第一章蛋白质
1、构成蛋白质具有遗传编码的氨基酸残基共有20种，这些氨基酸除甘氨酸外大多是L-构型的α-氨基酸，每种氨基酸都可由3个字母组成：详见书2页或尾页6、7、8。
2、两种结构分别为D-构型和L-构型，天然存在的氨基酸大多是L-构型。
3、等电点：若氨基酸不带电荷，那么，它在电泳系统中，就不会发生向正极或负极移动的现象，在这种状态下。溶液pH称为该氨基酸的等电点，以pI表示，等电点是氨基酸的一个特征值。
4、氨基酸和茚三酮一起煮沸，氨基酸即被显色，除脯氨酸和羟脯酸显黄色外，其他氨基酸都呈深浅不同的紫色。
5、酰胺键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键，也称为酰胺键。
6、蛋白质的分离。提纯一般程序：前处理---初步分离----精制---结晶。
7、盐溶：当溶液中硫酸铵的浓度从零增加时，蛋白质的溶解度有所增加的现象。
8、盐析：随着盐浓度继续增加盐溶现象很快就消失了，当盐浓度继续增加到某一点时，蛋白质开始变得不溶而沉淀下来，这就是盐析。
9、等电点沉淀：溶解度在等电点附近的pH时达到最小值，因为此时分子间静电排斥力最小，利用这一性质，改变溶液的pH就能使某些蛋白质沉淀。
10、层析
（1）离子交换层析：通过化学反应将带电集团引入到惰性支持物上形成的。
（2）凝胶过滤层析：主要是利用网状结构的凝胶的分子筛作用，根据被分离物得分子大小不同来进行分离的。其中，大分子先析出，小分子后析出。
（3）亲和层析：是利用生物大分子的生物学特异性，即生物分子间所具有的专一性亲和力而设计的层析技术。
11、蛋白质的一级结构通常是指：(1)组成蛋白质的多肽链数目. (2)多肽链的氨基酸顺序，(3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
12、蛋白质的二级结构：多数折叠是依靠主链肽链上的羰基与亚氨基之间的氨基酸所维系的，这种由氢键维系的有规则的构象，称为蛋白质的二级结构。维系蛋白质二级结构的最主要作用力是氢键。
13、二级结构的类型：主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
14、蛋白质分子中的a螺旋是右手螺旋，每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。
15、超二级结构：在蛋白质的结构中，经常会出现两个或几个二级结构单元被连接起来，进一步组合成有特殊几何排列的局域空间结构，这些局域空间结构称为超二级结构，超二级结构有3中基本组合形式：αα，βαβ，ββ。
16、蛋白质三级结构：结构域、二级结构、超二级结构的多肽链在空间进一步协同盘曲。折叠，形成包括主链、侧链在内的专一排布，这就是三级结构。
17、蛋白质的四级结构：含两条以上肽链的蛋白质分子，每条肽链彼此以非共价键相结合，通过非共价键形成大分子体系时，亚基间的组合方式称为蛋白质分子的四级结构。
18、维持蛋白质空间结构的作用力主要是弱的相互作用称为非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、静电作用和疏水作用，其中以氢键和熟睡作用是维系蛋白质空间结构的最重要因素。
19、蛋白质变性：就是蛋白质立体结构的破坏和肽链的展开。（不可逆和可逆变性）
复性：当无活性的伸展的蛋白质进入有利于折叠的最适环境里，则伸展的肽链就会自动折叠成天然的折叠肽，并恢复全部的活性，称为复性。
第二章核酸
1、生物界的核酸有两大类：脱氧核糖核酸与核糖核酸，DNA携带遗传物质，决定细胞、
个体的基因型，RNA则参与细胞内DNA遗传信息的表达。
2、碱基：嘌呤碱（腺嘌呤A 鸟嘌呤G）；嘧啶碱（胞嘧啶C 尿嘧啶U 胸腺嘧啶T）这
些称为基本碱基。在核算分子中还会出现一些稀有碱基，这些碱基多甲基化，在tRNA 中较多。
3、核酸分子中的戊糖有两种：D-核糖和D-2-脱氧核糖。
DNA和RNA的区别在于：DNA分子中含有胞嘧啶、胸腺嘧啶，不含尿嘧啶，戊糖为Ｄ－２－脱氧核糖；ＲＮＡ分子中含有胞嘧啶、尿嘧啶，不含胸腺嘧啶，戊糖为D-核糖。
4、DNA的基本组成单位是脱氧核苷酸，主要有dAMP、dGMP、dCMP、dTMP 4种，DNA
在碱基组成上有如下特点：①腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等，即A=T；②鸟嘌呤和胞嘧啶摩尔数相等，即G=C，③嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即A+G=T=C。
5、DNA的结构可分为一级、二级和三级，DNA的一级结构是指DNA分子中核苷酸的排
列顺序；二二级结构是指两条DNA单链形成的双螺旋结构；三级结构则是指双链DNA 进一步扭曲盘旋形成的超螺旋结构。
6、DNA二级结构的特点：脱氧核苷酸交替排列构成DNA的主链，两条脱氧核苷酸链反向
平行排列，而碱基是疏水的，所以主链在螺旋外表不，而碱基处于螺旋内部；DNA双链通过碱基配对形成氢键进而形成双螺旋结构，A只与T配对，G也只与C配对，A与T之间可形成2个氢键，G与C之间可形成3个氢键，双螺旋的直径为2nm，同一条链上相邻碱基之间轴向距离为0.34nm，每隔10个碱基对，脱氧核苷酸链就绕一圈，旋距为3.4nm，旋角36 °。
7、RNA的化学结构与DNA相似，与DNA不同的是RNA中的戊糖是核糖而不是脱氧核糖，
由尿嘧啶取代胸腺嘧啶。
8、RNA的一级结构：是指多核苷酸连中的核苷酸排列顺序。
9、RNA二级结构：RNA的多核苷酸链可以在某些部分弯曲折叠，形成双螺旋区，此即为
RNA的二级结构。其二级结构呈三叶草型。
0tRNA的二级结构在空间伸展，形成倒“L”型的三维立体结构。即三级结构。
1在核酸分子中，在260nm左右有最大吸收峰。
2核酸变性：是指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链结构的过程。
3增色效应：天然状态的DNA在完全变性后，紫色吸收值增加25%~40%，而RNA变性后，约增加1.1%，变性后DNA对260nm紫外光的吸收率比变形前明显增加的现象。4解链温度：通常将DNA变性达到50%时，即增色效应达到一半时的温度称为DNA解链温度Tm，也称为熔解温度。影响因素：***
5复性：变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构的过程。
第三章脂质与生物膜
5、生物膜：是指细胞和各种细胞器表面所包裹着的一层极薄的膜系结构。是具有高度选择
性的半透性膜。
6、生物膜基本结构是脂质双层流动镶嵌模式。
第五章酶
1、酶是一种生物催化剂，有其以下特点：①较高的催化反应速率，②较温和的反应条件，
③较高的反应专一性，④许多酶的催化过程可受调控。
2、辅酶：辅助因子也可以是有机分子；辅基：另一类辅因子。
3、酶为何有高效活化性：所有催化剂，包括酶分子在内，其作用在于反应物形成过渡态从
而降低反应的活化能。
4、酶的活性部位是酶分子的一小部分，是酶分子中与底物结合并催化反应的场所，活性部
位的几个氨基酸侧链集团又分为催化部位和底物结合部位，催化部位直接参与催化，底物的敏感键在此部位被切割或形成新键。
5、酶原：酶的无活性的前体
6、酶原激活：由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。
7、米氏常数Km：当底物浓度[S]=Km时，方程可表示为Vo=Vmax/2，也就是说，Km是
反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，Km值是一个特征值。详见书60—62.
8、从酶与抑制剂结合方式来分类，有竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和混合型抑制剂。
9、竞争性抑制剂：是一种与正常酶底物竞争酶的底物结合部位，但这种物质又与底物不同，
它不是底物，因此不能发生反应，这种抑制被称为竞争性抑制剂。
10、非竞争性抑制剂：是抑制剂直接与ES结合，而不与游离酶结合。重点：63—65.
11、非竞争性竞争性反竞争性
Km 不变增大减小
Vmax 减小不变减小
相关计算要注意
第六章物质代谢
1、糖酵解：在缺氧条件下丙酮酸被还原为乳酸的过程。有氧条件下丙酮酸可进一步氧化分解生成乙酰CoA进入三羧酸循环，最终生成CO2和H2O。
7、糖酵解途径：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程，此过程中伴有少量
ATP生成。
8、糖酵解途径过程：详见书：68—69.
9、糖酵解途径中有3个不可逆反应，催化这3个不可逆反应的限速酶分别是：己糖激酶，
果糖-6-磷酸激酶-1和丙酮酸激酶。
10、果糖-2,6-二磷酸是果糖-6-磷酸激酶-1最强的别构激活剂。
11、糖酵解：从糖酵解途径生成的丙酮酸在氧供应不足的条件下可转变为乳酸，缺氧时
葡萄糖分解为乳酸的过程称为糖酵解。
12、糖酵解的意义：①产生能量，是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。但能量的利
用率较低。同时也是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。②凡是可转变为酵解中间产物的物质，均可沿酵解途径逆转合成葡萄糖。③糖酵解反应了生物获取能量方式的演变过程。
13、糖的有氧氧化大致可分为3个阶段，第一阶段：葡萄糖经糖酵解途径分解成为丙酮
酸；第二阶段：丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA；第三阶段：三羧酸循环及
氧化磷酸化。
14、糖酵解途径产生的丙酮酸由胞质进入线粒体后，氧化脱羧生成乙酰CoA，此反应
由丙酮酸脱氢复合体催化。
15、三羧酸循环：乙酰CoA进入有一连串反应构成的循环体系，最后被氧化生成H2O
和CO2.
16、三羧酸循环反应过程：
①乙酰CoA与草酸乙酸缩合形成柠檬酸，由柠檬酸合成酶催化，反应不可逆。
②异柠檬酸的形成，由顺乌头酸酶催化，反应可逆。
③异柠檬酸氧化脱羧生成a-酮戊二酸，由异柠檬酸脱氢酶催化。
④a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA，由a-酮戊二酸脱氢酶复合体催化。
⑤琥珀酸CoA转变成琥珀酸，并产生GTP由琥珀酰CoA合成酶催化。
⑥琥珀酸脱氢生成延胡索酸，由琥珀酸脱氢酶催化。
⑦延胡索酸水化生成苹果酸，由延胡索酸酶催化。
⑧苹果酸脱氢生成草酰乙酸，由L-苹果酸脱氢酶催化。
17、三羧酸循环的生理意义①柠檬酸循环不仅是糖生成ATP的主要途径，也是脂肪、蛋白
质、氨基酸等最终氧化分解产生能量的共同途径；②是糖、脂、蛋白质及其他有机物质最终氧化分解的共同途径；也是这些物质相互转变、相互联系的枢纽；③为其它物质代谢提供小分子前体；④为呼吸链提供H+ + e。
6戊糖磷酸途径又称为己糖单磷酸旁路，此途径由葡萄糖-6-磷酸开始产生具有重要生理功能的NADPH和核糖-5-磷酸。
7戊糖磷酸途径的主要生理意义是产生核糖-5-磷酸和NADPH+H﹢
8葡糖-6-磷酸脱氧酶是戊糖磷酸途径的限速酶。
9糖原的合成：条件：引物需活化为UDPG需糖原合成酶。
10糖原分解需要2种酶催化：糖原磷酸化酶和糖原脱支酶（糖转移酶），磷酸化酶是糖原分解的限速酶。
11糖异生：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生，其作用是机体维持血糖浓度恒定的一个重要途径，集体内肝和肾可以通过糖异生补充血糖。
第七章脂质代谢
1、脂质动员：脂质组织中的三酰甘油在一系列脂肪酶的作用下，分解生成甘油和脂肪酸，并释放入血供其他组织利用的过程，称为脂质动员。
2、脂肪酸在充足氧供给的情况下，可氧化分解为CO2和H2O，释放大量能量，因此脂肪酸是集体主要能量来源之一，肝和肌肉是进行脂肪酸氧化最活跃的组织，β-氧化是最主要的氧化形式。
3、脂肪酸的β-氧化过程分为三个阶段：活化、转移、β-氧化。
4、脂肪酸的活化：其活化形式是硫脂，脂酰CoA，催化脂肪酸活化的酶是脂酰CoA合成酶。
5、脂酰CoA进入线粒体，此反应的催化酶是肉碱脂酰转移酶。
6β-氧化：脂酰CoA在线粒体基质中进行β氧化经4步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，最终产生一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。
脂肪酸β氧化是体内脂肪酸分解的主要途径，提供机体大量的能量，计算产能量，一个FADH2产生2个ATP，一个NADPH+H+产生3个A TP，一个乙酰CoA产生12个ATP，一个FA活化（硬脂酸的活化）消化2个ATP。详见书95页。
7酮体：指脂肪酸在肝脏进行正常分解代谢所产生的特殊中间产物，包括有乙酰乙酸，β-羟丁酸和极少量的丙酮。
8脂肪生物合成的直接原料是a-甘油磷酸和脂肪酰CoA，它们有不同的途径合成。
9合成脂肪酸的直接原料是乙酰CoA，通过消耗ATP和NAPH。
10软脂酸的合成：1、乙酰CoA的转移，需要通过柠檬酸-丙酮酸循环；2、丙二酸单酰ACP的生成：乙酰CoA由乙酰CoA羧化酶催化转变成丙二酸单酰CoA，再将其由丙二酰转酰基酶连接到一个酰基载体蛋白ACP上。
11乙酰CoA羧化酶催化的反应是脂肪酸合成的限速步骤，很多因素可影响此酶的活性。
第八章蛋白质代谢
1、蛋白质的腐败：肠道细菌对未被消化吸收的蛋白质所起的作用，即为腐败作用，其对人体有害，有有毒物质产生：胺类的生成，胺的生成，生成苯酚、吲哚等有害物质。
2脱氨基作用：是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成a-酮酸的过程。
3氨基酸可通过多种方式脱去氨基，如：转氨基，氧化脱氨基，联合脱氨基等，其中以联合脱氨基最为重要。
4转氨基作用：是指在转氨基酶催化下将a-氨基酸的氨基转给另一个a-酮酸，生成相应的a-酮酸和一种新的a-氨基酸的过程。
5转氨基作用最重要的氨基受体是a-酮戊二酸，产生谷氨酸作为新的氨基酸，转氨基作用是在氨基转移酶或称转氨酶催化下完成的，转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯——磷酸吡哆醛。
6氧化脱氨基作用：指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程，在体内氨基酸氧化酶的种类很多，其中以谷氨酸脱氢酶的作用最重要，谷氨酸脱氢酶是以NAD+或NADP+为辅酶的不需氧脱氢酶，催化谷氨酸脱氢生成a-酮戊二酸和NH3
7联合脱氨基作用是体内脱氨基的主要方式，生物体内存在两种联合脱氢方式：转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用，此过程主要存在于肝、肾和脑组织中；嘌呤核苷酸循环形式的联合脱氢作用，目前认为嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氢的主要方式，因此需要通过另一种方式———嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
8氨的来源：氨基酸的分解产生氨、肠道吸收、肾脏产生。
9氨的转运：丙氨酸运氨作用、谷氨酰胺的运氨作用。
10氨的主要去路：①在肝内合成尿素，这是最主要的去路，②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物，③合成谷氨酰胺，生成尿酸，肾小管泌氨，分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。详见书112页。
11a-酮酸代谢：①生成非必需氨基酸，②转变成糖或脂肪，③氧化供能。
12一碳单位：某些氨基酸在代谢过程中能生成含一个碳原子的集团，称为一碳单位，体内的一碳单位有：甲基（-CH3），甲烯基（=CH2），甲炔基（-CH=），甲酰基（-CHO）及亚胺甲基（-CH=NH）等。
13四氢叶酸是一碳单位的载体
第九章核酸代谢
1、体内嘌呤核苷酸的合成有两条途径：意识利用磷酸核苷酸，氨基酸，一碳单位及CO2
等简单物质为原料，合成嘌呤核苷酸的过程，称为从头好而成途径，是体内的主要
合成途径。另外，细胞还可以利用体内游离嘌呤核苷。
2、嘌呤核苷酸的从头合成的场所是细胞的胞质，肝脏是体内从头合成嘌呤核苷酸的抓
哟器官。
3、IMP的合成：第一阶段次黄嘌呤核苷酸的合成。
4、腺嘌呤核苷酸（AMP）和鸟嘌呤核苷酸（GMP）的合成。
5、嘌呤碱与5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）在磷酸核糖转移酶作用下，反应生成嘌呤核苷
酸。
6、嘌呤环各原子的来源，来源于二氧化碳、天冬氨酸、甘氨酸、一碳单位，谷氨酰胺，
详见书126.
7、嘌呤核苷酸最后一尿酸排出体外。
8、嘧啶核苷酸合成有两条途径：即从头合成和补救合成。
9、与嘌呤合成相比，嘧啶核苷酸的从头合成较简单，嘧啶环的元素来源于谷氨酰胺、
二氧化碳和天冬氨酸合成嘧啶环后，在与PRPP反应生成嘧啶核苷酸。
10、脱氧核糖核苷酸是通过相应核糖核苷酸还原，而非从脱氧核糖从头合成，此还
原作用是在核苷二磷酸（NDP）水平上进行的。
11、催化脱氧核糖核苷酸生成的酶是核糖核苷酸还原酶。
12、脱氧凶险嘧啶核苷酸（dTMP）是由脱氧尿嘧啶核苷酸甲基化生成的。
第十章染色体架构与DNA复制
1、DNA复制的特点：半保留复制、双向复制、半不连续复制、方向性和高保真性。
2、在复制过程中，两条亲代链分开，分别作为模板知道酶催化产生互补子链的合成，
一条新生链和一条母链形成新的双链DNA分子。
3、复制过程分为三步：起始、延长和终止。
4、DNA复制所需酶：解链酶，单链结合蛋白（SSB），引物酶，DNA聚合酶。DNA解旋酶，
DNA连接酶。
5、为何DNA复制是半保留半不连续复制，：因为；DNA复制，前导链的合成时连续的，
而后随链的合成是一个不连续的过程，每一30个核苷酸RNA引物再加上延伸的DNA 片段称为冈崎片段，所以是不能保留半不连续复制机制。
6、DNA聚合酶主要是：DNA聚合酶Ⅰ，DNA聚合酶Ⅱ，DNA聚合酶Ⅲ。
7、高能离子辐射、紫外线、亚硝酸盐、烷化剂和芳香化剂等可以引起DNA的碱基发生
结构变化。绝大部分这种改变可被DNA修复所纠正。如果没有被纠正，而变成可遗传的，永久的改变，称之为突变。
8、逆转录过程：逆转录病毒基因组RNA在逆转录酶催化下合成DNA，再将DNA整合进
宿主细胞染色体DNA中，策划呢岗位原病毒。
9、逆转录酶的作用：RNA指导的DNA聚合酶活性、核酸外切酶活性、DNA指导的DNA
聚合酶活性。
第十一章基因转录与加工
1、分子遗传学的中心法则是：由DNA信息决定RNA，由RNA信息决定蛋白质。
2、由DNA指导合成RNA的过程称为转录；由RNA指导蛋白质的合成过程称为翻译；转
录由RNA聚合酶催化，翻译由核糖体催化。
3、以DNA为模板复制DNA和转录RNA都是酶促的核苷酸聚合过程，二者有相似也有不
同之处：相似之处：以DNA为模板遵循碱基配对原则都需依赖DNA的聚合酶聚合过程都是生成磷酸二酯键新链合成方向为5’→3’；不同之处：
复制转录
模板两股链均复制模板链转录
合成方式半保留复制不对称转录
原料 4种dNTP 4种NTP
聚合酶 DNA聚合酶 RNA聚合酶
碱基配对 A-T，G-C A-U，T-A，G-C
产物半保留的双链DNA 单链RNA
4、转录过程分为起始、延长和终止三个阶段。
5、原核生物细胞只有一种RNA聚合酶。
6、α2ββ’σ称为全酶，能识别和启动某一特异基因的转录，σ亚基和全酶中的
其他肽链的结合不很牢固，当σ亚基脱离全酶后，剩下的α2ββ’称为核心酶。
7、真核生物RNA聚合酶有三种：RNA聚合酶Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ，RNA聚合酶Ⅰ定位在核仁，
主要转录5.8S、18S、28SrRNA基因；RNA聚合酶Ⅱ定位在核质，主要转录编码蛋白质的基因，即主要转录产生mRNA；RNA聚合酶Ⅲ定位在核质，主要转录tRNA和5SrRNA 基因。
8、真核生物的转录过程也分为起始、延长和终止三个阶段。
9、真核生物的结构基因转录时，内含子和外显子一同被转录，形成前体RNA，前体RNA
需要经过剪接加工，出去内含子序列，并将外显子序列连接成为成熟的有功能的mRNA分子。
10、RNA编辑：是通过对隐蔽基因转录产生的mRNA中的外显子加工，使遗传信息
在mRNA水平哈桑发生改变。
第十二章蛋白质的生物合成
1、遗传密码：由RNA序列指导合成蛋白质，即蛋白质中氨基酸序列是由RNA的序列
决定的，RNA序列中每3个核苷酸编码一个氨基酸，从固定的起始点开始，mRNA 的编码区内每3个相邻的碱基代表一个密码子。
2、遗传密码的特点：连续性通用性简并性摆动性。
3、密码子有64种，其中，起始密码子为AUG，终止密码子为UAA、UAG、UGA。
4、tRNA功能是将氨基酸运输到正在合成的新生肽链上，与上一个氨基酸之间形成肽
键（也称酰胺键，即前一氨基酸的羧基与后一氨基酸的氨基之间脱水形成酰胺键）。
5、氨酰tRNA合成酶负责将特定的氨基酸连接到待定的tRNA上，专一性十分强，每
种酶对应一种氨基酸。
6、有的氨基酸的侧链相对来说是疏水的：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、
Ile（异亮氨酸）、Met（甲硫氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（）、Trp（色氨酸）
7、有些氨基酸是强亲水的：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）、Lys（赖氨酸）、Arg（精
氨酸）
8、按带电荷情况可分为3类；
酸性：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）
碱性：His（组氨酸）、Arg（精氨酸）、Lys（赖氨酸）
不带电荷：Ser（丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸）、Tyr（酪氨酸）、Asn （天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺）
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中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
[化学发光]美国Beckman公司UniCel DxI800免疫分析仪 迎接PG级超微量检测时代的来临 免疫定量分析的发展历程 1960年代以前人工免疫检测阶段 1960-70年代非标记免疫发展阶段放射标记免疫发展阶段 1970-80年代免疫分析新项目不断产生临床应用领域迅速拓展荧光免疫发展阶 段 1980-90年代免疫检测逐渐常规化检测原理发展阶段化学发光，电化学发光1990-2000年标记免疫检测原理日臻成熟优化系统均衡，清洗分离手技术的发展2000-2003年免疫自动化发展阶段；进一步吸收大生化检测的自动化技术成就，采用系统叠加的方式以寻求更快的检测速度 免疫分析技术的自动化智能化发展，是临检领域继生化全自动分析时期的又一个标志性的重要阶段。其推动力源自一些大型实验室在免疫检测应用方面的进一步拓展和规模化，对免疫分析系统的检测速度、自动化和智能化性能提出了更高的要求。 智能化方面 提高了系统流程管理的智能化程度，将系统的自动化性能推进到了一个新的智能化阶段，并进一步强化了全方位的系统监控功能，保证了自动化的可控性。 自动化方面 进一步完善系统的自动化性能，加强系统的简便性、灵活性和前赡性，例如多种的进样方式、尽可能简洁的日常保养程序等，并提高了与轨道自动化的顺应性。 系统化方面 改变了原有检测仪器将系统进行简单并连组合以提高检测速度的做法，在继承原有分系统的独立性优点的基础上，采用同一套分析和探测系统，保证系统的整体性和结果的统一性。 UniCel TM DxI 800 展现自动化非凡成就引领智能免疫时代 DxI 800智能化整系统运行，突破分系统简单组合的传统方式，采用分立一体化整系统的专利设计
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题
全自动生化分析仪贝克曼AU2700 生化分析仪是根据光电比色原理来测量体液中某种特定化学成分的仪器。它属于光学式分析仪器，基于物质对光的选择性吸收，即分光光度法。分光光度法基于不同分子结构的物质对电磁辐射的选择性吸收而建立起来的方法，属于分子吸收光谱分析。单色器将光源分成单色光，特定波长的单色光通过盛有样品的比色池，光电转化器将透射光转换为电信号后送入信号处理系统进行分析。 从全自动生化分析仪的发展来看，以进样个反应方式分为连续流动式、离心式和分立式三大类。目前分立式技术成熟，全面取代连续流动式和离心式成为主流。分立式全自动生化分析仪能以样本为单位检测，因此使用灵活，客服了离心式的大部分缺陷，并随着技术的进步，分立式的测试速度和稳定性都有较大的提高。我院新引进的贝克曼AU2700测试速度是五年前引进的德林Dimension max的3倍多，而且测试成本低，故障率低，自动化程度高，易保养。其诸多优势得益于其优秀的设计和先进的技术的引入。 全自动生化分析仪由加样和试剂系统、比色系统、清洗系统和程序控制系统组成。 一加样和试剂系统一套加样和试剂系统由一根样品探针，两个试剂探针，三个注射器，三个阀门，三个加样臂，试剂仓与转盘和样本传送装置组成。普通生化仪只有一套，二AU2700有两套，为达到1600个测试/小时提供了硬件保障。同时应用最新的数字加样系统和数字光路系统，加样更精确更精细，最小加样量可达1μL,步进达到0.1μL，最低反应容量仅120μL，减小了试剂用量，而且可以用国产试剂，ISE电解质分析电极寿命长，无需保养，从而极大的减少了测试成本，间接增加了医院收入。自动跟踪微量采样技术根据吸样量大小自动跟踪液面而下降，从而减少探针吸附，降低携带污染。为适应临床需要，AU2700
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作
1．目的：规范贝克曼DXC600操作 2．适用范围：贝克曼DXC600检测过程 3．支持性文件：《全国临床检验操作规程》(第三版)、《临床检验操作规程编写要求》（WS/T227-2002） 4．操作规程： Ⅰ仪器开机程序 1．开机运行 开机检查MC部分试剂量是否充足，真空压力，水压，空气压力是否处在正常范围。 注意事项：日程维护保养（详见贝克曼保养手册） 例：每日保养工作：开机前用70%酒精擦洗试剂针和搅拌针。 2．安装试剂 a．首先检查试剂状态。在主菜单选定Rgts/Cal。 b．安装试剂 从主菜单选择Rgts/Cal，显示试剂状态屏幕 ↓ 点击试剂名称旁的Pos(1,2,3……)，选定试剂放置的位置 ↓ 按F1 Load键，打开试剂舱闸门 ↓ 放入试剂，扫描试剂条码，关闭试剂舱闸门 ↓ 仪器自动检测试剂液面、较准日期等，并显示相应信息。 注意事项： a．AST、ALT、CK试剂需预处理：步骤将C孔试剂全部加打入A孔然后充分混匀。b．TBIL试剂需预处理：将C孔试剂吸取200微升到B孔然后充分混匀。 Ⅱ样品前运行程序 1．清除昨天的测试结果：
选Sample ↓ 选Clear F7 ↓ 输入昨天的日/月/年 ↓ 确定，即清除样品结果 2．冲洗仪器管道： 选Utils ↓ 选Prime F1 ↓ Prime all，清洗5次 Ⅲ仪器校准程序 定标： 选择Rgts/Cal，显示试剂状态屏幕 ↓ 点击试剂名称旁的Pos(1,2,3……)，选择需要定标的项目 ↓ 按F7 Assign，选择定标液的类型，并输入试剂架号及位置 ↓ Cancel退出保存，放入定标液架，RUN。 注意事项： a．注有“＊”的试剂都需要定标 b．K、Na、Cl、Ca离子项目每隔24小时需要定标一次。 C．贝克曼原装试剂校准周期严格参照贝克曼试剂说明书规定。 *如有项目校准失败必须查找分析原因并要快速解决问题* Ⅳ生化室内质控 取贝克曼高低两个浓度水平质控品，室温放置10-20分钟，摇匀后进行测定，随后将质控值输入质控分析软件进行质控分析。要质控在控后才能开机检测病人标本。 每天做二次质控，开机运行后做一次，中午仪器运行时再做一次。 注意事项： 如有项目失控首先要根该项目的失控类型判断是系统误差还是随机误差引起的，再查找失控原因，解决问题，最后必需重做质控在控后才能做该项目。 Ⅴ样本运行程序
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
蛋白质的高级结构即蛋白质的构象问题。（构型的改变伴随着共价键的短裂和重新形成，构象的改变不需要共价键的短裂和重新形成。） 肽键C-N键介于单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转，其中绝大多数都形成刚性的酰胺平面（由肽键周围的6个原子组成的刚性平面）结构。虽是单键却有双键性质，周边六个原子在同一平面上，前后两个a-carbon在对角(trans) α-螺旋结构的主要特点（P53）： 1）肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，并盘绕前进。每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈；每圈间距0.54nm，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm，旋转100°。 2）螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，链中的全部C=O和N-H几乎都平行于螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴; 3）绝大多数天然蛋白质都是右手螺旋。每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键。 侧链在a-螺旋结构中的作用： 4）* α-螺旋遇到Pro就会被中断而拐弯，因为脯氨酸是亚氨基酸。 * R为Gly时，由于Ca上有2个氢，使Ca-C、Ca-N的转动的自由度很大，即刚性很小，所以使螺旋的稳定性大大降低。 * 带相同电荷的氨基酸残基连续出现在肽链上时，螺旋的稳定性降低。 β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替地分布于片层平面两侧。 ①β-折叠分平行式（N端在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.325nm）和反平行式（N端不在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.35nm），后者更为稳定。 ②维持β-折叠结构稳定性的力——氢键由一条链上的羰基和另一条链上的氨基之间形成，即氢键是在链与链之间形成的。 β-转角存在于球状蛋白中，β-转角都在蛋白质分子的表面。其特点是肽链回折180°，使得氨基酸残基的C=O和与第四个残基的N-H形成氢键。 无规则卷曲是指没有一定规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常处于这种构象区域。无规卷曲常出现在α-螺旋与α-螺旋、α-螺旋与β-折叠、β-折叠与β-折叠之间。它是形成蛋白质三级结构所必需的。 ⑶超二级结构指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个α-螺旋或β-转角、β折叠)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。基本组合形式为αα，βαβ，βββ 结构域指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。结构域之间有一段肽链相连——铰链区；各个结构域可以相似或不相同；结构域一般为酶活性中心 ⑷三级结构指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。球状蛋白的三级的结构特怔：蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次；大多数非极性侧链埋在分子部，形成疏水核；而极性侧链在分子表面，形成亲水面；分子表面往往有一个陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心。 维持三级结构的作用力：二硫键——共价键；（疏水作用，氢键，离子键，德华力）——非共价键（次级键） 肌红蛋白由—条多肽链和一个血红素（heme）辅基构成，分子量为16700，含153个氨基酸残基。血红素能与O2,CO,NO,H2S结合 ⑸四级结构由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。每条多肽链又称为亚基。 血红蛋白由四条多肽链形成，是一种寡聚蛋白质。这四条链主要通过非共价键相互作用缔合在一起。血红蛋白分子上有四个氧的结合部位，因为每条链上含有一个血红素辅基。 维持四级结构的作用力：疏水作用，氢键，离子键，德华力 9、蛋白质结构与功能关系 1）一级结构与功能的关系 ①一级结构与细胞进化以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。在分子进化过程中，细胞色素C分子中保持氨基酸残基不变的区域称为保守部位。保守部位的氨基酸都是细胞色素C完成其生物学功能所必需的。 ②一级结构变异与分子病所谓分子病是指由于遗传基因突变导致蛋白分子中某些氨基酸残基被更换所造成的一种遗传病。镰刀状细胞贫血病是因病人的红细胞在氧气不足的情况下变形而呈镰刀状。Glu 和Val 分子的侧链在性质上有很大的不同。Glu 侧链带负电荷，而Val侧链是一个非极性基团，所以使得HbS分子表面的负电荷减少，这种变化使患者的血红蛋白容易发生聚集并形成杆状多聚体，这就是导致红细胞变形的原因。
生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生化复习资料 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 蛋白质的基本组成单位是氨基酸 ?编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 ?每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 氨基酸的分类 ?所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 ?根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 ?氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）， 氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK 1 + pK 2 ）,(pK 1 和pK 2 分 别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 ?氨基酸的紫外吸收性质 ?吸收波长：280nm ?结构特点：分子中含有共轭双键 ?光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 ?呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 ?寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 ?多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 ?氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 ?肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 ?肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。
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生物化学复习资料 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸 凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25 氨基酸结构通式： 蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。 氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺 必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸 氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。这就是氨基酸的两性性质。 氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。 蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。 第二节肽 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。 少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。 谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。 化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。 维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。 第四节蛋白质的重要性质书P16 蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
蛋白质结构与功能的关系解答一 （1）蛋白质一级结构与功能的关系 ①一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成的基础。只有具有高级结构的蛋白质才能表现生物学功能。实际上很多蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的惟一因素。除一级结构、溶液环境外，大多数蛋白质的正确折叠还需要其他分子的帮助。这些参与新生肽折叠的分子，一类是分子伴侣，另一类是折叠酶。 ②一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。相似的一级结构具有相似的功能，不同的结构具有不同的功能，即一级结构决定生物学功能。 ③蛋白质一级结构的种属差异与分子进化 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异。蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列。如果一级结构发生变化，其蛋白质的功能可能发生变化。 ④蛋白质的一级结构与分子病 蛋白质的氨基酸序列改变可以引起疾病，人类有很多种分子病已被查明是某种蛋白质缺乏或异常。这些缺损的蛋白质可能仅仅有一个氨基酸发生异常所造成的，即所为的分子病。如镰状红细胞贫血症（HbS）。 （2）蛋白质高级结构与功能的关系 ①高级结构是表现功能的形式蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能。 ②血红蛋白的空间构象变化与结合氧
血红蛋白（Hb）是由α2β2组成的四聚体。每个亚基的三级结构与肌红蛋白（Mb）相似，中间有一个疏水“口袋”，亚铁血红素位于“口袋”中间，血红素上的Fe2+能够与氧进行可逆结合。当第一个O2与Hb结合成氧合血红蛋白（HbO2）后，发生构象改变犹如松开了整个Hb分子构象的“扳机”，导致第二、第三和第四个O2很快的结合。这种带O2的Hb亚基协助不带O2亚基结合氧的现象，称为协同效应。O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。小分子的O2称为别构剂或协同效应剂。Hb则称为别构蛋白。 ③构象病因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能，或错误折叠导致错误定位引起的疾病，称为蛋白质构象病。其中朊病毒病就是蛋白质构象病中的一种。 蛋白质结构与功能的关系解答二 (一)蛋白质一级结构与功能的关系要明白三点： 1.一级结构是空间构象和功能的基础，空间构象遭破坏的多肽链只要其肽键未断，一级结构未被破坏，就能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。 2.即使是不同物种之间的多肽和蛋白质，只要其一级结构相似，其空间构象及功能也越相似。 3.物种越接近，其同类蛋白质一级结构越相似，功能也相似。 但一级结构中有些氨基酸的作用却是非常重要的，若蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响其空间构象或生理功能，产生某种疾病，这种由蛋白质分