绪论
生物化学：运用化学、生物学等原理与方法研究生命的化学组成，分子结构与功能，化学反应过程及遗传信息传递与表达的分子机制的一门学科。
从分子水平研究生命现象的学科。
一、生物化学研究的主要内容。
1、生物体的化学组成
2、物质代谢、能量代谢及代谢的调节
3、基因复制、表达与调控
4、器官生化
第二章蛋白质
蛋白质：
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。
蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。
主要生理功能：
营养功能、收缩与运动功能、运输功能、催化功能、防御功能、识别功能、调节功能、信息传递功能和基因表达功能。
第一节蛋白质的化学组成
一、蛋白质的元素组成
基本元素：C H O N S
少量元素: Fe Zn Mn I 等。
碳 50％
氢 7％
氧 23％
氮 16%
硫 0—3％
其他微量
蛋白氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量：
蛋白质含量（克%）=每克生物样品中含氮的克数*6.25
二、氨基酸-蛋白质的基本组成单位
氨基酸是蛋白的基本组成单位（构件分子）。
常见通用氨基酸20个。
（一）氨基酸的基本结构
所有氨基酸均具有如上结构通式。
（二）氨基酸的分类
1、氨基酸R侧链的理化性质分类
（1）非极性疏水氨基酸：R-侧链含疏水基团，7种，甘、丙、缬、亮、异亮、笨丙、脯。
（2）极性中性氨基酸：R-侧链有极性基团，在中性溶液中不解离，8种，丝、苏、酪、色、蛋、天胺、谷胺、半胱。巯
2、根据营养价值分类
营养必需氨基酸：人体需要，机体自身不能合成必须依赖进食获得的氨基酸。8种，
包括：苯丙氨基酸、蛋氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。
营养非必需氨基酸：12种。
（三）氨基酸的理化性质
1、两性解离与等电点
两性解离：氨基酸含有羧基和氨基（两性分子），在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是解离成两性离子，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
(pK′1) (pK′2)
PH 1 7 10
+1 0 -1
正离子两性离子负离子
等电点PI
溶液酸碱变化可以改变氨基酸的电荷性质和电荷量。
等电点：在某一pH溶液中，氨基酸分子解离后所带的正负电荷数量相等，即氨基酸分子称电中性，此时溶液的pH称该氨基酸的等电点，简称pI。
应用：根据各种氨基酸等电点的不同可将氨基酸带上不同的电荷性质及带电量，对蛋白质进行分离。
2、氨基酸与茚三酮反应
α-氨基酸与过量的水合茚三酮共热，缩合反应生成一种蓝紫色化合物，在570nm处具有最大吸收峰。脯氨酸（α-亚氨基酸）与茚三酮反应生成黄色化合物。
应用：用于氨基酸的定性定量分析。氨基酸自动分析仪就是应用的此原理进行氨基酸的定量分析。
3、紫外吸收
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
色氨酸的 max＝280nm，
酪氨酸的 max＝275nm，
苯丙氨酸的 max＝257nm，
应用：该性质可以用于蛋白质含量的测定，在280nm处光吸收值与蛋白质浓度呈正比。是一种最迅速简单的方法。
二、蛋白质中氨基酸的连接方式
（一）肽键与肽
肽键：一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基之间缩合脱水而形成的酰胺键称为肽键。
肽：氨基酸通过肽键相连的化合物称肽。
二肽、三肽、寡肽、多肽；
氨基酸残基：多肽或蛋白质分子中的氨基酸
活性肽：具有重要生理功能或药理作用的
常见的有：谷胱甘肽；脑啡肽；激素类多肽(促甲状腺素释放激素)；抗生素类多肽；蛇毒多肽等。
谷胱甘肽(glutathione, GSH)：谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽谷氨酸的γ-羧基形成肽键,－SH为活性基团,为酸性肽，是体内重要的还原剂。
（二）多肽链
在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。
通常在多肽链的一端含有一个游离的 -氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的 -羧基，称为羧基端或C-端。
N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
第二节蛋白质的分子结构
蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质的分子结构包括：
一级结构 (primary structure)
二级结构 (secondary structure)
三级结构 (tertiary structure)
四级结构 (quaternary structure)
其中，二、三、四级为高级结构。
一、蛋白质的一级结构
1、概念：
蛋白质的一级结构是指多肽链的氨基酸的排练顺序。
主要化学键：肽键
二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
维持空间结构的化学键
共价键：肽键、二硫键
次级键：氢键、盐键、疏水键、范德华力等。
二级结构：氢键
三级结构：疏水键
四级结构：氢键和盐键
二硫键：加固由次级键维系的蛋白质分子严密的空间结构。
二、蛋白质的二级结构
定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
稳定因素：氢键
蛋白质二级结构的主要形式
α-螺旋 (α-helix )
β-折叠 (β-pleated sheet )
β-转角 (β-turn )
无规卷曲 ( random coil )
（一）α-螺旋结构要点:
①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。
②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。
③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。
（二）β-折叠
①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。
②两段以上的β -折叠结构平行排列，两链间可顺向平行，也可反向平行。
③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β -折叠结构。氢键与螺旋长轴垂直。
（三）β-转角和无规卷曲
β-转角：
①肽链内形成180o回折。
②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。
③第二个氨基酸残基常为Pro。
无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。
三、蛋白质的三级结构
定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
稳定因素：疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四、蛋白质的四级结构
定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基 (subunit)。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
蛋白质一级结构与功能的关系:一级结构是空间结构的基础。
高级结构是表现功能的形式：蛋白质一级结构决定空间构只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。
构象病：因蛋白质空间构象异常变化—相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。
第三节蛋白质重要的理化性质
一、蛋白质两性电离和等电点
蛋白质的两性电离：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
当溶液的pH>pI时，带负电荷
pH pH=pI时，不带电荷 某一pH溶液中，不同的蛋白质带不同性质的电荷，带负电荷蛋白，在电场中向正极移动，带正电荷蛋白质，在电场中向负极移动，这种现象称为蛋白质电泳。 应用：蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。 二、蛋白质的胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。 * 蛋白质胶体稳定的因素： 1、颗粒表面电荷 2、水化膜 稳定因素的破坏或消除容易造成蛋白质沉淀。 通过加中性盐、有机溶剂、生物碱试剂（沉淀剂）、酸类（三氯醋酸/磺柳酸/苦味酸 /钨酸/鞣酸）、重金属盐、加热等方法破坏蛋白质的稳定因素，造成蛋白质沉淀。 应用：由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半透膜，因此可以应用透析法将非蛋白的小分子杂质除去。 三、蛋白质的变性 *概念：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 造成变性的因素： 1、物理因素：加热、振荡、搅拌、紫外线、x射线、超声波 2、化学因素：乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 蛋白质变性后特点： 生物活性丧失（主要特征）。溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易受蛋白酶水解。 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 复性(renaturation):若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。 * 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 * 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。 四、蛋白质的颜色反应与紫外吸收 : 1、双缩脲反应(biuret reaction) 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，可用来检测蛋白质水解程度。 2、酚试剂反应 蛋白质分子中的酪氨酸、色氨酸在碱性条件下与磷钼酸-磷钨酸反应蓝色化合物。该方法用于蛋白质的定性定量分析，灵敏度较双缩脲应用高。 3、紫外吸收 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。 第四节蛋白质的分离和纯化 一、根据溶解度不同的分离纯化法 1、盐析法 盐析：蛋白质在高浓度的中性盐溶液中，其溶解度降低并从溶液中析出的现象叫盐析。破坏了水化膜及中和了电荷。 将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 2、低温有机溶剂沉淀法： *乙醇、丙酮等有机溶剂通过破坏蛋白质表面的水化膜，致使蛋白质溶解度降低并析出的现象。 使用有机溶剂沉淀时，易引起蛋白质变性失活，必须在0～4℃低温下进行， 3、聚乙二醇沉淀法（PEG）： 聚乙二醇具有脱水的性质，与蛋白质分子争夺水分子，破坏水化膜致蛋白质沉淀。该沉淀方法不需要低温。 二、根据蛋白质分子大小差别的分离方法 1、透析及超滤法 * 透析(dialysis)：利用透析（半透膜）袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。 * 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。 2、凝胶过滤又称分子筛层析：利用各蛋白质分子大小不同分离。凝胶是一种三维多空的的 网状结构物质。大分子被排阻在，小分子进入凝胶颗粒的网孔。大分子先被层析出来，小分后出来，使物质得到分离。 三、根据蛋白质带电性质进行分离 1、电泳法 蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。 根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。 几种重要的蛋白质电泳： -聚丙烯酰胺凝胶电泳：常用于蛋白质分子量的测定。 *等电聚焦电泳：通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。 *双向凝胶电泳：是蛋白质组学研究的重要技术。双向凝胶电泳的原理是第一向基于蛋白质的等电点不同用等电聚焦分离，第二向则按分子量的不同用SDS-PAGE分离，把复杂蛋白混合物中的蛋白质在二维平面上分开。 2、离子交换层析 层析分离蛋白质的原理： 待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。 离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。 四亲和层析 利用分子与其配体间特殊的、可逆性的亲和结合作用而进行分离的一种层析技术。 将具有特殊结构的亲和分子制成固相吸附剂放置在层析柱中，当要被分离的蛋白混合液通过层析柱时，与吸附剂具有亲和能力的蛋白质就会被吸附而滞留在层析柱中。那些没有亲和力的蛋白质由于不被吸附，直接流出，从而与被分离的蛋白质分开，然后选用适当的洗脱液，改变结合条件将被结合的蛋白质洗脱下来。 第三章酶 概念：酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂。 本质：具有催化活性的蛋白质 具有催化作用的核酸 核酶：具有高效、特异催化作用的核酸，主要参与RNA的剪接。 几个有关名词： 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。 第一节概述 一、酶促反应的特点 （一）酶和一般催化剂的共性 1、没有质和量的变化，且用量少催化效率高； 2、它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 （二）酶催化作用特性 ．酶促反应具有极高的效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。 酶加速反应的机理是降低反应的活化能。 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。 2、酶促反应具有高度的特异性 * 酶的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。 有：绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性。 绝对特异性：酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。 相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性:酶仅作用于立体异构体中的一种。 如：L-谷氨酸脱氢酶只催化L-谷氨酸脱氢反应，对D-谷氨酸没有催化活性。 酶的专一性是酶重要的特点之一，也是与一般催化剂的最主要的区别。 酶作用专一性的机制: (a) 锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 (b) 诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 3、酶具有高度的不稳定性 酶是由细胞生物大分子，易变性，高温、强酸、强碱、重金属盐等都可以是酶变性失活。温度、pH 值等轻微的改变及抑制剂的存在也会变性。酶作用条件较温和。 4、酶活性的可调节性 对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等 二、酶的命名与分类 （一）酶的命名 1、习惯命名法: a、根据其催化底物来命名； b、根据所催化反应的性质来命名； c、结合上述两个原则来命名， d、有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 2、国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸： α—酮戊二酸氨基转移酶 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类(transferases ) 3.水解酶类(hydrolases) 4.裂解酶类(lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类(ligases, synthetases) 1、氧化-还原酶Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 2、转移酶Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 3、水解酶hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 4、裂合酶Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反应。 5、异构酶Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 、合成酶Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP 分解反应相互偶联。 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸+ CO2 →草酰乙酸 第二节酶的组成与结构 一、酶的分子组成 （一）单纯酶、结合酶 单纯酶：仅有氨基酸构成。 结合酶：包括蛋白质部分和非蛋白质部分。 全酶＝酶蛋白＋辅助因子 （酶蛋白→决定反应的特异性; 辅助因子→决定反应的种类与性质。） 辅助因子：金属离子、小分子有机化合物。 金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶：金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 金属离子的作用: 1.参与催化反应，传递电子；2.在酶与底物间起桥梁作用；3.稳定酶的构象；4.中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。 小分子有机化合物的作用:参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团，决定反应的种类与性质。 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为： 辅酶:与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。 大多数辅酶（辅基）的前体是维生素，主要是B族维生素。 酶蛋白与辅助因子的关系： 1. 酶种类多，辅助因子的种类少。 2. 一种酶只能与一种辅助因子结合成为一种全酶。 3. 一种辅助因子可以和多种不同的酶蛋白结合，形成专一性不同的全酶，催化不同的反应。 （二）单体酶、寡聚酶、多酶复合体 单体酶：一般有一条多肽链组成。 寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成。 多聚酶复合体：几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 二、酶的结构 （一）活性中心 必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团。 酶的活性中心：又称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 活性中心内的必需基团：①结合基团：与底物相结合。②催化基团：催化底物转变成产物。 活性中心外的必需基团：维持酶活性中心应有的空间构象所必需。 构成酶活性中心的常见基团：His的咪唑基、Ser的－OH、Cys的－SH、Glu的γ-COOH。 （二）酶原与酶原的激活 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。 酶原激活的机理： 酶原 ↓在特定条件下 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽 ↓ 分子构象发生改变 ↓ 形成或暴露出酶的活性中心 酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。（三）同工酶 定义：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 第三节影响酶促反应的因素 ——酶促反应动力学 酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速度的影响。 影响因素包括有：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。 酶促反应速度的大小：单位时间内底物浓度的减少量或产物的增加量，来反映酶活性的高低。 一、底物浓度的影响 1、底物浓度与酶促反应速度的关系 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比。图0-B阶段。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达 到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加。图C点后 阶段。 中间产物学说：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物 （ES），然后再生成产物（P），并释放出酶。 ?在酶浓度恒定的条件下，当[S]很小时，酶未被底物饱和，增加[S]时，单位时间内ES生成量增加，产物也成正比例增加，反应速度大小表现为与[S]成正比； 随着[S]增加，酶逐渐被饱和，反应速度的增加不与[S]增加成正比； ?[S]达到极大值时，酶的活性中心被底物饱和，再增加[S]，反应速度也不会增加。 2、米氏方程 1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米-曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。 Km为米氏常数, Vmax为最大反应速度 Km：米氏常数 当反应速度等于最大反应速度一半时底物的浓度， 即V = 1/2 Vmax，Km = [S] 米氏常数的单位为mol/L。 Km意义： 1、Km是酶的一个重要的特征常数 大小与酶的性质、底物的种类和反应条件（温度、pH和离子强度有关），而与酶的浓度无关。 2、Km值表示酶与底物之间的亲和程度 Km值大则亲和度小，酶的催化活性低； Km值小则亲和度大，酶的催化活性高。 3、判断酶的最适底物，Km值最小的底物为最适底物。 4、利用Km值计算某一反应速度时底物的浓度。 例如：当酶促反应速率（V）达到最大速率（Vm）90%时，底物的浓度[S]为多少？ Vmax[S] 0.9Ｖm ＝ Km + [S] Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。 即Vmax=K3 [E]， 意义：如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换常数，即动力学常数K3。 K3表示酶被底物完全饱和时，每单位时间内、每个酶分子所能转化底物的分子数，称为转换数。 二、酶浓度的影响 当[S]＞＞[E]，反应速度与酶浓度成正比。关系式为：V = K3 [E] 三、温度的影响 双重影响 最适温度: 酶促反应速度最快时的环境温度。 低温的应用、高温的应用。 四、pH的影响 最适pH：酶催化活性最大时的环境pH。 五、激活剂的影响 ?能提高酶活性的物质称为激活剂。大多数为无机盐和有机小分子。 ?金属离子：K+ 、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+、Fe2+ ?阴离子：Cl- 、Br- 、磷酸根。 ?Cl-为唾液淀粉酶的激活剂等。 六、抑制剂的影响 酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。 区别于酶的变性：抑制剂对酶有一定选择性，而变性的因素对酶没有选择性 抑制作用的类型：不可逆性抑制 可逆性抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制。 1、不可逆性抑制作用 * 概念：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以除去。 * 举例：有机磷化合物→羟基酶（解毒-- -- -- 解磷定(PAM)） 重金属离子及砷化合物→巯基酶（解毒-- -- -- 二巯基丙醇(BAL) ） 2、可逆性抑制作用 * 概念：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失，可用透析、超滤等方法除去。 （1）竞争性抑制作用 定义：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 特点：①I与S结构类似，竞争酶的活性中心；②抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及与［S］相对比例；③通过增加底物的浓度解除抑制; ④动力学特点：Vmax不变，表观Km↑加入竞争性抑制剂后，Km 变大，酶促反应速度减小。 2）非竞争性抑制 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。 * 特点：①抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合； ②抑制程度取决于［I］； ③不能通过增加底物浓度来减轻或解除抑制剂的影响； ④动力学特点：Vmax↓，表观Km不变。 加入非竞争性抑制剂后，Km 虽然不变，但由于Vmax减小，所以酶促反应速度也下降了。两种可逆性抑制作用的比较 作用特征竞争性 抑制 非竞争性 抑制 与S 的结构与酶的结合部位 相似 活性中心 不相似 非活性中心 表观Km 增大不变 Vmax 不变降低 与I结合的组分 E E、ES 第四节、酶与医学的关系及在医药上的应用 一、酶与疾病的发生 白化病：酪氨酸酶缺乏 蚕豆病：因红细胞6-磷酸葡萄糖脱氢酶（G6PD）有遗传缺陷者在食用青鲜蚕豆或接触蚕豆花粉后皆会发生急性溶血性贫血症——蚕豆病 高铁血红蛋白还原酶→高铁血红蛋白血症; 谷胱甘肽过氧化物酶→新生儿黄疸 二、酶与疾病的诊断：血清（浆）酶对疾病的诊断、同工酶对疾病的诊断。 三、酶与疾病的治疗：助消化治、抗菌消炎、抗肿瘤、抗血栓等治疗。 第四章维生素 第一节概述 一、维生素的概念与特点 概念：维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 特点：1、维生素及其前体都存在于天然食物中； 2、大多数不能在体内合成，也不能大量储存，必须经常由食物供给； 3、不构成组织，不供给能量； 4、需要量很少，但却有重要作用，均以辅酶或辅基的形式发挥作用。 维生素缺乏的原因：（1）摄入不足：社会、宗教、经济、饮食习惯等； （2）吸收利用障碍：生理、疾病、膳食因素； （3）需要量增加：特殊生理状态、疾病等；长期使用营养素补充剂者对维生素的需要量增加。 二、维生素的命名与分类 1、按发现的时间顺序，以英文字母命名如A、B、C、D、E等 2、按生理功能命名：如抗坏血酸、抗干眼病维生素和抗凝血维生素等； 3、按化学结构命名：如硫胺素、核黄素和视黄醇等。 4、最初是一种，后证明多种维生素混合，字母右下角注1、2、3等数字表示。B1、B2、B3、B6、B12等。 （二）分类及特点 1、脂溶性维生素：主要包括维生素A、D、E、K。 特点： ①溶于脂溶剂，不溶于水。一般烹调加工损失少。 ②在食物中常与脂类共同存在，其吸收与脂类有关。此外，脂肪酸败时亦可使脂溶性维生素受到破坏。 ③排泄慢，大量摄入可引起中毒；其营养状况一般不能用尿进行评价。 ④可在体内储存，摄入不足时，缺乏症状出现缓慢。 2、水溶性维生素: 主要包括B族维生素和维生素C。 特点： ①易溶于水，不溶于脂肪和脂溶剂。 ②排泄快，一般不中毒。 ③储存少，摄入不足时，很快出现缺乏症状。 ④其营养状况多可从尿中反映出来。 ⑤易在加工烹调过程中损失。 第二节脂溶性维生素 一、维生素A 概念：是指含有视黄醇结构（即β-白芷酮环的多烯基结构）、并具有视黄醇生物活性的一类物质。又称抗干眼病维生素。 1、化学性质： VA分A1, A2两种，A1又称为视黄醇，谈黄色片状结晶；A2称脱氢视黄醇，为金黄色油状物质。化学性质活泼，空气中易氧化，受紫外线照射而破坏，避光保存。与氯化锑反应生呈深蓝色。 存在形式：①、天然形式： A1（视黄醇）、A2（3-脱氢视黄醇） ②、活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸 ③、维生素A原：又称维生素的效能物质，主要有β-胡萝卜素 2、来源：Al存在于哺乳类动物肝脏、血液和眼球的视网膜中；A2主要存在淡水鱼的肝中；维生素A原主要存在胡萝卜、甘薯、黄玉米、红辣椒、菠菜及芥菜等深绿色蔬菜或红黄色蔬菜和水果。 3、生理功能及缺乏症 （1）构成视觉细胞内的感光物质——视紫红质 维生素A缺乏时导致夜盲症 （2）维持上皮细胞的完整与健全 维生素A促进上皮细胞粘多糖的合成，是维持上皮细胞健全的必需物质。缺乏时上皮细胞组织干燥、增生及角化、结膜干燥产生干眼病。 （3）促进生长、发育及繁殖。 发育不良、骨骼成长不良、生殖功能减退。 二、维生素D 1、来源与性质 维生素D又称抗佝偻病维生素。属固醇衍生物，又名钙化醇。 种类：VitD2（麦角钙化醇）；VitD3（胆钙化醇）。 VitD2原：麦角固醇；VitD3原： 7-脱氢胆固醇 VitD3的活性形式： 1, 25- (OH)2-VitD3 化学性质稳定，在中性和碱性溶液中耐热，不易被氧化，烹调加工损失少（但在酸性溶液中可逐渐分解）；脂肪酸败可破坏，易被紫外线破坏，避光保存。 2、生理功能与缺乏症 功能：作用于小肠粘膜、肾及肾小管，促进钙磷吸收，有利于新骨的形成、钙化。 缺乏症: 儿童——佝偻病；成人——软骨病、骨质疏松症。 三、维生素E 又称生育酚，α、β、γ、δ四种。 1、化学性质：淡黄色油状物质，无氧时稳定，耐热、酸、碱；有氧时易被氧化，易被紫外线破坏，应避光保存。 2、功能：（1）维持生殖机能；（2）抗氧化作用能。 3、来源：植物油中，以麦胚油、豆油、玉米油中含量最多。 四、维生素K 1、化学性质 又称凝血维生素，天然形式：K1、K2，人工合成：K3、K4。化学性质稳定，能耐酸耐热，易被碱和紫外线分解，应避光保存。 2、生理功能与缺乏病 功能：维持体内凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ和Ⅹ的正常水平，参与凝血作用。 缺乏:凝血迟缓和出血病症。 来源：肝、鱼、肉、蔬菜等都富含Vit K。 第三节水溶性维生素 一、维生素B1 B1又名硫胺素，白色晶体，耐酸，耐酸、怕碱、热、光及亚硫酸盐，应避光、阴凉处保存。 活性形式：焦磷酸硫胺素(TPP)。 功能及缺乏症： ?作为α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，体内VB1转化成TPP作为辅酶参与糖代谢。缺乏时造成——脚气病。 ?抑制胆碱酯酶的活性，在神经传导中起作用。缺乏时，食欲不振、消化不良等。 来源：谷物、豆类的种皮和胚芽，酵母、瘦肉、禽蛋。 维生素B1缺乏——脚气病，脚气病：一种以消化、循环和神经系统为主要表现的全身性疾病。二、维生素B2 又名核黄素，橙黄色针状晶体，水溶液法黄色荧光。在碱性或光照条件易分解，应避光保存。 活性形式：黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。 生理功能及缺乏症： 功能： FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。 缺乏：缺乏可引起眼睑炎、唇炎、口角炎、舌炎和阴囊炎。 来源：存在于动植物中,酵母、肝脏、肾、蛋黄、奶和大豆中含量丰富，所有植物和很多微生物都能合成核黄素。 三、维生素PP 又称抗癞皮病维生素，包括尼克酸和尼克酰胺（又称烟酸和烟酰胺），后者为体内主要形式。 理化性质最稳定：酸碱氧光加热均不易破坏，能与溴化氰反应。 活性形式：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+) 生理功能与缺乏症： 功能：NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。 缺乏症：癞皮病 来源：广泛存在于自然界，以酵母、花生、谷物、豆类、肉类和动物肝脏含量丰富。 四、维生素B6 维生素B6是吡啶的衍生物，包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺。易溶于水与乙醇，在酸液中稳定，遇光和碱易分解，能与三氯化铁、对氨基苯磺酸反应。 活性形式：磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺 生理功能与缺乏症： 功能：磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶。 人类很少发生缺乏症。 来源：在动植物中分布很广，谷类外皮含量优为丰富，肠道细菌可以合成。 五、泛酸（VB3） 又名遍多酸。对热、酸和碱都不稳定。 体内活性形式为：辅酶A(CoA)和酰基载体蛋白(ACP) 生理功能：CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用。 很少有缺乏病。 来源：泛酸在酵母、肝、肾、蛋小麦、米糠、花生、豌豆中含量丰富，在蜂王浆中含量最多。 生物素是羧化酶的辅酶，它本身是维生素B7。无色晶体，耐酸不耐碱，高温和氧化剂可使其失活。 功能：作为CO2的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用。很少出现缺乏症。 来源：生物素来源广泛，在肝、肾、蛋黄、酵母和谷物中都有，人体肠道细菌又能合成。 大量食用生鸡蛋清可引起生物素缺乏。因为生鸡蛋清含有抗生物素蛋白，它与生物素结合成无活性又不易消化的物质；大量服用抗菌素可抑制肠道细菌，也可造成生物素缺乏 七、叶酸 由蝶呤啶、对氨基苯甲酸和谷氨酸结合而成。黄色结晶，不耐酸碱，高温、紫外线可使其失活，应避光密封保存。 叶酸的活性形式四氢叶酸（FH4） 功能：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移，如合成核苷酸/氨基酸。 缺乏症：巨幼红细胞贫血 来源：肝、酵母和蔬菜中，人类肠道细菌也可合成叶酸，故一般不发生缺乏。 八、维生素B12 即抗恶性贫血维生素，又称钴胺素，是唯一含有金属元素的维生素。弱酸稳定，强酸强碱极易分解，光、氧化剂及还原剂易被破坏，避光密闭保存。 体内活性形式为：甲基钴胺素和 5`-脱氧腺苷钴胺素 功能：参与体内甲基转移作用 缺乏症：巨幼红细胞贫血、神经疾患 来源：肝、瘦肉、鱼、牛奶及鸡蛋等动物性食物中，几乎不含于植物学食物中，素食者易缺乏。九、维生素C（抗坏血酸） 又称L-抗坏血酸，无色晶体，水溶液呈酸性，易被氧化，遇热、碱及金属离子易分解。 生理功能及缺乏症： 1、促进胶原蛋白的合成。参与体内羟化反应，缺乏时胶原蛋白合成不足，易引起坏血症。 2、参与体内氧化还原反应。a、强的抗氧化剂；b、使Fe3+还原为Fe2+，促进铁的吸收。 3、抗癌作用。 来源：新鲜的蔬菜、水果或生拌菜是维生素C的主要来源。 第五章生物氧化 第一节概述 一、生物氧化的概念: 概念：营养物质在生物体内经氧化分解，最终生成CO2 和 H2O，并释放能量的过程称生物氧化。 有机物在生物体内的氧化过程需要氧气，生成CO2和水，是肺呼吸总结果的具体体现，故又称为呼吸作用respiration。因生物氧化在需氧细胞中进行，故又称细胞呼吸或组织呼吸。 生物氧化体系： 线粒体氧化体系：以产能为主，是糖、脂肪、蛋白质等在体内氧化分解的途径。 非线粒体氧化体系：以体内代谢物、药物和毒物等非营养物质清除、排泄有关的过程。 ： 1、生物氧化与化学氧化的相同点：⑴都需要O2，放出CO2和H2O；⑵放出的总能量相同⑶反应的实质 是电子或H+的转移。 2、生物氧化与化学氧化的不同点 ⑴反应的条件不同，化学氧化一般在高温和干燥的环境中进行，生物氧化则在常温（一般为35~37℃）的水溶液中进行。 ⑵反应的速度不同，化学氧化一般是高速进行的，而生物氧化则是缓慢的匀速进行的； ⑶放出能量的形式不同，化学氧化的能量形式是热能，生物氧化的能量形式除热能外，尚有体内的高能键的形成； 生物氧化的特点： 1、生物氧化是在体温和近中性的条件下进行。 2、代谢物主要是以脱氢（电子）的方式氧化，脱下的氢经传递体传递给氧产生水。 3、二氧化碳经过有机酸脱羧基作用产生。 4、能量逐步释放，一部分以ATP形式储存和利用，另一部分一热能形式释放。 第二节线粒体氧化体系 呼吸链：从氧化物上脱下来的氢原子或氢原子的电子，经过各种载体的传递，最后使氧原子激活并生成水，这些传递氢原子和电子的载体称为呼吸链。 呼吸链存在于线粒体的内膜，因此氢原子或其电子与氧原子结合生成水的反应是在线粒体内进行的。 一、呼吸链和水的生成 人线粒体呼吸链复合体 除了4中复合体外，还有游离存在的泛醌(辅酶Q)，Cytc 烟酰胺核苷酸： ?NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，又叫CoⅠ，主要作为呼吸链的一个组分，起递氢体作用。 ?NADP+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，又叫CoⅡ，主要在还原性生物合成中作为供氢体。 ?二者的递氢部位是烟酰胺部分，为Vit PP。 AD+（NADP+）的递氢机制： 黄素辅基: ? FMN：黄素单核苷酸(F lavin M ono n ucleotide) 第一章 1、（1）Mr=0.5/(0.193×10-6)= 2.59×106 （2）糖原中葡萄糖残基的相对分子质量为180-18=162。一分子非还原末端的葡萄糖残基被高碘酸氧化生成一分子的甲酸。所以500mg糖原中非还原性末端残基的摩尔质量分数与新生成的甲酸的摩尔质量分数相等。另外，n个分支点含（n+1）个非还原末端残基，但像糖原这样相对分子质量高的化合物，在n与（n+1）个残基间的差别是毫无意义的，因此，可假设分支点的物质的量=非还原末端物质的量。 分支的程度为：347×10-6×162/0.5=11.24% 2、由经β-半乳糖苷酶完全水解后，得到D-半乳糖和D-葡萄糖，它们之比为2:1，可知此三糖由两分子的半乳糖和一分子的葡萄糖组成。将原有的三糖先用NaBH4还原，再使其完全甲基化，酸水解，然后再用NaBH4还原，最后用醋酸酐乙酰化，得到三种产物。可知一不形成1?1连接。二产物(3)只有4位不形成甲基，说明葡萄糖在还原端，且酸解之后乙酰化在4位，所以葡萄糖与前半乳糖连接为1→4糖苷键。产物(3)为山梨醇说明此葡萄糖为D型。产物（1）的6位被甲基化，而产物（2）的6位被乙酰化，说明产物（2）的6位酸解后才生成，所以产物（1）的前体排非还原端，产物（2）的前体在中间，且产物（1）和产物（2）前体间为1→6连接。β-半乳糖苷酶为外切酶，从非还原端开始切，因而糖苷键为β型。综上所述，可推测此三糖的结构为：D-Galβ(1→6)D-Galβ(1→4)D-Glc。 第二章 1、三酰甘油是高度还原的化合物，每单位贮存能量值高，三酰甘油是疏水的，有机体不必携带像贮存多糖那样的结合水，而多糖是易溶于水的，能快速提供代谢所需的能量。 2、偶，顺，第9-10碳原子之间。 3、花生四烯酸。 4、丙三醇，脂肪酸，简单三酰甘油，混合三酰甘油。 5、×。脂肪酸的简写表示法是先写出脂肪酸的碳原子数目，然后在冒号（：）后写出双键数目，最后表明双键的位置，用Δ右上标数字表示，数字是指双键键合的两个碳原子的号码（从羧基端开始计数）中较低者。所以油酸写为18:1Δ9，表明油酸具有18个碳原子，在9~10碳原子之间有一个不饱和双键。 1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是：A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 } C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 ） C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链B / A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 ? 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在 1生物化学第六章生物氧化 生物化学第六章生物氧化 1.相对浓度升高时可加速氧化磷酸化的物质是 A.FAD B.UTP C.NADPH D.NADP+ E.ADP 2.线粒体中呼吸链的排列顺序哪个是正确的 A.NADH-FMN-CoQ-Cyt-O 2 B.ADH 2-NAD +-CoQ-Cyt-O 2 C.FADH 2-FAD-CoQ-Cyt-O 2 D.NADH-FAD-CoQ-Cyt-O 2 E.NADH-CoQ-FMN-Cyt-O 2 3.2H 经过琥珀酸氧化呼吸链传递可产生的ATP 数为 A.1.5 B.2.5 C.4 D.6 E.12 4.体内细胞色素C 直接参与的反应是 A.叶酸还原 B.糖酵解 C.肽键合成 D.脂肪酸合成 E.生物氧化 5.大多数脱氢酶的辅酶是 A.NAD + B.NADP + C.CoA D.Cyt c E.FADH 2 6.电子按下列各途径传递，能偶联磷酸化的是 A.Cyt —Cytaa 3 B.CoQ--Cytb C.Cytaa 3—O 2 D.琥珀酸--FAD E.FAD —CoQ 7.生命活动中能量的直接供体是 A.三磷酸腺苷 B.脂肪酸 C.氨基酸 D.磷酸肌酸 E.葡萄糖 8.下列化合物不属高能化合物的是 A.1，3-二磷酸甘油酸 B.乙酰CoA C.AMP D.氨基甲酰磷酸 E.磷酸烯醇式丙酮酸 9.每mol 高能键水解时释放的能量大于 A.5KJ B.20KJ C.21KJ D.40KJ E.51KJ 10.关于ATP在能量代谢中的作用，错误的是 A.ATP是生物能量代谢的中心 B.ATP可转变为其他的三磷酸核苷 C.ATP属于高能磷酸化合物 D.ATP与磷酸肌酸之间可以相互转变 E.当ATP较富余时，磷酸肌酸将-P转移给ADP生成ATP 11.氰化物中毒抑制的是 A.细胞色素 b B.细胞色素c C.细胞色素cl D.细胞色素aa3 E.辅酶Q 12.氰化物的中毒机理是 A.大量破坏红细胞造成贫血 B.干扰血红蛋白对氧的运输 C.抑制线粒体电子传递链 D.抑制呼吸中枢，使通过呼吸摄入氧量过低 E.抑制ATP合酶的活性 https://www.doczj.com/doc/3615390576.html,-.CO中毒是由于 A.使体内ATP生成量减少 B.解偶联作用 C.使Cytaa3丧失传递电子的能力，呼吸链中断 D.使ATP水解为ADP和Pi的速度加快 E.抑制电子传递及ADP的磷酸化 14.下列化合物中除哪一项外都是呼吸链的组成成分 A.CoQ B.Cytb C.CoA D.NAD+ E.aa3 15.生物体内ATP最主要的来源是 A.糖酵解 B.TCA循环 C.磷酸戊糖途径 D.氧化磷酸化作用 E.糖异生 16.通常生物氧化是指生物体内 A.脱氢反应 B.营养物氧化成H2O和CO2的过程 C.加氧反应 D.与氧分子结合的反应 E.释出电子的反应 17.下列有关氧化磷酸化的叙述，错误的是 A.物质在氧化时伴有ADP磷酸北生成ATP的过程 B.氧化磷酸化过程存在于线粒体内 C.P/O可以确定ATP的生成数 D.氧化磷酸化过程有两条呼吸链 E.电子经呼吸链传递至氧都产生3分子ATP 2生物化学第六章生物氧化 蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。 二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。 生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是（ C ） A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α－螺旋和β－折叠结构稳定的化学键是（ E ） A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述，正确的是（ A ） A．有些酶可以没有活性中心 B．都有辅酶作为结合基团 C．都有金属离子 D．都有特定的空间构象 E．抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述，错误的是（） A．生物学性质相同 B．酶分子一级结构不同 C．同工酶各成员K m 值不同 D．是一组催化相同化学反应的酶 E．酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是（ C ） A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是（ C ） A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH 7. 长期饥饿时，血糖主要来自（D ） A．肌肉蛋白降解的氨基酸 B．肝蛋白降解的氨基酸 C．肌糖原分解 D．肝糖原分解 E．甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是（ E ） A. 脂肪酸氧化 B. 2，3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自（ C ） A．类脂 B．生糖氨基酸 C．葡萄糖 D．脂肪酸 E．酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为（ C ） A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E．加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是（ A ） A．肝脏可生成酮体，但不能氧化酮体 B．仅在病理情况下产生 C．主要成分为乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮 D．合成酮体的酶系存在于线粒体 E．原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是（ D ） A．电子传递链各组分组成4个复合体 B．主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C．每对氢原子氧化时都生成3个ATP D．抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E．如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子 生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 2 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L 型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C 就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon atom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为α-型及β-型头异构体。 环状结构一般用Havorth结构式表示： 生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是() 1、蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系？ .蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系 蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性1，蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。2.一级结构与生物进化，研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C 的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。3生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式 裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。 蛋白质空间橡象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。如血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。 2、糖、脂肪、蛋白质代谢相互关系？ 糖类代谢和蛋白质代谢的关系 糖类和蛋白质在体内是可以相互转化的。几乎所有组成蛋白质的天然氨基酸都可以通过脱氨基作用，形成的不含氮部分进而转变成糖类；糖类代谢的中间产物可以通过氨基酸转换作用形成非必需氨基酸。注意：必需氨基酸在体内不能通过氨基转换作用形成。 （2）糖类代谢与脂质代谢的关系 糖类代谢的中间产物可以转化成脂肪，脂肪分解产生的甘油、脂肪酸也可以转化成糖类。糖类可以大量转化成脂肪，而脂肪却不能大量转化成糖类。 （3）蛋白质代谢和脂质代谢的关系 一般情况下，动物体内的脂肪不能转化为氨基酸，但在一些植物和微生物体内可以转化；一些氨基酸可以通过不同的途径转变成甘油和脂肪酸进而合成脂肪。（4）糖类、蛋白质和脂质的代谢之间相互制约 糖类可以大量转化成脂肪，而脂肪却不可以大量转化成糖类。只有当糖类代谢发生障碍时才由脂肪和蛋白质来供能，当糖类和脂肪摄入量都不足时，蛋白质的分解才会增加。例如糖尿病患者糖代谢发生障碍时，就由脂肪和蛋白质来分解供能，因此患者表现出消瘦。 3、维生素b6在氨基酸代谢中有哪些重要作用? 维生素B6的磷酸酯是氨基酸代谢中许多酶的辅酶。重要作用有： ②是转氨酶的辅酶，参与体内氨基酸的分解代谢及体内非必需氨基酸的合成。②磷酸吡哆醛又是氨基酸脱羧酶的辅酶，与体内许多重要的胺类物质的生成有关，如γ-氨基丁酸、组胺、5-羟色胺、儿茶酚胺类、牛磺酸、多胺等 4、prpp在核苷酸代谢中的重要性 生物化学第六章酶化学 第一节概述 一、酶的概念 1、酶的概念---酶是生物催化剂 （1）所有酶均由生物体产生 几乎所有的生物都能合成酶，甚至病毒也能合成或含有某些酶。 （2）酶和生命活动密切相关 几乎所有的生命活动或过程都有酶参加 A 执行具体的生理机制，如乙酰胆碱酯酶和神经冲动有关。 B 参与消除药物毒物转化的过程，如限制性核酸内切酶能特异性地水解外源DNA,防止异种生物遗传物质的侵入。 C 协同激素等物质起信号转化、传递与放大作用，如细胞膜上的腺苷酸环化酶。 D 催化代谢反应，在生物体内建立各种代谢途径，形成相应的代谢体系。 ◆酶的组成和分布是生物进化与组织功能分化的基础。 不同生物，有各自相应的酶系和辅酶；即使同类生物，酶的组成与分布也有明显的种属差异,例如精氨酸酶只在排尿素动物的肝脏内，在排尿酸的动物中没有；例如，肝脏是氨基酸代谢与尿素形成的主要场所，因此，精氨酸酶几乎全部集中在肝脏内。 ◆在生物的长期进化过程中，为适应各种生理机能的需要，为适应外界条件的千变万化，还形成了从酶的合成到酶的结构和活性各种水平的调节机制。 2、酶的化学本质---大多数酶都是蛋白质 （1）酶的相对分子质量很大,如胃蛋白酶的相对分子质量为36000. （2）酶由氨基酸组成，将酶制剂水解后可得到氨基酸。 （3）酶具有两性性质 （4）酶的变性失活与水解一切可以使蛋白质失活变性的因素同样可以使酶变性。酶都是蛋白质？核酶不是 二、酶的催化特性 1、高效率酶的催化效率比一般化学剂高106—1013倍 2、专一性 一种酶只能作用于一类或某一种物质的性质称为酶作用的专一性或特异性。 蔗糖酶只能催化蔗糖等。 三、酶的组成及分类 1、酶的组成—根据组成分为单纯酶和结合酶 单纯酶：由简单蛋白质构成，如水解酶（淀粉酶、蛋白酶等） 结合酶：结构中含有蛋白质和非蛋白成分，结合酶分为酶蛋白或脱辅基酶蛋白，非蛋白成分称为辅因子，辅因子又分为辅酶（与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去）和辅基（不能用透析法去除）两类。 辅酶及辅基从化学本质来看分为两类：一类为无机金属元素（铜/锌/镁/锰等），另一类为小分子有机物，如维生素。 酶蛋白决定酶的专一性。 2、酶的命名 3、酶的分类—酶按其催化的反应分类 1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？ C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？ B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是： A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链？ D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？ B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 C．每隔3.6 个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？ B A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？ D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？ A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？ A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？ E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在 E．以上各项都是 14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？ C A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B．的结构是借助于链内氢键稳定的 蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题 1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就 糖代谢 一、选择题 1．果糖激酶所催化的反应产物是：( C ) A、F-1-P B、F-6-P C、F-1,6-2P D、G-6-P E、G-1-P 2．醛缩酶所催化的反应产物是：( E ) A、G-6-P B、F-6-P C、1,3-二磷酸甘油酸 D、3－磷酸甘油酸 E、磷酸二羟丙酮 3．14C标记葡萄糖分子的第1,4碳原子上经无氧分解为乳酸，14C应标记在乳酸的：( E ) A、羧基碳上 B、羟基碳上 C、甲基碳上 D、羟基和羧基碳上 E、羧基和甲基碳上 4．哪步反应是通过底物水平磷酸化方式生成高能化合物的？( C ) A、草酰琥珀酸→α－酮戊二酸 B、α－酮戊二酸→琥珀酰CoA C、琥珀酰CoA→琥珀酸 D、琥珀酸→延胡羧酸 E、苹果酸→草酰乙酸5．糖无氧分解有一步不可逆反应是下列那个酶催化的？( B ) A、3－磷酸甘油醛脱氢酶 B、丙酮酸激酶 C、醛缩酶 D、磷酸丙糖异构酶 E、乳酸脱氢酶 6．丙酮酸脱氢酶系催化的反应不需要下述那种物质？( D ) A、乙酰CoA B、硫辛酸 C、TPP D、生物素 E、NAD+ 7．三羧酸循环的限速酶是：( D ) A、丙酮酸脱氢酶 B、顺乌头酸酶 C、琥珀酸脱氢酶 D、异柠檬酸脱氢酶 E、延胡羧酸酶 8．糖无氧氧化时，不可逆转的反应产物是：( D ) A、乳酸 B、甘油酸－3－P C、F－6－P D、乙醇 9．三羧酸循环中催化琥珀酸形成延胡羧酸的琥珀酸脱氢酶的辅助因子是：( C ) A、NAD+ B、CoA-SH C、FAD D、TPP E、NADP+ 10．下面哪种酶在糖酵解和糖异生作用中都起作用：( C ) A、丙酮酸激酶 B、丙酮酸羧化酶 C、3-磷酸甘油酸脱氢酶 D、己糖激酶 E、果糖-1,6-二磷酸酯酶 11．催化直链淀粉转化为支链淀粉的酶是：( C ) A、R酶 B、D酶 C、Q酶 D、α－1,6糖苷酶 12．支链淀粉降解分支点由下列那个酶催化？( D ) A、α和β－淀粉酶 B、Q酶 C、淀粉磷酸化酶 D、R—酶 13．三羧酸循环的下列反应中非氧化还原的步骤是：( A ) A、柠檬酸→异柠檬酸 B、异柠檬酸→α－酮戊二酸 C、α－酮戊二酸→琥珀酸 D、琥珀酸→延胡羧酸 14．一分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化后产物是: ( D ) A、草酰乙酸 B、草酰乙酸和CO2 C、CO2+H2O D、CO2，NADH和FADH2 15．关于磷酸戊糖途径的叙述错误的是: ( B ) A、6－磷酸葡萄糖转变为戊糖 B、6－磷酸葡萄糖转变为戊糖时每生成1分子CO2，同时生成1分子NADH＋H C、6－磷酸葡萄糖生成磷酸戊糖需要脱羧 D、此途径生成NADPH＋H+和磷酸戊糖 16．由琥珀酸→草酰乙酸时的P/O是：( B ) 第六章脂类代谢 一、脂类的分类和生理功用： 脂类是脂肪和类脂的总称，是一大类不溶于水而易溶于有机溶剂的化合物。其中，脂肪主要是指甘油三酯，类脂则包括磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂）、糖脂（脑苷脂和神经节苷脂）、胆固醇及胆固醇酯。 脂类物质具有下列生理功用：①供能贮能：主要是甘油三酯具有此功用，体内20%～30%的能量由甘油三酯提供。②构成生物膜：主要是磷脂和胆固醇具有此功用。③协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。必需脂肪酸是指机体需要，但自身不能合成，必须要靠食物提供的一些多烯脂肪酸。④保护和保温作用：大网膜和皮下脂肪具有此功用。 二、甘油三酯的分解代谢： 1．脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员。激素敏感脂肪酶（HSL）是脂肪动员的关键酶。HSL的激活剂是肾上腺素、去甲肾上腺素和胰高血糖素；抑制剂是胰岛素、前列腺素E2和烟酸。 脂肪动员的过程为：激素+膜受体→腺苷酸环化酶↑→cAMP↑→蛋白激酶↑→激素敏感脂肪酶（HSL，甘油三酯酶）↑→甘油三酯分解↑。 脂肪动员的结果是生成三分子的自由脂肪酸（FFA）和一分子的甘油。脂肪酸进入血液循环后须与清蛋白结合成为复合体再转运，甘油则转运至肝脏再磷酸化为3-磷酸甘油后进行代谢。 2．脂肪酸的β氧化：体内大多数的组织细胞均可以此途径氧化利用脂肪酸。其代谢反应过程可分为三个阶段： (1) 活化：在线粒体外膜或内质网进行此反应过程。由脂肪酸硫激酶（脂酰CoA合成酶）催化生成脂酰CoA。每活化一分子脂肪酸，需消耗两分子ATP。 (2) 进入：借助于两种肉碱脂肪酰转移酶（酶Ⅰ和酶Ⅱ）催化的移换反应，脂酰CoA由肉碱（肉毒碱）携带进入线粒体。肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的关键酶。 ⑶β-氧化：由四个连续的酶促反应组成：①脱氢：脂肪酰CoA在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成FADH2和α,β-烯脂肪酰CoA。②水化：在水化酶的催化下，生成L-β-羟脂肪酰CoA。③再脱氢：在L-β-羟脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成β-酮脂肪酰CoA和NADH+H+。 ④硫解：在硫解酶的催化下，分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂肪酰CoA。后者可继续氧化分解，直至全部分解为乙酰CoA。 3．三羧酸循环：生成的乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化分解。 三、脂肪酸氧化分解时的能量释放： 以16C的软脂酸为例来计算，则生成ATP的数目为：一分子软脂酸可经七次β-氧化全部分解为八分子乙酰CoA，故β-氧化可得5×7=35分子ATP，八分子乙酰CoA可得12×8=96分子ATP，故一共可得131分子ATP，减去活化时消耗的两分子ATP，故软脂酸可净生成129分子ATP。 对于偶数碳原子的长链脂肪酸，可按下式计算：ATP净生成数目=（碳原子数÷2 -1）×5 + （碳原子数÷2）×12 -2 。 四、酮体的生成及利用： 脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 1．酮体的生成：酮体主要在肝脏的线粒体中生成，其合成原料为乙酰CoA，关键酶是HMG-CoA合成酶。 其过程为：乙酰CoA→乙酰乙酰CoA →HMG-CoA→乙酰乙酸。生成的乙酰乙酸再通过加氢 生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸2．肽3．肽键4．肽键平面5．蛋白质一级结构6．α-螺旋7．模序 8．次级键9．结构域10．亚基11．协同效应12．蛋白质等电点13．蛋白质的变性14．蛋白质的沉淀15．电泳 16．透析17．层析18．沉降系数19．双缩脲反应20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．天冬氨酸 E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的:B A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸 E．赖氨酸 第2章核酸的结构与功能 选择题 1．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：A A．尿嘧啶 B．腺嘌呤 C．胞嘧啶 D．鸟嘌呤 E．胸腺嘧啶 2．DNA变性是指：D A．分子中磷酸二酯键断裂 第一章糖化学 1．简述单糖及其分类。 2．简述单糖的构型。 3．简述葡萄糖的环式结构。 4．简述单糖的化学性质。 5．简述成苷反应与糖苷。 6．简述单糖的氧化反应。 7．简述重要双糖的还原性。 8．简述淀粉和纤维素的异同。 9．简述人体内的主要杂多糖。 参考答案： 1．单糖最简单的糖，只含一个多羟基醛或多羟基酮单位。按分子中所含碳原子的数目，单糖可分为丙糖、丁糖、戊糖和己糖等。自然界中最丰富的单糖是含6个碳原子的葡萄糖。按分子中羰基的特点，单糖又分为醛糖和酮糖，如葡萄糖是醛糖，果糖是酮糖。 2．多数单糖分子所含原子或基团的空间排布是不对称的，我们说它们存在构型，是手性分子。手性分子的构型可以用甘油醛作参照物表示。甘油醛是最简单的单糖，其C-2为手性碳原子，其所结合的醛基、羟基、羟甲基和氢有两种排布方式，因而甘油醛存在两种构型异构体，分别称为D-甘油醛和L-甘油醛。单糖的构型是根据其离羰基最远的手性碳原子连接的—OH来确定，与D-甘油醛一致的、—OH在右侧的单糖为D-构型，与L-甘油醛一致的、—OH 在左侧的单糖为L-构型。生物体内的单糖多数具有D-构型。 3．在溶液状态下，D-葡萄糖的C-5羟基与C-1醛基发生分子内缩醛反应，形成环式半缩醛结构，使C-1成为手性碳原子，形成两种立体异构体，命名为α-和β-构型。在水溶液中，开链结构与两种环式结构的葡萄糖形成一个动态平衡。 4．单糖既能发生醇的反应，也能发生醛或酮的反应，环式单糖的半缩醛羟基还能发生特殊反应。 ⑴成苷反应：环式单糖的半缩醛羟基可与其他分子中的羟基(或活泼氢原子)缩合，生成糖苷。 ⑵成酯反应：单糖分子中所有的羟基都能与酸成酯，其中具有重要生物学意义的是形成磷酸酯。 生化第一章糖类习题 一．名词解释 1.糖类的定义：糖类是多羟基醛、多羟基酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的物质。 2.不对称碳原子：指与四个不同的原子或原子集团共价链接并因而失去对称性的四面体碳。 3.变旋现象：环状单链和糖苷的比旋光度由于其α-和β-端基差向异构体达到平衡而发生变化，最终达到一个稳定的平衡值的现象。 4.差向异构体：仅一个手性碳原子的构型不同的非对应异构体。 5.蛋白聚糖：是一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。 二．填空 1.糖类的生物学作用有作为生物体结构成分、主要储能物质、在生物体内转变为其他物质、作为细胞识别的信息分子四种。 2.糖类按照聚合度分类可分为单糖、多糖、寡糖三种。 3.环状己醛糖有32个可能的旋光异构体。 4.多糖按照是由一种或多种单糖单位组成可分为同多糖和杂多糖。 5.列出三种常见的二糖：蔗糖、乳糖、麦芽糖。 6.自然界广泛存在的四种己糖醇是山梨醇，D-甘露醇，半乳糖醇，肌醇。 7.糖蛋白中的糖链可根据糖肽键的类型分为两大类：N-糖链和O-糖 链。 8.糖链在糖蛋白的形成过程中起到的作用有在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中起作用和影响糖蛋白的分泌和稳定性两种。 9.按单糖残基，残基间连键的类型以及硫酸基的数目和位置，糖氨聚糖可分为四个主要类别：透明质酸、硫酸软骨素和硫酸皮肤素、硫酸角质素、硫酸乙酰肝素和肝素。 三．选择 1.下列单糖在小肠中吸收速率最高的是（A） A.葡萄糖 B.甘露糖 C.果糖 D.半乳糖 2.生物圈中最丰富的有机物质是（D） A.果糖 B.蛋白质 C.纤维二糖 D.纤维素 3.纤维素的基本单位是（C） A.葡萄糖 B.果糖 C.纤维二糖 D.葡聚糖 4.量过多易导致白内障的物质是（D） A.糖精 B.木糖 C.山梨糖 D.山梨醇 5.醛糖氧化时，生成糖醛酸而不生成糖醛二酸是因为（B） A.溶解酶 B.脱氢酶 C.蛋白酶 D.水解酶 6.证明葡萄糖分子中含有5个羟基的反映（A） A.葡萄糖与乙酸酐 B.葡萄糖与无水氰化氢 C.葡萄糖与Fehling试剂 D.葡萄糖与Benedict试剂 7.蔗糖属于糖类中的（B） A.单糖 B.寡糖 C.多糖生化第一章练习题
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