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caspase 家族蛋白酶的组成

已命名的 caspase 家族成员均已 克隆 成功, 它们不但在氨基酸序列上具有同源性, 而且在空间结构上也 很相似。 目前已经获得了 caspase-1(ICE)和 caspase-3(CPP32)的 X 线结晶图像, 结果显示它们具有相似的空 间结构,在 P20的 C 端和 P10的 N 端有 200多个氨基酸残基的序列尤为保守,在空间结构上组成相似的 β折叠中心和相邻的 α螺旋,保守的、对蛋白酶活性有特殊意义的氨基酸残基均位于这一段,并形成特定的 结构。 不同源的序列主要存在于 P20的 N 端和 P20与 P10交界处, 这两个部位的氨基酸残基在蛋白酶活化 过程中一般被全部或部分切除。

所有的成员都保守性地包含有与底物 P 1Asp 作用的氨基酸残基, 如在 ICE 中, 它们是催化中心的 Cys 285, 与酶 /抑制剂复合物的巯基半缩醛以氢键结合的 His 237, 以及可以稳定反应中间物氧阴离子的 Gly 238。 另外, Arg 179、 Arg 341、 Gln 383和 Ser 347形成容纳 P 1Asp 的 “ 口袋 ” , Ser 339靠近 Cys 285的巯基,以氢键结合 P 1位的酰

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