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12007年中山大学生物化学A 考研真题真解
2015考研专业课之高效记忆法
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2考研专业课的备考，知识储备很重要，打好基础也很关键。这就需要考生平时多积累和记忆了。每个人的记忆方法不同，有的同学效率比较低，那是因为没有找到正确的方法。下面和考生们分享一些经验所得的高效记忆法，希望给同学们做个参考和借鉴，大家可以对照来改进自己的方法，提高效率，打好基础。下面请看：
一、图表记忆法
所谓图表记忆法就是把需要记忆的内容形成一个逻辑图表，这样让知识更加形象化，有助于右脑的识别，帮助我们来记忆。并且图表的形式也是对知识的一种分类汇总整理，更加有条理的同时还具有图片给人的印象深刻的效果，不失为一种好的方法。同时，还可以锻炼大家对知识的归纳总结的能力。
二、规律记忆法
任何事物都有它的规律，考研专业课的各个专业也都存在自身的发展和逻辑规律。比如说历史学，历史的发展规律就比较明显了，比如心理学，人的心理存在某些的内在规律，有共同也有区别。只要考生认真研究，找到其中的规律，然后再记忆起来就容易的多了。
三、大纲记忆法
考研专业课的备考不可能把别人四年所学知识完全掌握，我们所需要的就是把握大纲，详略主次来记忆，这样才能够高效备考。大纲记忆法是非常有效的方法，首先把知识自己来整理成大纲，然后添加重点非重点，这样的过程可以加深自己对全局把握同时又能够有重点的复习。让效率最大化。
四、联想记忆法
联想记忆法可谓是老生常谈了，也是一种为广大考生普遍接受的一种手段，我们常常用来记单词，通过谐音或者是共同之处帮助记忆。这是一种辅助的手段，通过我们记忆中印象深刻的事物或者知识来辅助记忆新的事物和知识。
五、口诀记忆法
口诀由于脍炙人口，很容易就被大家记住，就和我们所说的顺口溜是同类性质，朗朗上口，记忆也就更深刻了，把很多的知识归纳为简练的口诀，用的时候再展开来，就好比是压缩包，省时省空间，大家用起来也顺手。
六、案例问答记忆法
所谓案例问答记忆法就是把知识点放到题目中去，对于一个知识的记忆，我们往往前看后忘，不够深刻。可是如果我们自拟一个问答的形式，其中涉及几个知识点。这样的汇总集合来记，更易于大家来理解和掌握，也容易把短期记忆变为长期的记忆，就不容易忘记了。
最后提醒大家，考研专业课的备考不要一味的盲目积累，最重要的还是要找到正确的适合自己的好方法，然后努力去记忆，不仅能够提高效率，数量也很可观。希望上面和大家分享到六个记忆法能够对正在备考的广大考生一个启示，让自己的备考历程更加的轻松和高效，预祝每一位考生都能够取得理想的成绩考研“持久战”三大心理症状解析
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3考研堪称“持久战”，持之以恒方可得胜。打好一场持久战的先决要素是什么呢？心理！有了良好的心态，成功的一半就已经掌握在了你的手中。心理问题在考研大军不是个小问题，那么在考研备战的过程中都会出现怎样的心理症状呢？考研辅导专家为您一一解读。
一、懈怠症
症状表现：学习一段时间效率就下降，人在此而心在彼，日渐懈怠。
症状解析：从心理学角度来讲，人在做任何事情的时候，即使是很紧迫或是做自己很喜欢的时候，人的注意力也很难完全保持100%的专注，特别是像考研这种战线拉的很长的，需要长时间保持高度的专注度的考试，要保持始终如一的状态是不容易办到的，遇到懈怠时，我们常见的原因不外乎有以下几点：复习考试遇到心理上的“瓶颈”，在考研路上不知道方向，对成功率开始抱有悲观情绪，或是在做题时“屡试不爽”对自己的能力开始持怀疑态度，或是现实境遇发生变化对自己是否接着奋斗下去开始有摇摆心态等等。在遇到以上问题时，发生懈怠时，一定要调整自己的心态，暂时放松，再次审视自己在复习过程中遇到的问题，或是调整复习策略，或是干脆暂时放下学习任务，等自己恢复了状态后在投入备考。懈怠是正常的状态，不要对自己的信心和能力有怀疑，摆正心态，积极面对困难，相信任何难题都有解决方法。
二、恐惧症
症状表现：恐惧症又分为临考恐惧和毕业恐惧。临考恐惧即临近考试就感到恐惧，担心自己考不上；毕业恐惧即想到毕业就恐惧，担心考研不成又耽误了找工作，感觉前途一片渺茫。
症状解析：这完全是一种心理和主观的表现形式。心理问题最怕的就是理性分析。恐惧什么？为什么恐惧？怎样消除恐惧？恐惧一般是在对前景的预期发生了负面认知，对前景产生了一种消极和悲观的主观认识，对现在所正在进行的工作产生了一种抵触和惧怕的心态，考研的过程也是对知识的重新整理和对外界各种信息不断消化和反馈的过程，在知识的学习过程中，对以前知识的整理和新知识的接受并不是简单的模仿或是重复，而是要按照考研的要求进行重新“梳理”，当考研遇到懈怠和困难，加上外界对考研信息的传递，对前景产生恐惧是可以接受的。那么怎样消除恐惧呢？还是要静下心来认真思考，分析出现恐惧的原因，“对症下药”。坚定信念，踏踏实实走完考研路。恐惧毕竟是一种主观意识形态，只有自己才是摆脱这种困难的主人。
三、焦虑症
症状表现：焦虑，莫名的焦虑，一句话，一点声响，都会成为焦虑的源头。
症状解析：焦虑是恐惧的恶性延伸，有了恐惧后，开始对前景产生不确定的想法，并开始过度焦虑，关于这个问题重点应放在“过度”两个字上，焦虑是焦急忧虑的代名词，适当的焦虑是很正常的状态，焦虑的产生就像我上面讨论恐惧和犹豫一样是考研过程中很容易出现的状态，现在问题的关键是如何把握好这个度。过度焦虑也造成严重后果，可能会影响正常的考研进程，需要结合自己的具体情况来积极应对。可以适当适时地做一些放松心情的事情，给自己减压，及时缓解焦虑症状。
已经行进在考研路上的你们，是否曾正面临着以上这些症状？正欲奔赴考研路上的你们，准备好迎接挑战了吗？从现在开始，每天都让自己拥有一份饱满的热情，保持一种良好的心态。做最好的自己，相信自己，一切困难都能够迎刃而解。考研路上，你就是赢家！
2015考研技术型复试两关键：专业素质和实验技术
专业素质决定考生可培养潜力
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4复试比初试更具专业性，考察重点便是专业素质，专业素质的养成得益于扎实的专业基本功。所以，复试考官提问多为本专业的专业基础知识，以判断该学生是否具有培养价值，是否适合进行该专业的深入研究。对此，考生首先要把基础知识过一遍，对目标院校该专业的主要研究方向所涉及的重点基础知识做扎实复习，甚至可以根据自己心仪导师的研究方向，重点阅读其论文，关注该科研领域的前沿动态。同时，要对以前参加过的竞赛、实验及相关科研实验资料重新进行系统整理，针对本专业重要实验要重新进行推演。理工科的导师对学生的科研获奖经历也相当重视，比如：计算机专业的ACM 大赛、通信的思科网络认证、挑战杯、数学建模等竞赛的成绩会让考官认识到你身上的学术潜力，这将是考生专业基础实力的有力证据，是俘获导师青睐的重量级砝码。
实验技术决定考生科研能力
我国的硕士生教育学制大多为2年至3年，在这短短的硕士科研生活中，实验是取得学术成果的重要手段之一，也是论文的重要支撑。尤其是工科类专业如化学工程与工艺、环境工程、生物工程等，学生实验技术能力的高低，决定了他们能不能在硕士期间获得一定的科研成果，而这一潜质的高低正是导师是否为你转身的重要判断标准。
实验能力与实验技术的培养与锻炼，依赖长期而又反复的积累过程，对此掌握不够扎实的考生一定要在复试前做有针对性地准备，通过实验手册等材料了解实验原理，实验方法和实验步骤。重点复习的实验包括：1、目标专业的经典实验项目;2、目标导师的研究方向，尤其是导师在目前三年内做过或者正在做的科研项目所涉及或者可能涉及的实验(这则信息可以从导师新近发表的论文中查到，或者与师兄、师姐的沟通中得到);3、本人毕业设计(论文)将要涉及的实验，考生一定要在复试前仔细思考自己毕业设计(论文)的基本方向及大致思路。
以上是针对技术型专业考生在专业课复试过程中的一点建议，愿大家知不足而后学，及时调整复习方向。各位，加油，你就是准研究生!
2015考研复试谨慎六大点
1.面试之前的时间联系导师
大部分的同学，在初试和复试之间的时间，或者面试中，才会第一次见到导师,在面试之前的1到2个星期，最好在下了查询分数和复试线之后，就立刻和导师电话联系。电话号码在各个院系办公室及网站都可以查到。
先说清楚你的名字，告诉导师你已经通过分数线了，但现在很多情况都不是很明白，问了相关复试程序问题以后，就谈谈你对该专业的爱好程度与关注程度，你看了些什么书，向他请教现在为了复试还应该多看些什么书和资料等等。如果他语气很友善与平和，那么最后询问，是否能上门拜访，希望仔细了解相关情况，他答应了是最好的。
上门拜访的时候，适当的送一些礼品，导师给你讲课也很辛苦，何况是未来的导师，一点小小的礼品是应该的，不要很贵重的东西，一些水果等就好了。所做的这一切，都是为了加深导师对你的了解与印象。在这个过程中，如果你在学术上，专业上很牛，那你就多谈专业方面的事情，如果，你不是特别牛，你最好象他表示你对该专业极大的热情与希望今后跟随于他的愿望，毕竟面试的人很多，他往往能印象深刻的不多，这样能非常深刻的加重他对你的了解。
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52.关于专业
专业知识的复试是重头戏。在接到复试通知后马上登陆了报考大学的网站，了解到复试的指定书目后一定要提前准备。因为复试本身就是考察应试者的知识积累能力以及自身发展潜力，因此要想给导师留下一个很好的印象，就必须对所报专业的情况十分熟悉，其中包括研究现状以及进展情况。应试者应该注意这方面情况的搜集，另一方面也要求应试者多去了解该导师研究的侧重点和主要的观点。复试对专业课的考查不像初试那么具体，在复习时主要是熟悉过去所学内容，考查范围不会超出学校规定的书目，只要基础知识扎实，平时注意关注一下本专业学术动态，是不会有什么问题的。
3.关于英语
英语口语是一个人综合素质的体现：有才华、反应敏捷、生活阅历丰富的人口语会相当出色，同样，一个人的修养、品质、道德观念、科研素质和能力也会在对话中表露无遗。大多数招生单位在研究生复试中都比较看重面试，这足以说明加强口语训练的必要性。对于英语口语的重要性已无需多说，越来越多的有实力的导师对哑巴英语深恶痛绝，他们认为没有良好的口语就不能学好语言。因此他们要求复试时一定要加试英语口语，有的考生在复试时还要求用第二外语与导师直接对话。没有经过系统的口语训练，你一定会在复试时感到无所适从。英语口试一般是10分钟左右。英语老师会根据考生开始的自我介绍提一些有关个人生活或专业知识的问题。英语听说能力可以说非常重要，那种高分低能的“哑巴英语”已经越来越没有市场。由于2006年还将增加听力测试，同学们在准备时就要做必要的针对性训练,多听step and step 或四六级,考研听力题一定要跟上速度!
4.关于着装
很多人都很关心面试的时候该如何穿着，一个人的外表装扮也可能影响考官对你的印象分，但这并不是说就非得涂脂抹粉、刻意装扮。自然、大方、得体就已足够。河北大学的郭小颖还提醒学弟学妹，“在面试过程中一定要讲究礼貌，见到导师的时候态度真诚，彬彬有礼是对其尊重的表现。这些专业考试以外的东西也会影响到导师对你的评价。”
5.关于心态
复试时一定要保持良好的心态，从容自信地应对每一个问题，过度紧张会影响自己正常水平的发挥。“导师问的问题一般不会太刁钻，只要保持一颗平常心，按照自己的情况真实作答就可以了。”杨力超说。另外，在相信自己实力的同时还要保持谦虚，不要在导师面前夸夸其谈，过分表现自己。
6.其他经验
注意服装要简单朴素干净，要像个实在的学生样子。一定要表现的稳重大方，千万要谨慎，对自己不了解的事情，不要胡夸乱吹，也不要随便贬低谁，或者负面的评价谁。千万不要夸夸其谈。在研究生复试中，有时候一些细节处的亮点可能会带来意想不到的效果。比如适当的幽默常常会令导师心情开怀，紧张的气氛瞬间缓解。但切记不要过火，否则导师可能会觉得你有哗众取宠之嫌就是第一印象不好了。
一定要做到谦虚，再谦虚，多谈对导师学术声明的仰慕与崇拜。之前最好教往届的师兄、师姐，从侧面了解一下导师的禀性、好恶;二来也可以在请教的过程中和未来的师兄师姐叙叙友谊，了解一下往年复试的情况。多找些导师写的文章来看，可以去中国期刊网上搜索，一旦你对他的学术方向和重点研究问题很了解，那复试成功就胜利在望!
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生物化学知识点汇编 知识点： 1、各类糖分子的结构和功能；
2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 3、核酸的基本结构、相互关系与功能； 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系； 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节； 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义； 7、代谢中的糖代谢过程； 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 9、各种代谢过程的调控及相互关系； 10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等； 11、生物化学研究进展； ◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。 ◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。 ◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 ◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎●天然糖苷多为β-型。 ◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。 ◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。 ◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白，它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。 ◎●动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。 ◎●分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。 ◎●甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫micelles。 ◎●烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。 ◎●糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。 ◎●磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。 ◎●不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。 ◎●肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。 ◎●缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。 ◎●除了11-顺-视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。 ◎●柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。 ◎●胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。 ◎●脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。 ◎●蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。 ◎●前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI 等八类，其功能有：平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。◎●在tay-sachs病中，神经节苷脂在脑中积累。 ◎●按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。◎●胱氨酸、酪氨酸不溶于水。脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。
一、名词解释 1、基因克隆：是指把目的基因连接到载体上，构建成重组体，再转化入宿主细胞内进行复制和表达。或：是指在体外通过酶的作用将异源DNA连接到载体上，形成重组DNA并将其导入受体细胞，从而扩增异源DNA的技术。 2、基因文库：是指整个基因组或某一细胞所表达的基因所有克隆片段的集合体，包括基因 组文库和cDNA文库。常用的从基因文库中筛选目标基因的方法：斑点杂交、扣除杂交、 免疫化学筛选法、染色体步移和差异表达基因筛选。 3、cDNA文库：是指以所有mRNA为模板，不经选择地在逆转录酶的作用下反转合成互补的双链ＤＮＡ，即 cDNA，然后把cDNA与载体连接构成重组DNA，再转化入宿主细胞扩增，建立cDNA文库。 4、管家基因：是指某些基因表达产物是细胞或者整个生命过程中都持续需要而必不可少的，这类基因称之 为管家基因。如微管蛋白基因、糖酵解酶系基因与核糖体蛋白基因等 5、散弹测序法：又称鸟枪测序法，是指大分子DNA被随机地“敲碎”成许多小片段，收集这些随机小片段 并将它们全部连接到合适的测序载体，小片段测序完成后，计算机根据重叠区将小片段整合出大分子DNA序列。 6、功能基因组学：利用结构基因组学提供的信息，以高通量，大规模实验方法及统计与计算机分析为特征， 全面系统地分析全部基因及其编码蛋白的功能，包括生物学功能，细胞学功能，发育学功能。 7、限制性内切酶：是指能在特异位点（酶切位点）上催化双链DNA分子的断裂，产生相应的限制性DNA 片段，被称为分子生物学家的手术刀。 8、ＣＤKs：即细胞周期蛋白依赖性激酶，是一类Ser/Thr蛋白激酶，与周期蛋白结合时，才具有蛋白激酶 的活性，通过使靶蛋白磷酸化而产生相应的生理效应。 9、RT-PCR：是指首先以mRNA为模板合成cDNA，然后再进行常规PCR扩增的PCR。 10、逐个克隆法：对连续克隆系中排定的BAC克隆逐个进行亚克隆测序并进行组装（公共领域测序计划） 11、荧光定量PCR：是指在PCR反应体系中加入荧光基因，利用荧光信号积累实时监测整个PCR进程，最 后通过标准曲线对未知模板进行定量分析的方法。 12、基因组：又称染色体组，是指一个物种单倍体的染色体数目，是生物体全部遗传物质的总和，主要指 真核生物的核基因组和原核生物的类核基因组。 13、基因组学：是指对生物体内所有基因进行基因组作图（遗传图谱、物理图谱、转录图谱）、核苷酸序列 分析、基因定位、基因功能分析的一门学科。 或：指从基因组水平（分子整体水平）研究遗传的学科，主要是发展和应用DNA制图、测序新技术和计算机程序，分析生命体全部基因组的结构与功能。
生物化学I（2006年秋季学期, A卷） I.简答题（共25小题，超过60分以60分计入总分） 1．哪些标准氨基酸含两个手性碳原子？写出它们的Fisher投影式。 2．为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量？ 3．Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用？ 4．-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点？5．根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型？ 6．蛋白质in vivo条件下的折叠有哪些辅助因子？ 7．蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点？ 8．哪些因素可以导致Hemoglobin与O 2 的亲和力增加？ 9．图示抗体的一般结构（包括结构域及可能的二硫键）。 10．构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？ 11．写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12．什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？ 13．酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？ 14．酶在体内的活性是如何受到调控的？ 15．淀粉与纤维素的结构有何区别？ 16．细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能？ 17．细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？ 18．膜脂的分类及其结构特点 19．生物膜的功能有哪些？ 20．膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？ 21．图示secondary active transport，uniport，symport，antiport. 22．Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的？ 23．K＋离子通道是如何对通过的离子进行选择的？ 24．膜电位是怎样控制Na＋通道开关的（可图示并说明）？ 25．Ca2+泵和Na+-K+泵的异同点。 II. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and β-galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying β-galactosidase. Protein Concentration of ammonium sulfate required for precipitation Molecular Weight (kDa) Isoelectric point (pI)
中山大学生物化学考试试题（B卷） 2003-2004年度第一学期 主考老师：邓庆丽苏菁 一、填空题：（每题一分，共15分） 1．在酶的广义酸碱催化机制中，特别重要的一个氨基酸残基是__his_____，因为其侧链PK值接近生物体内的PH条件。 2．紫外分光光度法测定蛋白质的原理在于__trp__ ，Tyr，Phe这三个氨基酸残基侧链基团在280nm处有吸光性。 3．糖类除了作为能源和生物大分子碳骨架的供体之外，它还与生物大分子间的__信号____识别有关。 4．The most two common secondary structures of proteins are α螺旋and β折叠。5．Monosaccharides containing an aldehyde group are called 醛糖aldoses 。6．Both Western blotting and ELISA are used to detect proteins with 抗体antibody 。 7. NMR spectroscopy and X-Ray 衍射are both used to reveal the three dimensional structure of proteins。 8．Anomers produces an equilibrium mixture of α - and β -forms in both furanose and pyranose ring structures。 9．神经节苷脂是一类含有唾液酸的鞘糖脂。 10．DNA变性后，紫外吸收能力增强，沉降速度升高，粘度降低。11．磷脂酶A的水解产物是脂肪酸和溶血磷脂。 12．开链己糖有16 种异构体。 13．胶原蛋白的氨基酸序列是很有特征的。常见的三个氨基酸重复单位是gly-x-y 。
生物化学I （2006年秋季学期，A卷） 1.简答题（共25小题，超过60分以60分计入总分） 1 .哪些标准氨基酸含两个手性碳原子？写出它们的Fisher投影式。 2.为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量？ 3.Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用？ 4.-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点？ 5.根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型？ 6.蛋白质in条件下的折叠有哪些辅助因了？ 7.蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点？ 8.哪些因素可以导致Hemoglobin与O2的亲和力增加？ 9.图示抗体的一般结构（包括结构域及可能的二硫键）。 10.构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？ 11.写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12.什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？ 13.酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？ 14.酶在体内的活性是如何受到调控的？ 15.淀粉与纤维素的结构有何区别？ 16.细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能？ 17.细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？ 18 .膜脂的分类及其结构特点 19.生物膜的功能有哪些？ 20.膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？ 21.图示 secondary active transport, uniport, symport, anti port. 22.Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的？ 23.K+离子通道是如何对通过的离子进行选择的？ 24.膜电位是怎样控制Na*通道开关的（可图示并说明）？ 25.Ca新泵和NaF泵的异同点。 IT. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and P -galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying B -galactosidase.
中山大学1998年生物化学考博试题 一、名词解释 1、纤维蛋白酶原 2、基因转化 二、问答 1、DNA核酸内切酶作用位点 2、RNA聚合酶真核与原核的区别 3、举例说明蛋白水平酶的作用 4、cAMP的转录调控 5、Hb与Mb的不同 6、真核生物mRNA的修饰与剪切 7、脂肪酸的分解过程为何称β－氧化
中山医科大学博士入学考试试题生物化学2004年 一、名词解释（10*3） 1.分子伴侣、 2.随从链、 3.尿素循环、 4.基因诊断、 5.基因重组、 6.底物水平磷酸化、 7.一碳单位、 8.生物转化、 9.KLENOW 片段、10.邻近效应 二、简答题（8*5） 1、a－螺旋的特点 2、DNA双螺旋的类型及结构特点 3、遗传密码的特点 4、红细胞糖代谢的特点 5、mRNA的加工修饰包括哪些内容 6、真核基因组的结构特点 7、如果一酶与底物作用的反应曲线成“S”型，解释其原因
8、NADPH参加反应的类型 三、论述题（3*10） 1、人类基因组计划已经完成，今后分子生物学的工作重点应该是什么？ 2、为什么在缺氧的条件下，糖酵解反应能够持续进行？ 3、如果要用基因工程方法生产胰岛素，如何获得胰岛素基因？ 中山大学2005年生物化学考博试题 一、名词解释 1、分子病 2、Km 3、mRNA 4、酮体 5、分子筛层析 6、氧化磷酸化 7、Tm 8、鸟氨酸循环 9、分子杂交 10、端粒酶 二、简答 1、谷胱甘肽结构功能 2、竞争性抑制作用举例 3、tRNA 结构意义 4、DNA双螺旋结构遗传学意义 5、NADPH代谢中作用 6、VB12致巨幼红细胞贫血的原因 7、DNA复制的保留遗传特点 8、举例细胞膜受体介导细胞信号传导 三、问答 蛋白质一级结构特点功能举例 TCA循环是三物质代谢枢纽，为什么/有何意义 限制性内切核酸酶是基因工程手术刀。为什么？ 中山大学2006年生物化学考博试题 名词解释 同工酶 协同调节 胆汁酸肠肝循环
中山大学生物化学（一）真题 一、填空题（每空1分，共30分），答案请标明每题的序号。 1、生化教材中氨基酸结构通式常用兼性离子形式表示，意为_________条件下的结构。 2、含全部标准氨基酸的蛋白质，强酸下完全水解后，检测不到的氨基酸是_________。 3、某蛋白质在280 nm处有强的吸收，其最可能含（一种氨基酸）_________。 4、肌红蛋白中不存在的二级结构有_________。 5、粗肌丝中的肌球蛋白分子是_________聚体。 6、纤维素是D-葡萄糖单体通过_________糖苷键连接而成的聚合物。 7、剧烈运动较长时间后，体内T状态的血红蛋白比例_________。 8、任何蛋白质在细胞内折叠都需要的一类辅助蛋白是_________。 9、联合多糖包括脂多糖、糖脂、糖蛋白和_________。 10、如果柱床体积和密度相同，则上样体积小，洗脱流速慢的常用柱层析是_________。 11、目前，测定蛋白质分子量最准确的方法是_________。 12、某肚不含Pro, Arg和Lys且rza酶不能水解，则此肤可能是_________。 13、酶的特殊基团的催化作用是指酸碱催化、共价催化和_________。 14、酶在体内的活性调节方式主要有共价修饰调节和_________。 15、抑制剂的浓度增加，测得的Km和V-，同比例减小，则属于_________。 16、细胞合成ATP的手段包括光合磷酸化、氧化磷酸化和_________磷酸化。 17、真核细胞的TCA循环在_________中进行。 18、脂肪酸进行β-氧化前先进行活化，其活化形式为_________。 19、酮体包括丙酮酸、乙酞乙酸和_________三种成分。 20、脂肪酸合成的基本原料为乙酞CoA，脂肪酸合成的前体为_________。 21、绝大多数转氨酶以_________作为氨基的受体。 22、完整的尿素循环仅存在于_________细胞。 23、为尿素循环直接提供N的氨基酸是_________。 24、胸着酸是在胸昔酸合成酶的催化下，由_________甲基化而合成的。 25、大肠杆菌的DNA聚合酶!具有5'-3`的聚合酶,5'-3`的外切核酸酶和_________活性。 26、真核细胞mRNA的3、端含有一段多聚腺营酸序列尾巴，这是在转录后添加上去的。最重要的加尾信号的一致序列为_________。 27、翻译时氨基酸的活化形式为_________。 28、端粒酶的蛋白质部分具有_________活性。 29、尿素循环和嗯咙核昔酸生物合成的共同代谢中间产物是_________。 30、痛风是由_________过量产生或排泄不畅引起。 二、是非题（每题1分，共30分），答案请标明每题的序号。 1、生物体内的甘油醛和3-磷酸甘油醛的构型不同。 2、共价修饰调节的过程中，酶的构象不发生变化。 3、溶菌酶的镜像蛋白不能催化肚聚糖的水解。 4、以螺旋和p折叠都能使蛋白分子内氢键的数目倾向于最大。 5、阳离子交换层析介质表面带负电荷。 6、蛋白质A与B的进化具有协同性，说明他们可能在结构和（或）功能上具有相互依赖关系。 7、阮病毒是一种易于被诱导发生构型变化的蛋白质。
二0一三年攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目名称：生物化学(一) 1、胸苷酸是由___________甲基化而合成。 2、吟核苷酸在人体内分解的终产物是___________。 3、转氨酶的辅基是___________。 4、完整的尿素循环仅存在于___________细胞。 5、GABA合成的直接前体是___________。 6、为尿素循环直接提供N的代谢物是___________。 7、真核生物的翻译通过___________机制发现起始密码子。 8、DNA复制通常需要以___________为引物。 9、大肠杆菌的DNA聚合酶I具有___________种酶的活性。 10、蛋白质生物合成过程中，氨基酸需活化生成 11、美国的两位科学家因研究____________的杰出贡献而获得2012年Nobel化学奖。 12、Tyrosine的等电点是____________( pKI=2.20 } pKZ=9.11 } pK}=10.07 ) 。 13、蛋白质依据其二级结构组成，可以分为全a、全β、a+β和___________四类。 14、牛角中含量最丰富的氨基酸是____________。 15、蛋白在体内的折叠需要肤基脯酞异构酶、二硫键异构酶和____________。 16、细肌丝由肌动蛋白、肌钙蛋白和____________构成。 17、纤维素是D-葡萄糖单体通过___________糖苷键连接而成的聚合物。 18、联合多糖包括脂多糖、糖脂、糖蛋白和___________。 19、膜脂可分为固醇、糖脂和____________。 20、膜筏中的膜脂主要是固醇和____________。 21、胆固醇在动物皮肤可被氧化为7一脱氢胆固醇，经紫外线照射转变为____________。 22、siRNA多数来自____________，其作用方式通常为高度特异性的。 23、乳酸循环是耗能过程，2分子乳酸异生成葡萄糖时需消耗____________分子ATPo 24、来源于肿瘤细胞的转化生长因子α(TGFα)，其功能类似于____________。 25、哺乳动物解除氨毒的方式是将氨转变为____________，而爬行类动物和鸟类则是把氨转变为______________。 26、哺乳动物嘧啶核苷酸合成的限速酶是____________;而细菌嘧啶核苷酸合成的限速酶是___________。 27、用于特异性纯化DNA结合蛋白质的层析方法是____________。 28、硝化甘油能用于治疗心血管疾病是因为其在人体内可转变为___________。 二、是非题(每题1分，共30分)，答案请标明每题的序号。 1、嘌呤核苷酸从头合成的所有反应都发生在细胞液。 2、细胞内的CMP直接由UMP转变而来。 3、嘌呤核苷酸的从头合成和补救合成都需要PRPP。 4、同源重组(Homologous genetic recombination)就是位点特异的重组(Site-specific recombination )。 5、UAA是终止密码子，将(UAA)二加到体外翻译系统中，得不到任何多肽。 6、通常tRNA二级结构决定不同tRNA的个性。 7、含硒蛋白质分子上的硒半胱氨酸(selenocysteine)是半胱氨酸的翻译后修饰产物。 8、SAM是体内甲基化反应中甲基的直接供体。
中山大学二〇一一年攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目代码：654 科目名称：生物化学（A） 考试时间：1月16日上午 一、填空题（每题1分，共30分）请将答案写在答题纸上，并标明题号。 1、含Pro残基的β-turn的形成需要（）的催化。 2、天然α螺旋的对映异构体是（）。 3、最坚韧的纤维状蛋白质是（）。 4、目前，测定蛋白质分子量最准确的方法是（）。 5、第一个被解析出的晶体结构蛋白是（牛胰岛素）。 6、Thr手性碳原子个数与Leu手性碳原子个数之和是（）。 7、人体内的2,3-二磷酸甘油酸浓度升高，导致Hb与氧的亲和力（）。 8、某肽不含Pro、Arg和Lys且羧肽酶不能水解，则此肽是（）。 9、纤维素是D-葡萄糖单体通过（）糖苷键连接而形成聚合物。 10、鞘脂的骨架结构是（）。 11、在细胞内传递激素效应的物质称为（）。 12、固定化酶的方法主要有不溶性酶法，可溶性酶法和（）。 13、甲硫氨酸和（）只有一个密码子。 14、某tRNA的反密码子为IGC，可以识别的密码子是GCU、GCC和（）。 15、正常状态下，（）是肌肉最理想的能量提供者。 16、生物体内的维生素C和维生素（ E ）被称为天然抗氧化剂。 17、一个转录单位通常应包括启动子序列，编码序列和（）序列。 18、在生物体内糖转变为蛋白质的中间产物是（）。 19、女性的一条X染色体无转录活性的主要原因是染色体本身高度浓缩以及（）。 20、高等动物体内除酶和激素对代谢物有调节作用外，（）对代谢也有调节作用。 21、转氨酶催化的反应的平衡常数接近于（）。 22、膜蛋白和分泌蛋白通常在内质网和高尔基体受到（）修饰。 23、嘌呤核苷酸合成过程中最先合成的核苷酸是（），进而在转变成其他的嘌呤核苷酸。 24、细胞核蛋白质结构中通常有一段特定的序列，称之为（）。 25、DNA序列中调节转录活性的结构单元统称为（）。 26、mRNA前体中调节转录活性的结构元件统称为（）。 27、一个mRNA前体经加工可能获得几个不同大小的成熟mRNA分子，这是因为存在（）现象。 28、逆转录病毒的逆转录酶可以催化RNA指导的DNA合成，（）以及DNA 指导的DNA合成等3个不同的反应。 29、端粒酶（Telomerase）实际上是一个（）酶。 30、dTMP是由（）通过甲基化反应而来的。 二、是非题（每题1分，共30分） 1、活性中心包含Asp残基的蛋白水解酶称为天冬氨酸蛋白酶。 2、构成乙酰胆碱受体离子通道的α、β、γ和δ亚基属于同源蛋白。 3、具有手性碳原子的化合物一定具有旋光性。 4、蛋白质、DNA和RNA都具有高级结构。
中山大学 2003年研究生入学考试生物化学试题 一、填空题 1．糖肽的两种主要连接键为——和——。 2．淀粉与碘反应呈紫蓝色，而糖原遇碘呈——色。 3．蛋白质二级结构主要有——和——两类。 4．蛋白质分子是由氨基酸通过肽键连接成多肽链，而DNA 分子由核苷酸通过——键连接成多核苷酸。 5．氨基酸的共有代谢途径有——和——。 6．假设tRNA上的反密码子是GGC，它可识别的密码子为GCC和——。 7．变性温度与DNA分子中的G－C含量成——关系 8．具有催化活性的核算称为——。 9．三羧酸循环的限速酶是——。 10．原核细胞蛋白质合成中第一个被掺入的氨基酸是——。 11．乙酰CoA进一步氧化需要生物素和——作辅助因子。 12．E.coli参与错配修复的是DNA聚合酶——。 13．tRNA基因启动子最重要的特征是——。 14．真核生物中，负责合成5SrRNA是RNA聚合酶——。 15．分子伴侣通常具有——酶活性。 16．真核mRNA上的加尾信号序列是——。 17．能互补和杂交于某一些基因产物，并能抑制其功能的RNA分子称——。 二、判断正误题。 1．糖链的合成无模板，糖基顺序由基因编码的转移酶决定。 2．自然界常见的不饱和脂肪酸多具有反式结构。
3．同工酶各自对同一底物的米氏常数相同或相似。 4．汤圆合成的关键酶是磷酸化酶。 5．尿素是蛋白质的变性剂，高浓度尿素可拆开蛋白质分子中的二硫键。 6．对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280<1.8则表明样品中由RNA 残留。7．由于酶反应的速度较快，因而酶反应的温度系数高于一般化学反应的温度系数。8．一般的PCR反应不能扩增单链DNA。 9．目前发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA分子中。 10．转铁蛋白是一种糖蛋白。 三、名词解释。 1．蛋白聚糖 2．生物膜 3．透析 4．结构域（Domain） 5．核酸分子杂交 6．同工酶 7．开放读码框（ORF）__________ 8．顺式作用元件 四、问答题 1．生物体中脂类化合物由哪些主要特征？ 2．简述原核生物和真核生物在蛋白质合成过程的主要异同。 3．简述生物物种保持稳定的分子机制。
第一章测试 1 【单选题】(1分) 细胞在分子组成上从复杂到简单可分为哪四个层次？ A. 单元分子→超分子复合物→大分子→细胞及细胞器 B. 细胞及细胞器→大分子→超分子复合物→单元分子 C. 超分子复合物→细胞及细胞器→大分子→单元分子 D. 细胞及细胞器→超分子复合物→大分子→单元分子 2 【单选题】(1分) 细胞中最基本的元素有 A. C,H,N,O B. C C. C,H D. C,H,O
3 【单选题】(1分) 四大生物分子是指 A. 激素、神经递质、酶、维生素 B. 激素、脂、蛋白质、核酸 C. 糖、脂、蛋白质、核酸 D. 糖、脂、酶、核酸 4 【多选题】(1分) 下列哪种说法是不正确的？ A. 生物大分子由结构单元分子通过连接键连接而成 B. 绝大多数生物分子都是手性分子 C. 所有生物分子都是大分子 D. 前手性分子具有旋光活性
5 【多选题】(1分) 下列说法不正确的是= A. 疏水作用的强弱不仅与分子中非极性基团的大小有关，也与介质的极性有关 B. 溶液的离子强度越强，大分子离子间的相互作用越弱 C. 溶液的离子强度越强，大分子离子间的相互作用越强 D. 疏水作用的强弱与分子中非极性基团的大小有关，与介质的极性无关 6 【多选题】(1分) 下列有关水的说法，正确的是 A. 生物体液大都是缓冲溶液 B. 生物分子与水分子形成氢键有利也有弊 C. 水分子属于极性分子，可作为许多极性分子的溶剂 D. 生理条件下，水分子具有强的亲核性能，容易水解生物分子 E. 水分子之间形成氢键网络，导致其具有较高的沸点
第二章测试 1 【单选题】(1分) 在pH为8的Glu溶液中，下列哪种结构占优势？ A. 只有γ-COOH解离 B. 只有α-COOH解离 C. 两个COOH解离 D. NH3+和COOH都不解离 E. NH3+和COOH都解离 2 【多选题】(1分) 下列说法正确的是 A. 4-羟脯氨酸是脯氨酸的衍生物，并不存在于蛋白质中 B. 等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零 C. 与中性氨基酸相比，酸性氨基酸的等电点偏酸，碱性氨基酸的等电点偏碱
中山大学662生物化学（一）真题答案笔记重难点学长学姐考研复习资料 一、详情 《中山大学考研662生物化学（一）复习全析【含真题与答案，共四册】》 根据 往年中山大学662生物化学（一）的官方参考书目： 《生物化学》（王镜岩上册） 《生物化学》（王镜岩下册） 同时，2020年中山大学662生物化学（一）的考试范围为： 662生物化学（一） 重要生物分子如糖、脂质、蛋白质、酶、核酸、维生素、激素等的结构与功能；生物膜结构与物质运输的机理；物质代谢及其调节；生物能学与生物氧化；分子生物学基础如DNA复制、转录和翻译，细胞代谢与基因表达调控等；现代生物化学与分子生物学研究基本技术与方法。 该书通过提供院系专业相关考研内部信息，系统梳理核心考点，总结分析各章节内的重难点知识点往年考察情况，详细分析各章中的重点内容与难点内容，且通过考题预测的形式巩固上述知识点，并对历年真题进行透彻的解析，使考生复习更有针对性，从而提高复习效率。 二、适用范围 适用院系： 生命科学学院：【海洋科学、生物学（植物学、动物学、生理学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生物信息学）、生态学、植物保护、生物工程（专业学位）】 生态学院：【生态学】 农学院：【生态学、植物保护】 适用科目：
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中山大学 二0一三年攻读硕士学位研究生入学考试试题 科目名称：生物化学(一) 1、胸苷酸是由___________甲基化而合成。 2、吟核苷酸在人体内分解的终产物是___________。 3、转氨酶的辅基是___________。 4、完整的尿素循环仅存在于___________细胞。 5、GABA合成的直接前体是___________。 6、为尿素循环直接提供N的代谢物是___________。 7、真核生物的翻译通过___________机制发现起始密码子。 8、DNA复制通常需要以___________为引物。 9、大肠杆菌的DNA聚合酶I具有___________种酶的活性。 10、蛋白质生物合成过程中，氨基酸需活化生成 11、美国的两位科学家因研究____________的杰出贡献而获得2012年Nobel化学奖。 12、Tyrosine的等电点是____________( pKI=2.20 } pKZ=9.11 } pK}=10.07 ) 。 13、蛋白质依据其二级结构组成，可以分为全a、全β、a+β和___________四类。 14、牛角中含量最丰富的氨基酸是____________。 15、蛋白在体内的折叠需要肤基脯酞异构酶、二硫键异构酶和____________。 16、细肌丝由肌动蛋白、肌钙蛋白和____________构成。 17、纤维素是D-葡萄糖单体通过___________糖苷键连接而成的聚合物。 18、联合多糖包括脂多糖、糖脂、糖蛋白和___________。 19、膜脂可分为固醇、糖脂和____________。 20、膜筏中的膜脂主要是固醇和____________。 21、胆固醇在动物皮肤可被氧化为7一脱氢胆固醇，经紫外线照射转变为____________。 22、siRNA多数来自____________，其作用方式通常为高度特异性的。 23、乳酸循环是耗能过程，2分子乳酸异生成葡萄糖时需消耗____________分子ATPo 24、来源于肿瘤细胞的转化生长因子α(TGFα)，其功能类似于____________。 25、哺乳动物解除氨毒的方式是将氨转变为____________，而爬行类动物和鸟类则是把氨转变为______________。 26、哺乳动物嘧啶核苷酸合成的限速酶是____________;而细菌嘧啶核苷酸合成的限速酶是___________。 27、用于特异性纯化DNA结合蛋白质的层析方法是____________。 28、硝化甘油能用于治疗心血管疾病是因为其在人体内可转变为___________。 二、是非题(每题1分，共30分)，答案请标明每题的序号。 1、嘌呤核苷酸从头合成的所有反应都发生在细胞液。 2、细胞内的CMP直接由UMP转变而来。 3、嘌呤核苷酸的从头合成和补救合成都需要PRPP。 4、同源重组(Homologous genetic recombination)就是位点特异的重组(Site-specific recombination )。 5、UAA是终止密码子，将(UAA)二加到体外翻译系统中，得不到任何多肽。 6、通常tRNA二级结构决定不同tRNA的个性。 7、含硒蛋白质分子上的硒半胱氨酸(selenocysteine)是半胱氨酸的翻译后修饰产物。 8、SAM是体内甲基化反应中甲基的直接供体。 9、SD序列是原核生物mRNA分子上位于起始密码子上游的一段富含嘌呤碱基的序列。
2019中山大学考研660生物化学（一）与857细胞生物学复习全析【含真题与答案】本书共四册，由逸仙中大考研网依托多年丰富的教学与辅导经验，组织逸仙教学研发团队与中山大学本专业的高分研究生共同合作编写而成。全书内容紧凑权威细致，编排结构科学合理，是参加2019中山大学考研的考生在初试复习的全程必备专业课资料。 《2019中山大学考研660生物化学（一）复习全析【含真题与答案，共四册】》根据 往年中山大学660生物化学（一）的官方参考书目： 《生物化学》（王镜岩.第3版.上册） 《生物化学》（王镜岩.第3版.下册） 同时，2018年中山大学660生物化学（一）的考试范围为： 重要生物分子如糖、脂质、蛋白质、酶、核酸、维生素、激素等的结构与功能； 生物膜结构与物质运输的机理；物质代谢及其调节；生物能学与生物氧化； 分子生物学基础如DNA复制、转录和翻译，细胞代谢与基因表达调控等；现代生物化学与分子生物学研究基本技术与方法。 该书通过提供院系专业相关考研内部信息，系统梳理核心考点，总结分析各章节内的重难点知识点往年考察情况，详细分析各章中的重点内容与难点内容，且通过考题预测的形式巩固上述知识点，并对历年真题进行透彻的解析，使考生复习更有针对性，从而提高复习效率。 适用院系： 生命科学学院：【海洋科学、生物学（植物学、动物学、生理学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生物信息学）、生态学、植物保护、生物工程（专业学位）】适用科目： 660生物化学（一） 内容详情 一、内部信息必读：
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中山大学生物化学章节考点分布 第一、二章：糖类、脂类 08 淀粉、糖原、纤维素的结构（重要）；鞘脂骨架结构（重要） 09 手性碳原子与旋光性的关系（重要）；糖苷的性质 10 寡糖与蛋白质的O连接和N连接（重要）；天然蛋白构型 11 纤维素结构；旋光异构体；异头碳；糖苷配体；鞘脂骨架结构 12 多糖结构；鞘脂骨架结构；O连接和N连接 第三章：氨基酸 08 20种氨基酸的结构（重要） 09 等电点 10 特殊氨基酸的性质（如甘氨酸） 11 特殊氨基酸手性碳原子个数 12 等电点；必须氨基酸；特殊氨基酸的光吸收 第四、五、六章：蛋白质的共价结构、三维结构及蛋白质结 构与功能的关系 08 α-螺旋、β-折叠；蛋白折叠需要的三个条件及折叠的主要推 动力；典型的蛋白质：纤维蛋白、肌球蛋白、胶原蛋白、血红 蛋白、水通道蛋白； 09 稳定蛋白质三维结构的力；蛋白质的四个结构层次（重要） 10 蛋白体内折叠需要的三个条件；蚕丝蛋白的延展性原因；蛋白 质一级结构测定常用的方法；四级结构与三级结构比较；超二 级结构（10年大题注意蛋白质飘带模型识别） 11 α-螺旋、β-折叠；纤维蛋白 12 粗肌丝；细肌丝；免疫球蛋白；肌红蛋白和血红蛋白（重要）； 胶原蛋白和丝蛋白的对比（大题）
第七章：蛋白质的分离、纯化和表征 （特别强调：本章一般设置大题，学生应特别注意！实验原理、实验方法、鉴定方法） 08 列举常用蛋白质分离纯化技术；根据蛋白质的性质来提纯蛋白 09 测定蛋白分子量的几种方法（关联DNA、RNA量的测定） 10 生物大分子结构测定的方法；结合常见分离纯化技术推测蛋白 质的结构（要出熟练掌握技术原理）； 11 SDS-PAGE中荷质比；阴离子交换层析和阳离子交换层析（洗 脱顺序） 12 柱层析的种类；SDS-PAGE中荷质比；列举常用蛋白质分离纯 化技术 第八、九、十章：酶通论、酶促反应动力学、酶的作用机制 和酶的调节 （特别强调：从8到10章，考的很宽、很灵活。此外，这三章涉及到很多的名词解释和概 念性的东西，一定要搞清楚。） 08 酶的本质、特征、分类、活力测定；激酶；活化能；平衡常数； 09 酶在体内的活性调节方式（重要）；合酶与合成酶；过渡态； 中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、 特征性常数代表的意义）；抑制反应——竞争性抑制、非竞争 性抑制、反竞争性抑制 10 酶的催化；酶在体内的活性调节方式；酶的共价修饰；酶的可 逆抑制剂 11 平衡常数；过渡态类似物；米氏方程的推导 12 酶在体内的活性调节方式； 补充一点酶调节的种类 1、别构酶和别构调节 正协同效应——S形曲线——齐变模型、序变模型 负协同效应——双曲线——序变模型 别构调节是细胞内代谢的重要调节方式 2、共价酶和可逆共价调节 一般引起级联反应，是细胞信号传递中重要的调控方式 3、酶原的激活
生物化学I （2007年秋季学期, A 卷） 专业(班级)： 姓名： 学号： 任课教师：郑利民 李国富 阅卷教师： 《中山大学授予学士学位工作细则》第六条：“考试作弊不授予学士学位”。 I.填空题（共15小题，每小题2分，共30分） 1. pK 1、pK 2、pK R 分别代表氨基酸的α羧基、α氨基和侧链基团的解离情况，则Lys 的pI ＝ ， Glu 的pI ＝ . 2. 维持蛋白质高级结构的非共价作用力包括氢键、 、 等. 3. 根据蛋白质的二级结构组成，可将其分为all β、all α、 、 四类. 4. α角蛋白的二级结构是 ，含有大量带疏水侧链的氨基酸；同时，α角蛋白还含有丰富的极性侧链氨基酸 . 5. 蛋白质体内折叠需要的辅助分子有分子伴侣、 、 等. 6. 被解析晶体结构的第一个蛋白是 ，其辅基是 . 7. 在抗体基本结构的标示中，H 和L 代表 ，V 和C 代表 . 8. 生物大分子结构测定的主要方法有 、 、电子显微镜等. 9. 酶在体内的活性调节方式有 、 、酶的切割激活等. 10. 列举两个蛋白水解酶家族 、 . 11. 糖原和淀粉由葡萄糖通过 糖苷键连接；纤维素由葡萄糖通过 糖苷键连接. 12. 寡糖与蛋白的O 连接指 ，N 连接指 ； 13. 指示某段DNA 处于功能活动状态的特殊结构有Z-DNA 、 、 等. 14. 在Sanger 法DNA 自动测序中，荧光基团可以标记在 上或标记在 上. 15. 结构性脂类包括磷脂、糖脂和 ，有些磷脂、糖脂的骨架不是甘油而是 ，因 此这部分脂又被称为鞘脂. II. 简答题（每小题6分，共30分，1-5题选做3题，6-9题选做2题） 1. 有那些氨基酸残基在蛋白质功能中发挥重要作用？列举三例. 2. 为什么酶能降低反应的活化能？ 3. 解释Ach 受体通道的工作机制（可结合草图说明）.(2013年真题) 4. 细胞膜表面的寡（多）糖有何生物学功能? 5. 物质跨膜运输的类型有那些？ 6. 根据肌肉收缩的分子机制，解释“尸僵”现象. 7. 朊病毒引起的疾病又称为“蛋白质构象病”，请从蛋白质折叠的热力学角度解释它的致病机理. 8. 有一多肽，其一级结构可能是直线式的也可能是闭环式的. 你如何尽可能简单地做出鉴别? 9. 一级结构决定三维结构，那么如何理解三维结构相似（同）的同源蛋白一级结构的较大差别？ III. A protein of unknown structure has been purified and is subjected to gel filtration chromatography under different conditions, with the following results: 1) Chromatography under native conditions suggests a molecular weight of 240,000 from comparison to standards of known molecular weight chromatographed on the same column; 2) Chromatography in the presence of 5 M urea yields a single protein peak corresponding to a M.W. of 60,000 from comparison to standards of known molecular weight chromatographed on the same column in urea. 1. What information do the results of (1) and (2) give about the structure of the protein? Describe the