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鹿血清蛋白多肽制备工艺的研究

鹿血清蛋白多肽制备工艺的研究
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 万方数据

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提取与活性

2009年第6期

由表3可见,本试验所选用的模型高度显著(P<

o.000

1),失拟项P=O.9989>o.05,说明失拟项在P=0.05

水平上不显著;模型的校正决定系数R‰=0.8474,说明该模型能解释84.74%响应值的变化,仅有总变异大约15.26%不能用此模型来解释;决定系数R2=0.9622,说明该模型拟合程度良好,试验误差小,该模型是合适的。可以用此来分析和预测碱性蛋白酶对于鹿血清蛋白多肽的制取。其信噪比大于4即可认为该模型可用,而本模型的信噪比达到24.797,说明该模型可以用于生产应用当中。

等高线的形状可反映出交互效应的强弱。椭圆形表示两因素交互作用显著,而圆形则与之相反。比较图6~11可知.酶添加量和pH、酶添加量和温度、酶添加量和时间之间的交互作用显著,其他的因素问交互作用较小。酶添加量和pH、酶添加量和温度、酶添加量和时间之间的1次相系数较大,有着较大的F值和很小的P值,说明酶添加量是酶解鹿血清蛋白制取多肽的限制因素,较小的波动会引起水解度的变化。

通过DesignExpert软件分析,由二次多项回归方程来

预测鹿血清蛋白水解度最高时的酶解条件:反应时间5.3h,

反应温度50.3℃,pH值8.97,酶添加量为1

241

p/g?底

物,该条件下水解度预测值为21.26%。采取上述最优条件进行试验,同时考虑到实际操作的情况,鹿血清蛋白多肽酶解条件反应

图6酶添加量与pH及其交互作用对水解度

影响的响应曲面和等高线

Figure6

Responsesurfaceandcontour

of

enzyme

content

andpHvalue时间为5.3h,反应温度为50℃,pH值为9,酶添加量为

1241

pig?底物,修正后的水解度预测值为21.37%。

图7温度与pH及其交互作用对水解度

影响的响应曲面和等高线

Figure7

Response

surfaceandcontourof

temperatureandpHvalue

图8酶解时闽与pH及其交互作用对水解度

影响的响应曲面和等高线

Figure8Response

surfaceandcontour

of

hydrolysistimeandpHvalue

59

 

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第25卷第6期

张根生等:鹿血清蛋白多肽制备工艺的研究

60

图9温度与酶添加量及其交互作用对水解度影响的响应曲面和等高线

Figure9Responsesurfaceand

contourof

temperatureandenzyme

content

图10酶解时间与酶添加量及其交互作用

对水解度影响的响应曲面和等高线

Figure10

Responsesurfaceand

contour

of

hydrolysistimeandenzyme

content

图ll酶解时间与酶解温度及其交互作用

对水解度影响的响应曲面和等高线

Figure11Responsesurfaceand

contourof

hydrolysistimeandtemperature

2.7碱性蛋白酶法制取的鹿血清蛋白多肽产品理化指标

制取的鹿血清酶解液在40

000

r/min下离心10min

后,取上清液冻干成粉。观察其颜色、外观及其溶解性并测定其常规成分。其产品为红褐色粉末,在水中极易溶解。产品总蛋白含量为87.48%,灰分为7.42%,水分为4.85。

3结论

碱性蛋白酶水解鹿血清蛋白的条件为水解时间5.3h,

水解温度50℃,pH值为9,酶添加量为l

241

p/g?底物,水

解度为21.37%。

鹿血清蛋白多肽粉蛋白质含量为87.48%,灰分7.42%,水分4.85%,为极易溶解于水的红褐色粉末。

参考文献

1南京中医药大学.中药大辞典第二版(下)rM].上海:上海科学

技术出版社,2006,3103~3

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(10):492~493.

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um

forligninolyticenzyme

production

and

syntheticdyedecolori-

zationusingresponsesurfaceme

thodology[J].J.Ind.MicrobioI

Biotechnol,2003(30):682~690.

 

万方数据

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血清β2—微球蛋白(β2—MG)测定及医学意义

血清β2—微球蛋白(β2—MG)测定及医学意义 β2-微球蛋白(β2-microglobulin,BMG)分子量为11800,存在于所有有核细胞的表面,特别是淋巴细胞和肿瘤细胞,并由此释放入血循环。它是细胞表面人类淋巴细胞抗原(HLA)的β链(轻链)部分(为一条单链多肽),分子内含一对二硫键,不含糖。半寿期约107分钟,可透过肾小球,但尿仅有滤过量的1%,几乎完全可由肾小管回收。 β2-微球蛋白在肾功能衰竭、炎症及肿瘤时,血浆中浓度可升高。主要的临床应用在于监测肾小管功能。特别用于肾移植后,如有排斥反应影响肾小管功能时,可出现尿中BMG排出量增加。在急性白血病和淋巴瘤有神经系统浸润时,脑脊液中BMG 可增高。 [参考值] 1.0~2.6 μg/L [临床意义] 病理性升高: (1)肾脏疾病:尿毒症、肾炎、糖尿病肾病和肾移植受者初期(肾移植排异反应)。 (2)恶性肿瘤:骨髓瘤、非何杰金氏淋巴瘤、慢性淋巴细胞白血病等。 (3)其他如肝硬变、冠心病、甲状腺疾病和慢性炎症等。 尿β2—微球蛋白(β2—MG)测定 由肾小球滤过的β2-M经肾小管时几乎全部被重吸收,如果尿液中β2-M排出增高,则说明肾小管重吸收障碍,称为肾小管性蛋白尿,以区别于白蛋白为主的肾小球性蛋白尿。 【正常参考值】0.03~0.37 mg/天 【临床意义】 增高:见于近端肾小管损害、自身免疫性疾病、恶性肿瘤、肝病、脏器移植后的排斥反应、艾滋病等。尿β2微球蛋白增高见于急性或慢性肾小球肾炎、尿毒症、糖尿病肾病、系统性红斑狼疮累及肾病变、肾盂肾炎、先天性Fanconi综合征、Wilson

病、镉金属中毒,以及摄入庆大霉素、硝苯地平(心痛定)、妥布霉素等药物。 减低:见于急性或慢性肾小球肾炎、肾病综合征等。

血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳实验报告

血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳实验报告 实验名称血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳及其定量 实验日期实验地点 合作者指导老师 评分教师签名批改日期 一、实验目的 1.1.学习醋酸纤维薄膜电泳的基本原理和操作方法; 1.2.了解电泳技术的一般原理; 1.3.掌握电泳分离血清蛋白质及其定性定量的方法。 二、实验原理 2.1.血清中各种蛋白质的等电点不同,一般都低于pH7.4。它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷,在电场中向正极移动。由于血清中各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同,在醋酸纤维素薄膜上电泳的速度也不同。因此可以将它们分离为清蛋白(Albumin)、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。 2.2.血清中不同蛋白质的等电点、分子量及含量 血清蛋白质等电点分子量占总蛋白的% 清蛋白 4.64 69,000 57~72 α1-球蛋白 5.06 200,000 2~5 α2-球蛋白 5.06 300,000 4~9 β-球蛋白 5.12 90,000~150,000 6.5~12

γ-球蛋白 6.85~7.3 156,000~950,000 12~20 缓冲液pH=8.6,pI<pH。 血清蛋白带负电荷,在电场中向正极移动。 预测血清蛋白电泳区带图 血清蛋白依次分为清蛋白,球蛋白的α1、α2、β、γ五个区带 2.3.①膜条经过氨基黑10B染色后显出清晰色带;②各色带蛋白质含量与染料结合量基本成正比;③可将各色带剪开,分别溶于碱性溶液中;④用分光光度法计算各种蛋白质的百分数。 三、材料与方法: 3.1.实验材料: 3.1.1.实验试剂:①样品:健康人血清(新鲜、无溶血);②巴比妥-巴比妥钠缓冲液(pH8.6,离子强度0.06mol/L);③氨基黑10B染色液;④漂洗液;⑤洗脱液:0.4mol/NaOH溶液。 3.1.2.实验器材:①V-1100分光光度计(×1);②恒温水浴箱(×1);③试管(×6)、试管架(×1);④1000μL加样枪(×1)、加样枪架(×1);⑤醋酸纤维薄膜(2cm*8cm,厚度120μm);⑥培养皿(×5);⑦点样器或载玻片(×1);⑧平头镊子(×2);⑨剪刀(×1);⑩电泳槽(×1);?直流稳压电泳仪(×1) 3.2.实验步骤 1.准备与点样:①取2×8cm的膜条;②亚光面距一端1.5cm处取一点样线;③充分浸透在巴比妥缓冲液中;④取出膜条,用滤纸吸去多余的缓冲液;⑤点样器下端粘上

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH

鹿瓜多肽注射液研究及应用进展

鹿瓜多肽注射液研究及应用进展 来源:中华实用医药杂志2010年10卷7期作者:廖晓玲 【关键词】鹿瓜肽注射液应用进展 鹿瓜多肽注射液是复方制剂,其组分:鹿科动物梅花鹿(Cervus Nippon Temmick)的骨骼和葫芦科植物甜瓜(Cucumismelo L.)的干燥成熟种子,经分别提取后制成的灭菌水溶液主要含有骨诱导多肽类生物因子、甜瓜籽提取物多种游离氨基酸和有机钙、磷等成分。具有调节骨代谢,刺激成骨细胞增殖,促进新骨形成;调节钙磷代谢,增加骨钙沉积;防止骨质疏松以及抗炎镇痛抗风湿等作用。本文就其研究及应用进展作一文献复习。 1 研究 1.1 对骨折愈合过程中生长因子表达的影响 骨折愈合是一复杂的组织修复再生的过程,受多种基因和骨生长因子的调节。量细胞因子在不同的骨折修复阶段发挥不同的作用,它们通过调节细胞增殖、分化以及基质的合成、钙化等作用来调控骨折修复。发挥主要作用的骨诱导多肽类生物因子包括骨形态发生蛋白(BMP-2)、转化生长因子-β1 (TGF-β1)、成纤维生长因子(VEGF)等。目的研究发现,BMP能诱导血管周围的间充质细胞转化为不可逆性骨系细胞、软骨细胞和成骨细胞,从而促进软骨及成骨细胞的增殖,促进骨痂形成,诱导新骨形成,促进骨折修复。同时,在BMP诱导新骨的形成过程中,又有TGF-β1和VEGF的共同参与,通过相互协调作用可好地诱导新骨的形成,使骨组织更成熟。近年来随着重组蛋白技术的发展,利用生长因子治疗骨折及骨缺损愈来愈引起人们的重视,由于骨折修复是由多种生长因子协同作用,单纯应用某一种生长因子促进骨折愈合效果并不理想,多种生长因子复合应用促进骨折愈合是治疗骨折的一个重要发展方向。汪茹等[1-4]研究了鹿瓜多肽注射液对骨折愈合过程中BMP-2、TGF-β1和VEGF等多种生物因子表达的影响。采用80只新西兰大白兔制成双侧桡骨中段3mm骨缺损模型,术后随机分为鹿瓜多肽低剂量组、鹿瓜多肽高剂量组、骨肽对照组和生理盐水空白组,分别每日予以肌肉注射0.1、0.2ml/kg鹿瓜多肽注射液。0.2ml/kg骨肽注射液或0.2ml/kg生理盐水。术后1、2、4、6周分批处死动物,取材行X线检查、组织学染色、生物力学测试、免疫组化染色及图像分析。结果:X线示鹿瓜多肽组骨愈合速度快于骨肽组和生理盐水组。术后6周,鹿瓜多肽高剂量组骨折完全愈合,髓腔再通;低剂量组和骨肽组骨折线基本消失,骨折端大量连接性骨痂影,骨痂面积缩小,髓腔未通;生理盐水组骨折间隙模糊。Masson三色染色:术后6周鹿瓜多肽组骨断端由重塑的板状骨连接,髓腔贯通,哈佛氏系统成熟、完整;骨肽组髓腔开始再通,板状骨和编织骨间杂;生理盐水组则以新生的编织骨为主。免疫组化:术后3周始,各组呈强阳性表达,鹿瓜多肽组较骨肽组和

血清白蛋白和球蛋白的分析测定-盐析法

血清白蛋白和球蛋白的分析测定-盐析法 [目的与原理] 掌握血清白蛋白和球蛋白测定的原理和方法,并用盐析法测定水产动物血清中白蛋白和球蛋白 的含量。 血清中含有多种不同成分的蛋白质,主要为白蛋白和球蛋白。用盐析法沉淀血清中球蛋白,用 双缩脲法测定上清液中白蛋白,同时测定血清总蛋白。血清球蛋白的量从两者的差值求得。[试剂与器材] 试剂: 1、球蛋白沉淀剂:称取硫酸钠(Na2SO4)208g,及亚硫酸钠(Na2SO3)70g,加入蒸馏水约900ml,并加入浓硫酸2ml,使蒸馏水酸化。不停搅拌,待完全溶解后将溶液移入1L容量瓶内,用蒸馏水稀释至1L刻度。保存于25℃以上的温度中。 2、双缩脲试剂:溶解1.50g硫酸铜(CuSO4.5H2O)和 6.0g酒石酸钾钠(NaKC4H4O6.4H2O)于500ml蒸馏水中,在搅拌下加入300ml 10%氢氧化钠溶液,用水稀释到1000ml,贮存在内壁涂以石蜡的瓶中,此试剂可长期保存。 3、标准血清:将待测样品用0.05mol/L氢氧化钠配制成适当浓度的溶液(使测定值在标准曲线范围内),学生实验中可用酪蛋白配制或用血清样品稀释10 倍,冰箱存放待用。。 4、乙醚 器材: 可见分光光度计,离心机,试管若干及试管架,旋涡混合器,塑料试剂瓶,1L容量瓶,烧杯2个,吸管若干支,滤纸,擦镜纸。 [实验步骤] 1、准确吸取血清样本0.2ml,置于10×100mm试管内。以5ml刻度吸管加入球蛋白沉淀剂 3.8ml,塞住管口,反复倒转混和10次(不宜过多)。以1ml 刻度吸管吸取悬液1ml (相当于血清0.05ml),置于另一试管内,作为“总蛋白测定管”。剩余的混悬液另加乙醚约2ml,揿住管口,在约20 秒钟内颠倒混和40 次,然后经每分钟2500 转的速度离心沉淀 5 分钟。此时试管内分成三层:上层为乙醚,中层为球蛋白,下层为澄清的白蛋白溶液。将试管斜置在桌面片刻或轻击试管,待蛋白块自管壁分离后,将1ml吸管插入白蛋白溶液中并吸取此溶液1ml(小心,准确,且不可触及球蛋白块片)。取出吸管,用滤纸拭去管尖可能附着的球蛋白沉淀,将白蛋白溶液加入另一试管内,作为“白蛋白 测定管”。在另一试管内加入标准血清0.2ml及球蛋白沉淀剂 3.8ml,混和后准确吸取混悬液1ml,加入一试管中作为“标准管”。再取一试管加球蛋白沉淀1ml,作为“空白管” 2、每管中各加入双缩脲试剂4毫升,充分混和后置室温暗处30分钟,用540nm或绿色滤光片进行比色,以空白管校正光密度到0点,读取各管光密度读数。 3、计算 将所测得的光密度读数按下列公式计算出白、球蛋白含量及其比值: (1)总蛋白测定管光密度/ 标准管光密度×标准血清蛋白浓度(g/100ml)=血清总蛋白g/100ml (2)白蛋白测定管光密度/标准管光密度×标准血清蛋白浓度(g/100ml)=血清白蛋白g/100ml (3)血清总蛋白—血清白蛋白=血清球蛋白g/100ml (4)血清白蛋白÷血清球蛋白=血清白蛋白、球蛋白比值(A/G) 4、标准曲线绘制:同血清(浆)总蛋白测定双缩脲法见《血清(浆)总蛋白测定》。

琼海人民医院常用药品价格

琼海市人民医院常用药品价格阿达帕林凝胶30g /支52.43元阿德福韦脂片10mg x14片/盒85元阿莫罗芬乳膏5g /支13.65元阿娜尔妇洁液200ml /瓶39.99元氨溴索口腔崩解片30mg x24片/盒21.8元奥曲肽注射液0.05mg 1ml/支26.6元奥硝唑粉针0.25g /瓶20.1元奥硝唑氯化钠注射液0.5g 0.825g/瓶30元百普力(肠内营养混悬液)500ml/瓶92.44元倍他米松磷酸钠粉针2mg/瓶15.65元苯磺顺阿曲库铵粉针10mg/瓶96.52元布洛芬口腔崩解片0.1g x18片/盒31.27元长春西汀粉针10mg /支20.35元醋酸钙片0.667 x12片/盒61.69元单磷酸阿糖腺苷针0.1g /支24.75元单唾液酸四已糖神经节苷脂钠盐针2ml 40mg/支203.1元低分子量肝素钙注射液5000iu 1ml/支22.48元碘佛醇50ml 33.9g/瓶148.6元东莨菪碱注射液0.3mg 1mlx5支/盒15元多种微量元素注射液Ⅱ10ml /支30元恩替卡韦分散片0.5mgx7片/盒114.5元二甲双胍肠溶胶囊0.25g x48粒/盒12.56元法舒地尔注射液2ml 30mg/支62元氟康唑颗粒2g x7袋/盒37.42元氟康唑氯化钠注射液0.4g 200ml/瓶19.48元氟尿嘧啶植入剂0.1g /瓶355.08元复方甘草酸单铵S粉针40mg /支21.2元

复方甘草酸单铵S粉针80mg /支36.3元

复方曲安奈德乳膏15g /支9.9元甘油果糖氯化钠注射液250ml/瓶18.78元高锰酸钾外用片0.1g x24T/盒 6.2元格列齐特缓释片30mg x30T/盒49.45元骨肽注射液10ml 50mg/支23.11元果糖二磷酸钠片0.25g x48粒/盒42元过氧苯甲酰凝胶15g /支26.03元环丙沙星栓0.2gx7粒/盒26.1元甲氨喋呤片 2.5mg x16T/盒41.74元卡前列素氨丁三醇注射液0.25mg 1ml/支466.96元糠酸莫米松乳膏5g /支15.35元枯草杆菌二联活菌颗粒1g x15袋/盒21.83元磷酸肌酸钠1g /瓶86.3元硫普罗宁注射液5ml 0.2g/支21.66元硫软膏15g /支 3.47元卤米松乳膏10g /支22.26元鹿瓜多肽注射液4mg 2ml/支37.26元氯化钾缓释片0.5g x16片/瓶 4.2元氯雷他定口腔崩解片10mg x10片/盒27.28元洛贝林注射液3mg 1mlx5支/盒13.65元纳络酮粉针 1.2mg /瓶31.79元纳络酮粉针0.4mg /支8.47元脑蛋白水解物粉针30.5mg /支34.1元尼可地尔片5mg x30片/盒68.39元凝血酶冻干粉针500单位 /支16.8元平衡盐溶液500ml/瓶178.26元普罗帕酮片(心律平)50mg x100片/瓶10元七叶洋地黄双苷滴眼液0.4ml x10支/盒36.04元氢醌乳膏10g 0.2g/支83.74元

鹿瓜多肽注射液说明书

鹿瓜多肽注射液说明书 【药品名称] 通用名:鹿瓜多肽注射液 商品名:松梅乐注射液 英文名:Cervus and Cucumls Polypeptide Injection 本品为复方制剂,其组分为:鹿科动物梅花鹿(Cervus hippon Temmick)的骨骼和葫芦科植物甜瓜(Cucumis melo L)的干燥成熟种子,利用现代科技生物技术分别提取后制成的灭菌水溶液。 主要含有以下成分: 1)骨诱导多肽类生物因子; 2)甜瓜籽提取物; 3)多种游离氨基酸; 4)有机钙、磷离子。 【性状】本品为淡黄色的澄明液体 【药理毒理】 1)骨诱导多肽类生物因子的作用: 骨诱导多肽类生物因子可有效促进机体内影响骨形态和吸收的骨源性生长因子的合成,包括骨形态发生蛋白(BMPs),p一转化生长因子(TGF一p),成纤维细胞生长因子(FG F)等,从而具有多种生物活性,其主要药理作用有:促进细胞有丝分裂、分化作用、趋化作用和溶骨活性。其中BMPs是一组酸性低分子t糖蛋白,作为一种高效骨诱导物质,BMPs是间充质细胞向骨系细胞分化的最初信号分子,能诱导血管周围游动的间充质细胞转化为不可逆性的骨系细胞,即软骨细胞和成骨细胞,从而促进骨痴形成,诱导新骨形成,促进骨折修复;此外,BMPs还可调节细胞外基质成分的改变,并通过与丁GF-p和FGF相互之间的协调作用更好地诱导新骨形成,使骨组织更成熟;TGF-p则是一族具有多种功能的蛋白多肽,对成骨细胞及软骨、细胞有促进分化或降低分化的双重调节作用,与多种因子如细胞外基质和其他分化调节生长因子一起协同参与对细胞分化的调节;TG F-p可促进细胞外基质合成可以直接刺激成纤维细胞外基质的合成,并对其新合成的基质降解有显著抑制作用;对于成骨细胞,TGF-p可促进其合成型胶原、骨粘连素和骨桥蛋白;同时,TGF-p对淋巴细胞和巨噬细胞的作用表明,它既能缓解炎性反应的破坏性,又能协助巨噬细胞来源的某些细胞因子在组织修复中发挥作用。FG F是一组肝素粘合多肽,可刺激细胞的趋向移动、增值和分化增加合成胶原细胞的数t,促进骨胶原蛋白及非胶原蛋白的合成,增加骨钙素的合成。

常用的半抗原与蛋白偶联方法简介

常用的半抗原与蛋白偶联方法简介 (一)分子中含有羧基或可羧化的半抗原的偶联) 1、混合酸酐法,也称氯甲酸异丁酯法(isobutyl chloroformate method) 偶联时,半抗原分子中的羧基可与氯甲酸异丁酯在有机溶剂中形成混合酸酐(mixed acid anhydride),然后与蛋白分子中的氨基形成肽键。 氨甲喋呤(MIT)与β-半乳糖苷酶偶联的混合酐法 1、5.8mg MIT用0.1ml二甲基甲酰胺溶解,冷却至10度,加2ul氯甲酸异丁酯,10度搅拌反应30分钟。 2、1.5mg酶用2ml 50 m mol/L Na2CO3溶解。 3、10度反应4小时(必要时加NaOH,以维持溶液的pH为9.0,q然后4度过夜。 4、过sephadex G-25层析柱,柱用含NaCl 100m mol/L、MgCl2 10 m mol/L、2-巯基乙醇10 m mol/L的50m mol/L Tris-醋酸缓冲液(pH7.5)平衡和洗脱,合并含酶的洗脱管内液体,进一步纯化后,保存于含BSA 0.1%(w/v)、NaN3 0.02%(w/v)的缓冲液中。 碳化二亚胺法制备3,3`,5-三碘甲腺氨酸-血蓝蛋白免疫原的操作步骤 1、取EDC 100mg , 用pH8.0的10 m mol/L PBS液2.5ml使之充分溶解(I液) 2、取3,3`,5-三碘甲腺原氨酸25mg , 用0.2mol/L NaOH 溶液2ml 溶解(II液) 3、取血蓝蛋白(lemocyanin) 25mg, 溶于10mmol/L PBS (pH8.0)液中(III液) 4、将II液与III液混合,在磁力搅拌下逐滴加入I液(余下0.5ml) 5、室温下避光搅拌1小时,逐滴加入余下的I液 6、 4度搅拌12小时 7、静置10小时(4度) 8、有蒸馏水使之充分透析(约48小时),得免疫原。 孕酮与与β-半乳糖苷酶偶联的N-羟琥珀酰亚胺酯法 1、用二垩烷(dioxane)溶解孕酮-11-半琥珀酸酯,配成浓度为100m mol/L的溶液。 2、加羟琥珀酰亚胺(N-hydroxysuccinimide) 100 m mol/L 和DCC(二环已基碳化二亚胺),200 m mol/L, 4度反应16小时。 3、用簿层扫描方法纯化(氯仿:水=9:1) 4、按孕酮/酶摩尔浓度比约为10的比例,将上述溶液加入到酶液(用pH7.4,浓度50 m mol/L 的磷酸缓冲液溶解)中。 5、 (二)含有氨基或可还原硝基半抗原的偶联 芳香胺类半抗原与蛋白质重氮化偶联的操作步骤 1、用0.1 mol/L HCl溶液配制4 m mol/L浓度的半抗原。 2、滴加1%NaNO2(过量),4度持续搅拌。NaNO2的加入量可用淀粉-碘化物试纸或在白色磁砖上加1%淀粉和50m mol/L KI进行监控。游离亚硝酸可将氧化物氧化成碘,碘再与淀粉反应变成蓝黑色。 3、溶液变成蓝黑色后,继续反应15分钟。 4、用pH9.0、浓度为200m mol/L的硼酸或碳酸缓冲液溶解蛋白。 5、边搅拌,边加入重氮化的半抗原(防止局部发生酸过量现象),调节pH到9.5。

血清总蛋白测定方法及临床意义

血清总蛋白测定方法及临床意义 1.测定方法血清总蛋白测定一般采用双缩脲比色法,它是目前首先推荐的蛋白质定量方法。此法的原理是蛋白质分子中的肽键在碱性条件下与二价铜离子(Cu2+)作用生成蓝紫色的化合物,这种颜色反应强度在一定浓度范围内与蛋白质含量成正比,经与同样处理的蛋白标准液比较,即可求得蛋白质含量。此反应的优点是清、球蛋的反应性相近,操作简单,重复性好,干扰物质少,为首选的常规方法,其缺点是灵敏度较低。 2.临床意义血清总蛋白生理性波动。直立体位由于体液分布原因,血液相对浓缩,而长久卧床者血液较直立体位稀。因此长久卧床者血清总蛋白比直立活动时约低3~ 5g/L。新生儿血清总蛋白可比成人低5~8g/L。60岁以上的老年人约比成人低2g/L。血清总蛋白增高:(1)血液浓缩,导致总蛋白浓度相对增高:严重腹泻、呕吐、高热时急剧失水,血清总蛋白浓度可明显升高。休克时,由于毛细血管通透性增加,血液中水分渗出血管。血液可发生浓缩,慢性肾上腺皮质功能减退的患者,由于丢失钠的同时伴随水的丢失,血浆也可出现浓缩现象。(2)血浆蛋白质合成增加:主要见于球蛋白合成增加,多发性骨髓瘤患者。血清总蛋白降低:(3)血液稀释,导致总蛋白浓度相对降低:如静脉注射过多低渗溶液或因各种原因引起的钠、水潴留。(4)摄人不足和消耗增加:食物中长期缺乏蛋白质或慢性胃肠道疾病所引起的消化吸收不良,因患消耗性疾病,如严重结核病,甲状腺功能亢进,恶性肿瘤等,均可造成血清蛋白浓度降低。(5)蛋白质丢失:严重烧伤时大量血浆渗出,大量失血,肾病综合征时大量蛋白尿,溃疡性结肠炎时肠道长期丢失一定量的蛋白质,这些病理改变均可使血清总蛋白浓度降低。

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质:仅含有AAs 寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。 同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。(结构和功能类似的蛋白质。) 蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型:分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠:常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象;肽链走向可能是平行的,也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起,相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键,氢键与肽链的长轴几乎呈直角;侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角:它大多分布在球状蛋白质分子表面,以改变肽链。它是一个发夹式转折,其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此,一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此,β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构,起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构:蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,以充当三级结构的构件。 结构域:对于较大的蛋白质分子(或亚基),多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构,这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构:指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构:具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起,形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用:非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质:是指除了具有结合底物的活性部位,还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基(活性亚基和调节亚基),活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

注射用鹿瓜多肽说明书

注射用鹿瓜多肽说明书 【药品名称】 通用名:注射用鹿瓜多肽 英文名:Cerus and Cucumis Polypeptide for Injection 汉语拼音:Zhusheyong Luguaduotai 成分:本品为鹿科动物梅花鹿(Cervus nippon Temmick)的骨骼和葫芦科植物甜瓜(Cucumis melo L.)的干燥成熟种子,经分别提取后制成的无菌冻干品。 【性状】本品为类白色或浅黄色的疏松状物或粉末。 【药理毒理】 药理作用 本品中骨诱导多肽类生物因子可有效促进机体内影响骨形成和吸收的骨源性生长因子的合成,包括骨形态发生蛋白(BMPS),β-转化生长因子(TGF-β),成纤维细胞生长因子(FGF)等,从而具有多种生物活性。其主要药理作用有:促进细胞有丝分裂、分化作用、趋化作用和溶骨活性。其中BMPS是一组酸性低分子量糖蛋白,作为一种高效骨诱导物质,BMPS 是间充质细胞向骨系细胞分化的最初信号因子,能诱导血管周围游动的间充质细胞转化为不可逆性的骨细胞,即软骨细胞和成骨细胞,从而促进骨痂形成,诱导新骨形成,促进骨折修复;此外,BMPS还可调节细胞外基质成分的改变,并通过与TGF-β和FGF相互之间的协调作用更好地诱导新骨形成,使骨组织更成熟。TGF-β则是一族具有多种功能的蛋白多肽,对成骨细胞及成软骨细胞有促进分化或降低分化的双重调节作用,与多种因子如细胞外基质和其他分化调节生长因子一起协同参与对细胞分化的调节;TGF-β可促进细胞外基质合成,可以直接刺激成纤维细胞外基质的合成,并对其新合成的基质降解有显著抑制作用;对于成骨细胞,TGF-β可促进其合成I型胶原、骨粘连素和骨桥蛋白;同时TGF-β对淋巴细胞和巨噬细胞的作用表明,它既能缓解炎性反应的破坏性,又能协助巨噬细胞来源的某些细胞因子在细胞组织修复中发挥作用。FGF是一组肝素黏合多肽,可刺激细胞的趋向移动,增值和分化,增加合成胶原细胞的数量,促进骨胶原蛋白及非胶原蛋白的合成,增加骨钙素的合成。 甜瓜籽提取物是从葫芦科植物甜瓜(Cucumis melo L.)的成熟干燥的种子经特殊工艺提取而成,能降低骨折局部毛细血管通透性,减少炎性渗出,促进局部血运障碍的恢复;同时还能降低全血黏度及红细胞聚集程度,改善骨痂局部的血液循环,为骨细胞提供一个良好的供血环境;另外还能抑制前列腺素的释放,达到止痛效果;在促进骨折早期愈合中,甜瓜籽提取物与补充的骨诱导多肽生物因子具有协同作用,促进骨源性生长因子的合成。 本品富含的多种游离氨基酸,为骨细胞合成BMPS、TGF-β、FGF等骨源性生物因子提供原料,促进骨源性生物因子的合成,有机钙、磷离子可参与钙磷代谢、维持骨容量。

常用的半抗原与蛋白偶联方法简介

常用的半抗原与蛋白偶联 方法简介 Last revision date: 13 December 2020.

常用的半抗原与蛋白偶联方法简介 (一)分子中含有羧基或可羧化的半抗原的偶联) 1、混合酸酐法,也称氯甲酸异丁酯法(isobutyl chloroformate method) 偶联时,半抗原分子中的羧基可与氯甲酸异丁酯在有机溶剂中形成混合酸酐(mixed acid anhydride),然后与蛋白分子中的氨基形成肽键。 氨甲喋呤(MIT)与β-半乳糖苷酶偶联的混合酐法 1、5.8mg MIT用二甲基甲酰胺溶解,冷却至10度,加2ul氯甲酸异丁酯,10度搅拌反应30分钟。 2、酶用2ml 50 m mol/L Na2CO3溶解。 3、10度反应4小时(必要时加NaOH,以维持溶液的pH为,q然后4度过夜。 4、过sephadex G-25层析柱,柱用含NaCl 100m mol/L、MgCl2 10 m mol/L、2-巯基乙醇10 m mol/L的50m mol/L Tris-醋酸缓冲液平衡和洗脱,合并含酶的洗脱管内液体,进一步纯化后,保存于含BSA %(w/v)、NaN3 %(w/v)的缓冲液中。 碳化二亚胺法制备3,3`,5-三碘甲腺氨酸-血蓝蛋白免疫原的操作步骤 1、取EDC 100mg , 用的10 m mol/L PBS液使之充分溶解(I液) 2、取3,3`,5-三碘甲腺原氨酸 25mg , 用L NaOH 溶液2ml 溶解(II液) 3、取血蓝蛋白(lemocyanin) 25mg, 溶于10mmol/L PBS ()液中(III液) 4、将II液与III液混合,在磁力搅拌下逐滴加入I液(余下) 5、室温下避光搅拌1小时,逐滴加入余下的I液 6、4度搅拌12小时 7、静置10小时(4度) 8、有蒸馏水使之充分透析(约48小时),得免疫原。 孕酮与与β-半乳糖苷酶偶联的N-羟琥珀酰亚胺酯法 1、用二垩烷(dioxane)溶解孕酮-11-半琥珀酸酯,配成浓度为100m mol/L的溶液。 2、加羟琥珀酰亚胺(N-hydroxysuccinimide) 100 m mol/L 和 DCC(二环已基碳化二亚胺),200 m mol/L, 4度反应16小时。 3、用簿层扫描方法纯化(氯仿:水=9:1) 4、按孕酮/酶摩尔浓度比约为10的比例,将上述溶液加入到酶液(用,浓度50 m mol/L的磷酸缓冲液溶解)中。 5、 (二)含有氨基或可还原硝基半抗原的偶联 芳香胺类半抗原与蛋白质重氮化偶联的操作步骤 1、用 mol/L HCl溶液配制 4 m mol/L浓度的半抗原。 2、滴加1%NaNO2(过量),4度持续搅拌。NaNO2的加入量可用淀粉-碘化物试纸或在白色磁砖上加1%淀粉和50m mol/L KI进行监控。游离亚硝酸可将氧化物氧化成碘,碘再与淀粉反应变成蓝黑色。 3、溶液变成蓝黑色后,继续反应15分钟。

那个免疫球蛋白是从人的血液的提取出来的

那个免疫球蛋白是从人的血液的提取出来的 如果那个人的血是有病毒的话不一定可以百分百的杀死 那个人的病毒就会跑到BB那里去 比如艾滋,梅毒,常见是丙肝 真的要验血检查过是缺乏免疫球蛋白的才打 国内是很流行打这些的,我们这边从来不打,除非真的是缺乏免疫球蛋白的BB才会建议打BB又是母乳喂养的,应该不会缺乏的啦 过了4岁就不会经常病的了 以前我们小时候也是经常病啊,所以不用太担心 以上是妹妹咨询她们医院的医生说的,以下是百度了一下的 球蛋白的种类球蛋白有两种:丙种球蛋白和胎盘球蛋白。丙种球蛋白是从健康人的血液中提取的。丙种球蛋白又称抗体,是健康人在和疾病作斗争的过程中产生的。胎盘球蛋白是从健康产妇的胎盘中提取制成的,其主要成分是丙种球蛋白。球蛋白可以增强人体抵抗疾病的能力,属于人工被动免疫制剂。球蛋白不能代替预防接种有些家长迷信球蛋白,把它看成是万能预防针,常常要求医生给孩子打球蛋白针。这种做法是不对的,球蛋白虽然有一定的抗病能力,但绝不是万能药。通常人体在注射球蛋白后3-4周,体内保持一定浓度的抗体,可以预防有关的疾病,以后抗体含量逐渐减少以致消失,就没有防病作用了。而且它只能对麻疹、脊髓灰质炎、肝炎等有一定效果。由此可见,球蛋白的抗病时间是比较短的,适用的疾病范围也是有限的,它不能长时间对各种传染病都有效,不能代替预防接种。为了预防传染病还是应该按免疫程序接种各种疫苗。使用球蛋白的时间要恰当使用球蛋白制剂,应选择恰当的时间,过早过晚都不起作用。如孩子接触了麻疹病人,应在一周内注射球蛋白制剂才有保护作用,注射晚了仍然可能发病;如在接触病人前2个月注射的球蛋白,因为抗体已经消失,则不可能起到防病的作用。/

羧基磁珠与蛋白偶联方法

羧基磁珠与蛋白偶联方法 来源:时间:2009-6-6 23:34:26 简介 BioMag 和BioMagPlus 超顺磁珠适用于磁分选细胞、细胞器、蛋白、免疫球蛋白、核酸及其它生物或非生物体系中的分子。BioMag 和BioMagPlus 磁珠表面不规则,因此具有比较大的表面积,可以增加磁珠与偶联分子的接触机率,提高偶联效率。此外,这两种磁珠90%以上为氧化铁,可以加快磁分选速度,这特别适用于大批量,高能量分选样品。 BioMag and BioMagPlus 磁珠采用的工艺制备,只不过BioMagPlus经过了另,外的去除细尘处理,偶联试剂盒中提供的就为此类磁珠。 BioMagPlus 羧基磁珠表面的羧基经过二亚胺EDAC活化后,即可以与蛋白偶联。 Bangs 公司的BioMagPlus Carboxy l Protein Coupling Kit 适用于蛋白与BioMagPlus 超顺磁珠的偶联,此kit提供了可供5次偶联的试剂和磁珠。 材料 ?BioMagPlus 羧基磁珠: 2.5mL,1.5μm ,20 mg/mL ?EDAC (1-ethy l-3-(3-dimethy laminopropyl)carbodiimide): 0.10g ?15mL 尖头离心管: 5 tubes ?BioMag 磁分离器 ?0.05M MES 缓冲液(pH 5.2): 2 x 175mL ?淬灭液(1M Glycine, pH 8.0): 25mL ?洗涤缓冲液: 125mL 实验步骤 活化 ?移取 0.5mL (10mg) 的 BioMagPlus 羧基磁珠至 15mL 尖头离心管内,并放置在磁分离架上直到上清液变完全透彻后,用吸管小心移弃上清。 ?加 5mL of MES 缓冲液充分混匀洗涤. 将离心管放在磁分离架上直到上清液变清后.用吸管小心移弃上清。 ?重复 Step 2, 三次. 最后一次洗涤后, 重悬磁珠于 5mL 的 MES 缓冲液中。 ?将 EDAC 从冷藏处取出置于室温30分钟。准确称取所需的EDAC (1.6mg EDAC/mg BioMagPlus 磁珠)加入装有磁珠的离心管内, ?剧烈振荡摇匀。 ?室温下,将离心管置于旋转混匀仪上活化反应 30 分钟。反应过程中,注意不让磁珠沉淀聚积在一起。 ?将离心管放在磁分离架上直到上清液变清后.用吸管小心移弃上清。 ?重复 Step 2, 四次。 蛋白偶联 计算需要偶联的蛋白,抗体量. 一般地,每mg活化的羧基磁珠可以偶联20-500ug的蛋白(抗体),

2019重点监控药品管理制度

*****医院重点监控药品管理制度 (列入过度医疗考核积分范畴)为进一步加强和规范我院重点监控药品的合理应用,促进合理用药,防止临床“辅助用药”过度,合理降低医药费用,特制定本制度,对《江西省重点监控药品目录(首批)》列出的20个“重点监控药品”以及《赣州市重点药品监控目录(首批)》列出的20个“重点监控药品”实行动态、超常预警,监控管理,请各科室认真贯彻执行。 一、组织机构与职责 成立“重点监控药品处方点评领导小组”,名单如下: 组长: 副组长: 成员: 领导小组下设办公室,由***负责重点监控药品管理工作的组织领导、协调、监督工作,完善“重点监控药品管理”工作方案和相关配套制度以及制定本院“重点药物监控目录”,确保重点监控药品管理工作落到实处。其职责如下:(一)数据动态监测。 监测统计我院住院部、门诊部各科室医生,每月用药数量、金额前二十名情况,上交至领导小组并按卫健委有关要求上报监测数据。 (二)处方点评与公示 每月处方点评中“重点监控药品”列为重点点评对象。平时不定期对临床使用“重点监控药品”情况进行检查。对不符合要求的在处方点评中进行公示。 (三)调整与预警 对于检查、点评、统计、监测中发现“重点监控药品”临床应用中存在的

问题,应及时约谈相关责任人,提出整改要求,并根据情况严重程度采取口头警告、行政处罚、经济处罚等措施。 (四)限制措施。 每季度定期监控全院“重点监控药品”的使用情况。及时调整本院重点监控药品目录,发现“重点监控药品”滥用、出现异常增长的,将对该药品采取限量、限科或暂停采购措施。 二、责任与奖惩。 (一)各临床科室主任为本科室合理用药的第一责任人,负责对本科室“重点监控药品”的使用进行管理。 (二)以下情况可以认定为违规使用“重点监控药品”: 1、超出说明书适应症范围用药; 2、超说明书剂量用药; 3、超说明书比例用药; 4、超说明书频次用药; 5、超说明书疗程用药; 6、联合应用二种以上“重点监控药品”或疗程超过7天病历中无正当理 由和未经科主任审批同意的。 7、违反说明书禁忌症用药; 8、其它不合理用药引起监管部门调取病历、申诉失败、受到处罚的。 (三)对违规使用“重点监控药品”的科室及个人,分别进行以下处理: 1、第一次违规使用“重点监控药品”的,约谈责任人,处罚金50元。 2、第二次违规使用“重点监控药品”的,科主任和当事人各处罚金100元, 全院公示。 3、第三次违规使用“重点监控药品”的,扣发当事人当月绩效奖金,暂停

生物化学蛋白质化学

生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子,占人体重量的16~20%,占干重的45%,肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能:生物催化作用、调节作用(激素,基因表达调控作用)、免疫防御与保护作用(细胞因子、补体、抗体)、转运和储存作用(转运蛋白)、结构功能(保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态,细胞骨架)、运动与支撑作用、信息接收 传递作用(受体蛋白)、生物膜功能 ?蛋白质组学:蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质;蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征,包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等,由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%,蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种,组成蛋白质的氨基酸只有20余种(基本氨基酸)。 ?基本氨基酸的共同特点:①除脯氨酸为α-亚氨基酸外,其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸;②除甘氨酸外,其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子,且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型;③不同的氨基酸的R链不同,对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式(见书P11) ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸;极性不带电R基氨基酸(易溶于水):甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺;带负电的R基氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;带正电的R基氨基酸:赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质:①高熔点,200℃以上,以离子状态存在;②一般均溶于水,溶于强酸、强碱;不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂;③氨基酸一般有味;④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质:①两性解离与等电点:pH高于等电点带负电,低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在,极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围,践行氨基酸的pI在碱性围,酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质:色氨酸(280nm)、酪氨酸(275nm)和苯丙氨酸(257nm)含有苯环共轭双键系统,具有紫外吸收特性。③茚三酮反应:与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质,与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色,与天冬酰胺反应呈棕色;④α-羧基的反应:与碱、醇、硼氢化锂反应;⑤R基的反应:Million反应(Tyr-红色)、Folin反应(Tyr-蓝色)、坂口反应(Arg-红色)、Pauly反应(His、Tyr-橘红色)、乙醛酸的反应(Trp-紫红色环)。 ?氨基酸的功能:①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位;②多种生物活性物质的前体; ③作为神经递质或神经营养素;④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括:①组成蛋白质的多肽链的数目;②多肽链的氨基酸顺序;③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时,均是从氨基端开始,延长到羧基端终止,因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念:蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸,通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

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