蛋白质习题
一、是非题
1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。
2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。
3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。
4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。
5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。
6．酸和酶水解蛋白质得到的氨基酸不产生消旋作用。
7．用层析技术分离氨基酸是根据各种氨基酸的极性不同。
8．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。
9．从细胞内提取出某种物质，凡是用羧肽酶A水解不产生游离氨基酸的，可肯定地判断它是非肽物质。
10．蛋白质构象的变化伴随自由能的变化，最稳定的构象自由能最低。
11．刚性平面结构的肽单位是蛋白质主链骨架的重复单位。
12．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。
13．同一种氨基酸的对映体旋光度相等但方向相反。
14．烷基化和烃基化都是与氨基酸的氨基发生的反应。
15．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。
16．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。
17．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。
18．从原子组成上可以把肽键看作是一种酰胺键．但两者并不完全相同。肽键的实际结构是一个共振杂化体，6个原子位于同一个面上。
19．甘氨酸与D-甘油醛的构型相同。
20．氨基酸自动分析仪可以鉴定除色氨酸以外的所有氨基酸。
2I．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。
22．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。
23．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。
24．肌红蛋白和血红蛋白的α和β链有共同的三级结构。
25．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。
26．有机溶剂引起蛋白质变性的主要原因之一是降低介质的介电常数。
27．免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白。
28．蛋白质的磷酸化和去磷酸化作用是由同一种酶催化的可逆反应。
29．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
30．跨膜蛋白在膜脂区的肽段常形成α-螺旋。
二、填空题
1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。
2．20种氨基酸中除外都有旋光性。
3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。
4．20种氨基酸中具有非极性侧链且是生成酪氨酸的前体。
5．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。
6．20种氨基酸中、和在稳定许多蛋白质结构中起重要作用，因为它可参与形成链内和链间的共
价键。
7．20种氨基酸中、和的β-碳原子与两个以上的某团相连，它们可使α-螺旋的结构变得不稳
定。
8．在正常生理条件下（pH=7），蛋白质分子中和的侧链完全带正电荷，的侧链部分带正电荷。
9．一氨基一波基氨基酸的等电点pI= 。
10．2，4-二硝基氟苯（DNFB或FDNB）与氨基酸作用可生成黄色的，简称。
11．用对多肽进行链内断裂比用、和得到的肽片段少。
12．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。
13．溴化氰（BrCN）能使Gly-Arg-Met-Ala-Pro裂解为和两个肽段。
14．在糖蛋白分子中．糖基或寡糖基可与蛋白质的和残基侧链以O一型糖苷键相连，或与残基侧链以N
一型糖苷键相连。
15．1953年英国科学家等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基
酸组成。
16．生活在西藏高原的人血液中，2，3一二磷酸甘油酸的浓度比一般人。
17．测定蛋白质浓度的方法有、、和，其中不需要标准样品。
18．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法有和两种。其中最灵敏，
可显出不同的颜色。
19．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨
基酸。
20．测定肽段常用的方法是Edman化学降解法。Edman试剂是。
21．多肽人工合成有相和相两种方法。从原理上讲多肽合成大体可分为（1），
（2），（3）三个步骤。
22．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。
23．研究蛋白质构象的方法很多，但主要是应用。
24．目前已知的超二级结构有、和三种基本形式。
25．胶原蛋白的基本组成单位是由组成的原胶原蛋白，再经多次聚合形成。
26．维持蛋白质三级结构的作用力是，，和盐键。
27．变性剂尿素和胍可以破坏蛋白质的二级结构，它们能与多肽主链，增加在水中的溶解度。
28．去污剂如十二烷基磺酸钠（SDS）使蛋白质变性是由于SDS 能破坏使疏水基团暴露到介质中。
29．在pH6.0时将Gly，Ala，Glu，Lys，Arg和Ser的混合物进行纸电泳向阳极移动最快的是；向阴极移动最
快的是和；移动很慢接近原点的
是。
30．在含有正丁醇、水和乙酸的溶剂系统中，利用纸层析技术分
离迁移率从高到低的顺
序应该是。
三、选择题
1．在pH6～7之间质子化程度改变最大的氨基酸是：
A、甘氨酸
B、谷氨酸
C、组氨酸
D、苯丙氨酸
2．下列哪种氨基酸可与坂口（Sakaguchi）试剂发生反应。
A、赖氨酸
B、精氨酸
C、亮氨酸
D、异亮氨酸
3．下列哪种氨基酸可与米伦（Millon试剂）发生反应：
A、胱氨酸
B、天冬氨酸
C、酪氨酸
D、丙氨酸
4．下列哪种氨基酸可发生乙醛酸反应?
A、色氨酸
B、缬氨酸
C、苏氨酸
D、丝氨酸
5．含78个氨基酸残基形成的α-螺旋长度应为：
A、3.6nm
B、5.4nm
C、11.7nm
D、78nm
6．α-螺旋表示的通式是：
A、3.010
B、3.613
C、2.27
D、4.616
7．弹性蛋白分子中发现两个重复序列，它们是：
A、Lys－Ala－Ala－Lys和Lys－Ala－Ala
B、Glu－Asp－Asp－Glu和Asp－Glu－Glu
C、Cys－Met－Met－Cys 和Met－Cys－Cys
D、Thr－Ser－Ser－Thr和Ser－Thr－Thr
8．下列哪种物质装成的柱是阳离于交换柱。
A、DEAE-cellulose（二乙基胺乙基一纤维素）
B、QAE-sephadex（季胺乙基一葡聚糖）
C、CM-cellulose（羧甲基一纤维素）
D、PAB-cellulose（对氨基苯甲基一纤维素）
9．血液凝固的过程是凝血酶原和血纤维素原
A、变性的过程
B、激活的过程
C、变构的过程
D、重新组合的过程
10．在效应物作用下，蛋白质产生的变构（或别构）效应是由于蛋白质的
A、一级结构发生变化
B、构型发生变化
C、构象发生变化
D、氨基酸序列发生变化
11．下列具有协同应的蛋白质是：
A、肌红蛋白
B、血红蛋白
C、丝心蛋白
D、弹性蛋白
12．同源蛋白是指：
A、来源相同的各种蛋白质
B、来源不同的同一种蛋白质
C、来源w同的同一种蛋白质
D、来源不同的各种蛋白质
13．下列的蛋白质分于量测定方法中，对蛋白质纯度要求较高的方
法是：
A、根据化学组成测定最低分子量
B、利用渗透压测定计算分子量
C、沉降平衡法
D、SDS聚丙烯酸胺凝胶电泳法
11．胶原蛋白中含量最多的氨基酸是；
A、甘氨酸和丙氨酸
B、脯氨酸和羟脯氨酸
C、谷氨酸和天冬氨酸
D、精氨酸和赖氨酸
12．蛋白质空间结构稳定机制中，包括下列哪种氨基酸与赖氨酸残基的相互作用？
A、Glu
B、Arg
C、His
D、Asp
四、问答与计算
1．组成蛋白质的20种氨基酸中，哪些是极性的7哪些是非极性的？哪一种不能参与形成真正的肽键？为什么？
2．什么是蛋白质的等电点（pl）？为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低？
3．蛋白质分子中哪些氨基酸可以与金属紧密地结合？请举例说明。
4．将固体氨基酸溶解于pH7的水中所得的氨基酸溶液．内的pH 大于7，有的小于7，这种现象说明什么；
5．什么是肽单位．它向哪些基本特征？
6．写出用胰蛋白酶处理下列各肽段得到的水解产物。用2，4-二硝基氟苯与胰蛋白酶水解物作用．可产生哪些DNP氨基酸？
（1）Lys－Asp－Gly一Ala－Ala－Glu－Gly
（2）Ala－Ala－His一Arg－Glu－Lys－Phe－Ile
（3）Tyr－Cys－Lys－Ala－Arg－GIy
（4）Phe－Ala－Glu－Ser－Ala－Gly
7．某肽经酸水解得到5种氨基酸，该肽的N一末端容易环化；
溴化氰作用后得到一游离碱性氨基酸，Pauly反应呈阳性：用
胰蛋白酶处理得到两个肽段．其一与坂口试剂呈阳性反应，
另一个在280nm有光吸收峰，呈Millon阳性反应．求此肽的
氨基酸排列顺序，并推断它的等电点大于、等于还是小于7。
8．根据下信息推断含等量Met，Phe，Asp，Ser，Thr的五肽序列：
（1）用BrCN处理五肽，释放出肽段和一个游离的高丝氨酸；
（2）用胶凝乳蛋白酶处理五肽得到两个碎片，酸性较强的碎片含甲硫氨酸；
（3）用羧肽酶A处理五肽，迅速放出Ser。随后放出Thr。
9．用画图法比较肌红蛋白和血红蛋白氧合曲线的差异，并说明为什么？
10．酸水解1毫摩尔某五肽，得到2毫摩尔Gin，1毫摩尔
Lys；用胰蛋白酶处理得到两个肽段．电泳时一个向阳极移动，另一个向阴极移动．两者之一用DNFB（2，4－二硝基氟苯）处理后．再用酸水解产生D？VP－（｝1。，用腹凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和游离GIU，写出五肽的氨基酸排列顺序。
11．2、3一二磷酸甘油酸（DPG）与血红蛋白对氧的亲和力有什么影响？
12．假如某种蛋白质分子中含有10个羧基，平均pKa’值为
3.5；2个咪唑基，平均pKa’值为6.0；14个氨基，平均pKa’
值为10.0。从pH 1开始用NaOH滴定，请问当达到等电点时，有多少H+被滴定？画出滴定曲线并标出等电点的位置。13．指出用电泳技术分离下列物质，pH是多少时最合适，（1）血清清蛋白（pI=4.9）和血红蛋白（pI=6.8）；
（2）肌红蛋白（PI=7.0）和胰凝乳蛋白梅（pI=9.5）；
（3）卵清蛋白（PI=4.6）、血清清蛋白和脲酶（pI=5.0）。14．在分离范围为5000～400000的凝胶过滤柱上分离蛋白质，指出肌红蛋白、过氧化氢酶、细胞色素C、胰凝乳蛋白酶和血清蛋白被洗脱下来的先后顺序。
15．有一个蛋白分子在pH7的水溶液中可以折叠成球状，通常是带极性侧链的氨基酸位于分于内部，带非极性侧链的氨基酸位于分子外部。请回答：
（1）在Va1，Pro，Phe，Asp，Lys，Ile和His中，哪些位于
分子内部哪些位于分子外部；
（2）为什么在球蛋白内部和外部都能发现Gly和Ala？
（3）S er，Thr，Asn和Gln都是极性氨基酸，为什么会在分子内部发现？
（4）在球蛋白的分子内部和外部都能找到Cys，为什么？
16．蛋白质的分离纯化技术中凝胶过滤和超过滤中无共同之处？它们各自根据什么原理？
17．举例井简要说明亲和层析分离、纯化蛋白质的原理和主要步骤。
18．举例说明利用盐祈法分离蛋白质的原理和方法。
19．由122个氨基酸组成的多肽链形成α-螺旋后的长度是多少？分子量又是多少？
20．解释下列名词：（1）构型和构象；（2）活性肽；（3）ψ角和φ角；（4）超二级结构；（5）蛋白质变性和复性；（6）抗
原和抗体；（7）透析和超滤；（8）盐溶和盐析。
答案
一、是非题
1对。2错。3错。4错。5错。6对。7对。8对。
9错。10对。11对。12错。13对。14对。15错。16对。
17对。18对。19错。20错、21对。22错。23错。24对。
25对。26对。27对。28错。29对。30对。
二、填空题
1.Pro；
2.Gly；3．Thr ，Ser；4.Phe；5.His；6.Cys
7．Val ，Ile，Thr ；8.Arg，Lys；9.1/2（pK1′+pK2′）
10．二硝基苯基氨基酸DNP
11．CNBr（溴化氰）胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶
12．亲水疏水13．Gly－Arg－Met Ala－Pro；14．Thr Ser Lys
15．Sanger 一级结构两51 16．高
17．凯氏微量定氮法紫外吸收法福林（Folin）-酚法双缩脲法凯氏微量定道法
18．茚三酮吲哚醌茚三酮吲哚醌19．Phe Tyr Trp。
20．苯异氰酸酯。
21．液固保护氨基或竣基缩合反应去保护剂。
22．牛胰岛素。23．X一射线衍射法
24．（αα）（βββ）（βαβ）25．原胶原蛋白分子胶原纤维26．氢键疏水作用范德华力
27．竞争氢键非极性侧链
28．蛋白质分子内在疏水作用力
29．Glu Lys Arg Gly Ala Ser
30．Ile→Ala→Se r→Giu
三、选择题
四、问答与计算
1．在组成蛋白质的20种氨基酸中，根据氨基酸侧链基团的极性可分为三种：
（1）带有非极性侧链基团的氨基酸：Ala，Val，Leu，11。，Th。trp．Met和Pro。
（2）带有极性但不解离侧链基团的氨基酸：Thr，Ser，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。
这些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH，在pH7的生理条件下不能解离但显示极性。Gly的H+因受α一碳原子的影响，显示极弱的极性。
（3）带有解离侧链基团的氨基酸：在pH7的生理条件下解离，带正电荷的有Arg，Lys和HiS；带负电荷的有：Asp和Glu。在组成蛋白质的20种氨基酸中，Pro不能参与形成真正的肽键，因为Pro是亚氨基酸，没有游离的氨基。
2．蛋白质分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该蛋白质的等电点。处于等电点状态的蛋白质分子外层的水化层被破坏，分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来。
3．在蛋白质分子中带电荷的氨基酸侧链部可以与金属离子以离子键的方式结合。例如血红蛋白分子中血红素带有的铁离子，凌肽酶A分子中的锌离子以及其它蛋白质分子中的铜、镁离子。体内常见的与金属离子结合的氨基酸His、Glu和Cys等。
4．氨基酸溶于纯水中溶液的pH大于或小于7，这正好说明了氨基酸具有兼性离子的性质。氨基酸的共同特点是既带有氨基也有羧基。还带出可解离和不可解离的侧链基团，当固体的氨基酸溶于纯水中时，pK值小于7的基团解离释放出质子使溶液变为酸性，pK′值大于7的基团接受质子使溶液变为碱性．在组成蛋白质的20种氨基酸中．一氨基一羧基的氨基酸溶于水后溶液基本为中性，一氨基二羧基的氨基酸溶于水后溶液pH小于7为酸性，二氨基一羧基的氨基酸，如Lsy。或带有胍基的精氨酸，带有咪唑基的组氨酸溶于水后溶液pH 大于7为碱性。
5．蛋白质分子中主链骨架的重复单位称为肽单位，组成肽单位的6个原子，一（C n一
CO—NH—C n+1一）位于一个平面上所以也称其为肽平面。如下所示。
C1α一C O—N H——C2α一
肽单位的基本结构是固定的，并且有以下特征：（1）肽键中的C 一N键（键长0.1325nm）；比正常的C一N单键（键长0.147nm）短，比C=N键（键长0.127nm）长．因此具有部分双键的性质不能自由旋转。
（2）肽单位是一个刚性平面结构，所以也可以说多肽链是由许多刚性平面连接起来的，
平面之间是α一碳原子、由ψ角和φ角决定了的构象不能轻易改
变。
（3）在肽平面上C=O与N一N，或者C1α－C与N一C2α可以是顺式也可以是反式，在多肽链中的肽单位通常是反式。
（4）除Pro外都是反式，反式构型比顺式构型能量低因此比较稳定。Pro不含游离的氨
基，不能形成真正的肽鲢，由Pro参与形成的肽键可以是顺式也可以是反式。
6．（l）Lys，Asp－Gly－Ala－Ala－Glu－Ser－Gly。DNP－Lys 和DNP－Asp。
（2）Ala－Ala－His－Arg，Glu－Lys，Phe－Ile。DNP－Ala，DNP －Glu和DNP－Phe。
（3）Tyr－Cys－Lys，Ala－Arg，Gly。DNP－Tyr，DNP－Ala和DNP－Gly。
（4）该肽中不含Arg和Lys。所以不能被胰蛋白酶水解。
7．该肽的氨基酸顺序是：Gln－Arg－Tyr－Met－His。
N一末端容易环化说明N一末端为Gln。胰蛋白酶水解得到两个片段，一个为坂口试剂阳性，说明含有Arg，一个有强烈地紫外吸收，且呈Millon阳性，说明含有Tyr，两个肽段之间由一Arg－Tyr一相连。溴化氰处理后得到一游离碱性氨基酸，Panly阳性，可确定为His。顺序为Met－His。所以该肽的氨基酸顺序是：Gln－Arg－Tyr－Met －His。在PH—7时，Gln－Arg－Tyr－Met－His中：Gln的NH3+、Arg的胍基+，His的咪唑基不带电荷、COO-净电荷为正．所以该肽
的等电点应大于7。
8．Met－Asp－Phe－Thr－Ser。用BrCN处理得到一个游离的高丝氨酸说明N一末端是Met。胰凝乳蛋白酶水解得到两个片段，酸性强的含有甲硫氨酸表明：Met－Asp－Phe；羧肽酶A作用结果说明C端是一Thr－Ser。所以该五肽的顺序是：Met－AsP－Phe－Thr－Ser。
9．血红蛋白是一种寡聚蛋白由四个（αα
ββ）亚基组成，肌红蛋白只由一条多肽
链组成；血红蛋白的α和β链与肌红蛋白
具有相同的三级结构，在与氧的结合过程
中肌红蛋白呈饱和曲线，但是由于血红蛋
白具有协同效应，所以呈S型曲线。
10．五肽的氨基酸顺序是：Gln－Trp－Lys－Trp－Glu酸水解五肽只得到三种氨基酸，说明两种氨基酸被酸解破坏，可能是Gln和Trp。胰蛋白酶水解后得到的两个片段，说明Lys不是末端氨基酸。一个肽段带正电荷，与DNFB作用再用酸水解生成DNP-Glu，说明N-末端是Gln，且含有Arg；一个带负电荷可能含有Glu和中性氨基酸Trp，胰凝乳蛋白酶水解产生游离的Glu，表明C-末端是Glu并且是Trp-Glu，因此判断五肽的氨基酸顺序是Gln-Trp-Lys-Trp-Glu。11．血红蛋白是一种寡聚蛋白，由四个（ααββ）亚基组成，在两个亚基之间夹着一个带
有三个负电荷基团的DPG（2，3一二磷酸甘油酸）分子，与每个β亚基的三个正电荷基团（1位Val的α一氨基，82位Lys
的ε一氨基，43位His的咪唑基）互相吸引形成六个盐桥，这些盐桥在很大程度上束缚了血红蛋白的构象，导致它对氧的亲和力下降，远远低于无DPG存在时血红蛋白与氧的结合能力。换句话说，DPG 使脱氧血红蛋白分子的四级结构进一步稳定，对氧的亲和力降低。在氧丰富的肺脏DPG浓度低，血红蛋白对氧的亲和力高，能最大限度地与氧结合，到了肌肉、脑及其它组织糖代谢旺盛，DPG丰富，插人到血红蛋白的分子中，导致血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出氧。长期生活在高山缺氧地区的人群，血液中DPG的含量明显高于在平原和沿海地区生活的人群。
12．该蛋白质分子中总共可解离出（10
＋2＋14）=26个质子（H+），当溶液
的pH值达到该蛋白质的等电点时，蛋
白质分子所带的净电荷为零，应有16
个质于被摘定，即10个羧基、2个
咪唑基和4个氨基解离下来的H+被
滴定。
pH 1.0 3.5 6.0 10.0 12.0
解离的H+数0 5 11 19 26
依此作曲线（图3一2）可知，当16个H+被滴定掉时，溶液的pH 值约为9.5，即蛋白质的pI= 9.5。
13．电泳分离技术是根据物质带电荷的多少达到分离的目的。待分离的物质所带电荷的差异越大分离效果就越好，所以应取两者pI的中
间值，带正电荷的粒子电泳时向负极移动，带负电荷的粒子电泳时向正极移动。
（1）在pH5.8；（2）在pH8.2；(3)在PH4.9。
14．凝胶过滤是根据分子大小从混合物中分离蛋白质的最有效方法之一，所以又称分子筛。分子大的蛋白质比分子小的先被洗脱下来。根据待分离物质的分子大小，可知被洗脱下来的先后顺序为：肌球蛋白，过氧化氢酶，血清蛋白，胰凝乳蛋白酶原，肌红蛋白，细胞色素C。15．（1）带有非极性侧链的氨基酸残基：Val，Pro，Phe，Ile。Ile位于分子内部；带有极性侧链的氨基酸残基：Asp，Lys．His。位于分子外部。
（2）因两者的侧链都比较小，疏水性和极性都小：Gly只有一个H+与α一碳原子相连，Ala只有CH2与α一碳原子相连，故它们既可以出现在分子内部，也可以出现在分子外部。
（3）它们在pH7.0时含有不带电荷的极性侧链，参与分子内部的氢键形成，从而减少了它们的极性。
（4）在球蛋白内部可见Cys，因为Cys常常参与链内和链间的二硫键形成，使其极性减少。
16．凝胶过滤和超过滤都是蛋白质分离纯化过程中常用的技术．但是其原理和操作两者都不相同。凝胶过滤是根据蛋白质分子的大小，将样品中的各种蛋白质分子分开，具体操作是将样品通过装有一定规格凝胶的凝胶过滤柱，小分子的蛋白质进人凝胶孔内，大分子的蛋白质留在外面，然后用洗脱液洗脱，蛋白质依分子大小被洗脱，大分子先
被洗脱，然后是小分子的蛋白质。超过滤是利用蛋白质分子不能穿过半透膜的特性除去蛋白质混合物中的小分子物质；具体操作是将样品装人透析袋然后利用高压或离心力，迫使蛋白质样品中的非蛋白的小分子溶质通过半透膜，蛋白质留在透析袋内。
17．亲和层析是根据配体与受体特异性结合的原理进行大分子物质分离的技术。例如：激素与其相应的受体、抗原与抗体，寡聚尿嘧啶核苷酸（Olig－dU）或寡聚胸腺嘧啶核苷酸（Olig－dT）与带有Poly －A尾巴的mRNA，酶与底物、辅酶和效应物等等，因此采用亲和层桥分离可以得到纯度很高的产品。亲和层析的基本原理和操作是：先把待纯化物质的特异性配基，通过适当的化学反应以共价键的方式与载体琼脂糖连接。为了达到较好的分离效果，常常在载体和配基之间加入连接臂，从而加大载体和配基的距离，防止载体影响大分子的蛋白质、酶以及核酸与配基结合。将制备好的琼脂糖装入层析柱，注人样品，能与配基结合的大分子留在柱内，不能结合的物质通过柱子流出，然后用含与大分子亲和力更强物质的洗脱液将结合在配基上的大分子物质洗脱下来。
18．采用饱和硫酸铵从蛋清中分离卵清蛋白，从胰脏分离各种蛋白质和酶．都是利用盐析法分离蛋白质的典型实例。其原理是大量中性盐的加入，使水的活度降低，使溶液中的自由水与蛋白质分子水化层的水．转变为盐离子的水化水，破坏蛋白质水化层，导致蛋白质沉淀析出。通过盐析作用沉淀的蛋白质保持它的天然构象和活性，再溶解后，可以行使正常的功能。操作时，根据待分离蛋白质盐析浓度的要求。
配制一定浓度饱和硫酸铵溶液加入样品中，蛋白质就会慢慢析出。例如将蛋清用水稀释，加人硫酸铵至半饱和，其中的球蛋白沉淀析出，除去滤液得到球蛋白，留在滤液中的卵清清蛋白，通过酸化室温静止，过一段时间后，可得到卵清清蛋白晶体。
19．多肽链形成α一螺旋，每个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距为5.4nm。相邻的氨基酸之间垂直距离是1.5nm。多肽链形成α一螺旋后的长度是183nm，如果按每个氨基酸残基的平均分子量为120计算，这条多肽的分子量应为：14640。
20．（1）构型和构象：构型（configuration）是指在大分子化合物的立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向。构型的改变需要涉及共价键的断裂和生成。不对称碳原子是指与四个不同基团相连的碳原子，含有一个不对称碳原子的化合物有两种不同的构型，含n个不对称碳原子，就有2n个立体异构体。构象（conformation）是指当单键旋转时，分子中的原子或基团形成不同的空间排列，不同的空间排列称为不同的构象，构象的改变不涉及共价键的断裂和生成。
（2）活性肽：是指在生物体内具有各种特殊生物学功能的长短不同的多肽。如Met一
和Leu一脑啡肽为五肽，催产素、加压素和谷胱甘肽等。
（3）ψ角和φ角：由氨基酸残基通过肽键连接形成多肽，两个肽键形成的肽平面之间通过α一碳原子相连。C2α一N1与C2α一C2都是单键，可以绕键轴自由旋转，C2α一N1旋转角度用φ角表示，C2α一C2旋转的角度用ψ角表示。单键顺时针旋转用‘＋’表示，单键逆时针
《脂类代谢、蛋白质代谢、核酸代谢》练习题 一、填空题 1.氨基酸的分解代谢中，转氨酶的辅酶是_____________ ；氨基酸脱羧酶的辅酶是_____________ 。 2.肝、肾组织中氨基酸脱氨基作用的主要方式是_____________ 。肌肉组织中氨基酸脱氨基作用的 主要方式是_____________ 。 3.肝细胞参与合成尿素中两个氮原子的来源，第一个氮直接来源于_____________ ；第二个氮直接 来源于_____________ 4.体内有三种含硫氨基酸，它们是甲硫氨酸、_____________ 和_____________ 。 5.脂类消化的主要部位是_____________ ，消化后吸收的主要部位是_____________ 。 6.脂肪酸的氧化方式有三种，分别为_____________ 、_____________ 和_____________ 。 7.β -氧化是在细胞的中进行_____________的，β -氧化的氧化反应是在脂酰辅酶A 的β - 碳原子 上进行脱氢，氢的接受体是_____________和_____________ 。 8.脂酰CoA经脂肪酸β-氧化酶系的催化作用，在脂酰基__________位碳原子上依次进行 _____________、_____________、_____________及_____________4步连续反应，使脂酰基在______位与____位碳原子间断裂，生成1分子____________和少____________个碳原子的____________。 9.脂肪酸的β-氧化每循环一次，生成一分子乙酰CoA、一分子___________、一分子___________和 一分子减少两个碳原子的___________。生成的乙酰CoA将进入___________彻底氧化分解。 10.脂肪酸生物合成的基本原料是_____________ 和_____________ 。脂肪酸生物合成的供氢体是 _____________ ，它来源于_____________ 。脂肪的生物合成有两条途径，分别是_____________ 和_____________ 。 11.脂肪酸生物合成在细胞的_____________ 中进行，关键酶是________________________ 12.按核酸酶的作用位置的不同，可将核酸酶分为_____________________和__________________两类 13.黄嘌呤核苷酸的缩写符号为，次黄嘌呤核苷酸的缩写符号为，5-磷 酸核糖焦磷酸的缩写符号为。 14.人体合成的尿素分子中一个N来自，另一个N来自,CO2来自 于。 15.联合脱氨基作用的一种方式是：氨基酸的氨基先借转氨基作用转移到分子上，生成 相应的和，然后后者在的作用下，脱去氨基又生成。 16.磷酸戊糖途径发生于细胞的中。 17.不仅是糖、脂类、蛋白质和核酸的共同代谢途径，而且也是它们之间相互联系的 渠道。 18.生物体内的代谢调节在三种不同水平上进行，即、 和 二、单选题 1．PRPP是下列哪些代谢选径中的重要中间代谢物：①嘌呤核苷酸的从头合成②嘧啶核苷酸的从头合成③嘌呤核苷酸的补救途径④NMP-NDP-NTP （） A）①B）①②C）①②③D）④ 2．体内脱氧核苷酸生成的主要方式是（） A）由核苷还原Ｂ）由一磷酸核苷还原Ｃ）由二磷酸核苷还原D）由三磷酸核苷还原 3．糖代谢中间产物中有高能磷酸键的是（）
第七章蛋白质分解代谢习题 问答题 1.试述氨的来源和去路。 1．来源：氨基酸脱氨基作用(体内氨的主要来源);肠道吸收的氨(血氨的主要来源),由蛋白质的腐败作用和肠道尿素经细菌脲酶水解产生的氨;肾小管上皮细胞分泌的氨,主要来自谷氨酰胺;嘌呤和嘧啶的分解代谢。去路：合成尿素;合成非必需氨基酸;合成谷氨酰胺,合成嘌呤或嘧啶。 2.试述尿素的合成过程。 2．尿素主要在肝细胞内合成,其过程有四：(1)氨基甲酰磷酸的合成。(2)瓜氨酸的生成；氨基甲酰磷酸在肝线粒体与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。(3)精氨酸的生成：瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸缩合后,释放延胡索酸生成精氨酸。(4)精氨酸水解成尿素。 3.试述谷氨酰胺生成和分解的生理意义。 3.谷氨酰胺生成的意义：（1）防止氨的浓度过高。(2)减少对神经细胞的损害。(3)便于运输至组织参与蛋白质、嘌呤、嘧啶的合成。分解意义；利用释放氨生成铵离子而排出过多的酸。它不仅是氨的解毒形式, 也是氨在血中存在和运输形式,同时也是维持酸碱平衡的重要因子。 4.为什么血氨升高会引起肝性脑昏迷(肝昏迷) 4．血氨升高进入脑内的量增多,可与脑内谷氨酸、α‐酮戊二酸结合,不利于α‐酮戊二酸参与三羧酸循环,导致循环阻塞,阻止ATP的生成,脑细胞因能量供应不足而昏迷。 5.试述α-酮酸的代谢去路。 5.α-酮酸有三条代谢途径：(1)合成非必需氨基酸,α‐酮酸可通过转氨基作用重新合成氨基酸。(2)转变为糖和酮体,除亮氨酸和赖氨酸只生成酮体外,其他相应的酮酸均可生成糖、脂肪或酮体。(3)氧化供能,α-酮酸脱羧后生成脂肪酸,后者按脂肪酸分解途径分解为水和CO2,并释放能量。
第四章蛋白质化学 、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A. 含大量的碳 B.含大量的糖 C. 含少量的硫 D.含少量的铜 E.含氮量约16% 2. —血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A. 15g/L B. 20g/L C. 31/L D. 45g/L E. 55g/L 3. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A. 亮氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.谷氨酸 E.脯氨酸 4. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A. 天冬氨酸 B.丙氨酸 C.脯氨酸 D.精氨酸 E.甘氨酸 5. 含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸 B.苏氨酸
C.酪氨酸 D.谷氨酸 E.赖氨酸6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A. 丙氨酸 B.精氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.天冬氨酸 7. 在时，哪种氨基酸带正电荷？ A. 精氨酸 B.亮氨酸 C.谷氨酸 D.赖氨酸 E.苏氨酸 8. 蛋氨酸是 A.支链氨基酸 B.酸性氨基酸 C.碱性氨基酸 D.芳香族氨酸 E.含硫氨基酸 9. 构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A. 8种 B. 15种 C. 20种 D. 25种 E. 30 种 10. 构成天然蛋白质的氨基酸 A. 除甘氨酸外，氨基酸的a碳原子均非手性碳原子 B. 除甘氨酸外，均为L-构型 C.只含a羧基和a氨基 D. 均为极性侧链 E.有些没有遗传密码
11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸 B.蛋氨酸 C. 丝氨酸 D.半胱氨酸 E. 丙氨酸 12. 在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A.疏水分子 B.非极性分子 C.负离子 D.正离子 E.兼性离子 13. 所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应 B.茚三酮反应 C.酚试剂反应 D. xx反应 E. 考xxxx反应 14. 蛋白质分子中的肽键 A. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B. 某一氨基酸的Y羧基与另一氨基酸的a氨基脱水形成 C. 一个氨基酸的a-羧基与另一氨基酸的a氨基脱水形成 D. 肽键无双键性质 E. 以上均不是 15. 维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A.盐键 B.二硫键 C.疏水键 D.肽键
蛋白质和核酸 【本节学习目标】 学习目标 1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质，氨基酸与人体健康的关系； 2、了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成、结构和性质（盐析、变性、水解、颜色反应等）； 3、认识蛋白质、酶、核酸等物质与人体健康的关系，体会化学学科在生命科学发展中所起的重要作用。 学习重点： 氨基酸、蛋白质的结构特点和性质； 学习难点： 蛋白质的组成； 【知识要点梳理】 一、氨基酸的结构与性质： 1、氨基酸的概念： 羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。 说明： ①-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H原子后得到的，是个碱性基。氨基的电子式： ②α-氨基酸：离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α氢原子，次近的碳原子上的氢原子叫β氢原子。 羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。 ③α-氨基酸是构成蛋白质的基石。天然蛋白质水解得到的氨基酸绝大部分是α-氨基酸。 如：甘氨酸（α-氨基乙酸）的结构简式为： 2、氨基酸的结构： α-氨基酸通式： 特点：既含有氨基(-NH2)，又含有羧基(-COOH)
注意：与同碳原子数的硝基化合物存在同分异构现象，如与CH3CH2NO2互为同分异构体。 3、几种常见的氨基酸： 4、氨基酸的物理性质： 氨基酸都是白色晶体，熔点高，易溶于水，难溶于有机溶剂。 5、氨基酸的性质： （氨基酸结构中含有官能团-COOH和-NH2，既有酸性又有碱性） ①氨基酸的两性：既与酸反应，又与碱反应。 说明： a、所学过的既能跟酸反应又能跟碱反应的物质： Al、Al2O3、Al(OH)3、(NH4)2CO3、NH4HCO3、NaHCO3等。 b、分子内部中和，生成内盐： 由于该性质使氨基酸具有较高的熔沸点，易溶于水，难溶于非极性溶剂，具有类似离子晶体的某些性质。 ②成肽反应： 一个氨基酸分子中的羧基可以跟另一个氨基酸分子中的氨基反应，按羧基脱羟基、氨基
蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。
一、名词解释（每词5分） 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题（每空5分） 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变，而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是（）。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（） Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排 Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题（每题2分） 1.蛋白质的水合性好，则其溶解性也好。（） 2.通常蛋白质的起泡能力好，则稳定泡沫的能力也好。（） 3.溶解度越大，蛋白质的乳化性能也越好，溶解度非常低的蛋白质，乳化性能差。 （） 4.盐溶降低风味结合，而盐析类型的盐提高风味结合。（） 5.氨基酸侧链的疏水值越大，该氨基酸的疏水性越大。（） 五、简答题（每题5分） 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题（10分） 影响蛋白质变性的因素有哪些
生命活动的主要承担者蛋白质 一、教学目标 1、知识目标：说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程，概述蛋 白质的结构和功能 2、能力目标：教材中并没有直接给出氨基酸的结构通式，而是让学生观察4种 氨基酸的结构，通过思考与讨论，找出氨基酸的共同特点，加深对氨基酸结构的理解。这种让学生通过主探究得出结论的处理方式，是新教材的特点之一，是落实探究性学习课程理念的具体体现。于蛋白质结构和功能的多样性，教材采用图文并茂的形式，让学生在获取形象、丰富的信息的同时，培养分析和处理信息的能力。 3、情感与态度目标：学生能够认识到结构与功能相适应的重要性。“认同蛋白 质是生命活动的要承担者”。世界上第一个人工合成蛋白质的诞生，是我国科学家在生物学史上创造的奇迹。国际人类蛋白质组计划，是继人类基因组计划之后的又一项大规模的国际性科技工程是我国科学家第一次领衔国际重大科研协作计划。科学史话和科学前沿分别介绍了这两项大科研成果，让学生在了解蛋白质研究有关的科学史和前沿进展的同时，培养爱国主义精神，增强民族自信心和自豪感。 二、教学重难点 1、重点：氨基酸的结构特点以及氨基酸通过脱水缩合的方式形成多肽链、蛋白质的过程。 2、难点：蛋白质的结构和功能，蛋白质的结构多样性的原因。 三、教方法学：讲授法、问答法、导论法 四、课时：2个课时 五、板书 一、基本单位：氨基酸 二、氨基酸的种类及其结构 1、氨基酸的通式： 2、元素组成：C H O N S 3、种类:20 必需氨基酸8种，非必需氨基酸12种
三、蛋白质的结构及其多样性 1、脱水缩合：一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的氨基相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。 2、多肽的形成： 3、蛋白质的多样性 （1）氨基酸的种类不同 （2）组成蛋白质的氨基酸数目不同 （3）氨基酸的排列方式不同 （4）多肽盘曲折叠的方式及形成的空间结构不同 四、蛋白质的功能： 六、教学过程 1、导入 教师：同学们上课了，在上课之前，老师问一下大家，今天早上同学们吃早餐的时候有喝牛奶了么？ 学生：有/没有 老师:那同学们有自己买过牛奶么？同学们平时买牛奶或喝牛奶的过程中有没有多那么一点用心，注意到牛奶列表上大量含有那些物质么？ 学生：蛋白质 老师：很好，同学们都是很细心的人，牛奶是一类含高蛋白的物质，那么除了牛奶之外，同学们还有没有留意的到生活中哪些物质含有高蛋白的吗？ 学生：鸡蛋，豆浆，瘦肉等 老师：同学们回答得很好，我们每天都摄入大量的蛋白质，蛋白质是我们生命活动中一类中要的物质，同学想一下我们摄入的蛋白质能不能被我们人体直接吸收？ 学生：能/不能/不知道 2、新授 老师：蛋白质是大分子物质，需要分解成氨基酸才能被人体吸收利用。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。那么氨基酸又是一种什么物质呢？它有具有什么结构特点呢？ (老师板书：基本组成单位：氨基酸。) (学生思考，讨论。老师在黑板上画出几种氨基酸的结构) 老师：现在同学们观察黑板上这几个氨基酸有什么特点？ 学生：中心都有一个碳原子，与碳原子相连的三个共价键都含有相同的基团，但一个共价键所含的基团不同。 老师：同学们都观察的很仔细。结构的中心是碳原子，-NH2称之为氨基，-COOH 称之为羧基，-H 为氢原子，那么与另一个键连接的那个不同基团我们用一个-R 基来表示。其实不仅这些氨基酸有这个结构特点，其它氨基酸也符合这个结构。所以我们可以用一个通式来表示。下面同学跟老师写这个通式
第八章蛋白质分解代学习题 (一)名词解释 1．氮平衡(nitrogen balance) 2．转氨作用(transamination) 3．尿素循环(urea cycle) 4．生糖氨基酸： 5。生酮氨基酸： 6．一碳单位(one carbon unit) 7．蛋白质的互补作用 8．丙氨酸–葡萄糖循环(alanine–ducose cycle) (二)填空题 1．一碳单位是体甲基的来源，它参与的生物合成。 2．各种氧化水平上的一碳单位的代载体是，它是的衍生物。 3.氨基酸代中联合脱氨基作用由酶和酶共同催化完成。 4.生物体的蛋白质可被和共同降解为氨基酸。 5.转氨酶和脱羧酶的辅酶是 6.谷氨酸脱氨基后产生和氨，前者进入进一步代。 7.尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。 8.尿素分子中2个氮原子，分别来自和。 9.氨基酸脱下氨的主要去路有、和。 10.多巴是经作用生成的。 11.生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。 12.氨基酸代途径有和。 13．谷氨酸+( )→( )+丙氨酸，催化此反应的酶是：谷丙转氨酶。 (三)选择题 1．尿素中2个氮原子直接来自于。 A．氨及谷氨酰胺B．氨及天冬氨酸C．天冬氨酸及谷氨酰胺 D．谷氨酰胺及谷氨酸E．谷氨酸及丙氨酸 2．鸟类和爬虫类，体NH3被转变成排出体外。 A．尿素B．氨甲酰磷酸C．嘌呤酸D．尿酸
3.在鸟氨酸循环中何种反应与鸟氨酸转甲氨酰酶有关? 。 A．从瓜氨酸形成鸟氨酸B．从鸟氨酸生成瓜氨酸 C．从精氨酸形成尿素D．鸟氨酸的水解反应 4．甲基的直接供体是。 A．蛋氨酸B．半胱氨酸 S腺苷蛋氨酸D．尿酸 C．- 5．转氨酶的辅酶是。 A．NAD+D．NADP+C．FAD D．磷酸吡哆醛 6．参与尿素循环的氨基酸是。 A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸 7．L–谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素? 。 A．维生素B1B·维生素B2C维生素B3D．维生素B5 8．磷脂合成中甲基的直接供体是。 A．半胱氨酸B．S–腺苷蛋氨酸C．蛋氨酸D．胆碱 9．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生? 。 A．鸟氨酸B．精氨酸C瓜氨酸D．半胱氨酸 10．组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的? 。 A．还原作用B．羟化作用C．转氨基作用D．脱羧基作用 (四)完成反应式 1．谷氨酸+NAD(P)++H2O→()+NAD(P)H+NH3；催化此反应的酶是：( ) 2．谷氨酸+NH3+A TP→()+( )+Pi+H2O；催化此反应的酶是：( ) 3．谷氨酸+( )→()+丙氨酸；催化此反应的酶是：谷丙转氨酶 (七)问答题 1．举例说明氨基酸的降解通常包括哪些方式? a酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与? 2．用反应式说明- 3．什么是尿素循环，有何生物学意义? 4．什么是必需氨基酸和非必需氨基酸? 5．为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用?， 6．为什么细胞没有一种对所有的氨基酸都能作用的氧化脱氨基酶? 7．提高天冬氨酸和谷氨酸的合成会对TCA循环产生何种影响?细胞会怎样应付这种状况?
《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述，错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量
知识内容要求 1—1 细胞的分子组成 氨基酸及其种类I 蛋白质的结构及其多样性II 蛋白质的功能II 二、考题规律 蛋白质是生命活动的承担者，功能多样。而多样的功能是由其多变的结构决定的，在复习中对于结构的把握是重点和基础。蛋白质结构部分的知识点还往往会与后面遗传部分的转录和翻译结合在一起出题。本讲内容考查广泛，在多种题型中均有渗透。 三、考向预测 对于蛋白质是生命活动的体现者和承担者的理解需要在本讲内容的学习中完成，以便更准确地解答相关的简答题，理解生命活动的物质基础。在题量较小的综合试卷中，对于物质基础的理解考查是命题的趋势，而相关计算的比重会减小。 蛋白质的消化吸收： 胃蛋白酶、胰蛋白酶——多肽——肠肽酶——氨基酸——吸收（主动运输）——血液运输——组织细胞 一、氨基酸的结构：约20 种
结构特点：至少含一个氨基（－NH2）和一个羧基（－COOH），且都有一个氨基和一个羧基与中心碳原子相连；氨基酸不同，Ｒ基不同。该特点也是判断组成生物体氨基酸的依据。 二、蛋白质的结构和多样性 （基本组成元素：共有元素是C、H、O、N，很多含P、S，有的含微量元素Fe、Cu、Mn、I、Zn 等。） 1.基本单位氨基酸的连接：（常见考点—相对分子质量的变化、元素的去向、肽键数目、脱水数） 氨基酸在核糖体上以脱水缩合的方式通过肽键（－CO－NH－）连接，形成肽，其连接过程如下图： 多个氨基酸分子缩合而成的多肽呈链状结构，叫肽链。 2.空间结构：一条或几条肽链通过一定的化学键连接，形成复杂的空间结构。 3.结构特点－多样性： 组成蛋白质的氨基酸种类不同，数目成百上千，排列次序变化多样，肽链的空间结构千差万别，因此，蛋白质分子的结构具有多样性，这就决定了蛋白质分子功能的多样性。 蛋白质结构多样性是生物多样性的直接原因，生物多样性的根本原因是遗传物质的多 样性。
第六章蛋白质和氨基酸 一、填空 1、除8种必需氨基酸外，还有组氨酸是婴幼儿不可缺少的氨基酸。 2、营养学上，主要从蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度三方面来全面评价食品蛋白质的营养价值。 3、谷类食品中主要缺少的必需氨基酸是赖氨酸。 4、最好的植物性优质蛋白质是大豆蛋白。 5、谷类食品含蛋白质7.5-15% 。 6、牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白。 7、人奶中的蛋白质主要为乳清蛋白。 8、蛋白质和能量同时严重缺乏的后果可产生干瘦性营养不良。 9、蛋白质与糖类的反应是蛋白质或氨基酸分子中的氨基与还原糖的羰基之间的反应，称为羰氨反应，该反应主要损害的氨基酸是赖氨酸，蛋白质消化性和营养价值也因此下降。 10、谷类蛋白质营养价值较低的主要原因是优质蛋白质含量较低。 11、蛋白质净利用率表达为消化率*生物价。 12、氮平衡是指摄入氮和排出氮的差值。 二、选择 1、膳食蛋白质中非必需氨基酸A具有节约蛋氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.精氨酸 D.丝氨酸 2、婴幼儿和青少年的蛋白质代谢状况应维持D。 A.氮平衡 B. 负氮平衡 C.排出足够的尿素氮 D.正氮平衡 3、膳食蛋白质中非必需氨基酸B具有节约苯丙氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.丙氨酸 D.丝氨酸 4、大豆中的蛋白质含量是D。 A.15%-20% B.50%-60% C.10%-15% D.35%-40% 5、谷类食物中哪种氨基酸含量比较低? B A.色氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.蛋氨酸 6、合理膳食中蛋白质供给量占膳食总能量的适宜比例是B。 A. 8% B. 12% C.20% D.30% 7、在膳食质量评价内容中，优质蛋白质占总蛋白质摄入量的百分比应为D。 A. 15% B. 20% C.25% D.30% 8、以下含蛋白质相对较丰富的蔬菜是B。 A. 木耳菜 B. 香菇 C. 菠菜 D. 萝卜 9、评价食物蛋白质营养价值的公式×100表示的是D。 A.蛋白质的消化率 B.蛋白质的功效比值 C.蛋白质的净利用率 D.蛋白质的生物价 10、限制氨基酸是指D。
第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 （满分100分，90分钟） 一．单项选择题（每小题2分，共64分） 1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( ) A．—C7H7O B．—C7H7 C．—C7H7N D．—C7H5NO 2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( ) A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多 3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化 C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( )
A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( ) 6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( ) A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成 C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性 7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式：
教学准备 1. 教学目标 知识与技能 1．说明氨基酸、蛋白质的结构和性质特点，能列举人体必需的氨基酸。 2．了解人体新陈代谢过程中的某些生化反应。 3．了解合理摄入营养物质的重要性，认识营养均衡与人体健康的关系。 过程与方法 通过蛋白质化学性质的相关实验，体验科学探究的过程，学习运用以实验为基础的实证研究方法。 情感、态度与价值观 1．在科学探究过程中，通过比较和分析，不断地揭示问题和解决问题，让学生从问题中获得新知识，激发学生强烈的求知欲，同时开发学生的智力。 2．培养学生的自主、勤思、严谨、求实、创新的科学精神。 2. 教学重点/难点 教学重点 氨基酸、蛋白质的结构和性质特点。 课题难点 氨基酸、蛋白质的结构和性质特点及应用。 3. 教学用具 教学课件 4. 标签 教学过程 教学过程设计
一、新课导入 蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。动物的肌肉、皮肤、血液、乳汁以及发、毛、蹄、角等都是由蛋白质构成的。蛋白质是构成人体的物质基础，蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。今天我们来学习生命的基础----蛋白质。 [板书]第三节生命的基础----蛋白质 [投影]含有丰富蛋白质的食品： [阅读]资料卡片 [讲述]蛋白质是一类非常复杂的化合物，由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成。蛋白质的相对分子质量很大，从几万到几千万。例如，烟草斑纹病毒的核蛋白的相对分子质量就超过了两千万。因此，蛋白质属于天然有机高分子化合物。我们学习蛋白质组成和结构。 [板书]一、蛋白质组成和结构 [投影]蛋白质的复杂结构：
[板书]1、氨基酸组成了蛋白质 [讲解]蛋白质在酸、碱或酶的作用下能发生水解，水解的最终产物是氨基酸。 下面是几种氨基酸的例子： [分析]氨基酸特点，写出氨基酸的通式。 [回答]氨基酸分子中既有氨基（-NH2），又有羧基（-COOH），因此它既能跟酸反应，又能跟碱反应，具有两性。 [板书]通式： 有氨基（-NH2），又有羧基（-COOH），因此它既能跟酸反应，又能跟碱反应，具有两性。 [讲解]现在从动植物体内蛋白质水解产物中分离出来的氨基酸有几百种。但是，构成主要蛋白质的氨基酸只有20多种。 [提问]什么是两性物质，推测氨基酸的性质有那些？
习题——蛋白质化学
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（ C ） A．氢键B．疏水键C．肽键D．二硫键 2、蛋白质变性后可出现的现象是（ D ） A．一级结构发生改变B．构型发生改变 C．分子量变小D．构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈（A） A．S形曲线B．抛物线C．双曲线D．直线4、蛋白质变性后出现的变化是（D ） A．一级结构发生改变B．溶解度变大 C．构型发生改变D．构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ D ） A．1 Ｂ．2 Ｃ．3 Ｄ．4 6、不会导致蛋白质变性的方法有（A） A．低温盐析B．常温醇沉淀 C．用重金属盐沉淀D．用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是（ D ） A．丝氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．甘氨酸8、下列氨基酸中，含有吲哚环的是（ C ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化，这个蛋白质（A） A．二级结构一定改变B．二级结构一定不变 C．三级结构一定改变D．功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳（ C ） A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱累积，引起神经中毒的症状 C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的能力，使患者因缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈（A）
A．双曲线B．抛物线C．S形曲线D．直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是（ C ） A．紫外吸收B．凯氏定氮法C．双缩脲法D．茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为（C ）． A．丙氨酸B．精氨酸C．赖氨酸D．谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠（ D ） A．范德华力B．氢键C．盐键D．疏水相互作用15、氨基酸与蛋白质共有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应16、可分开抗体IgG分子的重链和轻链（-S-S-相连）的试剂是（ B ） A．胃蛋白酶B．巯基乙醇C．尿素D．乙醇胺17、Sanger试剂是指（B ） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸18、蛋白质变性是由于（A） A．氢键被破坏B．肽键断裂 C．蛋白质降解D．水化层被破坏及电荷被中和 19、Edman试剂是指（A） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸20、下列氨基酸中，含有咪唑基的是（ D ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸 21、下列是非必需氨基酸的是（B ） A．亮氨酸B．丙氨酸C．赖氨酸D．异亮氨酸 22、氨基酸有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应23、蛋白质在等电点时，应具有的特点是（ D ） A．不具有正电荷B．不具有负电荷 C．既不具有正电荷也不具有负电荷D．在电场中不泳动 24、以下说法错误的是（A） A. pH增加，血红蛋白与氧的亲和力增加 B. 二氧化碳分压增加，血红蛋白与氧的亲和力下降
－第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少？ A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸就是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征就是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性就是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点就是:
A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.＞8 C.＜8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的就是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层 C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的: A.就是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键就是: A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A.pI为4、5的蛋白质 B.pI为7、4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质 D.pI为6、5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:
生物化学课程 教 案 课程编号： 总学时：周学时： 适用年级专业（学科类）： 开课时间：学年第学期 使用教材： 授课教师姓名：
第八章氨基酸代谢 第一节蛋白质的营养作用 一、蛋白质的生理功能（5分钟） (一)维持组织的生长、更新和修复蛋白质是组织、细胞的重要结构物质，参与组织、细胞的组成。膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。 (二)参与多种重要的生理功能人体内有多种功能的蛋白质、多肽，执行多种特殊生理功能，如催化功能(如酶)、调节功能(如激素)、运输功能(如血红蛋白、脂蛋白)、储存功能(如肌红蛋白、铁蛋白)、保护功能(如抗体、补体、凝血酶原)、维持体液胶体渗透压(如清蛋白)等。 (三)氧化供能体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，经脱氨基作用生成的α酮酸可直接或间接参加三羧酸循环氧化分解。每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1kcal)能量，是体内能量来源之一。一般来说，成人每日约有18％的能量来自蛋白质。因为蛋白质的这种功能可由糖及脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。 (四)转变为糖类和脂肪。 二、氮平衡（5分钟） 蛋白质的含氮量平均约16%，食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。氮平衡有三种情况 (1)氮总平衡：摄入氮=排出氮,反映正常成人的蛋白质代谢情况,即氮的“收支”平衡。 (2)氮正平衡：摄入氮＞排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。 (3)氮负平衡：摄入氮＜排出氮。例如饥饿或消耗性疾病患者。 三、蛋白质的营养价值（10分钟） 人体内有8种氨基酸不能合成，即：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸，必须由食物供给，称营养必需氨基酸，含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值高，反之营养价值低。 第二节蛋白质的消化、吸收与腐败 一、蛋白质的消化与吸收（自学） 二、蛋白质的腐败作用（5分钟） 肠道细菌对未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸所起的作用称为蛋白质的腐败作用。因此，蛋白质的腐败作用是细菌的代谢过程，以无氧分解为主。腐败作用的大多数产物对人体有害，如氨基酸脱羧反应产生胺类、脱氨基反应产生氨，以及其他物质，如苯酚、吲哚、硫化氢等；腐败作用也可产生少量脂肪酸、维生素等可被机体利用的物质。值得一提的是，酪氨酸脱羧产生的酪胺和苯丙氨酸脱羧产生的苯乙胺若不能在肝分解而进入脑内，可分别经β羟化形成β羟酪胺和苯乙醇胺．后二者与儿茶酚胺结构类似，称假神经递质，可对大脑产生抑制作用。
一、单选题（每题0.5分，共40分） 1. 如果要求酶促反应v=Vmax×80%, 则[S] 应为Km 的倍数是： A. 4.5 B.9 C.4 D.5 E.80 2. 酶原激活通常是使酶原中哪种键断裂？ A 氢键 B 疏水键 C 离子键 D 肽键 E 二硫键 3. 蛋白质分子中氨基酸属于下列哪一项？ A L-β-氨基酸 B D-β-氨基酸 C L-α-氨基酸 D D-α-氨基酸 E L-D-α氨基酸 4. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现 A 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α羟基 B 只有自由的α-氨基，没有自由的α-羟基 C 只有自由的α-羟基，没有自由的α-氨基 D 既无自由的α-羟基，也无自由的α-氨基 E 有一个以上自由的α-氨基和α-羟基 5. 能使蛋白质沉淀但不变性的试剂是 A.浓盐酸 B.饱和硫酸氨溶液 C.浓氢氧化钠溶液 D.生理盐水 E 常温丙酮 6. 蛋白质变性时不应出现的变化是： A 溶解度降低 B 失去原有生理功能 C 天然构象破坏 D 各种次级键被破坏 E 个别肽键被破坏 7. IP3受体位于 A 核糖体 B 内质网 C 核膜 D 高尔基体 E 溶酶体 8. 某一限制性内切酶切割5’G↓AATT C3’序列所产生的末端是
3’C TTAA↑G5’ A.3’突出末端 B.5’突出末端 C.3’磷酸基末端 D.3’和5’突出末端 E.平末端 9. 在基因重组工程中不可用作基因克隆载体的是 A.质粒DNA B.病毒DNA C.噬菌体DNA D.逆转录病毒DNA E.细菌基因组DNA 10. 表达人类蛋白质的最理想的细胞体系是 A.大肠杆菌表达体系 B.放线菌表达体系 C.昆虫表达体系 D.线虫表达体系 E.哺乳类细胞表达体系 11. 三羧酸循环中草酰乙酸的补充主要来自 A 乙酰CoA缩合产生 B 柠檬酸裂解产生 C 丙酮酸羧化产生 D 苹果酸还原产生 E 天冬氨酸转氨基后产生 12. 二硝基苯酚能抑制 A 糖原合成 B 氧化磷酸化 C 糖异生 D 糖酵解 E 磷酸戊糖途径 13. 能直接与O2结合的细胞色素是 A Cytaa3 B Cytb562 C Cytb565 D Cytc E Cytc1 14. 不属于第二信使的是 A cAMP B G蛋白 C IP3 D Ca2 E cGMP 15. 关于6-磷酸果糖激酶-1的叙述，正确的是 A 其产物为2.6-双磷酸果糖
第一章蛋白质化学 一、填空题 1.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 2.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH
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