2015—2016学年上学期农学院
生物化学期末复习资料
(本复习资料仅供参考，希望能帮到大家，祝大家逢考必过！)
期考试卷题型及分值
第一章（选择题：分值2～3分）
1、生物化学:又叫生命的化学,是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成、分子结构与功能及其在体内的代谢变化规律，从而阐明生命现象本质的一门学科。
2、生物化学的发展简史：
1780年，拉瓦锡研究的“生物体内的燃烧”。
1828年，哥廷根大学化学家费里德利克?维勒（Wuhler）用无机物氰氰铵合成了尿素，使得“活力论遭到重创”。
1868年，米歇尔（Miescher）发现“核素”。
1890年，E.Fischer首次证明了蛋白质是多肽。
1926年，萨姆纳（J.B.Sumner）从刀豆中提取第一个酶的结晶——脲酶，并通过实验首次证实脲酶是一种蛋白质。
第二章（1名词+1填空+1计算）
1、蛋白质的水解方式？优缺点？
（1）酸水解∶6mol/L盐酸或 4mol/L硫酸煮沸水解20小时左右，可实现完全水解。
优点∶不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸。
缺点∶色氨酸完全被酸破坏，羟基氨基酸和酰胺被部分破坏。（2）碱水解∶5mol/LNaOH共煮10-20小时，即可完全水解。
缺点：在水解过程中，绝大多数氨基酸有不同程度的破坏，并且产生消旋作用，得到的是L-AA与D-AA的混合物。
优点：在碱性条件下色氨酸保持稳定，可作为酸水解的补充。（3）酶水解∶在蛋白酶催化下水解。
优点：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。
缺点：在一种酶催化下往往水解不彻底,需要几种酶的协同作用才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间较长。
工业上常用来生产蛋白质不完全水解产物，如:微生物培养基等。常用的蛋白酶有：动物蛋白酶,微生物蛋白酶,植物蛋白酶
2、名词解释：氨基酸的等电点、变构效应、蛋白质的等电点、蛋白质变性、蛋白质的沉淀（考）
(1)氨基酸的等电点
溶液在一定的pH时，AA的NH3+和-COO-基的解离度完全相同，此时，AA分子所带的正、负电荷相等，主要以兼性离子形式存在，即AA分子所带净电荷为零，它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时，AA溶液所处的pH值称为该AA的等电点(用pI表示)。（2）变构效应
变构效应又称别构效应，是指蛋白质与配基结合后生物活性发生改变的
（3）蛋白质的等电点
蛋白质溶液在特定的pH下，其分子所带的正、负电荷相等，净电荷为零，这一pH称为蛋白质的等电点(用pI表示)。
（4）蛋白质的变性
天然蛋白质在受到某些物理或化学因素的作用时，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随发生一些理化性质的异常变化，但一级结构并未破坏，这种现象称为蛋白质的变性作用。（5）蛋白质的沉淀
蛋白质胶体溶液的稳定性是有条件的、相对的，若改变环境条件，破坏其水化膜或表面电荷，蛋白质亲水胶体便失去稳定性，发生絮凝沉淀的现象，就称为蛋白质的沉淀作用。
3、氨基酸参与的化学反应（Sanger法、Edman降解法原理）
(1)与2、4一二硝基氟苯（ DNFB ）的反应
在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与DNFB作用生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸）: 氨基酸的α-氨基
+DNFB——DNP-氨基酸（黄色）
(2)与苯异硫氰酸酯（ PITC ）的反应
氨基酸的α-氨基+PITC——PTC-氨基酸——PTH-氨基酸多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的，即利用多肽链N端氨基酸的α-氨基与苯异硫氰酸酯PITC反应（Edman降解法）。
4、氨基酸的分离制备和分析鉴定（离子交换柱层析）（简答题）目前分离分析常用方法——层析法
层析技术三个条件：
⑴.水不溶性惰性支持物；
⑵.流动相（溶剂系统）
⑶.固定相（附着在支持物上的水或离子）
具体技术有：吸附层析、离子交换层析、分配层析和分子筛过滤层析等
5、推断肽段的氨基酸序列（见本章习题6）（必考：大题）
6、蛋白质的一级、二级、三级、四级结构
（1）一级结构即指肽链中氨基酸的排列顺序。
（2）二级结构指蛋白质共价主链在空间的卷曲方式（重点）
（3）三级结构指一条肽链中所有原子的构象即主链基本结构单元间的配置.
（4）四级结构由几个或数十个以上亚基相互缔合而形成的。7、稳定蛋白质胶体溶液的两个因素：
（1）亲水性极强
（2）易溶于水
8、蛋白质变性的发生哪些性质变化（选择题）
次级键被破坏，肽键完整。
9、蛋白质的分离纯化过程及注意事项（简答题）
目标和一般程序
（1）分离纯化的目标
增加Pr纯度或比活性
（2）一般程序
前处理→粗分级→细分级
1）前处理
除去固形物，使目标蛋白处于溶液状态。
2）粗分级
使用适当的方法对前处理得到的溶液进行分离提取。特点：简便、处理量大，既能除去大量杂质，又能浓缩Pr，但分辨率低，得不到高纯度的Pr。常用方法：膜过滤、沉淀法等。
3）细分级
在粗分级基础上进一步纯化。特点：分辨率高，能得到高纯度Pr，但规模较小，处理量少，扩大生产难度大或成本高。常用方法：层析法、电泳法、超离心法等。
第三章（1大题+1简答+1名词）
1、核酸的分类、组成；核苷酸之间的连接键
（1）脱氧核糖核酸、核糖核酸。
（2）核酸（DNA和RNA）是一种线性多聚核苷酸，它的基本结构单元是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸组成, 而核苷则由戊糖和含氮碱基形成
（3）3’，5’-磷酸二酯键
2、DNA的一级、二级、三级结构
（1）DNA的一级结构是指DNA分子中脱氧核苷酸的排列顺序。
（2）DNA的二级结构是指DNA的双螺旋（double helix)结构
（3）DNA的三级结构是指双螺旋进一步扭曲形成更高层次的空间结构。
3、双螺旋结构模型提出的依据？
（1）DNA的X-射线衍射图 Wilkins和Franklin发现不同来源的DNA纤维具有相似的X射线衍射图谱。
（2）DNA的碱基组成分析：
DNA的碱基组成特点——Chargaff定律。
a. 碱基当量定律：嘌呤碱总量=嘧啶碱总量，即A+G=T+C。
b. 同一种生物所有体细胞DNA的碱基组成相同。
c. 不对称比率:A+T/G+C因物种（亲缘关系远近）而异。
（3）DNA的碱基物化数据测定：
如果A-T，G-C配对，从几何大小和键长键角来看是合适的，
酸碱滴定表明，DNA中的磷酸基可滴定，而氨基不能滴定，说明氨基可能形成了氢键。
4、 DNA双螺旋结构模型的要点？
（1）反平行双链右手螺旋，其中一条链的方向为5′→3′，而另一条链的方向为3′→5。
(2)疏水的碱基位于双螺旋的内侧，亲水的磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。大沟和小沟交替出现。
(3)两链靠氢键结合。碱基之间具有严格的配对规律，即A与T 配对，G与C配对，这种配对关系，称为碱基互补配对原则。A和T 之间形成两个氢键， G与C之间形成三个氢键。A+G=C+T （4）碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行。
(5) 螺旋直径约为2 nm，相邻两个碱基平面之间的距离为0.34 nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺距（即螺旋旋转一圈）高度为3.4 nm。
5、tRNA的二级、三级结构特点
（1）tRNA的二级结构--三叶草型：（重点）
四环四臂：
●氨基酸臂
●二氢尿嘧啶环（DHU）
●二氢尿嘧啶臂（D臂）
●反密码子环
●反密码子臂
●可变环
●TψC环
●TψC臂
（2）tRNA的三级结构--倒L型（重点）：
在三叶草型二级结构的基础上，突环上未配对的碱基由于整个分子的扭曲而配成对，目前已知的tRNA的三级结构均为倒L型。
6、核酸变性、增色效应、减色效应
（1）变性：天然核酸在某些物理或化学因素作用下，氢键断裂，双螺旋结构解开，转变为单链无规则线团的过程。（重点：定义、特征、解链温度）
（2）增色效应：DNA变性后，由于氢键断裂，碱基暴露，使得变性后的DNA对260nm紫外光的吸收率明显增加，这种现象称为增色效应。
（3）减色效应：当变性的呈单链状态的DNA，经复性又重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260nm值减少，这种现象称为减色效应
7、影响Tm的因素（选择题、判断题）
（1）G-C的相对含量（G+C）% =（Tm - 69.3）× 2.44
（2）介质的离子强度：离子强度低，Tm低。
（3）pH值: 高pH下碱基广泛去质子而丧失形成氢键的能力。（4）变性剂:如甲酰胺、尿素、甲醛等破坏氢键，妨碍碱基堆积，使Tm下降。
8、DNA变性的特征
（1）变性核酸将丧失生物活性。
（2）核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构保持不变。但变性改变了DNA的二级结构。
（3）DNA变性后，一系列性质也随之发生变化，如紫外吸收 (260 nm)值升高, 粘度降低，沉降系数增加等。
第四章
1、几种单糖的结构及其理化性质
（1）几种单糖的结构
1）丙糖：重要的丙糖有D-甘油醛和二羟基丙酮，它们的磷酸酯是糖代谢的中间产物。
2）丁糖：自然界常见的丁糖有D-赤藓糖和D-赤藓酮糖，主要存在于藻类、地衣和丝状菌中，其磷酸酯是糖代谢的重要中间产物。
3）戊糖：在自然界中分布广但含量低，大部分以多聚戊糖或糖苷形式存在。
4）己糖：酮糖
5）庚糖自然界中已知碳链最长的单糖。
（2）糖类的物理性质:
1）旋光性
2）相对甜度
3）溶解度
4）黏度
5）抗氧化性
2、几种二糖的组成及连接键、化学性质（重点）
（1）麦芽糖 :由两分子葡萄糖以α-1，4糖苷键（连接键）缩合而
成的还原性二糖，能被酵母发酵 (变旋现象、具有还原性、能成膝
【化学性质】)
（2）乳糖:由一分子D-葡萄糖与一分子D-半乳糖经β-1，4糖苷键
（连接键）缩合而成的还原性二糖，不能被酵母发酵，但能被乳酸
菌作用产生乳酸发酵（变旋现象、具有还原性、能成膝【化学性质】) （3）蔗糖:存在于植物中最广泛的低聚糖。由一分子葡萄糖和一分
子果糖通过α-1，2糖苷键（连接键）缩合而成，属非还原性二糖，
可以被酵母利用。（无变旋现象、不具有还原性、不能成膝【化学
性质】)
第五章（1名词+1填空题）
1、必需脂肪酸定义及种类？
（1）必需脂肪酸定义：必需脂肪酸是指机体生命活动必不可少，但
机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸（PUFA）。
必需脂肪酸主要包括两种，一种是ω-3系列的α-亚麻酸（18：3），
一种是ω-6系列的亚油酸（18：2）
（2）必需脂肪酸的种类：n-6系列的亚油酸和n-3系列的亚麻酸是
人体必需的两种脂肪酸。它们都是多不饱和脂肪酸，其中以亚油酸
最为重要，它在一定程度上可以替代和节约亚麻酸。事实上，n-6n-3
系列中许多脂肪酸如花生四烯酸（AA）、二十碳五烯酸（EPA）、二
十二碳六烯酸（DHA）等都是人体不可缺少的，但人体可利用亚油酸
和α-亚麻酸合成这些脂肪酸
2、几种重要脂肪酸：硬脂酸、软脂酸、油酸、亚油酸等
（1）硬脂酸：即十八烷酸，分子式CH3(CH2)16COOH，由油脂水解生产，主要用于生产硬脂酸盐。每克溶于21ml乙醇，5ml苯，2ml氯仿或6ml四氯化碳中。
（2）软脂酸：学名“十六烷酸”，又叫棕榈酸，是一种饱和高级脂肪酸，无色、无味的蜡状固体，广泛存在于自然界中，几乎所有的油脂中都含有数量不等的软脂酸组分。2009年9月，美国科学家在研究中发现，在奶制品、汉堡以及奶昔中所含的饱和脂肪在食用后可以直接作用于大脑，让大脑关闭提醒人们已经吃饱的“警报”机制。不提供人体运动的物质能量。
（3）油酸：油酸（英语：Oleic acid）是一种单不饱和Omega-9脂肪酸，存在于动植物体内。化学式C18H34O2 (或CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH)。将油酸加氢加成得到硬脂酸。油酸的双键反式异构体称为反油酸。英文名称“oleic acid”源自“橄榄”（Olive）。
（4）亚油酸：亚油酸，一种脂肪酸。分子式CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH。学名顺，顺-9，12-十八（碳）二烯酸。亚油酸与其他脂肪酸一起，以甘油酯的形式存在于动植物油脂中。
3、脂肪酸的化学性质：酸价、碘价、皂化值
（1）酸价：在化学中，酸价（或称中和值、酸值、酸度）表示中和
1克化学物质所需的氢氧化钾（KOH）的毫克数。酸价的单位：（KOH）/（mg/g）。
（2）碘价：碘价就是在油脂上加成的卤素的质量（以碘计）又作碘值，即每100g油脂所能吸收碘的质量（以克计）。碘价也称为碘值。（3）皂化值：皂化值是金属加工润滑剂中所添加油性组分含量的标志。皂化值的定义是皂化1克试样油所需氢氧化钾的毫克数。皂化值是酯值与酸值的总和。
第六章
1、酶的特点、酶的命名与分类
（1）酶的特点
1）用量少，催化效率高
2）不改变化学反应的平衡点
3）可降低反应的活化能
（4）反应前后不发生质与量的变化。
（2）酶的命名：
习惯命名法
命名原则
1）根据作用底物命名
例：催化淀粉水解的酶称为淀粉酶；催化蛋白质水解的酶称为蛋白酶。
2）根据催化反应的性质例
水解酶催化底物分子水解；脱氢酶催化脱氢反应;转氨酶催化两个底
物分子间的氨基转移反应
3)酶作用的底物和催化反应性质结合起来命名
例：琥珀酸脱氢酶催化底物琥珀酸发生脱氢反应；谷丙转氨酶催化谷氨酸和丙酮酸之间发生氨基转移反应。
4)将酶的来源与底物结合起来
例：胃蛋白酶、木瓜蛋白酶等等。
5)将酶作用的条件（pH）与底物结合起来
例：碱性磷酸酶、中性纤维素酶等。
（3）酶的分类（重点）
1）氧化还原酶类
催化氧化还原反应的酶类。主要包括脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶、加氧酶等。
反应通式：A.2H+ B →A+ B.2H
特点:催化氧化还原反应，通常含有辅酶NAD ＋、NADP ＋、FMN 、FAD。
2）转移酶类
反应通式： A-R + B → B-R + A
R基团: 除H外的基团，如：-CHO、 -CH3 、 -NH2、 PO3H2等
3）水解酶类
反应通式：A-B+ H2O → A-OH + BH
A-B之间键：糖苷键、肽键、酯键、磷酸二酯键等。
例：淀粉酶、核酸酶、蛋白酶、脂酶等。
4）裂合酶类
反应通式： A-B → A + B
特点：催化非水解的、从底物上移去一个基团留下双键的反应或逆反应。
可裂解键：C-C、 C-O、C-N、C-S等
5）异构酶类
反应通式A → B
其中A与B互为同分异构体（含催化D、L，α、β的酶）。
6)合成酶类
反应通式：A + B + ATP → A-B + ADP + Pi
特点：催化一切须与ATP分解相偶联，由两种物质合成一种物质的反应。
2、诱导契合学说原理？
诱导楔合学说（Koshland，1958）：酶分子在与底物接触之前，活性中心与底物分子的作用部位在空间上并不互补吻合。当底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状而能完全契合，从而形成过渡态复合物，降低活化能，加速反应进行。
3、酶具有高催化效率的分子机制
(1)邻近和定向效应。
(2)促使底物过渡态形成的非共价作用。
(3)酸碱催化。
(4)共价催化。
(5)金属离子催化。
4、米氏常数Km的意义（必考：选择题）
(1)Km的物理意义是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。单位为mol/L
(2)Km是酶的特征常数。一般只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。不同的酶有不同
的K m值。
(3)如果一个酶有几种底物，则对每一种底物，各有一个特定的K m值。其中K m值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。
(4)Km值表示酶与底物之间的亲和程度
5、可逆抑制作用：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用（名词解释）
（1）某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竟争酶活性中心并与之结合，形成酶-抑制剂复合物（EI），减少了酶与底物的结合机会，使酶反应速度降低，这种作用称为竟争性抑制作用（2）底物和抑制剂同时与酶结合，抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，但形成的中间三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，使酶的活性降低。这种作用称为非竞争性抑制作用。
（3）有些抑制剂不能与游离酶结合，只与酶-底复合物（ES）结合形成ESI，形成的ESI不能转变出产物，这种形成的抑制作用称为反竟争性抑制作用。
6、什么叫酶原和酶原激活（名词解释）
（1）某些酶（特别是蛋白酶）在细胞内合成时并无催化活性，经过一些酶和酸的作用后激活，才能变成具有活性的酶。这些无催化活性的酶分子前体称之为酶原。
（2）酶原的激活∶使无催化活性的酶原转变为具有催化活性的酶的作用称为酶原的激活。如∶胰蛋白酶原的激活
7、酶的分离纯化原则及注意事项（简答题）
原则
(1)选材
(2)原材料的处理与蛋白质的提取
(3)粗制分离
(4)精制分离
(5)酶制剂的脱盐、浓缩、干燥和保存。
注意事项
(1)防止酶蛋白变性（温度、pH、有机溶剂、搅拌、操作时间、抑制剂、辅助因子。）
(2)要随时测定酶活力和比活力
(3)酶制剂的纯度应与使用目的相适应
第七章（1选择题+1填空题）
1、几种重要的水溶性维生素的组成以及它们的活性形式和功能（重点）
(1)维生素B1 ，又称硫胺（素）
1)组成:由一含S的噻唑环和一含NH2的嘧啶环组成，它在体内的活性形式是TPP。
2)主要功能：以辅酶方式参加糖的分解代谢。TPP是脱羧酶、转酮酶的辅酶。功能部位在噻唑环的C2上。
(2)维生素B2又称核黄素
1)组成:是一种核糖醇与6，7—二甲基异咯嗪的缩合物，在自然界多与蛋白质结合成黄素蛋白。
2)主要功能:作为氧化还原酶的辅基。
(3)维生素B3 又称泛酸、遍多酸
1)组成:是α，γ-二羟基-β，β-二甲基丁酸与β-丙氨酸结合而成的一种酸性化合物。
2)主要功能：
①CoA-SH是酰基载体，可充当多种酶的辅酶参加酰化反应和氧化脱羧反应。其活性部位是末端游离巯基，与酰基以硫酯键结合，起到接受和传递酰基的作用。
②4′-P-PaSH作为酰基载体蛋白(ACP)的辅基，参加脂肪酸的合成代谢。
(4)维生素PP(过去称抗赖皮病维生素或维生素B5)
1)组成:包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺(烟酰胺)。
2)主要功能：以NAD+或NADP+形式作为脱氢酶的辅酶起传递氢的作用。
2、缺乏各种水溶性维生素容易患哪些疾病？
（1）缺乏维生素B1
1）脚气病，表现为食欲不振、皮肤麻木、四肢乏力和神经系统损伤等症状。
2）中枢神经和肠胃患糖代谢失常。
（2）缺乏维生素B2
膳食中长期缺乏维生素B2，眼角膜和口角血管增生，引起白内障、眼角膜炎、舌炎等。
（3）缺乏维生素PP
膳食中长期缺乏维生素PP所引起的疾病为对称性皮炎，又叫赖皮病(pellagra)。中枢神经方面的症状为头痛、头昏、易刺激、抑郁等（4）缺乏维生素B6
导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。
（5）缺乏维生素B7
人体一般不会发生生物素缺乏。大白鼠严重缺乏时，后脚瘫痪，广泛的皮肤病、脱毛和神经过敏。人类缺少生物素可能导致皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等。
（6）缺乏维生素B12
造血器官功能失常，不能正常产生红血细胞，导致恶性贫血。（7）缺乏维生素C
坏血病，毛细血管易出血和齿、骨发育不全或退化。
第八章（1名词+1计算）
1、几种重要的高能化合物
ATP、磷酸肌酸、磷酸精氨酸
2生物氧化、电子传递链、底物水平磷酸化（1名词解释）
（1）生物氧化：能源物质(糖、脂、蛋白质等有机物)在活细胞内氧化分解，产生CO2和H2O，释放化学能并转化为生物能的过程称为生物氧化。
（2）电子传递链:在生物氧化过程中，代谢物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的递氢体和递电子体的传递，最后传递给分子氧生成水，并将释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，这种电子传递体系称为电子传递。
（3）底物水平磷酸化：在分解代谢过程中，底物分子被氧化成高能磷酸化合物，高能化合物将其高能磷酸基团转移到ADP上合成ATP 的过程，称为底物水平磷酸化。
3、呼吸链上蛋白质复合物有哪些？(计算题)
4、呼吸链的氢质子、电子传递过程。(计算题)
5、化学渗透假说的内容
（1）呼吸链中电子传递体有序地定位于完整的线粒体内膜上，使氧化还原反应定向进行。
（2）氢和电子在呼吸链中交替传递，使质子（H+)定向从线粒体内膜的内侧转移到外侧。
（3）由于质子（H+）的定向转移，而质子又不能自由返回膜内（膜对H + 是不通透的），因此形成了线粒体膜两侧的跨膜质子梯度(?pH) （膜内浓度低，膜外浓度高）和电位梯度（?ψ）（膜内带负电，膜外带正电）。
（4）内膜上嵌有F o F1-ATP合酶,它有特殊的质子通道，当膜外侧的H+经此通道流回基质时， F o F1-ATP合酶则利用电化学势能释放的自由能驱动ADP和Pi合成ATP。
第九章（20分）
1、糖原降解、合成的关键酶
转化酶（蔗糖酶），麦芽糖酶，β-半乳糖苷酶
2、EMP、TCA、HMP途径的过程、特点及意义？耗能、放能过程、能量换算。
（1）EMP途径的过程
1）第一阶段：由葡萄糖形成1，6-二磷酸果糖：①葡萄糖的磷酸化激酶（Kinase)：从ATP转移磷酸基团到受体上的酶称为激酶；当有Mg 2+存在时，激酶才有活性；该酶催化的反应均为不可逆反应，伴随着能量的释放。
2）第二阶段：3-磷酸甘油醛的形成：
3）第三阶段：由1,3-二磷酸甘油酸形成ATP
4）第四阶段：丙酮酸的形成及第二个ATP的生成：
1分子Glc无氧条件经酵解产生2分子ATP；
1分子Glc在有氧条件下经酵解可产生7分子ATP。
特点:影响EMP途径的调控位点
有三个，均为单向反应点：
（1）己糖激酶调控位点，激活剂：ATP，抑制剂：G-6-P和ADP。
（2）磷酸果糖激酶（限速酶）调控位点，激活剂：ADP，AMP，
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
生物化学知识点总整理
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、Ｎ、S 元素组成,N的含量为1６%。 ２.氨基酸共有２0种,分类:非极性疏水Ｒ基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 ３.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在2８0纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一ＰH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点：在某一P Ｈ值下，蛋白质的净电荷为零,则该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 ６.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—） 7．肽键：一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。 9．蛋白质的分子结构：（１）一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（２)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;（4)四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 １0．α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(２）.螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0．54纳米，螺旋的直径为0.5纳米;（3)．氨基酸的Ｒ基分布在螺旋的外侧;(４).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 １1.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 １2.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13．变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 １4.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 １5.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性：在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时，如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。
第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题
一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。
第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作
(一) 化学试剂 1. 化学试剂的分类 化学试剂数量繁多，种类复杂，通常根据用途分为一般试剂、基础试剂、高纯试剂、色谱试剂、生化试剂、光谱纯试剂和指示剂等。采用的标准为国家标准(标以“GB”字样)和行业标准(标以“HG”字样)。食品检验常用的试剂主要有一般试剂、基础试剂、高纯试剂和专用试剂等。 化学试剂的分级： 除此之外还有许多特殊规格试剂，如基准试剂、色谱纯试剂、光谱纯试剂、电子纯试剂、生化试剂和生物染色剂等。使用者要根据试剂中所含杂质对检测有无影响选用合适的试剂。 (1) 一般试剂 根据GB 15346－1994《化学试剂的包装及标志》规定，一般试剂分为三个等级，即优级纯、分析纯和化学纯。通常也将实验试剂列入一般试剂。 (2) 基础试剂 可用作基准物质的试剂叫做基准试剂，也可称为标准试剂。基础准试剂可用来直接配制标准溶液，用来校正或标定其他化学试剂。 如在配置标准溶液时用于标定标准溶液用的基准物 (3) 高纯试剂 高纯试剂不是指试剂的主体含量，而是指试剂的某些杂质的
含量而言。高纯试剂等级表达方式有数种，其中之一是以内处“9”表示，如用于9.99%，99.999%等表示。“9”的数目越多表示纯度越高，这种纯度的是由100%减去杂质的质量百分数计算出来的。 (4) 专用试剂 专用试剂是指具有专门用途的试剂。例如仪器分析专用试剂中色谱分析标准试剂、气相色谱载体及固定液、薄层分析试剂等。与高纯试剂相似之处是，专用试剂不仅主体含量较高，而且杂质含量很低。它与高纯试剂的区别是，在特定的用途中有干扰的杂质成分只须控制在不致产生明显干扰的限度 以下。 表1 .1 化学试剂等级对照表 其他级别化学试剂等级对照表
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH