贵州大学生物化学试题
一、名称解释
盐析：盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
透析：透析是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
蛋白质的一级结构：在每种蛋白质中氨基酸按照一定的数目和组成进行排列，并进一步折叠成特定的空间结构前者我们称为蛋白质的一级结构，也叫初级结构或基本结构。
变形：在致病因素的作用下，组织和细胞发生物质代谢障碍，在细胞内和间质中出现各种异常物质或原有的某些物质堆积过多的现象。
复性：变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。变性的一种逆转。
等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。
肽键：肽键，是指一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。
电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动，称为电泳。
减色效应：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。
增色效应：指因高分子结构的改变，而使摩尔吸光系数增大的现象。
DNA的变性：DNA变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。
DNA的复性：当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象
Tm值：Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
分子杂交：确定单链核酸碱基序列的技术。
磷酸二酯键：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。
变构酶：某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。
变构效应：某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。
酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。
酶原的激活：是指有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。酶原在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。
酶的共价催化：一个酶的或酶的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个酶。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。
多酶体系：指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。
维生素：是人和动物为维持正常的生理功能而必需从食物中获得的一类微量有机物质，在人体生长、代谢、发育过程中发挥着重要的作用。
三羧酸循环：是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环。
酵解作用：
α-氧化作用：脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，释放出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。
β-氧化：脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，释放出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸
正氮平衡：正氮平衡即摄入的氮量多于排出的氮量时的氮平衡状态。
负氮平衡：摄入氮小于排出氮叫做负氮平衡。
必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
非必需氨基酸：体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。
转氨基作用：转氨基作用指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
一碳单位：一碳单位就是指具有一个碳原子的基团。指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲酰基等。
尿素循环：又称为鸟氨酸循环，肝脏中2分子氨（1分子氨是游离的，1分子氨来自天冬氨酸）和1分子CO2生成1分子尿素的环式代谢途径。尿素循环是第一个被发现的环式代谢途径，由H.Krebs和K.Henseleit于1932年提出。
生物氧化：生物氧化是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子﹐通过一系列酶促反应与氧化合成水﹐并释放能量的过程。也指物质在生物体内的一系列氧化过程。主要为机体提供可利用的能量。
氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。主要在线粒体中进行。在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP 与无机磷合成ATP的偶联反应。
底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
解偶联作用：所有破坏生物氧化与磷酸化相偶联的作用,即抑制氧化磷酸化的作用即解偶联作用.
P/O比：当一对电子经呼吸链传给O2的过程中所产生的ATP分子数。实质是伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷酸的分子数与消耗分子氧的氧原子数之比,称为P/O比。
转录：转录是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。作为蛋白质生物合成的第一步，转录是mRNA以及非编码RNA（tRNA、rRNA等）的合成步骤。
翻译：翻译是蛋白质生物合成过程中的第一步，翻译是根据遗传密码的中心法则，将成熟的信使RNA分子中“碱基的排列顺序”解码，并生成对应的特定氨基酸序列的过程。
中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程。
半保留复制：一种双链脱氧核糖核酸（DNA）的复制模型，其中亲代双链分离后，每条单
链均作为新链合成的模板。
突变：突变（即基因突变）在生物学上的含义，是指细胞中的遗传基因（通常指存在于细胞核中的脱氧核糖核酸）发生的改变。
点突变：点突变，也称作单碱基替换，指由单个碱基改变发生的突变。
沉默突变：当点突变发生在基因及其调控序列之外，或使基因序列内一种密码子变成编码同一种氨基酸的另一种同义密码子时，不会改变生物个体的基因产物，因而不引起性状变异。不引起生物性状变异的突变称为沉默突变。
回复突变：突变体经过第二次突变又完全地或部分地恢复为原来的基因型和表现型。完全恢复是由于突变的碱基顺序经第二次突变后又变为原来的碱基顺序,故亦称真正的回复突变。密码子：RNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。单顺反子：真核基因转录产物为单顺反子。
多顺反子：在原核细胞中，通常是几种不同的mRNA连在一起，相互之间由一段短的不编码蛋白质的间隔序列所隔开，这种mRNA叫做多顺反子mRNA。这样的一条mRNA链含有指导合成几种蛋白质的信息。
操纵子：指启动基因、操纵基因和一系列紧密连锁的结构基因的总称。
二、简答题
1、根据氨基酸的PK值计算Ala、Glu、Arg的等电点
2、鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？
3、何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？
4、蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。
5、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？
6、何为DNA的一级结构、二级结构、二级结构？
7、tRNA分子结构有哪些特征？
8、酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么？
9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？
10、什么是米氏方程？米氏常数Km值有何意义？
11、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？
12、何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？
13、酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？
14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？
15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？
16、写出糖酵解的化学历程，原核细胞中一分子葡萄糖经过糖酵解能净生成几分子ATP（32）。
17、试述TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA的组成及生物学功能。
18、试述维生素A、维生素D、维生素E、维生素K的来源、结构特点生理功能。
19、何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子ATP （32或30分子的）
20、试述饱和脂肪酸从头合成途径。
21、为什么说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽？糖代谢与脂代谢、蛋白质代谢有何联系？
22、磷酸戊糖途径有何特点？
23、试述脂肪酸的β-氧化过程。计算一分子软脂酸经过β-氧化作用彻底分解为CO2和H2O 时，能产生多少分子ATP（96分子的ATP）。
24、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸的氧化有何异同？
25、氨基酸降解主要有哪几种方式？有何特点？
26、简述磷脂的代谢特点。
27、简述乙醛酸循环的特点。
28、氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸各有哪些去路？
29、二十种氨基酸在合成时，可分为哪几种类型，其碳骨架分别来源与那些代谢途径？
30、叙述嘌呤环和嘧啶环合成时其各个原子的来源及合成过程的特点？
31、比较胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的分解有何不同？
32、叙述嘌呤分解的过程，不同嘌呤分解的产物有何不同？
33、构成电子传递链的电子传递体有几种？各有什么特点？
34、原核生物内一分子葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O时，能产生多少分子ATP？（30或32和ATP)
35、写出NADH和FADH2两条传递链的排列顺序及产生ATP的部位、抑制剂及作用部位。
36、DNA的复制和RDA的转录各有何特点？
37、叙述原核细胞DNA的复制过程。
38、参与DNA复制的组分有哪些？主要有哪些修复方式？
39、试述原核细胞RNA的生物合成过程。
40、参与RNA复制体系的组分有哪些？
41、RNA转录有何特点？需要哪些组分参与？
42、mRNA转录后加工有哪些方式？
43、原核生物蛋白质生物合成过程分为哪些阶段？叙述其主要内容。
44、参与RNA蛋白质生物合成的RNA有哪几种？各有何作用？
45、多肽链的折叠与加工主要有哪些方式？
46、真核生物蛋白质生物合成与原核生物有哪些不同？
47、简述大肠杆菌乳糖操纵子对基因表达的作用。
三、论述题
1、根据氨基酸的PK值计算Ala、Glu、Arg的等电点
Ala中性氨基酸：pI=(pK’1+pK’2)/2=6.00
Glu酸性氨基酸：pI=(pK’1+pK’R-COO-)/2=3.22
Arg碱性氨基酸：pI=(pK’2+pK’R-NH2)/2=10.76
2、鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？
①.二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)②氰酸盐法③二甲基氨基萘磺酰氯法
3、何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？
蛋白质的二级(Secondary)结构是指蛋白质分子中局部肽链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等几种类型
特点：α-螺旋①多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成固定的右手螺旋。主链呈螺旋上升，每个3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，每个氨基酸残基向上平移0.15nm。②相邻两螺旋之间借肽键中C=O和NH形成许多内氢键。③肽键中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成。β-折叠①多肽链充分伸展，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面成110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下放。②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽键间的C=O与HN形成
氢键，使构想稳定。③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。β-转角①第一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的NH形成氢键。无规则卷曲①肽键中肽链平面不规则排列。
5、蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。
6、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？
①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，且两条链均为右手螺旋。
②嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧；
③内侧碱基呈平面，碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行；两个相邻碱基对之间的距离为0.34nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸，即螺距为3.4nm；两个核苷酸之间的夹角为36°。
④双螺旋的平均直径为2nm,形成大沟和小沟。
⑤两条核苷酸链依靠碱基之间形成的氢键而结合在一起，即A与T配对，C与G配对；碱基在内（A＝T，G≡C）
氢键:互补碱基G-C之间有3个氢键，A-T之间有2个氢键
碱基堆积力:（疏水相互作用及范德华力）
离子键等:则DNA变性剂（热、pH、脲/酰胺、有机溶剂）
7、何为DNA的一级结构、二级结构、二级结构？
一级结构：序脱氧核糖核酸的排列顺序。
二级结构：就是DNA的双螺旋模型。
三级结构：DNA双螺旋的进一步扭曲构成构想（负超螺旋）。
8、tRNA分子结构有哪些特征？
①含有稀有碱基较多，达核苷酸总量的5％-20％。②不同的tRNA尽管核苷酸组分和排列顺序各异，但其3’端都含有CCA序列，是所有tRNA接受氨基酸的特定位置。③所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L型立体构象，结构较稳定，半衰期均在24小时以上。
9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？
原核生物mRNA的特点：①半衰期短②多以多顺反子的形式存在③无帽子结构④原核生物常以AUG（有时GUG，甚至UUG）作为起始密码子
真核生物mRNA的特点为：①真核细胞mRNA的合成和功能表达发生在不同的空间和时间范畴内②以单顺反子形式存在③有帽子结构④几乎永远以AUG作为起始密码子
10、什么是米氏方程？米氏常数Km值有何意义？
根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。
不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。
Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km 值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。
11、酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么？
①趋近效应（approximation）和定向效应（oientation）：酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。
②张力作用（distortionorstrain）：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进
入活性状态。
③酸碱催化作用（acid-basecatalysis）：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。
④共价催化作用（covalentcatalysis）：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。
12、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？
酶活力
酶活力又称酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。
酶的比活力
酶的比活力:（specific activity）也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。
比活性=酶活力单位数/毫克蛋白（氮）
酶的转换数：当酶被底物完全饱和时，每单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换的底物分子数表示一个酶的转换数
13、何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？
是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。酶的可逆性抑制包括可逆和不可逆性两种。可逆性抑制又包括①竞争性抑制②反竞争性抑制③非竞争性抑制
①竞争性抑制特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
②反竞争性抑制特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
③非竞争性抑制特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？
有机磷农药进入体内后迅速与体内的胆碱酯酶结合，生成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯酶丧失了水解乙酰胆碱的功能，导致胆碱能神经递质大量积聚，作用于胆碱受体，产生严重的神经功能紊乱，特别是呼吸功能障碍，从而影响生命活动。
15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？
同功酶:能催化同一化学反应但结构和性质不同的一类酶。
在生物学中，同工酶可用于研究物种进化、遗传变异、杂交育种和个体发育、组织分化等。
在医学方面，同工酶是研究癌瘤发生的重要手段，癌瘤组织的同工酶谱常发生胚胎化现象，即合成过多的胎儿型同工酶。
16、酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？
酶与一般催化剂相比有以下特点:
（1）．反应条件温和，可在常温，常压下进行
（2）．专一性强，一种酶只作用一种或一类物质，产生一定的产物
（3）．酶的催化效率极高
17、试述TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA的组成及生物学功能。
①TPP组成：a、嘧啶环；b、噻唑环借亚甲基生物学功能：焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮戊二酸的氧化脱羧反应。
②FAD&FMN组成：核黄素(维生素B2)的衍生物生物学功能：它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。
③NAD+&DADP+组成：是维生素烟酰胺的衍生物生物学功能：作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。
④CoA组成：由,-二羟基---二甲基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。生物学功能：传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。
18、试述维生素A、维生素D、维生素E、维生素K的来源、结构特点生理功能。
维生素A：来源：主要存在与鱼的肝脏；结构特点：维生素A含有β-白芷酮环的不饱和一元醇；生理功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常生长。
维生素D：来源：鱼肝油、蛋黄、牛奶；结构特点：固醇类衍生物；生理功能：协助钙离子运输，有助小孩牙齿及骨骼发育；补充成人骨骼所需钙质，防止骨质疏松。
维生素E：来源：蔬菜、谷物和动物性食品；结构特点：是6-羟基苯并二氢呋喃的衍生物；生理功能：①与植物生理机能有关②抗氧化作用
维生素K：来源：蛋黄、苜宿、绿色蔬菜、动物肝脏等；结构特点：是一种萘醌的衍生物；是一种萘醌的衍生物的生理功能：促进凝血酶原、凝血因子7及8等的合成。
19、写出糖酵解的化学历程，原核细胞中一分子葡萄糖经过糖酵解能净生成几分子ATP（32分子）。
（1）葡萄糖或糖原转变为果糖-1，6-二磷酸（FDP）
（2）果糖-1，6-二磷酸分解为甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸
（3）甘油醛-3-磷酸转变为丙酮酸
（4）乳酸的生成
20、何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子ATP （32或30分子的）
三羧酸循环是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环
特点：（1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。
（2）在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。
（3）乙酰辅酶A不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都进入三羧酸循环彻底氧化。
（4）三羧酸循环既是分解代谢途径，但又为一些物质的生物合成提供了前体分子。
21、为什么说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽？糖代谢与脂代谢、蛋白质代谢有何联系？
①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化为H2O和CO2的途径；②糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化；③脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA进入三羧酸循环氧化；④蛋白质分解产生的氨基酸脱氨后碳骨架进入三羧酸循环氧化，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨基后合成非必需氨基酸。所以说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽
三者都经过三羧酸循环，它们各自的代谢中的中间产物都是丙酮，在三羧酸循环里可以利用它们的中间产实现三者之间的转换以及时补充需要。
22、磷酸戊糖途径有何特点？
葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧，不必经过糖酵解和三羧酸循环，脱氢酶的辅酶不是NAD+而是NADP+，产生的NADPH作为还原力以供生物合成用，而不是传递给O2，无ATP的产生和消耗。
23、试述脂肪酸的β-氧化过程。计算一分子软脂酸经过β-氧化作用彻底分解为CO2和H2O 时，能产生多少分子ATP（96分子的ATP）。
脂肪酸的β-氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA 和一个少两个碳的新的脂酰CoA。
第一步脱氢（dehydrogenation）反应由脂酰CoA脱氢酶活化，辅基为FAD，脂酰CoA 在α和β碳原子上各脱去一个氢原子生成具有反式双键的α，β-烯脂肪酰辅酶A。
第二步加水（hydration）反应由烯酰CoA水合酶催化，生成具有L-构型的β-羟脂酰CoA。
第三步脱氢反应是在β－羟脂肪酰CoA脱饴酶（辅酶为NAD+）催化下，β-羟脂肪酰CoA脱氢生成β酮脂酰CoA。
第四步硫解（thiolysis）反应由β－酮硫解酶催化，β-酮酯酰CoA在α和β碳原子之间断链，加上一分子辅酶A生成乙酰CoA和一个少两个碳原子的脂酰CoA。
24、试述饱和脂肪酸从头合成途径。
①乙酰CoA的来源和转运②丙二酸单酰CoA的形成③脂肪酸链的合成
25、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸的氧化有何异同？
不饱和脂肪酸应为含有顺式双键会影响氧化的进一步进行，它氧化形成的中间产物Δ3-烯脂酰辅酶A时须经线粒体中特异的Δ3-顺-Δ2-反烯脂酰辅酶A异构酶的催化才可以继续进行。
26、简述磷脂的代谢特点。
磷脂代谢是磷脂在生物体内可经各种磷脂酶作用水解为甘油、脂肪酸、磷酸和各种氨基醇（如胆碱、乙醇胺、丝氨酸等）。
甘油可以转变为磷酸二羟丙酮，参加糖代谢。脂肪酸经β-氧化作用而分解。磷酸是体内各种物质代谢不可缺少的物质。
27、简述乙醛酸循环的特点。
乙醛酸循环和三羧酸循环中存在着某些相同的酶类和中间产物。但是，它们是两条不同的代谢途径。乙醛酸循环是在乙醛酸体中进行的，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。而三羧酸循环是在线粒体中完成的，是与糖的彻底氧化脱羧密切相关的反应过程。
油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合物是通过乙醛酸循环来实现的。这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。
28、氨基酸降解主要有哪几种方式？有何特点？
（1）脱氨基作用：包括氧化脱氨和非氧化脱氨，分解产物为α-酮酸和氨。
（2）脱羧基作用：氨基酸在氨基酸脱羧酶的作用下脱羧，生成二氧化碳和胺类化合物。
（3）羟化作用：有些氨基酸（如酪氨酸）降解时首先发生羟化作用，生成羟基氨基酸，再脱羧生成二氧化碳和胺类化合物。
29、氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸各有哪些去路？
氨的去路：（1）合成尿素(主要去路):尿素通过肾脏随尿排出体外。
（2）合成谷氨酰胺
（3）可以氨基化其他的α-酮戊酸以变回另外一种α-氨基酸，这就是体内非必需氨基酸合成的途径。
（4）合成其他含氮化合物如嘌呤碱和嘧啶碱等。
α-酮酸的去路：
（1）经还原加氨或转氨生成非必需氨基酸；
（2）经三羧酸循环转变成糖、脂肪或酮体。
30、二十种氨基酸在合成时，可分为哪几种类型，其碳骨架分别来源与那些代谢途径？
①a一酮戊二酸衍生类型；碳骨架来源于TCA中的α-酮戊二酸。
②草酰乙酸衍生类型；碳骨架来源于TCA中的草酰乙酸。
③丙酮酸衍生类型；碳骨架来源于EMP中的丙酮酸。
④3-磷酸甘油酸衍生类型；碳骨架来源于光呼吸乙醇酸途径中的乙醛酸。
⑤磷酸烯酸式丙酮酸和4一磷酸赤薛糖衍生类型；碳骨架来源于PPP中的磷酸核糖和4-磷酸-赤藓糖(PPP)和PEP(EMP)。
31、叙述嘌呤环和嘧啶环合成时其各个原子的来源及合成过程的特点？
（1）嘌呤环来源：N-1来自天冬氨酸；C-2和C-8来甲酸盐；N-3和N-9来自谷氨酰胺；N-7来自甘氨酸；C-6来自CO2；C-4、C-5和N-7来自甘氨酸。特点：除某些细菌外，几乎所有生物体都能合成嘌呤碱。
（2）嘧啶环来源：嘧啶环中的第二位碳原子来自CO2，第三位氮原子来自氨，其它部分均来自天冬氨酸。特点：是用小分子化合物形成的嘧啶环，中间产物是乳清酸。
32、比较胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的分解有何不同？
不同种类的生物分解嘌呤的能力不同，因此嘌呤分解代谢的产物亦各不相同。
33、叙述嘌呤分解的过程，不同嘌呤分解的产物有何不同？
嘌呤核苷酸分解代谢反应基本过程是核苷酸在核苷酸酶的作用下水解成核苷，进而在酶作用下成自由的碱基及1-磷酸核糖。嘌呤碱最终分解成尿酸，随尿排出体外。鸟嘌呤分解为鸟嘌呤核苷；腺嘌呤分解为腺嘌呤核苷；
34、构成电子传递链的电子传递体有几种？各有什么特点？
（1）NADP脱氢酶复合物；特点：是一种与铁硫蛋白结合成复合物的黄素蛋白，属于不需氧黄素，其辅酶是FMN，850kD,由24条肽链构成。
（2）琥珀酸脱氢酶；特点：含有以FAD为辅基的黄素蛋白及铁硫中心。
（3）细胞色素bc1复合物；特点：含有细胞色素b、细胞色素c1和FeS蛋白。
（4）细胞色素氧化酶；特点：含有细胞色素a和细胞色素a3，是一个跨膜蛋白，有13条肽链组成，分子量为204kD。
35、原核生物内一分子葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O时，能产生多少分子ATP？（30或32和ATP)
36、写出NADH和FADH2两条传递链的排列顺序及产生ATP的部位、抑制剂及作用部位。
（1）NADH传递链：NADH+H+—①—>FMN—②—>FeS—③—>CoQ—④—> Cytb—⑤—>FeS—⑥—>Cytc1—⑦—>Cytc—⑧—>Cytaa3—⑨—>O2（②、⑤和⑧产生ATP）
抑制剂：鱼藤酮，其作用部位为①；抗生素A，其作用部位为⑤；氰化物，CO，叠氮化合物，其作用部位为⑧
（2）FADH2传递链：FAD—①—>FeS—②—>CoQ—③—>Cytb—④—>FeS —⑤—>Cytc1—⑥—>Cytc—⑦—>Cytaa3—⑧—>O2（④和⑦产生ATP)抑制剂：抗生素A，其作用部位为④；氰化物，CO，叠氮化合物，其作用部位为⑦
37、DNA的复制和RDA的转录各有何特点？
DNA的复制的特点：①半保留复制②有一定的复制起始点③需要引物④双向复制⑤半不连续复制。
RDA的转录的特点：①转录的不对称性②转录的连续性③转录的单向性④有特定的起始和终止位点
38、叙述原核细胞DNA的复制过程。
在一解旋酶的催化下,一个DNA分子经过解旋和半保留式复制,形成了两个一样的环状DNA分子。复制常是由DNA附着在质膜上的部位开始。
①复制的起始：DNA复制起始阶段，必须被精确调节,因为每个生命周期只发生一次。复制起始是复制调节的惟一机会，但调节机制并不十分清楚。
②复制的延长：由DNA聚合酶催化，以3'→5'方向的亲代DNA链为模板，从5'→3'方向聚合子代DNA链。在原核生物中，参与DNA复制延长的是DNA聚合酶Ⅲ；而在真核生物中，是DNA聚合酶α(延长随从链)和δ（延长领头链）。
③复制的终止：a、去除引物，填补缺口：由DNA聚合酶Ⅰ来水解去除RNA引物，并由该酶催化延长引物缺口处的DNA，直到剩下最后一个磷酸酯键的缺口。b、连接冈崎片段：在DNA连接酶的催化下，形成最后一个磷酸酯键，将冈崎片段连接起来，形成完整的DNA 长链。
39、参与DNA复制的组分有哪些？主要有哪些修复方式？
组分：①底物（四种脱氧核糖核酸）②模板（亲代DNA链）③引发体和RNA引物。
④DNA聚合酶。⑤DNA连接酶。⑥单链DNA结合蛋白。⑦解螺旋酶。⑧拓扑异构酶。
修复方式：①配错修复②光修复③切除修复④单链断裂的重接⑤碱基的直接插入六⑥烷基的转移⑦重组修复⑧诱导修复⑨Ada蛋白
40、试述原核细胞RNA的生物合成过程。
①识别（原核生物RNA聚合酶中的σ因子识别转录起始点，并促使核心酶结合形成全酶复合物。）
②起始（RNA聚合酶全酶促使局部双链解开，并催化ATP或GTP与另外一个三磷酸核苷聚合，形成第一个3',5'-磷酸二酯键。）
③延长（σ因子从全酶上脱离，余下的核心酶继续沿DNA链移动，按照碱基互补原则，不断聚合RNA。）
④终止（RNA转录合成的终止机制有两种：（1）．自动终止：模板DNA链在接近转录终止点处存在相连的富含GC和AT的区域，使RNA转录产物形成寡聚U及发夹形的二级结构，引起RNA聚合酶变构及移动停止，导致RNA转录的终止。（2）．依赖辅助因子的终止：由终止因子(ρ因子)识别特异的终止信号，并促使RNA的释放。
41、参与RNA复制体系的组分有哪些？
模板（两条母链）、原料（细胞中游离的脱氧核苷酸）、能量（ATP）、酶（解旋酶和聚合酶）
42、RNA转录有何特点？需要哪些组分参与？
特点：①具有不对称性。②具有连续性。③具有单向性。④具有有特定的起始和终止位点。
组分：①底物（四种核糖核苷酸，即ATP，GTP，CTP，UTP。）。
②模板（以一段单链DNA作为模板。）。
③RNA聚合酶（这是一种不同于引物酶的依赖DNA的RNA聚合酶。该酶在单链DNA 模板以及四种核糖核苷酸存在的条件下，不需要引物，即可从5'→3'聚合RNA。）。
④终止因子（ρ蛋白和nusA蛋白）。
⑤激活因子（目前已知激活因子为降解产物基因激活蛋白（CAP），又称为cAMP受体
蛋白（CRP）。）。
43、mRNA转录后加工有哪些方式？
①首尾的修饰②mRNA的剪接③mRNA编辑
44、原核生物蛋白质生物合成过程分为哪些阶段？叙述其主要内容。
蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。
主要内容：蛋白质生物合成亦称为翻译（Translation），即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。
45、参与RNA蛋白质生物合成的RNA有哪几种？各有何作用？
①rRNA：核糖体可游离存在，真核中，也可同内质网结合，形成粗糙的内质网。原核中，与mRNA形成串状——多核糖体
②tRNA：翻译过程氨基酸的正确加入，需靠mRNA上的密码子和tRNA上的反密码子相互以碱基配对辨认
③mRNA：蛋白质合成时，mRNA结合于核糖体小亚基上，大亚基结合带氨基酸的tRNA，tRNA的反密码子与mRNA密码子配对，ATP供能，合成蛋白质。
46、多肽链的折叠与加工主要有哪些方式？
（1）多肽链的折叠
（2）多肽链的修饰：①末端安吉的甲酰化和N-甲硫氨酸的切除②一些氨基酸残基侧链被修饰③二硫键的形成④多肽链的水解断裂
47、真核生物蛋白质生物合成与原核生物有哪些不同？
真核生物蛋白质合成与转录不同时进行，要转录完成后才开始合成蛋白质，而原核生物的蛋白质合成往往和转录同时进行，还没有转录完成蛋白质就已经开始合成了
48、简述大肠杆菌乳糖操纵子对基因表达的作用。
南昌大学分子生物学复习资料 杨光焱南昌大学生物科学141班 5601114030 一、名词解释 1）分子生物学：从分子水平上研究生命现象物质基础的学科。研究细胞成分的 物理、化学的性质和变化以及这些性质和变化与生命现象的关系，如遗传信息的传递，基因的结构、复制、转录、翻译、表达调控和表达产物的生理功能，以及细胞信号的转导等。 2）移动基因：又称转座子。由于它可以从染色体基因组上的一个位置转移到另一个位置，是指在不同染色体之间跃迁，因此也称跳跃基因。 3）假基因：有些基因核苷酸序列与相应的正常功能基因基本相同，但却不能合 成出功能蛋白质，这些失活的基因称为假基因。 4）重叠基因：所谓重叠基因是指两个或两个以上的基因共有一段DNA序列，或是指一段DNA序列成为两个或两个以上基因的组成部分。 5）基因家族：是真核生物基因组中来源相同、结构相似、功能相关的一组基 因。 6）基因:能够表达和产生蛋白质和RNA的DNA序列,是决定遗传性状的功能单位. 7）基因组:细胞或生物体的一套完整单倍体的遗传物质的总和. 8）端粒:以线性染色体形式存在的真核基因组DNA末端都有一种特殊的结构叫 端粒.该结构是一段DNA序列和蛋白质形成的一种复合体,仅在真核细胞染色体末端存在. 9）操纵子:是指数个功能上相关的结构基因串联在一起,构成信息区,连同其上游的调控区 (包括启动子和操纵基因)以及下游的转录终止信号所构成的基因表达单位,所转录的RNA为多顺反子. 10）顺式作用元件:是指那些与结构基因表达调控相关,能够被基因调控蛋白特异性识别和结合的特异DNA序列.包括启动子,上游启动子元件,增强子,加尾信号和一些反应元件等. 11）反式作用因子:是指真核细胞内含有的大量可以通过直接或间接结合顺式作用元件而调节基因转录活性的蛋白质因子. 12）启动子:是RNA聚合酶特异性识别和结合的DNA序列. 13）增强子:位于真核基因中远离转录起始点,能明显增强启动子转录效率的特殊DNA序列. 它可位于被增强的转录基因的上游或下游,也可相距靶基因较远. 14）转录因子：直接结合或间接作用于基因启动子、形成具有RNA聚合酶活性 的动态转录复合体的蛋白质因子。有通用转录因子、序列特异性转录因子、辅助转录因子等。
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题
2007年生物化学 一、名词解释 1、蛋白质工程： 2、.鞘磷脂: 3、增色效应: 4.、解偶联剂: 5、substrate cycle: 6、essential fatty acid: 7、翻译后加工: 8α-/β-异头物: 二、判断下列句子对与错，并说明理由 1、Km是酶的特征性常数，一种酶只有一个Km值。 2、mRNA的3’端大多具有poly A 尾链。 3、虽然两者的作用部位不同，但胰高血糖素的肾上腺素都能增高血糖含量。 4、与NADH相似，NADPH也是主要经由呼吸链的电子传递以提供ATP。 5、糖原磷酸化酶和糖原合酶经磷酸化共价修饰后均转化成相应的低活性形式。 6、脂肪酸的生物合成并非只是其β-氧化反应的简单逆转。 7、嘌呤霉素只能抑制原核生物的蛋白质合成。 8、长期不适用蔬菜、水果会导致V A、V B、V C、V D、V E等多种维生素的缺乏。 9、溴化氰（CNBr）能断裂Gly-Met-Pro三肽。 10、氨甲酰磷酸既可合成尿素，又可合成嘌呤核苷酸。
三、问答题 1、简述组氨酸（His）的作用。 2、生活在北极的哺乳动物腿部及蹄内与身体其他部位相比含有更多的不饱和脂肪酸。请解 释该现象。 3、2006年诺贝尔生理学或医学奖的得主是谁？他或他们是哪个国家的？因何成就而获得 此殊荣？ 4、试述酶活性的调节方式有哪些？ 5、请解释：细胞经紫外线照射后，置于黑暗处的细胞存活率远不及暴露于光下的细胞。 6、从一个正常的人体中分离到的脱氧血红蛋白其pI为6.7，从镰刀形红细胞贫血症患者中 分离的脱氧血红蛋白，其pI为6.9。 （1）请对这种差别提出结构基础； （2）若在pH7.5的条件下进行电泳，对血红蛋白的电泳行为发生什么样的影响？
第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作
南昌大学抚州医学分院201 —201 学年第二学期考试试卷（A）课程名称：《生物化学》适用专业：考试日期： 1、结构域： 2、酶原： 3、糖异生： 4、一碳单位： 5、外显子： 二、填空题（每空1分，共15分） 1、酶活性中心内的必需基团分为和。 2、酮体合成的限速酶为，原料是。 3、DNA双螺旋结构稳定的维系横向维系，纵向则靠维持。 4、染色质的基本结构单位是。 5、糖原合成的关键酶是，糖原分解的关键酶是。 6、嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是。 7、DNA复制需要RNA起作用，在原核生物复制中它是由催化合成的。 8、心脏组织中含量最高的转氨酶是。 9、体内生成能量的最重要的两种方式是和。 1分，共10分） （）1．自然界里的蛋白质和多肽彻底水解后都产生L构型氨基酸。 （）2．基因的最终产物都是蛋白质。 （）3．氧化磷酸化是可逆反应。 （）4．磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶。 （）5．别嘌呤醇可治疗痛风。 （）6．转录开始前，与复制一样要先合成引物。 （）7．核酸是遗传信息的携带者和传递者。 （）8．肝脏的生物转化作用即是肝脏的解毒作用。 （）9．真核生物mRNA加尾修饰点的序列是AATAAA。 （）10．真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。 四、选择题（每题1分，共30分） 1. ( ) 2. ( ) 3. ( ) 4. ( ) 5. ( ) 6.( ) 7.( ) 8. ( ) 9.( ) 10.( ) 11.( )12. ( )13. ( )14. ( ) 15.( ) 16.( ) 17.( )18. ( ) 19.( ) 20.( ) 21.( )22. ( )23. ( )24. ( ) 25.( ) 26.( ) 27.( )28. ( ) 29.( ) 30.( ) 1、某一溶液中蛋白质的百分含量为55％,此溶液中蛋白质氮的百分浓度为( ) A、8.8％ B、8.0％ C、8.4％ D、9.2％ E、9.6％ 2、维系蛋白质一级结构的化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、肽键 E、范德华力 3、在生理pH条件下带正电荷的氨基酸是( ) A、亮氨酸 B、色氨酸 C、丙氨酸 D、赖氨酸 E、酪氨酸 4、在280nm波长附近具有最大吸收峰的氨基酸是( ) A、天冬氨酸 B、丝氨酸 C、苯丙氨酸 D、色氨酸 E、赖氨酸 5、体内氨的主要去路是( ) A、渗入肠道 B、生成谷氨酰氨 C、在肝中合成尿素 D、经肾分泌氨随尿排出 E、合成非必需氨基酸 6、蛋白质变性不包括( ) A、氢键断裂 B、肽键断裂 C、盐键断裂 D、疏水键断裂 E、二硫键断裂 7、对DNA Tm值的叙述，哪项是正确的( ) A、与碱基含量无关 B、无种属特异性 C、与A-T碱基对含量呈正比 D、与C-G碱基对含量呈正比 E、同一个体不同组织DNA的Tm不同 8、连接核酸结构单位的化学键是( )
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
系统生物学复习题 一、名词解释 同源性（homology）：进化过程中源于同一祖先的分支之间的关系。在进化上或个体发育上的共同来源而呈现的本质上的相似性，但其功能不一定相同。 直系同源：指的是不同物种之间的某一部分具有的同源性，不是整个物种之间的对比，只是其中的某些基因序列例如蛋白质的同源性，DNA序列的同源性。 并系同源：同一个基因组中有不同功能的同源基因，通过基因组、基因复制等过程形成。 分子钟：单位时间内同源蛋白质氨基酸顺序或DNA核苷酸序列取代的比率 有根树和无根树：有根树是具有方向的系统发生树(phylogenetic tree)，包含唯一的节点，将其作为树中所有物种的最近共同祖先。把有根树去掉根即成为无根树。无根树是没有方向的，其中线段的两个演化方向都有可能。 分子系统树：根据生物大分子的序列资料建立起来的、用图解法表示的、类似树状的分子进化模型。 分子进化（molecular evolution）：生物进化过程中生物大分子的演变现象。主要包括蛋白质分子的演变、核酸分子的演变和遗传密码的演变。 同源性搜索（Blast）：应用最广泛的序列相似性搜索工具。 NCBI：美国国立生物信息中心。全球最大的生物信息资源中心 序列比对（alignment）：为确定两个或多个序列之间的相似性以至于同源性，而将它们按照一定的规律排列。 分子系统学：通过对生物大分子（蛋白质、核酸等）的结构、功能等的进化研究，来阐明生物各类群（包括已绝灭的生物类群）间的谱系发生关系的一门学科。转导：由噬菌体将一个细胞的基因传递给另一细胞的过程。它是细菌之间传递遗传物质的方式之一。
非编码RNA：除mRNA外的其他所有RNA（不参与编码蛋白质的RNA）。 snRNA基因：核内小RNA，它是真核生物转录后加工过程中RNA剪接体的主要成分。 两点杂交：是基因定位最基本的一种方法，它首先通过一次杂交和一次用隐性亲本测交来确定两对基因是否连锁，然后再根据交换值来确定它们在同一染色体上的位置。 密码子偏爱：不同生物对编码同一氨基酸的不同密码子使用频率不同。 转录组：广义上指某一生理条件下，细胞内所有转录产物的集合，包括信使RNA、核糖体RNA、转运RNA及非编码RNA；狭义上指所有mRNA的集合。 基因组：一套染色体中的完整的DNA序列，包括其全部的遗传信息。 RFLP：指基因型之间限制性片段长度的差异，这种差异是由限制性酶切位点上碱基的插入、缺失、重排或点突变所引起的。 启动子：位于结构基因5'端上游的DNA序列，能活化RNA聚合酶，使之与模板DNA准确的结合并具有转录起始的特异性。 基因岛：是有横向起源迹象的一部分基因组。一个基因岛可以与多种生物功能相关，能与共生或病原机理相关，与生物体的适应性相关等。 snoRNA基因：是最早在核仁发现的小RNA，称作小核仁RNA，最初发现它们的生物功能是用来修饰rRNA的。 MicroRNA：是一类21~23 nt 的小RNA，其前体大概是70~100 nt 左右，形成标准的stem 结构，加工后成为21~23 nt 的单链RNA。microRNA 的作用机制是与mRNA 互补，让mRNA 沉默或者降解。 孟德尔第一定律：又称分离定律，在生物体的细胞中，控制同一性状的遗传因子成对存在，不相融合;在形成配子时，成对的遗传因子发生分离，分离后的遗传因子分别进入不同的配子中，随配子遗传给后代。 蛋白酶体：是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一种巨型蛋白质复合物。在真核生物中，蛋白酶体位于细胞核和细胞质中。主要作用
生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸
南昌大学医学院分子生物学试题 姓名______________ 成绩__________ 一、单项选择题（每小题1分，共20分） 1．用于DNA鉴定的技术是（ C ） A. Northern blot B. Eastern blot C. Southern blot D. Western blot 2．影响酶促反应速度的因素不包括（ D ） A. 底物浓度 B. 酶的浓度 C. 反应温度 D. 酶原的浓度 3．下列氨基酸中含有羟基的是（ A ） A. 丝氨酸 B. 亮氨酸 C.甘氨酸 D. 色氨酸 4．治疗艾滋病的AZT是 A、DNA类似物 B、RNA类似物 C、核苷类似物 D、蛋白酶抑制剂5．四环素抗菌作用的原理是（ C ） A.抑制氨基酰-tRNA进位 B.抑制转肽酶 C.抑制转位酶 D.与核糖体小亚基结合 6．原核生物中参与转录起始的酶是（D） A. 解链酶 B.引物酶 C. RNA聚合酶全酶 D. RNA聚合酶核心酶7．核酸中核苷酸之间的连接方式是（ B ） A. 2’3’-磷酸二酯键 B. 3’5’-磷酸二酯键 C. 2’5’-磷酸二酯键 D. 肽键 8．目前认为基因表达调控的主要环节是（） A. 翻译起始 B. 转录起始 C. 转录后加工 D.基因活化 9．与DNA损伤修复过程缺陷有关的疾病是（） A.黄嘌呤尿症 B. 痛风 C. 卟啉病 D. 着色性干皮病 10．糖复合物不包括下列哪种物质（） A. 糖蛋白 B. 蛋白聚糖 C. 脂聚糖 D. 糖原 11．有关一个DNA分子的Tm值，下列哪种说法正确（） A. G+C比例越高，Tm值也越高 B. A+T比例越高, Tm值也越高 C. Tm值越高，DNA越易发生变性 D. Tm值越高，DNA越不稳定12．有机磷农药中毒时，下列哪一种酶受到抑制？（） A.已糖激酶 B. 碳酸酐酶 C. 胆碱酯酶 D.乳酸脱氢酶13．绝大部分膜受体的化学物质为（） A.糖脂 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D. 类固醇 14． G蛋白是指（） A. 蛋白激酶C B.蛋白激酶G C.鸟苷酸环化酶 D.鸟苷酸结合蛋白15．依赖钙离子的蛋白激酶是( ) A. PKA B. PKC C. PKG D. TPK
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
2007年南昌大学生物化学考研真题 一、名词解释 1．蛋白质工程： 2．鞘磷脂： 3．增色效应： 4．解偶联剂： 5．substrate cycle: 6．essential fatty acid: 7．翻译后加工： 8．α-/β-异头物： 二、判断下列句子对与错，并说明理由 1．K m是酶的特征性常数，一种酶只有一个K m值。 2．mRNA的3＇端大多具有poly A 尾链。 3．虽然两者的作用部位不同，但胰高血糖素的肾上腺素都能增高血糖含量。4．与NADH相似，NADPH也是主要经由呼吸链的电子传递以提供ATP。5．糖原磷酸化酶和糖原合酶经磷酸化共价修饰后均转化成相应的低活性形式。6．脂肪酸的生物合成并非只是其β-氧化反应的简单逆转。 7．嘌呤霉素只能抑制原核生物的蛋白质合成。 8．长期不适用蔬菜、水果会导致V A、V B、V C、V D、V E等多种维生素的缺乏。9．溴化氰（CNBr）能断裂Gly-Met-Pro三肽。
10．氨甲酰磷酸既可合成尿素，又可合成嘌呤核苷酸。 三、问答题 1．简述组氨酸（His）的作用。（5分） 2．生活在北极的哺乳动物腿部及蹄内与身体其他部位相比含有更多的不饱和脂肪酸。请解释该现象。（6分） 3．2006年诺贝尔生理学或医学奖的得主是谁？他或他们是哪个国家的？因何成就而获得此殊荣？（8分） 4．试述酶活性的调节方式有哪些？（10分） 5．请解释：细胞经紫外线照射后，置于黑暗处的细胞存活率远不及暴露于光下的细胞。（6分） 6．从一个正常的人体中分离到的脱氧血红蛋白其pI为6.7，从镰刀形红细胞贫血症患者中分离的脱氧血红蛋白，其pI为6.9。 （1）请对这种差别提出结构基础； （2）若在pH7.5的条件下进行电泳，对血红蛋白的电泳行为发生什么样的影响？ 7．简要说明下列试剂在蛋白质的分离纯化和测定中的作用。 （1）国体硫酸铵 （2）三氯醋酸 （3）巯基乙醇 （4）溴酚蓝 （5）十二烷基硫酸钠
生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
生物化学名词解释（英汉） 第八章 1，分解代谢反应（catabolic reaction）：降解复杂分子为生物体提供小的构件分子和能量的代谢反应。 2，合成代谢反应（anablic reaction）：合成用于细胞维持和生长所需分子的代谢反应。 3，反馈抑制（feedback inbition）：催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径终产物抑制的现象 4，前馈激活（feed-forward activition）：代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。 5，标准自由能变化（△GO）：相应于在一系列标准条件（温度298K，压力1atm（=101.325KPa）,所有溶质的浓度都是mol/L）下发生的反应自由能变化。△GO′表示pH7.0条件下的标准自由能变化。 6，标准还原电动势（EO′）：25℃和pH7.0条件下，还原剂和它的氧化形式在1mol/L浓度下表现出的电动势. 第九章 1,酵解（glycolysis）：由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。 2，发酵（fermentation）：营养分子（Eg葡萄糖）产能的厌氧降解。在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。 3，巴斯德效应（Pasteur effect）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。 4，底物水平磷酸化（substrate phosphorlation）：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的传递链无关。5，柠檬酸循环（citric acid cycle）：也称为三羧酸循环（TAC）、Krebs循环。是用于乙酰CoA 中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。 6，回补反应(anaplerotic reaction)：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。 7，乙醛酸循环（glyoxylate cycle）：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以使乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤 第十章 1,戊糖磷酸途径（pentose phosphare pathway）：那称为磷酸戊糖支路。是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。 2，糖醛酸途径（glucuronate pathway）：从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏血酸的动物体内，才可以通过该途径合成维生素C。 3，无效循环（futile cycle）:也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+ATP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋H2O＝ＡＤＰ＋Ｐi。 ４，磷酸解（phosphorolysis）作用：:通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使