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caspase家族蛋白酶的组成

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已命名的caspase家族成员均已克隆成功,它们不但在氨基酸序列上具有同源性,而且在空间结构上也很相似。目前已经获得了caspase-1(ICE)和caspase-3(CPP32)的X线结晶图像,结果显示它们具有相似的空间结构,在P20的C端和P10的N端有200多个氨基酸残基的序列尤为保守,在空间结构上组成相似的β折叠中心和相邻的α螺旋,保守的、对蛋白酶活性有特殊意义的氨基酸残基均位于这一段,并形成特定的结构。不同源的序列主要存在于P20的N端和P20与P10交界处,这两个部位的氨基酸残基在蛋白酶活化过程中一般被全部或部分切除。

所有的成员都保守性地包含有与底物P1Asp作用的氨基酸残基,如在ICE中,它们是催化中心的Cys285,与酶/抑制剂复合物的巯基半缩醛以氢键结合的His237,以及可以稳定反应中间物氧阴离子的Gly238。另外, Arg179、Arg341、Gln383和Ser347形成容纳P1Asp的“口袋”,Ser339靠近Cys285的巯基,以氢键结合P1位的酰

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