TECHNICAL NOTE
Proteomic profiling combining solution-phase isoelectric fractionation with two-dimensional gel electrophoresis using narrow-pH-range immobilized pH gradient gels with slightly overlapping pH ranges
KiBeom Lee &KyungBae Pi
Received:5June 2009/Revised:12September 2009/Accepted:23September 2009/Published online:8October 2009#Springer-Verlag 2009
Abstract This paper describes a simple new approach toward improving resolution of two-dimensional (2-D)protein gels used to explore the mammalian proteome.The method employs sample prefractionation using solution-phase isoelectric focusing (IEF)to split the mammalian proteome into well-resolved pools.As crude samples are thus prefractionated by p I range,very-narrow-pH-range 2-D gels can be subsequently employed for protein https://www.doczj.com/doc/1015193005.html,ing custom pH partition membranes and commercially available immobilized pH gradient (IPG)strips,we maximized the total separation distance and throughput of seven samples obtained by prefractionation.Both protein loading capacity and separation quality were higher than the values obtained by separation of fraction-ated samples on narrow-pH-range 2-D gels;the total effective IEF separation distance was ~82cm over the pH range pH 3–10.This improved method for analyzing prefractionated samples on narrow-pH-range 2-D gels allows high protein resolution without the use of large gels,resulting in decreased costs and run times.
Keywords High-throughput .Sample prefractionation method .Narrow-pH-range 2-D gel .Separation and resolution
Introduction
High-resolution two-dimensional gel electrophoresis (2-DE)is a valuable tool for protein profiling and sample preparation prior to mass spectrometric characterization.However,the broad dynamic range and low abundance of many proteins in complex samples has limited the usefulness of this technol-ogy and complicated the separation of protein mixtures.Sample prefractionation and narrow-pH-range 2-DE are commonly used to substantially expand protein profiling capacities [1–8]and a prefractionation technique based on solution-phase isoelectric focusing (IEF)has been devel-oped.This method was commercially developed into the ZOOM ?IEF Fractionator,which provides a simple and convenient method for high-resolution separation of com-plex proteomes [9].
However,although sample prefractionation allows the detection of increased numbers of proteins on 2-D gels,fractionation of protein mixtures on a series of narrow-pH-range gels requires substantial investment of time and cost.In addition,the immobilized pH gradient (IPG)gels should be as long as possible and the gradient should be only slightly wider than the pH range of each fraction,to ensure maximum separation [10].As commercially available IPG gels tend to cover much larger pH ranges,the original technique was not optimized with respect to commercially available materials.In this paper,we used slightly overlapping narrow-pH-range 2-D gels and commercially available IPG strips to achieve high-resolution,high-throughput protein separa-tion,employing sample prefractionation.
K.Lee
Department of Biotechnology,
Songdo Technopark,7-50Songdo-Dong,Yeonsu-Gu,Incheon 406-840,Republic of Korea
K.Pi
Research Institute,
AdipoGen,Room #401,Venture Building B,Songdo Technopark,7-50Songdo-Dong,Yeonsu-Gu,Incheon 406-840,Republic of Korea
K.Lee (*)
Department of Biotechnology,
Songdo Technopark,6F Michuhol tower 7-50Songdo-Dong,Yeonsu-Gu,
Incheon 406-840,Republic of Korea e-mail:klee02@https://www.doczj.com/doc/1015193005.html,
Anal Bioanal Chem (2010)396:535–539DOI 10.1007/s00216-009-3189-7
Experimental
Sample preparation
The methods used for protein isolation from the human breast carcinoma cell line,MCF-7/6,prior to2-DE,were previously described in detail in Ref.[10].
Prefractionation of samples
Aliquots of the MCF-7/6lysate were prefractionated by solution-phase IEF using the ZOOM?IEF Fractionator (Invitrogen,Carlsbad,CA),according to reported procedures [10].Two milligrams of lysate was loaded into the instrument and fractionation proceeded at room temperature under various focusing conditions(100V for10min,200V for80min, 350V for40min,600V for40min,1,000V for30min,and 1,200V for20min),resulting in seven solution-phase IEF fractions,enriched in proteins with p I values of pH3–4.4,4.4–4.9,4.9–5.4,5.4–5.9,5.9–6.4,6.4–8.1,and8.1–10.0.
One-dimensional SDS-PAGE and2-DE
In one-dimensional separation,fractionated samples were analyzed on10%(w/v)SDS-PAGE gels using a standard method.IPG strips18or24cm in length were employed, with pH gradients of pH3–10NL,pH4.0–5.0,pH4.5–5.5, pH 5.0–6.0,pH 5.5–6.7,or pH 6.9–9.0.Samples were diluted in rehydration buffer(9M urea,2M thiourea,4% [w/v]CHAPS,1%[w/v]DTT,and0.8%[w/v]carrier ampholytes),and applied to strips.The diluted samples were used to rehydrate IPGs for12h at50V,followed by a linear ramp to250V over15min,another linear ramp to 10,000V over3h,and a constant10,000V hold for6h (thus yielding a total of75,000Vh).Second-dimensional separation was accomplished by10%(w/v)SDS-PAGE. The technique previously described in Ref.[10]was followed.Upon completion of1-D or2-D SDS-PAGE, gels were stained with SilverQuest(Invitrogen)as directed by the manufacturer.An image scanner and Melanie4 software(Genebio,Geneva,Switzerland)were utilized for spot detection and analysis of gel images.
Results and discussion
We previously reported the effect of separation dimensions on resolution and throughput using very-narrow-range IEF in2-DE after solution-phase isoelectric fractionation of a complex proteome[10].This improved method has been used to analyze prefractionated samples using commercially available narrow-pH-range IPG strips.The majority of mammalian proteins(~70%)have isoelectric points below pH7.0,and60%of proteins have p I values in the pH4–6 range.This leads to protein spot crowding in these pH ranges,with consequent low resolution and spot overlap. An option to reduce these problems is to increase the IPG gel length[11].To improve spot detection and separation of complex proteomes in2-D gels,various strategies have been used to fractionate proteins with p I values in the pH 4.4–6.4range into intervals of0.5pH units or less,and to efficiently analyze the resulting fractions on high-resolution very-narrow-pH-range gels.In the present study,sample prefractionation using solution-phase IEF was used to initially separate the mammalian proteome into well-resolved pools.Such prefractionation offers several
advan-Fig.1Flow chart illustrating the main steps in the protocol for
solution-phase IEF prefractionation of the human breast cancer
proteome and characterization of all solution-phase IEF fractions by
silver staining.Schematic diagram of solution-phase IEF separation
using the ZOOM?IEF fractionation device(a).The instrument
contains seven separation chambers,all of which were used during
application of our novel optimized method.The pH values of the
custom-made partition membranes are indicated.Analysis of
ZOOM?IEF fractions from MCF-7/6cells on1-D SDS minigels
(b).Equal volumes of each fraction were loaded onto the gels.EXT
cell extract before fractionation
536K.Lee,K.Pi
tages over the use of unfractionated samples.For example,an initial IEF step in solution avoids nonideal behavior of proteins (precipitation/aggregation),and guards against the loss of large (>150kDa)proteins.In addition,prefractio-nation allows loading of larger protein quantities,facilitat-ing detection of less-abundant proteins.As crude samples are prefractionated by p I range,very-narrow-pH-range 2-D gels can be readily used for protein analysis.The general procedural steps are outlined (Fig.1a ).In our prototype experiment,2-mg aliquots of breast carcinoma cellular proteins were loaded into a solution-phase IEF apparatus and subjected to IEF using a pH 3–10gradient;seven fractions were collected and analyzed on 1-D and 2-D gels.The basic protein profile of each fraction was initially assessed by 1-D electrophoresis followed by silver staining (Fig.1b ).The protein profiles from each p I compartment clearly differed.For example,fraction 3(pH 4.9–5.4)contained the most proteins,whereas fractions 1(pH 3.0–4.4)and 7(pH 8.1–10.0)contained far fewer protein bands,with relatively low-staining intensities,indicating that only a minority of cellular proteins have p I values in these ranges.
To increase spot separation and protein resolution,it is important to optimize separation distances over the pH range of each fraction.Ideally,IPG gels should have pH ranges slightly greater (±0.1pH units)than the pH range of the fraction under analysis,thus preventing loss of proteins
near the sides of the 2-D gels while maximizing separation distance.Custom IPG strips can be made,using immobi-lines,to produce precisely desired pH ranges,but this technique may be prohibitively time-consuming.Although solution-phase IEF fractions tend to be substantially narrower in p I range than commercial IPG strips,we did not trim the strips to fit smaller-size 2-D gels.Such a strategy does not maximize separation distance or through-put,because loss of proteins near the sides of the 2-D gels,and the need to run larger-sized second-dimension gels,
are
Fig.2Optimizing 2-D gel size,resolution,and throughput for analysis of 0.5pH-unit ZOOM ?IEF fractions.Aliquots of 0.5-pH-unit fractions (pH 4.9–5.4)from a prefractionated sample of human breast cancer MCF-7/6cell extract were separated on commercial 24-(a )or 18-cm (b )(pH 4.5-5.5)gels.After IEF,second-dimension gels of various sizes were evaluated.IPG strips could be applied directly to larger-sized second-dimension gels,or excess IPG gel regions (encompassing pH values outside the fractionated pH range)could be trimmed so that the IPG gels (now covering ~0.7pH units)could be applied to smaller-sized second-dimension gels.All second-dimension separations were performed using 10%(w /v )Tris –tricine SDS gels,followed by silver staining.Protein loading was adjusted with respect to gel volume to obtain similar staining intensities.Fractionated samples equivalent to the following amounts of original cell extract were used (from left to right):150μg,100μg,100μg,and 25μg
Table 1Comparison of protein identification using conventional 2-DE and the solution-phase IEF-2-DE strategy 2-DE Solution-phase IEF-2-DE pH range Visible spots Fractions pH range Visible spots 3.0?10.0
2,335
F1 3.0?4.4463F2 4.4?4.91,243F3 4.9?5.41,681F4 5.4?5.91,448F5 5.9?6.41,360F6 6.4?8.11,490F7
8.1?10.0
237Total 2,335
7,922
Prefractionation of the mammalian proteome for protein analysis 537
the major bottlenecks of high-throughput proteome analy-sis,increasing gel production,staining costs,and the experimental time required.However,we show here that improvements in technique can be achieved without the drawbacks enumerated above.To improve the separation power of very-narrow-pH-range2-D gels,in the present work,we developed a strategy for comprehensive2-D SDS-PAGE analysis of0.5-pH-unit solution-phase IEF fractions using 1.0-pH-unit commercial IPG strips and narrow-pH-range2-D gels(Fig.2a and b).Large,very-narrow-pH-range2-D gels are designed to detect and compare as many proteins as possible.However,the available large IPG strips do not directly match the pH ranges of the seven solution-phase IEF fractions,rather showing slight pH overlap.Therefore,we used longer IPG strips and trimmed the strips after focusing,such that the strips now fitted the next smaller second-dimension gel.For example,after IEF,24-cm-sized1.0-pH-unit IPG strips can be trimmed to remove unused separation areas,yielding a strip0.67pH units in width that can next be run on an 18-cm-wide second-dimension gel,without loss of resolu-tion.To quantitatively assess spot reproducibility,three replicates of each sample were run on2-DE.Artifacts,or protein spots that could not be confidently verified as true matches,were disregarded rather than manually edited.We determined cut-off values for which95%of observed
data Fig.3Separation of solution-phase IEF fractions on very-narrow-pH-
range silver-stained2-D SDS-PAGE gels in the pH range pH3–10.
Fractionated proteins were obtained from human breast cancer MCF-
7/6cell extract,and separated on commercial24-or18-cm IPG strips
(pH3to6,pH4to5,pH4.5to5.5,pH5to6,pH5.5to6.7,pH6to
9,and pH7to10),and(for comparison)on IPG pH3-10strips.After
IEF,variously sized second-dimension gels were utilized.The excess
IPG regions(referable to pH values outside the fraction pH range)
from24-cm IPG strips were trimmed so that the IPG gel(now
covering~0.7pH units)could be applied to an18-cm-wide second-
dimension gel.All second-dimension separations were performed on
10%(w/v)Tris–tricine SDS-PAGE gels,and proteins were visualized
after silver staining.Protein loading was adjusted to reflect differences
in2-D gel volumes and resulting spot sizes,to obtain similar staining
intensities.The number of spots is indicated.Overlapping spots were
counted only once
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were valid.The number of spots detected on an18×20-cm 2-D gel ranged from1,546to1,834over three gels,with a mean value of1,690.The average variation in%CV was 7.7%.The number of spots detected on a24×21-cm2-D gel varied from1,505to1,755over three gels,with a mean value of1,630.The average variation in%CV was8.56%.Thus,the use of fractionated samples in quantitative2-D gel analysis showed that the technique was reproducible.Although more protein(150μg)was loaded on the24×21-cm2-D gel compared to the18×20-cm2-D gel(100μg),our results revealed that more spots(~1,690)were detectable on the18×20-cm2-D gel(24-cm IPG strips trimmed to18?20cm to fit the2-DE gel),whereas the24×21-cm2-D gel had a lower spot number(~1,630;Fig.2a).The use of24-cm IPG strips trimmed to fit18×20-cm SDS-PAGE gels provided greater sensitivity than shown by24×21-cm SDS-PAGE.Thus,a greater number of detectable spots were consistently seen, gel-to-gel reproducibility was better,and fewer variations in spot quantity were seen.Qualitatively,the gels appeared to be more attractive.Similarly,1.0pH-unit strips18cm in length may be trimmed to fit12-cm-wide gels,which are particularly easy to run in large numbers.Such gels require much less sample for a given staining method compared with larger2-D gels,although there is some loss of resolution compared to that seen on the larger gels.
Finally,we tested the use of commercial IPG strips and high-throughput narrow-pH-range2-D gels for comprehen-sive2-D SDS-PAGE analysis of all solution-phase IEF fractions from a breast cancer cell line(Table1).Briefly, solution-phase IEF pools were focused on the narrowest available24or18-cm commercial IPG strips that were at least±0.1pH units wider than the pH range of the corresponding solution-phase IEF fraction.The IPG gels were trimmed to be no greater than±0.1pH units wider than the pH range of the fraction.Far larger numbers of proteins were detected when seven narrow-pH-range2-D gels were run following solution-phase IEF prefractiona-tion.Overall,~7,922spots were identified by this tech-nique,compared with~2,335spots displayed using the conventional2-D method for the pH range pH3.0?10.0. The down-sizing of second-dimension gels saves time,sample,and reagents,thereby increasing throughput and cost effectiveness,without sacrificing resolution.In addi-tion,the use of large,very-narrow-pH-range2-D gels permitted the loading of larger sample quantities,leading to better protein detection and spot enrichment.The images from such slightly overlapping pH-range2-D gels could be combined to produce a composite2-D gel image with an effective IEF separation distance of about82cm between pH3and pH10(Fig.3).Thus,our improved technique maximizes separation performance and resolution,and minimizes time and cost.
Conclusions
We herein introduce an optimized protein profiling strategy using extremely long,commercially available IPG strips to provide better separation and detection of many proteins, while minimizing cost and time by trimming unused portions of the gels and down-sizing the second-dimension electro-phoresis.This simple,effective,and robust method can be used to increase the capacity and throughput of experiments designed to separate complex protein mixtures. References
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Prefractionation of the mammalian proteome for protein analysis539
蛋白质的生理功能 1、构造人的身体：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。 2、修补人体组织：人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速机体衰退。 3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。 4、白蛋白：维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。 5、维持体液的酸碱平衡。 6、免疫细胞和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。 7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。 8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。 9、提供热能。蛋白质和健康蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质。 蛋白质能供给能量。这不是蛋白质的主要功能，我们不能拿“肉”当“柴”烧。但在能量缺乏时，蛋白质也必须用于产生能量。另外，从食物中摄取的蛋白质，有些不符合人体需要，或者摄取数量过多，也会被氧化分解，释放能量。
第四章蛋白质纤维 §4.1蛋白质纤维的一般知识 蛋白质纤维：指基本组成物质为蛋白质的一类纤维。 毛：羊毛、驼毛、兔毛、马毛 天然蛋白质纤维蚕丝：桑蚕丝，柞蚕丝 蛋白质纤维再生蛋白质纤维大豆纤维，牛奶纤维 一蛋白质的组成及结构 属于高分子化合物，结构十分复杂，蛋白质又称朊，是构成生命最原始最基础的物质，羊毛的主要成分是：角朊（角质），丝的主要成分是丝朊（丝素）。 1 元素组成主要元素：碳、氢、氧、氮，还有少量硫磷、铁 2 氨基酸组成蛋白质的基本组成为氨基酸，主要为α－氨基酸， 结构通式： H2N—CH2—COOH R 3 分子结构 蛋白质分子是氨基酸彼此通过氨基和羧基脱水缩合，以酰胺键（即肽键－CO－NH－）联接而成的大分子。 酰胺键又称为肽键，由肽键相连接的缩氨酸叫做肽。 R 蛋白质大分子链为多肽链，又称为多缩氨酸链，是由基团—NH—CH—CO—重复连接而成。 分子之间的作用力：氢键、盐式键、二硫键 二蛋白质的两性性质 蛋白质分子中既含有氨基又含有羧基，因而具有酸性又具有碱性，是典型的两性高分子电解质。 等电点：调节溶液中的pH值，当蛋白质所带的正负电荷数相等时，此时的pH值即为蛋白质的等电点。 羊毛等电点：4.2～4.8 蚕丝等电点：3.5～5.2 在等电点时，具有特别重要的性质：蛋白质不发生电泳现象，溶解度、膨化度、粘度、渗透压、导电率等均显示最低值。
§4.2羊毛 羊毛主要指：绵羊身上剪下的毛。 羊毛的特性：弹性好，手感丰满、吸湿能力强、保暖性好，不易沾污，光泽柔和、染色性能优良，具有独特的缩绒性。 一羊毛的形态结构 原毛：从羊身上剪下来的羊毛 羊毛杂质：羊毛脂、羊汗、沙土、水分、草屑、草籽或其他植物性杂质。 羊毛脂：高级脂肪酸和高级一元醇组成的复杂的有机混合物 羊汗：有机酸盐和无机酸盐组成 羊毛可分为三个部分：毛尖、毛根、毛干。 外观：羊毛纤维具有天然卷曲、纵向呈鳞片覆盖的圆柱体， 从内至外分为三层：鳞片层（表皮层）、皮质层、髓质层 鳞片层（表皮层）：逆鳞片方向的摩擦系数大于顺鳞片方向的摩擦系数，称为 定向摩擦系数，这使羊毛具有缩绒性和毡缩性。 皮质层：羊毛的主要组成部分，决定羊毛纤维的物理性能，存在天然色素，因而有些色毛的颜色难以除去。 髓质层：由薄膜细胞组成，髓质层使纤维的强度、卷曲、弹性、染色性较差。 二羊毛的化学组成和分子结构 羊毛的主要成分：角质（角朊），由α－氨基酸缩合而成。 组成元素：碳、氢、氧、氮，还有硫 分子结构：α－氨基酸缩合而成的链状大分子 构型：α－螺旋结构 三羊毛的超分子结构（具体见P99） 由3个螺旋结构的多缩氨酸链组成基本原纤微原纤原纤束（皮质细胞） 四羊毛的机械性能 1 羊毛的线密度 羊毛纤维的直径差异很大，最细绒毛直径为7μm，最粗可达240μm 2 羊毛的长度 由于天然卷曲的存在，其长度可分为自然长度和伸直长度，国产细羊毛的长度在5.5～9 cm, 半细毛的长度在6～40cm。 3 羊毛的卷曲
蛋白质的主要生理功能和作用 张世林外语学院日语14.1 学号：201407030120 摘要本文阐述了蛋白质的定义概念、组成特点、结构性质、生理功能以及作用。 关键词历史定义组成特点结构性质功能 正文： 在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦（Antoine Fourcroy）和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家格利特·马尔德（Gerhardus Johannes Mulder）对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由Mulder的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。Mulder随后鉴定出蛋白质的降解产物，并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量为131Da。 对于早期的生物化学家来说，研究蛋白质的困难在于难以纯化大量的蛋白质以用于研究。因此，早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质，如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶（获取自屠宰场）。1950年代后期，Armour Hot Dog Co.公司纯化了一公斤纯的牛胰腺中的核糖核酸酶A，并免费提供给全世界科学家使用。
这一构想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。随后，Walter Kauzman在总结自己对变性的研究成果和之前Kaj Linderstrom-Lang的研究工作的基础上，提出了蛋白质折叠是由疏水相互作用所介导的。1949年，弗雷德里克·桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列，并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性（不具有分叉或其他形式）多聚体。原子分辨率的蛋白质结构首先在1960年代通过X射线晶体学获得解析；到了1980年代，NMR也被应用于蛋白质结构的解析；近年来，冷冻电子显微学被广泛用于对于超大分子复合体的结构进行解析。截至到2008年2月，蛋白质数据库中已存有接近50,000个原子分辨率的蛋白质及其相关复合物的三维结构的坐标。 蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊（ruǎn)”。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基（-R）不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中
大豆纤维的探究及应用 院系：外语系 学号：201313060124 姓名：司淼
目录 大豆纤维 大豆纤维释义 大豆纤维简介 大豆蛋白纤维 大豆纤维纱线 大豆纤维的面料 大豆纤维染整 大豆纤维服饰 大豆纤维衣服正确洗涤方法
大豆纤维释义 1. Soy Fiber 属于膳食纤维，在减肥过程中可以产生饱足感，而减少食物的摄取，但它们会干扰其他营养素的吸收，因此不建议单独食用。 2. SB=soybean SB=soybean 大豆纤维 3. soybean fibers soybean fibers大豆纤维 大豆纤维简介 大豆蛋白纤维属于再生植物蛋白纤维类，是以榨过油的大豆豆粕为原料，利用生物工程技术，提取出豆粕中的球蛋白，通过添加功能性助剂，与腈基、羟基等高聚物接枝、共聚、共混，制成一定浓度的蛋白质纺丝液，改变蛋白质空间结构，经湿法纺丝而成. 其有着羊绒般的柔软手感，蚕丝般的柔和光泽，棉的保暖性和良好的亲肤性等优良性能，还有明显的抑菌功能，被誉为“新世纪的健康舒适纤维”。 经过工业化规模生产，大豆纤维从纺纱到织造到染整的相关生产技术均已相对成熟，其价格已从初期的每吨7万多元，降至3.5万元左右，已被下游应用企业所认可，产业链结构也逐步形成． 大豆纤维是以脱去油脂的大豆豆粕作原料，提取植物球蛋白经合成后制成的新型再生植物蛋白纤维，是由我国纺织科技工作者自主开发，并在国际上率先实现了工业化生产的高新技术，也是迄今为止我国获得的唯一完全知识产权的纤维发明。 在成为纤维之前，要从大豆中提取蛋白质与高聚物为原料，采用生物工程等高新技术处理，经湿法纺丝而成。这种单丝，细度细、比重轻、强伸度高、耐酸耐碱性强、吸湿导湿性好。有着羊绒般的柔软手感，蚕丝般的柔和光泽，棉的保暖性和良好的亲肤性等优良性能，还有明显的抑菌功能，被誉为“新世纪的健康舒适纤维”。 以50％以上的大豆纤维与羊绒混纺成高支纱，用于生产春、秋、冬季的薄型绒衫，其效果与纯羊绒一样滑糯、轻盈、柔软，能保留精纺面料的光泽和细腻感，增加滑糯手感，也是生产轻薄柔软型高级西装和大衣的理想面料。 用大豆纤维与真丝交织或与绢丝混纺制成的面料，既能保持丝绸亮泽、飘逸的特点，又能改善其悬垂性，消除产生汗渍及吸湿后贴肤的特点，是制作睡衣、衬衫、晚礼服等高档服装的理想面料。 此外，大豆纤维与亚麻等麻纤维混纺，是制作功能性内衣及夏季服装的理想面料；与棉混纺的高支纱，是制造高档衬衫、高级寝卧具的理想材料；或者加入少量氨纶，手感柔软舒适，用于制作T恤、内衣、沙滩装、休闲服、运动服、时尚女装等，极具休闲风格。 大豆蛋白纤维是由华康集团董事长李官奇先生历经十年研究开发成功，获得世界发明专利金奖，李官奇先生的这项发明为纺织业带来了一场新的革命，在纤维材料发展史上和人造
蛋白粉报告 蛋白粉报告 一、前言——中国蛋白粉市场前景分析 随着社会进步和经济发展，人类对自身的健康日益关注。20世纪90年代以
来，全球居民的健康消费逐年攀升，对营养保健品的需求十分旺盛。在按国际标准划分的15类国际化产业中，医药保健是世界贸易增长最快的五个行业之一，保健食品的销售额每年以13%的速度增长。有关数据显示，近20年来，美国的保健品销售额增长了36倍，日本增长了32倍，欧共体诸国则每年以17%的速度增长。而中国城乡保健品消费支出的增长速度为15%-30%，远远高出了发达国家平均13%的增长率。2010年，我国保健食品的产业规模超过2600亿元。2010年营养食品年产值已达3000多亿元，营养与保健食品产业呈现出稳步增长和良好发展的态势。2011年国内保健行业总体销售额达6500亿元。2011年12月，国家发展和改革委员会、工业和信息化部共同发布了《食品工业“十二五”发展规划》，首次将“营养与保健食品制造业”列入国家发展规划。根据该规划，到2015年，我国营养与保健食品产业将达到1万亿元，年均增长20%；形成10家以上产品销售收入在100亿元以上的企业。下一步，国家将重点推动研发和生产优质蛋白食品、膳食纤维食品、新功能保健食品等。 蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。因此，它是与生
命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质保证机体健康最重要的营养素，它不仅影响机体组织如肌肉的生长，还参与激素的产生、免疫功能的维持、其他营养物质和氧的转运以及血红蛋白的生成、血液凝结，因此有着“营养素之首”的美誉。蛋白质摄入不足不仅会影响机体新陈代谢，还可能导致免疫功能低下，引发多种疾病。 传统高蛋白饮食存在着许多弊端，摄入大量的脂肪容易使人过于肥胖。通过服用蛋白粉补充蛋白质则能避免这方面的顾虑。随着经济和社会的发展以及人们健康意识的不断提高，蛋白粉的营养价值高，受到人们的喜爱，今后几年我国保健品市场对蛋白粉的需求将会有进一步增加的趋势。 二、蛋白质粉的作 用．
《食品化学与健康》电子教材 蛋白质的生理作用 一、是人体最重要的组成成分 人体中所有重要组织都有蛋白质参与如神经、肌肉、内脏、血液等都含有蛋白质。蛋白质是构成细胞和组织的“建筑材料”，在人体细胞中的含量仅次于水，占细胞干重的50%以上。一切生物膜，如细胞膜、细胞内各种细胞器的膜，几乎都是由蛋白质和脂类等物质组成。蛋白质是生命活动的重要物质基础。在体内多种重要生理活性物质的成分是蛋白质，蛋白质参与调节生理功能，如构成细胞核的核蛋白能影响细胞功能；促进食物消化、吸收和利用作用的是酶蛋白；维持机体免疫功能作用的是免疫蛋白；具有调节肌肉收缩的功能的是肌球蛋白；具有运送营养素的作用的是血液中的脂蛋白、运铁蛋白、视黄醇结合蛋白质；具有携带、运送氧气功能的是血红蛋白；具有调节渗透压、维持体液平衡的作用(肝癌) 是白蛋白；由蛋白质或蛋白质衍生物构成的某些激素，如垂体激素、甲状腺激素、胰岛素及肾上腺素等等都是机体的重要调节物质。蛋白质能向机体提供能量，大约占总热能的14%，每克蛋白质在体内代谢，能产生4千卡左右的能量。 二、蛋白质的生理作用表现为 1.参与生理活动和劳动做功 心脏跳动、呼吸运动、胃肠蠕动以及日常各种劳动做功等，都离不开肌肉的收缩，而骨肉的收缩又离不开具有骨肉收缩功能的蛋白质。 2.参与氧和二氧化碳的运输 在生命活动中，将氧气供给全身组织，同时将新陈代谢所产生的二氧化碳排出体外的运输工具就是血红蛋白。血红蛋白是红细胞的主要成分，也是红细胞行使其功能的物质基础。 3.参与维持人体的渗透压
血浆中有多种蛋白质，对维持血液的渗透压、维持细胞内外的压力平衡起着重要作用。 4.具有防御功能 血浆中含有的抗体，主要是丙种球蛋白，这是一种具有防御功能的蛋白质。 5.参与调节人体内物质的代谢 在物质代谢中，都需要酶系统的催化或调节，而酶的本质就是蛋白质。在调节代谢过程中，蛋白质以酶和激素的形式出现，发挥了生命活动中“指挥员”的作用。
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“蛋白质”一词，源于希腊字“Proteios”，其意是“最初的”、“第一重要的”；蛋白质是细胞的重要组成成份，在生命过程中起着重要的作用, 涉及动物代谢的大部分与生命攸关的化学反应。不同种类动物都有自己特定的、多种不同的蛋白质。在器官、体液和其它组织中，没有两种蛋白质的生理功能是完全一样的。这些差异是由于组成蛋白质的氨基酸种类、数量和结合方式不同的必然结果。 动物在组织器官的生长和更新过程中，必须从食物中不断获取蛋白质等含氮物质。因此，把食物中的含氮化合物转变为机体蛋白质是一个重要的营养过程。 蛋白质在动物的生命活动中的重要营养作用： (一)蛋白质是构建机体组织细胞的主要原料 动物的肌肉、神经、结缔组织、腺体、精液、皮肤、血液、毛发、角、喙等都以蛋白质为主要成份，起着传导、运输、支持、保护、连接、运动等多种功能。肌肉、肝、脾等组织器官的干物质含蛋白质80%以上。蛋白质也是乳、蛋、毛的主要组成成份。除反刍动物外，食物蛋白质几乎是唯一可用以形成动物体蛋白质的氮来源。 (二)蛋白质是机体内功能物质的主要成份 在动物的生命和代谢活动中起催化作用的酶、某些起调节作用的激素、具有免疫和防御机能的抗体（免疫球蛋白）都是以蛋白质为主要成分。另外，蛋白质对维持体内的渗透压和水分的正常分布，也起着重要的作用。 (三) 蛋白质是组织更新、修补的主要原料 在动物的新陈代谢过程中，组织和器官的蛋白质的更新、损伤组织的修补都需要蛋白质。据同位素测定，全身蛋白质6-7个月可更新一半。 (四)蛋白质可供能和转化为糖、脂肪 在机体能量供应不足时，蛋白质也可分解供能，维持机体的代谢活动。当摄入蛋白质过多或氨基酸不平衡时，多余的部分也可能转化成糖、脂肪或分解产热。正常条件下，鱼等水生动物体内亦有相当数量的蛋白质参与供能作用。 “蛋白质”一词，源于希腊字“Proteios”，其意是“最初的”、“第一重要的”；蛋白质是细胞的重要组成成份，在生命过程中起着重要的作用, 涉及动物代谢的大部分与生命攸关的化学反应。不同种类动物都有自己特定的、多种不同的蛋白质。在器官、体液和其它组织中，没有两种蛋白质的生理功能是完全一样的。这些差异是由于组成蛋白质的氨基酸种类、数量和结合方式不同的必然结果。 动物在组织器官的生长和更新过程中，必须从食物中不断获取蛋白质等含氮物质。因此，把食物中的含氮化合物转变为机体蛋白质是一个重要的营养过程。 蛋白质在动物的生命活动中的重要营养作用： (一)蛋白质是构建机体组织细胞的主要原料 动物的肌肉、神经、结缔组织、腺体、精液、皮肤、血液、毛发、角、喙等都以蛋白质为主要成份，起着传导、运输、支持、保护、连接、运动等多种功能。肌肉、肝、脾等组织器官的干物质含蛋白质80%以上。蛋白质也是乳、蛋、毛的主要组成成份。除反刍动物外，食物蛋白质几乎是唯一可用以形成动物体蛋白质的氮来源。 (二)蛋白质是机体内功能物质的主要成份 在动物的生命和代谢活动中起催化作用的酶、某些起调节作用的激素、具有免疫和防御机能的抗体（免疫球蛋白）都是以蛋白质为主要成分。另外，蛋白质对维持体内的渗透压和水分的正常分布，也起着重要的作用。 (三) 蛋白质是组织更新、修补的主要原料 在动物的新陈代谢过程中，组织和器官的蛋白质的更新、损伤组织的修补都需要蛋白质。据同位素测定，全身蛋白质6-7个月可更新一半。
蛋白质结构预测和序列分析软件蛋白质数据库及蛋白质序列分析 第一节、蛋白质数据库介绍 一、蛋白质一级数据库 1、 SWISS-PROT 数据库 SWISS-PROT和PIR是国际上二个主要的蛋白质序列数据 库，目前这二个数据库在EMBL和GenBank数据库上均建 立了镜像 (mirror) 站点。 SWISS-PROT数据库包括了从EMBL翻译而来的蛋白质序 列，这些序列经过检验和注释。该数据库主要由日内瓦大 学医学生物化学系和欧洲生物信息学研究所(EBI)合作维 护。SWISS-PROT的序列数量呈直线增长。 2、TrEMBL数据库： SWISS-PROT的数据存在一个滞后问题，即 进行注释需要时间。一大批含有开放阅读 了解决这一问题，TrEMBL(Translated E 白质数据库，它包括了所有EMBL库中的 质序列数据源，但这势必导致其注释质量 3、PIR数据库： PIR数据库的数据最初是由美国国家生物医学研究基金 会（National Biomedical Research Foundation, NBRF） 收集的蛋白质序列，主要翻译自GenBank的DNA序列。 1988年，美国的NBRF、日本的JIPID（the Japanese International Protein Sequence Database日本国家蛋 白质信息数据库）、德国的MIPS（Munich Information Centre for Protein Sequences摹尼黑蛋白质序列信息 中心）合作，共同收集和维护PIR数据库。PIR根据注释 程度(质量)分为4个等级。 4、 ExPASy数据库： 目前，瑞士生物信息学研究所（Swiss I 质分析专家系统（Expert protein anal 据库。 网址：https://www.doczj.com/doc/1015193005.html, 我国的北京大学生物信息中心(www.cbi.
很多热爱健身的小伙伴都会面临着一个问题，健身久了身体却没有什么变化，减脂体重不减反而增，增肌期身体肌肉达不到理想的水平。增肌不仅仅是需要锻炼，更需要注重饮食。有一句话这样说“三分靠练，七分靠吃”。下面介绍四个小方法，让你在增肌的同时不增脂。 1.维持高强度的肌肉训练 增长肌肉最关键的是需要高强度的训练。如果训练程度较轻，即使训练的时间再长也达不到很好的效果。只有高强度的训练才会撕裂肌肉并重组，促进肌肉的生长。可以计划每周3~4次一个小时竭尽全力的训练，在训练时，需要注意安全，防止受伤。 2.定期进行有氧运动 定期有氧运动能够促进身体新陈代谢能力，加快血液循环，增长肌肉。建议每周2~3次中等强度的有氧运动，或者1次剧烈的有氧运动，都对肌肉的生长有好处。不过有氧运动会消耗大量的热量，过量的有氧运动会导致肌肉生长所需要的热量不足。所以在增加有氧运动量的同时，也需要增强热量的摄入。
3.不要忽视碳水化合物 运动之后需要补充碳水化合物，碳水化合物能够提供热能，调节脂肪代谢。大多健身者都会忽视碳水化合物的补充，认为补充碳水化合物会增加脂肪的摄入量，但其实不是这样的，只有过量的摄入才会增加脂肪，适量的补充碳水化合物能够为锻炼提供更多的能量。如果碳水化合物摄入不足，会导致肌肉生长所需要的能量不足，影响肌肉生长。 4.注重乳清蛋白的摄入 乳清蛋白是从牛奶中提取的蛋白质，纯度高，吸收利用率极高，氨基酸组成比例合理，具有很高的运动营养价值。增肌健身的关键在于摄入热量大于消耗，这样再补充蛋白质才有意义。通过运动对肌肉产生刺激，通过大力度的训练来破坏肌纤维，使其变大，然后通过恢复生长成新的肌肉，而乳清蛋白就是肌肉生长所需的原料。 一般健身者都会选择乳清蛋白粉来补充蛋白质，乳清蛋白粉中乳清蛋白含量高，而且食用比较方便，温水
（1）氨基酸、蛋白质的生理功能 蛋白质是人体必需的主要营养物质。蛋白质的分解产物是氨基酸；氨基酸的重要生理功能之一是作为蛋白质、多肽合成的原料，是蛋白质或多肽的基本组成单位。 蛋白质的生理功能： ①维持组织的生长、更新和修复：膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。 ②参与多种重要的生理功能：如催化功能、调节功能、运输功能、储存功能、保护功能和维持体液胶体渗透压（如清蛋白）等。 ③氧化供能：体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，产生（17.19kJ/g）能量，成人每日约有18%的能量来自蛋白质。 ④转变为糖类和脂肪。 （2）营养必需氨基酸的概念和种类 体内需要而不能自身合成、或合成量不能满足机体需要，必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸。营养必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。 蛋白质的功能和对人体的作用 人体的所有组织器官都会有蛋白质，蛋白质是生命的物质基础。蛋白质是人体的主要“建筑材料”。婴幼儿靠它形成肌肉、血液、骨骼、神经、毛发等；成年人需要它更新组织，修补损伤、老化的机体。没有蛋白质的供给，人就不可能从3～4千克的新生儿长成50～60千克重的成年人，所以说蛋白质是人体生命得以延续的主要物质基础。它在人体内的功能共有6 个方面： ◎ 结构功能与催化调节功能 蛋白质是构成体内各组织的主要成分，蛋白质在人体内的主要功能是构成组织和修补组织。人的大脑、神经、肌肉、内脏、血液、皮肤乃至指甲、头发等都是以蛋白质为主要成分构成的。人体发育成长后，随着机体内新陈代谢的不断进行，部分蛋白质分解，组织衰老更新以及损伤后的组织修补等都需要不断补充蛋白质。所以，人每天都要补充一定量的蛋白质，以满足身体的正常需要。人体内的化学变化几乎都是在酶的催化下不断进行的。激素对代谢的调节作用也具有重要意义，而酶和激素都直接或间接来自于蛋白质。 ◎ 防御功能与运动功能 机体抵抗力的强弱，取决于抵抗疾病的抗体的多少，抗体的生成与蛋白质有密切关系。近年来被誉为抑制病毒的法宝和抗癌生力军的干扰素，也是一种复合蛋白质（糖和蛋白质结合而成）。肌肉收缩依赖于肌球蛋白和肌动蛋白，有肌肉收缩才有躯体运动、呼吸、消化及血液循环等生理活动。 ◎ 供给热能与运输和存储功能 人体每日需要的能量，主要来自于糖类及脂肪。当蛋白质的量超过人体的需要，或者饮食中的糖类、脂肪供给不足时，蛋白质亦可作为热量的来源。另外，在人体新陈代谢过程中，被更新的组织蛋白亦可氧化产生热能，供给人体的需要。不论是营养素的吸收、运输和储存以及其他物质的运输和储存，都有特殊蛋白质作为载体。如氧和二氧化碳在血液中的运输、脂类的运输、铁的运输和储存都与蛋白质有密切的关系。
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当网络不是很畅通时或并不急于得到较多数量的蛋白质序列时，可采用EMAIL方式进行序列检索。? 蛋白质基本性质分析? 蛋白质序列的基本性质分析是蛋白质序列分析的基本方面，一般包括蛋白质的氨基酸组成，分子质量，等电点，亲水性，和疏水性、信号肽，跨膜区及结构功能域的分析等到。蛋白质的很多功能特征可直接由分析其序列而获得。例如，疏水性图谱可通知来预测跨膜螺旋。同时，也有很多短片段被细胞用来将目的蛋白质向特定细胞器进行转移的靶标（其中最典型的例子是在羧基端含有KDEL序列特征的蛋白质将被引向内质网。WEB中有很多此类资源用于帮助预测蛋白质的功能。? 疏水性分析? 位于ExPASy的ProtScale程序（?）可被用来计算蛋白质的疏水性图谱。该网站充许用户计算蛋白质的50余种不同属性，并为每一种氨基酸输出相应的分值。输入的数据可为蛋白质序列或SWISSPROT数据库的序列接受号。需要调整的只是计算窗口的大小（n）该参数用于估计每种氨基酸残基的平均显示尺度。? 进行蛋白质的亲/疏水性分析时，也可用一些windows下的软件如，bioedit,dnamana等。? 跨膜区分析? 有多种预测跨膜螺旋的方法，最简单的是直接，观察以20个氨基酸为单位的疏水性氨基酸残基的分布区域，但同时还有多种更加复杂的、精确的算法能够预测跨膜螺旋的具体位置和它们的膜向性。这些技术主要是基于对已知
汤臣倍健考试试题 欢迎参加本次测试 第1项：孕妇、儿童均可放心服用的润肠通便的产品是（）□A 清好清畅 □B 维生素E □C 蛋白质 □D 果蔬纤维 第2项：巴西绿蜂胶里含有独特的物质是 ○A黄酮 ○ B 槲皮素 ○ C 阿司匹林 ○ D 阿特匹林C 第3项：被称为生命之花的矿物质是 ○ A 铁 ○ B 铬 ○ C 锌 ○D硒
第4项：深海鱼油从（）国家进口 ○ A 挪威 ○B阿拉斯加 ○ C 加拿大 ○ D 澳大利亚 第5项：牛初乳钙被称为（） ○ A 增强免疫力的钙 ○ B 好吸引的钙 ○C吸收率最高的钙 第6项：调理人体植物神经，辅助睡眠的黄金搭档是( ）○ A 维生素b ○B褪黑素 ○C蛋白粉 ○D液体钙 第7项：液体钙的不适应人群是（） ○ A 孕早期 ○B孕中晚和哺乳期 ○ C 少年儿童
○ D 中老年 第8项：中医讲：肾主骨生髓开窍于耳其华发，汤臣倍健产品中，补肾佳品是（） ○ A 液体钙 ○ B 蛋白粉 ○ C 番茄红素 ○ D 雄纠纠 第9项：汤臣倍健蛋白粉含有（）蛋白和（）蛋白。 □A 胶原蛋白 □B 乳清蛋白 □C动物蛋白 □D大豆分离蛋白 第10项：被称为“养胃伴侣”的是（） ____________ 第11项：蛋白质粉里非转基因的是（）蛋白 ____________ 第12项：钙镁片的黄金比例是（） ____________ 第13项：被称三高必备的产品搭配是（） ____________
第14项：鱼油牛磺酸的一句话卖点是（） ____________ 第15项：可以预防糖尿病病发症的产品是（） ____________ 第16项：多选题 第17项：（）可以养眼睛，养皮肤，养粘膜 ____________ 第18项：硬骨软骨一起补的是（）成份分别有哪三种：（）、（）、（） ____________ 第19项：（）被称为快乐的维生素 ____________
8.1 蛋白质的生理功能和营养价值维持细胞组织的生长、更新和修补 参与体内多种重要的生理活动 氧化供能 蛋白质 生理功能physiological function of protein 催化（酶）、调节（激素）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等。 人体每日18%能量由蛋白质提供。 蛋白质占人体重量的16%~20%。 不可替代
?体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述 氮平衡(nitrogen balance)指每日氮的摄入量与排出量之间的关系。粪便尿液 氮正平衡氮负平衡正常成人 饥饿、严重烧伤、出血、消耗性疾病患者 氮总平衡 儿童、孕妇、恢复期病人
食物蛋白质的营养需求 ?量：蛋白质的生理需要量 ●成人每日蛋白质最低生理需 要量为30g-50g ●我国营养学会推荐成人每日 蛋白质需要量为80g ?质：蛋白质的营养价值 营养必需氨基酸（nutritional essential amino acid）指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。 通常认为有8种必需氨基酸，分别是亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。现在认为，组氨酸也是一种必需氨基酸。
蛋白质的营养价值（nutrition value ） 蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利用率，取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。 动物性蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要接近，所以营养 价值较高。 蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。 Complementary 鱼和豆腐同吃，提高营养价值
汤臣倍健专业营养师推荐配方 中老年保健 老年痴呆症：大豆磷脂，维生素B族，鱼油牛磺酸（DHA） 糖尿病：蛋白质粉，螺旋藻，蜂胶，维生素B族 高血压：大豆磷脂，鱼油，果蔬纤维，维生素C加E 睡眠不好：维生素B族，褪黑素，液体钙，蜂王浆 心脏病：大豆磷脂，浓缩鱼油，天然维E，液体钙 中风：大豆磷脂，浓缩鱼油，天然维E，蜂王浆 呼吸系统疾病 感冒：蛋白质粉，维生素C，β—胡萝卜素，大蒜精油 慢性支气管炎：蜂胶，β—胡萝卜素，牛初乳粉，多种维生素肺炎：β—胡萝卜素，大蒜精油，牛初乳粉，针叶樱桃 过敏性鼻炎：蛋白质粉，蜂胶，β—胡萝卜素，葡萄籽提取物慢性咽炎：蜂胶，β—胡萝卜素，针叶樱桃，角鲨烯 支气管哮喘：蛋白质粉，β—胡萝卜素，角鲨烯，葡萄籽提取物 泌尿生殖系统疾病 性欲减退：蛋白质粉，蜂王浆，多种维生素，雄赳赳 前列腺疾病：蜂胶，钙铁锌，番茄红素，多种维生素（男士）尿道炎：蜂胶，维生素B族，β—胡萝卜素，番茄红素 肾炎：维生素C，蜂胶，维生素B族 运动系统疾病 腰酸背痛：蛋白质粉，葡萄糖胺，维生素B族，骨胶原高钙 关节炎：葡萄糖胺，螺旋藻，维生素B族，骨胶原高钙 骨质疏松：蛋白质粉，葡萄糖胺，多种维生素，骨胶原高钙 痛风：葡萄糖胺，螺旋藻，维生素B族，骨胶原高钙 消化系统疾病 牙周病：维生素C，牛乳钙，蜂胶 口腔溃疡：维生素C，蜂胶，维生素B族，锌咀嚼片 胃炎胃溃疡：蛋白质粉，螺旋藻，蜂胶，多种维生素 消化不良：蛋白质粉，螺旋藻，维生素C，维生素B族 便秘：清好清畅，库拉索芦荟，维生素B族，果蔬纤维 痔疮：螺旋藻，蜂胶，针叶樱桃 肝炎：大豆磷脂，维生素C，维生素B族，角鲨烯 脂肪肝：大豆磷脂，螺旋藻，维生素B族，角鲨烯 眼部疾病 改善视疲劳：鱼油牛磺酸（DHA），β—胡萝卜素 白内障：鱼油牛磺酸（DHA），β—胡萝卜素，针叶樱桃 慢性疲劳疾病
蛋白质结构预测方法综述 卜东波陈翔王志勇 《计算机不能做什么？》是一本好书，其中文版序言也堪称佳构。在这篇十余页的短文中，马希文教授总结了使用计算机解决实际问题的三步曲，即首先进行形式化，将领域相关的实际问题抽象转化成一个数学问题；然后分析问题的可计算性；最后进行算法设计，分析算法的时间和空间复杂度，寻找最优算法。 蛋白质空间结构预测是很有生物学意义的问题，迄今亦有很多的工作。有意思的是，其中一些典型工作恰恰是上述三步曲的绝好示例，本文即沿着这一路线作一总结，介绍于后。 1 背景知识 生物细胞种有许多蛋白质（由20余种氨基酸所形成的长链），这些大分子对于完成生物功能是至关重要的。蛋白质的空间结构往往决定了其功能，因此，如何揭示蛋白质的结构是非常重要的工作。 生物学界常常将蛋白质的结构分为4个层次：一级结构，也就是组成蛋白质的氨基酸序列；二级结构，即骨架原子间的相互作用形成的局部结构，比如alpha螺旋,beta片层和loop区等；三级结构，即二级结构在更大范围内的堆积形成的空间结构；四级结构主要描述不同亚基之间的相互作用。 经过多年努力，结构测定的实验方法得到了很好的发展，比较常用的有核磁共振和X光晶体衍射两种。然而由于实验测定比较耗时和昂贵，对于某些不易结晶的蛋白质来说不适用。相比之下，测定蛋白质氨基酸序列则比较容易。因此如果能够从一级序列推断出空间结构则是非常有意义的工作。这也就是下面的蛋白质折叠问题： 1蛋白质折叠问题（Protein Folding Problem） 输入: 蛋白质的氨基酸序列
输出: 蛋白质的空间结构 蛋白质结构预测的可行性是有坚实依据的。因为一般而言，蛋白质的空间结构是由其一级结构确定的。生化实验表明：如果在体外无任何其他物质存在的条件下，使得蛋白质去折叠，然后复性，蛋白质将立刻重新折叠回原来的空间结构，整个过程在不到1秒种内即可完成。因此有理由认为对于大部分蛋白质而言，其空间结构信息已经完全蕴涵于氨基酸序列中。从物理学的角度讲，系统的稳定状态通常是能量最小的状态，这也是蛋白质预测工作的理论基础。 2 蛋白质结构预测方法 蛋白质结构预测的方法可以分为三种： 同源性（Homology ）方法：这类方法的理论依据是如果两个蛋白质的序列比较相似，则其结构也有很大可能比较相似。有工作表明，如果序列相似性高于75％，则可以使用这种方法进行粗略的预测。这类方法的优点是准确度高，缺点是只能处理和模板库中蛋白质序列相似性较高的情况。 从头计算（Ab initio ） 方法：这类方法的依据是热力学理论，即求蛋白质能量最小的状态。生物学家和物理学家等认为从原理上讲这是影响蛋白质结构的本质因素。然而由于巨大的计算量，这种方法并不实用，目前只能计算几个氨基酸形成的结构。IBM 开发的Blue Gene 超级计算机，就是要解决这个问题。 穿线法(Threading )方法：由于Ab Initio 方法目前只有理论上的意义，Homology 方法受限于待求蛋白质必需和已知模板库中某个蛋白质有较高的序列相似性，对于其他大部分蛋白质来说，有必要寻求新的方法。Threading 就此应运而生。 以上三种方法中，Ab Initio 方法不依赖于已知结构，其余两种则需要已知结构的协助。通常将蛋白质序列和其真实三级结构组织成模板库，待预测三级结构的蛋白质序列，则称之为查询序列(query sequence)。 3 蛋白质结构预测的Threading 方法 Threading 方法有三个代表性的工作：Eisenburg 基于环境串的工作、Xu Ying 的Prospetor 和Xu Jinbo 、Li Ming 的RAPTOR 。 Threading 的方法：首先取出一条模版和查询序列作序列比对(Alignment)，并将模版蛋白质与查询序列匹配上的残基的空间坐标赋给查询序列上相应的残基。比对的过程是在我们设计的一个能量函数指导下进行的。根据比对结果和得到的查询序列的空间坐标，通过我们设计的能量函数，得到一个能量值。将这个操作应用到所有的模版上，取能量值最低的那条模版产生的查询序列的空间坐标为我们的预测结果。 需要指出的是，此处的能量函数却不再是热力学意义上的能量函数。它实质上是概率的负对数，即 ，我们用统计意义上的能量来代替真实的分子能量，这两者有大致相同的形式。 p E log ?=如果沿着马希文教授的观点看上述工作 ，则更有意思：Eisenburg 指出如果仅仅停留在简单地使用每个原子的空间坐标(x,y,z)来形式化表示蛋白质空间结构，则难以进一步深入研究。Eisenburg 创造性地使用环境串表示结构，从而将结构预测问题转化成序列串和环境串之间的比对问题；其后，Xu Ying 作了进一步发展，将蛋白质序列表示成一系列核（core ）组成的序列，Core 和Core 之间存在相互作用。因此结构就表示成Core 的空间坐标，以及Core 之间的相互作用。在这种表示方法的基础上，Xu Ying 开发了一种求最优匹配的动态规划算法，得到了很好的结果。但是由于其较高的复杂度，在Prospetor2上不得不作了一些简化；Xu Jinbo 和Li Ming 很漂亮地解决了这个问题，将求最优匹配的过程表示成一个整数规划问题，并且证明了一些常用
蛋白粉是一般采用提纯的大豆蛋白、酪蛋白、乳清蛋白等蛋白或以上几种蛋白的复合加工制成的粉末，是一种有助于快速补充蛋白质的膳食营养补充剂。那么蛋白粉的作用有哪些？吃蛋白粉又有什么好处呢？ 一、补充蛋白质 蛋白质是人体内必需的营养素，是人体细胞和组织的重要成分。人体内每天会消耗大量的蛋白质，所以就需要补充蛋白质来满足身体日常所需。而蛋白粉中含有优质蛋白质，更容易被人体所吸收，能够快速补充人体所需的蛋白质营养。 二、缓解疲劳 由于工作时间长、心理压力大等原因，很多人都会出现疲劳的情况，过度疲劳会使人精神紧张、头昏脑胀、记忆力衰退、工作效率低下，体力不支等，影响正常的生活和工作。而蛋白粉中含有色氨酸，可以缓解生理压力，缓解疲劳感。 三、提高身体免疫力 蛋白粉可以提供多种氨基酸和蛋白质，可以帮助免疫细胞生长和修复，调节免疫功能，更好的抵御病毒和
细菌的入侵。另外，蛋白粉中还含有多种营养元素，能够促进身体细胞新陈代谢能力，保持生命的活力，也够帮助增强免疫能力。 四、提供人体所需氨基酸 氨基酸是人体中必不可少的成分，一般蛋白粉中含有大豆蛋白、乳清蛋白、卵磷脂等成分，这些物质都含有充足的氨基酸，能够使人体摄入正常的营养成分，保证人体各项机能正常运行。 五、降低胆固醇摄入 我们日常生活中通过肉类食物增加蛋白质，同样也会增加胆固醇摄入，人体中的胆固醇过高会加重肾脏负担。蛋白粉的脂肪含量远远低于肉和蛋。所以，食用蛋白粉是摄取低脂肪、低胆固醇的优质蛋白质的最佳方法，有利于减少胆固醇的摄入。 以上就是蛋白粉的作用和吃蛋白粉的好处，那么，哪一种蛋白粉好呢？这里推荐汤臣倍健蛋白粉。
汤臣倍健蛋白粉精选优质的原料，采用新西兰进口的乳清蛋白和非转基大豆蛋白，两种优质蛋白合理配比，改善了单一植物蛋白中营养素不充分的缺点，为人体均衡提供8种必需的氨基酸，营养丰富全面。蛋白质含量高，吸收效果好，补充蛋白质更高效。而且汤臣倍健蛋白粉中磷脂含量高达2.7%，保留了大豆的活性成分，提供丰富的磷脂以及大豆异黄酮。 汤臣倍健蛋白粉的作用除了以上几点，每天补充一杯还可以提高免疫力哦~ (本产品不能替代药品使用)