生化笔记

生物化学笔记

第一章

糖类

§1.糖的概念

一.糖的种类和功能

1.糖的定义

2.糖的功能：能源结构信息传递

3.糖的种类：

单糖：定义醛糖酮糖丙、丁、戊、己、庚糖及其两者的组合，重要单糖的举例寡糖：定义举例

多糖：定义同多糖杂多糖举例

结合糖：定义举例

4.碳水化合物：carbohydrate

二.糖的构型

1.几个概念：

同分异构体

结构异构

立体异构

几何异构

旋光异构

差向异构

2.糖的构型

不对称碳原子旋光异构体的性质

甘油醛的构型（D\L）意义

葡萄糖的构型

§2.单糖的结构和性质

单糖举例

一.葡萄糖的结构

1.链式结构：条件结构式构型旋光异构体和自然选择简化结构式

2.环状结构：条件吡喃型和呋喃型及自然选择α型和β型异头物

3.投影式（Haworth式）链式与环式的互变规则

4.变旋现象：现象本质

5.葡萄糖的构象：船式和椅式

6.几种重要单糖的结构式（默认为D-型）：甘油醛二羟丙酮核糖！脱氧核糖！葡萄糖甘露糖半乳糖果糖！链式和环式都要，请大家自己在书上将其找到。

二.单糖的性质

1.物理性质：

旋光性（特例）

甜度：标准以及顺序（果糖＞蔗糖＞葡萄糖）

溶解性

2.化学性质

<1>.与强酸的作用：形成糠醛及其衍生物

反应式及其原理：

糖的鉴定：

Molish反应：糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖。（多羟、醛基）

Seliwanoff反应：同样的原理，将糖与浓酸作用后再与间苯二酚反应，若是酮糖就显鲜红色，若是醛糖就显淡红色，由此可鉴别酮糖和醛糖。

<2>.形成糖苷：糖的半缩醛羟基与其它物质的羟基或氨基脱水缩合形成的化合物。

举例：麦芽糖的结构式：

葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷，α-葡萄糖出半缩醛羟基，另一葡萄糖（α、β可互变）出4位上的羟基。

反应部位

主体、配体、糖苷键的键型（半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置，另一羟基的位置）

全名：配体半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置,另一羟基的位置-主体苷

<3>.糖的还原性

费林反应（Fehling）：费林试剂反应式定量法

与铁氰化钾的反应：

将葡萄糖与铁氰化钾（K3Fe（CN）6）溶液共热时，铁氰化钾被还原成亚铁氰化钾（K4Fe （CN）6）。

反应式：K3Fe（CN）6 + 葡萄糖→ K4Fe（CN）6 + 葡萄糖酸

<4>.形成糖脎

糖与三分子苯肼的反应

反应式：

用途：鉴定单糖的种类：糖脎为黄色的不溶于水的晶体，不同的糖脎其晶型和熔点均不同，由此可鉴别单糖的种类。

思考题：葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖哪几种可被糖脎反应所鉴别，哪些不能？其余的反应如酯化作用、对碱的作用、糖的氧化性等，请大家自己看看。

§3.寡糖

定义

结构单位：环状的糖

糖苷键

主体和配体

寡糖（以及淀粉）中的单糖叫残基

一.几种重要的二糖

1.麦芽糖：葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷：是直链淀粉的形成方式

2.异麦芽糖：葡萄糖α-1,6-葡萄糖苷：是枝链淀粉分支处的的形成方式

3.蔗糖：α-葡萄糖β-2,1果糖苷/β-果糖α-1,2葡萄糖苷

4.乳糖：葡萄糖β-1,4-半乳糖苷

5.纤维二糖: 葡萄糖β-1,4-葡萄糖苷：是纤维素的形成方式。

§4.多糖

定义

一.同多糖

即均一多糖：定义

1.淀粉

结构单位：α-D-葡萄糖（在淀粉和寡糖中叫做葡萄糖残基）

连接方式（即糖苷键型）：直链淀粉：α-1,4糖苷键，枝链淀粉α-1,6糖苷键（仅出现在分支处）和α-1,4糖苷键（除了分支处以外的地方）

直链淀粉的结构：还原端和非还原端各一

枝链淀粉的结构：还原端一个，非还原端多个

淀粉的二级结构（空间结构）：右手螺旋（像个弹簧），每一圈含有6个葡萄糖残基

碘显色机理：钻圈，圈越多（分子量越大即葡萄糖残基越多）色越深

淀粉水解碘显色的变化：淀粉（蓝色或紫色）→红色糊精→无色糊精→寡糖→葡萄糖

性质：与葡萄糖相比，它没有还原性、有旋光性但无变旋现象、溶解度降低

2.糖原：结构上完全同枝链淀粉，只是分子量要大得多

3.纤维素：

结构单位：β-D-葡萄糖

连接方式：β-1,4糖苷键

分子量：上万个葡萄糖残基

二级结构：锯齿带状，交织在一起，强度很大。

4.其余多糖：半纤维素和几丁质等，请大家自己回去看看。

二级结构：锯齿的链状，由于它们互相缠绕和交织，因此，强度很大。

性质：不溶于水，仅能被高温的强酸和少数几种纤维素酶所水解

二.杂多糖

通常与蛋白质形成具有粘性的物质，故称粘多糖，在体内起润滑作用（胃部以及关节处的粘夜，鼻涕等）

例如：透明质酸、硫酸软骨素和肝素等

三.结合糖：糖脂、糖蛋白、蛋白多糖等，自己看。

布置作业：重要单糖的结构，糖脎反应的思考题。抽查

第三章脂类

§1.概述

定义：由脂肪酸和醇作用生成的酯及其衍生物统称为脂类，这是一类一般不溶于水而溶于脂溶性溶剂的化合物。

一.脂类的类别

1.单纯脂：定义：脂肪酸与醇脱水缩合形成的化合物

蜡：高级脂肪酸与高级一元醇，幼植物体表覆盖物，叶面，动物体表覆盖物，蜂蜡。

甘油脂：高级脂肪酸与甘油，最多的脂类。

2.复合脂：定义：单纯脂加上磷酸等基团产生的衍生物

磷脂：甘油磷脂（卵、脑磷脂）、鞘磷脂（神经细胞丰富）

3.脂的前体及衍生物

高级脂肪酸

甘油

固醇

萜类

前列腺素

4.结合脂：定义：脂与其它生物分子形成的复合物

糖脂：糖与脂类以糖苷键连接起来的化合物（共价键），如霍乱毒素

脂蛋白：脂类与蛋白质非共价结合的产物如血中的几种脂蛋白，VLDL、LDL、HDL、VHDL 是脂类的运输方式。

二.脂类的功能

1.最佳的能量储存方式

体内的两种能源物质比较

单位重量的供能：糖4.1千卡/克，脂9.3千卡/克。

储存体积：1糖元或淀粉：2水，脂则是纯的，体积小得多。

动用先后：糖优先，关于减肥和辟谷

2.生物膜的骨架：细胞膜的液态镶嵌模型：磷脂双酯层，胆固醇，蛋白质。见HP34

3.电与热的绝缘体

电绝缘：神经细胞的鞘细胞，电线的包皮，神经短路

热绝缘：冬天保暖，企鹅、北极熊

4.信号传递：固醇类激素

5.酶的激活剂：卵磷脂激活β-羟丁酸脱氢酶

6.糖基载体：合成糖蛋白时，磷酸多萜醇作为羰基的载体

§2.甘油脂

定义：高级脂肪酸与甘油，其中甘油三脂就是油脂。

一.脂肪酸：结合态、游离态（FFA）

1.性质

偶数

顺式

双键的位置9、12、15

溶点与结构的关系：链长（长-高），饱不饱和（饱-高）

2.简单表达式：

简单结构式：波浪形，注意双键的构型

简单表达式：链长：双键数△双键位置

举例：油酸18：1△9

3.常见脂肪酸和必需脂肪酸

常见：

软脂酸16：0，

硬脂酸18：0

必须脂肪酸：（Vf）：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的脂肪酸，必须从食物（尤其是植物）中摄取。包括：

亚油酸18：2△9，12

α-亚麻酸18：3△9，12，15

γ-亚麻酸18：3△6，9，12

素油比荤油营养价值大

二.甘油脂（脂酰甘油）

甘油的写法和性质：P33

甘油脂的通式：MG、DG、TG：P33

油脂：油（植物）+脂肪（动物），脂肪酸的饱和性决定了它们的状态

1.油脂的物理性质

<1>.溶解度：不溶于水，而溶于乙醇、乙醚、氯仿、表面活性剂（双亲性物质）等，对比MG和DG

<2>.溶点：植物的油与动物的脂肪的溶点，由脂肪酸的饱和性决定

<3>.旋光性：前题，书写方式（L）与构型无关，这是规定，P33。

2.化学性质

<1>.皂化与皂化值

定义：油脂与碱共热时，产生甘油和脂肪酸盐（肥皂），实际上是碱催化的水解反应

反应式：P36

皂化值：加热，KOH（mg）/油脂（g），可以反映油脂的量（摩尔数）

<2>.酸败与酸值

油脂长期搁置时会产生酸臭味就是酸败

原因是油脂受空气和光照作用，部分发生分解，不饱和脂肪酸被氧化成为醛或酮以及羧酸，产生酸臭味。P37

桐油的应用

酸值：不加热，KOH（mg）/油脂（g），可以反映油脂的新鲜程度。

<3>.加成反应与碘值

油脂中的不饱和双键可以与H2、I2、HCl、Cl2等发生加成反应

卤化作用：P36

碘值：I2（g）/油脂（百克）

反映油脂的不饱和程度

§3.磷脂

复合脂中最重要的一族

组成基团：脂肪酸、醇（甘油、鞘氨醇等）、磷酸根、X（醇类）

一.甘油磷脂（磷脂酰甘油）

1.结构通式：P39

命名：磷脂酰X

X为其它的醇类，通过磷酸二酯键与甘油连接。

天然磷脂均为L型构型

2.几种重要的磷脂

X 胆碱乙醇胺（胆胺）丝氨酸肌醇H

结构式P40 P40 P41 P41

名称磷脂酰胆碱（卵磷脂）生物膜、卵黄中的重要成分，良性的脂溶性溶剂，常用于治疗心脑血管疾病P40 磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）P40 磷脂酰丝氨酸P41 磷脂酰肌醇P41 磷脂酸

3.几种重要的磷脂酶及其作用特点：PLA1、PLA2（PLB）、PLC、PLD

作用位点：P397或P39+

溶血磷脂

蛇毒与磷脂酶

二.神经鞘磷脂：神经鞘氨醇P42、脂肪酸、磷酸、胆碱

神经鞘氨醇P42（+脂肪酸）-神经酰胺P42（+磷酸+胆碱）-神经鞘磷脂P42

三.磷脂的特性

1.溶解性：表面活性剂，双亲化合物（亲油亲水）

氯仿+甲醇是提取磷脂的有效溶剂

2.解离：两性电解质，解离后磷酸基团带负电，X基团带正电（见X的结构）

3.水解反应：碱解（皂化）、酶解

§4.其它脂类

一.结合脂

1.糖脂

<1>.甘油糖脂：甘油磷脂的磷酸X被糖所取代的产物，即第三个羟基与糖的半缩醛羟基脱水缩合的产物（P39），因此，也属于糖苷。

<2>.糖鞘脂：鞘磷脂的磷酸+胆碱被糖所取代的产物，糖也是出的半缩醛羟基，也属于糖苷。例如：脑苷脂和神经节苷脂P47（霍乱毒素受体GMI）等。

2.脂蛋白：血液中的四种脂蛋白。

二.固醇类：环戊烷多氢菲的衍生物P42。编号

功过是非：癌症（黄曲霉素），心血管疾病（高血压），结石；脑细胞、胆汁酸、激素、VD。固醇（甾醇）：环戊烷多氢菲上3位接-OH，10、13位上接-CH3，17位上接一烷链P42。

<1>.胆固醇：固醇上的17位上接一异辛烷P43。游离胆固醇和胆固醇脂均不溶于水。

胆固醇在紫外线的作用下可以转化成VD，VD的作用，婴儿晒太阳。

<2>.胆汁酸：胆固醇衍生的一类固醇酸。

胆酸：P43略

三.萜类：异戊二烯的衍生物P45，衍生方式为异戊二烯首尾相连或尾尾相连P45+。

单萜（2个异戊二烯单位）、倍半萜（3个异戊二烯单位），β-胡罗卜素为4萜，天然橡胶为上千萜。

霍乱病：

病征：上吐下泻，全是水，若不补充水，一天之内即死亡

病理：肠内大量失水，水压过高，排泄物中有大量的霍乱弧菌。

分子基础：小肠上皮细胞的外表面结构如图（讲义稿P5），具有霍乱毒素的受体，霍乱毒素的结构是个七聚体蛋白，与受体结合后解离，穿过细胞膜，刺激腺苷酸环化酶，提高cAMP，使钠/水泵失调，向肠内排水，又向周围组织以及血管中抽水。

蛋白质

一.蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质

1.酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是RNA，不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。

2.免疫系统：防御系统，抗原（进入―体内‖的生物大分子和有机体），发炎。

细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。

体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（Ig）。

3.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。

4.运输和储存氧气：Hb和Mb。

5.激素：含氮类激素，固醇类激素。

6.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。

7.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。

8.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。

9.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。

10.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。

11.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。

二.构成蛋白质的元素

1. 共有的元素有C、H、O、N，其次S、稀有P等

2. 其中N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量(克氏定氮法)。

三.结构层次

1. 一级结构：AA顺序

2. 二级结构：主干的空间走向

3. 三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。

4. 四级结构：多条肽链之间的作用。

§1.氨基酸蛋白质的结构单位、水解产物

一.氨基酸的结构通式：

α-碳原子，α-羧基，α-氨基

氨基酸的构型：自然选择L型，D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。

二.氨基酸的表示法

生物体中有20种基本氨基酸（合成蛋白质的原料），还有其它非基本氨基酸，20种基本氨基酸的表示方法有下列几种：

1. 中文名：X（X）氨酸，如甘氨酸、半胱氨酸。20种要会背。

2. 英文名：3字名，如Gly、Cys等，20种要会背。

3. 按顺序演示，记忆技巧。

Ala Arg Asp Asn Cys Glu Gln Gly His Ile

丙精天天冬酰氨半谷谷氨酰氨甘组异亮

Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr V al

亮赖甲硫苯丙脯丝苏色酪缬

三.氨基酸的具体结构：20种全部记住，仅注意R。

讲解顺序：

甘Gly（最特殊，唯一无旋光性）、丙Ala（顾名思义）、苯丙Phe（顾名思义）。

酪Tyr（有β-苯酚基）、半胱Cys（β-巯基）、丝Ser（β-羟基）、苏Thr（β-羟基）、天冬Asp （酸性氨基酸，β-羧基）、天冬酰氨Asn（β-酰氨）、色Trp（β-吲哚基）、组His（β-咪唑基）。

谷Glu（酸性氨基酸，γ-羧基）、谷氨酰氨Gln（γ-酰氨）、甲硫Met（γ-甲硫基）。

金Arg（δ-胍基）。

赖Lys（碱性氨基酸，ε-氨基）。

缬V al、亮Leu、异亮Ile：都是烷烃链。

脯Pro（亚氨基）。

四：氨基酸的分类

1.结构上

<1>脂肪族氨基酸：酸性氨基酸（2羧基1氨基：Glu、Asp），碱性氨基酸（2氨基1羧基：Arg、Lys），中性氨基酸（氨基羧基各一：很多）

<2>芳香族氨基酸：含苯环：Phe、Tyr

<3>杂环氨基酸：His（也是碱性氨基酸）、Pro、Trp

2.R基的极性

<1>极性氨基酸：亲水氨基酸：溶解性较好，酸性氨基酸、碱性氨基酸、含巯基、羟基、酰胺基的氨基酸，Glu、Asp、Arg、Lys、His、Cys、Ser、Thr、Tyr、Gln、Asn

<2>非极性氨基酸：疏水氨基酸：溶解性较差，具有烷烃链、甲硫基、吲哚基等的氨基酸，Gly、Ala、Leu、Ile、V al、Pro、Met、Trp

3.营养价值

<1>必需氨基酸：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的氨基酸，只能从食物中补充，共有8种：Leu、Lys、Met、Phe、Ile、Trp、Thr、V al

<2>半必需氨基酸：人和哺乳动物虽然能够合成，但数量远远达不到机体的需求，尤其是在胚胎发育以及婴幼儿期间，基本上也是由食物中补充，只有2种：Arg、His。有时也不分必需和半必需，统称必需氨基酸，这样就共有10种。记法：Tip MTV Hall

<3>非必需氨基酸：人和哺乳动物能够合成，能满足机体需求的氨基酸，其余10种

从营养价值上看，必需>半必需>非必需

五.非基本氨基酸

1. 氨基酸的衍生物：蛋白质化学修饰造成的，有P-Ser、P-Thr、P-Tyr、OH-Pro、OH-Lys，最为重要的是Cyss胱氨酸，是由2分子Cys通过二硫建连接起来的

2. 非蛋白氨基酸：仅游离存在，瓜氨酸、鸟氨酸、β-丙氨酸

3. D-氨基酸：缬氨霉素、短杆菌肽中含有。

六.氨基酸的性质

1. 物理性质

<1>紫外吸收：有共轭双键的物质都具有紫外吸收，在20种基本aa中，有4种是具有共轭双键的，Trp、Tyr、Phe、His，其中His只有2个双键共轭，紫外吸收比较弱，Trp、Tyr、Phe均有3个双键共轭，紫外吸收较强，其中Trp的紫外吸收最厉害，是蛋白质紫外吸收特性的最大贡献者，此3种氨基酸的紫外吸收特点如下：

Aa（氨基酸）

Λm（最大吸收波长：nM）

E（消光系数：A/Mol/L）

Phe

257

2*102

Tyr

275

1.4*103

Trp

280

5.6*103

<2>旋光性：仅Gly不具旋光性，其它19种都有，且自然选择为L-型。

<3>溶解性：溶解于水，特别是稀酸稀碱溶液，不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂。

<4>熔点：均大于200℃，也就是说氨基酸都是固态，而同等分子量的其它有机物则是液态，这说明了氨基酸与氨基酸之间的结合力很强，是离子键，即氨基酸是以离子状态存在的，而不是以中性分子存在的。

2.化学性质

<1>解离和等电点：

氨基酸是个两性电解质，既可进行酸解离也可进行碱解离，这样，氨基酸在水溶液中就可能带电，+或-，以及呈电中性，到底是什么情况，完全由溶液的PH值来决定。

等电点：如果调节溶液的PH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个PH值称为氨基酸的等电点：PI。PI是氨基酸的重要常数之一，它的意义在于，物质在PI处的溶解度最小，是分离纯化物质的重要手段。

思考题：

当溶液的PH值>PI时，aa带电为+/-？

当溶液的PH值

aa溶于蒸馏水中后，溶液的PH值变为6，此aa的PI>=<6?

aa溶于蒸馏水中后，溶液的PH值变为8，此aa的PI>=<8?

<2>等电点的计算：对于所有的R基团不解离的氨基酸而言（即解离只发生在α-羧基和α-氨基上），计算起来非常简单：

PI＝（PK1’+PK2’）/2

若是碰到R基团也解离的，氨基酸就有了多级解离，这个公式就不好用了，比如Lys、Glu、Cys等。

aa Cys Asp Glu Lys His Arg

PK’α-羧基 1.71 2.69 2.19 2.18 1.82 2.19

PK’α-氨基8.33 9.82 9.67 8.95 9.17 9.04

PK’-R-基团10.78 3.86 4.25 10.53 6 12.48

（-SH）（β-COOH)（γ- COOH（ε-NH2）(咪唑基) （胍基）

在这种情况下可以按下面的步骤来计算：

<1>由PK’值判断解离顺序，总是PK1’< PK2’< PK3’< …，即谁的PK’值小，谁就先解离。

<2>按照解离顺序正确写出解离方程式：简式，注意解离基团的正确写法。

<3>找出呈电中性的物质，其左右PK’值的平均值就是氨基酸的等电点：

PI＝（PK左’+PK右’）/2

以Lys为例：在黑板上用简式演示

<3>等电点的测定：等电聚焦法：这是一种特殊的电泳，其载体上铺有连续的PH梯度的缓冲液，然后将氨基酸点样，只要该处的PH与氨基酸的PI不同，则氨基酸就会带电，PH值>PI 时，aa带-电；PH值

<4>氨基酸的重要化学反应

反应基团试剂主要产物应用P

α-NH2 茚三酮紫色、红色物对氨基酸显色63

α＝NH2 茚三酮黄色物Pro的鉴定

α-NH2 HNO2 N2等游离aa定量，蛋白质水解程度59

α-NH2 DNFB二硝基氟苯Sanger试剂DNP-aa二硝基苯黄色物蛋白质N端测定一级结构分析标准图谱6181

α-NH2 PITC苯异硫氰酸酯Edman试剂PTC-aa在无水的酸中环化成PTH-aa 蛋白质N端测定一级结构分析aa顺序自动分析仪标准图谱82

α-NH2 甲醛羟甲基-aa和二羟甲基-aa 甲醛滴定aa含量（封闭氨基）60

Arg的胍基α-萘酚次溴酸钠坂口试剂桃红色物鉴定Arg

Met的-S-CH3 H2O2 过氧化物吸烟有害，烟中的过氧化物，弹性蛋白酶，抑制剂Met，肺气肿。

Cys的-SH 碘代乙酸ICH2COOH过甲酸HCOOOH 乙酸硫基HOOC-CH2-S-磺基HS3O- 肽链拆分，作用与CYSS上的二硫键65

His的咪唑基重氮苯磺酸Pauly试剂樱红色物（1His连2重）鉴定His 65-66

Tyr的酚基重氮苯磺酸Pauly试剂桔黄色物鉴定Tyr

Tyr的酚基磷钼酸、磷钨酸Folin试剂兰色物质定量测定蛋白质、Tyr

Trp的吲哚基对二甲基氨基苯甲醛兰色物质鉴定Trp

-OHSer、Thr、Tyr 激酶、A TP P-aa 调节酶的活性，测定酶的活性中心65

2.肽

一.肽与肽键

氨基酸的羧基与另一氨基酸氨基脱水缩合形成的化合物就是肽，其实就是一种酰胺化合物，其酰胺键就是肽键，它的特点是刚性平面、反式构型。见补页。

肽中的氨基酸叫氨基酸残基，几个氨基酸残基就叫几肽。

二.肽的种类

寡肽：2-10，无构象，谷胱甘肽是3肽

多肽：10-50，介于之间，胰高血糖素是29肽

蛋白质：50以上，有特定的构象，胰岛素是51肽

三.肽的表示法

1. N端、C端的概念：肽链的两个端点，N端的氨基酸残基的α-氨基未参与肽键的形成，C 端的氨基酸残基的α-羧基未参与肽键的形成。

2. 写法和读法：规定书写方法为N端→C端，例如：Ala-Gly-Phe，读作：丙氨酰甘氨酰苯丙氨酸。

注意有时会看到一些奇怪的写法，比如：NH2-Ala-Gly-Phe-COOH，或H-Ala-Gly-Phe-OH，均属于画蛇添足，但Ala-Gly-Phe- NH2则表示C端被酰胺化了。

若有必要从C端→N端写，则必须标明，如（C）Phe- Gly –Ala（N）

四.肽的性质

1.酸碱性：肽至少有一个游离的氨基和游离的羧基，也是两性化合物，至少有2级解离，通常都有多级解离。因此，肽在水溶液中也能够带电，也有自己的等电点PI，其计算与测定完全同氨基酸的。

例如：谷胱甘肽，Glu-Cys-Gly，其结构见P72，注意Glu-Cys之间的肽键（γ-，而不是正常的α-），各解离基团的PK’值见P72，PI＝（2.13+2.34）/2＝2.235，很酸。

2.双缩脲反应：见笔记P33，双缩脲（相似于三肽，即2个肽键）、碱性铜离子、紫红色化合物。凡大于三肽的肽都能发生此反应，2肽不行。

3.水解反应：肽可以被酸、碱、酶所水解，其优劣性如下：

<1>酸水解：浓酸（6N以上，解释一下N＝M/价），高温（110℃以上），长时（24-36小时），污染，Trp遭到破坏，不消旋，水解彻底

<2>碱水解：浓碱（6N以上），高温（100℃以上），6小时，污染，含-OH和-SH的氨基酸均遭到破坏，Ser、Thr、Tyr、Cys，消旋，水解彻底。

<3>酶水解：胰酶，常温常压，常PH，不消旋、不破坏、不彻底。

常用的蛋白酶，即工具酶：

外切酶：氨肽酶：从N端开始一个个水解肽键

羧肽酶：从C端开始一个个水解肽键：

羧肽酶A：Arg、Lys、Pro除外的氨基酸残基

羧肽酶B：仅Arg、Lys

羧肽酶C：所有的氨基酸残基

内切酶：胰蛋白酶：仅作用于Arg、Lys的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。产物为C端Arg、Lys的肽链。

糜蛋白酶：仅作用于含苯环的氨基酸的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。Trp、Tyr、Phe，产物为C端Trp、Tyr、Phe的肽链。

五.肽的实例

1.谷胱甘肽：其结构见P72，注意Glu与Cys的连接（γ-，而不是正常的α-），还原型GSH 和氧化型GSSG，多种酶的激活剂，参与体内多项代谢，主要作用是还原剂，消除体内的自由基（过氧化物，抽烟，黑坳）。

2.催产素和加压素：9肽或环8肽，都是脑垂体后叶激素，结构见《生化制药工艺》P？都有升血压、抗利尿、刺激子宫收缩、排乳的作用，催产素促进遗忘，加压素增强记忆。

3.短杆菌肽和缬氨霉素

4.促甲状腺素释放因子：TRF，是个三肽，TRF→促甲状腺素→甲状腺素

5.胰高血糖素：29肽，存在，见《生化制药工艺》P？，升高血糖，作用同肾上腺素。

§3.蛋白质

一.种类和性质

1.种类

<1>组成上分：简单蛋白：仅由aa构成

结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价）

<2>形态上分：球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白

纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、丝蛋白

<3>功能上分：酶、抗体、运输蛋白、激素等

<4>理化性质上分：HDL、VHDL、LDL、VLDL

<5>构象上分：国际上有蛋白质构象库。

2.性质

<1>紫外吸收：280nm，贡献者是Trp、Tyr、Phe，最主要的是Trp，核酸的紫外吸收峰在260nm。

<2>两性解离：有PI，不能计算，只能测定（等电聚焦）。

等电点沉淀法：PI处蛋白质的溶解度最低。

<3>胶体性质：大分子，多于51个aa残基，最小平均分子量为5000D；在水中能两性解离故而带电，又亲水，所以是胶体，分散好。有电泳、布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜等等典型的胶体性质。

<4>沉淀反应：凡是能破坏水化膜以及能中和电荷的物质均可使蛋白质沉淀

等电点沉淀：PH值，中和电荷

盐析：高浓度的盐溶液使蛋白质沉淀，离子中和电荷，如(NH4)2SO4

盐溶：低浓度的盐溶液使蛋白质溶解，蛋清的溶解。

有机溶剂沉淀：降低溶液的介电常数。

<5>蛋白质变性：蛋白质在某些外界因素的影响下，理化性质改变、生物活性丧失的现象。这些因素包括热、酸、碱、有机剂等。

蛋白质变性理论：吴宪，1931年提出。蛋白质的功能直接由蛋白质的构象来决定，某些外界因素改变了蛋白质的独特构象，因而使生物活性丧失。但不改变蛋白质的一级结构（即共价结构）。蛋白质的变性与水解是不同的。

当环境条件恢复时，蛋白质的生物活性有可能也恢复，这就是蛋白质的复性。

这一理论在实践中有很重要的指导意义，能够解释酶为什么有最适的PH和最适的温度。

<6>蛋白质的颜色反应：可以用来定量定性测定蛋白质

双缩脲反应：红色，λm＝540nm

黄色反应：与HNO3的反应，生成硝基苯，呈黄色。皮肤遇到HNO3的情况，白→黄→橙黄。

米伦氏反应：与HgNO3 或HgNO2的反应，呈黄色，原理同上。

与乙醛酸的反应：红色，Trp的吲哚基的特定反应。

坂口反应：红色，Arg的胍基的反应。

福林反应：蓝色，是Tyr的酚基与磷钼酸和磷钨酸的反应。

印三酮反应：紫红色

Pauly反应：樱红色，His的咪唑基。

二.蛋白质的一级结构及其测定

1.蛋白质的结构层次：1、2、超2、结构域、3、4

2.一级结构：即蛋白质的共价结构或平面结构，核心内容就是aa的排列顺序，它的改变涉及到蛋白质共价键的破坏和重建。

一级结构的全部内容包括：肽链的个数、aa的顺序、二硫键的位置、非aa成分。

3.蛋白质一级结构的测定

间接法：通过测定蛋白质之基因的核苷酸顺序，用遗传密码来推断aa的顺序。这是因为核苷酸的测序比蛋白质的测序工作要更方便、更准确。

直接法：用酶和特异性试剂直接作用于蛋白质而测定出aa顺序。

<1>第一步：前期准备

分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上才能分析准确。

蛋白质分子量的测定：渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等

aa组成的测定：氨基酸自动分析仪

肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。共价键的仅二硫键1种，可用巯基乙醇、碘代乙酸、过甲酸来拆分。

<2>第二步：肽链的端点测定

N端测定：Sanger法，DNFB→DNP-肽→水解→乙醚萃取→层析鉴定

Edman法，PITC→PTC-肽→PTH-aa→层析鉴定

C端测定：肼解法，P83，唯有C端aa与众不同，酰肼化合物与游离aa，再通过Sanger法来鉴定。Asn、Gln、Cys、Arg将被肼破坏，不能分析。

羧肽酶法：配合动力学控制。

羧肽酶A：Arg、Lys、Pro除外的氨基酸残基

羧肽酶B：仅Arg、Lys

羧肽酶C：所有的氨基酸残基

<3>每条肽链aa顺序的测定：aa顺序自动分析仪只能准确测定50aa以下的肽链，而一般的蛋白质都含有100以上的aa残基，所以，事先要将蛋白质打断成多肽甚至寡肽，再上机分析，而且要2套以上，便于以后拼接。

常用的工具酶和特异性试剂有：

胰蛋白酶：仅作用于Arg、Lys的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。

糜蛋白酶：仅作用于含苯环的氨基酸的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。Trp、Tyr、

Phe

CNBr：仅作用于Met的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。

拼接：将2套多肽的aa顺序对照拼接，举例：

156987351256984523→15 698735 125 69845 23

→1569 873512569 84523

<4>第四步：二硫键位置的确定：包括链内和链间二硫键的位置，用对角线电泳来测。在肽链未拆分的情况下用胃蛋白酶水解之，可以得到被二硫键连着的多肽产物。先进行第一向电泳，将产物分开。再用过甲酸、碘代乙酸、巯基乙醇处理，将二硫键打断。最后进行第二向电泳，条件与第一向电泳完全相同。选取偏离对角线的样品（多肽或寡肽），它们就是含二硫键的片段，上机测aa顺序，根据已测出的蛋白质的aa顺序，把这些片段进行定位，就能找到二硫键的位置.

蛋白质一级结构测定的意义

<1>分子进化：将不同生物的同源蛋白质的一级结构进行比较，以人的为最高级，从而确定其它物种的进化程度，也可以制成进化树，由于这是由数据决定的，因此比形态上确定的进化更加科学和精确。

<2>证明了一个理论，即蛋白质的一级结构决定高级结构，最终决定蛋白质的功能。

<3>疾病的分子生物学：镰刀型贫血症的内因是血红蛋白的β6V al，正常的血红蛋白的β6Glu

三.蛋白质的二级结构

1.二级结构概论

<1>二级结构的定义：肽链主干在空间的走向。主干指的是肽平面与α-C构成的链子，见P95。

<2>二级结构的内容：空间走向以及维持这种走向的力量：氢键和R基团的影响（离子键、疏水键、空间障碍等）

<3>二级结构的数学描述：ф角：肽平面绕N-Cα单键旋转的角度

ψ角：肽平面绕Cα-C羧基单键旋转的角度，见P95。

至于+-方向的规定，0度角的规定太复杂，不作要求。

这样，一个肽平面的空间位置可以被2个二面角来确定，如果每个肽链的两个二面角（ф,ψ）都相同，则构成了规则的空间走向，所以可以用（ф,ψ）来描述肽链的二级结构。

2.二级结构的常见类型

Pauling的贡献，X光衍射法是研究蛋白质构象的最好技术，羊毛蛋白和蚕丝蛋白，单调一致，诺贝尔化学奖。

<1>α-右手螺旋

α-螺旋即像弹簧一样的螺旋，有右手与左手之分，自然选择蛋白质的α-螺旋为右手螺旋。示范。

α-右手螺旋的数据：每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），见P96的b，每一圈高5.4Å，即每一个aa残基上升1.5Å，旋转了100度，2个二面角（ф,ψ）＝（-570，-480）。

维持α-右手螺旋的力量是链内氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻一圈的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，见P96b，它的方向平行于螺旋轴，因此，α-右手螺旋的外观是个筒状的帘子，见P96c。每个氢键串起的长度为3.6个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有13个原子，故α-右手螺旋也被称为3.613螺旋。

R基团对α-右手螺旋的影响：破坏者Pro，该处折断，因为亚氨基不能形成氢键；不稳定者酸性、碱性、太大、太小：Glu、Asp、Arg、Lys、Gly、Ile。其它都是起稳定作用的。

分布：毛发中的α-角蛋白，例如头发中的α-角蛋白。见沈同P155。

<2>β-折叠：肽链在空间的走向为锯齿折叠状，见P97。跟纤维素的相似。

二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃）。

维持β-折叠的力量：链间的氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，见P98，两条肽链上的肽平面互相平行，形成片层结构。见P97。

β-折叠有平行式和反平行式两种见P98。

平行式：两条链的走向相同，N-C

N-C

反平行式：两条链的走向相反，N-C

C-N

反平行式的β-折叠比平行式的更稳定

一条肽链回折后就可形成两条走向相反肽段，就可以形成反平行式的β-折叠，β-折叠不限于两条肽链之间，多条肽链可以形成很宽的β-折叠片层，片层与片层之间以范德华力相互作用，形成厚厚的垫子。

α-右手螺旋与β-折叠相比更具弹性，不易拉断，β-折叠易拉断，α-右手螺旋经加热后可变成β-折叠，长度增加，毛衣越洗越长也是这种变化。

<3>左手螺旋：存在于胶原蛋白中，aa残基组成为（-Gly-Pro-Y-），Y为HyPro或HyLys靠链间氢键和范德华力来维持。见沈同P158。

<4>U型回折：也叫β-转角，肽链在某处回折1800所形成的结构。这个结构包括的长度为4个aa残基，其中的第三个为Gly，稳定该结构的力量是第一和第四个aa残基之间形成的氢键。在黑板上演示。

<5>310螺旋：是α-右手螺旋的过渡形式，又廋又长，每个氢键串起的长度为3个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有10原子。

<6>无规卷曲：无固定的走向，但也不是任意变动的，它的2个二面角（ф,ψ）有个变化范围。

从结构的稳定性上看α-右手螺旋>β-折叠> U型回折>无规卷曲，而从功能上看正好相反，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α-右手螺旋和β-折叠一般只起支持作用。

3.超二级结构：空间相邻的几个2级结构形成的更复杂的结构，其类型有

<1>左手超螺旋：3根α-右手螺旋拧到一起形成一个左手超螺旋，如头发中的角蛋白，见沈同P155。

<2>右手超螺旋：3根左手螺旋拧到一起形成一个右手超螺旋，如胶原蛋白，见沈同P158。本教材P103有误。

<3>αα：相邻的2根α-右手螺旋拧到一起形成一个左手超螺旋，见P98。

<4>β×β：一个连接链连着2个β折叠，平行式，这个连接链可以很长。见P98。

<5>βαβ：3段β折叠和2段α螺旋相间形成，见P98。

<6>βββ：以2段U-型回折连接着的3段β折叠，反平行式。见P98。

4.结构域：长肽链（多于150个aa），在二级结构的基础上通过多次折叠，在空间上形成一些半独立的球状结构，叫结构域，它是三级结构的一部分，结构域之间靠无规卷曲连接。也就是说将三级结构拆开后首先看到的结构。草图显示。

四.蛋白质的三级结构和四级结构

1.三级结构：即蛋白质的三维结构、构象，指其中所有原子的空间排布，是结构域再经过卷曲和折叠后形成的。如果蛋白质是单条肽链，则三级结构就是它的最高级结构，三级结构由二硫键和次级键（氢键、疏水键、离子键、范德华力）维持。P99是肌红蛋白的三级结构。

2.四级结构：多条肽链通过非共价键（氢键、疏水键、离子键、范德华力）形成的聚合体的结构就是四级结构，注意，由二硫键连接的几条肽链不具有四级结构。每条肽链都有自己的三级结构，称为亚基或亚单位，一般情况下，具有四级结构的蛋白质含有的肽链不会太多，故称这类蛋白质为寡聚蛋白，如寡聚酶等。

五.蛋白质的结构与功能

1.蛋白质的结构与功能的关系

<1>每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。

<2>蛋白质的结构决定了蛋白质的功能。

<3>蛋白质的功能直接由其高级结构（构象）决定。例子，蛋白质的变性现象。

<4>蛋白质的一级结构决定高级结构（构象），因此，最终决定了蛋白质的功能。例子，人工合成胰岛素，A、B链分别合成，等比例混合后就有活性。而生物合成胰岛素则是先合成一条长肽链，形成正确的二硫键，而后再剪去中间的C肽才形成胰岛素的。草图显示。2.蛋白质结构与功能实例

<1>免疫球蛋白G：即抗体G，IgG（Immuno globe），由免疫细胞B分泌出的蛋白质，可以特异的结合抗原并消灭之，这就是免疫反应。

IgG的一级结构：四条肽链，2重2轻（L2H2），对称排列，LHHL，有12条链内二硫键，4条链间二硫键，见草图。对其aa的分析发现，IgG分为V区（可变区）和C区（恒定区）。二级结构：几乎全是β折叠，由无规卷曲连接。

结构域：有12个球体，每个均被二硫键锁住。

三级结构：T型和Y型，属于球蛋白。

没有四级结构。

IgG的功能：V区负责结合抗原，像钳子一样夹住抗原，体现了IgG的特异性，2价。C区负责结合补体（一种酶，可以水解抗原），也是2价，结合部位在寡糖链处的铰链区。IgG 的动态作用过程用人体演示。

<2>肌红蛋白：Mb（Myoglobin），哺乳动物的肌肉中储存氧气的蛋白质，水生的哺乳动物体内尤为发达（如鲸鱼），因此，它们可以憋气很长时间，研究用Mb一般由鲸鱼提供。

一级结构：单条肽链，153个aa，其中的83个aa为保守序列（即同源蛋白质均相同，是决定功能的最重要序列），含有一分子血红素辅基，见P104，其中保持Fe2+，血红素通过Fe2+以配位键吊在肽链的His的咪唑基上，示意。O2将结合在Fe2+上。

二级结构：几乎全是α-右手螺旋，中间由无规卷曲和结来连接。

三级结构：扁平的菱形，见P99或沈同P172，属于球蛋白。

功能：储存氧气。其三级结构在分子表面形成一个疏水的空穴，血红素即藏在其中，该空穴允许O2进入而拒绝水的进入，保证了Fe2+结合O2而避免了Fe2+→Fe3+。

Mb结合氧气的特征可以由氧合曲线来描述，见P104，为双曲线形。其中的氧饱和度（饱和百分数）为Mb O2/（Mb O2+ Mb），P O2为氧的分压。从图中可以看出，Mb倾向于结合氧气而不愿意放出氧气，所以它的功能是储存氧气，只有在P O2极低的时候（体内缺氧的时候）它才释放出氧气。另外，C O可以与O2竞争性的结合Mb。

<3>血红蛋白：Hb（Hemoglobin），在人体中有三种，HbA，HbA 2，HbF（仅存于胎儿中），三者的结构和功能大同小异，此处以HbA为例。

一级结构：4条链，α2β2。α141，β146，每条肽链都结合着一分子的血红素，两条β链之间还夹着一分子DPG（二磷酸甘油酸），每条肽链都有保守序列。

二级结构：4条链均同Mb, 几乎全是α-右手螺旋，中间由无规卷曲和结来连接。

三级结构：4条链均同同Mb, 扁平的菱形，见沈同P181，属于球蛋白。

四级结构：4个亚基占据着4面体的4个角，链间以离子键结合，一条α链与一条β链形成二聚体，Hb可以看成是由2个二聚体组成的（αβ）2，在二聚体内结合紧密，在二聚体之间结合疏松。

功能：运输氧气，4价。其三级结构在每个肽链的分子表面形成一个疏水的空穴，血红素即藏在其中，该空穴允许O2进入而拒绝水的进入，保证了Fe2+结合O2而避免了Fe2+→Fe3+。其氧合曲线见P104，为S形曲线，只有在PO2很高的情况下（在肺部）Hb才结合氧气，而PO2一降低（在外周血管中），它就释放O2，而此时的Mb却纹丝不动。就结合O2的能力而言，4价的Hb还不如1价的Mb。

Hb的氧合曲线形状与Mb不同是因为它有着Mb所不具有的一些特性，如：

协同效应：Hb分子中一条链结合O2后，可以导致其构象的变化，使其它几条链结合O2的结合能力突然增强，表现出其氧合曲线为S形曲线。对Hb协同效应的解释为：在没有结合氧气时，Hb的四条链之间结合紧密，这种构象称为T态，这种紧密是由离子键和DPG（位于2条β链之间）造成的，屏蔽了分子表面疏水的空穴，使Hb分子结合O2的能力降低（游离的α链和β链结合氧气的能力与Mb相同）。当一条链结合了氧气之后，铁卟啉把His的咪唑基向下一扯，导致该肽链的三级结构发生变化（牵一发而动全局），肽链之间的离子键被破坏，Hb的四级结构也随之改变，2个二聚体（αβ）之间发生错位，挤出DPG，四级结构进一步变化，每条链表面疏水的空穴暴露在外，这种构象称为R态，结合氧气的能力得以增强。

别构效应：是某些寡聚蛋白质特有的现象。是指蛋白质与效应物结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性。

整理后生化笔记(收藏)

生化 ：氨基酸的排列顺序，肽键维系，不属于空间结构 蛋白质二级结构：局部主链的空间结构，a螺旋 蛋白质三级结构：肽键中残基相对空间位置，三维空间结构，疏水、盐、二硫、氢键维系 蛋白质四级结构：亚基间的相对空间位置，疏水、氢键、离子键维系 蛋白质的含氮量平均为16%。 氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。 半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。 维系蛋白质二级结构的因素是氢键 并不是所有的蛋白质都有四级结构。 丝氨酸不参与营养物质构成。 溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29

党员个人学习笔记篇

时间：2011年2月20日12点 地点：陈山办公室 学习形式：个人学习 学习内容：“活雷锋”郭明义 好事做了几十年，家里被捐得空空荡荡，而郭明义却从未感到倦和悔，日子过得充实和快乐。分析郭明义的精神动因，是他以助人为乐，坚守奉献使人快乐、助人使人幸福。 现年52岁的郭明义，在鞍钢工作28年收入29万元，他捐献了12万元;参加无偿献血20年，累计献血6万毫升，是他自身血量的10倍;家里的电视机、自行车，身上的劳动服，只要有困难孩子和工友需要，他毫无保留……“只要是有益于党和人民的事，我就要天天做，每做一件，就有一股幸福感涌上心头，越做越有劲!”这就是郭明义追求和体验幸福的真实写照。 这种奉献的幸福观是郭明义内心质朴的道德品格使然，也是他自觉按照党性要求，主动接触和服务社会的结果。 郭明义的幸福观是一面镜子，党员干部可以从中照出自己的弱点和不足，广大群众也可以从中找到幸福的人生航向。当前，社会价值取向多元化，很多人的追求更加物质化、功利化，郭明义的幸福观则提示我们：不被五颜六色的物质诱惑，追求质朴的生活和高尚的快乐，就能够活出精彩、豁达。 时间：2011年4月20日20点 地点：家中 学习形式：个人学习 学习内容：“两会”精神学习 学习记录： 1、政府工作报告认真总结了“十一五”时期我国经济社会发展取得的巨大成就，提出的“十二五”时期的主要目标任务和2011年的工作部署。并提出了“十二五”规划纲要：高举中国特色社会主义伟大旗帜，以邓小平理论和“三个代表”重要思想为指导，深入贯彻落实科学发展观，适应国内外形

势新变化，顺应各族人民过上更好生活新期待，以科学发展为主题，以加快转变经济发展方式为主线，深化改革开放，保障和改善民生，巩固和扩大应对国际金融危机冲击成果，促进经济长期平稳较快发展和社会和谐稳定，为全面建成小康社会打下具有决定性意义的基础。 2、对近期热议的“国体”和“政体”的思考：国体决定政体，政体反映国体。我国是人民民主专政的社会主义国家，这决定了我国坚持人民代表大会制度的政权组织形式。我国人民民主专政是新型民主和新型专政，其本质是人民当家作主。人民代表大会制度是我国人民当家作主和公民享有广泛民主权利的制度保障，直接体现我国的国家性质。 3、对“民生”和“政府”关系的思考：我国国家机构是人民意旨的执行者和利益的扞卫者，对人民负责是其工作宗旨。民生问题直接关系到广大人民群众的切身利益。我国国家机构是人民意旨的执行者和利益的扞卫者，对人民负责是其工作宗旨。因此，国家十分关注民生问题。

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：

[考研]生物化学笔记

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，

stata常见问题及解决办法个人总结笔记

1. 如何输出STATA的图，和保存？ 先输入数据 （1）Twoway connected 变量1 变量2 //划出折线图 （2）twoway scatter 变量1 变量2 //划出散点图 2. 怎样在stata8中做HAUSMAN检验？ 四步曲，重点在于解释结果 （1）xtreg y x , fe （2）est store fe （3）xtreg y x, re （4）hausman fe 如果拒绝，说明corr(x,ui)=0的假设是有问题的，需要重新设定RE model 后再进行检验，如果模型的设定没有问题，但检验还是拒绝原假设（p值接近0），那么就只能采用FE model 了，因为此时的RE 估计量是有偏的。 （definitely right. 当你使用stata的时候，最重要的命令不是这些是help and find it然后就能找到你的答案了） hausman检验是用来检验用fe还是re的，其原假设是re优于fe，从你的结果来看（Prob>chi2 =0.0000），应该拒绝原假设，所以应该用fe 3.stata里平方的命令怎么写? gen age=age^2 4. stata里边怎么取对数啊？ gen lnx=log(x) 5.如何用STATA求自然对数？如说：ln(X^2)=-4.8536，如何求X啊？ . dis sqrt(exp(-4.8536))或者dis exp(-4.8536/2) 6.关于hausman检验，结果是CHI2(2)=2355.81，prob>chi2＝0.000，可以使用随机效应模型嘛？ prob>chi2＝0.000,is like p-value. we should reject the null, so fixed effect is preferred.Randome effect is not suggested. CHI2(2)=2355.81，就意味着拒绝原假设，从而选取固定效应模型。 7.我在做gdp一阶差分单位根检验的时候，输入的命令是ipshin dgdp,lags(1)得

生物化学学习笔记(整理总结)

第1章蛋白质的结构与功能 1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI） 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 结构域：分子量大的蛋白质三级结构 常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。 别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。 组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键 氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸 酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸 碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸 3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。 一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 主要的化学键：氢键 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 主要的化学键：氢键和离子键。 4.蛋白质的构象与功能的关系。 一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 二、蛋白质的功能依赖特定空间结构

个人所得税总结笔记

个人所得税专项总结一、关于纳税人 类型具体情况税收管辖权纳税义 务 判定标准 居民纳税义务人在中国境内有住所的个人居民管辖权—— 来源于中国境内、 境外所得均在中 国纳税 无限纳 税义务 ①住所标准 ②时间标准： 1.1-1 2.31 日，临时离 境：一次不超 过30天或累 计不超过90 天 在中国境内无住所而在中国境内 居住满1年的个人 非居民纳税义务人在中国境内无住所又不居住的个 人 地域管辖权—— 来源于中国境内 所得在中国纳税 有限纳 税义务在中国境内无住所而在中国境内 居住不满1年的个人 项目作用离境、入境当天的处理 居住天数确定纳税义务入境、离境、往返或多次往返境内外的当日，均按1天计算其在华实际逗留天数 工作天数计算应纳税额 入境、离境、往返或多次往返境内外的当日，均按半天计算为在华实际工作天数 税目及相关计算 税率形式具体标准适用范围 超额累进税率七级超额 累进税率 工资、薪金所得，对经营成果不拥有所有权的承包经营、承租经营所得五级超额 累进税率 个体工商户的生产经营所得，对企事业单位的承包经营、承租经营所得 （拥有经营成果所有权），个人独资企业和合伙企业的生产、经营所得 比例税率20% 财产租赁所得（个人按市场价格出租居民住房取 得的所得，减按10%的税率征收个人所得税） 减800或20%后还可 以减修缮费（800） 稿酬所得（减征30%） ＞4000*（1-20%） ＜4000-800 劳务报酬所得（有加成征收） 特许权使用费所得 财产转让所得减除合理支出 利息、股息、红利所得 无减除项目 偶然所得 其他所得 应税项目费用扣除项目和标准应纳税所得额 （1）工资、薪金所得月扣除3500元（或4800元）月工薪收入－3500元或（4800元）（2）个体户生查账成本、费用及损失年收入－成本费用损失－业主费

考研生化笔记(彩色+重点)

生物化学 占执业2.7%，16分 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 （一）氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成 唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸； 含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯 2、氨基酸的分类

（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸） 饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半 胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸） （3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的 （4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的 (二)肽键与肽链 氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。 二、蛋白质结构 2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键

1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构：-----肽键；序列。 二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒 三级结构：-----亚基，整条肽链。化学键-----疏水键 四级结构：----一堆亚基。---聚合 ※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构 三、蛋白质结构与功能的关系 1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。

复旦大学生物化学笔记完整版

复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。

2019年党员个人学习笔记记录内容(四篇)

2019年党员个人学习笔记记录内容(四 篇) 篇一 时间：xx月xx日xx点 地点：家中 学习形式：个人学习 学习资料：《党史》 学习记录： 中国共产党自1921年成立以来，为了求得民族独立和人民解放，实现国家的繁荣富强和人民的共同富裕，已经风风雨雨的走过了90年艰辛而辉煌的历程。 从“第一次国共合作破产”开始到”十年动乱”，党的发展历尽艰辛，挫折与前进是共同存在的。正是由于这些挫折，中国共产党才积累了极其丰富的经验，其归结到一点，就是把马克思列宁主义同中国革命和建设的具体实际相结合，走具有中国特色的社会主义发展道路。 随着时代的发展，在以邓小平为核心的党中央又提出了新的理论――邓小平理论。他把马克思基本原理同中国实际和时代特征相结合起来，继承并发展了毛泽东思想。在这个理论的指导下，构成了以经济建设为中心、坚持四项基本原则、坚持改革开放的党在社会主义初级阶段的基本路线，确立了中国实现社会主义现代化的正确道路。 历史是过去传到将来的回声，是将来对过去的反映。学好党的历史，了解过去才能把握这天，把握这天才能创造明天。从革

命前辈的手里接过历史的接力棒，我们这代人要做好承上启下的历史任务，不断持续和发扬党的胜利成果。 党的历史像一条河流，曲折但是坚定地向着一个方向流动。穿行在90年的历史长河，点点滴滴都闪烁着耀眼的光辉。我会一向坚定不移的拥护党的领导，要做这长河中的一滴水，任他洪水猛兽还是壁立千仞都无所畏惧、坚定不移！ 篇二 时间：3月15日 地点：乡会议室 学习资料：学习党章 党章是党的最基本性的纲领文件，代表了全党的根本利益和意志，集中体现了党员先进性的基本要求，是党员和党的领导干部，个性是我们入党用心分子务必遵守的基本准则。 透过学习新党章，进一步了解国家重大事件和对党的重大决策，更加深刻地认识到新党章的涵义以及对我们共产党员的职责要求，更加透彻领会到中国共产党是工人阶级的政党，是中国工人阶级先锋队组成，它由中国工人阶级的先进分子组成。中国工人阶级是中国最先进和最进步的阶级，因而成为中国革命的领导力量和社会主义的领导核心。中国共产党集中体现了中国工人阶级的阶级性质，结合了中国工人阶级和各族人民的优秀分子，是中国工人阶级中有共产主义觉悟的先锋战士。 我们党历来重视透过党章以条文形式明确规定，党员的义务和权利，党的十七大透过新党章立足于国内外形势的发展和党员队伍发生深刻变化，对党员的义务和权利增加了一些新的表述，

生化笔记(完整版)

生化笔记 第一章糖类 1.糖类是地球上数量最多的一类有机化合物。 2.葡萄糖——烯醇式——果糖和甘露糖 3.异头体通过直链结构互变 4.所有醛糖都是还原糖，部分酮糖也是还原糖，例如果糖。 5.Fehling试剂盒Benedict试剂可以作为氧化剂与还原糖反应，可定性，不可定量。 6.缓冲的溴水溶液能氧化醛糖为醛糖酸，与酮糖不反应。 7.鉴定酮糖：羟甲糠醛与间二苯酚——红色——Swliwanoff实验 8.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+间苯三酚（地皮酚）——朱红色——间苯三酚实验 9.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+甲基间苯二酚（地衣酚）——蓝绿色——Bial反应——测定RNA含量 10.鉴定糖类：糠醛+α-萘酚——红紫色——Molisch实验 11.测总糖量：糠醛+蒽酮——蓝绿色——蒽酮反应 12.高碘酸：测定糖类呋喃型还是吡喃型、测平均相对分子质量、非还原末端残基数、多糖的分支数目。 13.单糖分子中一个羟基被氨基取代的称为氨基糖，胞壁酸和神经氨酸是氨基糖的衍生物，称为酸性氨基糖。前者是细菌细胞壁的结构多糖的构件之一。后者中，有三种神经氨酸统称为唾液酸。唾液酸是动物细胞膜上的糖蛋白和糖脂的重要成分。 14.N-乙酰神经氨酸 = 唾液酸； NAG = N-乙酰葡糖胺； NAM = N-乙酰胞壁酸 15.糖苷：乌本苷是Na+-K+—ATP酶的抑制剂；毛地黄毒苷（强心苷） 16.所有二糖至少有一个单糖的异头碳参与成键（糖苷键） 17.糖苷键在多数情况下只涉及一个单糖的异头碳，另一个单糖的异头碳是游离的。

18.二糖中还原糖：乳糖β1-4、麦芽糖α1-4、纤维二糖β1-4 19.二糖中非还原糖：蔗糖、海藻糖 20.淀粉：直链：α1-4，一个还原端1’，一个非还原端4’ 分支：分支处α1-6，直链处α1-4。一个还原端1’，多个非还原端4’ α淀粉酶：随机作用于淀粉内部α1-4 β淀粉酶：专一从非还原端α1-4 脱支酶：α1-6，分支处 21.糖原：α1-4和α1-6 22.纤维素：β1-4，自然界最丰富的多糖 23.壳多糖：几丁质，自然界第二个最丰富的多糖 24.肽聚糖：NAG + NAM NAG=N-乙酰葡糖胺；NAM=N-乙酰胞壁酸 25.粘多糖：基本结构为己糖醛酸和己糖胺的二糖单位组成的长链多聚物。即糖胺聚糖（国际多用）、氨基多糖、酸性多糖，主要有透明质酸、硫酸软骨素、肝素（抗凝血）26.葡萄糖在水溶液中D-吡喃型存在。 第二章脂质 1.1g油脂产生37kJ（9kcal）的能量，1g糖类产生17kJ（4kcal）的能量。有机体不必携带像贮存多糖那样的结合水，因为三酰甘油是疏水的。 2.天然脂肪酸多是偶数碳，双键位置在9和10之间，多数为非共轭系统，多数为顺式结构 3.脂肪酸： ①烃链越长，溶解度越低，熔点越高； ②不饱和越多，熔点越低；

个人实习学习笔记总结

个人实习学习笔记总结 个人实习学习笔记总结 个人实习学习笔记总结艺术设计系专业实习读书笔记《城市设计 新理论》读后感《城市设计新理论》一书系统的描述了作者在1978年 所做的关于城市设计的实验，并为我们构想了一套全新的城市设计理 论和方法。在这套新的理论中，他们强调了一种整体性的创建。“创 建城市整体性的任务只能作为一个过程来处理，它不能单独靠设计来 解决。而只有当城市成形的过程发生根本性变化时，整体性的问题才 能得以解决”。显然，“最重要的是过程创造整体性，而不仅仅在于 形式。如果我们创造出一个适宜的过程，就有希望再次出现具有整体 感的城市”。同时，作者将这本书称作定义这一过程的第一步。的 确，在我们分析欧洲过去城市发展的历程时，会发现许多城市如威尼斯、罗马等，都具有一种亲切的整体性，在这些城市中，无论是大的 饭店、商店和公共花园，还是小的阳台和装饰物，在外观的各个方面 都表现出有机的统一。然而，在现代城市的设计、规划似乎都忙于解 决单个结构或执行法规的规定，难以产生有机的整体感。书中针对这 个问题，提出了一种以“单一”来创造整体性的过程，即“single makes holes”。集建筑师与规划师于一身的C.亚历山大和他的同事提出一种新的城市设计理论，其目的是为了再现城市有机发展过程。为 了找到创建日益增长的城市整体性发展所需要的各种法规，作者提出 了一套初步法则，共七条，它们体现了实际发展的过程，与城市日益 发展要求相吻合。1. 渐进的发展。任何建筑项目都不可过大，要确保 一种合理的大小混合比，保证在渐进发展中有一种合理的功能分配。2.

较大整体性的发展。每个建设项目必须有助于在城市中形成至少一种更大的整体结构，它比起该项目自身要更大更重要。经营某项工程的每个人必须清楚的知道这项工程将试图帮助哪一种更大的正在出现的整体结构，并知道它将如何有助于产生这些整体结构。3. 构想。这条法则确定单个建筑项目的内容和特点，要求建筑是“由健全的现有建筑的构想中产生，而不是由头脑内的某个概念产生”，“每个项目都必须先被感受和体验，然后才能将其表达为一种构想”，即它是什么，建在哪？4. 正向城市空间。“每座建筑在其附近都必须创建既有机联系又优美典雅的公共场所”，保证行人空间、花园、街道、停车场由周围的建筑物形成，同时建筑的体量必须是简洁美观的。5. 大型建筑物的布置。“入口、主要通道、各建筑模块的主要分隔、内部露天广场、日照以及建筑物内部的运转都应与该建筑物在街道和周围街区的位置协调一致”。从而使得建筑的布置显得有条理。6. 施工。包括了两个层次的内容：建筑的总体和细部。就是说，要求建筑的整个施工和外观上形成整体性“，保证建筑构造和细部的完整特征。7. 中心的形成。这条细则如作者所说，目的在于解决不同规模真题的集合形状问题，它要求每个整体不但要自成中心，还要在它周围发散成一个中心体系。随后作者对这些法则进行了试验，并与许多研究生一起，对旧金山高密集区进行模拟城市再设计。启动了一项涉及大约90种不同的设计问题的项目，包括仓库、饭店、渔用码头、音乐厅和公共广场。这种大范围的实验都按工程顺序一个个记录存档，并用楼层平面图、立面图、街道网络、立体投影图和按比例缩小的模型照片对各项工程如何满足这七条法则的问题进行了详细的说明。《城市设计新理论》一书为城市问题的讨论提供了一种完全新型的理论框架，极

生物化学考试重点笔记(完整版)

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼， 个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据 以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮 克数×6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性 离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析 溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸 收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基 5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 6、多肽链有两端：N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端 （二）几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽 2. 多肽类激素及神经肽 第二节蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 1、定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。 2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

生物化学笔记 考试重点

第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1.蛋白质是生物体重要的组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%。 2. 蛋白质有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）；2）代谢调节作用；3）免疫保护作用；4）物质的转运和储存；5）运动与支持作用；6）参与细胞间信息传递。 第一节蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成 主要含有碳、氢、氧、氮及硫。有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴及钼等。 2.蛋白质元素组成的特点 蛋白质的含氮量接近，平均为16%。测定生物样品含氮量可推算出蛋白质大致含量。100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25 ×100 3.蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。自然界存在300余中氨基酸，组成蛋白质的氨基酸仅有20种，且均为L- α- 氨基酸(除甘氨酸外)。 4.氨基酸的分类 1). 非极性疏水性氨基酸2). 极性中性氨基酸3). 酸性氨基酸4). 碱性氨基酸 5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸 中性极性氨基酸：色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸蛋氨酸天冬酰胺苏氨酸谷胺酰胺 酸性氨基酸：天冬氨酸谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸精氨酸组氨酸 6.氨基酸的理化性质 1）两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度。 等电点：在某一pH条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 2）氨基酸的紫外吸收 酪氨酸、色氨酸含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性，在280nm处有最大吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。 7.氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键相连接的形成多肽链。 1）肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。 肽键是蛋白质中的主要化学键 一条多肽链含有2个游离的末端（氨基末端羧基末端） 多肽链的序号从N端计算，书写时将N端写于左侧，用H2N-或H-表示；C端用-COOH 或-OH表示。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，称为氨基酸残基。

生物化学笔记(整理版)7

第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。

表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症

第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键