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一、填空题
1．促肾上腺皮质激素(ACTH)可促迚体内贮存的胆留醇在__________中转化为肾上腺皮质酮，幵刺激肾上腺表皮分泌激素。
【答案】肾上腺表皮
2．果胶物质可分为__________、__________和__________三大类。
【答案】果胶酸、高甲氧基果胶、低甲氧基果胶
3．主动运输需要__________和__________才能逆浓度梯度转运物质。
【答案】载体蛋白、代谢能(ATP)
4．脂肪组织主要分布于皮下、腹腔和__________等部位，这些脂肪组织称为__________。
【答案】乳腺、脂库
5．剧烈运动较长时间后，体内T状态的血红蛋白比例__________。
【答案】增加
6．辅酶不酶的结合比辅基不酶的结合更为__________。
【答案】松弛
7．第二信使指的是一类将细胞外信号传递至细胞内的物质，主要有__________、__________、__________、__________和__________。
【答案】DAG、、cAMP、、cGMP
8．糖尿病患者耐糖曲线的特点是空腹血糖高于__________水平；口服葡萄糖后血糖急剧升高，幵超过肾糖阈；小时内血糖丌能回落到__________水平。
【答案】正常、空腹
9．蛋白质之所以出现各种内容丰富的极象是__________和__________键能有丌同的程度的转动。
【答案】、
10．真核生物DNA甲基化程度不转录效率呈__________相关，即甲基化程度高的基因转录效率__________。
【答案】负、低
11．翻译过程是把核酸中的遗传信息，翻译为蛋白质中__________的排列顺序。
【答案】氨基酸
12．RNA聚合酶转录合成的RNA称为__________，大多数需要经过迚一步加工才能成为__________。
【答案】初级转录产物/RNA前体、成熟RNA
13．单糖的游离羰基能不__________作用生成糖脎。各种糖生成的糖脎结晶形状和__________都丌相同。
【答案】苯肼、熔点
14．激素是协调多细胞生物代谢作用的__________，它们在__________中合成，幵分泌到__________中。
【答案】化学信号、内分泌腺、循环系统。
15．维生素通常根据溶解性分为__________维生素和__________维生素。
【答案】水溶性、脂溶性
16．tRNA具有__________形的二级结极和__________形的三级结极。
【答案】三叶草、L
17．逆转录酶能以RNA链为模板合成第一条cDNA链，幵具有__________活性，水解杂合分子中的__________链，再以第一条cDNA链为模板合成第二条cDNA链，表明该酶还具有__________酶活性。
【答案】、RNA、DNA聚合
18．不一般DNA复制丌同，PCR需要的DNA聚合酶具有__________性质。
【答案】耐热
19．糖原磷酸化酶的活性形式及非活性形式间的平衡，通过__________的磷酸化和去磷酸化，从而控制调节磷酸化酶的活性。
【答案】丝氨酸
20．生物体内卵磷脂合成的两种丌同途径是__________和__________。
【答案】甘油二酯途径、甘油二酯途径
21．垂体后叶激素指__________和__________，是含二硫键的二十元环，其活性被胰蛋白酶破坏。
【答案】催产素、加压素
22．维生素缺乏时，主要表现为__________；维生素__________缺乏时出现黏膜炎症，如口角炎、舌炎；维生素__________是一个和血液凝固有关的维生素；缺乏维生素__________时导致暗视觉障碍，是夜盲症的病因所在；维生素__________是一个抗恶性贫血的维生素。
【答案】皮炎、、、、
23．新配制的单糖溶液会収生旋光度的改发，这种现象称为__________，这是因为可以互发的单糖环状结极的异头物丌是__________，而丏在溶液中的含量丌相等导致的。
【答案】变旋、对映体
24．大肠杄菌翻译起始是核糖体在__________的协助下不、形成__________的过程。
【答案】翻译起始因子、翻译起始复合物
25．按化学组成脂质大体分为__________、__________和__________三大类。
【答案】简单脂质、复合脂质、衍生脂质
概述 SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。 答案： (1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。 (2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于SDS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异; ②使它们的形状都变成杆状。这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。 (3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。 试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控? 答案：(1）变构调控：丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰 CoA和NADH都抑制丙酮酸脱氢酶复合体，乙酰CoA抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2），NADH抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶 (E3）组分。 (2）化学修饰调控：丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢复。
(3）丙酮酸脱氢酶(E1）组分受GTP抑制，为AMP所活化。 简述保证DNA复制忠实性的因素及其功能？ (1）半保留复制的原则， (2）碱基互补配对的规律，A-T G-C 。 (3)DNA聚合酶I的校对作用， (4)引物的切除， 简述真核生物与原核生物转录的不同点。 答案： 真核生物的转录在很多方面与原核生物不同，具有某些特殊规律，主要包括： (1）转录单位一般为单基因 (单顺反子），而原核生物的转录单位多为多基因(多顺反子） ; (2）真核生物的三种成熟的RNA分别由三种不同的RNA聚合酶催化合成; (3）在转录的起始阶段，RNA聚合酶必须在特定的转录因子的参与下才能起始转录; (4）组织或时间特异表达的基因转录常与增强子有关，增强子是位于转录起始点上游的远程调控元件，具有增强转录效率的作用; (5)转录调节方式以正调节为主，调节蛋白的种类是转录因子或调节转录因子活性的蛋白因子。 某一肽链中有一段含15圈α-螺旋的结构，问： (1）这段肽链的长度为多少毫微米？含有多少个氨基酸残基？ (2）翻译的模板链是何种生物分子？它对应这段α -螺旋片段至少由多少个基本结构单位组成？
生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
1、简述钠钾泵的本质和工作原理。 答：钠钾泵是膜上的一种能够同时运输Na+和K+的ATP酶，本身就是Na+、K+-ATP酶，具有载体和酶的双重活性。它由大、小两个亚基组成，大亚基为贯穿膜全层的脂蛋白，为催化部分；小亚基为细胞膜外侧半嵌的糖蛋白。在Na+和K+存在时，Na+、K+-ATP酶分解1个分子ATP，产生的能量通过Na+-K+泵的构象变化，运送3个Na+从细胞内低浓度侧运到细胞外高浓度侧，同时把两个K+从细胞外低浓度侧运到细胞内高浓度侧。基本过程：1.膜内侧Na+、Mg+与酶结合；2.酶被激活，ATP分解，产生的高能磷酸根使酶发生磷酸化；3.酶构象改变，Na+结合位点暴露到外侧，酶与Na+亲合力变低；4. Na+被释放到细胞外，酶和K+亲合力变高，K+结合到酶上；5.酶发生去磷酸化；6.酶构象复原，K+被释放到细胞内侧； 7.恢复至初始状态。如此反复进行。 2、蛋白质进入内质网的机制（信号假说）？ 答：1.核糖体上信号肽合成；2.胞质中信号识别颗粒（SRP）识别信号肽，形成SRP-核糖体复合体，蛋白质合成暂停；3.核糖体与ER膜结合，形成SRP-SRP受体-核糖体复合体；4.SRP 脱离并参加再循环，核糖体蛋白质合成继续进行；5.信号肽被切除；6.合成继续进行；7.核糖体在分离因子作用下被分离；8.成熟的蛋白质合成暂停。 3、如何理解高尔基体在蛋白质分选中的枢纽作用？ 答：在ER合成的蛋白质，通过转运小泡运输到GC，这种转运小泡被COPⅡ所包绕；蛋白质在GC内进行加工和修饰，再被分拣送往细胞的相关部位。反面GC网络（TGN）执行分拣功能，包装到不同类型的小泡，并运送到目的地, ，包括内质网、高尔基体、溶酶体、细胞质膜、细胞外和核膜等。因此GC在蛋白质分选中具有枢纽作用。 4、G蛋白的结构特点和作用机制？ 答：G蛋白是指任何可与鸟苷酸结合的蛋白质的总称，位于细胞膜胞液面的外周蛋白。由α、β、γ3个不同的亚单位构成，具有结合GTP或GDP的能力，并具有GTP酶的活性。G蛋白有两种构象，一种以αβγ三聚体存在并与GDP结合，为非活化型，另一种构象是α亚基与GTP结合并导致βγ二聚体脱落，为活化型。作用机制：静息状态下，G蛋白以异三聚体的形式存在于细胞膜上，并与GDP结合，而与受体呈分离状态。当配体与相应受体结合时，触发了受体蛋白分子发生空间构象的改变，α亚单位转而与GTP结合，与βγ二聚体分离，具有了GTP酶活性，使GTP分解释放磷酸根，生成GDP，诱导α亚单位构象改变，使之与GDP亲合力增强，最后与βγ二聚体结合，回到静息状态。β亚单位的浓度越高，越趋向于形成静息状态的G蛋白异三聚体，G蛋白的作用就越小。 5、G蛋白耦联受体介导的cAMP信号途径？ 答：激素、神经递质等第一信使与相应的膜受体结合后，可以激活G蛋白，并活化位于细胞膜上的G蛋白效应蛋白——腺苷酸环化酶，使ATP转化生成第二信使cAMP，cAMP可进一步分别引起相应底物的磷酸化级联反应、离子通道活化等效应，参与调节细胞代谢、增殖、分化等不同生理过程。绝大多数细胞中cAMP进一步特异地活化cAMP依赖性蛋白激酶（PKA）来调节细胞的新陈代谢。对于不同的腺苷酸环化酶，影响其活性的因素也不一样。 6、G蛋白耦联受体介导的PIP2信号途径？
【实验操作考核要点】 一、目的要求 1．掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项。 2．了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定与蒽酮比色测定糖原含量的原理和注意事项，掌握其操作方法。 3．正确操作使用刻度吸管和可调微量移液器。 4．熟练运用溶液混匀的各种方法（视具体情况，采用合适的混匀方法）。 5．正确掌握溶液转移的操作。 6．正确操作使用分光光度计。 二、操作考核内容 按百分制计。 1．吸量管操作（20分）； 2．可调式微量移液器操作（20分）； 3．溶液混匀操作（视具体情况，采用合适的混匀方法）（15分）； 4．溶液转移操作（10分）； 5．分光光度计比色操作（25分）。 6．整体表现（10分）。 三、操作考核标准 （一）吸量管操作（20分，每项操作5分） 1．执管 要求右手拿吸量管，左手拿橡皮球，只能用食指而不能用拇指按压吸量管上口来调节吸取液量的刻度；吸液、排液整个操作过程吸量管应始终保持垂直。 2．坐姿 要求腰、背保持竖直，看刻度时眼睛保持平视。 3．吸取溶液 吸量管插入液面深度约0.5cm，不能一插到底，也不能插入过浅而吸进空气致使溶液进入橡皮球内；调控吸量管吸取液量的刻度时，吸量管尖应离开液面靠在容器内壁上。 4．排出液体
吸量管尖应靠上受纳容器内壁，让管内溶液自然流出。不能用橡皮球吹压，而且在流净后吸量管尖停靠受纳容器内壁至少3秒。 （二）可调式微量移液器操作（20分，每项操作5分） 1．设定容量值 转动加样器的调节旋钮，反时针方向转动旋钮，可提高设定取液量。顺时针方向转动旋钮，可降低设定取液量。在调整设定移液量的旋钮时，不要用力过猛，并应注意使取液器显示的数值不超过其可调范围。 2．吸液 （1）选择合适的吸头安放在取液套筒上，稍加扭转压紧吸嘴使之与套筒之间无空气间隙； （2）把按钮压至第一停点，垂直握持加样器,使吸头浸入液面下2~3毫米处,然后缓慢平稳地松开按钮，吸入液体，等一秒钟，然后将吸头提离液面，贴壁停留2-3秒，使管尖外侧的液滴滑落。 3．放液 （1）将吸头口贴到容器内壁底部并保持100°~40°倾斜； （2）平稳地把按钮压到第一停点，等一秒钟后再把按钮压到第二停点以排出剩余液体； （3）压住按钮，同时提起加样器，使吸头贴容器壁擦过，再松开按钮。按吸头弹射器除去吸头。 4．压放按钮时保持平稳；加样器不得倒转；吸头中有液体时不可将加样器平放。取液器吸嘴为一次性使用。实验完毕，将取液器读数调至最大量程值，竖立放于支架上。 （三）溶液的混匀（操作流程中下划实线的三处，每项操作5分，共15分）1．肝糖原的提取与鉴定操作中，肝匀浆上清液中加5ml 95%乙醇后的混匀最好用倾倒混匀，也可用滴管或吸量管吸、吹混匀，或用玻璃棒搅拌混匀。 2．肝糖原定量测定中，肝组织消化液沸水浴后全部转入100 ml容量瓶，加水至刻线后的混匀应采用倒转混匀。 3．肝糖原定量测定中，加蒽酮溶液后的混匀，可将试管倾斜约45o再作旋转混匀。因蒽酮溶液（浓硫酸配制）比重大于样品水溶液很多，一加入便沉于管
1．简述酶的“诱导契合假说”。 酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。 2．受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象？其机 理何在？ 解偶联剂大部分是脂溶性物质，最早被发现的是2，4-二硝基苯酚（DNP）。给受试动物注射DNP后，产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于，DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用，但可使线粒体内膜对H+的通透性升高，影响了ADP+Pi→ATP的进行，使产能过程与储能过程脱离，线粒体对氧的需求增加，呼吸链的氧化作用加强，但不能偶联ATP 的生成，能量以热能形式释放。 3．复制中为什么会出现领头链和随从链？ DNA复制是半不连续的，顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上，子链就沿'5→'3方向延长，另一股母链'5→'3解开，子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 4．简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 ．乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因，编码降解乳糖的酶，此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I，在P 序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区，三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面： (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白，改变了它的构象，使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时，cAMP浓度高，结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合，激活RNA转录活性；有葡萄糖时，cAMP浓度低，cAMP与CAP结合受阻，CAP不能与CAP结合位点结合，RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。 5．何谓限制性核酸内切酶？写出大多数限制性核酸内切酶识别 DNA序列的结构特点。 解释限制性内切核酸酶；酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 1．酮体是如何产生和利用的？ 酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料，先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA（HMG-CoA），接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸，乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA 合成酶是酮体生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化。 酮体在肝内生成后，通过血液运往肝外组织，作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A，最终通过三羧酸循环彻底氧化。 2．为什么测定血清中转氨酶活性可以
考研这个念头，我也不知道为什么，会如此的难以抑制，可能真的和大多数情况一样，我并没有过脑子，只是内心的声音告诉我：我想这样做。 得知录取的消息后，真是万分感概，太多的话想要诉说。 但是这里我主要想要给大家介绍一下我的备考经验，考研这一路走来，收集考研信息着实不易，希望我的文字能给师弟师妹们一个小指引，不要走太多无用的路。其实在刚考完之后就想写一篇经验贴，不过由于种种事情就给耽搁下来了，一直到今天才有时间把自己考研的历程写下来。 先介绍一下我自己，我是一个比较执着的人，不过有时候又有一些懒散，人嘛总是复杂的，对于考研的想法我其实从刚刚大一的时候就已经有了，在刚刚进入大三的时候就开始着手复习了，不过初期也只是了解一下具体的考研流程以及收集一些考研的资料，反正说到底就是没有特别着急，就我个人的感受来说考研备考并不需要特别长的时间，因为如果时间太长的话容易产生疲惫和心理上的变化反而不好。 下面会是我的一些具体经验介绍和干货整理，篇幅总体会比较长，只因，考研实在是一项大工程，真不是一两句话可描述完的。 所以希望大家耐心看完，并且会有所帮助。 文章结尾处附上我自己备考阶段整理的学习资料，大家可以自取。 苏州大学生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (631)生物化学（F）
(857)细胞生物学（F） 参考书目为： 1.王镜岩等.《生物化学》.高等教育出版社第三版,200 2. 2.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说一下我的英语单词复习策略 1、单词 背单词很重要，一定要背单词，而且要反复背！！！你只要每天背1-2个小时，不要去纠结记住记不住的问题，你要做的就是不断的背，时间久了自然就记住了。 考察英语单词的题目表面上看难度不大，但5500个考研单词，量算是非常多了。我们可以将其区分为三类：高频核心词、基础词和生僻词，分别从各自的特点掌握。 （1）高频核心词 单词书可以用《木糖英语单词闪电版》，真题用书是《木糖英语真题手译》里面的单词都是从历年考研英语中根据考试频率来编写的。 核心，顾名思义重中之重。对于这类词汇，一方面我们可以用分类记忆法，另一方面我们可以用比较记忆法。 分类记忆法，这种方法指的是把同类词汇收集在一起同时记忆。将同类词汇放在一起记忆，当遇到其中一个词时，头脑中出现的就是一组词，效率提高的同时，也增强了我们写作用词的准确度和自由度。例如：damp，wet，dank，moist，humid都含“潮湿的”意思。damp指“轻度潮湿,使人感觉不舒服的”。wet指“含水分或其他液体的”、“湿的”。moist指“微湿的”、“湿润的”,
高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。
他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问
脂类、生物膜的组成与结构生物化学习题集 糖一、名词解 释 1、直链淀粉：是由α―D―葡萄糖通过1，4―糖苷 键连接而成的，没有分支的长链多糖分子。 2、支链淀粉：指组成淀粉的D－葡萄糖除由α－1,4 糖苷键连接成糖链外还有α－1，6糖苷键连接成分 支。 3、构型：指一个化合物分子中原子的空间排列。这 种排列的改变会关系到共价键的破坏，但与氢键无 关。例氨基酸的D型与L型，单糖的α—型和β— 型。 4、蛋白聚糖：由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连 的化合物，与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长 而不分支的多糖链，即糖胺聚糖，其一定部位上与 若干肽链连接，糖含量可超过95%，其总体性质与多 糖更相近。 5、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，其一 定部位以共价键与若干糖分子链相连所构成的分子 称糖蛋白，其总体性质更接近蛋白质。 二、选择 *1、生物化学研究的内容有（ABCD） A 研究生物体的物质组成 B 研究生物体的代谢变化及其调节 C 研究生物的信息及其传递 D 研究生物体内的结构 E 研究疾病诊断方法 2、直链淀粉的构象是（Ａ） A螺旋状B带状C环状D折叠状 三、判断 1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性，L-型葡萄糖一定 具有负旋光性。（×） 2、所有糖分子中氢和氧原子数之比都是2:1。（×） #3、人体既能利用D-型葡萄糖，也能利用L-型葡萄 糖。（×） 4、D-型单糖光学活性不一定都是右旋。（√） 5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。（√） 四、填空 1、直链淀粉遇碘呈色，支链淀粉遇碘呈 色，糖原与碘作用呈棕红色。（紫蓝紫 红） 2、蛋白聚糖是 指 。 (蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的化合物) 3、糖原、淀粉和纤维素都是由组成的均 一多糖。(葡萄糖) word文档可自由复制编辑
苏州大学2008研究生入学考试试题 生物化学 一、名词解释（共10题，每题2分，共20分） 1、等电聚焦电泳 2、Edman降解 3、疏水相互作用 4、双倒数作图 5、转化 6、限制性内切酶 7、柠檬酸转运系统 8、位点特异性重组 9、信号肽 10、锌指 二、是非题：（共10题，每题1分，共10分） 1、构成天然蛋白质分子的氨基酸约有18种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2、磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是VitB6的衍生物，可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。 3、核酸具有方向性，5’-位具有自由羟基，3’-位上具有自由的磷酸基。 4、6-磷酸果糖激酶-1受A TP和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2，6双磷酸果糖的变构激活。 5、16C的软脂酸可经七次β-氧化全部分解为8分子乙酰CoA,可净生成130分子A TP. 6、丙氨酸氨基转移酶催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。 7、胸腺嘧啶降解的终产物为β-氨基异丁酸、NH3和CO2. 8、RNA pol Ι存在于核仁，对α-鹅蒿覃碱不敏感。（不会打那个字） 9、顺式作用元件（cis-acting element）指一些与基因表达调控有关的蛋白质因子。 10、天然双链DNA均以负性超螺旋构象存在，当基因激活后，则转录区前方的DNA拓扑结构变为正性超螺旋。 三、多项选择题（共15题，每题2分，共30分，在备选答案中有1个或1个以上是正确的，请选出正确的答案，错选或未选全的均不给分） 1、含硫氨基酸包括： A、蛋氨酸 B、苏氨酸 C、组氨酸 D、半胱氨酸 2、关于α-螺旋正确的描述为： A、螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周。 B、为右手螺旋结构。 C、两螺旋之间借二硫键维持其稳定。 D、氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧。 3、下列那种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A、 pI为4.5的蛋白质 B、 pI为7.4的蛋白质 C、 pI为7的蛋白质 D、pI为6.5的蛋白质。 4、关于同工酶，哪些说明是正确的？
生物化学实验 实验基本原理 1 有效数字计算（结合电子天平的应用等） 加减法： 进行数字加减时，最后结果所保留的小数点后的位数应与参与运算的各数中小数点后位数最少者相同，其尾数“四舍五入”。如：0.124+1.2345+12.34=13.6979，应取13.70。 乘除法： 进行数字乘除时，最后结果的有效数字应与参与运算的各数中有效数字位数最少者为准，而与小数点的位数无关，其尾数“四舍五入”。如：1.23×0.12=0.1476,应取0.15。 2 误差分析 误差为实验分析的测定值与真实值之间的差值。误差越小，测定值越准确，即准确度越高。误差可用绝对误差和相对误差表示。 绝对误差= 测定值- 真实值 相对误差= 绝对误差÷真实值×100% 一般用相对误差表示结果的准确度，但因真实值是并不知道的，因此实际工作中无法求出分析的准确度，只得用精确度来评价分析的结果。 3 偏差分析（结合“可溶性蛋白或赖氨酸实验”要求掌握） 精确度表示在相同条件下，进行多次实验的测定值相近的程度。一般用偏差来衡量分析结果的精确度。偏差也有绝对偏差和相对偏差两种表示方法。 绝对偏差= 单次测定值- 算术平均值（不计正负号） 相对偏差= 绝对偏差÷算术平均值×100%
例如：分析某一材料糖含量，共重复测定5次，其结果分别为：16.1%，15.8%，16.3%，16.2%，15.6%，用来表示精确度的偏差可计算如下： 分析结果算术平均值个别测定的绝对偏差（不计正负） 16.1% 0.1% 15.8% 0.2% 16.3% 16.0% 0.3% 16.2% 0.2% 15.6% 0.4% 平均绝对偏差=（0.1%+0.2%+0.3%+0.2%+0.4%）÷5 = 0.2% 平均相对偏差= 0.2÷16.0×100% = 1.25% 在实验中，有时只做两次平行测定，这时就应用下式表达结果的精确度： 两次分析结果的差值÷平均值×100% 4 实验结果的表述：实验结果可用列表法（“影响酶作用的因素”常用）和作图法（综合实验用）表示。 第1章分光光度技术 分光光度技术是光学（光谱）分析技术的一种，它是利用物质的特征吸收光谱来对不同物质进行定性和定量分析的一项技术。我们将重点介绍紫外光-可见光分光光度法。 一、紫外光-可见光分光光度法的基本原理 1、讨论的波长范围：200～400nm的紫外光区和400～760nm的可见光区。 人肉眼可见的光线称可见光，波长范围在400～760nm；
2017年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码：动物生物化学 618 适用专业（领域）：动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具： 考生注意事项：①所有答案必须做在答题纸上，做在试题纸上一律无效； ②按试题顺序答题，在答题纸上标明题目序号。 一．单项选择题（共计30 分，每小题1分） 1．蛋白质的空间构象主要取决于（）。 A．氨基酸残基的序列B．α-螺旋的数量 C．肽链中的肽键D．肽链中的二硫键位置 2．体内参与核苷酸合成代谢的甲基直接供体是（）。 A．甲硫氨酸B．S-酰苷甲硫氨酸C．甘氨酸D．苏氨酸 3．酶的竞争性抑制作用动力学特征是（）。 A．Km不变，Vmax减小B．Km增加，Vmax 减小 C．Km增加，Vmax 不变D．Km和Vmax 都减小 4．奇数碳原子脂肪酸经β-氧化后除生成乙酰CoA外还有（）。 A．丙二酸单酰CoA B．丙酰CoA C．琥珀酰CoA D．乙酰乙酰CoA 5．在糖原的生物合成中，葡萄糖的活性形式是（）。 A．G-1-P B．CDP-G C．G-6-P D．UDP-G 6．一氧化碳和氰化物对呼吸链的抑制作用部位是（）。 A．NADH→CoQ B．FADH2→CoQ C．CoQ→Cytc D．Cytaa3→O2 7．解偶联剂引起的效应是（）。 A．氧不断消耗，ATP正常合成B．氧消耗停止，ATP合成停止 C．氧不断消耗，ATP合成停止D．氧消耗停止，ATP正常合成 8．合成酮体的关键酶是（）。 A．HMG-CoA合成酶B．乙酰CoA羧化酶 C．HMG-CoA裂解酶D．乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶 9．嘧啶核苷酸的合成中4位、5位及6位的碳原子和1位氮原子来源于（）。 A．天冬氨酸B．谷氨酸C．谷氨酰胺D．甘氨酸 10．软脂酰COA经过一次β氧化，其产物通过三羧循环和氧化磷酸化生成ATP的分子数 共4页第1页
一、名词解释（每题2分，共20分） 1、同工酶 2、酶活性中心 3、蛋白质等电点 4、底物水平磷酸化 5、葡萄糖异生作用 6 7 8 9 10 ( ) 10、考马斯亮蓝染料与蛋白质（多肽）结合后形成颜色化合物，在534nm波长下具有最大吸收光。 三、选择题（每题1分，共10分） ( ) 1、Watson和Crlick的DNA双股螺旋中，螺旋每上升一圈的碱基对和距离分别是： A. 11bp， 2.8nm B. 10bp， 3.4nm C. 9.3bp， 3.1nm D. 12bp， 4.5nm
( ) 2、哪一种情况可用增加底物浓度的方法减轻抑制程度： A. 不可逆抑制作用 B. 非竞争性可逆抑制作用 C. 竞争性可逆抑制作用 D. 反竞争性可逆抑制作用 ( ) 3、米氏动力学的酶促反应中，当底物浓度（[S]）等于3倍Km时，反应速度等于最大反应速度的百分数（%）为： A. 25％ B. 50％ C. 75％ D. 100％( ) 4、TCA循环中发生底物水平磷酸化的化合物是： A. α-酮戊二酸 B. 琥珀酸 C. 琥珀酰CoA D. 苹 A. 考马斯亮蓝试剂 B. 二苯胺试剂 C. 地衣酚试剂 D. DNS试剂 四、填空题（每空1分，共30分） 1、20种天然氨基酸中_____和色氨酸只有一个密码子。 2、某一种tRNA的反密码子是UGA，它识别的密码子序列是 ___ 。 3、pI为4.88的蛋白质在pH8.6的缓冲液将向电场的 _______ 极移动。
4、核酸的基本结构单元是 __ ，蛋白质的基本结构单元是 _ _ 。 5、糖酵解途径的限速酶是 _ _、_ _、__ 。 6、大肠杆菌RNA聚合酶全酶由 ___????____ 组成；参与识别起始信号的是 __?___ 因子。 7、3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭可将 ___ 产生的___所携带的电子转 入线粒体内膜。 8、某DNA模板链核酸序列为5’ TTACTGCAATGCGCGATGCAT-3’，其转录产物mRNA的核苷 酸排列顺序是____，此mRNA编码的多肽链N-端第一个氨基酸为 ___，此多 9 10 O O ( CH 3 CH 2 ) 11 _____________________ 五、简答题（30分） 1、请写出米氏方程，并解释各符号的含义（5分） 2、计算1mol丙酮酸彻底氧化为CO 2和H 2 O时产生ATP的mol数。（6分） 3、按下述几方面，比较软脂酸氧化和合成的差异：发生部位、酰基载体、二碳片段供 体、电子供体（受体）、底物穿梭机制、合成方向。（6分） 4、简述三种RNA在蛋白质生物合成过程中所起的作用。（6分） 5、请写出参与原核生物DNA复制所需要的主要酶或蛋白，并简要解释其功能。（7分）
一、解词 1、总氮量水中各种形态无机和有机氮的总量 2、酶的抑制作用是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。 3、酶的最适温度酶催化活性最高时的温度 4、蛋白质的等电点每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点 5、盐析增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象 6、蛋白质变性蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失6、酶的专一性酶对底物及其催化反应的严格选择性通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应 7、激活剂能提高酶活性的物质大部分是离子或简单的有机化合物 8、抑制剂凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质 9、酶催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体 二、填空 1、球蛋白可在半饱和中性硫酸铵溶液中析出，清蛋白可在高盐浓度溶液中析出。 2、在PH3.0、和9.5时的电场中，卵清蛋白（PI4.6）移动方向分别为负移 动，正移动。 3、唾液淀粉酶的最适温度是37 4、还原糖与本乃狄试剂共热现象生成生成砖红色沉淀。 5、维生素C也称抗坏血酸，它具有很强还原性 6、用苔黑酚浓盐酸溶液可以鉴定核糖核酸 7、当溶液的PH低于蛋白质等电点时，蛋白质分子带正电荷；当溶液的 PH大于蛋白质等电点时，蛋白质分子带负电荷； 10．凯氏定氮法测定蛋白质含量消化终点颜色为清澈的蓝紫色色。 11．蛋白质变性的实质是空间结构被破坏。 12．常用的RNA提取方法有苯酚法、、高盐法等。 13、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是蛋白质颗粒表面的电荷层 和水化膜、 14、蛋白质在等电点时，主要以两性离子离子形式存在；当溶液的P H＞PI 时，蛋白质分子以负离子形式存在；当溶液的P H＜PI时，蛋白质分子带正离子形式存在。 15、蛋白质分子中氮的平均含量为 5.16% ，样品中的蛋白质含量常以测 氮量乘以 6.25 、即 6 。 三、选择 1、盐析法沉淀蛋白质的原理( ) A 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 B 次级键断裂蛋白质的构象改变 C 中和电荷，破坏水化膜 D 调节蛋白质溶液的等电点 2、以下哪项不是酶的特性（） A 酶是生物催化剂，催化效率极高 B 易受Ph，温度等外界因素的影响 C 能加速化学反应但不改变反应平衡点 D 有高度特异性 3、RNA和DNA的最大紫外吸收值是在（） A 280nm B 260nm C 510nm D 620nm 4、．凯氏定氮法使用的混合催化剂硫酸钾-硫酸铜配比为（） A 1:3 B 5:1 C 3:1 D 1:1
《生物化学实验》内容 课程类型：制药工程专业必修 实验总学时：32课时 开设实验项目数：8个 适用对象：2017制药工程1、2班 实验教师：段志芳 一、实验目标及基本要求 生物化学实验是一门独立的实验课程，培养学生生物化学实验基本操作技能、实验数据处理能力、分析问题解决问题的能力和实事求是的科学态度。 二、实验内容
三、成绩 包括实验时的表现（实验出勤、安全卫生、操作对错、损坏器皿情况等，占50%）及实验报告的完成情况和完成质量（占50%），每个实验按总分为100分为满分进行打分，共8个实验，总评取平均值。 四、要求 （1）实验过程中同组人可以配合进行； （2）实验报告独立完成，同组人数据相同，不得抄袭他组数据；（3）实验过程若出现失误应向老师汇报后再进行重做； （4）对实验结果进行简单的分析. 实验一植物组织中可溶性总糖的提取 一、实验目的 1. 掌握可溶性总糖的概念和性质。 2. 掌握可溶性总糖提取的基本原理。
3．掌握溶解、过滤、洗涤、定容等基本操作技术。 二、实验原理 可溶性糖是指易溶于水的糖，包括绝大部分的单糖、寡糖，常见的有葡萄糖、果糖、麦芽糖和蔗糖等。它们在植物体内可以充当能量的储存、转移的介质、结构物质和功能分子如糖蛋白的配基。总糖主要指具有还原性的葡萄糖、果糖、戊糖、乳糖和在测定条件下能水解为还原性的单糖的蔗糖、麦芽糖以及可能部分水解的淀粉。可溶性总糖提取方法包括：热水提取法、酶提取法、超声波提取法等。其溶于热水，不溶于60%以上乙醇，所以用热水提取、乙醇沉淀除去部分醇溶性杂质。本实验利用可溶性糖溶于水的特性，将植物磨碎，用热水将组织中的可溶性糖提取出来，结合实验二得到总糖浓度，已知溶液体积和原料重量，可以求出总糖含量。 三、实验用品 1.仪器设备：电子天平（精确到0.0g，配称量纸若干）；可控温电 加热板或电炉或电热套或水浴锅均可。可共用。 2.玻璃器皿：研钵1套；100mL锥形瓶1个；25mL量筒1个；玻 璃棒1根；100mL烧杯2个；胶头滴管1支；过滤装置1套（铁架台1台+铁圈1个+玻璃漏斗1个+100mL容量瓶1个+洗瓶1个）； 不锈钢刮勺1个；剪刀1把。此部分为每组所用，集中到小框里，放置各实验台上。 3.药品试剂：新鲜植物叶片；蒸馏水。 4.其他：9cm滤纸若干（与玻璃漏斗配套）；纸巾若干；标签纸若
1.写出大多数限制性内切酶识别DNA序列的结构特点？ 生物体内能识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。它是可以将外来的DNA切断的酶，即能够限制异源DNA的侵入并使之失去活力，但对自己的DNA却无损害作用，这样可以保护细胞原有的遗传信息。由于这种切割作用是在DNA分子内部进行的，故名限制性内切酶(简称限制酶． Ⅱ型（type Ⅱ）限制与修饰系统所占的比例最大，达93% 。Ⅱ型酶相对来说最简单，它们识别回文对称序列，在回文序列内部或附近切割DNA ，产生带3'- 羟基和5'- 磷酸基团的DNA 产物，需Mg2+ 的存在才能发挥活性，相应的修饰酶只需SAM 。识别序列主要为4-6bp ，或更长且呈二重对称的特殊序列，但有少数酶识别更长的序列或简并序列，切割位置因酶而异，有些是隔开的。 Ⅱs 型（type Ⅱs）限制与修饰系统，占5% ，与Ⅱ型具有相似的辅因子要求，但识别位点是非对称，也是非间断的，长度为4-7bp ，切割位点可能在识别位点一侧的20bp 范围内。 Ⅱ型限制酶一般是同源二聚体（homodimer），由两个彼此按相反方向结合在一起的相同亚单位组成，每个亚单位作用在DNA 链的两个互补位点上。修饰酶是单体，修饰作用一般由两个甲基转移酶来完成，分别作用于其中一条链，但甲基化的碱基在两条链上是不同的。 在Ⅱ型限制酶中还有一类特殊的类型，该酶只切割双链DNA 中的一条链，造成一个切口，这类限制酶也称切口酶（nicking enzyme），如N.Bst NBI 。 2.PCR循环的参数是如何确定的？ （1）变性时间是如何确定的？ 在选择的变性温度下，DNA分子越长，两条链完全分开所需的时间也越长。如果变性温度过低或时间太短，模板DNA中往往只有富含AT的区域被变性。在PCR的第一个循环中，有时常把变性时间设计为5 min，来增加大分子模板DNA彻底变性的概率，又称此为预变性。当模板DNA的G+C含量超过55%时，需要更高的变性温度，来源于古细菌的DNA聚合酶比TaqDNA聚合酶更能耐受高温，因此更适合用来扩增富含GC的DNA 模板。 （2）复性温度的确定有什么考虑？ 复性过程（即退火）采用的温度至关重要。如果复性温度太高，寡核苷酸引物不能与模板很好地复性，扩增效率将会非常低。如果复性温度太低，引物将产生非特异性复性，从而导致非特异性的DNA片段的扩增。 （3）延伸的时间是如何确定的？ Taq DNA聚合酶在最适反应温度（72～78 ℃）下聚合速率约为2 000 bp/min。根据多数研究者的经验，确定了一个规则，即：靶基因的每1 000 bp的扩增产物的延伸时间被设计为1 min，以此类推。对于PCR的最后一个循环，许多研究者常把延伸时间增加为以前循环的延伸时间的3倍以上，以使所有扩增产物完成延伸，这又称为后延伸。（4）循环数目一般都为30，这个数值是怎么来的？ PCR扩增所需的循环数目决定于反应体系中起始的模板拷贝数以及引物延伸和扩增的速率。一旦PCR反应进入几何级数增长期，反应会一直持续下去，直至某一成分成为限制因素。从这一点上来说，扩增产物中绝大多数应该是特异性的扩增产物，而非特异性的扩增产物低到难以检测的程度。用TaqDNA聚合酶在一个含有105个拷贝的靶
最新苏州大学考研笔记汇总 ——苏大本科笔记与考研真题哪里下载？ 纵观整个考研过程，考研笔记的重要程度不言而喻，从考研初期的知识理解到中期的要点记忆，再到后期的提纲要领，可以说，考研笔记在整个备考过程中起到中流砥柱的重要作用。若是在备考期间，能拥有一份往届苏州大学考研高分学长学姐的笔记也是极好的！他们的笔记往往内容详细、条理清晰，是对考点的把握和理解的体现。不过由于笔记数量过于稀缺，有需求的考生又很多，总有许多考生抱怨根本买不到。针对考研笔记的稀缺性，东吴苏大考研网官方教学研发团队联合苏州大学各专业排名前三的学长学姐们针对苏州大学各专业考点，共同编写了一系列《考研复习全析》，自发售以来好评率超过98%！欲知更多苏州大学考研详情，请点击进入【苏大考研真题答案】，也可报名（苏大考研辅导班），考研成功，快人一步！ [东吴苏大考研网] 2019苏州大学871传热学考研复习全析 [东吴苏大考研网] 2019苏州大学考研889英语教学论复习全析（含真题，共三册）[东吴苏大考研网] 2019苏大665中外音乐史考研复习全析（含历年真题） [东吴苏大考研网] 2019苏州大学666生物化学（农）考研复习全析（含历年真题，共两册） [东吴苏大考研网] 2019苏大842自动控制原理考研复习全析（含历年真题） [东吴苏大考研网] 2019苏大841电子技术基础（机电）考研复习全析（含历年真题）【共两册】 [东吴苏大考研网] 2019苏大839管理信息系统与数据结构考研复习全析（含历年真题，共两册） [东吴苏大考研网] 2019苏大850高等数学基础考研复习全析（含历年真题，共两册）[东吴苏大考研网] 2019苏大627生物化学考研复习全析（含历年真题，共两册）[东吴苏大考研网] 2019苏大862材料科学基础考研复习全析（含历年真题） [东吴苏大考研网] 2019苏大858材料学（F）考研复习全析（共两册，含历年真题）
生物化学实验指导 吕杰编著 新疆大学资源与环境科学学院生态学教研室
内容介绍 《生物化学实验指导》是新疆大学资源与环境科学学院《生物化学》课程组的教师在参考国内重点院校、科研院所的生物化学实验与实习教材的基础上，结合教师的教学经验汇编而成。该实习指导围绕教学大纲设计了8个实验内容。
目录 实验一氨基酸纸层析 (4) 实验二DNS-CL法测定N末端氨基酸 (5) 实验三考马斯亮蓝法测定蛋白质的浓度 (7) 实验四酪蛋白的制备 (8) 实验五葡萄糖标准曲线的绘制 (10) 实验六酵母蔗糖酶的提取及活力测定 (12) 实验七酵母RNA的分离及组分鉴定 (14) 实验八维生素C的定量测定 (16)
实验一氨基酸纸层析 一、实验目的 1、通过氨基酸的纸层析分离，学习纸层析的基本原理和操作方法。 二、实验原理 纸层析：是以滤纸作为支持物的分配层析法，是20世纪40年代发展起来的一种生化分离技术。由于设备简单，操作方便，所需样品量少，分辨力较高等优点而广泛的用于物质的分离，并可进行定性和定量的分析。缺点是展开时间较长。 分配层析法：是利用物质在两种或两种以上不同的混合溶剂中的分配系数不同，而达到分离的目的的一种实验方法。 在一定条件下，一种物质在某种溶剂系统中的分配系数是一个常数即α=溶质在固定相的浓度/溶质在流动相的浓度。溶剂系统：由有机溶剂和水组成，水和滤纸纤维素有较强的亲和力，因而其扩散作用降低形成固定相，有机溶剂和滤纸亲和力弱，所以在滤纸毛细管中自由流动，形成流动相，由于混合液中各种氨基酸的分配系数值不同，其在两相中的分配数量及移动速率（即迁移率Rf值）就不同，从而达到分离的目的。 三、实验材料、仪器和试剂： 1、实验材料：标准氨基酸溶液 2、仪器: 层析缸，层析纸，毛细管，天平，吹风机等。 3、试剂： （1）氨基酸标准溶液：0.1M丙氨酸和0.1M谷氨酸标准溶液。 （2）溶剂系统：正丁醇：甲酸：水=15：3：2（体积比）摇匀； （3）0. 1%的茚三酮丙酮溶液；茚三酮1—5克，丙酮100毫升 四、实验步骤： 纸层析 (1) 取一长方形滤纸，在滤纸纵向对应的两边距边沿2cm 处，用铅笔轻轻的各画两条平行线，一条作前沿标志，一条作点样线，在点线上每隔2cm 画一个“+”作为点样位置，共5个点。 (2) 点样：用毛细管点样，其中2个点用毛细管点上氨基酸的标准溶液；中间间隔一点，另2点点上未知氨基酸的溶液。每个点样点重复点5次，每点一次用电吹风吹干后再点下次，点样点的直径应控制在2mm左右，点样完毕用大头针将滤纸做成筒形，点样面向外，注意纸的两边不要接触。 (3) 展层：向层析缸中加入层析溶剂，液层不要超过点样线（高约1.5cm，约50－60ml 溶剂），将滤纸点样点朝下放入层析溶剂中，将层析缸密闭，待溶剂到达标志线后取出，吹干。 (4)显色：用喷雾器将茚三酮显色剂均匀喷在滤纸上，吹风机热风吹干显色。 五.结果分析： (1)用铅笔将层析色谱轮廓和中心点描出来； (2) 测量原点至色谱中心和至溶剂前沿的距离，计算各种氨基酸色谱的Rf 值。 Rf=组分移动的距离/溶剂前沿移动的距离 =原点至组分斑点中心的距离/原点致溶剂前沿的距离 六、思考题： 1、何谓分配层析法和分配系数？