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大学生物化学教案

生物化学教案

第一章绪论

一、生物化学的含义

生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。

二、生物化学的内容

有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。

三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题：

1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。

2、正确处理好理解和记忆的关系。

3、注意知识的不断总结

4、学会自学

第二章蛋白质的化学

第一节概述

一、蛋白质的概念

蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。

二、蛋白质的生理功能

1、是构成组织细胞的最基本物质

蛋白质含量占干重45%

2、是生命活动的物质基础

A、酶的化学本质是蛋白质

B、抗体是血清中的r球蛋白

C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白

E、激素也是蛋白质

3、供给能量

每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj

第二节蛋白质的化学组成

一、蛋白质的元素组成

碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷

二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸

（一）蛋白质的基本单位是氨基酸

（二）氨基酸的结构特点

α—氨基酸

天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。

1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。

2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。

3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。

结构通式

4、色泽与状态：各种常见氨基酸均为无色结晶。

5、溶解度：氨基酸一般都溶于水，微溶于醇，不溶于乙醚。所有氨基酸都能溶于强酸、强碱溶液中。

6、氨基酸及其某些衍生物具有一定的味感，味感与氨基酸的种类和立体结构有关。一般来讲，D 型氨基酸多数带甜味，甜味最强的是D —色氨酸，可达蔗糖的40倍；L —型氨基酸具有天、苦、鲜、酸4种不同味感。（二）氨基酸的分类。

1、营养学分类：必需氨基酸和非必需氨基酸，不能在体内合成，必须由食物提供的氨基酸成为必需氨基酸。20种氨基酸中只有赖、色、苯丙、甲硫、苏、亮、异亮、颉氨酸为必需氨基酸，对于婴儿，组氨酸也是必须的。

2、根据R 集团性质分类中性氨基酸

甘氨酸甘 Gly 丙氨酸丙 Ala

颉氨酸颉 Val

脂肪族氨基酸亮氨酸亮 Leu 异亮氨酸异亮 Ile

丝氨酸丝 Ser

含羟基

苏氨酸苏 Thr

半胱氨酸半 Cys

含硫基甲硫氨酸蛋 Met

脯氨酸脯 Pro 苯丙氨酸苯丙 Phe

芳杂环酪氨酸酪 Tyr 色氨酸色 Trp

NH 2

COOH

天冬酰胺 Asn

酰胺谷酰胺 Gln

酸性氨基酸：

天冬氨酸天冬 Asn 谷氨酸谷 Glu

碱性氨基酸：

精氨酸精 Arg 组氨酸组 His 赖氨酸赖 Lys

（三）氨基酸的化学性质 1、α—氨基的反应

例：与甲醛反应（中性PH 值条件）

NH 2

COOH H

2HCHO

COOH

CH 2OH HOH 2C

反应结果使其碱性减弱，氨基酸中的羧基就可以和普通脂肪酸一样解离，充分显示出它的酸性。

在食品检测中常用这个性质来定量测定食品中的氨基酸含量。如，酱油。 2、α—羧基的反应

NH 2

COOH

脱羧酶

H 2C

NH 2

+CO 2

这是食品中胺的主要来源特别是腐胺、尸胺，使食品腐败的标志。 3、羰氨反应（美拉德反应）

羰氨反应制具有羰基的化合物与具有氨基的化合物发生一吸附在反应，最后形成黑色素的过程。

（1）初级阶段

还原糖中的羰基原基发生简单的反应。

（2）高级阶段

初级产物相互反应，使高级阶段的反应变得更加复杂。成立含氮、氧、硫的有香气的杂环化合物，使食品又陪烤香和焦香，是主要生香阶段。

（3）最终阶段

是主要的生色阶段，高级阶段的不饱和羰基化合物等失水，缩合，生成褐色素。含氮化合物的参与，生成黑褐色的含氮色素，食品外表形成一层坚硬的外壳。此聚合物的化学性质稳定，能使食品的贮存期延长。

4、成肽反应

一个α—氨基酸分子中的氨基与另一个α—氨基酸分子中的羧基脱水缩合，形成的化合物成肽。

C NH2 HOOC

R +

HOOC

NH2

HOOC

C CH2

两个氨基酸缩合形成二肽，多个较多台，多肽通常呈线状。有的低肽分子也有味感在食品中起着风味作用。

（四）氨基酸的合理营养

1、各种动物的生长和发育都需要一定的氨基酸，尤其是必需氨基酸。

2、必需氨基酸不但两要充分，而且互相要有一定的比例。只有当食品蛋白质中的必需氨基酸的数量和比例与合成机体细胞所需的必需氨基酸的数量，比例一致时，才能最大限度的充分利用食品白质。——氨基酸（蛋白质）的合理营养，这样的蛋白质称为完全蛋白质。

（五）氨基酸在食品加工的作用

①调味剂②营养强化剂③增香作用

1、氨基酸的味

D—色氨酸，甜度强，是有发展前途的甜味剂。

L—谷氨酸，主要存在于植物蛋白中，具有酸味和鲜味两种味，其中以酸味为主。加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐，酸味消失，鲜味增强——味精的主要成分。

味精+碱性溶液谷氨酸二钠（无鲜味）

味精+高酸度溶液谷氨酸（鲜味减弱）

味精在高于120℃的温度下或长时间加热会产生焦谷氨酸钠，无鲜味，对人体有害。

2、风味前体物质

羰氨反应产香、产色

氨基酸在加热、或在细菌分解下产生某味风味物质。

第三节蛋白质的分子结构

蛋白质的功能主要有其结构所决定。蛋白质的结构复杂，具有多层次结构。

一、蛋白质的一级结构

构成蛋白质的各种氨基酸在多肽链中的排列顺序，称为蛋白质的一级结构（Primary Structure）。多肽链氨基酸的顺序是由基因上的遗传信息，即DNA分子中的核苷酸排列顺序所决定。

肽键与肽链：一个氨基酸的α—羧基与另一个α—氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的共价键（—CO—NH—）称为肽键，又称酰胺键。

氨基酸通过肽键连接起来的化合物称为胎。有两个氨基酸形成的肽称为二肽，三个氨基酸形成的叫三肽，十肽以下称为寡肽，十肽以上称为多肽。

P.11 牛胰岛素的一级结构

肽键中存在的其他公家间也包括在一级结构中，这些是半胱氨酸残基之间的一级二硫键，

它们在不同多肽链之间，或同一条链不同部位之间。

二、蛋白质的空间结构

（一）蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构是指多肽链主链盘旋、折叠形成的主链构象。

形成蛋白质二级结构是基础是肽键平面，肽键中的C、O、N、H四个原子和两个α碳原子都在同一个平面上。

蛋白质二级结构的形成有α螺旋、β折叠、β转角和不规则卷曲等几种。维持二级结构稳定的化学键是氢键。

（二）蛋白质的三级结构

蛋白质的三级结构是指整条多肽链所有原子的排列方式，包括多肽分子主链及侧链的构象。具有三级结构的蛋白质才有生物学活性。

蛋白质三级结构中各种次级键包括

1、氢键

2、二硫键

3、离子键

4、疏水基互相作用（疏水键）

（三）蛋白质的四级结构

蛋白质的四级结构是指两个或两个以上独立三级结构的多肽链借次级键（氢键、疏水键、盐键）结合而形成的复杂结构，四级结构中的每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。

第三节蛋白质的理化性质

一、蛋白质的两性解离和等电点

当蛋白质处于某一PH溶液时，蛋白质分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时PH之称为该蛋白质的等电点。含碱性氨基酸，PI高；含酸性氨基酸PI低。

二、蛋白质的高分子性质

蛋白质分子量从一万到十万。蛋白质亲水胶体溶液的稳定是分子表面水化层和电荷层。

三、蛋白质的变性与凝固

1、蛋白质的变性

蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失称为蛋白质的变性。

（1）物理因素与变性

①热变性

提高温度对天然蛋白质最重要的影响是促使它们的结构发生变化。

②辐射变性

如果射线的能量足够高，也会导致蛋白质构象的转变。

③运动变性

由振动、捏合、打擦产生的机械运动会破坏蛋白质分子的结构，从而使蛋白质变性。（例如：打鸡蛋）

④高压变性

高压变形发生的原因主要是蛋白质的柔性及可压缩性。

（2）化学因素与变性

①PH值与变性

极端PH 肿胀、展开

PI 易聚集、沉淀

②表面活性剂与变性

③有机溶质与变性有机溶质（尿素等）诱导蛋白质变性

④有机溶剂与变性大多数有机溶剂被认为是蛋白质的变形剂

⑤金属离子与变性

2、蛋白质的胶体性质

（1）蛋白质胶体

溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为蛋白质溶胶。常见的豆浆、鸡蛋清、牛奶、肉冻

蛋白质的体积很大，而且由于水化作用是蛋白质分子表面带有水化层，更增大了分子体积，粘度比一般小分子溶液大得多。如果蛋白质分子带有电荷，增加了水化层的厚度，则溶胶粘度变得更大。

蛋白质溶胶有较大吸附能力。

（2）蛋白质凝胶

食品中许多蛋白质以您胶状态存在，如新鲜的鱼肉，禽肉、皮、筋、水产动物、豆腐制品及面筋制品等，可以看成水分子散在蛋白质凝胶的网络结构中，他们有一定的弹性、韧性和可加工性。

（3）溶胶与凝胶的相互关系

蛋白质在生物体内常以溶胶和凝胶两种状态存在，入蛋清和蛋白，肉酱内的蛋白质和肌肉纤维。

蛋白质溶胶能发生胶凝作用形成凝胶，形成凝胶的过程中，蛋白质分子的多肽链之间各集团以副键相互交联，形成网络结构，水份充满网络结构之间不析出。

氧

血液凝胶

酶

盐

豆浆凝胶

四、蛋白质的沉淀

蛋白质分子聚集从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。

（一）盐析（不变性）

在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，使蛋白质从溶液中析出的现象。

盐浓度稀——蛋白质溶解度增加（盐溶）——蛋白质表面电荷吸附盐离子之后，增强亲水能力。

盐浓度高——盐与蛋白质争夺与水结合，破坏蛋白质的水化层——中和蛋白质电荷，破坏蛋白质电荷层。

（二）有机溶剂沉淀法（变性）

乙醇、甲醇、丙酮等能破坏蛋白质水化膜是蛋白质沉淀。乙醇消毒就是这个道理。

（三）重金属盐沉淀法（变性）

重金属离子如Cu2+、Hg2+、Pb2+、Ag+等可以与蛋白质结合形成不溶于水的蛋白质沉淀，

引起蛋白质变性。（在PH>PI时）

（四）生物碱试剂沉淀法

生物碱可以蛋白质正离子结合，形成不溶性盐而沉淀。（PH

(五)热凝固沉淀

蛋白质受热变形后，再加少量盐类或将PH值调至等电点，则很容易沉淀。

点入盐卤or石膏

豆腐工艺：豆浆煮沸

点入酸浆或葡萄糖酸内酯（调等电点）

五、蛋白质的呈色反应

蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团，可与某些化学试剂反应显色，称为蛋白质显色反应。

六、蛋白质的水解与分解

蛋白质在酸、碱、酶的作用下发生水解作用。

水解

单纯蛋白质α—氨基酸

水解

结合蛋白质α—氨基酸+非蛋白物质（糖、色素、脂肪）

①产生小分子肽、低肽

②低肽增加风味

③过度加热产生有害物质

④在腐败菌作用下分解，产生有害物质。

第四节蛋白质的功能性质和营养性质

1、蛋白质的水化性和持水性

蛋白质的许多功能性质，都取决于蛋白质和水的作用。

（1）蛋白质的水化

蛋白质在水中存在的方式直接影响着食物的质构和口感。干燥的蛋白质原料并不能直接加工，需先将其水化。蛋白质水化过程。

干蛋白质水分子通过与极性部分结合而被吸附①多层水吸附②液态水凝聚③溶胀溶剂分散溶液

溶胀的不溶性离子或块

影响蛋白质水化的因素首先是蛋白质自身的情况。蛋白质比表面积大，表面极性基团数

目多，多孔结构都有利于蛋白质的水化。

环境因素也会影响蛋白质的水化程度

PH值

温度

盐

（2）蛋白质的持水性

蛋白质的持水性是指水化了的蛋白质胶体牢固缚住水不丢失的能力。

肌肉蛋白质持水性越好，意味着肌肉中水的含量较高，制作出的食品口感鲜嫩。

PH（使肌肉远离等电点，经过排酸的肌肉

避免过度受热（肌肉表面）

2、蛋白质的膨润

蛋白质的膨润是指蛋白质吸水后不溶解，在保持水分的同时赋予制品以强度和粘度的一种重要功能特性。

例如：干凝胶形式保存的干明胶、鱿鱼、海参。

膨润吸水分四个阶段：

①

吸水水量少，亲水基团（—NH2，—COOH…）等吸附的结合水。

②

①

渗透作用进入凝胶内部的水，这部分是体相水。

②

干蛋白质凝胶的膨润与凝胶干制过程中蛋白质的变性程度有关。干制脱水，蛋白质变性程度越低，发制时的膨润速度越快，复水性越好。真空冷冻干燥得到的干制品对蛋白质的变性作用最低，所以，复水后产品质量最好。

蛋白质在远离其等电点的情况下水化作用较大，所以，许多原料采用碱发制。碱性蛋白质容易产生有毒物质，要严格控制，并在发制完成后漂洗。碱是强的氢键断裂剂，过度膨润会导致制品丧失应有粘弹性和咀嚼性。

第五章蛋白质的营养性质与食品加工

1、蛋白质的质量

蛋白质的质量主要取决于它的必要的氨基酸的组成和消化率。

主要品种的谷类和豆类的蛋白质往往缺乏至少一种必需氨基酸。

2、消化率

蛋白质消化率的定义是人体从食品蛋白质吸收的氮占摄入的氮的比例。

动物性蛋白质与植物性蛋白质相比具有较高的消化率。一些因素影响着食品蛋白质消化率。

①蛋白质结构天然蛋白质通常比部份变性蛋白质难水解完全。

②抗营养因子多数植物分离蛋白和浓缩含有胰蛋白酶和胰凝乳蛋白抑制剂，抑制种子蛋白质的吸收。

③结合蛋白质与多糖及食用纤维相互作用，也会降低他们的水解速度和彻底性。

④加工蛋白质经受高温和碱处理，会导致包括赖氨酸残基在内的一些氨基酸残基发生化学变化，会降低蛋白质的消化率。

3、食品加工对蛋白质功能与营养价值的影响

①热处理的影响

大多数食品蛋白质只在较窄的温度范围内才表现出生物或功能性质。从营养学角度来看，温和的热处理所引起的变化一般是有利的。

例如：热可使酶失活，防止食品、色、味的不利变化。大豆、花生、菜豆等种子和叶片中存在蛋白质抑制剂，抑制蛋白质水解酶，影响Pr的利用率，同时还可能造成食物中毒。

②低温处理的影响

延缓微生物生长，抑制酶活性及化学反应。

A、冷却：蛋白质稳定，微生物也抑制。

B、冷冻：肉类冷冻与解冻，组织及细胞膜破坏，酶被释放，使蛋白质分解，但不会使蛋白质营养损失。鱼蛋白很不稳定，冷冻后，肌球蛋白变性，与肌蛋白反应，风味破坏。

③脱水的影响

目的在于保藏

（1）传统脱水

（2）真空干燥

（3）冷冻干燥

（4）喷雾干燥

（5）薄膜干燥

④碱处理的影响

会降低蛋白质的营养价值，尤其加热过程中更严重。但分离、起泡、乳化要靠碱处理。

第三章核酸的化学

核酸是由核苷酸组成的具有复杂三维空间结构的大分子化合物，是遗传的物质基础。

核酸分为两类，一类是脱氧核糖核酸（DNA），主要存在于细胞核的染色质中，另一类是核糖核酸（RNA）主要存在于细胞质中。RNA按结构和功能不同又可分为三类：核糖体RNA，信使RNA和转运RNA。

第一节核酸的化学组成

核酸的分子由碳、氢、氧、氮、磷五种元素组成，磷元素在核算中含量恒定。DNA平均含磷为99%，RNA为9.4%。

一、核算的基本组成单位——核苷酸

（一）核酸是大分子化合物，经水解得到他的基本结构单位核苷酸，核苷酸可水解成核苷和磷酸。核苷可水解成戊糖和碱基（嘌呤和嘧啶）。

戊糖核苷

核酸核苷酸碱基磷酸

（二）核苷酸的组成 1、核苷

戊糖与碱基缩合形成的化合物称为核苷。核苷分子中的核戊糖有两种：核糖和脱氧核糖。为了与碱基中的C 相区别，戊糖的C 原子顺序加“撇”

CH 2

345

CH 2

（核糖结构式）

核苷分子中的碱基分为嘌呤碱和嘧啶碱。嘌呤碱主要有腺嘌呤和鸟嘌呤，嘧啶碱主要有胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶。

N N

37894

嘌呤嘧啶

2、核苷酸

核苷分子中戊糖环上羟基磷酸酯化，形成核苷酸。5’—核苷酸为主要存在的。

（三）核苷酸的连接方式——3’,5’磷酸二酯键

RNA是核糖核苷酸链；DNA是脱氧核糖核苷酸链。

三、体内某些重要的核苷酸衍生物

凡含有一个磷酸基的核苷酸统称为一磷酸核苷。

（一）多磷酸核苷

5’—核苷酸的磷酸还能与磷酸结合而生成二磷酸核苷和三磷酸核苷。如5’—腺苷酸可再加一个磷酸生成二磷酸腺苷，再加一个磷酸为三磷酸腺苷。（ADP ATP）P27 ATP在能量贮存、释放中起重要作用。

（二）环形核苷酸

3’,5’—环腺苷酸、3’,5’—环鸟苷酸。多种激素是通过cAMP、cGMP而发挥生理作用。

第二节核酸的分子结构

一、DNA的分子结构

（一）DNA分子种核苷酸的排列顺序称为DNA的一级结构。有两条脱氧核糖核酸链组成，两条链反向平行。两条链上的碱基朝内，同一水平上的一对碱基借碱基间形成的氢键互相连接，腺嘌呤（A）与胸腺嘌呤（A=T），鸟嘌呤与胞嘧啶（G=C）

这是碱基配对规律。

DNA分子中的两条链彼此成为称为互补链，所有DNA中磷酸和脱氧核糖的结构是相同的，DNA种核苷酸顺序可以用碱基顺序代表。

（二）二级结构

（1）右旋的双螺旋结构，螺旋直径2nm

（2）碱基位于中央，相互平行且垂直于长轴，10个碱基升一圈。双螺旋结构十分稳定，维持稳定性的主要事件基之间的堆积力，和氢键。

（三）三级结构

DNA的双螺旋结构的基础上进一步形成的更高级的结构。

原核生物多为闭链环DNA

真核生物DNA三级结构与Pr有关

二、RNA的分子结构

（一）RNA分子也是由3’,5’—磷酸二酯键连接形成。一分子RNA有一条核糖核苷酸链组成。

（二）RNA分子的链可以弯曲折叠，形成局部双螺旋结构，双螺旋区域腺嘌呤与尿嘧啶（A—U），鸟嘌呤与胞嘧啶（G—C），无法配对则以螺旋多的突环形式存在。

（三）三级结构

三级结构指在二级结构的基础上，进一步卷曲成为三维空间结构。

第三节核酸的性质

一、一般性质

（一）核酸的分子量大

核酸属于生物大分子物质。活体中DNA多数为线性分子，分子量很大，其溶液的粘度大。

DNA相对分子量，一般在106~1012，为白色絮状物。

RNA相对分子量较小，一般在104~105，为白色粉末。

（二）核酸的两性电解质性质

磷酸基

两性

碱基磷酸基的酸性较强，故通常表现为酸性。在电场泳动，也可进行离子交换。

（三）紫外吸收性质

核苷、核苷酸、DNA，RNA都有吸收240—290nm紫外光的特性。不同碱基的特性不同，在不同的PH、浓度时吸收值也不同。

二、化学性质

（一）两性电离

碱基接受质子带正电荷，磷酸基团可进行酸性离解带负电。

（二）变色反应

核酸中含有核糖和磷酸，它们与专一的化学试剂发生颜色反应。

三、核酸的变形、复性与分子杂交

（1）变性

核酸分子中双螺旋区碱基对间的氢键，受到某种理化因素的作用而破裂变成单链的过程叫核酸的变性。

伴随变性，核酸的紫外吸收值增加，增色效应DNA的热变性，不是随温度升高逐渐变化，而是在某温度时，突然发生并完成。称DNA的熔点：70~80℃

（2）复性

变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的互补单链可以恢复。

复性后的理化性质及生物活性也得到部分或全部恢复。（和蛋白质相同）

（3）分子杂交

不同来源的变性DNA，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序，当他们在同一溶液中进行热变形并从高温冷却时，可以得到分子间部分配对的缔合双键。

不仅DNA—DNA，DNA—RNA，RNA—RNA

四、DNA，RNA的功能

（一）DNA功能

（1）DNA分子能自我复制

（2）DNA是遗传基因的载体

DNA复制信使RNA（mRNA）核糖体RNA（rRNA）

转移RNA（tRNA）Pr

（二）RNA的功能

（1）rRNA使蛋白质生物合成的场所

（2）tRNA运送氨基酸的作用

（3）mRNA由DNA转录而合成，长链中有许多“三联体”信息密码，作为Pr合成的模版。

五、核酸与食品加工

常作为食品营养强化剂，成人每天摄入核酸总量不超过2g 。 1、改良食品加工的原料 2、改良微生物菌种性能 3、改良食品加工工艺

4、应用于生产保健食品有效成分

第三章糖类

糖类是自然界中最丰富的有机物，它为人类的食品提供了某些期望的组织状态，如口感和愉快的甜味。更重要的是它为人类提供了主要的膳食热量——他供给人类的热量占总摄入量的70%~80%。

第一节糖类的分类、结构及存在

一、糖类的分类

糖类分为单糖、低聚糖和多糖。 1、均一多糖和非均一多糖

根据分子组成特点，多糖分为均一多糖和非均一多糖。

同多糖是由一种单糖分子结合形成的高分子化合物，如淀粉、纤维素。杂多糖是由不同单糖或单糖和单糖衍生物结合形成的高分子化合物，如半纤维素，果胶。 2、复合糖

由糖和非糖物质结合成的复合物。如：糖类与脂类结合形成糖脂，糖与Pr 结合形成糖蛋白。

二、糖类物质的主要结构 1、单糖分子的主要结构（1）手征性，对映异构手征性C 简称手性C

（2）D 型糖和L 型糖

CHO

CH 2OH

OH H

CHO

CH 2OH H

*为手性C

倒数第二号C 的官能团在右侧者为D 型，反之为L 型。

C C C C CH 2OH

OH H

H OH

D —葡萄糖（醛型）

（3）单糖的环状结构

O H

和—OH

发生加成反应。D —葡萄糖科环化成多种形式的结构。

C C C

C CH 2OH

OH H H H O

（五元环）

C C C C

CH 2OH

OH H H OH

H O

（六元环）

半缩醛羟基（C 1的羟基）D 、L 构型中决定构型的羟基在同侧为α型，反之为β型。

OH H CH 2OH

H OH

OH H CH

H HO

CH 2OH

α—D —葡萄糖

OH H CH 2OH

H OH

OH H CH

H HO

CH 2OH

β—D —葡萄糖

2、低聚糖分子的结构

在酸性条件下与醇法生反应，失水后形成糖苷。

OH OH H CH 2OH

ROH

H +

OH H CH 2OH

+H 2O

R 为糖苷配基，R 与糖基和氧之间的结合方式称为糖苷键。 P79

3、多糖的分子结构

多糖有两种结构，及直链多糖和支链多糖。

三、糖类在食品中的存在。

糖类广泛存在于天然植物食品中，其中淀粉是人类消费的主要食品。多数天然植物食品，如蔬菜和水果中所含氮糖和低聚糖较少。

注意：不同成熟度的同种植物中各类糖含量是不同的。

粮食作物一般在成熟后收获，主要是为了使果实中的单糖和低聚糖尽可能转化为淀粉。

水果一般在成熟前采摘，是为了在贮藏期间，与后熟有关的酶促过程使贮藏淀粉转变成的低聚糖和单糖。

第二节糖类的性质及应用

一、糖类的物理性质及应用

1、旋光性

通过光栅后只有一个振动方向的光波叫平面偏振光，简称偏光。偏光前进的方向与光波振动的方向构成的平面叫振动面，与振动面垂直的平面叫偏振面。物质使偏光的偏振面向左或右旋转一定角度的能力，叫物质的旋光性。右旋“+”，左旋“一”

2、糖的旋光性及应用

糖分子中都有不对称碳原子，因此，其溶液右旋光性，在一定条件下测定一定浓度糖溶液的旋光性，可计算比旋光度。

根据糖的比旋光度可鉴别糖的纯度。

3、甜度

各种单糖和低聚糖都有一定的甜味，而多糖则无甜味。

名称相对甜度

蔗糖 1.00

果糖 1.33

葡萄糖0.74

木糖0.40

规定蔗糖溶液的甜度为1，以此为基准。

3、溶解性、吸湿性与结晶性

单糖易溶于水，低聚糖和多糖有些能溶于水，有些则不溶。蔗糖、麦芽糖、葡聚糖都溶于水，乳糖难溶于水，淀粉不溶于水。

凡是能溶于水的糖都有吸湿性，如单糖中的果糖和二糖中的蔗糖都有很高的吸湿性。此外，水溶性很小甚至不溶于水的汤有些也有吸湿性，如淀粉。

糖的吸湿性，可使糖从食品中溶解出来，故含糖多的食品容易潮解。

由于糖的结晶性，在温度降低时，潮解后的糖又结晶出来。如柿饼上经常出现的“白粉”，就是糖吸湿后又重新析出的结果。

4、渗透压

食糖在糖腌果蔬食品中达50%左右时，食糖腌制品具有较高的渗透压，有效的发挥着抑制微生物的作用。糖含量高时甚至可造成微生物的大量失水而死亡。只要糖制品不接触空气，不受潮，其含糖量不因袭潮而稀释，就可以久贮不坏。

二、糖类的化学性质及应用

1、氧化反应

所有的单糖都是还原糖，易被氧化成酸。

以葡萄糖为例，因反应条件不同，有三种方式氧化

溴水（弱）

HOOC—（CHOH）4—CH2OH葡萄糖酸CHO—(CHOH)4—CH2OH HOOC—（CHOH）4—COOH葡萄糖二酸

HOC—(CHOH)4—COOH葡萄糖醛酸

2、还原反应

HOH2C C C C C CHO

OH H

还原

HOH2C C C C C CH2OH

OH H

D—葡萄糖D—山梨糖醇山梨醇是一种保湿剂，甜度仅是蔗糖的50%

三、多糖

1、淀粉

2、纤维多糖

（1）纤维素

纤维素是植物组织中的一种结构性多糖，是组成植物细胞壁的主要成分，对细胞壁的机

械物理性能起着重要的作用。

①纤维素的性质

纤维素是白色纤维状固体，不溶于水。纤维的化学性质稳定，但也能水解，不过水解要高浓度的强酸存在才能进行。食草动物的消化道理，有一种特殊的微生物能分泌纤维素酶，能使纤维素水解成葡萄糖。

②纤维素的作用

虽然人体的消化器官不能消化纤维素，但膳食中必须要含有适量的纤维素。它有促进肠道蠕动解除便秘，防止结肠病变的作用。

（2）半纤维素

半纤维素是一些与纤维素一起存在于植物细胞壁中的多糖的总称。木聚糖是半纤维素类中最丰富的一种。玉米穗轴等原料可制取木糖。

（3）膳食纤维

膳食纤维并不一定是纤维，它由两部分组成，一部分是不溶性的植物细胞壁材料，主要是纤维素与木质素，另一部分是非淀粉的水溶性多糖。它们都不能消化。

水溶性膳食纤维有生理功能，其它水溶性多糖也有类似功能，其中包括一些亲水胶体，如果胶、瓜尔胶以及把纤维素等。每天摄入5g瓜尔胶可以改进血糖指数，降低13%血清胆固醇，但不会降低高密度胆固醇。

3、糖原

糖原始动物体中的主要多糖。糖原始葡萄糖极容易利用的贮藏形式，它是由葡萄糖残基组成的非常大的有分支的高分子化合物。

糖原的两个主要贮藏部位为肝脏和骨骼肌。肝脏中的糖原浓度比肌肉中要高些。但肌肉中的糖原总量比肝脏大。

正常人体所含的糖原共400g左右，其中肝糖原用以维持血液中葡萄糖含量的恒定，肌糖原则为肌肉的能量储量形式之一。

第五章脂类、生物膜

脂类是生物体所有能溶于有机溶剂的多种化合物的总称。

食用之类是人类主要的食品之一，它不仅具有重要的营养价值——为人体提供热量和必需的脂肪酸，而且能改善食品风味。

第一节脂类的分类，存在与生理功能

一、脂类的分类

根据分子组成和结构特点，通常把脂类分为单纯酯和类脂。（脂肪、类脂及其衍生物）脂肪是由一分子甘油和三分子脂肪酸组成的酯。类植主要有磷脂、糖脂、胆固醇酯等。

1、单纯脂

单纯脂类是仅有脂肪酸和醇所组成的酯。

①根据脂肪酸得结构分类

a.饱和脂肪酸

分子中碳原子间以单键相连接的一元羧酸。天然油脂中的饱和脂肪酸的通式为CnH2nO2。从4个碳至24个碳原子的脂肪酸常常存在于油脂中，而24个碳原子以上的则存在于腊中。动植物油脂中最常见的饱和脂肪酸有丁、己、辛、癸酸和高级饱和脂肪酸如十六酸（软脂酸）与十八酸（硬脂酸）。

2017年山东大学硕士研究生自命题科目生物化学(生)考试大纲

839－生物化学（生）一、考试性质生物化学入学考试是为我校生命科学学科招收硕士研究生而进行的水平考试。通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平，可以作为我校选拨硕士研究生的重要依据。二、考试要求生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度，并在考察考生基础理论知识掌握的基础上，注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。三、考试形式与试卷结构 1. 考试方式：闭卷，笔试 2. 考试时间：180分钟 3. 题型主要包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题四、考试内容考试内容将涉及生物化学的如下内容：（1）生物分子的结构、组成、性质和功能；（2）生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法；（3）生物体内的能量转化、利用和调节；（4）生物大分子的分解与合成代谢；（5）生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。各部分的基本内容如下：（一）糖生物化学 1. 单糖 2. 单糖的结构、性质、构象与构型、变旋 3. 寡糖 4. 多糖（二）脂类生物化学 1. 甘油三酯 2. 结构与性质，甘油三脂的皂化值（价）、酸值（价）、碘值（价）、乙酰化值（价）磷脂 3. 分类、性质与功能 4. 结合酯

5. 固醇类化合物（三）蛋白质化学 1. 蛋白质的重要功能及元素组成 2. 蛋白质的重要功能； 3. 蛋白质的元素组成 4. 氨基酸 5. 氨基酸的结构特点及分类； 6. 必需氨基酸； 7. 蛋白质的稀有氨基酸 8. 非蛋白质氨基酸； 9. 氨基酸的性质 10. 肽 11. 肽键及肽链； 12. 肽的命名及结构； 13. 天然存在的活性寡肽 14. 蛋白质的分子结构 15. 蛋白质的一级结构； 16. 蛋白质的二级结构 17. 超二级结构及结构域 18. 蛋白质的三级结构 19. 蛋白质的四级结构 20. 蛋白质结构与功能的关系 21. 蛋白质一级结构与功能的关系 22. 蛋白质的空间结构与功能的关系 23. 蛋白质的重要性质 24. 蛋白质的两性性质和等电点； 25. 蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀 26. 蛋白质的变性与复性； 27. 蛋白质的颜色反应 28. 蛋白质的分类 29. 蛋白质的分离提纯及分子量测定 30. 蛋白质分离纯化 31. 蛋白质分子质量的测定（四）核酸化学

山东大学生物化学期末试题3答案讲解学习

2005年生物化学下册考试题（B）一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环（2分）是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环（futile cycle）（2分）也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋Ｈ２Ｏ＝ＡＤＰ＋Ｐi。 3、糖异生作用（2分）由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症（Lesch-Nyhan syndrome）（2分）也称为自毁容貌症，是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP，而是降解为尿酸，过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段（Klenow fragment）（2分） E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA 聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复（mismatch repair）（2分）在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出下正确地链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。 7、外显子（exon）（2分）既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、（密码子）摆动（wobble）（2分）处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基（也称为摆动位置），例如I可以

浙江大学生物化学丙实验报告3,4

,. 实验报告课程名称：生物化学实验（丙）指导老师：方祥年成绩：__________________ 实验名称：蔗糖酶蛋白含量的测定、蔗糖酶活力测定及其分离纯化效果的评价同组学生姓名：金宇尊、鲍其琛、袁平、朱耀仁、蔡玉林一、实验目的和要求（必填）二、实验内容和原理（必填）三、实验材料与试剂（必填）四、实验器材与仪器（必填）五、操作方法和实验步骤（必填）六、实验数据记录和处理七、实验结果与分析（必填）八、讨论、心得一、实验目的和要求 1、蔗糖酶蛋白含量的测定——Folin-酚法 ①学习Folin-酚法测定蛋白质含量的原理和方法； ②掌握分光光度法制作标准曲线，准确测定未知样品的蛋白质含量； ③掌握分光光度计的使用方法。 2、蔗糖酶活力测定——3.5－二硝基水杨酸法 ①掌握酶活力测定的基本原理和方法； ②学习酶的比活力的计算。二、实验内容和原理 1、Folin-酚测定法 Folin-酚试剂是由甲、乙两种试剂组成的。甲试剂由碳酸钠、氢氧化钠、硫酸铜和酒石酸钾钠组成，在碱性条件下蛋白质中的肽键与酒石酸钾钠铜盐起作用，生成紫红色络合物；乙试剂是由磷钼酸和磷钨酸、硫酸、溴等组成，在碱性条件下，铜-蛋白质络合物以及蛋白质中的酪氨酸残基（酚基）和色氨酸还原磷钼酸-磷钨酸试剂（乙试剂）产生深蓝色（钼蓝和钨蓝的混合物），其色泽深浅与蛋白质含量成正比。可用500nm 波长比色测定，适于测定蛋白质含量0.05～0.5g/L 。优点：简单、迅速、灵敏度高；反应较稳定。缺点：该反应受多种因素的干扰。 2、蔗糖酶活力测定蔗糖酶（β-D-呋喃型果糖苷-果糖水解酶EC 3.2.1.26），是一种水解酶。它能催化非还原性双糖（蔗糖）的1,2－糖苷键裂解，将蔗糖水解为等量的葡萄糖和果糖（还原糖）。因此，每水解1mol 蔗糖，就能生成2mol 还原糖。还原糖的测定有多种方法，例如：纳尔逊－索模吉试剂比色法，斐林试剂法等。专业：农业资源与环境姓名：李佳怡学号： 3130100246 日期： 2015.5. 26 地点：生物实验中心310 装订线

生物化学中山大学本科生笔记整理知识点汇编各章名词解释

生物化学知识点汇编知识点： 1、各类糖分子的结构和功能；

2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能； 3、核酸的基本结构、相互关系与功能； 4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系； 5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节； 6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义； 7、代谢中的糖代谢过程； 8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达； 9、各种代谢过程的调控及相互关系； 10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等； 11、生物化学研究进展； ◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。 ◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。 ◎●一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 ◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。 ◎●天然糖苷多为β-型。 ◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 ◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。 ◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。 ◎●直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。◎●与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。 ◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白，它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 ◎●血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 ◎●木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。 ◎●动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。 ◎●分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。 ◎●甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫micelles。 ◎●烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。 ◎●糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。 ◎●磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。 ◎●不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。 ◎●肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。 ◎●缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。 ◎●除了11-顺-视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。 ◎●柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。 ◎●胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。 ◎●脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。 ◎●蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。 ◎●前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI 等八类，其功能有：平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。◎●在tay-sachs病中，神经节苷脂在脑中积累。 ◎●按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。◎●胱氨酸、酪氨酸不溶于水。脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。

山东大学硕士研究生入学生物化学考试题10答案

2003年硕士研究生入学考试题（第二部分）10 科目：生物化学（允许带简易计算器进行有关计算题的运算）一、名词解释（每词2分，共12分） 1．氧化磷酸化氧化磷酸化作用是将在生物氧化过程中(即电子传递过程中)所释放的自由能转移至ADP生成ATP的过程。 2．Q循环在电子传递链的电子传递过程中，电子经传递链复合物的流动模型，使辅酶Q不断由醌型、半醌、氢醌不同的氧化还原状态再到半醌、醌之间发生循环变化，再这一过程中，从线粒体膜内侧运送质子和传递电子，形成一个膜内循环，每一循环释放4H+到内膜外空间 3．β－氧化脂肪酸氧化的主要形式。脂肪酸在转变为酯酰CoA后，经过脱氢、加水、再脱氢和硫解后完成一个循环脂，生成乙酰CoA和少两个碳原子的酯酰 CoA。循环的第一步反应是从β－位碳原子开始的，所以称之为β－氧化。 4．联合脱氨氨基酸在生物体内经过转氨变成相应的α－酮酸，转出的氨基再经受体的氧化脱掉氨基。 5．无效循环生物组织内由两个不同的酶催化两个相反的代谢途径，反应的一方需要高能化合物如ATP参与，而另一方则自动进行，这样循环的结果只是ATP 被水解了，而其他反应物并无变化，这种循环被称为“无效循环”（Futile cycle）。6．通道蛋白在生物膜上可选择性使小分子无机物特别是无机离子穿过生物膜的蛋白质。二、是非判断题（每题1分，共10分） 1．糖在体内是有限的能源物质，脂类是能源的贮存物质。对 2．乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径，该循环可作为TCA循环的辅助途径之一。

错 3．转酮醇酶和转醛醇酶是HMP途径中非氧化反应中的特征酶。对 4．从乙酰CoA合成1分子软脂酸，需消耗8分子ATP。对 5．酮症可以由饥饿引起，而糖尿病患者通常体内酮体的水平也很高。对 6．在pH ＝ 7.0，温度25℃时，?Go' = 0，说明反应体系达到平衡。错 7．在解偶联剂存在时，电子传递产生的能量以热能形式散发。对 8．N-乙酰谷氨酸既是合成鸟氨酸的前体物质，又是线粒体中氨甲酰磷酸合成酶的变构激活剂。对 9．苯丙氨酸在哺乳动物体内是通过酪氨酸分解途径完全分解的。对 10．IMP是嘌呤核苷酸全合成中合成的第一个嘌呤核苷酸。AMP和由IMP合成GMP时，均需ATP直接供能。对三、简述题（每题2分，共12分） 1．为什么经过一轮三羧酸循环后。原乙酰CoA中的乙酰基并没有转变成CO2被脱掉？（1）合成的柠檬酸是一个前手性分子（2）乌头酸酶具有立体专一性，可识别前手性的柠檬酸2．EMP途径中氧化还原反应的偶联反应式是什么? ADP ATP 3-Pi-甘油醛 1, 3-Pi-甘油酸 NAD+ NADH+H+ 乳酸丙酮酸

浙江大学生物化学(乙)第1次

您的本次作业分数为：100分单选题2.生成酮体和胆固醇都需要的酶是（）。 A HMG-CoA 合成酶 B HMG-CoA还原酶 C HMG-CoA裂解酶 D 乙酰乙酰硫激酶 E 转硫酶正确答案:A 单选题 3.乳糖操纵子的调节水平在（）。 A 复制 B 转录 C 转录后 D 翻译 E 翻译后正确答案:B 单选题 4.变构效应物对酶结合的部位是（）。 A 活性中心与底物结合的部位 B 活性中心的催化基团 C 酶的-SH基 D 活性中心以外的特殊部位 E 活性中心以外的任何部位正确答案:D 单选题 5.1分子葡萄糖经糖酵解分解为2分子乳酸时，其底物水平磷酸化次数为（）。 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 正确答案:D 单选题 6.酶的辅基具有下述性质（）。 A 是一种结合蛋白 B 与酶蛋白结合比较疏松 C 由活性中心的若干氨基酸残基组成 D 决定酶的专一性 E 与酶蛋白亲和力较大，一般不能用透析等物理方法彼此分开正确答案:E 单选题 7.体内转运一碳单位的载体是（）。 A 生物素 B 磷酸吡哆醛

C 四氢叶酸 D 二氢叶酸 E CoA 正确答案:C 单选题 8.原核生物转录的终止因子是（）。 A α B ρ C β D σ E Γ 正确答案:B 单选题 10.下列哪一物质含有高能键？（） A 6-磷酸葡萄糖 B 1,6-二磷酸果糖 C 1,3-二磷酸甘油酸 D 烯醇式丙酮酸 E 乳酸正确答案:C 单选题 12.肝脏不能氧化利用酮体是由于缺乏（）。 A HMGCoA合成酶 B HMGCoA裂解酶 C HMGCoA还原酶 D 琥珀酰CoA转硫酶 E 乙酰乙酰CoA硫解酶正确答案:D 单选题 14.下列关于遗传密码的基本特点，哪一点是错误的？（） A 密码无标点 B 一种氨基酸只有一种遗传密码 C 有终止密码和起始密码 D 密码专一性主要由头两个碱基决定 E 病毒、原核细胞或真核细胞都利用同一套遗传密码正确答案:B 单选题 16.三羧酸循环的第一个产物是（）。 A 乙酰CoA B 草酰乙酸 C 柠檬酸 D 苹果酸

中山大学生命科学院生物化学试题答案与评分标准(2006秋季,A卷)

生物化学I（2006年秋季学期, A卷） I.简答题（共25小题，超过60分以60分计入总分） 1．哪些标准氨基酸含两个手性碳原子？写出它们的Fisher投影式。 2．为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量？ 3．Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用？ 4．-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点？5．根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型？ 6．蛋白质in vivo条件下的折叠有哪些辅助因子？ 7．蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点？ 8．哪些因素可以导致Hemoglobin与O 2 的亲和力增加？ 9．图示抗体的一般结构（包括结构域及可能的二硫键）。 10．构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？ 11．写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12．什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？ 13．酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？ 14．酶在体内的活性是如何受到调控的？ 15．淀粉与纤维素的结构有何区别？ 16．细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能？ 17．细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？ 18．膜脂的分类及其结构特点 19．生物膜的功能有哪些？ 20．膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？ 21．图示secondary active transport，uniport，symport，antiport. 22．Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的？ 23．K＋离子通道是如何对通过的离子进行选择的？ 24．膜电位是怎样控制Na＋通道开关的（可图示并说明）？ 25．Ca2+泵和Na+-K+泵的异同点。 II. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and β-galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying β-galactosidase. Protein Concentration of ammonium sulfate required for precipitation Molecular Weight (kDa) Isoelectric point (pI)

浙大生化(丙)课堂期中试卷

生物化学（丙）期中试卷一．判断题 1.1分子的NADH+H+经呼吸链氧化可产生 2.5分子ATP。 2.蛋白质变性的本质是蛋白质分子的高级结构被破坏，一级结构则保持完整。 3.琥珀酸脱氢酶和NADH脱氢酶的辅助因子都是FAD。 4.磺胺药可使乙酰胆碱酯酶的Km上升，Vmax不变。 5.ATP的主要功能是为机体提供能量和提供活性磷酸基团。 6.糖异生是指由丙酮酸、琥珀酸CoA、6-磷酸果糖、苹果酸等物质转变为葡萄糖的过程。 7.蛋白质三级结构的稳定力包括氢键、盐键、疏水相互作用、范德华力、二硫键、配位键等次级键。 8.同源蛋白质的种属差异性说明一级结构的局部改变并不会影响蛋白质的功能。 9.同工酶是指功能相同，但结构和性质不同的一类酶。 10.限制性内切酶是指在一特殊序列处将DNA的两条链同时切断的一类酶。 11.ATP是磷酸果糖激酶I的底物，因此对该酶的活性起别构激活作用。 12.反馈抑制作用是指反应的产物对催化反应的酶的抑制作用。 13.硫辛酸、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸和辅酶A都可以作为酰基的载体起传递作用。 14.酶催化高效性的机理是通过酸碱催化、温度效应、共价催化等因素降低了反应的活化能。 15.蛋白质的基本化学键是肽键、核酸的基本化学键是3’,5’-磷酸二酯键。二．单选题 1.根据酶催化反应的性质，延胡索酸酶属于： (1)水解酶类(2)合成酶类(3)裂合酶类(4)转移酶类 2.当[S]=2Km时，V的值是： (1)2Vmax(2)2/3Vmax(3)1/3Vmax(4)1/2Vmax 3.下列酶催化的反应无CO2参与的是： (1)6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 (2)苹果酸酶 (3)3-磷酸甘油醛脱氢酶 (4)磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 4.1分子的F1，6-2P被彻底氧化分解为CO2和H2O可产生的高能化合物分子数为（通过 α-磷酸甘油穿梭）： (1)32(2)30(3)34(4)28 5.在2,4-二硝基苯存在下一分子FADH2通过呼吸链可产生的ATP分子数是： (1)1(2)0(3)1.5(4)2.5 6.DNA的双螺旋结构中，主要的稳定力是： (1)氢键 (2)疏水相互作用 (3)范德华力 (4)离子键 7.下列代谢途径既不发生在细胞液也不发生在线粒体中的是： (1)EMP途径(2)TCA途径(3)HMP途径(4)乙醛酸循环 8.蛋白质的特征吸收波长是：(1)260nm(2)280nm(3)340nm(4)500nm 9.下列代谢途径中能为机体提供NADPH+H+的代谢途径是： (1)糖酵解途径(2)乙醛酸循环途径(3)磷酸戊糖途径(4)呼吸链 10.在酶的活化和去活化中，磷酸化和去磷酸化常发生在那个氨基酸残基：

山东大学生物化学期末试题4答案

生物化学试题（4）一、名词解释（20） 1、差向异构体:两个单糖仅仅在一个手性碳原子上构型不同的，互称为差向异构体。 2、限制性内切酶:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。 3、等电聚焦电泳:等电聚焦电泳是一种自由界面电泳，在外电场的作用下各种蛋白质将移向并聚焦（停留）在等于其等电点的PH处，形成一个很窄的区带的一种电泳技术。 3、增色效应和减色效应:增色效应：当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。减色效应：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。 4、变性和复性:（蛋白质）变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 5、蛋白质结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 6、酶转换数：是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 7、Edman降解:Edman化学降解法是Edman P1950年提出的，最初用于N-末端分析，称之为PITC法。 8、超二级结构：在蛋白质分子中特别是球状蛋白质中经常可以看到若干相邻的二级结构元件（主要是alpha螺旋和beta 折叠）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合或者二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构建，称之为超二级结构。 9、酸败：天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味，这种现象为酸败。酸败的主要原因是由于油脂的不饱和成分发生自动氧化，产生过氧化物并进而降解成挥发性醛、酮、酸的法杂混和物。 10、齐变模式：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。二、选择题(20) 1、关于蛋白质的a-螺旋结构的论述中有错误的是： A. 由于分子内部氢键的形成而得到稳定 B. 由于分子间疏水相互作用而得到稳定 C. 这是大多数蛋白质分子中存在的一种二级结构单元 D. Pro,Gly残基破坏和不利于a-螺旋结构的形成 2.、下列试剂能使二硫键断裂的是：

浙江大学生物化学丙实验报告1

实验报告课程名称：生物化学实验（丙）指导老师：方祥年成绩：__________________ 实验名称：蔗糖酶的提取同组学生姓名：金宇尊、鲍其琛一、实验目的和要求（必填）二、实验内容和原理（必填）三、实验材料与试剂（必填）四、实验器材与仪器（必填）五、操作方法和实验步骤（必填）六、实验数据记录和处理七、实验结果与分析（必填）八、讨论、心得一、实验目的和要求 1、学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法； 2、巩固理论知识，学会学以致用并发现新问题。二、实验内容和原理 1、实验内容：蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理： ①酵母细胞破碎细胞破碎的常用方法液体剪切法固体剪切法压力和研磨物理法、化学渗透法、酶溶本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法（研磨）将酵母细胞破碎，把蔗糖酶从酵母细胞中提取出来。 ②蔗糖酶的初步分离纯化蛋白酶常用的初步分离纯化方法有：盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。本实验采用选择性变性（加热）、有机溶剂（乙醇）沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集样品。由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活，为了能获得尽可能高的产率和纯度，在提纯操作中要始终保持酶的活性，如在低温下操作等，这样才能得到较好地分离提纯效果。三、实验材料与试剂

1、实验材料市售干酵母粉10g/组(3～4人） 2、实验试剂石英砂，95%乙醇(-20℃），20mmol/L Tris-HCl pH7.3 缓冲液。四、实验器材与仪器电子天平（称量干酵母粉）；研砵（每组一套）；50ml高速离心管（4支/组、4孔50ml离心管架一个/组）；托盘天平（离心管平衡用）；高速冷冻离心机；恒温水浴箱（50℃）；量筒（50ml）、微量移液枪（1000ul)及枪头或移液管（1ml)、玻棒、滴管等;1.5ml离心管（留样品Ⅰ、Ⅱ用）及离心管架；制冰机；－20℃冰箱。五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹（干磨法） ①称量：称取市售干酵母粉10g+约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨(干磨)：至尽可能成细粉末状（约15min） ③加液+研磨：量取总体积40 ml的20mmol/L Tris-HCl pH7.3 缓冲液，分2次加研磨10min，使呈糊状液体； ④离心：将糊状液体转移到2支50ml离心管中，两支离心管平衡后(托盘天平上)，离心10min （条件：4℃、12000r/min） ⑤收集+测量：收集上清液并量出体积V1（样品I），另留1ml上清液（样品I ）放置－20℃冰箱保存用于蔗糖酶蛋白含量测定、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理：将上步抽提液（样品I），迅速放入50℃恒温水浴，保温30min，并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却：保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心：将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中，平衡后，离心10min。（条件：4℃，12000r/min） ④收集+测量：收集上清液并量出体积V2（样品Ⅱ），另留1ml上清液（样品Ⅱ）放置－20℃冰箱保存（用于蔗糖酶蛋白含量测定、测定蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂（乙醇）沉淀 ①冰浴：将热处理后的上清液加入相同体积的－20℃的95%乙醇，冰浴中温和搅动混匀，

浙江大学考研生物化学真题及答案

一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同 3 请对中心法则加以阐述 4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤

中山大学《细胞生物学》中山大学生物化学考试试题(B卷)

中山大学生物化学考试试题（B卷） 2003-2004年度第一学期主考老师：邓庆丽苏菁一、填空题：（每题一分，共15分） 1．在酶的广义酸碱催化机制中，特别重要的一个氨基酸残基是__his_____，因为其侧链PK值接近生物体内的PH条件。 2．紫外分光光度法测定蛋白质的原理在于__trp__ ，Tyr，Phe这三个氨基酸残基侧链基团在280nm处有吸光性。 3．糖类除了作为能源和生物大分子碳骨架的供体之外，它还与生物大分子间的__信号____识别有关。 4．The most two common secondary structures of proteins are α螺旋and β折叠。5．Monosaccharides containing an aldehyde group are called 醛糖aldoses 。6．Both Western blotting and ELISA are used to detect proteins with 抗体antibody 。 7. NMR spectroscopy and X-Ray 衍射are both used to reveal the three dimensional structure of proteins。 8．Anomers produces an equilibrium mixture of α - and β -forms in both furanose and pyranose ring structures。 9．神经节苷脂是一类含有唾液酸的鞘糖脂。 10．DNA变性后，紫外吸收能力增强，沉降速度升高，粘度降低。11．磷脂酶A的水解产物是脂肪酸和溶血磷脂。 12．开链己糖有16 种异构体。 13．胶原蛋白的氨基酸序列是很有特征的。常见的三个氨基酸重复单位是gly-x-y 。

浙江大学生物化学丙实验报告1

专业：农业资源与环境姓名：李佳怡 ____________ 学号：_J6 _______________ 日期： __________________ 地点：生物实验中心310课程名称：生物化学实验（丙）实验名称：蔗糖酶的提取一、实验目的和要求（必填）三、实验材料与试剂（必填）五、操作方法和实验步骤（必填）七、实验结果与分析（必填） .指导老师：方祥年成绩:_ _同组学生姓名：金宇尊、鲍其琛二、实验内容和原理（必填）四、实验器材与仪器（必填）六、实验数据记录和处理八、讨论、心得一、实验目的和要求 1、学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、巩固理论知识，学会学以致用并发现新问题。二、实验内容和原理订 1、实验内容: 线蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ① 酵母细胞破碎液体剪切法―超声波法.机械搅拌法.高压匀浆法固体剪切法一压力和研磨非机械法——> 物理法.化学渗透法.酶溶本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法（研磨）将酵母细胞破碎，把蔗糖酶从酵母细胞中提取岀来。 ② 蔗糖酶的初步分离纯化蛋白酶常用的初步分离纯化方法有：盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。本实验采用选择性变性（加热）、有机溶剂（乙醇）沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集样品。由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活，为了能获得尽可能高的产率和纯度，在提纯操作中要始终保持酶的活性，如在低温下操作等，这样才能得到较好地分离提纯效果。实验报告细胞破碎的常用方法

三、实验材料与试剂 1、实验材料市售干酵母粉10g/组（3?4人） 2、实验试剂石英砂，95%乙醇（-20*0,20mmol/L Tris-HCl 缓冲液。四、实验器材与仪器电子天平（称量干酵母粉）：研碎（每组一套）：50ml高速离心管（4支/组、4孔50ml离心管架一个/组）；托盘天平（离心管平衡用）：高速冷冻离心机：恒温水浴箱（50°C）；量筒（50ml）、微量移液枪（lOOOu 1）及枪头或移液管（1ml）、玻棒、滴管等;离心管（留样品I、II用）及离心管架：制冰机：一20°C冰箱。五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹（干磨法） ①称量：称取市售干酵母粉10計约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨（干磨）：至尽可能成细粉末状（约15min） ③加液+研磨：呈:取总体积40 ml的20mmol几Tris-HCl缓冲液，分2次加研磨lOmin, 使呈糊状液体； ④离心：将糊状液体转移到2支50ml离心管中，两支离心管平衡后（托盘天平上），离心lOmin （条件:4°C、12000r/min） ⑤收集+测量：收集上淸液并量出体积VI （样品I）,另留1ml上淸液（样品I ）放置一20°C冰箱保存用于蔗糖酶蛋白含量测眾、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理：将上步抽提液（样品I）,迅速放入50°C恒温水浴，保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却：保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心：将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中，平衡后，离心10min a （条件：4°C, 12000r/min） ④收集+测量：收集上淸液并量出体积V2 （样品II）,另留1ml上淸液（样品II ）放宜一20°C冰箱保存（用于蔗糖酶蛋白含量测左、测左蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂（乙醇）沉淀 ①冰浴：将热处理后的上淸液加入相同体枳的一20°C的95%乙醇，冰浴中温和搅动混匀，

中山大学生化资料中山大学生命科学院生物化学试题答案与评分标准.doc

生物化学I （2006年秋季学期，A卷） 1.简答题（共25小题，超过60分以60分计入总分） 1 .哪些标准氨基酸含两个手性碳原子？写出它们的Fisher投影式。 2.为什么SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量？ 3.Mass spectroscopy在生物大分子研究中有什么应用？ 4.-Keratin、Collagen、Silk fibroin的二级结构和氨基酸组成有何特点？ 5.根据二级结构的组成和排列可将蛋白质结构分为哪些类型？ 6.蛋白质in条件下的折叠有哪些辅助因了？ 7.蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点？ 8.哪些因素可以导致Hemoglobin与O2的亲和力增加？ 9.图示抗体的一般结构（包括结构域及可能的二硫键）。 10.构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？ 11.写出蛋白质氨基酸测序的基本步骤。 12.什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？ 13.酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？ 14.酶在体内的活性是如何受到调控的？ 15.淀粉与纤维素的结构有何区别？ 16.细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能？ 17.细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？ 18 .膜脂的分类及其结构特点 19.生物膜的功能有哪些？ 20.膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？ 21.图示 secondary active transport, uniport, symport, anti port. 22.Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的？ 23.K+离子通道是如何对通过的离子进行选择的？ 24.膜电位是怎样控制Na*通道开关的（可图示并说明）？ 25.Ca新泵和NaF泵的异同点。 IT. You have a crude lysate sample containing a mixture of six proteins (1, 2, 3, 4, 5, and P -galactosidase). Some characteristics of these proteins are shown in the table below. Give an available procedure of purifying B -galactosidase.

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