光吸收示意） 透光度T=It/lo 吸光度A=lg(lo/ I1) 朗伯-比尔(lambert-Beeri)定律:A=KLc K 为吸光率，L 为溶液厚度(em), c 为溶液浓度 (mol/L)] 摩尔吸光系数日ε:1摩尔浓度的溶液在厚度为 I.cm 的吸光度。 c=A/ε 3. 定量分析: (1)标准曲线(工作曲线)法 (2) 对比法元-KCLCx (3)计算法: e=A/ε (4)差示分析法(适用于浓度过浓成过稀) (5) 多组分湖合物测定 4.技术分类 分子吸收法&原子吸收法:
可见光(400-760 nm) &紫外光(200~ 40m) &红外光(大于760 nm)分光光度法； 5.应用方向 有机物成分分析&结构分析红外分光光度法测定人体内的微量元囊原子吸收分光光度法 二电脉技术 1.定义:带电荷的供试品在情性支持介质中，在电场的作用下，向其对应的电 极方向按各自的速度进行脉动。使组分分离成族窄的区带，用透宜的检洲方法记录其电泳区带图请或计算其百分含量的方法。 2.基本原理: 球形质点的迁移率与所带电成正比，与其半径及介质粘度成反比。v=Q/6xrη 3.影响电泳迁移率的因素: 电场强度电场强度大，带电质点的迁移率加速 溶液的PH值: 溶液的pH离pl越远，质点所带净电荷越多，电泳迁移幸越大 溶液的离子强度:电泳液中的高子浓度增加时会引起质点迁移率的降低 电渗:在电场作用下液体对于固体支持物的相对移动称为电渗 4:技术分类: 自由电泳(无支持体) 区带电泳(有支持体):法纸电泳(常压及高压)，博层电泳(薄膜及薄板).凝波电泳(琼脂，琼脂糖、淀粉胶、柔丙烁配胶凝胶)等 5. 电泳分析常用方法及其特点: 小分子物质滤纸、纤维素、硅胶薄膜电泳复杂大分子物质凝胶电泳 ⑴醋酸纤维素薄膜电泳 ①这种薄顺对蛋白质样品吸阴性小，消除纸电沫中出现的“拖尾”现象 ②分离理应快，电泳时间短 ③样品用最少: ④经过冰最酸乙醉溶液或其它看明液处理后可使膜透明化有利丁对电泳图潜的光吸收措测店和爱的长期保 ------别适合于病理情况下微量异常蛋白的检测(胰岛素、游菌酶、胎儿甲种球
中科院生物化学和细胞生物学真题（考博） 作者:林自力 中科院动物所2000年细胞生物学（博士） 一、解释题（每题3分，共30分） 1、周期细胞 2、pcr技术 3、mpf 4、通讯连接 5、细胞分化 6、溶酶体 7、信号肽 8、整合素 9、基因组 10、巨大染色体 二、有丝分裂及其调控（有丝分裂的过程、变异及其调控）（18分） 三、以哺乳动物精子和卵子发生为例。简述减数分裂。（17分） 四、线粒体基因组与细胞核基因组两套遗传装置的相互作用关系。（18分） 五、图解某些细胞调节系统对细胞骨架系统的调节，并加以简述（17分） 中科院动物所2002年细胞生物学（博士） 名词解释（每题3分，共36分） 1、细胞周期 2、细胞分化 3、干细胞 4、细胞外基质 5、上皮 6、信号传导 7、转染 8、端粒 9、免疫球蛋白 10、细胞骨架 11、内质网 12、反意义rna 问答题（以下5题任选4题，每题16分，共64分） 1、试述细胞膜的化学组成 2、试述线粒体的遗传学……半自主性 3、以图解叙述细胞的有丝分裂及其调控 4、试述哺乳动物的受精作用和哺乳动物克隆的不同点 5、试述造血干细胞的分化 中科院动物所2003年细胞生物学（博士） 一、名词解释（3ⅹ10） 1、原癌基因 2、信号肽 3、细胞周期
4、高尔基体 5、干扰rna 6、免疫印迹 7、干细胞 8、突触 9、细胞骨架 10、端粒 二：综述题 1、简述生物膜的分子和结构基础，核膜在细胞周期中的变化规律。分析核孔复合体在物质转运的结构基础（15分） 2、简述线粒体内氧自由基产生的分子机制及其线粒体在细胞凋亡调节中的作用（15分） 3、简述免疫细胞发育过程和t细胞检测标准，分析艾滋病毒感染细胞的途径（10分） 4、简述神经细胞突触细胞传递的结构基础和信号传导分子机制（15分） 5、利用真核基因表达调控的原理，阐述利用体细胞进行动物克隆的分子基础核生物学意义。谈谈您对克隆人的看法（15分） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.1 1、检测受体mrna水平改变的方法有那些，简述其原理？ 2、检测受体蛋白水平改变的方法有那些，简述其原理？ 3、列举常见ca2+通道及其主要特征？ 4、说明判断受体的五个特征？ 5、说明ltp，及其与学习记忆的关联性？ 6、说明中枢神经系统发育的主要特征？ 7、说明谷氨酸受体的分型特征及其效应？ 8、列举常见递质转运体及其特征？ （上述为8选5做） 中科院神经科学研究所2002年神经生物学（博士）no.2 1、简述受体－信号转导通路途径（含胞内、胞外情况）？ 2、有那些方法可证明某蛋白是蛋白激酶底物？ 3、名词解释：ltp、apoptosis、cloning、epsp、rt-pcr、patch-clamp、cdna文库、plasmid 4、简述动作电位产生机理？ 中科院神经科学研究所2001年神经生理学（博士） 1、简述斑片箝的原理、用途。 2、简述膜电位和动作电位的产生机制。 3、简述ca++通道在神经元信息传递中的作用，ca++通道的类型。 4、什么叫ltp、ltd？它们的机制是什么？ 5、何谓脊休克？叙述脊反射类型及通路。 6、简述视网膜组成以及视网膜视觉信息加工机制。 7、简述神经生长因子类型及作用 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白
中南大学生物化学与分子生物学 课程大纲 课程总述 中南大学生物化学与分子生物学考研有以下四门课程：英语一（100分），政治（100分），731生物学综合（150分），811细胞生物学（150分）。本课程负责731/811两门专业课。 根据协议，一共43小时，每节课60分钟，共43小时。 731生物学综合：23小时 811细胞生物学：20小时 整个课程体系 1、基础班 2、强化班 3、冲刺班 基础班：主要讲解基础知识，帮助考生打扎实基础，理解基础知识点，有利于应付小题考点。强化班：在基础班的学习上，总结真题考点，大纲考点，突击考试重点，讲解考研专业课真题。 冲刺班：重在进一步搞清楚真题考点，通过模拟题的训练，熟悉考题风格，以及答题技巧。 （1）731《生物综合》考试大纲-------考卷结构 细胞生物学约30% 动物的形态与功能约20% 遗传与变异约30% 生物进化与多样性约10%
生态学与动物行为约10% （2）参考书目 陈阅增《普通生物学》，主编吴相钰高等教育出版社2009年第三版 《细胞生物学》，主编刘艳平湖南科学技术出版社2008年第一版 （一）细胞基本知识概要 细胞的基本概念、原核细胞与真核细胞基本知识概要。 （二）细胞膜、跨膜运输与信号传递 细胞膜的基本结构，跨膜运输的主要方式及基本过程，信号传递的类型及其作用机制。 （三）细胞质基质与内膜系统 细胞质基质基本知识，内质网、高尔基复合体的基本结构以及功能，溶酶体与过氧化物酶体的结构特点以及功能，信号假说与蛋白质分选信号，蛋白质分选的基本途径与类型，膜泡运输。 （四）细胞的能量转换——线粒体 线粒体的结构与功能，线粒体的半自主性。 （五）细胞核与染色体 核被膜基本知识，核孔复合体的结构模型及功能，染色体的概念及其化学组成，核小体，染色体的形态结构，核仁的基本知识。 （六）核糖体 核糖体的结构成分及其功能，多聚核糖体与蛋白质的合成。 （七）细胞骨架