蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。
一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类（5年6考） 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基； b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸，写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同，图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类：约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注：评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。
组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述，错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸，它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式，下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水，水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基，③为羧基，④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种，A正确；脱水缩合形成水，水中氢来自①③，B错误；R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合，C错误；生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子，D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式，如下图所示
找出氨基酸的共同体，即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H)，剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”，则不属于构成蛋白质的氨基酸。
有机化学（第四版）第二十章 蛋白质和核酸 1.写出下列化合物的结构式： （1）门冬酰门冬酷氨酸； （2）谷-半胱-甘三肽（习惯称谷胱甘肽）(Glutathiene,一种辅酶，生物还原剂); (3)运动徐缓素Arg-Pro-Gly-Phe-Pro-phe-Arg; (4)3’-腺苷酸； （5）尿芏-2’，3‘- 磷酸； 6）一个三聚核苷酸，其序列为腺-胞-鸟. (7)苯丙氨酰腺苷酸； 答案： (1) H 2N CH CH 2COOH NH O CH CH 2COOH O NH CH COOH 2 OH (2) H 2N CH CH 2CH 2COOH O NH CH CH 2SH O CH 2COOH C NHCH 2O NHCHC O CH 2 NHCC CH 2OH N C N CH O H 2N 2)3NHCHNH 2 N O C O NHCHC 2O NH CHCOOH 2 CH 2NH H 2N O (3) O NH (4) N N N N O H H O OH NH 2 H HO P O OH O H O H H H HO H N NH O O O O P P O O O O (5)
N N N N O H H O O NH 2 H O H O H H H H N N O NH 2 O P P OH O H O O O O O N N N N O H H NHC H H N N N N O H HO OH H H O NH 2O P O O HO O CHNH 22 (6) (7) 2.写下列化合物在标明 的pH 时的结构式： （1）缬氨酸在pH8时； （2）丝氨酸在pH1时； （3）赖氨酸在pH10时； （4）谷氨酸在pH3时； （5）色氨酸在pH12时； 答案： (1)CH 3 CH 3 CHCOO 2 (2)HOCH 2CHCOOH 3(3)H 2NCH 2CH 2CH 2CH 2CHOO 2 (4)2CH 2HO NH 3 O (5) N CH 2CHCOO 2 3.举列说明下列名词的定义：
第十五章氨基酸、蛋白质和核酸 第一节氨基酸第二节蛋白质 【教学目标】 知识与技能：掌握氨基酸的结构特点及性质，了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成；初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法；了解蛋白质的用途。 过程与方法：通过实验培养学生观察能力，使学生能正确进行实验分析，并加深对概念的理解，进而抽象形成规律性认识。辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感态度与价值观：通过实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶；通过中国合成胰岛素这一伟大成就，激发学生爱国主义思想感情，民族自豪感。由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说，激发学生积极进取，追求真理的热情和献身护理事业的责任感。 激发兴趣和科学情感；培养探索的科学精神。 【教学重点、难点】 重点：氨基酸和蛋白质的化学性质；观察和抽象思维能力的培养。 难点：肽键的形成和科学抽象的方法。 【课时安排】2学时 【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论 【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。 （NH4）2SO4饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO4溶液、浓硝酸。【教学过程设计】 第1学时
CH2-COOH+NaOH CH2-COONa+H2O NH2 NH2 形成内盐 R-CH-COOH R-CH-COO- NH2 NH3+ 两性离子（内盐） 氨基酸在不同PH的溶液中的变化及存在形 式R-CH-COOH NH2 【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH调至 一特定值，使酸式电离的程度恰好等于碱 式电离程度，氨基酸则全部以两性离子存 在，净电荷为零，氨基酸分子呈电中性， 在电场作用下，既不向正极移动，也不向 负极移动。此时溶液的PH称为该氨基酸 的等电点。有“PI”表示。 【问题】请同学们思考，如果溶液的PH 小于PI，氨基酸以什么样的形式存在？是 阳离子？两性离子？还是阴离子？ 【追问】溶液PH等于PI呢？溶液PH大 于PI呢？ 【指导学生归纳】请看表15-1，请归纳酸 性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。 【讲述】氨基酸以两性离子形式存在时,溶 解度最小,最易从溶液中析出，利用这一性 质，可以分离、提纯氨基酸。 回答：阳离子 回答：两性离子 阴离子 回答： 酸性AA的PI在 2.7- 3.2 中性AA的PI略 小于7,一般在 5-6.5之间 碱性AA的PI在 9.5-10.7之间 氨基酸的等电点：PI 教师活动学生活动板书内容设计意图
人教版高中化学选修五第四章第三节：蛋白质和核酸D卷（考试） 姓名:________ 班级:________ 成绩:________ 一、单选题 (共9题；共18分) 1. （2分） (2018高二下·西城期末) 下列说法中，不正确的是（） A . 油脂水解的产物中含甘油 B . 淀粉与纤维素互为同分异构体 C . 蛋白质可水解生成多肽和氨基酸 D . 医疗上用75%的酒精消毒是因为其能使蛋白质变性 2. （2分） (2020高二下·绍兴期末) 下列说法正确的是（） A . 玉米油的主要成分是高级脂肪酸甘油酯，是高分子化合物 B . 除去溴苯中少量溴，可加NaOH溶液充分振荡后分液 C . 向鸡蛋清的溶液中加入饱和硫酸铵溶液产生沉淀，加水后沉淀不溶解 D . 淀粉溶液中加入稀硫酸，加热4-5min，在水解液中加入新制氢氧化铜悬浊液加热，可检验淀粉的水解产物 3. （2分） (2015高二上·河北开学考) 下列说法中，正确的是（） A . CH4能使KMnO4酸性溶液褪色 B . 石油的裂解可提高汽油等轻质油的质量和产量 C . 煤的干馏主要目的是为了获得乙烯等气体 D . 氨基酸分子中均含有羧基（﹣COOH）和氨基（﹣NH2） 4. （2分）化学与生活、社会密切相关．下列说法不正确的是（） A . 可利用废油脂制肥皂 B . 合金中可能含有非金属元素 C . 水玻璃可用于制造木材防火剂 D . 煤经气化和液化的物理变化可变为清洁燃料 5. （2分） (2020高三上·杭州月考) 下列说法正确的是（） A . 牛油与NaOH浓溶液、乙醇混合加热充分反应后的混合液中，加入热的饱和食盐水促使固体物质析出 B . 银镜反应、硝基苯的制备和实验室制备乙烯气体均采用水浴加热 C . 固态氨基酸主要以内盐形式存在，熔点较高，易溶于有机溶剂 D . 蔗糖、麦芽糖和乳糖的分子式都为C12H22O11 ，均能发生银镜反应 6. （2分）蛋白质溶液分别作如下处理后，仍不失去生理作用的是（） A . 加热 B . 紫外线照射 C . 加饱和食盐水
第一部分 基础生化实验 实验一 氨基酸及蛋白质的性质 【实验目的】 1. 加深理解所学有关的蛋白质性质的理论知识 2. 掌握氨基酸和蛋白质常用的定性、定量分析的方法及原理 一、蛋白质呈色反应 蛋白质的呈色反应是指蛋白质所含的某些氨基酸及其特殊结构，在一定条件下可与某些试剂发生了生成有色的物质的反应。 不同蛋白质分子所含的氨基酸残基也是不完全相同，因此所发生的成色反应也不完全一样。另外呈色反应并不是蛋白质的专一反应，某些非蛋白质类物质（含有-CS-NH 、-CH 2-NH 2、-CRH-NH 2、-CHOH-CH 2NH 2等基团的物质）也能发生类似的颜色反应。因此，不能仅仅根据呈色反应的结果为阳性就来判断被测物质一定是蛋白质。 注意：本次实验为定性实验，试剂的量取用滴管完成。 （一）双缩脲反应 【实验原理】 当尿素经加热至180℃左右时，两分子尿素脱去一分子氨，进而缩合成一分子双缩脲。其在碱性条件下双缩脲与铜离子结合成红紫色络合物，此反应称为双缩脲反应。其反应过程如下： C O H 2N H 2N + C O H 2N H 2N H 22 O O + NH 多肽及蛋白质分子结构中均含有许多肽键，其结构与双缩脲分子中的亚酰胺键相同。因此，在碱性条件下与铜离子也能呈现出类似于双缩脲的呈色反应。其反应过程如下： 【试剂】 1. 蛋白质溶液（鸡蛋清用蒸馏水稀释10倍，通过2-3层沙布滤去不容物） 2. 0.1%甘氨酸溶液
3.0.01%精氨酸溶液 4.10%NaOH溶液 5.1%CuSO4溶液 6.尿素结晶 【实验操作】 1. 双缩脲的制备 取少许尿素结晶 (约火柴头大小)放入干燥的试管中，微火加热至尿素熔解至硬化，刚硬化时立即停止加热，此时双缩脲即已形成。冷却后加10%氢氧化钠溶液约1ml、并震荡，再加入1%硫酸铜溶液2滴，再震荡，观察颜色的变化。 注意：a.在操作过程中试管不能冲向其他人以防止烫伤； b.控制加热的时间既不能过长也不能过短； c.加热时火不能太大，防止碳化。 2. 观察现象 另外取试管4支，按照下表加入各种试剂，观察并解释现象。 表1. 试剂 管号 1 2 3 4 蛋白质样液（ml） 1.0 0.01%精氨酸（ml） 1.0 0.1%甘氨酸（ml） 1.0 10%NaOH（ml） 2.0 2.0 2.0 2.0 蒸馏水（ml） 1.0 现象 （二）茚三酮反应 【实验原理】 在弱酸条件下（pH5-7），蛋白质或氨基酸与茚三酮共热，可生成蓝紫色缩合物。此反应为一切蛋白质和α—氨基酸所共有(亚氨基酸如脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色化合物)。含有氨基的其他化合物亦可发生此反应。 第一步： C O C O C OH OH +C COOH H NH2 R C O C O C H OH +RCHO NH 3CO2 ++ 第二步：
构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（一） 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生； 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗； 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸； 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢； 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素，从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分，有促进精子生成，提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有 关。
人体虽能够合成，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（二） 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物，是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用，有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感，还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量，谷酰胺的作用还包括建立免疫系统，加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环 障碍缺氧时，对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环，促进氧和二氧化碳生成尿素，降低血液中氮和二氧化碳 的量，增强肝脏功能，消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细 胞功能的作用，促进智力的增加 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 备注：以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用，没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。
第二单元 氨基酸 蛋白质 核酸 【学习任务】 1.了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。 2. 了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 3.了解蛋白质的组成、结构特点和主要化学性质。 4.认识人工合成多肽、蛋白质、核酸等的意义，了解我国在生命科学研究领域中的贡献，体会化学科学在生命科学发展中的重要作用。 【学习准备】 1、既与酸反应又与碱反应的物质有哪些？ 2、盐析、变性和渗析三者的区别是什么？ 3、焰色反应、显色反应、颜色反应三者的区别是什么？ 4 、二肽是由几个氨基酸分子形成的？多肽分子和其所含的肽键数目有什么关系？ 5、医用酒精、84消毒液、过氧乙酸等为什么能杀菌消毒？解救误服重金属盐中毒的病人时，为什么可服用大量生鸡蛋、牛奶或豆浆等解毒？ 【学习活动】 学习活动1： 氨基酸的结构和性质 [活动探究]分析常见的氨基酸 知识归纳：1.结构：氨基酸的官能团为 和 。
2.氨基酸的性质 （1）物理性质 固态氨基酸主要以形式存在，熔点高，不易挥发，溶于有机溶剂。 （2）化学性质 ①两性：在氨基酸分子中是酸性基团，是碱性基团，在酸性条件主 要以阳离子形态存在；在碱性条件下主要以阴离子形态存在，其反应关系为： ②成肽反应 在的存在下加热，氨基酸分子之间通过一个分子的和另一个分子的 间脱去一分子水，缩合形成含有肽键（）的化合物。例如： 总结1： [练习1]在4种化合物：①NaHCO3、②Al（OH）3、③（NH4）2S、④H2NCH2COOH 中，跟盐酸和氢氧化钠溶液都能反应的化合物是() A.②④ B. C.①②③ D. [变式探究1] 把晶体丙氨酸溶于水，使溶液呈碱性，则下列四种微粒中存在最多的是 A. B. C. D.
第三节蛋白质和核酸 [核心素养发展目标] 1.宏观辨识与微观探析：能根据氨基酸、蛋白质的官能团及官能团的转化，认识不同氨基酸、蛋白质及性质上的差异。2.科学态度与社会责任：认识蛋白质是生命活动的物质基础，是人体需要的必需营养物质，但是蛋白质的摄入量过多或过少都不利于人体健康，要合理安排饮食，注意营养搭配。 一、氨基酸的结构和性质 1．氨基酸的分子结构 (1)从结构上看，氨基酸可以看作是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的产物。分子中既含有羧基又含有氨基。 (2)天然氨基酸几乎都是α-氨基酸，其结构简式可以表示为。 2．常见的氨基酸 俗名结构简式系统命名 甘氨酸H2N—CH2COOH 氨基乙酸 丙氨酸α-氨基丙酸 谷氨酸2-氨基-1，5-戊二酸 苯丙氨酸α-氨基苯丙酸
3.氨基酸的性质 (1)物理性质 天然氨基酸均为无色晶体，熔点较高，能溶于强酸或强碱溶液中，大部分能溶于水，难溶于乙醇、乙醚。 (2)化学性质 ①两性 氨基酸分子中含有酸性基团—COOH ，碱性基团—NH 2。 甘氨酸与盐酸反应的化学方程式是 ―→ 甘氨酸与NaOH 溶液反应的化学方程式是 ―→ ②成肽反应 氨基酸分子间通过一分子的氨基与另一分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键的化合物，该反应属于取代反应。如： ――→催化剂 △
(1)氨基酸的缩合机理 氨基酸的成肽反应原理是由氨基提供的氢原子与羧基提供的羟基结合生成水。即 ，脱去一分子水后形成肽键()。肽键可简写为“—CONH—”，不能写成“—CNHO—”，两者的连接方式不同。 (2)多肽分子中肽键个数的判断 由n个氨基酸分子发生成肽反应，生成一个肽链时，会生成(n－1)个水分子和(n－1)个肽键。 例
新人教版化学选修5高中《蛋白质和核酸》教案一四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸（第一课时）教学设计 一、基本说明 1、教学内容所属模块：高中化学选修模块《有机化学基础》 2、年级：高二年级 3、所用教材出版单位：人民教育出版社 4、所属的章节：第四章第三节 5、教学时间：40分钟 二、教学设计 1、教材分析： 本节教材来自人教版选修 5 《有机化学基础》第四章第三节蛋白质和核酸。蛋白质是生命的基础，是一类非常重要的含氮生物高分子化合物，它水解的最终产物是氨基酸。这节内容从蛋白质在生物界的广泛存在引入，教材先介绍氨基酸的结构与性质，在此基础上结合插图常识性地介绍了蛋白质的四级结构，然后重点讨论了蛋白质的水解、盐析、变性、颜色反应等性质。教材最后对酶和核酸作了介绍。氨基酸的教学，应抓住氨基酸是多官能团化合物，在教学中应用迁移、替代、延伸的方法来突破难点 2、学情分析： 学生在必修2教材中，有“基本营养物质”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质，学生已经学习羧基的有关性质，在生物课中已学习酶和核酸的知识，本节教学可在这些学生已有知识的基础上展开。学生已具备一定的实验探究能力及应用所学知识对身边生活问题进行解释的能力。 3、设计思路： 本节的教学设计总的思想是从身边事从学生已有知识引入，然后引导学生在探询相关问题的答案中学习新知识。具体来讲就是对氨基酸和蛋白质的学习，蛋白质的性质的学习通过学生动手实验来进行，以学生为主体，培养学生的实验探究能力和动手操作能力。 4、教学目标： 1）知识与技能：了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质； 2）过程与方法： ①通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识。 ②培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能 力。 3）情感态度与价值观：通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶； 5、教学重难点： 教学重点：氨基酸的性质
第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-
氨基酸，其结构可用通式表示： RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或
第四章生命中的基础有机化学物质 第三节蛋白质和核酸 课前预习学案 一、预习目标 预习第四章第三节的内容，初步了解氨基酸和蛋白质的组成、结构特点和主要化学性质。 二、预习内容 (一)、氨基酸的结构与性质： 1、氨基酸概念： 2.组成蛋白质的氨基酸几乎都是。 注意： (1) 氨基：氨分子(NH3)去掉一个氢原子后剩余的部分。氨基的电子式 (2) α—氨基酸（向学生介绍α、β位）：羧酸分子里的α氢原子被氨基取代后的生成物。 (3) α—氨基酸是构成蛋白质的基石。 （二）、蛋白质 1、蛋白质的性质 （1）颜色反应：。 （2）变性 在等作用下，蛋白质的物理性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。 （3）盐析 蛋白质溶液加入某些溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的过程叫盐析。 （4）水解 2、组成和结构： （1）蛋白质是由结合而成的天然高分子化合物。 （2）组成：由C、H、O、等元素组成。 （3）蛋白质的结构 3、蛋白质的主要用途：组成细胞的基础物质、人类营养物质、工业上有广泛应用、酶是特殊。 （三）、酶 （四）、核酸 三、提出疑惑 课内探究学案 一、学习目标 1.了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质；
2.了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）。 3.认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 4.重点：氨基酸、蛋白质的性质。 5.难点：蛋白质的组成和结构、肽键的形成。 二、学习过程 (一)、氨基酸的结构与性质： 1.氨基酸的结构：α—氨基酸通式；既含有又含有羧基。 2.氨基酸的两性： (1)与酸反应： (2)与碱反应： 思考：①写出：R—CH—COOH与过量NaOH反应的化学方程式。 NH3Cl 答： ②在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？ 答： (3)成肽反应： （二）、蛋白质 1、蛋白质的性质 （1）颜色反应 （2）变性 （3）盐析 （4）水解：蛋白质水解的产物是 2、组成和结构： 3、蛋白质的用途 （三）、酶 1.酶是一类由细胞产生的、对生物体内的化学反应具有催化作用的蛋白质。 2.酶催化反应的特点 (1)．（比一般催化剂高107~1013倍）。 （2）． （3）．——一般是在常温常压和接近中性的条件下进行的。 （四）、核酸 核酸是一类含的生物高分子化合物 三、反思总结 通过本节课的学习，你对生命中的基础有机化学物质——蛋白质和核酸有什么新的认识？说说看。 四、当堂检测
实验一蛋白质与氨基酸的理化性质实验 一、实验目的 1.了解蛋白质和某些氨基酸的颜色反应原理。 2.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 3.学习蛋白质等电点的测定。 二、蛋白质的盐析与变性 1.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水破坏水化层和双电层而沉淀。 蛋白质的沉淀反应分为可逆反应和不可逆反应两类。 （1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，沉淀的蛋白质仍能重新溶解于溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用与蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应分离蛋白质。 （2）不可逆的沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大变化，蛋白质常因变性而发生沉淀现象，沉淀后的蛋白质不再复溶于同类的溶剂中，加热引起的蛋白质沉淀与凝固、蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。 有时蛋白质变性后，由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷层），蛋白质并不絮凝析出。因此变性后的蛋白质并不一定都表现出沉淀现象。反之沉淀的蛋白质也未必都已变性。 2.试剂与材料 （1）蛋白质溶液[5%卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液 500ml (新鲜鸡蛋清：水=1：9)] （2）pH4.7乙酸-醋酸钠的缓冲溶液 100 ml （3）3%硝酸银溶液 10 ml （4）5%三氯乙酸溶液 50 ml （5）95%乙醇 250 ml （6）饱和硫酸铵溶液 250 ml
（7）硫酸铵结晶粉末 1000g （8）0.1mol/L盐酸溶液 300 ml （9）0.1mol/L氢氧化钠溶液 100ml （10）0.05mol/L碳酸钠溶液 100ml (11)0.1mol/L乙酸溶液 100ml （12）2%氯化钡溶液 150 ml 3.实验步骤 （1）蛋白质的盐析加入无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液后，蛋白质水溶液溶解度发生变化，过饱和的蛋白质会发生絮凝沉淀，这种加入盐溶液或固体盐能析出蛋白质的现象称为盐析。加入的盐浓度不同，析出的蛋白质现象也不同，人们常用逐步提高蛋白质溶液中盐浓度的方法，使蛋白质分批沉淀，此类盐析方法称为分段盐析。 例如，球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。通过盐析来制备的蛋白质沉淀物，当加水稀释降低盐类浓度时，它又能再溶解，故蛋白质的盐析作用是一种可逆沉淀过程。 加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，搅拌均匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。倒出少量沉淀物，加少量水，观察是否溶解，试解释实验现象。将试管内沉淀物过滤，向滤液中逐渐添加硫酸铵粉末，并慢速搅拌直到硫酸铵粉末不再溶解为止（饱和状态），此时析出的沉淀为清蛋白。 取出部分清蛋白沉淀物，加少量蒸馏水，观察沉淀的再溶解现象。 （2）重金属离子沉淀蛋白质重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。 取1支试管，加入蛋白质溶液2ml，再加3%硝酸银溶液1～2滴，震荡试管，观察是否有沉淀产生。放置片刻，倾去上层清液，加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。（3）某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管,加入蛋白质溶液2ml，再加入1ml5%三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成。放置片刻，倾出上清液，加入少量蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 （4）有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管，加入2ml蛋白质溶液，再加入2ml95%乙醇。混匀，观察沉淀的产生。加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 三、蛋白质的颜色反应
蛋白质结构与功能——氨基酸 2010遗传学 Chapter 1 氨基酸 I 蛋白质的天然组成 天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。 一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。 II 氨基酸的结果 每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。 在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。 氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致： A.一种独特的折叠构象 B.溶解性的差异 C.聚集态 D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶 活性等等。 蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。 氨基酸的分类是依照它的侧链性质的 A．非极性侧链的氨基酸 B．不带电的极性侧链氨基酸 C．酸性侧链的氨基酸
D ． 碱性侧链的氨基酸 A.非极性侧链氨基酸 非极性氨基酸在蛋白质中的位置： 在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。 甘氨酸 (Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。 特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少β-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。 功能和位置： 1. 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原） 和结合底物的地方。 2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。例如：Asn-Gly 3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N 端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。 丙氨酸 (Ala A ) 结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。 特征： 1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基 之一，弱疏水性。 2、 化学活性非常弱。 缬氨酸 (Val V) 特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。 功能： 3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了 蛋白质的构象的灵活性。 2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。 异亮氨酸 （Ile I ） 特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能： 1. β-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。 2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的内部，比起α螺 旋这种侧链在二级结构中更容易形成β折叠。
第二单元氨基酸蛋白质核酸第2课时蛋白质答案１．以下关于蛋白质的表达中正确的选项是。 ①蛋白质溶液中加入(NH4)2SO4能够提纯蛋白质；②温度越高，酶的催化效率越高；③任何结构的蛋白质遇到浓HNO3都会变成黄色；④蛋白质水解的最终产物差不多上氨基酸；⑤蛋白质分子能透过半透膜；⑥阿胶是以蛋白质为原料制成的；⑦人造丝和蚕丝差不多上蛋白质； ⑧蛋白质中加入双缩脲试剂会呈紫色；⑨蛋白质中加入茚三酮呈紫玫瑰色；⑩蛋白质的二级结构决定生物活性；⑾蛋白质的一级结构是肽键按一定规律卷曲或折叠；⑿蛋白质的四级结构近似于椭球形。 [参考答案]①④⑥⑿ ２．不能使蛋白质变性的物质是〔〕 ①浓HNO3；②福尔马林；③硝酸银；④硫酸铵；⑤乙醇。 A．①②B．③④C．④D．④⑤ [参考答案]C ３．填空： 〔1〕高温杀菌的原理是利用。〔2〕使用浓硝酸时不慎溅到皮肤上，皮肤发黄的缘故是。〔3〕鉴不蛋白质和食盐溶液的方法是。〔4〕分离和提纯蛋白质的方法是。[参考答案]〔1〕高温使蛋白质变性〔2〕蛋白质的显色反应 〔3〕利用丁达尔现象〔4〕盐析 ４．1997年，英国的〝克隆羊〞备受世界关注。〝克隆羊〞的关键技术之一是找到了一些专门的酶，这些酶激活一般体细胞使之像生殖细胞一样发育成个体，有关酶的讲法中错误的选项是 〔〕A．酶是具有催化作用的蛋白质B．由题可知酶具有选择性和专一性 C．高温或重金属盐能降低酶的活性D．酶只有在强酸、强碱条件下才能发挥作用[参考答案]D ５．含有以下结构片段的蛋白质在胃液中水解时，不可能产生的氨基酸是〔〕 [参考答案]D ６．有一分子式为C8H14N2O5的二肽，经水解得丙氨酸和氨基酸X，那么X分 子组成可能是〔〕
食品中的氨基酸、多肽及蛋白类物质 主要内容 1概述 2蛋白质的理化性质 3蛋白质的食品加工学特性 4食品中常见的蛋白质 1概述 1.1氨基酸基本的理化性质 一、基本物理学性质 包括基本组成和结构、溶解性、酸碱性质、立体化学、熔点、沸点、光学行为、旋光性、疏水性等。 (一）溶解性质 根据氨基酸侧链与水相互作用的程度可将氨基酸分作几类。含有脂肪族和芳香族侧链的氨基酸，如Ala、Ile、Leu、Met、Pro、Val及Phe、Tyr，由于侧链的疏水性，这些氨基酸在水中的溶解度均较小；侧链带有电荷或极性集团的氨基酸，如Arg、Asp、Glu、His、Lys和Ser、Thr、Asn在水中均有比较大的溶解度；但根据电荷及极性分析也有一些例外，如脯氨酸属于带疏水基团的氨基酸，但在水中却有异常高的溶解度。
（二）氨基酸的疏水性 氨基酸的疏水性，是影响氨基酸溶解行为的重要因素，也是影响蛋白质和肽的物理化学性质（如结构、溶解度、结合脂肪的能力等）的重要因素。 按照物理化学的原理，疏水性可被定义为：在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能 相比所超过的数值。估计氨基酸侧链的相对疏水性的最直接、最简单的方法就是实验测定氨基酸溶于水和溶于一种有机溶剂的自由能变化。 一般用水和乙醇之间自由能变化表示氨基酸侧链的疏水性，将此变化值标作△G′。 （三）氨基酸的光学性质 氨基酸中的苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中由于有共轭体系，因此可以吸收近紫外光。它们的最大吸收波长（λmax)分别为260nm、275nm、278nm；在吸收最大波长光线的时候还会发出荧光。 二、基本化学性质 关于氨基酸基本的化学性质，在生物化学中已经进行了介绍。下面再根据Owen R. Fennema, Food Chemistry, 作简要系统介绍；其主要的线索还是氨基酸分子中所带的官能团。 三、重要的分析鉴定反应 （一）与茚三酮的反应（略）