生物化学实验报告
姓名：郭玥
学号： 3120100021
专业年级： 2012级护理本科
组别：第8实验室
生物化学与分子生物学实验教学中心
【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】
实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法
2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法
3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法
4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法
5、了解柱层析技术
实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。
2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。利用这些性质的差别，
可分离纯化各种蛋白质。
3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可
使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。蛋白质溶液中加入中性盐后，由
于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃
至消失。中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷
大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。
4、离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆
的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。
5、醋酸纤维素薄膜电泳原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低于pH7.4。
它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。由于血清中
各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电
泳的速度也不同。因此可以将它们分离为清蛋白（Albumin)、α1-球蛋白、α
2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。
实验材料：人混合血清葡聚糖凝胶（G-25)层析柱
DEAE纤维离子交换层析柱饱和硫酸铵溶液
醋酸铵缓冲溶液 20%磺基水杨酸
1%BaCl
溶液氨基黑染色液
2
漂洗液 pH8.6巴比妥缓冲溶液
电泳仪、电泳槽
实验流程：盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定）
实验步骤：
（一）盐析+凝胶柱层析除盐：
（二）离子交换层析（纯化）：
（三）醋酸纤维素薄膜电泳：
1、点样（如下图）：
-
点样线尽量点得细窄而均匀,宁少勿多
2、电泳：
①薄膜粗面向下
②点样端置阴极端
③两端紧贴在滤纸盐桥上，膜应轻轻拉平
电压：110V
时间：50min
3、染色和漂洗：
电泳完毕后，关闭电源，将膜取出，直接浸于染色液中5min。
取出膜，尽量沥净染色液，移入漂洗液中浸洗脱色（一般更换2次），至背景颜色脱净为止。
取出膜，用滤纸吸干即可。
注意事项：
1、所用血清应新鲜，无沉淀物及细菌滋生。
2、使用时勿将各时段所应用的溶液浓度弄错。
3、上样时，滴管应沿柱上端内壁加入样品，动作应轻、慢，勿将柱床冲起。流洗平衡时亦
应如此。
4、洗脱时应注意及时收集样品，切勿使蛋白质峰溶液流失，并注意层析柱不要流干，进入
空气。
5、切勿将检测蛋白质的磺基水杨酸与检查SO
42-的BaCl
2
混淆，因二者与相应物质生成的沉
淀均为白色。
6、葡聚糖凝胶价钱昂贵，要回收再生,避免损耗，严禁倒掉!
【实验报告第二部分（实验记录）：①主要实验条件（如材料的来源、质量；试剂的规格、用量、浓度；实验时间、操作要点中的技巧、失误等，以便总结实验时进行核对和作为查找成败原因的参考依据）；②实验中观察到的现象（如加入试剂后溶液颜色的变化）；③原始实验数据。评分（满分20分）：XX】
主要实验条件：
1、0.3mol/LpH6.5醋酸铵（NH
4AC）缓冲液：称取NH
4
AC 23.12g，加蒸馏水800ml溶解，滴入稀
氨水或稀醋酸液（注意混合均匀），调节pH至6.5后，补加蒸馏水至1000ml。
2、0.06mol/LpH6.5 NH
4
AC缓冲液：取上液用蒸馏水做5倍稀释。
3、0.02mol/LpH6.5 NH
4
AC缓冲液：取上液用蒸馏水做3倍稀释。
4、1.5mol/L NaCl-0.3mol/L NH
4AC溶液：称取NaCl87.7g溶于0.3mol/LpH6.5 NH
4
AC溶液中至
1000ml。
5、饱和硫酸铵溶液：称取固体(NH
4)
2
SO
4
850g加入1000ml蒸馏水中，在70-80℃下搅拌促溶，
室温中放置过夜，瓶底析出白色结晶，上清液即为饱和硫酸溶液。
实验现象：
饱和硫酸铵加入到血清后有沉淀生成，沉淀呈米黄色，上清液呈淡黄色。
原始实验数据：
将3条经染色的醋酸纤维素薄膜并列，使点样线位于同一水平，以正常血清蛋白图谱为对照，观察提纯的物质属哪种蛋白。所得的照片如下图：
血清清蛋白、γ-球蛋白纯度鉴定的电泳图谱
【实验报告第三部分（结果与讨论）：①结果（定量实验包括计算）：应把所得的实验结果（如观察现象）和数据进行整理、归纳、分析、对比，尽量用图表的形式概括实验的结果；②讨论：不应是实验结果的重述，而是以结果为基础的逻辑推论。③结论：简单扼要，说明本次实验所获得的结果。（包括思考题）。评分（满分45分）：
XX】
结果：从电泳图谱中可以看出，清蛋白第一管和清蛋白第二管的蛋白质与血清的清蛋白电泳图谱几乎一致，可以确定管内的蛋白质为清蛋白，同理球蛋白管内的蛋白质为γ-球蛋白。讨论：清蛋白第1、2管均含有少量杂质，γ-球蛋白管中的γ-球蛋白纯度较低，导致最终的电泳图谱与血清的电泳图谱有略微偏差。
结论：本次试验所获得的结果基本与预期试验结果相一致。
思考题：
1.硫酸铵盐析一步,为什么是0.8ml血清加0.8ml饱和硫酸铵?
答：因为清蛋白和球蛋白的盐析浓度不一样，使用半饱和硫酸铵溶液可以使球蛋白沉淀而清蛋白不沉淀，0.8ml血清和0.8ml饱和硫酸铵混合可以形成半饱和硫酸铵溶液从而达到分离的目的。
2.为什么实验中DEAE纤维素柱分离γ-球蛋白后不用再生,可直接用于纯化清蛋白?
答：因为缓冲液都一样并且分离球蛋白后DEAE纤维素柱的成分没有发生改变，可以继续用于纯化清蛋白。
3.应用醋酸纤维素薄膜电泳鉴定分离纯化后的血清清蛋白和γ-球蛋白的纯度,根据什么来确定它是清蛋白还是γ-球蛋白?判定它们纯度的依据是什么?
答：根据各自的电泳图谱与正常血清蛋白图谱作对照来确定它是清蛋白还是γ-球蛋白。判定它们纯度的依据是染色后颜色的深浅，深的说明纯度高，浅的说明纯度低。
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生物化学实验报告 姓名：李燚 学号： 3180100093 专业年级： 2018级护理学本科 组别：第五实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
实验名称肝糖原的提取、鉴定与定量操作考试 实验日期2019-12-24 实验地点第XX实验室 合作者张怡君指导老师李某某 评分XX 教师签名李某某批改日期2013-06-03 格式要求：正文请统一用：小四号，宋体，1.5倍行距；数字、英文用Times New Roman；标题用：四号，黑体，加粗。需强调的地方请用蓝颜色标出。不得出现多行、多页空白现象。 一、实验目的 1.掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项； 2.熟练运用溶液混匀的各种方法； 3.正确操作使用刻度吸管和可调微量取液器； 4.了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定的原理和注意事项，掌握其操作方法。 二、实验原理 三、材料与方法：以流程图示意 （一）实验材料 1.样品：鸡肝 2.试剂： （1）95%乙醇； （2）0.31mol╱L（5%）三氯醋酸溶液：称取未潮解的三氯醋酸（CCl3COOH）5g，加蒸馏水溶解至100ml；
（4）12mol ╱L HCl ：浓HCl 原液（36%-38%）； （5）12.5mol ╱L （50%）NaOH ：称取NaOH 50g ，用蒸馏水溶解至100ml ； （6）碘试剂：碘100mg 和KI 200mg 溶于50ml 蒸馏水中； （7）班氏试剂：称取柠檬酸钠（C5H5NaO7 ?5H2O ）173g 和无水碳酸钠（Na2CO3）100g 溶于蒸馏水700ml 中，加热促溶。冷却，慢慢倾入17.3%硫酸铜（CuSO4?5H2O ）100ml ，边加边摇。再加蒸馏水至1000ml ，混匀，如混浊可过滤取滤液。此试剂可长期保存。 3.仪器和器材： （1）普通离心机，室温至100℃恒温水浴箱（×2），723型可见光分光光度计，精度为10mg 级电子天平（×1）；（2）剪刀（×1），镊子（×1），研钵（×1）；（3）试管架（×1），10ml 离心管（×2），(15㎜×100㎜)试管（×6）；（4）刻度吸量管（2ml ×1，5ml ×2），1000μl 微量可调取液器（×1）； （二）实验方法 1.肝糖原的提取与鉴定的实验的流程图： ＋ 5%CCl3COOH 1 ml ＋5%CCl3COOH 3 ml
检验师：卫士玄检测日期：2014---07---31 报告日期：2014-07-31上午宏建社区卫生服务站生化检验报告单
谷丙转氨酶ALT 70 ↑U/L 0—40 谷草转氨酶AST 51 ↑U/L 0—40 碱性磷酸酶ALP 91 U/L 男55—128 女53—141 总蛋白TP 73.7 g/L 60.—80 白蛋白AIb 49.1 g/L 35--55 总胆红素TB 15.7 mmol/L 3.4—17.1 尿素urea 4.3 mmol/L 1.7-8.3 肌酐Cre 66.4 μmol/L 男62—115 女53—97 尿酸UA 247 μmol/L 男202—416 女142—339 肌酸激酶CK 49 U/L 26--174 乳酸脱氢酶LDH 188 LDH 109--245 葡萄糖GLU 4.18 mmol/l 3.9--6.1 甘油三脂TG 1.94 ↑mmol/L 0.6—1.7 总胆固醇CHO 3.37 ↓mmol/L 1.20—5.72 高密度脂蛋白HDL-C 0.81 mmol/L 1.29—1.55 低密度脂蛋白LDL-C 2.33 mmol/L 2.3—3.1 球蛋白GLB 25 U/L 20--30 白球比A/G 1.996 % 1.5--3 检验师：卫士玄检测日期：2014---08---20 报告日期：2014-08-20上午 宏建社区卫生服务站生化检验报告单 姓名：李润东性别：男性年龄：65岁标本号201408190004 送检医生李宝荣标本类型：血清↑↓ 项目名称代码结果提示单位参考范围 谷丙转氨酶ALT 19 ↑U/L 0—40 谷草转氨酶AST 27 U/L 0—40 碱性磷酸酶ALP 72 U/L 男55—128 女53—141 总蛋白TP 68.9 g/L 60.—80 白蛋白AIb 46.3 g/L 35--55 总胆红素TB 20.1 mmol/L 3.4—17.1 尿素urea 7.18 mmol/L 1.7-8.3 肌酐Cre 93.4 μmol/L 男62—115 女53—97 尿酸UA 259 μmol/L 男202—416 女142—339 肌酸激酶CK 104 U/L 26--174 乳酸脱氢酶LDH 194 LDH 109--245 葡萄糖GLU 4.63 mmol/l 3.9--6.1 甘油三脂TG 1 mmol/L 0.6—1.7 总胆固醇CHO 4.37 mmol/L 1.20—5.72 高密度脂蛋白HDL-C 1.11 mmol/L 1.29—1.55 低密度脂蛋白LDL-C 3.21 mmol/L 2.3—3.1
生物化学实验报告册 1．实验前应认真预习实验指导，明确实验目的和要求，写出预实验报告。 2．进入实验室必须穿白大衣。严格遵守实验课纪律，不得无故迟到或早退。不得高声说话。严禁拿实验器具开玩笑。实验室内禁止吸烟、用餐。 3．严格按操作规程进行实验。实验过程中自己不能解决或决定的问题，切勿盲目处理，应及时请教指导老师。 4．严格按操作规程使用仪器，凡不熟悉操作方法的仪器不得随意动用，对贵重的精密仪器必须先熟知使用方法，才能开始使用；仪器发生故障，应立即关闭电源并报告老师，不得擅自拆修。 5．取用试剂时必须“随开随盖”，“盖随瓶走”，即用毕立即盖好放回原处，切忌“张冠李戴”，避免污染。 6．爱护公物，节约水、电、试剂，遵守损坏仪器报告、登记、赔偿制度。 7．注意水、电、试剂的使用安全。使用易燃易爆物品时应远离火源。用试管加热时，管口不准对人。严防强酸强碱及有毒物质吸入口内或溅到别人身上。任何时候不得将强酸、强碱、高温、有毒物质抛洒在实验台上。 8．废纸及其它固体废物严禁倒入水槽，应倒到垃圾桶内。废弃液体如为强酸强碱，必须事先用水稀释，方可倒入
水槽内，并放水冲走。 9．以实事求是的科学态度如实记录实验结果，仔细分析，做出客观结论。 实验失败，须认真查找原因，而不能任意涂改实验结果。实验完毕，认真书写实验报告，按时上交。 10．实验完毕，个人应将试剂、仪器器材摆放整齐，用过的玻璃器皿应刷洗干净归置好，方可离开实验室。值日生则要认真负责整个实验室的清洁和整理，保持实验整洁卫生。离开实验室前检查电源、水源和门窗的安全等，并严格执行值日生登记制度。 实验报告通过分析总结实验的结果和问题，加深对有关理论和技术的理解与掌握，提高分析、综合、概括问题的能力，同时也是学习撰写研究论文的过程。 1．实验报告应该在专用的生化实验报告本上、按上述格式要求书写。 2．实验报告的前三部分①实验原理、②实验材料、③实验步骤要求在实验课前预习后撰写，作为实验预习报告的内容。预习时也要考虑并设计好相应实验记录的表格。 3．每项内容的基本要求 实验原理：简明扼要地写出实验的原理，涉及化学反应时用化学反应方程式表示。 实验材料：应包括各种来源的生物样品及试剂和主要仪
生物化学实验报告 姓名：郭玥 学号： 3120100021 专业年级： 2012级护理本科 组别：第8实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】 实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法 2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法 3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法 4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法 5、了解柱层析技术 实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。 2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。利用这些性质的差别， 可分离纯化各种蛋白质。 3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可 使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。蛋白质溶液中加入中性盐后，由 于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃 至消失。中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷 大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。
4、离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆 的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。 5、醋酸纤维素薄膜电泳原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低于pH7.4。 它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。由于血清中 各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电 泳的速度也不同。因此可以将它们分离为清蛋白（Albumin)、α1-球蛋白、α 2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。 实验材料：人混合血清葡聚糖凝胶（G-25)层析柱 DEAE纤维离子交换层析柱饱和硫酸铵溶液 醋酸铵缓冲溶液 20%磺基水杨酸 1%BaCl 溶液氨基黑染色液 2 漂洗液 pH8.6巴比妥缓冲溶液 电泳仪、电泳槽 实验流程：盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定） 实验步骤： （一）盐析+凝胶柱层析除盐：
实验报告血红蛋白 篇一：生化实验报告实验5 血红蛋白凝胶过滤 实验报告 课程名称：生化实验B实验日期： 班级：姓名学号： 血红蛋白凝胶过滤 一、背景及目的 血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。人体内的血红蛋白由两个α亚基和两个β亚基组成。每个亚基均成球状，内部有一个血红素。血红素上的亚铁离子可以可逆的与氧分子结合，起到运输氧气的作用。当携带氧气时，血红蛋白呈鲜红色，无氧时为暗红色。 凝胶过滤法又称凝胶排阻层析或分子筛层析，主要是根据蛋白质的大小和形状，即蛋白质的质量进行分离和纯化。层析柱中的填料是某些惰性的多孔网状结构物质，多是交联的聚糖(如葡聚糖或琼脂糖)类物质，使蛋白质混合物中的物质按分子大小的不同进行分离。一般是大分子先流出来，小分子后流出来。凝胶过滤的突出优点是层析所用的凝胶属于惰性载体，不带电荷，吸附力弱，操作条件比较温和，可在相当广的温度范围下进行，不需要有机溶剂，并且对分离成分理化性质的保持有独到之处。对于高分子物质有很好的
分离效果。 影响分离效果的因素主要有以下几点：1.基质的(本文来自：小草范文网:实验报告血红蛋白)颗粒大小、均匀度 2.筛孔直径和床体积的大小 3.洗脱液的流速 4.样品的种类等， 5.缓冲液的pH 6.而最直接的影响是 Kav 值的差异性， Kav 值差异性大，分离效果好； Kav 值差异性小，则分离效果很差，或根本不能分开。 影响凝胶过滤的因素主要有： 1、层析柱的选择：长的层析柱分辨率要比短的高，但层析柱长度不能过长。 2、加样量：加样过多，会造成洗脱峰的重叠；加样过少，提纯后各组分量少、浓度较低。 3、凝胶柱的鉴定：凝胶柱填装后用肉眼观察应均匀、无纹路、无气泡。 4、洗脱速度：洗脱速度应保持适中。 目前凝胶过滤技术的应用主要是以下几点： 1、脱盐 2、用于分离提纯 3、测定高分子物质的分子量 4、高分子溶液的浓缩 5、蛋白质的复性 二、实验原理 层析法是基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。当流动相(液体或气体)
生物化学实验报告 动物营养研究所 树润 2015.10.12 猪血中超氧化物歧化酶（SOD）的分离纯化及活性测定一．实验目地 1.通过实验了解活性物质的分离提取。 2.了解超氧化物歧化酶的基本功能与应用。 二．实验原理 超氧化物歧化酶是一种酸性蛋白，是唯一以自由基为底物 的酶，具有清除自由基的功能酶，在酶分子上共价连接金属辅 基，因此它对热、PH、以及某些理化性质表现出异常的稳定性。 该酶首次从牛红细胞中分离得到，是一种蓝色含铜蛋白，之后， 研究发现该蛋白酶具有催化氧发生歧化反应的能力，因此将其 命名为超氧化物歧化酶1-2。超氧化物歧化酶是一种能专一地清 除超氧离子自由基（O2-）的金属酶，它具有抗衰老、抗辐射、 抗炎抗癌等作用，因而在医药（如关节炎、红斑狼疮等疾病的 治疗3）、化妆品(有防晒抗炎效果4)、食品工业（SOD灵芝菌5 等）等方面具有了广泛的应用前景。 超氧化物歧化酶是广泛存在于生物体的一种金属酶, 可催化超氧阴离子自由基(O2-)与H+发生歧化反应, 生成H2O2和 O2。SOD催化下述反应：2H++2O2-→H2O2+O2。
超氧化物歧化酶按照它所含金属离子的不同，可分为 Cu-Zn-SOD、Mn-SOD、Fe-SOD等三种。Cu-Zn-SOD为二聚体，呈 蓝绿色；Mn-SOD呈紫红色；Fe-SOD呈黄褐色。 SOD提取、纯化制备方法各异, 常用方法有经典的溶剂沉淀法、盐析法、超滤法和层析法等6-7。本实验采用有机溶剂沉淀法8以新鲜猪血为原料，从中提取SOD并进行纯化。酶活力测定可用以下方法：邻苯三酚自氧化法9、黄嘌呤氧化酶法、NBT光还原法、化学发光法、肾上腺素自氧化法、亚硝酸法等。 该实验SOD酶活性采用邻苯三酚自氧化法测定，酶活性单 位定义为：每毫升反应液中，每分钟抑制邻苯三酚自氧化速率 达50%的酶量定义为一个酶单位。 样品中蛋白质含量用考马斯亮蓝G-250法测定。考马斯亮 蓝G-250在游离状态下呈红色，与蛋白质结合呈现蓝色。在一 定围，溶液在595nm波长下的光密度与蛋白质含量成正比，可 用比色法测定，测定围1-1000μg。 三．实验试剂与器材 1.实验试剂 ACD抗凝剂、0.9%Nacl、丙酮、95%乙醇、氯仿、考马斯 亮蓝G-250、50mmol/L pH8.3磷酸缓冲液、10mmol/L EDTA钠盐 溶液、3mmol/L邻苯三酚溶液等 2.实验器材
生物化学实验报告 姓名：吴瑞 学号： 3120016004 专业年级： 2012级临床医学（妇幼保健) 组别：第四实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
一、实验室规则 1．实验前应认真预习实验指导，明确实验目的和要求，写出预实验报告。 2．进入实验室必须穿白大衣。严格遵守实验课纪律，不得无故迟到或早退。不得高声说话。严禁拿实验器具开玩笑。实验室内禁止吸烟、用餐。 3．严格按操作规程进行实验。实验过程中自己不能解决或决定的问题，切勿盲目处理，应及时请教指导老师。 4．严格按操作规程使用仪器，凡不熟悉操作方法的仪器不得随意动用，对贵重的精密仪器必须先熟知使用方法，才能开始使用；仪器发生故障，应立即关闭电源并报告老师，不得擅自拆修。 5．取用试剂时必须“随开随盖”，“盖随瓶走”，即用毕立即盖好放回原处，切忌“张冠李戴”，避免污染。 6．爱护公物，节约水、电、试剂，遵守损坏仪器报告、登记、赔偿制度。 7．注意水、电、试剂的使用安全。使用易燃易爆物品时应远离火源。用试管加热时，管口不准对人。严防强酸强碱及有毒物质吸入口内或溅到别人身上。任何时候不得将强酸、强碱、高温、有毒物质抛洒在实验台上。 8．废纸及其它固体废物严禁倒入水槽，应倒到垃圾桶内。废弃液体如为强酸强碱，必须事先用水稀释，方可倒入水槽内，并放水冲走。 9．以实事求是的科学态度如实记录实验结果，仔细分析，做出客观结论。实验失败，须认真查找原因，而不能任意涂改实验结果。实验完毕，认真书写实验报告，按时上交。 10．实验完毕，个人应将试剂、仪器器材摆放整齐，用过的玻璃器皿应刷洗干净归置好，方可离开实验室。值日生则要认真负责整个实验室的清洁和整理，保持实验整洁卫生。离开实验室前检查电源、水源和门窗的安全等，并严格执行值日生登记制度。
生化大实验 实验报告 姓名： 学号： 专业： 班级： 实验班级： 单位： 指导老师：
实验1 多酚氧化酶（PPO）的分离提取 一、实验原理： 多酚氧化酶(PPO)能够通过分子氧氧化酚或多酚形成对应的醌，它是植物组织广泛存在的一种含铜氧化酶，位于质体、微体，可参与植物生长、分化、种皮透性及植物抗性的调节，属于末端氧化酶的一种。 植物受到机械损伤和病菌侵染后，PPO催化酚与O2氧化形成为醌，使组织形成褐变，以便损伤恢复，防止或减少感染，提高抗病能力。醌类物质对微生物有毒害作用，所以受伤组织一般这种酶的活性就会提高。另外，多酚氧化酶也可以与细胞其他底物氧化相偶联，起到末端氧化酶的作用。 蛋白质在不同浓度的盐溶液中的的溶解度不同，通过向溶液中加入适量的固体硫酸铵来调节粗提液的盐浓度从而可以将PPO蛋白从体系中析出，且大分子蛋白质不能通过透析膜。 二、实验目的： 通过本项实验，学习和了解蛋白质的提取、分离的基本原理和方法，掌握相关的仪器设备的正确使用的方法，以及蛋白质的提取分离的系统技术。 三、材料与试剂： 1.材料：马铃薯（两小组共称200g） 2.试剂：0.03M磷酸缓冲液pH 6.0（含0.02M巯基乙醇，0.001M EDTA，5%甘油，1%的聚乙烯吡咯烷酮）配制是配x10倍的浓缩液1000ml；固体硫酸铵；0.03M磷酸缓冲液pH 6.0（含0.02M巯基乙醇，0.001M EDTA，0.005M MgCl2） 3.设备：试管与试管架；烧杯、玻璃棒；移液管、滴管等；试剂瓶；透析袋；过滤纱布；植物组织匀浆机；pH计和pH试纸；高速冷冻离心机； 四、操作步骤： 1.两小组共称取200g土豆削皮后切成小块，加入300ml缓冲液A，两者按1:1(W/V)比例匀浆1min； 2.用两层纱布将所得的浆液过滤； 3.将匀浆滤液装入200ml的离心管10000rpm离心5min； 4.上清液两组平分，每组150ml，加36.45g硫酸铵固体搅拌均匀后10000rpm离心5min； 5.取上清液定容至150ml，加入30.75g硫酸铵固体搅拌均匀后10000rpm离心8min，倒掉上清液得粗酶沉淀,用并加入10ml 0.03M磷酸缓冲液B复溶沉淀3-5min； 6.将所得溶液倒入透析袋中，用0.02M的KCl溶液透析至无硫酸铵根离子。 五、结果和分析： 实验所得的初酶液颜色为浅黄色，颜色浅，主要是实验过程中特别是匀浆以前速度较快酚类被氧化的少，从而最大程度的保留了PPO的活性；经过一个夜晚的透析，得到了澄清的略带黄色的液体，这样就为进一步的柱层析提供了优良材料。 六、讨论与结论： 1. 本实验在匀浆阶段应尽量快速，防止酚类充分暴露在空气中被氧化； 2．实验材料马铃薯在削皮前一定要清洗干净； 3.加入硫酸铵固体时一定要小心缓慢，同时伴有玻璃般的搅拌，在溶解蛋白的过程中避免溶液局部盐离子浓度过大，使蛋白变性，并注意用量的计算，第二步加入的时候起点浓度是40%而不是0，否则会加入过量，影响实验的结果； 4.透析时，提前检查透析袋是否完整，避免透析时出现孔洞导致样品丢失。
实验一糖类的性质实验 （一）糖类的颜色反应 一、实验目的 1、了解糖类某些颜色反应的原理。 2、学习应用糖的颜色反应鉴别糖类的方法。 二、颜色反应 （一）α-萘酚反应 1、原理糖在浓无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及糠醛衍生物，后 者能与α-萘酚生成紫红色物质。因为糠醛及糠醛衍生物对此反应均呈阳性，故此反应不是糖类的特异反应。 2、器材 试管及试管架，滴管 3、试剂 莫氏试剂：5％α-萘酚的酒精溶液1500mL.称取α-萘酚5g，溶于95％酒精中，总体积达100 mL，贮于棕色瓶内。用前配制。 1％葡萄糖溶液100 mL 1％果糖溶液100 mL 1％蔗糖溶液100 mL 1％淀粉溶液100 mL ％糠醛溶液100 mL 浓硫酸 500 mL 4、实验操作 取5支试管，分别加入1％葡萄糖溶液、1％果糖溶液、1％蔗糖溶液、1％淀粉溶液、％糠醛溶液各1 mL。再向5支试管中各加入2滴莫氏试剂，充分混合。倾斜试管，小心地沿试管壁加入浓硫酸1 mL，慢慢立起试管，切勿摇动。 观察记录各管颜色。 （二）间苯二酚反应 1、原理 在酸作用下，酮醣脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。此反应是酮醣的特异反应。醛糖在同样条件下呈色反应缓慢，只有在糖浓度较高或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。实验条件下蔗醣有可能水解而呈阳性反应。 2、器材 试管及试管架，滴管 3、试剂 塞氏试剂：％间苯二酚－盐酸溶液1000 mL，称取间苯二酚0.05 g溶于30 mL 浓盐酸中，再用蒸馏水稀至1000 mL。 1％葡萄糖溶液100 mL 1％果糖溶液100 mL 1％蔗糖溶液100 mL 4、实验操作
实验报告 课程名称： 生物化学实验（丙） 指导老师： 方祥年 成绩：__________________ 实验名称：蔗糖酶分离纯化产物的SDS －PAGE 检测分析及蛋白质相对分子质量测定 同组学生姓名： 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求（必填） 二、实验内容和原理（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析（必填） 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习SDS －聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE)的基本原理和操作方法 2、蔗糖酶分离纯化产物的SDS －PAGE 检测分析 3、学习测定蛋白质相对分子质量(Mr)的方法 二、实验内容和原理 （1）实验内容 1、SDS －PAGE 凝胶制作； 2、蔗糖酶分离纯化产物的SDS －PAGE 电泳分离； 3、洗脱测定并计算相对分子质量。 （2）实验原理 1、电泳 是带电颗粒在电场作用下，作定向运动即向着与其电荷相反的电极移动的现象。 2、电泳法分离、检测蛋白质混合样品 主要是根据各蛋白质组分的分子大小和形状以及所带净电荷多少等因素所产生的电泳迁移率的差别。 3、区带电泳 是样品物质在一惰性支持物上进行电泳,因电泳后，样品不同组分形成带状区间，故称区带电泳。 4、聚丙烯酰胺凝胶（PAG) 由丙烯酰胺和交联试剂N,N ’-甲叉双丙烯酰胺(Bis)在有催化剂（如过硫酸铵或核黄素）和增速剂（如N,N,N ’,N ’-四甲基乙二胺，TEMED ）的情况下聚合而成的。
5、聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE) 是在恒定的、非解离的缓冲系统中来分离蛋白质，这主要是由蛋白质样品所带的电荷和分子质量的差异性进行分离；在电泳过程中仍保持蛋白质的天然构象、亚基之间的相互作用及其生物活性。 6、聚丙烯酰胺凝胶电泳可分为 ⑴连续系统凝胶缓冲液的pH值及凝胶浓度不变。该电泳系统具有电荷效应、分子筛效应； ⑵不连续系统凝胶缓冲离子成分、pH值、凝胶浓度、电位梯度不连续，由浓缩胶和分离胶组成。由于浓缩胶的堆积（浓缩）作用，可使样品（即使是稀释样品）在浓缩胶和分离胶的界面上先浓缩成一窄带，然后在一定浓度（或一定浓度梯度）的凝胶上进行分离。该电泳系统具有浓缩效应、电荷效应、分子筛效应。 7、SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) 以PAG为支持物的电泳，由于各种蛋白质所带静电荷、分子量大小和形状不同而有不同的迁移率。为消除静电荷对迁移率的影响，在整个电泳体系中加入一定量的阴离子去污剂“十二烷基硫酸钠（简称SDS）”和“强还原剂（巯基乙醇）”后，蛋白质样品就会与SDS结合形成带负电荷复合物，而SDS作为一种变性剂和助溶剂，它能破坏蛋白质分子内和分子间的非共价键，并结合到蛋白质分子上，使分子去折叠，破坏蛋白质分子内的二级和三级结构，使蛋白质变性而改变原有的空间构象。另外，SDS－蛋白质复合物在强还原剂（巯基乙醇）存在下，可打开蛋白质分子内或肽链间的二硫键，并能避免重新氧化，这样分离出的谱带即为蛋白质亚基。蛋白质亚基的电泳的迁移率主要取决于亚基的相对分子质量大小，而电荷的因素可以忽略。 8、蛋白质亚基相对分子质量的测方法 在聚丙烯酰胺凝胶系统中，加入一定量的SDS时，蛋白质－SDS复合物在水溶液中的形状，近似于雪茄烟形的长椭圆棒。不同蛋白质的SDS复合物的短轴长度都一样，约为1.8nm，而长轴则随蛋白质的分子量成正比变化。这样的蛋白质-SDS复合物在凝胶中的迁移率，不再受蛋白质原有电荷和形状的影响，而只主要取决于它的椭圆棒的长度即蛋白质的相对分子质量的大小，而其他因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。由于蛋白质的相对分子质量不同，所形成复合物的相对分子质量不同，在电泳中反映出不同的迁移率。当蛋白质或亚基的相对分子质量在15,000～200,000之间时，电泳迁移率与相对分子质量的
实验题目：蛋白质的部分性质 第一部分蛋白质的颜色反应 一、试验原理 蛋白质分子中某种或某些集团可与显色剂作用，产生颜色。不同的蛋白质由于所含的氨基酸不完全相同，颜色反应亦不完全相同。颜色反应不是蛋白质的专一反应，一些非蛋白物质也可产生同样的颜色反应，因此不能根据颜色反应的结果来决定被测物是否为蛋白质。另外，颜色反应也可作为一些常用蛋白质定量测定的依据。 二、实验仪器 1、吸管 2、滴管 3、试管 4、电炉 5、pH试纸 6、水浴锅 三、实验试剂 1、卵清蛋白液：鸡蛋清用蒸馏水稀释10-20倍，3-4层纱布过滤，滤液放在冰箱里冷藏备用。 2、0.5%苯酚：1g苯酚加蒸馏水稀释至200ml。 3、Millon’s试剂：40g汞溶于60ml浓硝酸（水浴加温助溶）溶解后，冷却，加二倍体积的蒸馏水，混匀，取上清夜备用。此试剂可长期保存。 4、尿素晶体 5、1%CuSO4：1g CuSO4晶体溶于蒸馏水，稀释至100ml 6、10%NaOH：10g NaOH溶于蒸馏水，稀释至100ml 7、浓硝酸 8、0.1%茚三酮溶液：0.1g茚三酮溶于95%的乙醇并稀释至100ml. 9、冰醋酸 10、浓硫酸 四、实验步骤 （一）米伦（Millon’s）反应 原理：米伦试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合物。他能与苯酚及某些二羟基苯衍生物起颜色反应。组成蛋白质的氨基酸中只有酪氨酸含苯酚集团，因此该反应为蛋白质中酪氨酸存在的依据。 操作： 1、苯酚实验： 取0.5%苯酚溶液1ml于试管中，加Millon’s试剂0.5ml，于电炉上小心加热，溶液即出现玫瑰红色。 2、蛋白质实验： 取2ml蛋白液，加Millon’s试剂0.5ml，出现白色的蛋白质沉淀，小心加热，凝固的蛋白质出现红色。 （二）双缩脲反应 原理：尿素被加热，则两分子的尿素放出一分子氨而形成双缩脲。双缩脲在碱性环境中，能与硫酸铜结合成紫色的化合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中含有肽键与缩脲结构相似，故也能进行此反应。双缩脲反应可作为蛋白质定量测定的依据。 操作： 1、取少量尿素晶体放在干燥的试管中，微火加热使其熔化成液体，有气体放出，用湿润石
专业：农业资源与环境 姓名：李佳怡 ____________ 学号：_J6 _______________ 日期： __________________ 地点：生物实验中心310课程名称：生物化学实验（丙） 实验名称：蔗糖酶的提取 一、实验目的和要求（必填） 三、实验材料与试剂（必填） 五、操作方法和实验步骤（必填） 七、实验结果与分析（必填） .指导老师：方祥年 成绩:_ _同组学生姓名：金宇尊、鲍其琛 二、实验内容和原理（必填） 四、实验器材与仪器（必填） 六、实验数据记录和处理 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、 学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、 巩固理论知识，学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 订 1、实验内容: 线 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ① 酵母细胞破碎 液体剪切法―超声波法.机械搅拌法.高压匀浆法 固体剪切法一压力和研磨 非机械法——> 物理法.化学渗透法.酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法（研磨）将酵母细胞破碎，把蔗糖酶从酵母细胞中提取岀 来。 ② 蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有：盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性（加热）、有机溶剂（乙醇）沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集 样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活，为了能获得尽可能高的产率和纯度，在提纯 操作中要始终保持酶的活性，如在低温下操作等，这样才能得到较好地分离提纯效果。 实验报告 细 胞 破碎 的 常 用 方 法
三、实验材料与试剂 1、实验材料 市售干酵母粉10g/组（3?4人） 2、实验试剂 石英砂，95%乙醇（-20*0,20mmol/L Tris-HCl 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平（称量干酵母粉）：研碎（每组一套）：50ml高速离心管（4支/组、4孔50ml离心管架一个/组）；托盘天平（离心管平衡用）：高速冷冻离心机：恒温水浴箱（50°C）；量筒（50ml）、微量移液枪（lOOOu 1）及枪头或移液管（1ml）、玻棒、滴管等;离心管（留样品I、II用）及离心管架：制冰机：一20°C冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹（干磨法） ①称量：称取市售干酵母粉10計约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨（干磨）：至尽可能成细粉末状（约15min） ③加液+研磨：呈:取总体积40 ml的20mmol几Tris-HCl缓冲液，分2次加研磨lOmin, 使呈糊状液体； ④离心：将糊状液体转移到2支50ml离心管中，两支离心管平衡后（托盘天平上），离心lOmin （条件:4°C、12000r/min） ⑤收集+测量：收集上淸液并量出体积VI （样品I）,另留1ml上淸液（样品I ）放置一20°C冰箱保存 用于蔗糖酶蛋白含量测眾、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理：将上步抽提液（样品I）,迅速放入50°C恒温水浴，保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却：保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心：将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中，平衡后，离心10min a （条件：4°C, 12000r/min） ④收集+测量：收集上淸液并量出体积V2 （样品II）,另留1ml上淸液（样品II ）放宜一20°C冰箱保存（用于蔗糖酶蛋白含量测左、测左蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂（乙醇）沉淀 ①冰浴：将热处理后的上淸液加入相同体枳的一20°C的95%乙醇，冰浴中温和搅动混匀，
医院生化检验报告单 姓名：病历号：病床号：标本号：送检医师: 性 另U：科另另：门诊样本种类：血清临床诊断：备注：项目--- 结果单位参考值 1 谷丙转氮酶ALT 40 U/L 2 谷草转氨酶AST 22 U/L 3 谷草/谷草AST/ALT 0.96 4 谷酰转肽酶GGT 13 U/L 5 碱性磷酸酶ALP 59 U/L 6 胆碱酯酶CHE 6110 U/L 7 总胆汁酸TBA 3.5 umol/L 8 总蛋白TP 66.7 g/L 9 白蛋白ALB 45.0 g/L 10 球蛋白GLOB 21.70 g/L 11 白球比A/G 2.07 12 总胆红素TBIL 10.9 卩mol/L 13 直接胆红素DBIL 3.8 umol/L 14 间接胆红素IB 7.10 报告日期：送检日期:检验者：周惠娟声明：此报告只对本样本负责! 医院生化检验报告单 姓性 名： 另U： 病历号：病床号： 病区： 样本种类：血清 送检医师： 标本号：科另另：门诊备注：项目结果单位参考值 1 谷丙转氨酶ALT 40 U/L 2 谷草转氨酶AST 22 U/L 3 谷草/谷草AST/ALT 0.96 4 谷酰转肽酶GGT 13 U/L 5 碱性磷酸酶ALP 59 U/L 6 胆碱酯酶CHE 6110 U/L 7 总胆汁酸TBA 3.5 umol/L 8 总蛋白TP 66.7 g/L 9 白蛋白ALB 45.0 g/L 10 球蛋白GLOB 21.70 g/L 11 白球比A/G 2.07 12 总胆红素TBIL 10.9 卩mol/L 13 直接胆红素DBIL 3.8 umol/L 14 间接胆红素IB 7.10 报告日期：送检日期:检验者：周惠娟声明：此报告只对本样本负责！ 医院生化检验报告单 姓性 名： 另U： 病历号：病床号： 样本种类：血清 标本号：送检医师： 备注：科另另：门诊病区： 项目结果单位参考值 1 谷丙转氨酶ALT 40 U/L 2 谷草转氨酶AST 22 U/L 3 谷草/谷草AST/ALT 0.96 4 谷酰转肽酶GGT 13 U/L 5 碱性磷酸酶ALP 59 U/L 6 胆碱酯酶CHE 6110 U/L 7 总胆汁酸TBA 3.5 umol/L 8 总蛋白TP 66.7 g/L 9 白蛋白ALB 45.0 g/L
仅对本标本负责，7天内备查（体液、凝血除外）XXXXXXXX街道社区卫生服务中心检验报告单【血常规】 姓名：吴XX 病历号：5 床号：科别：样本号：20150705-9107 性别：男样本：抗凝血医师：诊断： 19 年龄：51岁采样：XX 2015.07.05 08:57 其他：体检 项目结果参考区间项目结果参考区间 白细胞计数↓3.7 （4.0-10）x10^9/L 平均血红蛋白浓度324 310-360g/L 中性粒细胞百分数59.0 （50.0-70.0）% 红细胞分布宽度11.7 （10.0-16.0）% 淋巴细胞百分数31.9 （20.0-40.0）% 血小板计数139 （100-300）x10^9/L 单核细胞百分数↑8.6 （3.0-8.0）% 平均血小板体积10.8 6.5-11.0fl 嗜酸粒细胞百分数0.5 （0.0-5.0）% 血小板压积0.15 （0.10-0.50）% 嗜碱粒细胞百分数0.0 （0.0-2.0）% 血小板分布宽度12.3 （10.0-18.0）% 中性粒细胞绝对数 2.18 （1.20-7.00）x10^9/L 淋巴细胞绝对数 1.18 （0.80-4.00）x10^9/L 单核细胞绝对数0.32 （0.12-0.80）x10^9/L 嗜酸粒细胞绝对数0.02 （0.05-0.50）x10^9/L 嗜碱粒细胞绝对数0.00 （0.01-0.10）x10^9/L 红细胞计数 4.57 M（4.00-5.50）x10^12/L 血红蛋白147 M120-160g/L 红细胞压积45.4 M（40.0-50.0）% 平均红细胞体积99.3 80.0-97.0fl 平均血红蛋白含量32.2 26.0-32.0pg 仅对本标本负责，7天内备查（体液、凝血除外）XXXXXXXX街道社区卫生服务中心检验报告单【生化】 姓名：吴XX 病历号：5 床号：科别：样本号：20150705-9107 性别：男样本：抗凝血医师：诊断： 6 年龄：51岁采样：XX 2015.07.05 08:57 其他：体检 项目结果参考区间项目结果参考区间 谷丙转氨酶28.00 0.00-40.00U/L 谷草转氨酶22.00 0.00-40.00U/L 总胆红素13.45 5.10-17.10μmol/L 葡萄糖↑6.21 3.80-6.20mmol/L 接收：XX 2015.07.05 09:09 报告：XX 2015.07.05 09:15审核：XX 2015.07.05 09:20
生物化学实验报告 姓名：王泽鑫 学号： 3130060024 专业年级： 2013级中药学 组别：第三实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
实验名称氨基酸的薄层层析 实验日期2014-12-6 实验地点第三实验室 合作者谢俊伟指导老师冀开元 评分91 教师签名冀开元批改日期2015/1/12 一、实验目的 ?掌握薄层层析法的一般原理。 ?掌握氨基酸薄层层析法的基本操作技术。 ?掌握如何根据移动速率（R f值）来鉴定被分离的物质（即氨基酸混合液）。 二、实验原理 1.薄层层析法是色谱分析技术的一种。 硅胶吸附薄层层析是使用层析用硅胶作为吸附剂，它的硅氧环交链结构表面上密布极性硅醇基（－Si－OH），这种极性的硅醇基能和许多化合物形成氢键而产生吸附. 2.氨基酸与茚三酮的显色反应 茚三酮水化后生成水化茚三酮，它与氨基酸的羧基反应生成还原茚三酮、氨及醛，与此同时，还原茚三酮又与氨及茚三酮缩合生成紫红化合物而使氨基酸斑点显色。 3.混合氨基酸被分离后在薄层层析图谱上的位置用相对迁移率—R f值来表示。 值。 层析中，物质沿溶剂运动方向迁移的距离与溶液前沿的距离之比为R f 由于物质在一定溶剂中的分配系数是一定的，故移动速率（R f值）也是恒定的，因此可以根据Rf值来鉴定被分离的物质。 三、材料与方法：以流程图示意 材料：①层析板、尺子、铅笔、烧杯、玻棒、量筒、吹风机、毛细管、层析缸、药匙、烘箱
②甘氨酸溶液、丙氨酸溶液、精氨酸溶液、混合氨基酸溶液、0.5%羟甲基纤维 素钠、硅胶、展开-显色剂 方法：
四、结果与讨论：①结果：实验数据、现象、图谱；②讨论：以结果为基础的逻辑推论，并得出结论。 ①结果： 实验数据（单位cm）： 样品斑点-原点溶剂前缘-原点 Rf值 Arg 2.70 5.30 0.509 Gly 1.50 5.30 0.283 Ala 2.30 5.30 0.434 混合液 1.50、2.40、2.80 5.30 0.283、0.452、0.528实验现象： 1.制备层析板，如图1：
生化实验报告记录模版
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生物化学实验报告 姓名：郭玥 学号： 3120100021 专业年级： 2012级护理本科 组别：第8实验室生物化学与分子生物学实验教学中心
实验名称 (Title of Experimetn) 血清清蛋白、γ-球蛋白的分离、提纯与鉴定实验日期 (Date of Experiment)2013-12-11 实验地点 (Lab No.) 第8实验室 合作者(Partner) 黎真秀郭项萍德吉指导老师 (Instructor) 宋千成 总分(Total Score) 96 教师签名 (Signature) 宋千成批改日期 (Date) 【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】 实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法 2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法 3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法 4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法 5、了解柱层析技术 实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。 2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。利用这些性质的差别， 可分离纯化各种蛋白质。 3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可 使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。蛋白质溶液中加入中性盐后，由 于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃 至消失。中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷 大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。
生物化学实验报告蛋白质的定量测定 第四组 2015.10.15 姓名：XXX 学号：XXXXXXXX 学院：XXXXXXXXXXXXX 班级: XXXXXXXXX
蛋白质的定量测定（BCA试剂盒法） 一、实验内容：蛋白质的定量测定 二、实验目的：求知蛋白液浓度 三、实验器材：96孔板、微版比色仪、酶标仪、定量移液器及吸头、离心管、H2O、WR、不同浓度的BSA标准品。 四、实验步骤 1、配制不同浓度蛋白标准品： 取0.5ml离心管6个，以96孔板为支架 离心管编号 1 2 3 4 5 6 蛋白终浓度 (ug/ml) 800 400 200 100 50 25 H2O(ul) 160 100 100 100 100 100 4000ug/ml BSA(ul) 40 取管1 中100 取管2 中100 取管3中 100 取管4 中100 取管5 中100 管1混匀后取100ul于管2中，依此倍比稀释 2、配制工作液 （标准品6个+空白1+待测1）·平行孔2个·200ul=3200ul 取10ml离心管1个 BCA Reagent 5ml Cu Reagent 100ul 3、加样：96孔板
H2O 800 400 200 100 50 25 待测 H2O 800 400 200 100 50 25 待测 每孔25ul不同浓度蛋白+200ul工作液，先加蛋白工作液 4、预温烘箱40℃ 5、40℃30min（盖盖孵育，以免蒸发），放至常温后，570nm读 数 6、标准曲线绘制（Excel表） 第一组0.791 0.396 0.199 0.071 0.064 0.008 0.472 第二组0.814 0.411 0.215 0.077 0.054 0.011 0.358 吸光度X轴0.8025 0.4035 0.207 0.074 0.059 0.0095 0.415 标准品浓度Y 800 400 200 100 50 25 Y=413.40 轴 五、实验结果 溶液吸光度和浓度呈正比关系，待测样品吸光度平均值为X=0.415， 则Y=413.40得出待测样品蛋白浓度为413.40ug/ml。
个人体检报告模板样本 篇一:体检报告格式 健康体检报告 尊敬的您好! 欢迎您对我们的工作提出批评和建议。祝您健康! 1.眼科提示: 2.血常规提示: 3.生化检验提示: 个人基本信息 自由职业司机高级管理者管理人员 职业 其它职业零售/服务业者科研人员营销人员既往史 高血压病 离退休人员文艺业者教育业者 体力工作者 IT业者传媒业者 脑卒中冠心病心肌梗塞 肺心病 肾脏疾病 妇科疾病 以上疾病治疗情况及现状您的直系亲属中是否患有下列疾病
恶性肿瘤 糖尿病 高血压病 其它疾病体检情况每年一次既往体检异常情况血脂异常子宫肌瘤 您目前有什么不适吗胆囊息肉胆囊结石 从未体检 糖尿病 结核病 手术外伤 脂肪肝 肝炎 其他 胆囊疾病 肿瘤 结核病 心肌梗塞 未知
冠心病 肝硬化 脑卒中 两年以上 两年一次 肾结石 血压高 卵巢囊肿 空腹血糖高 体检结果 项目 左眼裸视 左眼矫正视力 色觉 前房杯盘比玻璃体晶状体眼睑右眼矫正视力体检所见项目 肝脏彩超 脾脏彩超 肾脏彩超
项目 其他 检查所见 结果 . 项目 检查所见 项目 肺门 胸膜 胸廓 检查所见 项目 淋巴细胞百分比(%LYM) 中性粒细胞百分比(%GRA) 白细胞计数(WBC) 血红蛋白 平均红细胞体积(MCV) 结果 单位
参考范围 红细胞体积分布宽度变异系数(RDW-CV) 血小板 淋巴细胞绝对值(LYM#) 平均血小板体积(MPV) 项目 高密度脂蛋白胆固醇(HDL-CHO)尿酸(UA )天门冬氨酸氨基转移酶(AST)低密度脂蛋白胆固醇(LDL-CHO)丙氨酸氨基转移酶(ALT) 肌酐(Cr) 结果 单位 参考范围 项目 甲胎蛋白(酶免法) 结果 单位 参考范围 项目 亚硝酸盐